heegyu/kowiki-sentences huggingface dataset:
유전 부호에 속하는 하나 하나의 부호(code)를 코돈()이라고 부른다.
코돈(codon)은 유전자 발현에서 하나의 아미노산을 지정하는 전령 RNA와 운반RNA의 유전 정보이다.
어떻게 단백질이 부호화되는지 이해하려는 노력은 DNA 구조가 1953년에 발견된 이후로 시작되었다.
미국의 천체물리학자인 조지 가모우(George Gamow)는 20가지로 지정된 표준 아미노산은 세 개의 염기로 구성되어있다고 주장하였다.
이 주장에 따르면, 염기의 총류는 총 네 가지이고, 표준 아미노산은 세 개의 염기로 이루어져 있기에 총 64가지의 서열이 존재할 수 있다.
유전자 발현에서 새로운 단백질의 형성은 DNA에서 전사된 전령 RNA의 형성과 함께 시작된다.
DNA 사슬을 구성하는 특정한 염기 서열이 전사를 지시하는데 전사가 필요하지 않은 경우에는 억제자 효소가 부착되어 있어 전사를 막는다.
특정한 단백질의 생산이 필요하다는 신호를 받으면 억제자는 DNA 사슬에서 떨어져 나가고 RNA 중합효소에 의해 전사가 시작된다.
RNA 중합효소는 전사 시작 지점에 있는 프로모터의 염기서열에 의해 전사의 방향과 전사할 DNA 사슬을 선택하고 오퍼레이터에 결합되어 DNA 사슬을 풀어낸 후 전사를 시작된다.
RNA 중합효소는 주형이 되는 DNA 사슬과 상보적인 리보뉴클레오타이드를 이용하여 전령 RNA를 만든다.
이렇게 만들어진 전령 RNA의 염기서열은 세개씩 짝을 이뤄 코돈을 형성한다.
한편 RNA 중합효소는 전사 종결을 지시하는 DNA 염기서열을 만나면 전사를 중단하고 DNA에서 떨어져 나간다.
안티코돈은 운반 RNA의 RNA 사슬을 이루는 특정 구간의 염기서열이다.
전령 RNA의 코돈은 리보솜에서 번역되어 아미노산을 운반하는 운반 RNA의 안티코돈과 상보적으로 결합한다.
그런데 이렇게 상보적으로 결합을 하는 안티코돈이지만 그 개수는 64개가 아니라 45개가 존재한다.
운반 RNA는 RNA 사슬의 일부 구간이 안티코돈으로 작용하고 사슬의 끝에는 해당 아미노산을 결합시킨다.
이렇게 충전된 운반 RNA는 리보솜으로 들어가 전령 RNA의 코돈과 결합하고 리보솜은 운반 RNA의 끝에 달린 아미노산을 떼내어 폴리펩타이드 결합을 만든다.
아미노산이 떨어져 나간 운반 RNA는 리보솜 밖으로 나와 다시 아미노산을 전한다.
한편, 리보솜에서 만들어진 폴리펩타이드는 적당한 3차원 구조로 접혀서 단백질이 된다.
20가지(페닐알라닌,세린,티로신,시스테인,류신,트립토판,프롤린,히스티딘,아르기닌,글루타민,이소류신,트레오닌,아스파라긴,리신,메티오닌,발린,알라닌,글리신,아스파라긴산,글루타민산)로 지정된 표준 아미노산은 세 개의 염기로 구성되어있다.
생화학(生化學, )은 살아있는 생물체 내에서 그리고 생물체와 관련된 화학적 과정에 대해 연구하는 학문이다.
생물화학(生物化學, )이라고도 하지만, 보통 줄여서 생화학이라고 한다.
생화학적 과정들은 생명의 복잡성을 야기한다.
생물학과 화학의 하위 분야인 생화학은 분자유전학, 단백질 과학, 물질대사의 세 가지 분야로 나눌 수 있다. 20세기의 지난 수 십년 동안 생화학은 이들 세 가지 분야를 통해 생명의 과정을 설명하는데 성공하였다.
또한 생명과학의 거의 모든 분야들이 생화학적 방법론과 연구에 의해 밝혀지고 발전하고 있다.
생화학은 생체분자들이 어떻게 살아있는 세포 내에서 그리고 세포들 사이에서 일어나는 과정들을 발생시키는지를 이해하는데 초점을 맞추고 있으며, 이는 차례로 조직, 기관, 개체의 구조와 기능에 대한 연구와 이해와 크게 관련되어 있다.
생화학은 DNA에 암호화되어 있는 유전 정보가 생명의 과정을 일으킬 수 있는 분자 메커니즘에 관한 연구인 분자생물학과 밀접한 관련이 있다.
생화학의 대부분은 단백질, 핵산, 탄수화물, 지질과 같은 생물학적 고분자의 구조, 기능, 상호작용 등에 대해 다루며, 이들 생체분자들은 세포의 구조를 형성하고 생명활동과 관련된 많은 기능들을 수행한다.
세포의 화학작용은 더 작은 분자들과 이온들에 달려있다.
이것들은 물, 금속 이온과 같은 무기 화합물이거나 단백질 합성에 사용되는 아미노산과 같은 유기 화합물일 수 있다.
세포가 화학 반응을 통해 환경으로부터 에너지를 이용하는 메커니즘은 물질대사로 알려져 있다.
생화학에서의 발견은 주로 의학, 영양학, 농업에 적용된다.
의학에서 생화학자들은 질병의 원인과 질병의 치료 방법 및 의약품에 대해 연구한다.
영양학에서 생화학자들은 건강을 유지하는 방법과 영양소 결핍의 영향에 대해 연구한다.
농업에서 생화학자는 양과 비료를 조사하고, 작물 재배, 작물의 저장 및 해충 방제를 개선할 수 있는 방법을 발견하려고 노력한다.
생화학을 가장 넓은 정의로 보면 생물체의 구성 요소와 구성 체제, 그리고 이들이 어떻게 결합하여 생물체가 되는가에 대한 연구로 볼 수 있는데, 이러한 의미에서 생화학의 역사는 고대 그리스까지 거슬러 올라갈 수 있다.
그러나 특정 과학 분야로서의 생화학은 생화학의 어떤 측면에 초점을 맞추느냐에 따라 19세기 또는 이보다 조금 더 이른 시기에 시작되었다.
어떤 이들은 생화학의 시작이 앙셀름 파얜이 1833년에 최초로 효소인 다이아스테이스(오늘날 아밀레이스라 불리는)를 발견한 것일지도 모른다고 주장 하는 반면, 또 다른 이들은 에두아르트 부흐너가 세포 추출물에서 복잡한 생화학적 과정인 알코올 발효를 최초로 증명한 것을 생화학의 탄생으로 여기기도 한다.
일부는 1842년에 유스투스 폰 리비히의 생리학 및 병리학에서 물질대사에 대한 화학적 이론을 제시한 유기화학에서의 영향력 있는 연구를 생화학의 시작이라 꼽기도 하며, 또는 보다 이른 시기인 18세기에 앙투안 라부아지에의 발효 및 세포 호흡에 대한 연구를 생화학의 시작이라 보기도 한다.
생화학의 복잡성을 밝혀내는데 도움을 준 이 분야의 많은 개척자들도 현대 생화학의 창시자로 알려져 있다.
예를 들어, 에밀 피셔는 단백질 화학에 대한 연구를, 프레더릭 가울랜드 홉킨스는 효소와 생화학의 역동적인 성질에 대해 연구했다.
그럼에도 불구하고 일부는 독일의 화학자 칼 노이베르크(Carl Neuberg)가 1903년에 생화학이란 용어를 만들었다고 주장하며, 또 다른 이들은 프란츠 호프마이스터(Franz Hofmeister)가 생화학이란 용어를 만들었다고 주장하기도 한다.
