hotchpotch/wikipedia-multilingual-ir-pairs huggingface dataset:
محركات جزيئية ملاحظة تجريبية
يلاحظ في مجال الفيزياء الحيوية التجريبية أن نشاط المحركات الجزيئية مع العديد من المنهجيات والمداخل التجريبية المختلفة، والتي من بينها:
هذا ويمكن استخدام العديد من الأساليب الأخرى. فمع تطوير تقنياتٍ وطرقٍ جديدةٍ، يصبح من المتوقع أن معرفة المحركات الجزيئية طبيعية الحدوث سيكون مفيداً في إنشاء وتكوين محركاتٍ نانويةٍ اصطناعيةٍ.
محركات جزيئية الغير أحيائية
شرع كلٌ من الكيميائيون وهؤلاء المشاركين في مجال تقانة الصغائر مؤخراً في استكشاف احتمالية إنتاج محركاتٍ جزيئيةٍ (دي نوفو) de novo. إلا أن تلك المحركات الجزيئية الاصطناعية تعاني حالياً من العديد من أوجه القصور التي تحجم من استخدامها في معامل الأبحاث. على الرغم من ذلك، فالعديد من مثل تلك العيوب يمكن التغلب عليها بسبب فهمنا للكيمياء والفيزياء في مجال الزيادات النانوية. ولنا أن نلاحظ أن أنظمةً كسيارات النانو، والتي لا تُعَدُ محركاتٍ من الناحية الفنية، تعتبر أمثلةً توضيحيةً للجهود الحالية صوب تصنيع محركاتٍ نانويةٍ اصطناعيةٍ.
ماراكانا (صحيفة)
ماراكانا (بالفرنسية: Maracana)‏ نسبةً لأحد الملاعب, وهي صحيفة أسبوعية رياضية جزائرية تصدر باللغة الفرنسية مختصة بـكرة القدم.
لو ماتان (صحيفة)
لو ماتان (بالفرنسية: Le Matin)‏ وتعني الصباح هي يومية جزائرية تصدر باللغة الفرنسية.
لو سوار دالجيري
لو سوار دالجيري (بالفرنسية: Le Soir d'Algérie)‏ وتعني مساء الجزائر و هي صحيفة يومية جزائرية تصدر باللغة الفرنسية.
حركة مزلقية
الحركة المزلقية (بالإنجليزية: Gliding motility) هي شكل من أشكال حركية محددة لبعض الكائنات التي تستخدم عدد كبير و معقد من البروتياتن حول سطح الخلية.
لو طون دالجيري (صحيفة)
لو طون دالجيري (بالفرنسية: Le Temps d'Algérie)‏ وتعني وقت الجزائر هي يومية جزائرية تصدر باللغة الفرنسية.
لو جور دالجيري (صحيفة)
لو جور دالجيري (بالفرنسية: Le Jour d'Algérie)‏ وتعني يوم الجزائر هي يومية جزائرية تصدر باللغة الفرنسية.
حركة أميبية
تعتبر حركة أميبية (بالإنجليزية: Amoeboid movement) النمط الأكثر شيوعًا للحركة في الخلايا حقيقية النواة الملتصقة. يشبه هذا النوع من الحركة الزحف، ويتحقق من خلال بروز السيتوبلازم في الخلية، مما يؤدي إلى تكوين الأقدام الكاذبة («الأقدام الزائفة») والذيل الخلفي. قد تنتج الخلية قدمًا كاذبة واحدة أو أكثر في وقت واحد حسب نوع الكائن الحي، لكن جميع أشكال الحركة الأميبية تتميز بحركة الكائنات التي تفتقر إلى بنى حركية ثابتة.
تحدث الحركة عندما ينزلق السيتوبلازم مكونًا قدمًا كاذبة في المقدمة تسحب الخلية إلى الأمام. من الأمثلة على الكائنات التي تستخدم هذا النمط من الحركة الأميبا، مثل الأميبا بروتيوس ونايجليريا جروبيري، بالإضافة إلى العفن الغروي وبعض الخلايا في جسم الإنسان، مثل كريات الدم البيضاء. وتُعد الأورام اللحمية، وهي سرطانات تنشأ من الخلايا الضامة، بارعة في الحركة الأميبية، مما يساهم في معدل انتشارها المرتفع.
حركة أميبية أنواع الحركة الأميبية
يُعد الزحف أحد أشكال الحركة الأميبية، ويبدأ عندما يلتصق امتداد الخلية المتحركة (القدم الكاذبة) بإحكام على السطح. بعد ذلك، تسحب الكتلة الرئيسية للخلية نفسها نحو البقعة المرتبطة. من خلال تكرار هذه العملية، تتحرك الخلية حتى تصبح البقعة المرتبطة في النهاية هي الطرف الخلفي للخلية، ثم تنفصل عن السطح. يمكن أن تختلف سرعة الزحف بشكل كبير، لكنها عمومًا تكون أسرع من السباحة، لكنها أبطأ من الانزلاق على سطح أملس. ومع ذلك، لا تصبح الحركة الزاحفة أبطأ بشكل ملحوظ على الأسطح غير المنتظمة، بينما تصبح الحركة الانزلاقية أبطأ بكثير في مثل هذه الظروف. ويبدو أن الزحف قد يكون مدفوعًا إما بآلية الفقاعات أو بآلية الأكتين، وفقًا لطبيعة السطح.
