استراید
در ساختمان پروتئین، استراید ((STRIDE (Structural identification) یک الگوریتم برای انتساب ساختار ثانویه پروتئین از روی مختصات اتمی پروتئین بر پایهٔ به کارگیری ترکیبی انرژی پیوند هیدروژنی و اطلاعات آماری زاویهٔ پیچشی زنجیرهٔ اصلی است.
برای این که تعریف شهودی مارپیچ آلفا و صفحهٔ بتا (که به طور معمول ساختار تعیین‌شده توسط بلورنگارها نمایانگر آن است) تا حد ممکن دقیق تخمین زده‌شود، سهم پیوندهای هیدروژنی تشکیل‌دهندهٔ ساختار ثانویه و زوایای پیچشی زنجیرهٔ اصلی به صورت وزن‌دار در نظر گرفته‌می‌شود.
میزان مناسب بودن هر واحد مقدماتی ساختار ثانویه یا همان الگو (پیچ‌های ۴ماندهای برای مارپیچ‌های آلفا و پل‌ها برای صفحات بتا) به وسیله ترکیبی وزن‌دار از چند کمیت بیان می‌شود که هر کدام حاصل ضرب انرژی پیوندهای هیدروژنی مربوطه و تمایل مانده‌های اسید آمینه با زوایای formula_1 و formula_2 داده‌شده به حضور در مارپیچ‌های آلفا و صفحات بتا از لحاظ آماری است، و برای پذیرفتن یا نپذیرفتن یک الگو بر اساس میزان مناسب بودن آن، یک آستانه در نظر گرفته‌می‌شود. انتخاب تنها یک آستانه آن هم برای ترکیب کمیت‌های هر الگوی دارای پیوند هیدروژنی به جای در نظر گرفتن چند آستانه (برای ترکیب‌های مختلف کمیت‌ها) این اجازه را می‌دهد تا پارامترهای تشخیص با دقت بیشتری تعیین شوند؛ چرا که الگوهای دارای زوایای پیچشی نامناسب، در صورتی که پیوندهای هیدروژنی قوی داشته‌باشند قابل قبول هستند و برعکس، پیوندهای هیدروژنی نسبتاً ضعیف با زوایای صحیح زنجیرهٔ اصلی قابل جبران شدن هستند.
انرژی پیوند هیدروژنی (formula_3) از روی تابع تجربی انرژی که از بررسی حجم زیادی از داده‌های آزمایشی روی هندسه پیوندهای هیدروژنی در ساختارهای بلوری پلی‌پپتیدها، پپتیدها، اسیدهای آمینه، و ترکیب‌های آلی کوچک به دست آمده محاسبه می‌شود:
که در آن formula_4 میزان بستگی پیوند هیدروژنی به فاصله است، و formula_5 و formula_6 حاوی ویژگی‌های جهتی آن هستند. عبارت مربوط به فاصله، یک تابع ۶-۸ است:
که در آن formula_7، formula_8، formula_9 فاصلهٔ بین اتم دهنده و پذیرنده است، و formula_10 و formula_11 به ترتیب انرژی و فاصلهٔ بهینهٔ پیوند هیدروژنی هستند. برای پیوندهای هیدروژنی زنجیرهٔ اصلی که به صورت N-H\cdots O هستند، formula_12و formula_13. عبارات زاویه‌ای formula_5 و formula_6 به صورت زیر هستند:
و که در آن formula_16 و formula_17 و زاویهٔ formula_18 برابر زاویهٔ انحراف اتم هیدروژن از عمودمنصف اوربیتال جفت‌الکترون غیرپیوندی در صفحهٔ اوربیتال‌های جفت‌الکترون‌های غیرپیوندی و formula_19 برابر زاویهٔ انحراف از صفحهٔ اوربیتال‌های جفت‌الکترون‌های غیرپیوندی است (به شکل روبرو توجه کنید).
زمانی که فاصلهٔ بین اتم‌های کنش‌گر کم است، پتانسیل فاصله (formula_4) دفع‌کننده می‌شود و انرژی حاصل نامطلوب است. این حالت برای اتم‌های N و O به علت خطاهای NMR و پرتوی ایکس در تعیین ساختار پروتئین ممکن است رخ دهد. برای تعیین ساختارهای ثانویه در این روش، معمولاً می‌توان به چنین اعوجاج‌هایی اعتنا نداشت، مگر مواقعی که هندسهٔ پیوند هیدروژنی به میزان قابل توجهی از حالت نرمال دور شود، که در این حالات می‌توان آن را در وابستگی زاویه‌ای انرژی پیوند حساب کرد. از این رو، محدودیت دیگری به تابع انرژی اضافه می‌شود:
هم‌اکنون چند روش برای انتساب خودکار ساختارهای ثانویهٔ متناوب از روی مختصات اتم‌ها، مبتنی بر ویژگی‌های متفاوتی از ساختارهای ثانویه، وجود دارد. به طور کلی، این روش‌ها در موارد بسیاری در مورد مکان مقاطع اصلی اکثر مارپیچ‌ها و رشته‌ها در ساختار پروتئین‌ها توافق دارند، اما پایان این مقاطع عمدتاً بد تعریف شده و به سختی می‌توان بدون ابهام مشخص کرد کدام مانده‌ها در انتهای مقاطع را باید جزو آن‌ها در نظر گرفت. همچنین در «ناحیهٔ گرگ‌ومیش»، مقاطع ساختارهای ثانویه از مدل‌های آرمانی پاولینگ و کوری فاصلهٔ زیادی می‌گیرند. در مورد این مقاطع، باید بین اینکه دگرگونی‌های ساختاری مشاهده‌شده را صرفاً اعوجاج تلقی کنیم یا اینکه شکستی در ساختار ثانویه ایجاد می‌کنند، تصمیم بگیریم.
گرچه DSSP روش قدیمی‌تر و همچنان رایج‌ترین روش است، مقالهٔ اصلی STRIDE گزارش کرده‌است که در حداقل ۷۰٪ موارد ساختار رضایت‌بخش‌تری منتسب می‌کند. به طور خاص مشاهده شده‌است که STRIDE گرایش DSSP به انتساب ساختارهای ثانویهٔ کوتاه‌تر نسبت به آنچه که یک بلورنگار متخصص تعیین می‌کند (که معمولاً به دلیل تغییرات محلی جزئی در ساختار که در نزدیکی پایانه‌های عناصر ساختار ثانویه رایج‌تر هستند) را تصحیح می‌کند. با استفاده از روش پنجرهٔ کشویی در انتساب ساختارهای ثانویه (برای هموار کردن تغییرات در انتساب مانده‌های پایانه‌ای تک)، پیاده‌سازی‌های کنونی STRIDE و DSSP تا ۹۵.۴٪ موارد موافق یکدیگر گزارش شده‌اند.