hotchpotch/wikipedia-multilingual-ir-pairs huggingface dataset:
أكتين الوظائف والموقع
تمت ملاحظة الأكتين النووي ووصفه لأول مرة في عام 1977 من قبل كلارك وميريام. يصف المؤلفون بروتينًا موجودًا في الجزء النووي ، تم الحصول عليه من البويضاتXenopus laevis ، والذي يُظهر نفس ميزات الأكتين العضلي الهيكلي. منذ ذلك الوقت ، كان هناك العديد من التقارير العلمية حول بنية ووظائف الأكتين في النواة (للمراجعة ، انظر: Hofmann 2009.  ) مستوى الأكتين الخاضع للرقابة في النواة ، وتفاعله مع بروتينات ربط الأكتين (ABP) ويسمح وجود الأشكال الإسوية المختلفة للأكتين بلعب دور مهم في العديد من العمليات النووية المهمة.
لا يحتوي تسلسل الأكتين على إشارة توطين نووية. يسمح الحجم الصغير للأكتين (حوالي 43 كيلو دالتون) بدخول النواة عن طريق الانتشار السلبي. لكن الأكتين ينتقل بين السيتوبلازم والنواة بسرعة كبيرة ، مما يشير إلى وجود نقل نشط. يتم تسهيل استيراد الأكتين إلى النواة (ربما في مجمع مع cofilin) عن طريق استيراد البروتين 9.
أكتين الوظائف والموقع
يبدو أن انخفاض مستوى الأكتين في النواة مهم للغاية ، لأن الأكتين يحتوي على إشارتين للتصدير النووي (NES) في تسلسله. تتم إزالة الأكتين المجهري بسرعة من النواة إلى السيتوبلازم. يتم تصدير الأكتين بطريقتين على الأقل ، من خلال التصدير 1 (EXP1) والتصدير في 6 (Exp6).
تسمح تعديلات محددة ، مثل SUMOylation ، بالاحتفاظ بالأكتين النووي. تم إثبات أن الطفرة التي تمنع ارتباط SUMOylation تؤدي إلى تصدير سريع لبيتا أكتين من النواة.
بناءً على النتائج التجريبية ، يمكن اقتراح آلية عامة لنقل الأكتين النووي:
يوجد الأكتين النووي بشكل أساسي كمونومر ، ولكن يمكنه أيضًا تكوين أوليغومرات ديناميكية وبوليمرات قصيرة. يختلف تنظيم الأكتين النووي باختلاف أنواع الخلايا. على سبيل المثال ، في البويضات Xenopus(مع مستوى أكتين نووي أعلى مقارنة بالخلايا الجسدية) يشكل الأكتين خيوطًا ، والتي تعمل على استقرار بنية النواة. يمكن ملاحظة هذه الخيوط تحت المجهر بفضل تلطيخ phalloidin المترافق بالفلوروفور.
أكتين الوظائف والموقع
ومع ذلك ، في نوى الخلايا الجسدية ، لا يمكن ملاحظة خيوط الأكتين باستخدام هذه التقنية.  كشف اختبار تثبيط DNase I ، وهو الاختبار الوحيد حتى الآن الذي يسمح بتحديد كمية الأكتين المبلمر مباشرة في العينات البيولوجية ، أن الأكتين النووي الداخلي يحدث بالفعل بشكل أحادي.
مستوى الأكتين الذي يتم التحكم فيه بدقة في نواة الخلية ، أقل مما هو عليه في السيتوبلازم ، يمنع تكوين الشعيرات. يتم تقليل البلمرة أيضًا من خلال الوصول المحدود إلى مونومرات الأكتين ، والتي ترتبط في مجمعات مع ABPs ، بشكل أساسي cofilin.
يتم إيلاء القليل من الاهتمام للأشكال الإسوية للأكتين ؛ ومع ذلك ، فقد ثبت وجود أشكال مختلفة من الأكتين في نواة الخلية. على الرغم من التشابه العالي في التسلسل ، فإن الأشكال الإسوية للأكتين لها خصائص كيميائية حيوية مختلفة مثل البلمرة وإزالة البلمرة الحركية.  كما أنها تُظهر توطين ووظائف مختلفة.
قد يتغير مستوى الأشكال الإسوية للأكتين ، في كل من السيتوبلازم والنواة ، على سبيل المثال استجابة لتحفيز نمو الخلية أو توقف الانتشار ونشاط النسخ.
أكتين الوظائف والموقع
عادة ما تركز المخاوف البحثية حول الأكتين النووي على الشكل الإسوي بيتا.  ومع ذلك ، فإن استخدام الأجسام المضادة الموجهة ضد الأشكال الإسوية المختلفة للأكتين يسمح بتحديد ليس فقط بيتا السيتوبلازمي في نواة الخلية ، ولكن أيضًا:
قد يكون لوجود أشكال مختلفة من الأكتين تأثير كبير على وظيفتها في العمليات النووية ، خاصةً لأنه يمكن التحكم في مستوى الأشكال الإسوية الفردية بشكل مستقل.