حركة أميبية أنواع الحركة الأميبية
يشبه الانزلاق الزحف، لكنه يتميز بدرجة أقل من الالتصاق بالسطح، مما يجعله أسرع على الأسطح الملساء التي تتطلب احتكاكًا أقل، لكنه أبطأ على الأسطح المعقدة. بعض الخلايا تنزلق بنفس آلية الزحف، لكن باستخدام أقدام كاذبة أكبر والتصاق أقل بالسطح. بينما تستخدم خلايا أخرى طريقة مختلفة، إذ يرتبط جزء صغير من الخلية بالسطح، ثم يدفع الهيكل الخلوي أو يسحب هذا الجزء المرتبط لتحريك الخلية إلى الأمام. يختلف هذا عن الآلية السابقة في أن الخلية لا تمتد بقدم كاذبة، وبالتالي لا يحدث تشوه كبير في الخلية أثناء الحركة.
تستطيع العديد من الخلايا بدائية النواة وحقيقية النواة السباحة، وغالبًا ما تمتلك سوطًا أو أهدابًا لهذا الغرض. ومع ذلك، لا تُعد هذه الهياكل ضرورية دائمًا، ويمكن لبعض الأميبا والخلايا الأخرى التي لا تمتلك أهدابًا أو أسواطًا أن تسبح أيضًا، على الرغم من أن سرعتها تكون أبطأ مقارنةً بالزحف أو الانزلاق. هناك آليتان مقترحتان للحركة الأميبية أثناء السباحة، الأولى تتضمن امتداد أقدام كاذبة صغيرة تتحرك على طول جانبي الخلية مثل المجاديف، بينما تفترض الثانية أن الخلية تُنتج دورة تدفق داخلية، إذ يتدفق السيتوبلازم للخلف على طول حافة الغشاء وللأمام عبر المنتصف، مما يُولّد قوة تدفع الخلية إلى الأمام.
حركة أميبية الآلية الجزيئية لحركة الخلايا
يتكون البروتوبلازم في الأميبا من طبقة خارجية تُعرف باسم الإكتوبلازم، تحيط بجزء داخلي يُسمى الإندوبلازم. يتألف الإكتوبلازم من هلام شبه صلب يُعرف باسم الهلام البلازمي، في حين يتكون الإندوبلازم من سائل أقل لزوجة يُعرف باسم السائل البلازمي. تُعزى لزوجة الإكتوبلازم العالية جزئيًا إلى الروابط المعقدة بين الأكتين والميوسين. يُعتقد أن الحركة في الأميبا تحدث بسبب التحول بين الحالة الهلامية والسائلة داخل الخلية، ويصف هذا التحول عمليات الانقباض والانبساط الناتجة عن الضغط الأسموزي والشحنات الأيونية الأخرى.
عند تحرك الأميبا، تمتد القدم الكاذبة المليئة بالسيتوبلازم الهلامي، مما يؤدي إلى تدفق الجزء السائل من السيتوبلازم باتجاه القدم الكاذبة، ويتحول إلى الحالة الهلامية عند نهايتها، مما يؤدي إلى تمديدها أكثر. في الجهة الخلفية للخلية، يتحول الهلام البلازمي إلى سائل بلازمي ويتدفق نحو القدم الكاذبة المتقدمة. وطالما أن الخلية قادرة على الالتصاق بالسطح، فإن تكرار هذه العملية يوجهها إلى الأمام.
حركة أميبية الآلية الجزيئية لحركة الخلايا
يتكون السيتوبلازم بشكل أساسي من الأكتين، الذي تنظمه بروتينات الارتباط بالأكتين، والتي تنظمها أيونات الكالسيوم، مما يجعل الكالسيوم عنصرًا مهمًا في عملية التحول بين الحالة الهلامية والسائلة.