한 때는 생명체와 생명체의 물질들이 무생물과 구별되는 어떤 본질적인 특성이나 물질(흔히 "생기론"으로 일컬어짐)을 가지고 있다고 일반적으로 믿어졌고, 오직 생명체만이 생명의 분자를 생산할 수 있다고 생각하였다.
그런데 1828년에 프리드리히 뵐러는 요소 합성에 대한 논문을 발표하여, 유기 화합물을 인위적으로 만들 수 있음을 증명하였다.
그 이후 생화학은 특히 20세기 중반부터 크로마토그래피, X선 결정학, 이중 분극 간섭계, 핵자기 공명분광법, 방사성 동위원소 표지법, 전자현미경, 분자동역학 시뮬레이션과 같은 새로운 기술이 발달하면서 발전하였다.
이러한 기술들은 해당과정 및 시트르산 회로와 같은 세포의 많은 분자들과 대사 경로의 발견과 상세한 분석을 가능하게 했으며, 분자 수준에서 생화학에 대한 이해를 발전시켰다.
필립 랜들(Philip Randle)은 1963년에 발견한 랜들 회로(포도당-지방산 회로) 및 당뇨병에 대한 연구로 잘 알려져 있다.
랜들은 지방산이 근육에 의한 포도당의 산화를 감소시킨다는 것을 확인했다.
고지방 산화가 인슐린 저항성의 원인이었다.
생화학에서 또 다른 중요한 역사적 사건은 유전자와 세포에서 정보 전달에 관여하는 유전자의 역할의 발견이었다.
생화학에서 이러한 부분을 흔히 분자생물학이라고 부른다. 1950년대에 제임스 D. 왓슨, 프랜시스 크릭, 로절린드 프랭클린, 모리스 윌킨스는 DNA 구조를 밝혀내고, 유전 정보의 전달 관계를 제안하는데 중요한 역할을 했다.
조지 비들과 에드워드 테이텀은 균류에서 하나의 유전자는 하나의 효소를 생성한다는 것을 보여준 공로로 1958년에 노벨 생리학·의학상을 수상하였다.
콜린 피치포크(Colin Pitchfork)는 1988년에 DNA 증거로 살인 혐의에 대한 유죄 판결을 받은 최초의 사람으로, 이것은 법과학의 발전을 이끌었다.
앤드루 파이어와 크레이그 멜로는 유전자 발현의 침묵에서 RNA 간섭(RNAi)의 역할을 발견한 공로로 2006년에 노벨 생리학·의학상을 수상하였다.
시작 물질: 생명의 화학 원소.
자연에서 발견되는 92가지의 화학 원소들 중 약 24가지는 다양한 종류의 생명체에 필수적이다.
지구 상의 희토류 원소는(셀레늄과 아이오딘을 제외하고는) 생명체에서 사용되지 않고, 몇 가지 흔한 원소들(알루미늄과 티타늄)도 생명체에서 사용되지 않는다.
대부분의 생물체들은 필요로 하는 원소들의 종류가 공통적이지만, 식물과 동물 사이에는 몇 가지 차이점이 있다.
예를 들어, 바다 조류는 브로민을 사용하지만, 육상 식물과 동물은 브로민을 필요로 하지 않는 것처럼 보인다.
모든 동물은 나트륨을 필요로 하지만, 일부 식물은 나트륨을 필요로 하지 않는다.
식물은 붕소와 규소가 필요하지만, 동물들은 그렇지 않을 수도(또는 극소량이 필요할 수도) 있다.
산소, 탄소, 수소, 질소, 칼슘, 인의 6가지 원소들은 사람의 세포를 포함한 살아있는 세포 질량의 약 99%를 차지한다.
인체의 대부분을 구성하는 6가지 주요 원소 외에도, 사람은 18가지 이상의 미량 원소들을 필요로 한다.
생체분자의 4가지 주요 부류는 탄수화물, 지질, 단백질, 핵산이다.
많은 생물학적 분자(생체분자)들은 중합체이다.
단위체는 중합체로 알려진 큰 고분자를 생성하기 위해 서로 연결되어 있는 상대적으로 작은 분자들이다.
단량체가 서로 연결되어 생체고분자를 합성할 때 탈수 반응을 거치게 된다.
서로 다른 고분자들은 더 큰 복합체를 구성할 수 있으며, 이러한 복합체들은 종종 생물활성에 필요하다.
탄수화물의 주요 기능 중 두 가지는 에너지의 저장과 구조의 형성이다.
당(糖)은 탄수화물이지만, 모든 탄수화물이 당인 것은 아니다.
지구 상에는 다양한 종류의 탄수화물들이 존재한다.
탄수화물은 에너지 저장에 사용될 뿐만 아니라 세포와 세포 사이의 상호작용 및 세포 신호전달에 중요한 역할을 한다.
가장 단순한 형태의 탄수화물은 단당류이며, 대부분 탄소, 수소, 산소가 1:2:1의 비율로(일반적인 화학식은 CnH2nOn,여기서 n은 3이상) 포함되어 있다.
포도당(C6H12O6)은 가장 중요한 탄수화물이다.
과당(C6H12O6)은 과일의 단맛과 관련있는 단당류이며, 디옥시리보스(C5H10O4)는 DNA의 구성 성분이다.
단당류는 선형 또는 고리형으로 존재할 수 있다.
선형의 단당류는 카보닐기와 하이드록시기의 반응으로 산소 원자가 고리에 포함된 탄소 고리의 형태를 형성할 수 있다.
고리형 분자는 알도스이면 헤미아세탈, 케토스이면 헤미케탈이다.
이들 고리형에서, 고리는 보통 5개 또는 6개의 원자를 갖는다. 5원자 고리형은 5원자 고리 화합물인 푸란을 닮아서 푸라노스라고 하며, 6원자 고리형은 6원자 고리 화합물인 피란을 닮아서 피라노스라고 한다.
예를 들어, 알도헥소스인 글루코스(포도당)은 1번 탄소의 카보닐기와 4번 탄소의 하이드록시기 사이에 결합이 만들어져 헤미아세탈이 형성되면, 글루코푸라노스라고 불리는 5원자 고리 구조를 생성할 수 있다.
같은 반응이 글루코스의 1번 탄소의 카보닐기와 5번 탄소의 하이드록시기 사이에 일어나면, 글루코피라노스라고 불리는 6원자 고리 구조를 생성할 수 있다.
두 개의 단당류는 물 분자가 방출되는 탈수 반응을 통해 글리코사이드 결합을 형성하여 이당류를 생성할 수 있다.
이당류는 가수분해 반응으로 글리코사이드 결합이 분해되어 2개의 단당류를 생성할 수 있다.
가장 잘 알려져 있는 이당류는 포도당 1분자와 과당 1분자로 구성된 수크로스(설탕)이다.
또 다른 주요 이당류는 포도당 1분자와 갈락토스 1분자로 구성된 우유에서 발견되는 젖당이다.
젖당(락토스)는 락테이스에 의해 가수분해될 수 있으며, 락테이스의 결핍은 젖당불내증을 초래한다.
올리고당은 표지 및 세포 신호 뿐만 아니라 다른 용도로 사용될 수 있다.
수 많은 단당류들이 중합되면 다당류를 형성한다.
단당류들은 긴 선형 사슬의 형태로 결합되거나, 분지(가지 구조)를 형성할 수도 있다.
일반적인 다당류로 셀룰로스, 녹말, 글리코젠이 있는데, 이들 세 가지 다당류들은 포도당 단위체들의 결합으로 구성되어 있다.
셀룰로스는 식물의 세포벽의 중요한 구조적 구성 성분이며, 녹말은 식물의 에너지 저장 형태로, 글리코젠은 동물의 에너지 저장 형태로 사용된다.
탄수화물은 환원 말단 또는 비환원 말단을 가질 수 있다.
