لیزین
لیزین یکی از بیست اسیدآمینه‌ی اصلی یاخته‌های زنده است.
لیزین (نماد Lys یا K) یک α-آمینواسید است که در بیوسنتز پروتئین‌ها استفاده می‌شود و حاوی یک گروه α-آمینو (که در شرایط بیولوژیکی پروتونیزه‌ شده و به −NH3+ تبدیل می‌شود)، یک گروه α-کربوکسیلیک اسید (که در شرایط بیولوژیکی پروتون از دست داده و به −COO− تبدیل می‌شود) و یک زنجیره جانبی لیزیل (CH2)4NH2)) می‌باشد و به عنوان یک آمینواسید آلیفاتیک، باردار در pH فیزیولوژیک و قلیایی طبقه‌بندی می‌شود. توسط کدون‌های AAA و AAG کدگذاری می‌شود. مانند تقریباً تمام اسیدهای‌آمینه دیگر، α-کربن آن کایرال بوده و لیزین ممکن است به صورت دو انانتیومر (ایزومر نوری) L و D و یا مخلوط راسمیک از هر دو انانتیومر وجود داشته باشد. تنها انانتیومر L-Lysine از نظر بیولوژیکی فعال بوده و α-کربن آن در پیکربندی S قرار دارد. بدن انسان نمی‌تواند لیزین را سنتز کند، بنابراین در انسان یک اسیدآمینه‌ی ضروری محسوب می‌شود و باید از غذا بدست آید. در موجوداتی که سنتز لیزین دارند، دو مسیر اصلی بیوسنتز هست که عبارتند از مسیر diaminopimelate و مسیر α-aminoadipate که از آنزیم‌ها و سوبستراهای مختلف استفاده می‌کنند و در موجودات مختلف یافت می‌شوند. کاتابولیسم لیزین از طریق یکی از مسیرهای مختلف رخ می‌دهد، که شایع‌ترین مسیر saccharopine است. لیزین چندین نقش را در انسان ایفا می‌کند، مهمترین آنها پروتئین‌زایی است، اما همچنین در ارتباط متقابل پلی‌پپتید‌های کلاژن، جذب مواد معدنی مغذی ضروری و تولید کارنیتین، که کلیدی در متابولیسم اسید های چرب نقش دارد. لیزین اغلب در تغییرات هیستون دخالت دارد و در نتیجه، اپی‌ژنوم را متاثر می‌کند. گروه ε-آمین اغلب در پیوند هیدروژنی و به عنوان یک پایه کلی در کاتالیز شرکت می‌کند. گروه ε-آمونیوم (NH3+)به کربن چهارم از α-کربن چسبیده است که آن خود به گروه کربوکسیل (C=OOH) متصل است. با توجه به اهمیت آن در چندین فرایند بیولوژیکی، نبودن لیزین می‌تواند منجر به بیماری‌های مختلفی از جمله نقص در مفاصل، اختلال در متابولیسم اسیدهای چرب، کم‌خونی و کمبود سیستمیک انرژی پروتئینی شود. در مقابل تجمع بیش از حد لیزین، ناشی از کاتابولیسم ناکارآمد آن، می‌تواند به مشکلات شدید عصبی بیانجامد. لیزین نخستین‌بار توسط زیست‌شیمیدان آلمانی به نام فردیناند هینریش ادموند درشل در سال 1889 از پروتئین کازئین موجود در شیر جدا شد. او آن را "لیزین" نامید. در سال 1902، شیمیدان آلمانی امیل فیشر و فریتز ویگرت، ساختار شیمیایی لیزین را با سنتز آن مشخص کردند.
لیزین: سطح پایین لیزین باعث افت سنتز پروتین شده و روی تشکیل کلاژن و عضله تأثیر می‌گذارد.
لیزین و ویتامین C با یکدیگر ال_کارنتین را می‌سازند که سلول‌های عضلانی را توانا به مصرف اکسیژن می‌کند. این خاصیت لیزین را به یک ماده منحصر‌به‌فرد برای ورزش‌های استقامتی تبدیل کرده‌است. لیزین یکی از 20 امینواسیدی که پروتئین را می‌سازند است و بدن انسان نمی‌تواند این آمینواسید را بسازد و باید از طریق مواد غذایی تأمین شود.  لیزین یک باز می‌باشد. در فراورده‌های حیوانی، مانند گوشت، تخم‌مرغ، پنیر و برخی از ماهی‌ها یافت می‌شود و هم‌چنین در برخی از سبزیجات مانند دانه‌های سویا و لوبیا وجود دارد.
لیزین به عنوان یکی از اسیدهای آمینه ضروری در واقع یکی از مهم‌ترین اسیدهای آمینه‌ای بوده که با هدف تحریک هورمون رشد از آن استفاده می‌شده است. می‌توان گفت پس از اسیدآمینه آرژینین این اسیدآمینه لیزین است که شهرت بیشتری در میان اسیدهای آمینه در این زمینه دارد. هر چند مقادیر زیاد لیزین و آرژینین نقش رقابتی با هم دارند.
میزان نیاز روزانه به اسیدآمینه لیزین 38 میلی‌گرم به ازای هر کیلوگرم وزن بدن است.
کمبود دریافت لیزین در افراد ورزشکار موجب اشکال در تولید پروتئین و نبودِ سازگاری طبیعی نسبت به استرس‌ها در تمرینات قدرتی و استقامتی می‌شود. محدودیت در این فرایند سازگاری باعث ایجاد اشکال در ترمیم بافت عضله، تولید پادتن و سلامت استخوان‌ها می‌گردد. Skidmore-Roth, Y.L., Mosby’s Handbook of Herbs & Natural Supplements. St. Louis: Mosby; 2001. 1032 p.