heegyu/kowiki-sentences huggingface dataset:
이 싸이오에스터 종은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 없을 때 글리세르알데하이드 3-인산이 산화되어 생성되는 카복실산 종보다 에너지가 훨씬 더 높다(덜 안정함). 이 카복실산 종은 에너지 상태가 너무 낮은데 반응의 두 번째 단계(인산화)에 대한 에너지 장벽을 너무 높아지게 만들기 때문에 반응 속도가 너무 느려지게 되고 살아있는 생명체에 불리해진다.
NADH는 활성 부위를 떠나고 또 다른 분자의 NAD+의 양전하는 다음 단계 및 최종 단계의 전이 상태에서 음전하의 카보닐 산소를 안정화시킨다.
마지막으로 무기 인산 분자는 싸이오에스터를 공격하고 사면체의 중간생성물을 형성한 다음 붕괴하여 1,3-비스포스포글리세르산 및 효소의 시스테인 잔기의 싸이올기를 방출한다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 다른 자리 입체성 조절의 모르페인(morpheein) 모델을 사용할 수 있다.
그 이름에서도 알 수 있듯이, 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 글리세르알데하이드 3-인산의 1,3-비스포스포글리세르산으로의 전환을 촉매한다.
이 반응은 진핵세포의 세포질에서 일어나는 에너지와 탄소 분자 공급의 중요한 대사 경로인 포도당의 해당과정의 6번째 단계이다.
전환은 두 단계로 구성되는데, 첫 번째 단계는 열역학적으로 유리한 단계이고, 두 번째 단계는 열역학적으로 불리한 단계이다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 그 자체로 전사를 활성화시킬 수 있다. "OCA-S" 전사 공동활성화제 복합체는 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 및 젖산 탈수소효소를 함유하는 데, 이 두 단백질은 이전에는 대사에만 관여하는 것으로 생각되어 왔다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 세포질과 세포핵 사이를 이동하여 대사 상태를 유전자 전사와 연결시킬 수 있다.
2005년에 하라(Hara)외 연구진들은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 아폽토시스를 일으킨다는 것을 보여주었다.
이것은 제3의 기능은 아니지만, 위에서 서술한 전사 활성화에서와 같이 DNA에 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 결합하는 것에 의해 매개되는 활성으로 볼 수 있다.
이 연구는 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 세포 스트레스에 반응하여 일산화 탄소에 의해 "S"-나이트로실화되어 유비퀴틴 연결효소인 SIAH1 단백질에 결합하는 것을 입증했다.
복합체는 핵으로 이동하여 SIAH1은 분해를 위해 핵 단백질을 표적으로 하여 조절된 세포 셧다운을 개시한다.
후속 연구에서 연구팀은 파킨슨병을 치료하기 위해 임상적으로 사용된 데프레닐이 "S"-나이트로실화를 방지함으로써 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 아폽토시스 작용을 강하게 감소시켜 약물로 사용될 수 있음을 보여주었다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 산화 스트레스 하에서 가역적 대사 스위치로 작용한다.
세포가 산화제에 노출되면 많은 양의 항산화 보조 인자인 NADPH가 필요하다.
세포질에서 NADPH는 여러 효소에 의해 NADP+로부터 환원된다.
오탄당 인산 경로의 첫 번째 단계를 촉매하는 포도당 6-인산 탈수소효소도 NADP+를 NADPH로 환원시킨다.
산화제의 처리는 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 불활성화를 유발한다.
이러한 불활성화는 해당과정에서 오탄당 인산 경로로의 대사 흐름을 일시적으로 다시 지정하여, 세포가 더 많은 NADPH를 생성할 수 있도록 한다.
스트레스 조건에서 NADPH는 글루타레독신 및 싸이오레독신을 포함한 일부 항산화 시스템에 필요하며 글루타싸이온의 재활용에 필수적이다.
소포체로부터 골지체로의 수송.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 또한 분비된 단백질의 운반 경로의 일부인 소포체에서 골지체로의 소포 수송에 관여하는 것으로 보인다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 Rab2에 의해 소포체의 소포소관 클러스터로 모여서 COPI 소포를 형성하는 것을 돕는 것으로 밝혀졌다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 Src에 의한 티로신 인산화를 통해 활성화된다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 다른 많은 효소들과 마찬가지로 여러 기능들을 가지고 있다.
해당과정의 6번째 단계를 촉매하는 것 외에도 최근의 연구 결과들은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 다른 세포 과정들에 관여하는 것으로 나타나고 있다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 세포의 철 항상성, 특히 세포 내 불안정한 헴에 대한 샤페론 단백질을 유지하는 맥락에서 더 높은 차수의 다기능성을 나타내는 것으로 설명되었다.
이것은 연구자들에게는 놀라운 일이었지만, 새로운 단백질을 처음부터 진화시키는 대신 기존의 단백질을 재사용하고 적응시키는 것은 진화적으로 의미가 있다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 대부분의 조직과 세포에서 안정적이고 구성적으로 발현되기 때문에 하우스키핑 유전자로 간주된다.
이러한 이유로 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 생물학적 연구자들에 의해 웨스턴 블롯의 부하 조절 및 qPCR의 조절 수단으로 일반적으로 사용된다.
그러나 연구자들은 특정 조건 하에서 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 다른 조절을 보고했다.
예를 들어, 전사인자 MZF1은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 유전자를 조절하는 것으로 나타났다.
저산소증은 또한 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소를 강력하게 상향 조절한다.
따라서 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소를 부하 조절로 사용하는 것은 신중하게 고려되어야 한다.
해당과정의 모든 과정은 세포질에서 일어나며 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 해당과정의 6번째 단계의 반응을 촉매한다.
적혈구에서 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 및 다른 해당과정의 효소들은 세포막 내부의 복합체에 모인다.
이러한 과정은 인산화 및 산소화에 의해 조절되는 것으로 보인다.
해당과정의 여러 효소들이 서로 가까이 모여 있으면 포도당 분해의 전체 속도가 크게 증가할 것으로 예상된다.
최근의 연구에 의하면 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소가 세포막 외부에 철 의존적 방식으로 발현되며, 세포성 철 항상성 유지에 역할을 하는 것으로 밝혀졌다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 피부 흑색종과 같은 다수의 사람의 암에서 과발현되며, 이의 발현은 종양의 진행과 양의 상관관계가 있다.
이의 해당과정 및 항아폽톱시스 기능은 종양 세포의 증식 및 보호에 기여하며 발암을 촉진한다.
특히 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 스핑고지질인 세라마이드를 자극하는 화학요법 약물에 의해 유도된 텔로미어의 단축을 방지한다.
한편, 산화 스트레스와 같은 조건은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 기능을 손상시켜 세포의 노화 및 사망으로 이어지게 한다.