탄수화물의 환원 말단은 선형의 알데하이드(알도스) 또는 케톤(케토스) 형태와 평형을 이룰 수 있는 탄소 원자이다.
이러한 환원 말단의 탄소 원자에서 단위체의 결합이 일어나는 경우, 피라노스 또는 푸라노스 형태의 자유 하이드록시기는 다른 당의 하이드록시기 측쇄와 교환되어, 완전한 아세탈을 생성한다.
이것은 알데하이드 또는 케톤의 형태로 사슬이 열리는 것을 방지하고, 수정된 잔기를 비환원성으로 만든다.
젖당에서 포도당 잔기는 환원 말단을 가지고 있고, 갈락토스 잔기는 포도당의 4번 탄소의 하이드록시기(-OH)와 완전한 아세탈을 형성한다.
수크로스는 포도당의 1번 탄소의 알데하이드와 과당의 2번 탄소의 케톤 사이에 완전한 아세탈의 형성으로 인해 환원 말단을 가지지 않는다.
지질은 다양한 종류의 분자들을 포함하고 있으며, 왁스, 지방산, 인지질, 스핑고지질, 당지질 및 테르페노이드(예: 레티노이드와 스테로이드)를 포함한 생물로부터 기원한 비교적 물에 불용성이고, 비극성 화합물들을 포괄하는 화합물들이다.
일부 지질들은 선형의 지방족 화합물이며, 다른 지질들은 고리 구조를 가지고 있다.
일부 지질들은 방향족 화합물(고리형의 평명 구조를 가진)인 반면, 다른 지질들은 그렇지 않다.
어떤 지질들은 유연한 반면, 다른 지질들은 경직된 것도 있다.
지질은 보통 글리세롤 1분자에 다른 분자들이 결합하여 만들어진다.
트라이글리세라이드는 1분자의 글리세롤과 3분자의 지방산의 결합으로 구성되어 있다.
이러한 경우에 지방산은 포화(탄소 사슬에 이중 결합이 없음)되거나 불포화(탄소 사슬에 하나 이상의 이중 결합이 있음)될 수 있다.
대부분의 지질들은 전체적으로 비극성이지만, 일부분이 극성을 가질 수도 있다.
일반적으로 지질 구조의 대부분은 물과 같은 극성 용매와 상호 작용을 잘 하지 않는다는 것을 의미하는 비극성 또는 소수성이다.
지질 구조의 또 다른 부분은 극성 또는 친수성이며, 물과 같은 극성 용매와 상호작용을 잘하는 경형이 있다.
소수성 부분과 친수성 부분을 모두 가지고 있는 분자를 양친매성 분자라고 한다.
콜레스테롤의 경우 극성 부위는 하이드록시기(-OH)이다.
인지질의 경우 극성 부위는 인산을 포함하는 머리 부분이다.
지질은 사람의 일상 식단의 필수적인 부분이다.
사람들이 주로 섭취하는 대부분의 기름들과 버터, 치즈, 기와 같은 유제품들은 지방으로 구성되어 있다.
식물성 기름은 다양한 다불포화 지방산이 풍부하다.
지방 함유 식품은 체내에서 소화 과정을 거치며, 지방의 최종 분해 산물인 지방산과 글리세롤로 분해된다.
또한 지질, 특히 인지질은 다양한 의약품에서 사용되는데, 공동가용화제(예: 비경구 투입) 또는 약물 운반체의 성분(예: 리포솜 또는 트랜스퍼솜)으로 사용된다.
단백질은 아미노산이라고 불리는 단위체로 만들어진 매우 큰 고분자 중합체이다.
아미노산은 알파(α) 탄소라고 불리는 키랄 탄소에 아미노기(–NH2), 카복시기(–COOH), 수소 원자(–H), 곁사슬(R기, –R)이 결합되어 있는 화합물이다.
아미노기와 카복시기는 생리적인 조건 하에서는 –NH3+ 와 –COO− 로 존재한다.
곁사슬(R기)는 각각의 아미노산의 종류마다 다르며, R기의 특성은 단백질의 전체적인 3차원 구조에 큰 영향을 미친다.
어떤 아미노산은 그 자체로 또는 변형된 형태로 기능을 가지고 있다.
예를 들어, 글루탐산은 중요한 신경전달물질로 기능을 한다.
아미노산들은 펩타이드 결합을 통해 서로 결합될 수 있다.
이러한 탈수 반응으로 물 분자가 제거되고, 하나의 아미노산의 아미노기의 질소와 다른 하나의 아미노산의 카복실기의 탄소가 펩타이드 결합에 의해 연결된다.
두 개의 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결된 분자를 다이펩타이드라고 하며, 짧은 길이의 아미노산(보통 30개 이하)이 연결된 분자를 펩타이드 또는 폴리펩타이드라고 한다.
단백질은 많은 수의 아미노산으로 구성되어 있다.
예를 들어, 중요한 혈장 단백질인 알부민은 585개의 아미노산 잔기들로 구성되어 있다.
단백질은 구조적, 기능적 역할을 수행할 수 있다.
예를 들어, 단백질인 액틴과 마이오신의 움직임은 궁극적으로 골격근의 수축을 일으킨다.
많은 단백질들이 가지고 있는 특성들 중 하나는 특정 분자나 특정 분자들의 유형에 특이적으로 결합한다는 것이고, 이러한 결합은 매우 선택적일 수 있다.
항체는 특정 유형의 분자와 결합하는 단백질의 한 예이다.
항체는 중쇄와 경쇄로 구성된다.
2개의 중쇄는 아미노산들 사이의 다이설파이드 결합을 통해 2개의 경쇄와 연결된다.
항체는 N-말단 도메인의 차이에 기초한 변형을 통해 특이적이게 된다.
실제로 항체를 사용하는 효소결합면역흡착검사(ELISA)은 현대 의학에서 다양한 생체분자를 검출하는데 사용하는 가장 민감한 검사 중 하나이다.
아마도 가장 중요한 단백질은 효소이다.
살아있는 세포의 거의 모든 반응에는 반응의 활성화 에너지를 낮추기 위한 효소가 필요하다.
효소는 기질이라고 불리는 특정 반응물 분자를 인식한 다음 반응을 촉매한다.
활성화 에너지를 낮춤으로써 효소는 반응 속도를 1011배 이상으로 증가시킨다.
자발적으로 반응이 완료되는데 3,000년이 걸릴 반응은 효소 반응으로 1초도 채 걸리지 않을 수 있다.
효소 자체는 반응에서 소모되지 않으며, 다음 반응에서 재사용된다.
다양한 작용기를 사용하여 효소의 활성을 조절하고, 세포 전체의 생화학적 조절을 가능하게 한다.
단백질의 구조는 전통적으로 4가지 단계의 계층 구조로 설명된다.
단백질의 1차 구조는 아미노산의 선형적인 배열 순서로 결정된다.
예를 들어, "알라닌-글리신-트립토판-세린-글루탐산-아스파라긴-글리신-리신-…"과 같은 배열 순서이다.
2차 구조는 국지적인 형태와 관련이 있다.
아미노산들의 일부 조합은 α-나선이라고 불리는 코일 형태 또는 β-시트라고 불리는 시트 형태를 형성한다.
위의 헤모글로빈을 나타낸 그림에서도 일부 α-나선들을 볼 수 있다. 3차 구조는 단백질의 전체적인 3차원 입체 구조 형태이다.
이러한 단백질의 3차 구조는 아미노산의 배열 순서에 의해 결정된다.
실제로 아미노산 1개가 바뀌어도 전체 구조를 변화시킬 수 있다.
헤모글로빈의 β 소단위체는 146개의 아미노산 잔기로 구성되어 있다.