حركة أميبية الآلية الجزيئية لحركة الخلايا
وفقًا لبعض النماذج الرياضية الحديثة، تم اقتراح نموذج بيولوجي جديد للآليات الجزيئية والميكانيكية الحيوية للحركة الخلوية. يُفترض أن المجالات الدقيقة تنسج نسيج الهيكل الخلوي وتحدد أماكن تكوين مواقع الالتصاق الجديدة. وفقًا لهذا النموذج، تنظم الديناميات الإشارية للمجالات الدقيقة الهيكل الخلوي وتفاعله مع السطح الذي تتحرك عليه الخلية. عندما تُحفز هذه المجالات عملية بلمرة خيوط الأكتين، فإن انتشارها وحركتها المتعرجة على الغشاء تُنتج شبكة معقدة من الخيوط الموجهة بزوايا مختلفة على طول حدود الخلية. يُقترح أن التفاعل بين هذه المجالات الدقيقة يؤدي إلى تكوين نقاط التصاق جديدة على أطراف الخلية، ويؤدي تفاعل الميوسين مع شبكة الأكتين إلى ارتداد الغشاء وتدفقه إلى الخلف وتوليد قوى انقباضية تدفع الخلية إلى الأمام. أخيرًا، قد يؤدي الإجهاد المستمر على نقاط الالتصاق القديمة إلى تنشيط الكالبين بوساطة الكالسيوم، مما يُسبب انفصال هذه النقاط واستكمال دورة الحركة.
بالإضافة إلى بلمرة الأكتين، قد تلعب الأنابيب الدقيقة دورًا مهمًا في هجرة الخلايا، خاصة في تكوين الأرجل الورقية. وقد أظهرت إحدى التجارب أنه رغم أن الأنابيب الدقيقة ليست ضرورية لبلمرة الأكتين لإنشاء هذه الامتدادات، لكنها ضرورية للحركة الخلوية.
تقترح آلية أخرى، تُعرف باسم «الحركة الأميبية المدفوعة بالفقاعات»، أن تقلص الأكتوميوسين في قشرة الخلية يُزيد الضغط الهيدروستاتيكي داخل الخلية، مما يؤدي إلى تكوين فقاعات غشائية تتمدد عند انفصال الغشاء عن الهيكل الخلوي. يتطلب هذا النمط من الحركة أن يلعب الميوسين الثاني دورًا في توليد الضغط الهيدروستاتيكي الذي يُسبب امتداد الفقاعة. تختلف هذه الآلية عن الحركة المدفوعة بالأكتين، ويظل الغشاء في هذه الأخيرة مرتبطًا بالهيكل الخلوي أثناء الدفع ضد الحاجز الخلوي.
لوحظ أن الخلايا قادرة على التبديل السريع بين الحركة المدفوعة بالفقاعات والحركة القائمة على الأرجل الورقية كوسيلة للهجرة، إلا أن معدل هذه التحولات لا يزال غير معروف تمامًا. يمكن أن تُظهر الخلايا السرطانية أيضًا انتقالات سريعة بين الحركة الأميبية والحركة المتوسطة الميزنشيمية، وهي نمط آخر من أنماط الحركة الخلوية.
لو كوريي دالجيري (صحيفة)
لو كوريي دالجيري (بالفرنسية: Le Courrier d'Algérie)‏ وتعني ساعي الجزائر هي يومية جزائرية تصدر باللغة الفرنسية.
أوريزون
أوريزون (بالفرنسية: Horizons)‏ وتعني آفاق هي يومية جزائرية تصدر باللغة الفرنسية.
لو ماغريب (صحيفة)
لو ماغريب (بالفرنسية: Le Maghreb)‏ وتعني المغرب العربي هي يومية جزائرية تصدر باللغة الفرنسية.
قدم كاذب
قدم كاذب (بالإنجليزية: Pseudopod)‏ (بالفرنسية: pseudopode)‏ هي بروزات مؤقتة من الخلايا حقيقية النواة.
الخلايا التي تحتوي هذه البروزات هي التي يشار إليها عموما الأميبيات، وهي عبارة عن خيوط بالقرب من نهاية الخلية تتفاعل مع الميوسين الذي يؤدي إلى الإنكماش. ويمتد القدم الكاذب نفسه حتى الأكتين ثم يعيد نفسه إلى الشبكة. وبهذه الطريقة تتحرك الأميبا، وكذلك بعض الخلايا الموجودة في الحيوانات مثل خلايا الدم البيضاء.
قدم كاذب أهمية الأقدام الكاذبة
الأقدام الكاذبة هي تقلصات أو تشوهات للغشاء السيتوبلازمي، والتي تمكن الخلية من التغدية والتنقل من خلال الزحف مُدَعِّمةً بذلك اتجاها محددا لحركة الخلية.
يمكن اعتبار الأقدام الكاذبة امتدادا خلويا انكماشي أو انقباضي، والذي يمكن الخلية من التحرك لأطول مسافة ممكنة.
قدم كاذب خصائص الأقدام الكاذبة
إنتاج الأقدام الكاذبة هو اختصاص الخلايا حقيقيات النوى فقط، خاصة منها الخلايا الحيوانية وكذلك الطلائعيات، على سبيل المثال الأميبة.