.ترتبط وظائف الأكتين في النواة بقدرتها على البلمرة والتفاعل مع مجموعة متنوعة من ABPs ومع العناصر الهيكلية للنواة. يشارك الأكتين النووي في:
أكتين الوظائف والموقع
النسخ - يشارك أكتين في إعادة تنظيم الكروماتين ، بدء النسخ والتفاعل مع مجمع النسخ.  يشارك الأكتين في تنظيم بنية الكروماتين ، يتفاعل مع بوليميريز الحمض النووي الريبي الأول ،  الثاني  والثالث.  في نسخ Pol I ، يعمل الأكتين والميوسين (MYO1C ، الذي يربط الحمض النووي) كمحرك جزيئي. بالنسبة لنسخ Pol II ، فإن β-actin ضروري لتشكيل معقد preinitiation. يحتوي Pol III على β-actin كوحدة فرعية. يمكن أن يكون الأكتين أيضًا أحد مكونات مجمعات إعادة تشكيل الكروماتين بالإضافة إلى جزيئات ما قبل mRNP (أي ، RNA السلائف المجمعة في البروتينات)، ويشارك في التصدير النووي لـ RNAs والبروتينات.
تنظيم نشاط الجينات - الأكتين يرتبط بالمناطق التنظيمية لأنواع مختلفة من الجينات. قدرة الأكتين على تنظيم نشاط الجينات في طريقة إعادة البرمجة الجزيئية ، والتي تسمح للخلايا المتمايزة بالعودة إلى حالتها الجنينية.
نظرًا لقدرته على الخضوع لتغييرات توافقية والتفاعل مع العديد من البروتينات ، يعمل الأكتين كمنظم لتكوين ونشاط مجمعات البروتين مثل مجمع النسخ.
أكتين الوظائف والموقع
هيكل قسيم عضلي ، الوحدة المورفولوجية والوظيفية الأساسية للعضلات الهيكلية التي تحتوي على الأكتين
في خلايا العضلات، أكتوميوزين اللييفات العضلية تشكل الكثير من المواد هيولي. تتكون هذه اللييفات العضلية منخيوط رفيعة من الأكتين (يبلغ قطرها عادة حوالي 7 نانومتر)، وخيوط سميكة من بروتين الميوسين الحركي (عادة يبلغ قطره حوالي 15 نانومتر).   تستخدم اللييفات العضلية هذه الطاقة المشتقة من ATP لإنشاء حركات الخلايا ، مثل تقلص العضلات .  باستخدام التحلل المائي لـ ATP للحصول على الطاقة ، تخضع رؤوس الميوسين لدورة تلتصق خلالها بالخيوط الرفيعة ، وتؤدي إلى شد ، وبعد ذلك ، اعتمادًا على الحمل ، تقوم بضربة كهربائية تتسبب في انزلاق الشعيرات الرقيقة إلى الماضي ، وتقصيرها عضلة.
أكتين الوظائف والموقع
في حزم مقلص، والبروتين تجميع الأكتين ألفا actininيفصل كل خيوط رقيقة من قبل ≈35 نانومتر. هذه الزيادة في المسافة تسمح للخيوط السميكة أن تتلاءم وتتفاعل ، مما يتيح التشوه أو الانكماش. في حالة التشوه ، يرتبط أحد طرفي الميوسين بغشاء البلازما ، بينما «يسير» الطرف الآخر باتجاه الطرف الزائد لخيوط الأكتين. يؤدي هذا إلى سحب الغشاء إلى شكل مختلف بالنسبة لقشرة الخلية. في حالة الانكماش ، يرتبط جزيء الميوسين عادةً بشيطين منفصلين و «يسير» كلا الطرفين في نفس الوقت باتجاه الطرف الزائد للخيوط ، مما يؤدي إلى تحريك خيوط الأكتين بالقرب من بعضها البعض. ينتج عن هذا تقصير أو تقلص حزمة الأكتين (ولكن ليس الفتيل). هذه الآلية مسؤولة عن تقلص العضلاتوالتحرك الخلوي ، وتقسيم خلية واحدة إلى خليتين.
أكتين الوظائف والموقع
تحتوي خيوط F-actin الحلزونية الموجودة في العضلات أيضًا على جزيء تروبوميوسين ، وهو بروتين يبلغ 40نانومترًا ملفوفًا حول حلزون F-actin. خلال مرحلة الراحة ، يغطي التروبوميوسين المواقع النشطة للأكتين بحيث لا يحدث تفاعل الأكتين والميوسين وينتج تقلصًا عضليًا (يؤدي التفاعل إلى حركة بين البروتينين الذي ينتج عنه تقلص ، لأنه يتكرر عدة مرات). هناك جزيئات بروتينية أخرى منضمة إلى موضوع التروبوميوزين، وتشمل هذه troponins التي لديها ثلاثة البوليمرات: التروبونين I ، التروبونين T ، وتروبونين C . تعتمد الوظيفة التنظيمية لـ Tropomyosin على تفاعلها مع التروبونين في وجود أيونات Ca 2+ .