헤모글로빈의 β 소단위체의 6번째 아미노산인 글루탐산 잔기가 발린 잔기로 치환되면 헤모글로빈의 입체 구조가 바뀌어 낫 모양 적혈구 빈혈증을 일으킬 수 있다.
마지막으로 4차 구조는 4개의 소단위체를 가지고 있는 헤모글로빈과 같이 여러 개의 폴리펩타이드 소단위체를 가지고 있는 단백질의 구조와 관련이 있다.
모든 단백질이 두 개 이상의 소단위체로 구성되어 있는 것은 아니다.
섭취된 단백질은 일반적으로 소장에서 단일 아미노산으로 분해되어 흡수된다.
그리고 나서 아미노산들은 새로운 단백질을 만들기 위해 결합될 수 있다.
해당과정, 시트르산 회로, 오탄당 인산 경로의 중간생성물들은 단백질을 구성하는 20가지 아미노산들을 만드는데 사용될 수 있으며, 대부분의 세균과 식물은 아미노산 합성에 필요한 모든 효소들을 가지고 있다.
그러나 사람 및 다른 포유류들은 단백질 합성에 사용되는 20가지 아미노산들 중 절반 정도만 합성할 수 있다.
이들은 아이소류신, 류신, 리신, 메싸이오닌, 페닐알라닌, 트레오닌, 트립토판, 발린을 합성할 수 없다.
이들은 필수 아미노산이기 때문에 섭취하는 것이 필수적이다.
포유류는 알라닌, 아스파라긴, 아스파르트산, 시스테인, 글루탐산, 글루타민, 글리신, 프롤린, 세린, 티로신과 같은 비필수 아미노산들은 합성하는 효소들을 합성하는 효소들을 가지고 있다.
포유류는 아르지닌과 히스티딘을 합성할 수 있지만, 어리고 생장 중인 동물은 충분한 양을 생산할 수 없기 때문에, 아르지닌과 히스티딘은 종종 필수 아미노산으로 간주된다.
아미노산에서 아미노기가 제거되면, α-케토산이라고 불리는 탄소 골격이 남는다.
아미노기 전이효소는 아미노산의 아미노기를 다른 α-케토산으로 전달할 수 있다.
이것은 아미노산의 생합성에서 중요한데, 많은 생화학적 경로의 중간생성물들이 α-케토산 골격으로 전환된 다음, 아미노기 전이반응을 통해 아미노기가 추가되기 때문이다.
그리고 나서 아미노산들은 서로 결합하여 단백질을 생성할 수 있다.
비슷한 과정이 단백질 분해에 사용된다.
단백질은 먼저 구성 성분인 아미노산으로 가수분해된다.
혈액 중에 암모늄 이온(NH4+)으로 존재하는 유리 암모니아(NH3)는 생명체에 독성을 나타낸다.
따라서 질소 노폐물을 배설하기 위한 적절한 방법이 존재해야 한다.
동물들의 필요에 따라 각기 다른 배설 방법들이 진화해 왔다.
단세포 생물은 간단하게 암모니아를 환경으로 방출한다.
마찬가지로 경골어류는 암모니아를 물 속으로 방출한다.
일반적으로 포유류는 요소 회로를 통해 암모니아를 요소로 전환시킨 다음, 요소를 배설한다.
서로 다른 두 단백질이 관련이 있는지, 즉 그들이 동종인지 여부를 결정하기 위해 과학자들은 서열 비교 방법을 사용한다.
서열 정렬 및 구조 정렬과 같은 방법은 과학자들이 관련 분자들 사이의 상동성을 식별하는데 도움을 주는 강력한 도구들이다.
단백질 간의 상동성을 발견하고, 관련성을 파악하는 것은 단백질족의 진화적인 패턴을 밝혀내는데 도움을 줄 수 있다.
두 단백질 서열이 얼마나 비슷한지를 발견함으로써, 단백질의 구조와 그에 따른 기능에 대한 지식을 얻을 수 있다.
핵산은 세포핵에서 주로 발견되는 생명활동에 필수적인 생체고분자이다.
핵산은 모든 살아있는 세포와 바이러스에서 유전 정보를 전달할 수 있는 복잡한 고분자량의 생화학적 거대 분자이다.
핵산은 뉴클레오타이드를 단위체로 하는 중합체이다.
뉴클레오타이드는 핵염기(퓨린 계열 염기 또는 피리미딘 계열 염기), 5탄당, 인산의 세 가지 성분으로 구성된다.
가장 일반적인 핵산은 디옥시리보핵산(DNA)과 리보핵산(RNA)이다.
각 뉴클레오타이드의 당과 인산은 서로 결합하여 핵산의 골격을 형성하고, 핵염기의 서열은 정보를 저장한다.
가장 일반적인 핵염기는 아데닌, 사이토신, 구아닌, 티민, 유라실이다.
핵산의 각 가닥의 핵염기들 사이에서 상보적인 염기쌍이 형성된다.
아데닌은 티민, 유라실과 수소 결합을 형성하고, 구아닌은 사이토신과 수소 결합을 형성한다.
세포의 유전 물질을 형성하는 것 외에도, 뉴클레오타이드는 모든 생명체에서 발견되는 주요 에너지 운반 분자인 아데노신 삼인산(ATP)을 형성할 뿐만 아니라 2차 전달자 역할을 한다.
DNA와 RNA에서 발견되는 핵염기는 서로 다른데, 아데닌, 사이토신, 구아닌은 DNA와 RNA에서 모두 발견되는 반면, 티민은 DNA에서만 발견되고, 유라실은 RNA에서만 발견된다.
에너지원으로서의 탄수화물.
포도당은 대부분의 생명체에서 에너지원으로 사용된다.
예를 들어, 다당류는 효소에 의해 단량체로 분해된다.
글리코젠 포스포릴레이스는 다당류인 글리코젠으로부터 포도당 잔기를 분해한다.
젖당이나 수크로스(설탕)과 같은 이당류는 두 개의 단당류로 분해된다.
포도당은 해당과정이라고 불리는 10단계 과정으로 대사되며, 그 결과로 포도당 1분자가 피루브산 2분자로 분해된다.
해당과정은 또한 2분자의 NAD+(니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드의 산화형)을 2분자의 NADH(니코틴아마이드 아데닌 다이뉴클레오타이드의 환원형)으로 전환시키고, 세포의 에너지 화폐인 ATP 2분자를 순생성한다.
해당과정은 산소를 필요로 하지 않는다.
세포가 산소를 사용할 수 없는 경우, 피루브산을 젖산(예: 사람에서)으로 전환시키거나, 피루브산을 이산화 탄소와 에탄올(예: 효모)로 전환시키는 과정에서 NADH를 NAD+로 산화시켜서 NAD+를 해당과정에 공급한다.
갈락토스 및 과당과 같은 다른 단당류들은 해당과정의 중간생성물로 전환될 수 있다.
시트르산 회로와 산화적 인산화.
대부분의 사람 세포에서와 같이 충분한 산소를 공급받는 세포에서 피루브산은 더 대사될 수 있다.
피루브산은 아세틸-CoA로 비가역적으로 전환되고, 이 과정에서 이산화 탄소가 방출되고, NAD+가 NADH로 환원된다.
1분자의 포도당으로부터 생성된 2분자의 아세틸-CoA는 시트르산 회로로 들어가서 4CO2로 완전 분해되고, 이 과정에서 6NADH, 2FADH2, 2ATP를 생성한다.
생성된 NADH와 FADH2는 전자전달계로 전달되는데, 전자전달계는 궁극적으로 전자를 산소(O2)로 전달하고, 이 과정에서 방출되는 에너지로 막(진핵세포의 경우 미토콘드리아 내막)을 경계로 한 H+(양성자)의 농도 기울기를 형성한다.
따라서 산소(O2)는 물(H2O)로 환원되고, 원래의 전자수용체인 NAD+와 FAD는 재생된다.