또한, 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 고갈은 종양 세포의 생물학적 노화를 유도하기 때문에 종양의 성장을 제어하기 위한 세로운 치료 전략으로 제시되었다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 주로 그 질환 또는 장애에 특이적인 다른 단백질과의 상호작용을 통해 몇몇 퇴행성 신경질환 및 장애와 연관되어 있다.
이러한 상호작용은 에너지 대사뿐만 아니라 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 다른 기능에도 영향을 줄 수 있다.
예를 들어, 아밀로이드 베타 전구체 단백질과 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 상호작용은 세포골격 또는 막수송과 관련된 기능을 방해할 수 있는 반면, 헌팅틴과의 상호작용은 아폽토시스, 핵의 tRNA 수송, DNA 복제, DNA 복구와 관련된 기능을 방해할 수 있다.
또한 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 핵 전위는 파킨슨병에서 보고되었으며, 라사길린과 같은 몇몇 항아폽토시스성 파킨슨병 약물은 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소의 핵 전위를 방지하는 기능을 한다.
저(低)대사가 파킨슨병의 한 기여자일 수 있다고 제안되었지만, 신경 퇴행성 질환에 글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 관여의 기본 메커니즘은 명확하게 남아 있다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소 유전자의 5' UTR에서 SNP rs3741916은 후기 발병 알츠하이머병과 관련될 수 있다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 다음과 같은 물질들과 단백질-단백질 상호작용을 통해 여러 가지 생물학적 기능에 참여한다.
글리세르알데하이드 3-인산 탈수소효소는 단일 가닥 RNA 및 DNA와 결합하고, 다음과 같은 다수의 핵산 결합 파트너가 확인되었다.
한국으로 따지자면 한국도로공사가 관리하는 고속도로 노선망과 거의 유사하다.
그리고 2030년을 목표로 총 연장을 7,000 km까지 늘릴 계획에 있는 것으로 보인다.
그래서 베트남은 경제 속도가 매우 더딘 상태가 지속되면서 고속도로는 2000년대 중반이 되어야 뒤늦게 등장하게 되었던 것으로 보이게 된다.
고속도로 노선은 총합 22개의 노선을 보유하고 있다.
대표적인 고속도로 노선으로는 남북고속도로가 있다.
나일 도크(, , )는 만화 《 진격의 거인 》의 등장인물이다.
헌병단의 전직 단장이자 820년대 후반 ~ 830년대 당시 같은 기수 및 소속이었던 에르빈 스미스와 함께 훈련병단에 입단하여 3년의 훈련을 마친 뒤 상위권 10위에 간신히 최종 합격하여 헌병단에 입단했다.
본래는 훈련병단 졸업 시기까지만 해도 에르빈처럼 조사병단을 지원했지만 술집에서 만난 종업원인 '마리'와 만나 그와 사랑에 빠져 결혼해서 부부 관계를 맺고 마리와 아이들을 가까이서 지키기 위해 스스로 헌병단으로 진로를 바꾸어 결과적으로 에르빈과 조사병단으로 진로를 정한 친구들과는 정 반대의 길을 걷게 된다.
그리고 몇십년 동안 헌병단에서 경력을 열심히쌓다가 마리가 세 딸들을 출산하며 도크 세 자매의 아버지가 되었고, 헌병단 단장의 자리에 오르게 된다.
그 뒤로 월 마리아 탈환 작전에 오른 에르빈 스미스와는 같은 기수와 훈련병단 소속 동기이기에 무난한 친구였으나, 각자가 선택한 병단에서 단장의 자리에 오른 후에는 조사병단과 헌병단이라는 입장상 자주 대립하고 마찰을 벌이는 모습을 보인다. 하지만 동기로서에 서로에게 느끼는 정이 깊어 이따금 서로 생각하거나 돕는 관계이기도 하다.
왕정 쿠데타에서 프리츠 왕가와 중앙 제1헌병단을 위시한 중앙 정부와 조사병단의 대립 갈등이 본격화되면서 상층부의 명령으로 에르빈 스미스를 체포했다.
정부의 혐의를 모두 뒤집어씌워 너의 소중한 가족들을 지켜야 할지, 지금 따르는 최상위 결정 기관의 귀족들을 지켜야 할지, 둘 중 하나를 선택하라는 말을 듣고, 자신이 갈 방향을 고민하다가 결국 끝까지 사리사욕을 채우기 위해 월 로제 인류를 버리는 선택을 한 이기적인 귀족들의 행태에 시민들을 지킬 것을 마음 먹고, 중앙 정부의 고위 귀족들이 모두 체포되면서 조사병단과 협력하게 된다.
왕정 쿠데타가 로드 레이스의 참수형 작전으로 마무리된 후, 중앙 제1헌병단이 해체되고 정부의 표면상 얼굴에 지나지 않았던 헌병단의 실권을 쥐게 된다.
그리고 로드를 최종 토벌한 히스토리아 레이스가 명분상 형식상으로 왕이 되자 그녀를 새로운 주군으로 따르게 된다.
월 마리아 탈환 작전으로부터 1년 후인 851년, 남쪽 바다까지 진출한 조사병단과 반 마레파 의용병이 접촉하고 지크의 부하들이자 마레에게 해체된 망국의 병사들로 구성된 레지스탕스 세력, 반 마레파 의용병단이 협력을 제의하자, 강경한 불신을 드러냈다.
의용병단 세력이 어떤 녀석들인지 확실히 모르는 이상 섣불리 신뢰해선 안 된다고 동맹을 반대했지만, 한지 조에가 의용병단의 기술력은 필요하다고 밀어붙여서 무산되었다.
근데 섣불리 믿어서는 안 된다는 나일의 주장이 반은 맞고 반은 틀렸음을 증명하듯, 854년에 의용병단의 수장 옐레나가 예거파와 접촉해 상층부에 뿌려 놓은 '지크의 척수액' 와인을 아무런 의심도 없이 마시고 잠재적 무구의 거인이 된다.
결국 배우자와 딸들과 이별하고 시민들의 안전을 위해 최전선 구역이 된 월 마리아의 감옥에 갇히게 된다.
사실상 사망 판정이나 다름
없는 신세인데도 같은 처지인 적국 마레의 전사 후보생이자 열두 세의 어린 아이에 지나지 않은 팔코 그라이스와 잠시나마 짧고 친밀한 관계를 쌓는 모습을 보여 주고 진심으로 걱정하며 그가 고향으로 돌아가기만을 바랐다.