يشارك كل من الأكتين والميوسين في تقلص العضلات واسترخاءها ويشكلان 90٪ من بروتين العضلات. تبدأ العملية الكلية بإشارة خارجية ، عادة من خلال جهد فعليحفز العضلات ، والتي تحتوي على خلايا متخصصة تكون داخلها غنية بخيوط الأكتين والميوسين. تتكون دورة الانقباض والاسترخاء من الخطوات التالية:
أكتين الوظائف والموقع
زيادة في عصاري خلوي كا 2+ تركيزات والتفاعل بين هذه الكاتيونات مع التروبونين مما تسبب في تغيير متعلق بتكوين في تقريرها هيكل . وهذا بدوره يغير بنية التروبوميوسين ، الذي يغطي الموقع النشط للأكتين ، مما يسمح بتكوين روابط متقاطعة للميوسين - أكتين (الأخير موجود كخيوط رفيعة).
حركة رؤوس الميوسين فوق الخيوط الرقيقة ، يمكن أن تشمل ATP أو تكون مستقلة عن ATP. تتسبب الآلية السابقة ، التي يتوسط فيها نشاط ATPaseفي رؤوس الميوسين ، في حركة خيوط الأكتين نحو القرص Z-disc .
ترتبط الصورة التقليدية لوظيفة الأكتين بصيانة الهيكل
الخلوي ، وبالتالي تنظيم وحركة العضيات ، فضلاً عن تحديد شكل الخلية.  ومع ذلك ، فإن الأكتين له دور أوسع في فسيولوجيا الخلايا حقيقية النواة ، بالإضافة إلى وظائف مماثلة في بدائيات النوى .
أكتين علم الأمراض الجزيئي
تمتلك غالبية الثدييات ستة جينات أكتين مختلفة . من بين هؤلاء ، هناك رمزان للهيكل الخلوي (ACTB و ACTG1) في حين أن الأربعة الأخرى متورطة في العضلات المخططة الهيكلية (ACTA1)، وأنسجة العضلات الملساء (ACTA2)، وعضلات الأمعاء (ACTG2) وعضلة القلب (ACTC1). يشارك الأكتين الموجود في الهيكل الخلوي في الآلياتالمسببة للأمراض للعديد من العوامل المعدية ، بما في ذلكفيروس نقص المناعة البشرية . الغالبية العظمى منالطفراتالتي تؤثر على الأكتين هي طفرات نقطية لها تأثير مهيمن ، باستثناء ستة طفرات متضمنة في الاعتلال العضلي النيمالي. هذا لأنه في كثير من الحالات يعمل متحور مونومر الأكتين «كغطاء» عن طريق منع استطالة F-actin.
ACTA1 هو الجين الذي يرمز لـ α- isoform من الأكتين السائد في العضلات المخططة للهيكل العظمي البشري، على الرغم من أنه يتم التعبير عنه أيضًا في عضلة القلب والغدة الدرقية . لها تسلسل الحمض النووي يتكون من سبعة الإكسونات التي تنتج خمس المعروف النصوص . تتكون غالبية هذه الطفرات النقطية مما يؤدي إلى استبدالالأحماض الأمينية . ترتبط الطفرات في كثير من الحالات بنمط ظاهري يحدد شدة ومسار الإصابة.
أكتين علم الأمراض الجزيئي
تغير الطفرة بنية ووظيفة عضلات الهيكل العظمي مما ينتج عنه أحد أشكال الاعتلال العضلي الثلاثة : اعتلال عضلي منالنوع الثالث ، اعتلال عضلي خلقي مع وجود فائض من الخيوط العضلية الرقيقة (CM) والاعتلال العضلي الخلقي مع عدم تناسق نوع الألياف (CMFTD). كما تم العثور على الطفرات التي تؤدي إلى اعتلال عضلي أساسي . على  الرغم من أن أنماطهم الظاهرية متشابهة ، إلا أن بعض المتخصصين ، بالإضافة إلى الاعتلال العضلي النمالي النموذجي ، يميزون نوعًا آخر من الاعتلال العضلي يسمى الاعتلال العضلي النيمالي الشعاعي. في السابق ، تتشكل كتل الأكتين بدلاً من القضبان النموذجية. من المهم الإشارة إلى أنه يمكن للمريض إظهار أكثر من واحد من هذه الأنماط الظاهرية في الخزعة.  الأعراض الأكثر شيوعًا تتكون من شكل نموذجي للوجه (الوجه العضلي) وضعف عضلي وتأخر في النمو الحركي وصعوبات في التنفس. تم العثور على مسار المرض ، وخطورته ، والعمر الذي يظهر فيه كلها أشكال متغيرة ومتداخلة من اعتلال عضلي. من أعراض الاعتلال العضلي النيمالي ظهور «قضبان النيمالين» في أماكن مختلفة في ألياف العضلات من النوع الأول. هذه القضبان هي هياكل غير مرضية لها تركيبة مشابهة للأقراص Z الموجودة في قسيم عضلي .