이것이 사람이 산소(O2)를 들이마시고, 이산화 탄소(CO2)를 내뿜는 이유이다.
NADH와 FADH2의 고에너지 전자는 전자전달계를 전달되고, 이 과정에서 방출되는 에너지는 막을 경계로 한 H+(양성자)의 농도 기울기로 보존된 다음, ATP 생성효소를 통해 ATP로 전환된다.
포도당을 완전히 산화시키기 위해 산소를 사용하는 것은 산소를 사용하지 않는 어떤 대사 과정보다 훨씬 많은 에너지를 생물체에 제공한다는 것은 분명하며, 이것이 지구의 대기에 많은 양의 산소가 축적되고 나서야 복잡한 생명체가 출현하게 된 이유라고 생각된다.
척추동물에서 격렬하게 수축하는 골격근(예를 들어, 역도 또는 단거리 달리기를 하는 동안)은 에너지 요구량을 충족시킬 만큼 충분한 산소를 공급받지 못하기 때문에 혐기성 대사 과정으로 전환되어 피루브산을 젖산으로 전환시킨다.
간은 포도당신생합성이라는 과정을 사용하여 포도당을 재생성한다.
포도당신생합성은 해당과정과 반대되는 과정이 아니며, 실제로 해당과정에서 얻은 에너지양의 3배를 필요로 한다(해당과정에서 얻은 2ATP와 비교하여 포도당신생합성은 6ATP를 필요로 함). 위와 같은 반응으로 생성된 포도당은 에너지가 필요한 조직에서 해당과정으로 들어가거나, 글리코젠(식물에서는 녹말)으로 저장되거나, 다른 단당류로 전환되거나, 이당류 또는 올리고당류로 결합될 수 있다.
운동 중의 근육세포의 해당과정, 근육세포의 피루브산이 젖산으로 전환된 다음 혈액으로 방출되고, 간세포에서 젖산이 피루브산으로 전환된 다음 포도당신생합성을 통해 포도당을 합성하고 포도당을 혈액으로 방출하는 순환을 코리 회로라고 한다.
다른 분자 규모의 생물학과의 관계.
생화학 연구자들은 생화학 고유의 특정 기술들을 사용하지만, 유전학, 분자생물학, 생물리학 분야에서 개발된 기술, 아이디어를 점점 더 결합시켜 사용하고 있다.
이들 분야 중에서 내용과 기술의 측면에서 강경한 적은 없었다.
오늘날 분자생물학과 생화학이라는 용어는 서로 교환이 가능하다.
다음의 그림은 각 분야들의 관계를 보여주고 있다.
a. 과당은 과일에서 발견되는 유일한 당은 아니다.
포도당과 수크로스는 다양한 과일에서 다양한 양으로 발견되며, 때때로 과당보다 많이 존재한다.
예를 들어, 대추의 식용 부분의 32%는 포도당인데 비해, 과당은 24%, 수크로스는 8%이다.
단백질(蛋白質, )은 생화학에서 생물의 몸을 구성하는 고분자 유기 물질이다.
단백질 영어명 프로틴()은 그리스어의 proteios(중요한 것)에서 유래된 것이다.
단백질의 한자 표기에서 단(蛋)이 새알을 뜻하는 것에서 알 수 있듯, 단백질은 달걀 등의 새알의 흰자위를 이루는 주요 성분이다.
단백질이라는 한자어는 독일어 아이바이스슈토프()에서 비롯되었는데, 독일어를 직역하면 "흰자 물질"이라는 뜻이다.
수많은 아미노산의 연결체로 20가지의 서로 다른 아미노산들이 펩타이드 결합이라고 하는 화학 결합으로 길게 연결된 것을 폴리펩타이드라고 한다.
여러 가지의 폴리펩타이드 사슬이 4차 구조를 이루어 고유한 기능을 갖게 되었을 때 비로소 단백질이라고 불리며 단백질과 폴리펩타이드는 엄밀히 말하면 다른 분자이지만 경우에 따라 구분 없이 쓰이기도 한다.
일반적으로는 분자량이 비교적 작으면 폴리펩타이드라고 하며, 분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다.
단백질은 생물체 내의 구성 성분, 세포 안의 각종 화학반응의 촉매 역할(효소), 항체를 형성하여 면역을 담당하는 등 여러 가지 형태로 중요한 역할을 수행한다.
단백질은 트립신이라는 단백질 분해효소의 작용에 의해 소화된다.
그런데 콩에는 트립신의 활동을 방해하는 콩트립신 저해제라는 단백질이 들어있어 콩을 날로 먹으면 소화가 잘 되지 않는다.
하지만 콩을 가열할 경우 이 단백질 성분이 변성되어 저해기능을 잃는다.
결국 트립신이 활성화되어 소화효소의 침입이 용이해지는 것이다.
단백질의 변성은 천연단백질이 물리적인 요인(가열, 건조, 교반, 압력, X선, 초음파, 진동, 동결)이나 화학적인 요인(산, 염기, 요소, 유기용매, 중금속, 계면활성제) 혹은 효소의 작용 등으로 원래의 성질을 잃어버리는 현상이다.
단백질은 고유한 3차원 구조로 접히는(Folding) 폴리펩타이드 사슬을 말한다.
단백질이 자연 상태에서 접히는 구조는 단백질의 이 폴리펩타이드를 이루는 아미노산들의 서열(sequence)에 의해 결정된다.
생화학자들은 단백질의 구조를 4개의 단계로 나누어 설명한다.
아미노산 서열이 복잡한 3차 구조를 이루는 과정을 단백질 접힘(Protein Folding)이라고 한다.
보통은 각자 단백질의 고유한 3차 구조는 그 아미노산 서열이 가질 수 있는 가장 자유 에너지가 낮은 상태이다.
또한 자유 에너지가 낮은 상태가 생물학적 기능을 수행하는 활성 상태이다. 하지만 단백질은 이 보다 높은 에너지 상태에도 존재할 수가 있다.
단지 그 에너지가 높기에, 자연 상태에서 높은 에너지 상태에 존재하는 단백질의 양은 극히 소수에 불과하다.
가장 안정한 상태에서 단백질의 구조가 완전히 풀리는 상태(2, 3, 4차 구조가 모두 사라진 상태)에 도달하는 데 필요한 에너지가 단백질의 열역학적인 안정성을 결정한다.
아미노산 서열의 양끝단을 N 말단과 C 말단이라고 한다.
이는 단백질의 한쪽 끝이 아미노기(-NH₂)를 가지고, 다른 쪽은 카복실기(-COOH)를 갖기에 붙여진 이름이다.
용액 내의 단백질 검출 방법은 뷰렛 반응 또는 크산토프로테인 반응을 이용하는 것이다.
단백질의 구조를 직접적으로 연구하는 방법은 X선 회절법이다.
단백질의 결정에 X선을 쬐어, 그 X선이 휘는 모양을 관측하여 구조에 대해 연구한다.
요즘에는 시간이 오래걸리는 에드만 분해보다는 질량 분석법을 주로 사용한다.
단백질 서열 분석에 질량 분석법을 사용하는 연구에 2002년 노벨 화학상이 시상되었다.
단백질은 18세기 앙투안 푸르크루아 등에 의해 독립적인 생물학적 분자들로 인식되었으며, 열기나 산(acid)을 이용한 치료를 통해 응고, 응집을 할 수 있는 분자의 능력으로 식별되었다.
단백질은 네덜란드의 화학자 헤라르뒤스 요하네스 멀더에 의해 처음 기술되었으며 1838년 스웨덴의 화학자 야코브 베르셀리우스에 의해 명명되었다.
식물분류학(植物分類學)은 식물계를 구성하는 모든 식물을 명명하고 기재하며 무리로 나누어 계통체계를 세우고, 계통 간의 관계를 밝히는 학문이다.