해방된 후에는 직접 가비 브라운과 친형인 콜트 그라이스에게 바래다 주기까지 한다. 119화에 결국 지크가 '외침'을 사용하여 시간시나 구에 모여든 모든 병정의 상층부와 함께 무구의 거인이 되어 마레병들을 잡아먹어 거인이 된 후에도 엘디아국의 승리에 공헌했다.
근데 지크가 에렌에게 배신당한 후에 통제를 잃어 아군 병사들까지 공격하다 사샤 블라우스의 양동생이자 본인이 지켜야 할 민간인인 카야까지 잡아 먹을 뻔했지만, 가비 브라운이 목숨을 걸고 쏜 대 거인 저격총에 맞고 사망하면서 최후를 맞이한다.
방벽 내부의 치안을 유지 및 관리하고 왕에게 복종하는 것을 의무로 하는 헌병단 단장답게 민간인들의 수호와 현행 질서 유지를 관철한다.
신장 177cm, 체중 80kg. 헌병단의 사단장. 사단장은 이 작품에서의 헌병단 규모는 현대의 사단 규모와는 차이가있다.
한국군의 1개 사단이 대략 1만명 정도지만 헌병단의 규모는 2천명 정도이다.
총통이 주관하는 특별 군사 심의 에렌 예거에 대한 심의 때 등장했다.
원작 53화에서 나일이 직접 한 말에 따르면, 에르빈 스미스와는 훈련병 동기였다.
이사야마 하지메가 가이드북에 공개한 공식 능력치 패러미터에 따르면 냉혹함이 10점 만점 중에서 두뇌전이 6점, 협조성이 8점, 행동력이 4점, 격투술이 6점으로 총합 50점 만점 중의 34점으로 평균보다 약간 높고, 최종 성적은 B이다.
트로스트 구 공방전 종료 직후 ~ 에렌 예거 처분 결정 심의소.
트로스트 구 전투로 인해 에렌이 거인화할 수 있다는 사실을 알게 된 민간인들 중에는 에렌을 구세주라 부르는 사람도 있었는데, 이 때 민간인들의 반응에 대해서 민중은 어느 시대에나 무책임하다는 냉소적인 발언을 하며 처음으로 등장했다.
방벽 바깥으로 나가지 않는 헌병단답게 방벽 안쪽의 사정과 도시의 치안이나 민간인들의 안전, 정치적인 문제에 민감하다.
그 이전에 헌병단의 우두머리이기 때문에 거인과의 싸움을 직접 겪어 본 적이 없는지라 에렌의 전략적인 가치에 대해서는 아예 관심조차 없다.
심의소에서도 에렌의 공적을 인정하면서도 방벽 안에서 내란이 일어날 수 있다는 정치적인 이유로 에렌에게서 최대한의 정보를 짜낸 뒤 처리하고 시민들의 사기진작을 위해 영웅으로 추대해야 한다는 주장을 펼쳤으며, 미카사 아커만이 에렌을 변호할 때 증언에 개인적인 감정이 담겨있다면서 미카사가 에렌의 집에 맡겨졌다는 것을 이야기했다.
또한 정당방위였다고는 하지만 미카사가 에렌의 집으로 들어가기 직전인 9살에 에렌과 함께 강도 유괴범 세 명을 찔러죽였다는 사실을 들어 인간성에 의문이 든다고 발언해 재판에 참석한 사람들에게 의심과 두려움을 부추겼다.
에렌이 폭발해 헌병단을 비난하고 자신에게 투자하라고 소리치자 부하에게 총을 들라고 지시해 죽이려고 했지만 리바이가 에렌을 걷어차면서 패자 에렌이 원한을 가지고 거인화하면 어쩔 거냐며 리바이를 저지하려 든다.
그러나 리바이는 에렌을 죽이겠다면서 에렌이 원한을 품고 거인화할 것을 두려워하는 모순을 지적하고 에렌은 거인화했을 때 20마리의 거인을 죽였는데 도대체 에렌을 어떻게 죽일 생각이었냐고 물어 역으로 말문이 막히게 만들었다.
결국 에르빈과 한지, 리바이, 미케를 필두로 한 조사병단의 자작극이 작클리 총통에게 "자신들이 엄청난 거인의 힘을 가진 에렌을 무사히 책임지고 지켜낼 수 있다."는 것을 어필해 내어
에렌에 대한 처분권은 조사병단에게 넘어가고, 나일은 불만을 드러내면서도 총통의 결정을 반발 없이 받아들이며 한 수 접고 물러나는 모습을 보인다.
스토헤스 구 여성형 거인 포획 작전.
조사병단 일행이 왕도로 소환되어 스토헤스 구의 거리 중앙로를 지나간다고 할 때 마차를 타고 있는 모습으로 등장했으며, 에르빈 스미스가 마지막 수단으로 강행한 월 시나에서의 여성형 거인 포획 작전 때 에르빈에게 "무슨 일을 꾸미는 거냐"라고 추궁하면서 헌병단 일원들과 함께 총을 겨누면서 에르빈에게 장비를 내려놓으라고 했다.
또한 거리가 폐허가 되고 있다는 소식을 듣고 거리에서 이런 작전을 벌이면 어떤 사태가 될 것인지 알면서 어째서 그런 짓을 했냐고 추궁했으며, 반역자는 지금 이 자리에서 처형해도 문제되지 않는다고 말하며 죽이려고 했다.
그러나 에르빈은 그래도 상관없다며 뒤의 지휘와 책임까지 같이 떠넘기나 당황해하며 총을 거두고 수갑만 채운 뒤 헌병단의 단원들에게 주민의 구조를 우선적으로 하도록 지시했으며, 에르빈의 처형은 정당한 판결로 정하겠다고 했다.
에르빈을 호송하면서 화염 거인이 된 에렌과 여성형 거인이 싸우는 것을 보고 놀라는 모습을 보였다.
그래도 거리가 폐허가 되고 있고 인명 피해가 속출하고 있다는 소식을 듣고 거리에서 이런 작전을 벌이면 어떤 사태가 될 것인지 알면서 어째서 그런 짓을 했냐고 에르빈 스미스를 추궁하거나, 헌병단의 단원들에게 주민을 구조하도록 지시했으며, 에르빈의 처형은 정당한 판결로 정하겠다고 하는 것을 보면 시민들의 치안을 지키는 헌병단장으로서 성실성과 사명감을 갖춘 모범적인 헌병의 귀감이라고 할 수 있다.
인류의 승리를 위해 자신의 인간성조차도 버린 에르빈 스미스와 대비되는 모습을 보여줬다.
월 시나의 왕도 미트라스에 송환되는 에르빈과의 대화로 소소한 과거 이야기가 나오는데, 훈련병 시절엔 에르빈과 함께 조사병단을 지망했었다
고. 하지만 "마리"라는 이름의 술집 종업원에게 반해 함께 있던 동기들을 배신하고 목숨이 왔다갔다 하는 조사병단이 아니라 입지가 안정된 헌병단에 들어가 인류가 아니라 자신의 가족을 지키는 길을 선택했다고 한다.