أكتين علم الأمراض الجزيئي
و المرضية من هذا عضلي متنوعة جدا. تحدث العديد من الطفرات في منطقة المسافة البادئة للأكتين بالقرب من مواقع الار.تباط بالنيوكليوتيدات ، بينما تحدث طفرات أخرى في المجال 2، أو في المناطق التي يحدث فيها التفاعل مع البروتينات المرتبطة. هذا يفسر بعض الطرق لشرح التنوع الكبير للكتل التي تتشكل في هذه الحالات ، مثل Nemaline أو الأجسام الداخلية أو الأجسام Zebra. التغييرات في الأكتين ل لطي تحدث في اعتلال عضلي خيطي فضلا عن التغيرات في تجميع وهناك أيضا تغييرات في التعبير من البروتينات الأخرى المرتبطة بها. في بعض المتغيرات حيث توجد الأجسام داخل النواة ، تخفي التغييرات في الطي إشارة تصدير البروتين في النواة بحيث يحدث تراكم شكل طفرة الأكتين في نواة الخلية . من ناحية أخرى ، يبدو أن طفرات ACTA1 التي تؤدي إلى CFTDM لها تأثير أكبر على وظيفة قسيم عضلي أكثر من بنيتها. حاولت التحقيقات الحديثة فهم هذا التناقض الظاهري ، مما يشير إلى عدم وجود علاقة واضحة بين عدد القضبان والضعف العضلي. يبدو أن بعض الطفرات قادرة ع.لى إحداث معدل موت الخلايا المبرمج أكبر في الألياف العضلية من النوع الثاني.
أكتين علم الأمراض الجزيئي
هناك نوعان من الأشكال الإسوية التي ترمز للأكتين في أنسجة العضلات الملساء :
أكواد ACTG2 لأكبر شكل إسوي أكتين ، والذي يحتوي على تسعة إكسونات ، أحدها ، الموجود في نهاية 5، غير مترجم.  وهو أكتين بيتا يتم التعبير عنه في العضلة الملساء المعوية. لم يتم العثور على طفرات في هذا الجين تتوافق مع الأمراض ، على الرغم من أن المصفوفات الدقيقة أظهرت أن هذا البروتين يتم التعبير عنه في كثير من الأحيان في الحالات التي تقاوم العلاج الكيميائي باستخدام السيسبلاتين.
أكتين علم الأمراض الجزيئي
أكواد ACTA2 لأكتين يقع في العضلات الملساء ، وكذلك في الأوعية الدموية الملساء. لقد لوحظ أن طفرة MYH11 يمكن أن تكون مسؤولة عن 14٪ على الأقل من حالات تمدد الأوعية الدموية الأبهري الصدري الوراثيوخاصة النوع 6. وذلك لأن المتغير المتحور ينتج مجموعة خيطية غير صحيحة وقدرة منخفضة على تقلص العضلات الملساء الوعائي. تدهور وسائل الإعلام الأبهر وقد سجلت في هؤلاء الأفراد، مع مناطق الفوضى وتضخم وكذلك تضيق في الشريان الأورطي والوعائية الأوعية .  يتزايد عدد الآلام التي يتورط فيها الجين. لقد ارتبط بمرض موياموياويبدو من المرجح أن بعض الطفرات في تغاير الزيجوت يمكن أن تمنح الاستعداد للعديد من أمراض الأوعية الدموية ، مثل تمدد الأوعية الدموية الأبهري الصدري وأمراض القلب الإقفارية .  الأكتين الموجود في العضلات الملساء هو أيضًا علامة مثيرة للاهتمام لتقييم تقدم تليف الكبد .
و ACTC1 رموز الجينات لα أكتين شكل الإسوي موجودة في عضلة القلب. تم تسلسله لأول مرة بواسطة حمادة وزملائه في عام 1982، عندما وجد أنه متقطع بخمس إنترونات.  كان الأول من أصل ستة جينات حيث تم العثور على الأليلات المتورطة في العمليات المرضية.
أكتين علم الأمراض الجزيئي
تم وصف عدد من الاضطرابات الهيكلية المرتبطة بالطفرات النقطية لهذا الجين والتي تسبب خللًا في عمل القلب ، مثلاعتلال عضلة القلب التوسعي من النوع 1R واعتلال عضلة القلب الضخامي من النوع 11 . تم وصف عيوب معينة في الحاجز الأذيني مؤخرًا والتي يمكن أيضًا أن تكون مرتبطة بهذه الطفرات.
وقد تم دراسة حالتين من تمدد عضلة القلب التي تنطوي على استبدال غاية التمايز الأحماض الأمينية التي تنتمي إلى المجالات البروتين التي تربط وبعثر مع أقراص Z . وقد أدى ذلك إلى النظرية القائلة بأن التمدد ينتج عن خلل في انتقال القوة الانقباضية في الخلايا العضلية .