هذه التقلصات الخلوية تعمل بواسطة الضغوطات الذاخلية المطبقة من طرف السيتوبلازم. حيث أن الخلية تٌنتج تلقائيا خييطات دقيقة (من خلال وحدة الأكتين، مشابهة ومطابقة تقريبا لتقلصات الخييطات الدقيقة للأكتين نفسه، والموجودة في الخلايا العضلية الحيوانية). مصاحبة لتراخي خيوط أخرى (موجودة في بداية الحركة)، وكذلك شبكة تقوم بتعديلات على صلابة السيتوبلازم. هذا الأخير يوجد على شكلين:
كما أن مرور السيتوبلازم من حالته السائلة إلى حالته نصف-الصلبة يُسهل عملية تشكل الأقدام الكاذبة. حيث أن هناك أقدام كاذبة على شكل مجموعات وأخرى فردية، تمكن الخلية من التنقل.
عندما يكون السيتوبلازم في حالته نصف-الصلبة (SOL) فإنه عادة ما يكون مصفحا ضد الغشاء الخلوي الموجود في نفس منحى الحركة الذي توجد فيه شبكة خيوط الأكتين والتي تفككت سابقا (يٌقال عنها أنها واهنة) تحت تأثير الضغط، أما الغشاء السيتوبلازمي فيتقلص مما يؤدي إلى ولادة جديدة للقدم الكاذب.
قدم كاذب خصائص الأقدام الكاذبة
تفكك شبكة الأكتين يمكن من ازدياد طول القدم الكاذب، وخلال هذا التفكيك ينتقل السيتوبلازم من حالته السائلة إلى حالته نصف-الصلبة من أجل التشكيل النهائي للقدم الكاذب، ومن حالته نصف-الصلبة إلى السائلة من أجل تمكين كل السيتوبلازم من التنقل والحركة باتجاه القدم الكاذب.
وبالتالي فالخلية تنتقل وتتحرك بفضل أقدامها الكاذبة.
الأميبات ليست الخلايا الوحيدة القادرة على الزحف، فالكريات البيضاء أيضا تتميز بهذه الخاصة.
تمكن أيضا الأقدام الكاذبة بعض الكائنات الوحيدة الخلايا من التغدية.
واست-تريبين (جريدة جزائرية)
واست-تريبين (بالفرنسية: Ouest-Tribune) وتعني منبر الغرب هي يومية جزائرية تصدر باللغة الفرنسية.
لو فينونسيي (صحيفة)
لو فينونسيي (بالفرنسية: Le Financier)‏ وتعني «المالي»، و هي صحيفة يومية جزائرية تصدر باللغة الفرنسية، وهي تهتم بالأخبار الاقتصادية.
أكتين
الأكتين هو بروتين، الوزن الجزيئي له ما يقارب 42 كيلو دالتون، وهذا البروتين موجود في جميع الخلايا حقيقية النواة (والاستثناء الوحيد المعروف عند الحيوانات المنوية للديدان الخيطية) حيث أنه قد يكون موجودا في تركيزات أكثر من 100 ميكرو مولار.
وهو بروتين هيكلي ويشكل جزءا من الهيكل الخلوي وأحد خمسة بروتينات غالبية في حقيقيات النوى؛ يوجد في الخلايا العضلية حيث يكون من كل 10 جزيئات بروتين واحد من الأكتين، أما في الخلايا الأخرى فهو يوجد بنسبة 1 إلى 5% فقط.
يوجد من جزيئات الأكتين نوعان: نوع كروي G-Aktin ونوع متشابك فتيلي F-Aktin. من خصائص الأكتين الفتيلي انه يتغير شكليا بحيث يستطيل ويقصر. وهو يعتير من ضمن الفتيلات الميكرونية الموجودة في داخل الخلية. وهي تعمل أيضا على تماسك الشكل الخارجي للخلايا وتكوين أطراف للخلية، وتفرعات بين الخلايا، وتعمل على حركة اتجاهية للخلايا. في الكائنات متعددة الخلايا يُشكل الأكتين
الأجزاء المركزية لانقباض العضلات. اختلالات في الأكتين ناشئة عن الجينات الوراثية يمكن أن تتسبب في مرض عضلي أو أمراض أخرى.
أكتين
فالأكتين هي عائلة من البروتينات الكروية متعددة الوظائف التي تشكل خيوط دقيقة. يوجد في جميع الخلايا حقيقية النواة (الاستثناء الوحيد المعروف هو الحيوانات المنوية الخيطية)، حيث قد يكون موجودًا بتركيز يزيد عن 100 ميكرومتر؛ تبلغ كتلتها حوالي 42 كيلو دالتون، بقطر 4 إلى 7 نانومتر.
بروتين الأكتين هو الوحدة الفرعية المكونة من نوعين من الخيوط في الخلايا: الميكروفيلم، أحد المكونات الرئيسية الثلاثة للهيكل الخلوي، والخيوط الرقيقة، وهي جزء من الجهاز المقلص في الخلايا العضلية. يمكن أن تكون موجودة إما كمونومر حر يسمى G-actin (كروي) أو كجزء من microfilament خطية من البوليمر يسمى F-actin (خيطي)، وكلاهما ضروري لمهام الخلوية الهامة مثل قابلية الحركة والانكماش للخلايا أثناء انقسام الخلية.