뻔뻔하게 목숨을 부지해 왔다고 말하며, 조사병단에 입단한 다른 동기들이 이루지 못하고 죽어간 "가족을 꾸리는 일"을 해낸 건 내 자랑이라고까지 표현하는 것을 보면 본성이 나쁜 인간은 아닌 모양.
닉 사제를 고문해서 죽인 중앙 헌병단과 자신 휘하의 헌병단과의 연관을 부정하며 에르빈의 말에 어느 정도는 고민하는 모습을 보이기도.
59화에선 중앙 제1헌병단 소속 대인 입체 기동 제압 부대와 조사병단의 충돌에 대해 사태를 조사하는 책임자로 등장하여 기자들과 대화를 하는데, 왕도의 명을 받들어 치안을 유지하는 헌병단의 최고 지휘관임에도 중앙헌병으로부터 아무런 이야기도 듣지 못하고 대인입체기동장치에 대한 것도 전혀 알지 못했던 것으로 보인다.
일단 사건에 대해 기사화시키지 못할 것을 주문하며 대인진압부대의 목표에 같은 헌병단인 자신들도 포함될 수 있음을 생각하는 모습을 보인다.
61화에서 에르빈과 픽시스의 낚시에 걸려 최상위 결정 기관을 주관하는 귀족 4인방이 월 로제의 백성들을 포기한다는 판단을 내렸을 때, 월 로제 동구 카라네스 구에 살고 있는 가족들을 떠올리며 자신 또한 월 로제의 사람임을 선언하며 왕정의 결단에 전면으로 맞설 뜻을 표한다.
결국 월 로제 돌파는 거짓임이 밝혀졌지만 왕정은 사실상 쿠데타에 넘어가버렸고 나일과 그 휘하의 헌병단 역시 앞으로는 조사병단과 함께 하게 되었다.
어쩌다 보니 오월동주하게 된 것. 이후 베르크 신문사 소속 기자들과 헌병 사령부에 몰려든 언론인들에게 진실을 밝히고 자신들이 해야 할 일을 알린다.
월 마리아 최종 탈환 작전 종료 직후.
에르빈 스미스와 조사병단이 목숨을 건 혈투 끝에 월 마리아를 되찾을 당시 다리우스 작클리, 도트 픽시스를 비롯한 수뇌부의 요인들과 함께 의자에 앉아 탈환 전투의 결과와 조사병단의 귀환을 말 없이 기다렸다.
아르민이 베르톨트가 날린 발차기로 거의 의식을 잃고 기절한 에렌에게 빨리 일어나서 바다로 가자고 구경할 때, 월 시나 평원에서 헌병단의 호위를 받으며 조용히 기다리는 히스토리아 레이스, 마를로 프로이덴베르크를 걱정하여 잠도 못 자던 히치 드라이제와 더불어 잠시나마 짧게 모습을 비추었다.
그리고, 탈환 작전이 종료된 직후 시점에는 작클리 총토와 도트 픽시스 사령관과 자리를 가지면서 훈련병단에 소속되었던 시절 에르빈과 나누었던 대화에 대해 얘기했다.
레벨리오 전투 종료 직후 한 달여의 시간.
레벨리오 전투 이후 예거파로 인한 다리우스 작클리 암살 사건을 계기로 조사병단과 대립을 하게 되었고 도트 픽시스의 중개로 대립을 막게 되어 자리를 떠났다.
지크 예거의 외침이 발동하자 지크의 척수액이 담긴 와인을 마신 병단과 함께 당황하게 된다.
116화에서 팔코 그라이스와 함께 감옥에 갇혀있었고 118화에서 척수액을 섭취한 사람들과 같이 탈출을 하고 팔코 그라이스와 함께 동행하면서 가비 브라운과 콜트 그라이스와 마주치게 되자 팔코 그라이스를 형인 콜트에게 보내주고 가버린다.
119화에서는 결국 지크 예거가 외쳤고 시간시나 구 내부에 있던 지크의 척수액을 마셨던 비예거파 병사들은 전부 거인화되었고 나일 도크도 도트 픽시스와 함께 거인화되었다.
마르크스주의통일노동자당(, ; 약자 POUM)는 에스파냐 제2공화국의 공산주의 정당으로, 에스파냐 내전기에 주로 활동했다.
작가 조지 오웰이 이 당의 민병대로 참여해서 소련의 배신, 위선, 억압, 패권주의를 목격해 수기 『카탈로니아 찬가』를 남겼다.
오웰의 반권위주의 성향에 이 경험이 큰 영향을 미쳤다고 평가된다.
레프 트로츠키의 영구혁명론에 큰 영향을 받은 안드레우 닌과 호아킨 마우린이 반스탈린주의 정당으로서 1935년 에스파냐 공산좌파당(ICE: 좌익반대파)과 노동자농민블록(BOC: 우익반대파)을 합당하여 창당했다.
이 합당은 정작 이념적 지주인 트로츠키의 의지에는 반하는 것이었고, 실망한 트로츠키는 에스파냐 내전 전야인 1939년 에스파냐의 반스탈린주의 공산주의자들을 비난했다.
POUM은 성장을 거듭해 에스파냐 전국적으로 에스파냐 공산당(PCE)보다 더 커졌을 뿐 아니라 좌파의 텃밭인 카탈루냐와 발렌시아 지방에서도 PCE의 그 지역 지부인 카탈루냐 통일사회당(PSUC)보다 더 커졌다.
POUM은 이오시프 스탈린과 코민테른의 지령에 따른 인민전선 전략에 크게 비판적이었지만 어쩔 수 없이 참여했다.
다만 오웰은 이 수치들이 POUM측에서 나왔고 그래서 과장되었을 가능성도 있음을 인정했다.
POUM의 독자노선, 특히 스탈린 반대는 코민테른에 절대적으로 충성한 PCE와의 사이에 큰 불화를 낳았다.
공산당원들은 POUM을 트로츠키주의, 심지어 파시즘의 혐의가 있다고 비난했고, 각자의 지지자들 사이에 실제로 패싸움이 일어나기도 했다.
1937년, 공산당이 장악한 제2공화국군은 POUM을 공격해와 유혈사태를 일으켰다(바르셀로나 5월 사건). 이때는 아나르코생디칼리슴 노총 CNT가 POUM의 편을 들어 주었다. 하지만 CNT의 강성 지도부(후안 가르시아 올리베르 등)가 연성 지도부로 교체되면서 POUM은 완전히 고립되게 되었다.