الطفرات في ACTC1 مسؤولة عن 5٪ على الأقل من اعتلال عضلة القلب الضخامي.  كما تم العثور على عدد من الطفرات النقطية:
يبدو أن عملية التسبب في المرض تنطوي على آلية تعويضية: تعمل البروتينات الطافرة مثل السموم ذات التأثير المهيمن ، مما يقلل من قدرة القلب على الانقباض مسببة سلوكًا ميكانيكيًا غير طبيعي مثل أن يكون التضخم ، الذي يتأخر عادةً ، نتيجة لاستجابة عضلة القلب الطبيعية للإجهاد.
أكتين علم الأمراض الجزيئي
اكتشفت الدراسات الحديثة طفرات ACTC1 المتورطة في عمليتين مرضيتين أخريين: اعتلال عضلة القلب المقيدمجهول السبب عند الأطفال ،  وعدم انضغاط عضلة القلب البطين الأيسر .
ACTB هو موضع معقد للغاية. يوجد عدد من الجينات الخادعة التي يتم توزيعها في جميع أنحاء الجينوم ، ويحتوي تسلسلها على ستة إكسونات يمكن أن تؤدي إلى ما يصل إلى 21 عملية نسخ مختلفة عن طريق التضفير البديل، والتي تُعرف باسم الأكتين. تمشيا مع هذا التعقيد ، توجد منتجاتها أيضًا في عدد من المواقع وتشكل جزءًا من مجموعة متنوعة من العمليات (الهيكل الخلوي، مجمع NuA4 هيستون - مركب ناقل أسيل ، نواة الخلية) بالإضافة إلى أنها مرتبطة بآليات عدد كبير من العمليات المرضية (السرطانات ، خلل التوتر العضلي عندالأحداثوآليات العدوى وتشوهات الجهاز العصبي وغزو الأورام وغيرها).  تم اكتشاف شكل جديد من الأكتين ، وهو كابا أكتين ، والذي يبدو أنه يحل محل بيتا-أكتين في العمليات المتعلقة بالأورام .
تم حتى الآن اكتشاف ثلاث عمليات مرضية ناتجة عن تغيير مباشر في تسلسل الجينات:
أكتين علم الأمراض الجزيئي
يصيب الأحداث خلل التوتر هو نادر الأمراض التنكسية التي تؤثر على الجهاز العصبي المركزي . على وجه الخصوص، فإنه يؤثر على مناطق القشرة المخية الحديثة والمهاد ، حيث قضيب مثل الحمضة تتشكل الادراج. يمثل الأفراد المصابون نمطًا ظاهريًا مع تشوهات في الخط المتوسط وفقدان السمع الحسي وخلل التوتر العضلي. يحدث بسبب طفرة نقطية حيث يحلالتربتوفان الأحماض الأمينية محل الأرجينين في الموضع 183. هذا يغير تفاعل الأكتين مع نظام ADF / cofilin ، الذي ينظم ديناميات الخلية العصبية تشكيل الهيكل الخلوي.
كما تم اكتشاف طفرة نقطية سائدة تسبب اختلال وظيفي للخلايا المحببة للعدلات والعدوى المتكررة . يبدو أن الطفرة تعدل المجال المسؤول عن الارتباط بين البروفيلين والبروتينات التنظيمية الأخرى. تقارب الأكتين للبروفيلين تقل بشكل كبير في هذا الأليل.
أكتين علم الأمراض الجزيئي
و ACTG1 رموز مكان للعصاري خلوي البروتين γ-الأكتين هي المسؤولة عن تشكيل هيكل الخلية خيوط دقيقة .يحتوي على ستة إكسونات ، مما أدى إلى ظهور 22mRNAs مختلفة ، والتي تنتج أربعة أشكال إسوية كاملة يعتمد شكل تعبيرها على نوع النسيج الموجود فيها. كما أن لديها اثنين من محفزات الحمض النووي المختلفة . وقد لوحظ أن التسلسلات المترجمة من هذا الموضع ومن تسلسل بيتا-أكتين تشبه إلى حد بعيد تلك المتنبأ بها ، مما يشير إلى تسلسل سلف مشترك عانى من الازدواجية والتحويل الجيني.
من حيث علم الأمراض، وارتبط ذلك مع عمليات مثل الداء النشواني ، التهاب الشبكية الصباغي ، وآليات العدوى، والكلى الأمراض، وأنواع مختلفة من فقدان السمع الخلقية.