أكتين
يشارك الأكتين في العديد من العمليات الخلوية المهمة، بما في ذلك تقلص العضلات، حركية الخلية، انقسام الخلايا والحركة الخلوية، حركة الحويصلة والعضية، إشارات الخلية، وإنشاء وصيانة تقاطعات الخلايا وشكلها. يتم التوسط في العديد من هذه العمليات من خلال تفاعلات واسعة وحميمة من الأكتين مع الأغشية الخلوية. في الفقاريات، تم تحديد ثلاث مجموعات رئيسية من أشكال الأكتين، ألفا، بيتا، وغاما. الأكتين ألفا، الموجود في أنسجة العضلات، هي مكون رئيسي للجهاز الانقباضي. تتعايش أكتينات بيتا وغاما في معظم أنواع الخلايا كمكونات في الهيكل الخلوي، وكوسطاء لحركية الخلية الداخلية. ويعتقد أن مجموعة متنوعة من الهياكل التي شكلتها أكتين تمكنها من تحقيق مثل هذه المجموعة الكبيرة من الوظائف يتم تنظيمها من خلال ربط التروبوميوسين على طول الخيوط.
أكتين
توفر قدرة الخلية على تشكيل حبيبات مجهرية ديناميكية السقالات التي تسمح لها بإعادة تشكيل نفسها بسرعة استجابة لبيئتها أو إلى الإشارات الداخلية للكائن الحي، على سبيل المثال، لزيادة امتصاص غشاء الخلية أو زيادة الالتصاق بالخلايا من أجل تكوين أنسجة الخلية. يمكن تثبيت الإنزيمات أو العضيات الأخرى مثل الأهداب على هذه السقالات من أجل التحكم في تشوه غشاء الخلية الخارجي، والذي يسمح بالبطانة الداخلية والخلايا الخلوية. يمكن أن ينتج حركة إما بمفرده أو بمساعدة محركات جزيئية. لذلك يساهم الأكتين في عمليات مثل النقل داخل الحويصلات من الحويصلات والعضيات وكذلك تقلص العضلات والهجرة الخلوية. لذلك يلعب دورًا مهمًا في تكوين الأجنة وتضميد الجراح وغزو الخلايا السرطانية. يمكن تتبع الأصل التطوري للأكتين إلى الخلايا بدائية النواة، التي تحتوي على بروتينات مكافئة. متماثلات الأكتين من بدائيات النوى والبلمرة القديمة تتحول إلى خيوط حلزونية أو خطية مختلفة تتكون من خيوط أو عدة خيوط. ومع ذلك، يتم الاحتفاظ بجهات الاتصال الداخلية ومواقع ربط النوكليوتيدات في بدائيات النوى وفي الأركيا. أخيرًا، يلعب الأكتين دورًا مهمًا في التحكم في التعبير الجيني.
أكتين
يحدث عدد كبير من الأمراض والأمراض بسبب طفرات في أليلات الجينات التي تنظم إنتاج الأكتين أو البروتينات المرتبطة به. إنتاج الأكتين هو أيضا مفتاح لعملية العدوى من قبل بعض الكائنات الحية الدقيقة المسببة للأمراض. الطفرات في الجينات المختلفة التي تنظم إنتاج الأكتين عند البشر يمكن أن تسبب أمراضًا عضلية، وتغيرات في حجم القلب ووظيفته وكذلك الصمم. يرتبط تكوين الهيكل الخلوي أيضًا بالتسبب في البكتيريا والفيروسات داخل الخلايا، خاصةً في العمليات المتعلقة بالتهرب من إجراءات الجهاز المناعي.
بروتين كروي بوزن جزيئي حوالي 40,000 يشكل العضلات. تسمى المادة المفردة G actin ، والمبلمرة في شكل خيوط هي F actin ، والمادة التي يرتبط بها التروبونين والتروبوميوسين بهيكلها الحلزوني المزدوج هي المكون الرئيسي لألياف العضلات الرقيقة (الشعيرة الأولى). يحدث تقلص العضلات عن طريق التفاعل بين الألياف السميكة (خيوط) التي شكلتها الميوسين.
أكتين الإكتشاف والتحقيق المبكر
تمت ملاحظة الأكتين لأول مرة تجريبيًا في عام 1887 بواسطة WD Halliburton ، الذي استخرج بروتينًا من العضلات قام بتخثر مستحضرات الميوسين التي أطلق عليها اسم «تخمير الميوسين». ومع ذلك، لم يتمكن هاليبيرتون من تحسين النتائج التي توصل إليها، ويعزى اكتشاف الأكتين بدلاً من ذلك إلى برونو فيرينك ستراوب، عالم الكيمياء الحيوية الشاب الذي يعمل في مختبر ألبرت زينت جيورجي في معهد الكيمياء الطبية بجامعة سيغيد.المجر.