식물 분류학에는 알파 분류학, 베타 분류학, 감마 분류학이 있다.
알파 분류학의 경우 이름을 붙이고 그 종에 대한 설명에 기반을 둔 방법이다.
생물 종마다 독특한 외형이나 생화학적 특징에 기초해 분류한다.
베타 분류학은 계층을 만들어 구분하는 것인데 종속과목강문계의 계층으로 분류하는 것을 말한다.
감마 분류학은 같은 종(Species)내의 생물들의 변화나 그 진화과정 등에 대한 연구를 바탕으로 분류하는 방법이다.
이 두 가지 목적의 구분은 중요하며 종종 간과된다.
식물의 동정은 기존에 수집된 표본이나 분류 도감과 비교하여 알려지지 않은 식물의 정체를 결정하는 것이다.
동정의 과정은 식물 표본을 기존 식물 분류군과 연결한다.
한번 식물 표본이 동정되면, 그 이름과 속성은 알려진 것으로 된다.
식물의 분류는 알려진 식물을 어떤 관계를 알 수 있도록 특정 그룹에 위치시키는 것이다.
생물의 분류는 결과를 표준화시키는 규칙을 따라 이루어지며, 다수의 생물 범주(category)를 하나의 계통으로 묶는다.
개양귀비(-楊貴妃)는 양귀비과에 속하는 식물이다.
꽃양귀비, 우미인초(虞美人草) 등으로도 불린다.
들판에서 흔히 볼 수 있다. 30~80cm 정도 자라는 두해살이풀로, 보통 붉은색 내지 주황색 꽃이 피지만 흰색 꽃이 피는 것도 있다.
꽃은 3~4장의 단엽으로 이루어져 있다.
유럽에서는 오래전부터 농작물로 재배해 왔으며, 풍년을 상징하는 꽃으로 오랫동안 여겨 왔다.
씨는 빵에 넣어서 먹거나 기름을 짜서 쓰며, 줄기는 채소로, 빨간 꽃잎은 시럽이나 술을 담는 데에 쓴다.
동양의학에서는 복통, 설사 등에 처방한다.
관상용으로는 개양귀비를 개량한 셜리양귀비()를 많이 심는다.
‘양귀비’라는 이름 때문에 아편을 만들 수 있는 것으로 오해할 수 있지만 개양귀비로는 마약을 만들 수 없기 때문에 양귀비와는 달리 재배를 규제받지 않는다.
하지만 관상용으로 심은 개양귀비가 아편양귀비로 오해를 받아 경찰의 수사를 받게 되는 경우가 더러 있다.
제1차 세계 대전 때 전장터에서 캐나다군 중령 존 맥크래가 쓴 시 〈개양귀비 들판에서〉가 유명해 지면서 영연방 국가에서는 영령 기념일에 전사자들을 추모하는 꽃으로 개양귀비를 쓴다.
중국에서는 개양귀비를 ‘우미인초(虞美人草)’라고 하는데, 항우의 애첩 우미인의 무덤에 개양귀비가 피었다는 데에서 비롯되었다.
《우미인초》(虞美人草)는 나쓰메 소세키의 소설이다.
우미인초는 개양귀비를 달리 부르는 말이다.
1907년 아사히 신문에 연재했다.
양귀비과(楊貴妃科, )는 미나리아재비목의 과이다.
주로 북반구의 온대·아열대에 분포하며, 약 30속의 500종 정도이 알려져 있는데, 한국에는 자주괴불주머니·흰양귀비·개양귀비·두메양귀비 등의 6속 16종이 분포하고 있다.
대부분이 초본이며, 보통 기름이나 색깔이 있는 즙을 가지고 있다.
rRNA는 세포핵 속의 핵소체에서 전사된 후 단백질과 결합하여 리보솜으로 합성된다.
rRNA은 세포핵의 핵공을 통해 세포질로 빠져나오며, 이후 단백질과 결합하여 리보솜으로 합성된 뒤, 단백질 합성에 참여한다.
카탄의 개척자(, )은 다양한 요소를 지닌 보드게임으로, 클라우스 토이버(Klaus Teuber)에 의해 제작되었다.
1995년에 독일의 출판사인 코스모스에서 처음 출시되었다.
발매 당시 선풍적인 인기와 함께 독일 보드 게임쇼에서 연거푸 상을 받았으며 세계 각국에서 많은 사랑을 받았다.
카탄은 독일에서 처음으로 유럽까지 유행하게 된 게임으로도 유명하며, 영어, 프랑스어, 이탈리아어, 일본어, 헝가리어 등으로 번역되어 세계 각국으로 퍼져나갔다.
기본판에 추가할 수 있는 여러 가지 확장팩들도 이미 시중에 나와 있다.
게임의 배경은 카탄이라는 무인도 섬에 여러 부족들이 정착을 하게 되면서 시작한다.
각 부족들이 자신의 세력을 넓혀서, 카탄의 진정한 정착자가 되려 하는 것이 이 게임의 목적이다.
플레이어들은 목재, 벽돌, 밀, 양 자원을 모아 마을을 짓고 1500년 도시 또는 승점카드를 모아 승점 10점을 얻는 플레이어가 승리하는 게임이다.
플레이 시간은 약 1시간-2시간, 적정 연령은 13세 이상이다.
게임 개발자가 5-6인용 확장이 마지막 확장팩이 될 것이라 하고 카탄 시리즈의 러시가 종료되었다. 하지만 제작사와 플레이어들의 요청으로 2016년 탐험가와 해적이라는 이름의 확장이 발매가 확정되었다.
게임 방법은 정착한 무인도 섬에서 자원을 얻어 그 자원을 이용해 길, 집, 도시, 배(바다가 나오는 맵에서만)를 만들어 점수를 먼저 내는 사람이 승리하게 된다.
각각의 섬에는 숫자칩이 놓이는데 주사위를 돌려 그 숫자에 놓인 자원을 얻게 된다.
물론 그 무인도에 집이나 도시가 정착 되어 있는 사람만이 자원을 받게 된다.
집과 도시는 각각 1 VP, 2 VP(이점수를 합산하여 점수를 낸다.)이며 집과 도시 이외에도 Development카드중 1 VP를 얻을 수 있는 카드도 점수를 내는 데 도움이 된다.
스핀()은 양자역학에서 입자의 운동과 무관한 고유 각운동량이다.
예를 들어, 전자는 스핀 양자수 1/2, 광자는 스핀 양자수 1을 갖는다.
어원과는 달리, 실제로 입자는 어떤 축을 중심으로 고전적으로 회전하지 않는다.
드 하스 아인슈타인 실험에서 외부 자기장으로 스핀을 정렬시키자 전체 각운동량의 보존 때문에 시스템이 회전하는 현상이 보고되었다.
흔히 공간의 양자화로 부르는 양자화된 입자의 스핀의 양은 슈테른-게를라흐 실험으로 밝혀낼 수 있게 되었으며, 비균일 자기장에 대해 불연속적인 반응을 주는 내부 인자를 가리킨다.
1924년에 볼프강 파울리는 알칼리 금속의 방출 스펙트럼의 제이만 효과를 연구하던 도중 파울리 배타 원리를 발견하였다.
이 원리에 따르면 두 전자는 같은 양자 상태에 존재하지 않는다.
그러나 실험 결과에 따르면 양자수가 같은 두 개의 전자가 존재했으므로, 파울리는 기존에 알려진 양자수 이외에 아직 알려지지 않은, +와 −의 값을 가지는 또다른 양자수의 존재를 예측하였다.
1925년에 조지 윌렌벅()과 사뮈엘 하우드스밋()이 파울리가 가정한 미지의 양자수를 전자의 기본 각운동량으로 해석하였다.
파울리는 처음에 입자의 스핀과 자기장 간의 상호작용을 설명하기 위해서 다음과 같은 항을 해밀토니안에 도입하였다.
formula_2는 파울리 행렬을 성분으로 갖는 파울리 벡터를 의미한다.