안드레우 닌은 마드리드에서 소련 NKVD 요원들에게 납치되어 고문치사당했고, 스탈린주의자들은 POUM을 프락치 집단으로 낙인찍었다.
POUM은 국제혁명적마르크스주의중앙, 소위 제3.5인터내셔널의 가맹정당이었다.
에스파냐가 민주화되면서 POUM도 1977년 합법화되었다.
합법화된 POUM은 1977년 총선을 인정할지, 총선도 합법화도 인정하지 않고 즉각적인 공화정복고를 요구할지를 두고 나뉘었다.
총선을 인정하는 쪽은 노동자통일전선(FUT)에 합류해 선거에 출마했으나 득표율은 전국적으로 0.22%에 그쳤다.
이는 POUM의 재기불능을 의미하는 것이었다.
POUM은 그 뒤로 바르셀로나에 사무실을 갖고 월간 당보를 발행하는 군소정당으로 연명했다.
극좌군소정당들 간의 협력을 주장했으나 잘 되지 않자 1979년 총선에는 불출마했다.
1980년, POUM은 바스크에서는 헤리 바타수나, 카탈루냐에서는 국민해방좌파블록(BEAN)에 참여해 출마했으나 그것이 마지막이었다.
POUM은 공식적으로 해산을 선언한 적은 없으나, 1980년 5월 당보가 폐간되었고 그것이 사실상의 해산이었다.
마지막으로 발렌시아 지구당이 1981년까지 남아 있었다.
이후 POUM 당원들은 자당의 유산과 이념적 경향을 보존하기 위한 안드레우 닌 재단을 만들었다.
포스포글리세르산 키네이스() ()는 다음과 같이 인산기의 가역적인 이동을 촉매하여 1,3-비스포스포글리세르산과 ADP를 3-포스포글리세르산과 ATP로 전환시키는 반응을 촉매하는 효소이다.
모든 키네이스들과 마찬가지로 포스포글리세르산 키네이스는 전이효소이다.
포스포글리세르산 키네이스는 해당과정에 사용되는 주요 효소이며, 해당과정의 첫 번째 ATP 생성 단계에서 사용된다.
포도당신생합성에서 포스포글리세르산 키네이스에 의해 촉매되는 반응은 반대 방향으로 진행되며, 3-포스포글리세르산과 ATP를 1,3-비스포스포글리세르산과 ADP로 전환시킨다.
사람에서 포스포글리세르산 키네이스(PGK)의 두 가지 동질효소인 PGK1 및 PGK2가 확인되었다.
동질효소는 87~88%의 동일한 아미노산 서열을 가지며, 구조적, 기능적으로 유사하지만 존재하는 위치가 상이하다.
상염색체 유전자에 의해 암호화되는 PGK2는 감수분열로 생성되는 정자형성 과정에서의 고유한 효소인 반면, X염색체에 의해 암호화되는 PGK1은 모든 세포에서 발현된다.
포스포글리세르산 키네이스는 모든 살아있는 생물체의 해당과정에서 ATP를 생성하는 두 가지 효소들 중 하나이다.
포도당신생합성에서 포스포글리세르산 키네이스는 해당과정에서 반응의 반대 방향으로 반응을 촉매한다.
생화학적 표준 조건하에서는 해당과정으로의 방향이 선호된다.
광합성 생물의 캘빈 회로에서 포스포글리세르산 키네이스는 3-포스포글리세르산의 환원 과정의 일부로서 3-포스포글리세르산의 인산화를 촉매하여 1,3-비스포스포글리세르산과 ADP를 생성한다.
포스포글리세르산 키네이스는 플라스민에서 싸이올 환원효소 활성을 나타내는 것으로 보고되었으며, 혈관신생 및 종양 생장을 억제하는 안지오스타틴의 형성을 초래한다.
포스포글리세르산 키네이스는 또한 포유류의 세포핵에서 DNA 복제 및 복구에 참여하는 것으로 나타났다.
정자형성과정 동안만 발현되는 사람의 동질효소인 PGK2는 쥐에서 정자의 기능에 필수적인 것으로 나타났다.
포스포글리세르산 키네이스는 모든 생물체에서 발견되며, 그 서열은 진화 과정에서 고도로 보존되어 왔다.
포스포글리세르산 키네이스는 단백질의 N-말단 및 C-말단에 상응하는 2개의 거의 동일한 크기의 도메인을 함유하는 415개의 잔기의 단량체로 존재한다. 3-포스포글리세르산은 N-말단에 결합하고, 뉴클레오타이드 기질, MgATP 또는 MgADP는 효소의 C-말단 도메인에 결합한다.
이러한 확장된 2개의 도메인 구조는 헥소키네이스에서 발견된 것과 유사한 큰 규모의 "힌지-벤딩(hinge-bending)" 입체구조 변화와 관련이 있다.
단백질의 2개의 도메인은 갈라진 틈에 의해 분리되고, 2개의 α-나선에 의해 연결된다.
각 도메인의 핵심에는 α-나선으로 둘러싸인 6가닥의 평행한 β-시트가 존재한다. 2개의 로브는 단일 도메인 접힘으로 접힘 경로 상의 중간생성물의 존재와 일치하여 독립적으로 접힐 수 있다.
하나의 기질의 결합이 입체구조 변화를 유발하지만, 두 기질의 결합을 통해서만 도메인 폐쇄가 발생하여 인산기의 이동을 초래한다.
효소는 개방형의 입체구조로 존재하는 경향이 있으나 촉매시 짧은 시간 동안 폐쇄형 입체구조를 가지며, 이를 통해 결합 부위를 통한 기질 및 생성물이 빠르게 확산되도록 한다.
포스포글리세르산 키네이스의 개방형 입체구조는 도메인 폐쇄시 단백질의 소수성 영역의 노출로 인해 입체구조적으로 보다 안정하다.
마그네슘 이온은 일반적으로 포스포글리세르산의 뉴클레오타이드 기질의 인산기와 복합체를 형성한다.
마그네슘이 없으면 효소가 활성을 갖지 못하는 것으로 알려져 있다.
2가 금속 이온은 효소 리간드가 결합된 인산기의 음전하를 차폐하는 것을 도와서 친핵성 공격이 일어날 수 있도록 한다.
이러한 전하 안정화는 인산기 전이반응의 전형적인 특징이다.
포스포글리세르산 키네이스가 두 기질과 결합할 때 이온은 또한 도메인 폐쇄를 촉진할 수 있다는 이론이 있다.
포스포글리세르산 키네이스는 기질과 결합하지 않으면 개방형 입체구조로 존재한다.
삼탄당 및 뉴클레오타이드 기질들이 각각 N-말단 및 C-말단 도메인에 결합된 후, 광범위한 힌지-벤딩 움직임이 발생하여, 도메인 및 도메인에 결합된 기질이 근접하여 폐쇄형 입체구조를 형성한다.