أكتين علم الأمراض الجزيئي
تم العثور على ستة طفرات نقطية سائدة في التسلسل تسبب أنواعًا مختلفة من فقدان السمع ، وخاصة فقدان السمع الحسي العصبي المرتبط بموضع DFNA 20/26.يبدو أنها تؤثر على الأهداب المجسمة للخلايا الهدبية الموجودة في عضو كورتي في الأذن الداخلية . -actin هو البروتين الأكثر وفرة في الأنسجة البشرية ، لكنه ليس بكثرة في الخلايا الهدبية ، مما يفسر موقع علم الأمراض. من ناحية أخرى ، يبدو أن غالبية هذه الطفرات تؤثر على المناطق المشاركة في الارتباط ببروتينات أخرى ، وخاصة الأكتوموسين. اقترحت بعض التجارب أن الآلية المرضية لهذا النوع من فقدان السمع تتعلق بـ F-actin في الطفرات التي تكون أكثر حساسية لـ cofilin من الطبيعي.
ومع ذلك ، على الرغم من عدم وجود سجل لأي حالة ، فمن المعروف أن الأكتين يتم التعبير عنه أيضًا في عضلات الهيكل العظمي ، وعلى الرغم من وجوده بكميات صغيرة، فقد أظهرت الكائنات الحية النموذجية أن غيابه يمكن أن يؤدي إلى اعتلال عضلي.
تستخدم بعض العوامل المعدية الأكتين ، وخاصة الأكتين السيتوبلازمي ، في دورة حياتها . يوجد شكلين أساسيين في البكتيريا :
أكتين علم الأمراض الجزيئي
Listeria monocytogenes ، وبعض أنواع الريكتسيا ،والشيغيلا فليكسنري وغيرها من الجراثيم داخل الخلايا تهرب منفجوات البلعمة عن طريق تغليف نفسها بكبسولة من خيوط الأكتين. يولد كل من L. monocytogenesو S. flexneri ذيلًا على شكل «ذيل مذنب» يمنحهما القدرة على الحركة. يُظهر كل نوع اختلافات صغيرة في آلية البلمرة الجزيئية لـ «ذيول المذنب». وقد لوحظ السرعات التشريد مختلفة، على سبيل المثال، مع الليستيريا و الشيجلا جدت لتكون أسرع.  أظهرت العديد من التجارب هذه الآلية في المختبر. يشير هذا إلى أن البكتيريا لا تستخدم محركًا بروتينيًا يشبه الميوسين ، ويبدو أن دفعها يتم الحصول عليه من الضغط الذي تمارسه البلمرة التي تحدث بالقرب من جدار خلية الكائن الدقيق. سبق يحيط البكتيريا عن طريق ABPs من المضيف، وكحد أدنى يحتوي على غطاء Arp2 / 3 معقدة ، إينا / VASP البروتينات ، cofilin، وهو بروتين التخزين المؤقت والتنوي المروجين، مثل فينكولين تعقيدا. من خلال هذه الحركات تشكل نتوءات تصل إلى الخلايا المجاورة وتصيبها أيضًا حتى لا يتمكنالجهاز المناعي من محاربة العدوى إلا من خلال مناعة الخلية. يمكن أن تكون الحركة ناتجة عن تعديل المنحنى وإزالة الشعيرات. الأنواع الأخرى ، مثل المتفطرة البحرية و Burkholderia pseudomallei ، قادرة أيضًا على بلمرة موضعية للأكتين الخلوي للمساعدة في حركتها من خلال آلية تتمحور حول مركب Arp2 / 3.بالإضافة إلى ذلك، يستخدم فيروس اللقاح Vacciniaأيضًا عناصر من الهيكل الخلوي للأكتين لنشره.
الزائفة الزنجارية هي قادرة على تشكيل واقية بيوفيلم من أجل الهروب من الكائنات المضيفة دفاعات، وخاصة خلايا الدم البيضاء والمضادات الحيوية . يتكون البيوفيلم باستخدامخيوط الحمض النووي والأكتين من الكائن الحي المضيف.
بالإضافة إلى المثال المذكور سابقًا ، يتم تحفيز بلمرة الأكتين في الخطوات الأولية لاستيعاب بعض الفيروسات ، ولا سيما فيروس نقص المناعة البشرية ، عن طريق ، على سبيل المثال ، تعطيل مركب cofilin.
لم يتم بعد تحديد الدور الذي يلعبه الأكتين في عملية غزو الخلايا السرطانية.
أكتين تطور
يحتوي الهيكل الخلوي حقيقي النواة للكائنات بين جميعالمجموعات التصنيفية على مكونات مماثلة للأكتين والتوبيولين. على سبيل المثال ، البروتين الذي تم ترميزه بواسطة جين ACTG2 في البشر يعادل تمامًا المتماثلات الموجودة في الجرذان والفئران ، على الرغم من أن التشابه على مستوى النوكليوتيدات ينخفض إلى 92٪.  ومع ذلك، هناك اختلافات كبيرة مع حكمه في بدائيات النوى (بروتين زد و MreB)، حيث التشابه بين متواليات النوكليوتيدات ما بين 40-50٪ بين مختلف البكتيريا والعتائق محيط. يقترح بعض المؤلفين أن بروتين الأسلاف الذي أدى إلى ظهور الأكتين النموذجي حقيقي النواة يشبه البروتينات الموجودة في الهياكل الخلوية البكتيرية الحديثة.