이 항을 유도하는 방법은 다음과 같다.
formula_3와 함께, 감마 행렬 대신 파울리 행렬을 사용하여 디락 방정식과 유사한 형태로 해밀토니안을 세우면,
파울리 행렬과 관련된 공식 formula_5을 이용해서 해밀토니안의 식을 풀면,
브레인퍽()은 우어반 뮐러(Urban Müller)가 1993년 경에 만든 최소주의 컴퓨터 프로그래밍 언어이다.
뮐러는 가장 작은 컴파일러로 구현할 수 있는 간단하면서도 튜링 완전한 프로그래밍 언어를 만드는 것이 목적이었다.
이 언어는 여덟 개의 명령어로 구성되어 있다.
아미가 컴퓨터에서 작동하는 원래 컴파일러의 둘째 판은 크기가 240 바이트 밖에 안 된다.
그는 다른 난해한 프로그래밍 언어이자, 컴파일러 크기가 1024바이트인 False의 영향을 받았다.
이름이 말해 주듯이, 브레인퍽 프로그램은 이해하기 어려운 경향이 있다. 하지만 튜링 기계는 컴퓨터가 할 수 있는 모든 작업을 할 수 있고, 브레인퍽이 튜링 완전하기 때문에 브레인퍽 또한 복잡하기는 해도 컴퓨터가 할 수 있는 모든 작업을 할 수 있다.
이 언어는 프로그램 외에, 0으로 초기화된 바이트 단위의 배열과, 처음에 배열의 맨 첫 바이트를 가리키는 포인터, 그리고 입출력 스트림으로 구성된 간단한 기계 모델에 기반을 두고 있다.
여덟 개의 명령어들은 각각 한 개의 문자로 구성되어 있으며 다음과 같다:
이는 간단하지만 대칭적이지 못 하고 효율적이지도 않다.
이 두 정의는 모든 브레인퍽 프로그램에 대해서 동일한 행동을 보인다.
거의 사용되지 않지만 동일한 또 다른 정의로는, codice_2가 ‘짝이 되는 뒤쪽의 codice_1로 이동한다’는 의미를 가지고, codice_1가 ‘포인터가 가리키는 바이트의 값이 0이 아니면 짝이 되는 앞쪽의 codice_2 다음 명령어로 이동한다’는 의미를 가지도록 하는 것이 있다.
브레인퍽 프로그램들은 codice_7이 codice_8 형이라 가정할 때 다음과 같은 치환을 사용해서 C 언어로 번역할 수 있다:
참고로 여기서는 배열의 각각의 원소들을 바이트로 서술했기 때문에, - 명령은 필요가 없으며 255개의 + 명령으로 고칠 수 있다.
비슷하게, 만약 배열이 유한하고 환형이면, &lt; 명령은 (배열 크기 - 1)개의 &gt; 명령으로 고칠 수 있다. 하지만 이 언어가 튜링 완전하려면 배열의 크기와 각각의 원소들의 크기가 모두 제한이 없어야 한다. (이는 엄밀히 말할 때 현대의 PC가 튜링 완전하지 않은 이유와 동일하다.)
브레인퍽은 이 8개의 문자외에는 모두 무시하므로, 가독성을 위해 공백과 줄바꿈을 넣고 주석을 추가하여 다시 쓴 코드는 다음과 같다.
9·11 테러() 또는 약칭인 9/11은 2001년 9월 11일 화요일 아침 미국에 대항하는 이슬람 과격 테러단체인 알카에다가 일으킨 네 차례의 연쇄 테러 공격을 의미한다.
9월 11일 아침 미국 북동부에서 캘리포니아주로 향하는 민항 여객기 4기가 알카에다 테러범들에게 비행 중 연쇄적으로 납치당했다.
납치범 무리는 5명으로 이루어진 3개 무리와 4명으로 이루어진 4개 무리 총 19명이었다.
납치범의 각 무리 내에 비행 훈련을 받고 항공기를 장악해 조종한 납치범이 1명씩 있었다.
납치범들은 미국의 유명한 건물에 비행기를 부딪쳐 대규모 인명 피해를 일으키고 테러 대상 건물을 부분적으로 파괴하거나 완전히 붕괴하게 만들 목표를 가지고 있었다.
처음으로 납치당한 항공기는 아메리칸 항공 11편이었다.
이 비행기는 현지 시각 8시 46분 미국 뉴욕 로어맨해튼에 있는 세계 무역 센터 북쪽 타워(1WTC)에 충돌하였다.
17분 뒤인 9시 3분에는 유나이티드 항공 175편이 세계 무역 센터 남쪽 타워(2WTC)에 충돌하였다.
110층짜리 쌍둥이 빌딩은 모두 화재 발생 1시간 42분만에 붕괴되어 이 여파로 7 세계 무역 센터(7WTC) 등 다른 세계 무역 센터 건물도 붕괴되고 주변 건물도 심각한 피해를 입었다.
세 번째로 납치된 항공기는 워싱턴 덜레스 국제공항에서 이륙한 아메리칸 항공 77편으로 오하이오주 상공에서 납치되었다.
9시 37분 미국 버지니아주 알링턴군에 있는 미 국방부 본부인 펜타곤의 서쪽 면에 충돌하여 건물 일부가 붕괴되었다.
네 번째이자 마지막으로 납치당한 항공기인 유나이티드 항공 93편은 워싱턴 D.C.를 향해 비행했다.
유나이티드 항공 93편 항공기는 목표물에 타격하지 않은 유일한 항공기로 10시 3분 경 미국 펜실베이니아주 섕크스빌 인근 들판에 추락하였다.
비행기에 탑승했던 승객들은 납치범들이 장악한 항공기 조종석 통제권을 되찾으러 시도했고, 결국에는 테러범들이 의도한 목표물을 타격하는 데 실패하게 만들었다.
수사관들은 유나이티드 항공 93편의 원래 목표물은 백악관이나 미국 국회의사당이었을 것이라고 추정하였다.
테러 발생 직후 곧바로 알카에다가 테러를 일으켰다는 의심을 받기 시작했다.
뒤이어 미국은 테러와의 전쟁을 선포하고 아프가니스탄 내 알카에다 세력을 축출하고 알카에다의 지도자인 오사마 빈 라덴을 인도하라는 미국의 요구를 거부한 탈레반을 몰아내기 위해 아프가니스탄을 침공하였다.
처음에는 빈 라덴이 자신이 테러를 일으킨 것이 아니라고 부인했으나 2004년 빈 라덴은 비디오 테이프를 통해 공식적으로 자신이 테러를 기획한 것이라고 밝혔다.
알카에다와 빈 라덴은 테러를 일으킨 동기로 미국의 이스라엘 지원, 미군의 사우디아라비아 주둔, 이라크에 대한 제재조치 등을 꼽았다.
빈 라덴은 테러 후 10년 간 은신하였으나 2011년 파키스탄 아보타바드에 있는 자신의 은거지에서 미군의 넵튠 스피어 작전으로 사살되었다.
테러로 세계 무역 센터와 인근 인프라가 크게 파괴되었고 이는 뉴욕의 경제에 큰 타격을 입혔으며 세계적인 경제 불황도 초래하였다.
전 세계의 많은 국가가 9·11 테러 이후 테러방지법을 강화하였으며 테러 공격을 막기 위해 법집행기관과 정보기관의 권한을 확대하였다.
미국과 캐나다의 민항 항공편은 9월 13일까지 폐쇄되었으며 월가의 금융 거래는 9월 17일에야 재개되었다.
그 외에도 추가적인 테러 우려로 수많은 폐쇄 조치, 대피, 행사 취소가 잇다랐다. 붕괴된 세계 무역 센터 부지는 2002년 5월 정리가 끝났으며 펜타곤은 테러 1년만에 재정비를 완료하였다.