이어서 해당과정의 방향으로 반응이 진행될 경우, ADP의 β-인산은 1,3-비스포스포글리세르산의 1번 인산에 대한 친핵성 공격을 개시한다.
효소의 Lys219 잔기는 인산기를 기질로 안내한다.
포스포글리세르산 키네이스는 초기 결합 상태에서 2개의 안정화된 산소와는 반대로 전이 상태에서 3개의 인산의 산소가 모두 리간드에 의해 안정화되기 때문에 폐쇄형 입체구조의 효소에서 결합된 기질의 배열보다 유리한 전하가 안정화된 전이 상태를 진행시킨다.
해당과정에서 1,3-비스포스포글리세르산은 인산기 공여체이며, 인산기 전달 포텐셜이 높다.
ATP를 생성하기 위한 포스포글리세르산 키네이스에 의한 1,3-비스포스포글리세르산에서 ADP로의 인산기의 촉매 전달은 이전의 해당과정 단계(글리세르알데하이드 3-인산의 3-포스포글리세르산으로의 전환)의 탄소-산화 반응을 강화시킬 수 있다.
포스포글리세르산 키네이스는 피로인산, 황산, 인산, 시트르산과 같은 저농도의 다양한 다가 음이온들에 의해 활성화된다.
고농도의 MgATP 및 3-포스포글리세르산은 포스포글리세르산 키네이스를 활성화시키는 반면, 고농도의 Mg2+는 비경쟁적으로 포스포글리세르산 키네이스를 저해한다.
포스포글리세르산 키네이스는 뉴클레오타이드 기질들에 대해 넓은 특이성을 나타낸다.
포스포글리세르산 키네이스의 활성은 살리실산에 의해 저해되는데, 이는 살리실산의 구조가 효소의 뉴클레오타이드 기질과 유사하기 때문인 것으로 보인다.
거대 분자 군집은 컴퓨터 시뮬레이션 및 생체외 환경 시뮬레이션 둘 다에서 포스포글리세르산의 활성을 증가시키는 것으로 나타났다.
군집화의 결과, 효소는 보다 효소적으로 활성이 높아지고 더 조밀해진다.
사람에서 포스포글리세르산 키네이스 결핍증은 용혈성 빈혈, 정신 질환, 근육병과 관련된 X-연관 열성 형질이며, 형태에 따라 용혈성 형태와 근병증성 형태가 있다.
형질을 발현시키는 유전자가 X염색체에 존재하기 때문에 일반적으로 하나의 X염색체를 가지고 있는 남성에서 완전하게 표현되며, 영향을 받는 여성은 일반적으로 무증상이다.
이 상태는 Pgk1의 돌연변이, PGK1을 암호화하는 유전자의 돌연변이로 확인되었다.
분자 수준에서 Pgk1의 돌연변이는 열 안정성을 손상시키고, 효소의 촉매 활성을 저해한다.
포스포글리세르산 키네이스는 X-연관 유전자에 의해 암호화되는 해당과정의 유일한 효소이다.
용혈성 빈혈의 경우, 적혈구에서 포스포글리세르산 키네이스 결핍증이 발생한다.
현재 포스포글리세르산 키네이스 결핍증에 대한 결정적인 치료법은 존재하지 않는다.
PGK1의 과발현은 위암과 관련이 있으며, 생체외 실험에서 위암 세포의 침습성을 증가시키는 것으로 밝혀졌다.
효소는 종양 세포에 의해 분비되고 혈관신생 과정에 참여하여 안지오스타틴의 방출 및 종양에서의 혈관 생장의 억제를 초래한다.
뉴클레오타이드 기질들에 대한 광범위한 특이성으로 인해, 포스포글리세르산 키네이스는 뉴클레오타이드 기반의 HIV 항바이러스제의 인산화 및 활성화에 참여하는 것으로 알려져 있다.
사람에서 포스포글리세르산 키네이스의 동질효소로는 포스포글리세르산 키네이스 1 및 포스포글리세르산 키네이스 2가 있다.
포스포글리세르산 뮤테이스() ()는 해당과정의 8번째 단계를 촉매하는 효소이다.
포스포글리세르산 뮤테이스는 포스포글리세르산의 3번 탄소의 인산기를 2번 탄소로 내부 전달을 촉매하여 3-포스포글리세르산을 2,3-비스포스포글리세르산을 거쳐 2-포스포글리세르산으로 전환시킨다.
포스포글리세르산 뮤테이스는 보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(dPGM)와 보조 인자 비의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(iPGM)의 2가지 상이한 부류로 분류된다.
보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(dPGM) ()는 약 250개의 아미노산으로 구성되어 있으며, 모든 척추동물과 일부 무척추동물, 균류, 세균에서 발견된다.
보조 인자 비의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(iPGM) ()는 모든 식물과 조류 뿐만 아니라 일부 무척추동물, 균류 및 그람 양성 세균에서도 발견된다.
이러한 부류의 포스포글리세르산 뮤테이스는 알칼리성 인산가수분해효소와 동일한 슈퍼패밀리를 공유한다.
포스포글리세르산 뮤테이스는 3-포스포글리세르산의 3번 탄소에서 2번 탄소로 인산기(PO43−)를 효과적으로 전달하여 2-포스포글리세르산을 생성하는 반응을 촉매하는 이성질화효소이다.
보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(dPGM)가 촉매할 수 있는 총 3가지 반응이 있는데, 3-포스포글리세르산을 2-포스포글리세르산으로 또는 그 반대로 전환시키는 뮤테이스 반응, 2,3-비스포스포글리세르산으로부터 포스포글리세르산을 생성하는 인산가수분해효소 반응, 그리고 1,3-비스포스포글리세르산으로부터 2,3-비스포스포글리세르산을 생성하는 비스포스포글리세르산 뮤테이스와 유사한 생성효소 반응이 있다.
효소 반응속도론적 및 구조적 연구는 보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(dPGM)와 비스포스포글리세르산 뮤테이스가 파라로그 구조 임을 나타내는 증거를 제공하였다.
두 효소 모두 포스포프럭토키네이스-2의 인산가수분해효소 부분 및 전립샘 산성 인산가수분해효소를 포함하는 슈퍼패밀리에 속한다.
뮤테이스에 의해 촉매된 반응은 2개의 별개의 인산기를 포함하는 데, 2번 탄소의 인산기는 3번 탄소에서 제거된 인산기와 동일한 인산기가 아니다.