أكتين تطور
يشير بعض المؤلفين إلى أن سلوك الأكتين والتوبيولينوالهيستون ، وهو بروتين يشارك في تثبيت وتنظيم الحمض النووي ، متشابه في قدرتها على ربط النيوكليوتيدات وقدرتها على الاستفادة من الحركة البراونية . كما تم اقتراح أن لديهم جميعًا سلف مشترك.  لذلك، التطورية أسفرت العمليات في تنويع البروتينات الأجداد في أصناف موجودة اليوم، والمحافظة، من بين أمور أخرى، actins كما الجزيئات الفعالة التي كانت قادرة على معالجة العمليات البيولوجية الأجداد الأساسية، مثل الإلتقام .
و الهيكل الخلوي البكتيري قد لا تكون معقدة مثل تلك التي وجدت في حقيقيات النوى . ومع ذلك ، فإنه يحتوي على بروتينات تشبه إلى حد كبير مونومرات الأكتين والبوليمرات. يتبلمر البروتين البكتيري MreB في خيوط رقيقة غير حلزونية وأحيانًا في هياكل حلزونية مشابهة لـ F-actin.  علاوة على ذلك ، فإن هيكله البلوري مشابه جدًا لهيكل G-actin (من حيث تشكيله ثلاثي الأبعاد)، حتى أن هناك أوجه تشابه بين خيوط MreB الأولية و F-actin. يحتوي الهيكل الخلوي البكتيري أيضًا على بروتينات FtsZ ، والتي تشبه التوبولين .
أكتين تطور
وبالتالي تمتلك البكتيريا على الهيكل الخلوي مع العناصر المتجانسة لالأكتين (على سبيل المثال، MreB، ألفا، بارم ، FtsA ، وMamK)، على الرغم من أن الأمينية تسلسل الحمض لهذه البروتينات يحيد عن تلك الموجودة في الخلايا الحيوانية. ومع ذلك ، فإن هذه البروتينات لديها درجة عالية من التشابه الهيكلي مع الأكتين حقيقيات النوى.تعتبر الأغشية الدقيقة عالية الديناميكية التي يتكون منها تجميع MreB و ParM ضرورية لحيوية الخلية وتشارك في تكوين الخلية ، وفصل الكروموسومات ، وقطبية الخلية. ParM هو متماثل أكتين يتم ترميزه في بلازميد ويشارك في تنظيم DNA البلازميد. يمكن أن تشكل ParMs من البلازميدات البكتيرية المختلفة هياكل حلزونية متنوعة بشكل مذهل تتكون من اثنين  أو أربعة خيوط للحفاظ على الميراث البلازميد الأمين.
أكتين التطبيقات
يستخدم الأكتين في المختبرات العلمية والتكنولوجية كمسار للمحركات الجزيئية مثل الميوسين (سواء في الأنسجة العضلية أو خارجه) وكمكون ضروري للعمل الخلوي. يمكن أيضًا استخدامه كأداة تشخيصية ، حيث ترتبط العديد من المتغيرات الشاذة بظهور أمراض معينة.
تقنية النانو . تعمل أنظمة أكتين-ميوسين كمحركات جزيئية تسمح بنقل الحويصلات والعضيات في جميع أنحاء السيتوبلازم. من الممكن تطبيق الأكتين على تكنولوجيا النانو حيث تم تسخير قدرته الديناميكية في عدد من التجارب بما في ذلك تلك التي أجريت في أنظمة لا خلوية. الفكرة الأساسية هي استخدام الميكروفيلامين كمسارات لتوجيه المحركات الجزيئية التي يمكنها نقل حمولة معينة. يمكن استخدام الأكتين لتحديد دائرة يمكن من خلالها نقل الحمولة بطريقة أكثر أو أقل تحكمًا وتوجيهًا. من حيث التطبيقات العامة ، يمكن استخدامه للنقل الموجه للجزيئات للإيداع في مواقع محددة ، مما يسمح بالتجميع المتحكم فيه للبنى النانوية. يمكن تطبيق هذه السمات على العمليات المختبرية مثل المعامل على رقاقة ، وفي ميكانيكا المكونات النانوية وفي المحولات النانوية التي تحول الطاقة الميكانيكية إلى طاقة كهربائية.
أكتين التطبيقات
يستخدم الأكتين كعنصر تحكم داخلي في البقع الغربية للتأكد من أنه تم تحميل كميات متساوية من البروتين في كل ممر من الجل. في مثال اللطخة الموضح على الجانب الأيسر ، تم تحميل 75 ميكروغرام من البروتين الكلي في كل بئر. تم تفاعل اللطخة مع الجسم المضاد لـ β-actin (للحصول على تفاصيل أخرى عن اللطخة ، انظر المرجع  )
يعتمد استخدام الأكتين كعنصر تحكم داخلي على افتراض أن تعبيره ثابت عمليًا ومستقل عن الظروف التجريبية. من خلال مقارنة تعبير الجين المعني بتعبير الأكتين ، يمكن الحصول على كمية نسبية يمكن مقارنتها بين التجارب المختلفة ،  عندما يكون التعبير عن الأخير ثابتًا. تجدر الإشارة إلى أن الأكتين لا يتمتع دائمًا بالاستقرار المطلوب في تعبيره الجيني .