구 세계 무역 센터를 대체할 새 건물의 건설 공사는 2006년 11월 시작하여 2014년 11월 완공해 개방하였다.
9·11 테러로 2,977명이 사망하고 25,000명 이상이 부상을 입었으며 그 외에도 상당한 보건 문제를 일으켰고 인프라 파괴로 최소 100억 달러의 재산 피해가 발생하였다.
테러 이후에는 사망자를 추모하는 뉴욕의 내셔널 셉템버 11 메모리얼 &amp; 뮤지엄, 버지니아 앨링턴군의 펜타곤 메모리얼, 펜실베이니아주 추락 현장의 93편 국립 추모관 등 수많은 추모 및 기념관이 건립되었다.
알카에다의 기원은 1979년 소련-아프가니스탄 전쟁까지 거슬러 올라간다.
오사마 빈 라덴도 아프가니스탄에서 무자헤딘으로 소련과 맞서 싸운 경험이 있다.
아이만 알자와히리와 함께 하면서 오사마 빈 라덴은 보다 극단적인 사상을 갖게 되었다.
1996년 오사마 빈 라덴은 미군이 사우디 아라비아에서 철수하여야 한다는 첫 파트와를 발표하였다.
1998년 오사마 빈 라덴은 두번째 파트와를 통해 걸프전 이후에도 미군이 사우디 아라비아에 주둔하고 있는 미국의 외교 정책은 그저 이스라엘을 위한 것일 뿐이라는 입장을 표명하였다.
빈 라덴은 이슬람 경전을 인용하여 부당한 처사가 철회될 때까지 무슬림이 미군을 공격하는 것은 정당하다고 주장하였다.
그는 "역사적으로 이슬람의 법을 해석하는 울라마는 무슬림 국가의 적을 파괴하는 개인들의 지하드를 승인하여 왔다"고 말한 바 있다.
오사마 빈 라덴은 9·11 테러를 계획하였다.
사후에 빈 라덴은 자신의 개입을 부정하였으나 훗날 밝혀진 증거들을 보면 빈 라덴의 부정은 거짓이다.
사건 직후인 9월 16일 알자지라는 빈 라덴이 "나는 내가 하지 않은 행동 때문에 스트레스를 받고 있다.
그 일은 각 개인들이 스스로의 동기에 의해 일으킨 것"이라고 말하는 내용을 방송하였다.
2001년 11월 미군은 아프가니스탄 잘랄라바드의 파괴된 건물에서 수집한 비디오 테이프를 복원하였다.
2001년 12월 7일 복원된 영상이 공개되었고 여기서 빈 라덴은 알카에다 활동을 같이 한 사우디 아라비아의 칼레드 알하르비에게 다음과 같이 말하고 있다.
사건 직후 오사마 빈 라덴은 자신의 개입을 부정했지만, 2004년 미국 대통령 선거에서 조지 W. 부시가 당선되자 비디오 영상물을 통해 알카에다가 9·11 테러를 주도했다는 것을 공인하였다.
그는 "우리는 자유인이다 … 우리 나라의 자유를 되찾고자 한다.
당신들이 우리의 안전을 훼손하는 것만큼, 우리도 당신들을 훼손시킬 것"이라고 말했다.
이 비디오에서 빈 라덴은 자신과 동료들이 직접 세계 무역 센터와 펜타곤을 공격하였다고 말하였다.
2006년 9월 알자지라가 입수한 또 다른 비디오에서 빈 라덴은 알카에다가 비행기 납치와 테러를 계획하였다고 밝힌다.
미국은 9·11 테러 이전에 단 한 번도 오사마 빈 라덴을 공식적으로 비난한 바 없지만, 탄자니아의 다레스살람과 케냐 나이로비의 미국 대사관 폭탄 테러 이후 FBI의 최우선 수배 목록에 올라있었다.
9·11 테러 이후 10년에 걸친 추적 끝에 2011년 5월 1일 버락 오바마가 지켜보는 가운데 파키스탄의 아보타바드에서 오사마 빈 라덴 사살 작전이 진행되었고, 빈 라덴은 사망하였다.
칼리드 사이크 모하메드.
알자지라의 기자 요스리 포우다는 2002년 4월 칼리드 사이크 모하메드가 람지 빈 알시브를 따라 9·11 테러에 가담하였다고 시인했다는 보도를 하였다.
2004년 9/11 위원회 보고서는 모하메드가 미국에 대한 증오로 "미국 외교 정책의 이스라엘 편애"를 폭력을 통해 거부하기 위해 9·11 테러의 핵심적 역할을 맡았다고 기록하였다.
모하메드는 1993년 세계 무역 센터 폭탄 테러에도 자금을 대고 지원한 바 있다.
모하메드는 2003년 3월 1일 파키스탄의 라왈핀디에서 체포되었다.
그는 관타나모만 수용소에 수감되어 심문을 받았고 그 과정에서 물고문을 포함한 고문을 받았다.
2007년 3월 모하메드는 알카에다가 9·11 테러에 처음부터 끝까지 관여하였다는 자백을 하였다.
2019년 7월 26일 맨해튼에서 열린 법정에서 모하메드의 변호인은 9·11 테러에서 사우디 아라비아의 역할을 증언하고 테러 희생자와 유족을 도울 수 있도록 사형을 면하게 해달라는 청원서를 제출하였다.
유족측 변호인은 모하메드가 그런 역할에 무슨 쓸모가 있겠냐고 반문하였다
모하메드는 현재 미국 내에서 복역하면서 사형 선고에 대해 항소 중이며 인권 단체는 관타나모 수용소에서 있었던 고문에 대해 군 당국과 미국 정부를 상대로 문제를 제기하였다.
알케에다의 수장이었던 오사마 빈 라덴은 1998년 파트와를 통해 미국과 성전을 선포하였다.
사건 이후 조사 결과와 2002년 11월 빈라덴이 쓴 "미국에 보내는 편지"를 종합하면 빈 라덴의 테러 동기는 다음과 같이 요약할 수 있다.
테러 이후 빈 라덴과 아이만 알자와히리는 추가적인 비디오 촬영물과 오디오 녹음물을 통해 자신들의 테러가 정당하다는 주장을 반복하였다.
이들 주장 가운데 중요하게 다루어 지는 것으로 "2002년 미국에 보내는 편지"와2004년 빈 라덴의 비디오 테이프가 있다.
빈 라덴은 무함마드가 "이교도 군대의 아라비아 영구 주둔"을 금했다고 해석한다. 1996년 빈 라덴의 파트와는 이를 근거로 미군의 사우디 아라비아 철수를 요구하였다.
1998년 알카에다는 "미군이 성스러운 땅 아라비아 반도를 7년째 점령하고 있다"고 표현하였다.
그들은 아라비아 반도에서 번영하며 영구히 살 수 있는 사람은 무슬림뿐이라고 주장하였다.
1999년 인터뷰에서 빈 라덴은 미군이 메카에 너무 가까이 주둔한다고 말하면서 이는 이슬람 세계에 대한 도발이라고 주장하였다.
자살 테러 공격에 대한 어느 분석은 미군이 사우디 아라비아에 주둔하지 않았다면 알카에다가 자살 테러 가담자를 모으기 어려웠을 것이라고 해석하기도 하였다.
1998년 파트와에서 알카에다는 미국의 이라크 개입을 "알라, 그의 사자, 그리고 무슬림"에 대한 도발이라고 주장하였다.
이 파트와는 이전의 것 보다 더 극단적인 주장을 담고 있다. "군인과 민간인을 가리지 않고 미국인을 살해하는 것은 무슬림의 의무"라고 천명한 것이다.
이러한 극단적 주장을 계속하던 알카에다는 결국 9·11 테러를 계획하기에 이른다.