أكتين الإكتشاف والتحقيق المبكر
متابعة لاكتشاف Ilona Banga & Szent-Györgyi في عام 1941 أن التخثر يحدث فقط في بعض عمليات استخراج الميسوسين ويتم عكسه عند إضافة ATP ،  حدد ستروب الأكتين وتنقيته من مستحضرات الميوسين التي تخثرت بالفعل. بناءً على طريقة استخلاص بانجا الأصلية، طور تقنية جديدة لاستخراج بروتين العضلات التي سمحت له بعزل كميات كبيرة من الأكتين النقي نسبيًا، والتي نُشرت عام 1942.  طريقة ستروب هي نفسها المستخدمة في المعامل اليوم. نظرًا لأن بروتين ستراوب كان ضروريًا لتنشيط تخثر الميوسين، فقد أطلق عليه اسمالأكتين .  إدراكًا من Szent- Györgyi أنمستحضرات الميوسين المتخثر من Banga تحتوي على الأكتين أيضًا، فقد أطلق على خليط البروتينات أكتموسين.
أكتين الإكتشاف والتحقيق المبكر
أدت الأعمال العدائية في الحرب العالمية الثانية إلى أن Szent-Gyorgyi لم يكن قادرًا على نشر أعمال مختبره في المجلات العلمية الغربية. لذلك أصبح الأكتين معروفًا جيدًا في الغرب فقط في عام 1945، عندما نُشرت ورقتهم كملحق لـ Acta Physiologica Scandinavica . واصلت ستروب للعمل على الأكتين، وفي عام 1950 ذكرت أن الأكتين تحتوي ملزمة ATP  ، وأنه خلال البلمرة من البروتين إلى خيوط دقيقة، والنوكليوتيدات وتحلل إلى ADP وغير العضوية الفوسفات (التي تظل مرتبطة بالميكروفيلمنت). اقترح ستراوب أن تحول الأكتين المرتبط بـ ATP إلى الأكتين المرتبط بـ ADP يلعب دورًا في تقلص العضلات. في الواقع، هذا صحيح فقط في العضلات الملساء، ولم يتم دعمه من خلال التجارب حتى عام 2001.
في تسلسل الأحماض الأمينية تم الانتهاء من الأكتين التي كتبها M. ايلزينجا وزملاء العمل في عام 1973.  والتركيب البلوري تم حلها من G-الأكتين في عام 1990 من قبل Kabsch والزملاء.  في العام نفسه، اقترح هولمز وزملاؤه نموذجًا لـ F-actin بعد تجارب باستخدام التبلور المشترك مع بروتينات مختلفة.  تم استخدام إجراء التبلور المشترك مع بروتينات مختلفة بشكل متكرر خلال السنوات التالية، حتى عام 2001 تمت بلورة البروتين المعزول مع ADP. ومع ذلك، لا يوجد حتى الآن هيكل عالي الدقة للأشعة السينية لـ F-actin. كان تبلور F-actin ممكنًا بسبب استخدام رودامينمتقارن يعيق البلمرة عن طريق منع الحمض الأميني cys-374 .  توفت كريستين أوريول-تدوين في نفس العام الذي تبلور فيه الأكتين لأول مرة، لكنها كانت الباحثة التي تبلورت الأكتين لأول مرة في عام 1977 في غياب البروتينات الملزمة للأكتين (ABPs). ومع ذلك، كانت البلورات الناتجة صغيرة جدًا بالنسبة للتقنية المتاحة في ذلك الوقت.
على الرغم من عدم وجود نموذج عالي الدقة للشكل الخيطي للأكتين حاليًا، فقد تمكن فريق صوايا في عام 2008 من إنتاج نموذج أكثر دقة لهيكله استنادًا إلى بلورات متعددة من ثنائيات الأكتين التي ترتبط في أماكن مختلفة. تم تنقيح هذا النموذج لاحقًا بواسطة صوايا ولورنز.نهج أخرى مثل استخدام المجهر البرد الإلكترون والإشعاع السنكروترون سمحت مؤخرا زيادة دقة وفهم أفضل لطبيعة التفاعلات والتغيرات متعلق بتكوين المتورطين في تشكيل الأكتين خيوط.
أكتين بناء
الأكتين في الأمينية تسلسل الحمض هو واحد من أكثر جداالحفاظ عليها من البروتينات لأنها قد تغير يذكر على مدى تطور، واختلاف بنسبة لا تزيد على 20٪ في الأنواعمختلفة مثل الطحالب والبشر.   ولذلك يعتبر أن لديهاهيكل أمثل.  وله سمتان مميزتان: إنه إنزيم يحلل ببطءATP ، «عملة الطاقة العالمية» للعمليات البيولوجية. ومع ذلك، فإن ATP مطلوب من أجل الحفاظ على سلامتها الهيكلية. يتكون هيكلها الفعال من هيكل فريد تقريباعملية الطي. بالإضافة إلى ذلك، فهو قادر على إجراء تفاعلات أكثر من أي بروتين آخر، مما يسمح له بأداء مجموعة متنوعة من الوظائف أكثر من البروتينات الأخرى في كل مستوى من مستويات الحياة الخلوية تقريبًا. الميوسين هو مثال على بروتين يرتبط بالأكتين. مثال آخر هو الشرير، الذي يمكنه نسج الأكتين إلى حزم أو قطع الخيوط اعتمادًا على تركيز كاتيونات الكالسيوم في الوسط المحيط.