보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스의 초기 상태에서 활성 부위는 특정 히스티딘 잔기의 인산화에 의해 형성된 포스포히스트딘 복합체를 함유한다. 3-포스포글리세르산이 활성 부위로 들어갈 때 포스포히스티딘 복합체는 효소로부터 기질의 2번 탄소로 인산기의 이동을 촉진하여 2,3-비스포스포글리세르산 중간생성물을 생성하도록 위치한다.
효소의 히스티딘 잔기의 탈인산화는 효소의 입체 배치에서 국소적인 알로스테릭 변화를 일으켜서 기질인 3-포스포글리세르산을 효소의 활성 부위의 히스티딘 잔기와 정렬시키고 히스티딘 잔기의 인산기를 3-포스포글리세르산의 2번 탄소로 이동시켜 2,3-비스포스포글리세르산을 형성시키고 이어서 2,3-비스포스포글리세르산의 3번 탄소의 인산기를 효소의 히스티딘 잔기로 이동시켜 효소를 초기의 인산화된 상태로 되돌리고 생성물인 2-포스포글리세르산을 방출시킨다. 2,3-비스포스포글리세르산의 처리 과정은 보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(dPGM)의 보조 인자를 필요로 한다.
대조적으로 보조 인자 비의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(iPGM) 부류는 2,3-비스포스포글리세르산과 무관하며, 포스포세린 중간생성물을 사용하여 모노포스포글리세르산 상에서 인산기의 분자 내 이동을 촉매한다.
포스포글리세르산 뮤테이스는 주로 약 32 kDa의 동일하거나 밀접하게 관련된 소단위체의 2개의 이량체로 존재한다.
포스포글리세르산 뮤테이스는 효모처럼 간단한 생물에서부터 사람에 이르기까지 대부분의 생물체에서 발견되며, 그 구조는 전체적으로 매우 잘 보존되어 있다.
포유류에서 효소 소단위체는 근육-유래 형태(m-타입) 또는 다른 조직(뇌에서 분리된 b-타입)인 것으로 보인다.
이량체로 존재하는 포스포글리세르산 뮤테이스는 전체 분자를 구성하는 소단위체에 따라 3가지 동질효소(mm, bb, mb)로 나뉜다.
mm 동질효소는 거의 전적으로 평활근에서 주로 발견된다.
mb 동질효소는 심장근 및 골격근에서 발견되며, bb 동질효소는 나머지 조직에서 발견된다.
3가지 동질효소는 모든 조직에서 발견될 수 있지만, 위에서 언급한 분포 장소는 각각의 발견 빈도에 기초한다.
포스포글리세르산 뮤테이스에 의해 촉매되는 반응은 작은 양(+)의 깁스 자유 에너지를 가지며, 반응은 양방향으로 쉽게 진행된다.
이 반응은 가역반응이기 때문에 해당과정에 대한 주요 조절 지점이 아니다.
바나드산, 아세트산, 염화 이온, 인산, 2-포스포글리콜산, N-[트리스(하이드록시메틸)메틸-2-아미노]에테인설포네이트와 같은 음이온 분자들은 보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(dPGM)의 뮤테이스 활성의 저해제로 알려져 있다.
연구에 따르면 보조 인자 의존적 포스포글리세르산 뮤테이스(dPGM)는 이온 농도의 변화에 민감하며, 염의 농도가 증가하면 효소의 포스파테이스의 활성이 증가하고, 뮤테이스의 활성은 억제된다.
KCl과 같은 특정 염은 2-포스포글리세르산 및 뮤테이스 활성과 관련하여 경쟁적 저해제인 것으로 알려져 있다.
인산 및 2-포스포글리콜산은 기질인 2-포스포글리세르산 및 2,3-비스포스포글리세르산과 관련하여 뮤테이스 활성의 경쟁적 저해제이다.
사람에서 포스포글리세르산 뮤테이스를 암호화하는 PGAM2 유전자는 7번 염색체의 짧은 팔에 위치한다.
포스포글리세르산 뮤테이스의 결핍은 경증 내지 중등도의 증상을 희귀 상염색체 열성 유전 질환인 글리코젠 축적병 X형을 유발하지만, 생명을 위협할 정도는 아니고 생활 방식의 조절로 관리할 수 있다.
이것은 대사 근육병으로 제시되며, 이전에 근위축증으로 알려진 많은 형태의 증후군들 중 하나이다.
PGAM1의 결핍은 간에 영향을 미치는 반면, PGAM2의 결핍은 근육에 영향을 미친다.
발병기는 일반적으로 유년기에서 성년기 초기로 알려져 있지만, 장애에 의해 약간 영향을 받을 수 있는 일부 사람들은 그 장애를 알지 못할 수도 있다.
포스포글리세르산 뮤테이스(PGAM) 결핍 환자는 일반적으로 근육통, 경련, 근육 괴사 및 미오글로빈뇨증을 유발할 수 있는 짧고 격렬한 활동을 하는 경우를 제외하고는 무증상이다.
포스포글리세르산 뮤테이스 결핍의 특이한 병리학적 특징은 관형 응집체와의 연관성이다.
그 증상은 육체적인 노력이나 활동, 경련, 근육통 등에 대한 불내성이다.
영구적인 쇠약은 드물다.
이 질환은 진행되지 않고 예후가 좋다.
후난성 샹탄시 출신이며 마오쩌둥의 아버지이기도 하다.
마오이창은 후난성 샹탄시에서 농부였던 마오언푸(毛恩普)의 아들로 태어나서 16세 시절에 원치메이(文七妹)와 결혼했다.
마오이창은 17세 시절부터 가업을 시작했지만 집안 살림 때문에 상군에서 2년 동안 복무하면서 지식을 쌓게 된다.
마오이창은 군 복무를 마친 이후에 농업 현장으로 복귀하여 대금업자, 곡물 상인으로 활동했고 지방의 곡식을 사들여서 도시에서 더 높은 가격에 팔았다.
또한 후난성 사오산시의 농지를 사들이면서 후난성 사오산시에서 부유한 농부 가운데 한 사람이 되었다.
엔올레이스() 또는 포스포피루브산 수화효소() ()는 해당과정의 9번째 단계를 촉매하며, 2-포스포글리세르산을 포스포엔올피루브산으로 전환시키는 반응을 촉매하는 금속효소이다.
엔올레이스가 촉매하는 반응은 다음과 같다.
엔올레이스는 분해효소 부류에 속하며, 특히 탄소-산소 결합을 분해하는 하이드로-분해효소에 속한다.
이 효소의 계통명은 2-포스포-D-글리세르산 하이드로-분해효소 (포스포엔올피루브산-형성)()이다.
기질의 주변 농도에 따라 엔올레이스 반응은 가역적이다.
사람의 엔올레이스의 최적 pH는 6.5이다.