أكتين التطبيقات
الصحة. بعض أليلات الأكتين تسبب الأمراض. لهذا السبب تم تطوير تقنيات للكشف عنها. وبالإضافة إلى ذلك، الأكتين يمكن استخدام علامة غير مباشرة في الأمراض الجراحية: من الممكن استخدام الاختلافات في نمط توزيعه في الأنسجة كعلامة للغزو في الأورام، التهاب الأوعية الدموية ، وغيرها من الشروط. علاوة على ذلك ، نظرًا لارتباط الأكتين الوثيق بجهاز الانقباض العضلي ، تقل مستوياته في العضلات الهيكلية عند ضمور هذه الأنسجة ، وبالتالي يمكن استخدامه كعلامة على هذه العملية الفسيولوجية.
تكنولوجيا الغذاء . من الممكن تحديد جودة بعض الأطعمة المصنعة ، مثل النقانق ، عن طريق تحديد كمية الأكتين الموجودة في اللحوم المكونة. تقليديا ، تم استخدام طريقة تعتمد على اكتشاف 3-ميثيل هيستيدين في عينات متحللة مائيًا من هذه المنتجات ، حيث يوجد هذا المركب في السلسلة الثقيلة للأكتين و F-myosin (كلاهما مكونان رئيسيان للعضلات). الجيل من هذا المركب في يستمد الجسد من مثيلة من الحامض الاميني بقايا موجودة في كل من البروتينات.
أكتين الجينات
تشمل الجينات البشرية التي تشفر بروتينات الأكتين ما يلي:
طرونس أكسيون دالجيري (جريدة جزائرية)
طرونس أكسيون دالجيري (بالفرنسية: Transaction D'Algérie) وتعني صفقة الجزائر هي يومية جزائرية تصدر باللغة الفرنسية. تعني بالاقتصاد والمالية.
لا ديبيش دو كابيلي (جريدة جزائرية)
لا ديبيش دو كابيلي (بالفرنسية: La Dépêche de Kabylie)‏ وتعني رسالة (أو بريد) القبائل هي يومية جزائرية تصدر باللغة الفرنسية. تعني بالدرجة الأولى شؤون منطقة القبائل.
لا ديبيش دو كابيلي (جريدة جزائرية) تأسيس
أسسها عمارة بن يونس، وهو عضو سابق في حزب التجمع من أجل الثقافة والديمقراطية (الأرسيدي، معارضة) و وزير سابق في الحكومة الجزائرية.
نشر العدد الأول من لا ديبيش دو كابيلي في 13 جوان 2002 أي عشية الذكرى السنوية الأولى لمسيرة حركة العروش في 14 جوان 2001 بالجزائرالعاصمة كجزء من أحداث الربيع الأسود في منطقة القبائل.
لا ديبيش دو كابيلي (جريدة جزائرية) تنسيق ومحتوى
تستخدم الجريدة تنسيق التابلويد (حوالي 41 سم طولاً و 29 سم عرضاً).
تخصص صحيفة لا ديبيش دو كابيلي أغلبية مضمونها لمعالجة الأخبار المحلية في منطقة القبائل. إنها تتعامل أيضا مع الشؤون الوطنية، عادة في الصفحات الأولى.
بالنسبة للرياضة والثقافة، تتركز الجريدة على نوادي منطقة القبائل والتظاهرات الثقافية القائمة فيها. مكانة الأخبار الدولية محدودة جدّا.
وينقسم الجزء الغني الخاص بالأنباء الجهوية إلى ثلاثة أقسام : قسم خاص بمدن وقرى ولاية بجاية وآخر بولاية البويرة و آخر بولاية تيزي وزو.
تتميز لا ديبيش دو كابيلي كونها اليومية الجزائرية الوحيدة التي تنشر مقالات باللغة الأمازيغية وذلك في طبعة يوم الإثنين (باستخدام الحروف اللاتينية).
لا ديبيش دو كابيلي (جريدة جزائرية) إحصائيات السحب
آخر الأرقام الرسمية تعود إلى عام 2006. بعد أربع سنوات فقط من تأسيس لا ديبيش دو كابيلي، بلغ رقم السحب 10.000 نسخة يوميا وفقا لوزارة الإعلام الجزائرية.
ألجي-إبدو
ألجي-إبدو (بالفرنسية: Alger -hebdo)‏ وتعني أسبوعية الجزائر العاصمة هي أسبوعية جزائرية تصدر باللغة الفرنسية.
السفير (صحيفة جزائرية)
أسفير (بالفرنسية: Essafir)‏ وتعني السفير هي أسبوعية جزائرية مستقلة تصدر باللغة العربية عن مجموعة السفير.