أكتين بناء
الأكتين هو أحد البروتينات الأكثر وفرة في حقيقيات النوى، حيث يوجد في جميع أنحاء السيتوبلازم. في الواقع، تشكل الألياف العضلية 20٪ من البروتين الخلوي الكلي بالوزن وما بين 1٪ و 5٪ في الخلايا الأخرى. ومع ذلك، لا يوجد نوع واحد فقط من الأكتين؛ والجينات التي تم تعريفها رمز لالأكتين بمثابة عائلة الجينات (عائلة في النباتات تحتوي على أكثر من 60 عناصر، بما في ذلك الجينات والجينات الكاذبة وفي البشر أكثر من 30 عناصر). هذا يعني أن المعلومات الجينية لكل فرد تحتوي على تعليمات تولد متغيرات أكتين (تسمى الأشكال الإسوية) التي تمتلك وظائف مختلفة قليلاً. وهذا بدوره يعني أن الكائنات حقيقية النواة تعبر عن جينات مختلفة تؤدي إلى: α-actin ، الموجود في الهياكل الانقباضية؛ β-actin ، الموجود عند الحافة المتوسعة للخلايا التي تستخدم إسقاط هياكلها الخلوية كوسيلة للتنقل؛ وبيتا-أكتين الموجود في خيوط ألياف الإجهاد . بالإضافة إلى أوجه التشابه الموجودة بين الأشكال الإسوية للكائن، هناك أيضًا حماية تطورية في التركيب والوظيفة حتى بين الكائنات الحية الموجودة في مجالات حقيقية النواة المختلفة . في البكتيريا، يكون متماثل الأكتين MreBتم التعرف عليه، وهو بروتين قادر على البلمرة إلى خيوط دقيقة؛ وفي العتائق يكون المتماثل Ta0583 أكثر تشابهًا مع الأكتينات حقيقية النواة.
أكتين بناء
يحتوي الأكتين الخلوي على شكلين: كريات أحادية تسمى G-actin وخيوط بوليمرية تسمى F-actin (أي كخيوط مكونة من العديد من مونومرات G-actin). يمكن أيضًا وصف F-actin بأنه خيوط دقيقة. يجب أن تدور خصلتان متوازيتان من نوع F-actin بمقدار 166 درجة لتستقر بشكل صحيح فوق بعضها البعض. يؤدي هذا إلى إنشاء الهيكل الحلزوني المزدوج للألياف الدقيقة الموجودة في الهيكل الخلوي. يبلغ قطر الألياف الدقيقة حوالي 7 نانومترمع تكرار اللولب كل 37 نانومتر. يرتبط كل جزيء من الأكتين بجزيء من ثلاثي فوسفات الأدينوسين (ATP) أو ثنائي فوسفات الأدينوسين (ADP) المرتبط بـ Mg 2+الكاتيون. أكثر أشكال الأكتين شيوعًا، مقارنة بجميع التركيبات الممكنة، هي ATP-G-Actin و ADP-F-actin.
أكتين بناء
تشير صور المجهر الإلكتروني الماسح إلى أن G-actin له بنية كروية؛ ومع ذلك، يوضح علم البلورات بالأشعة السينية أن كل من هذه الكريات تتكون من فصين يفصل بينهما شق. تمثل هذه البنية «طية ATPase»، وهي مركزالتحفيز الأنزيمي الذي يربط ATP و Mg 2+ ويتحلل السابق بـ ADP بالإضافة إلى الفوسفات . هذه الطية عبارة عن حافز هيكلي محفوظ يوجد أيضًا في البروتينات الأخرى التي تتفاعل مع نيوكليوتيدات ثلاثي الفوسفات مثل هيكسوكيناز (إنزيم يستخدم في استقلاب الطاقة) أو فيبروتينات Hsp70 (عائلة بروتينية تلعب دورًا مهمًا في طي البروتين). G-actin إلا عندما يحتوي إما على ADP أو ATP في شقه ولكن الشكل المرتبط بـ ATP يسود في الخلايا عندما يكون الأكتين موجودًا في حالته الحرة.
و البلورات بالأشعة السينية نموذج من الأكتين التي تم إنتاجها من قبل Kabsch من الأنسجة العضلية المخططة من الأرانب هو الأكثر شيوعا في الدراسات البنيوية كما كان أول من تنقيته . وG-الأكتين تبلورت من خلال Kabsch حوالي 67 × 40 × 37 Å في الحجم، لديها الكتلة الجزيئية من 41785 دا ويقدر نقطة تساوي الكهربائية من 4.8. في صافي تهمة في درجة الحموضة = 7 هو -7
أكتين بناء
حدد Elzinga وزملاؤه لأول مرة تسلسل الببتيد الكامل لهذا النوع من الأكتين في عام 1973، مع عمل لاحق لنفس المؤلف أضاف مزيدًا من التفاصيل إلى النموذج. يحتوي على 374 بقايا من الأحماض الأمينية . في N-محطة هي غاية الحمضية ويبدأ مع acetyled اسبارتاتي في مجموعة الأمينية. في حين أن C-محطة هي القلوية وشكلت من قبلالفنيل الأنين يسبقه السيستين، والتي لديها درجة من الأهمية الوظيفية. كلا الطرفين على مقربة من النطاق الفرعي I. شذوذ N τ -methylhistidineيقع في الموقع 73.
ويتكون الهيكل العالي من قبل اثنين من المجالات المعروفة باسم الكبيرة والصغيرة، التي تكون مفصولة شق تتمحور حول موقع السندات مع ATP - ADP + P ط . يوجد أسفل هذا شق أعمق يسمى «الأخدود». في الولاية الأصلية، على الرغم من أسمائهم، كلاهما لهما عمق مماثل.
أكتين بناء
الاصطلاح العادي في الطوبولوجي تعني الدراسات أن البروتين يظهر بأكبر مجال على الجانب الأيسر وأصغر مجال على الجانب الأيمن. في هذا الموضع، ينقسم النطاق الأصغر بدوره إلى قسمين: المجال الفرعي الأول (الموضع السفلي، المخلفات 1–32، 70-144، 338-374) والمجال الفرعي الثاني (الموضع العلوي، المخلفات 33-69). ينقسم النطاق الأكبر أيضًا إلى قسمين: المجال الفرعي III (السفلي، المخلفات 145-180 و 270-337) والمجال الفرعي IV (الأعلى، المخلفات 181-269). يشار إلى المناطق المكشوفة للنطاقين الفرعيين الأول والثالث بالنهايات «الشائكة»، بينما تسمى المناطق المكشوفة للنطاقين الثاني والرابع بالنهايات «المدببة». تشير هذه التسمية إلى حقيقة أنه، نظرًا للكتلة الصغيرة للنطاق الفرعي الأكتين الثاني هو قطبي؛ ستتم مناقشة أهمية هذا أدناه في المناقشة حول ديناميكيات التجميع.يدعي بعض المؤلفين المجالات الفرعية Ia و Ib و IIa و IIb ،
وأبرز هيكل ثانوي هو ورقة بيتا من خمس سلاسل تتكون من β-تعرج ووحدة β-α-β في اتجاه عقارب الساعة. إنه موجود في كلا المجالين مما يشير إلى أن البروتين نشأ من تكرار الجينات.
أكتين بناء
يقع موقع الارتباط الكاتيوني ثنائي التكافؤ أسفل موقع نوكليوتيد الأدينوزين. غالبًا ما يتم تكوينه في الجسم الحي بواسطة Mg 2+ أو Ca 2+ بينما يتم تكوينه في المختبر من خلال هيكل مخلب يتكون من Lys18واثنين من الأكسجين من النوكليوتيدات α-and- فوسفات . يتم تنسيق هذا الكالسيوم مع ستة جزيئات ماء يتم الاحتفاظ بها بواسطة الأحماض الأمينية Asp11 و Asp154 و Gln137. تشكل معقدًا مع النيوكليوتيد الذي يقيد حركات ما يسمى بالمنطقة «المفصلية»، الواقعة بين البقايا 137 و 144. هذا يحافظ على الشكل الأصلي للبروتين حتى يفسد انسحابه مونومر أكتين. هذه المنطقة مهمة أيضًا لأنها تحدد ما إذا كان شق البروتين في التشكل «المفتوح» أو «المغلق».
من المحتمل جدًا وجود ثلاثة مراكز أخرى على الأقل ذات تقارب أقل (وسيط) وأخرى ذات تقارب منخفض للكاتيونات ثنائية التكافؤ. لقد تم اقتراح أن هذه المراكز قد تلعب دورًا في بلمرة الأكتين من خلال العمل أثناء مرحلة التنشيط.
أكتين بناء
هناك بنية في فرعي 2 الذي يسمى «D-حلقة» لأنه يربط مع الدناز I ، وهي تقع بين His40 و Gly48 المخلفات. لها مظهر عنصر غير منظم في غالبية البلورات، لكنها تبدو مثل ورقة β عندما تكون معقدة مع DNase I. وقد تم اقتراح أن الحدث الرئيسي في البلمرة هو على الأرجح انتشار تغيير توافقي من مركز الرابطة مع النيوكليوتيدات إلى هذا المجال، والذي يتغير من حلقة إلى لولب. ومع ذلك، تم دحض هذه الفرضية من قبل دراسات أخرى.
وصف الكلاسيكية من F-الأكتين الدول التي لديها بنية