엔올레이스는 해당과정 또는 발효가 가능한 모든 생물에 존재한다.
엔올레이스는 1934년에 로만(Lohmann)과 오토 프리츠 마이어호프에 의해 발견되었으며, 이후 사람의 근육과 적혈구를 포함한 다양한 세포로부터 분리되었다.
사람에서 엔올레이스 결핍증은 유전성 용혈성 빈혈과 관련이 있는 반면, ENO3 결핍은 글리코젠 축적병 X형과 관련이 있다.
사람에는 α, β, γ의 3가지 엔올레이스 소단위체가 있는데, 각각 별개의 유전자에 의해 암호화되어 있으며, 서로 조합되어 αα, αβ, αγ, ββ, γγ의 5가지의 서로 다른 동질효소를 형성한다.
이들 동질효소들 중 동종이량체 3가지(αα, ββ, γγ)는 다른 것들 보다 사람의 성인 세포에서 보다 일반적으로 발견된다.
동일한 세포에 존재할 때, 상이한 동질효소들은 이종이량체(heterodimer)를 용이하게 형성한다.
엔올레이스는 커다란 엔올레이스 슈퍼패밀리의 일원이다.
사람의 알파-엔올레이스에서, 2개의 소단위체는 배열 방향이 역평행이어서 한 소단위체의 Glu20이 Arg414와 이온 결합을 형성한다.
각각의 소단위체는 두 개의 별개의 도메인이 있다.
더 작은 N-말단 도메인은 3개의 α-나선 및 4개의 β-시트로 구성되어 있다.
더 큰 C 말단 도메인은 2개의 β-시트로 시작하고 이어서 2개의 α-나선으로 이어지며, β-시트가 α-나선으로 둘러싸이도록 배열된 β-시트와 α-나선이 번갈아가며 구성된 배럴로 끝난다.
효소의 조밀하고 구형인 구조는 이들 두 도메인 사이의 상당한 소수성 상호작용에 기인한다.
엔올레이스는 활성에 특히 중요한 활성 부위에 5개의 잔기를 가지고 있는 고도로 보존된 효소이다.
야생형의 엔올레이스와 비교했을 때, Glu168, Glu211, Lys345 또는 Lys396 잔기에서의 돌연변이는 엔올레이스의 활성 수준을 크게 감소시킨다.
또한, His159에 영향을 미치는 돌연변이는 원래 촉매 활성의 0.01%만 가지게 된다.
엔올레이스의 필수적인 부분은 활성 부위에서 2개의 Mg2+ 보조 인자이며, 이는 기질의 음전하를 안정화시키는 역할을 한다.
최근에 플리스미노젠과의 상호작용과 같은 몇몇 엔올레이스의 문라이팅(moonlighting) 기능은 효소의 촉매 루프 및 이들의 구조적 다양성에 관심을 불러 일으켰다.
동위원소 탐침을 사용한 2-포스포글리세르산의 포스포엔올피루브산으로의 전환 반응의 전체적인 메커니즘은 카르보음이온 중간생성물을 포함하는 E1cB-제거 반응으로 제안된다.
다음의 자세한 메커니즘은 효소의 결정 구조 및 효소 반응 속도론에 대한 연구를 기반으로 한다.
기질인 2-포스포글리세르산이 α-엔올레이스에 결합할 때, 2-포스포글리세르산의 카복실기는 효소의 활성 부위에서 2개의 마그네슘 이온 보조 인자에 위치하게 된다.
이는 알파 수소의 산성도를 증가시켜면서 탈양성자화된 산소의 음전하를 안정화시킨다.
엔올레이스의 Lys345는 알파 수소를 탈양성자화시키고, 생성된 음전하는 카복실산 산소에 대한 공명 및 마그네슘 이온 보조 인자에 의해 안정화된다.
탄소 음이온 중간생성물의 생성에 이어 C3 상의 수산화물은 Glu211의 도움으로 물로 제거되고, 포스포엔올피루브산이 생성된다.
또한, 촉매 작용을 돕는 효소 내에서 입체구조의 변화가 일어난다.
사람의 α-엔올레이스에서, 기질을 2개의 촉매 마그네슘 이온, Gln167 및 Lys396과의 상호작용으로 인해 효소에 결합할 때 위치로 회전한다.
촉매 마그네슘 이온과의 배위에 더하여, His159에 의한 포스포릴기의 양성자화 및 Arg374.에의 근접성으로 인해 기질의 알파 수소의 pKa가 낮아진다.
Arg374는 또한 활성 부위의 Lys345가 탈양성자화되도록 하여, 메커니즘에서의 역할을 대비하기 위해 Lys345를 준비시킨다.
최근의 의료 실험에서, 특정 상태와 그 심각성을 진단하기 위해 엔올레이스의 농도가 샘플링되었다.
예를 들어, 뇌척수액에서 높은 농도의 엔올레이스는 시험된 다른 효소들(알돌레이스, 피루브산 키네이스, 크레아틴 키네이스 및 젖산 탈수소효소)보다 별아교세포종과 더 강한 상관관계가 있었다.
같은 연구에서 뇌척수액의 엔올레이스 수치가 가장 높은 환자에서 가장 빠른 종양 성장 속도가 나타났다.
최근 심근 경색 또는 뇌졸중 사고를 겪은 환자에서 증가된 수준의 엔올레이스가 확인되었다.
뇌척수액 뉴런-특이적 엔올레이스, 혈청 뉴런-특이적 엔올레이스 및 크레아틴 키네이스(BB형)의 수준은 심정지 희생자의 예후 평가를 나타내는 것으로 확인되었다.
다른 연구는 뇌혈관 사고 피해자의 뉴런-특이적 엔올레이스 수준의 예후 값에 중점을 두었다.
α-엔올레이스에 대한 자가항체는 하시모토 뇌병증이라고 불리는 희귀 증후군과 관련이 있다.
엔올레이스의 저분자 저해제는 효소의 촉매 메커니즘의 화학적 탐침(기질 유사체)로 합성되어 왔으며, 최근에는 암과 전염병의 잠재적 치료법으로 연구되고 있다.
대부분의 저해제는 금속 킬레이트 특성을 가지며, 마그네슘과의 상호작용으로 효소와 결합한다.
이들 중 가장 강력한 것은 포스포아세토하이드록사메이트이며, 이는 양성자화되지 않은 형태로 효소에 대한 pM 친화도를 갖는다.
포스포노아세토하이드록사메이트는 2-포스포글리세르산과 포스포엔올피루브산 사이에서 추정되는 촉매 중간생성물과 구조적으로 유사하다.
이 저해제는 항트리파노솜 약물로, 보다 최근에는 항암제로 구체적으로 1p36 종양 억제 유전자 좌위의 일부인 ENO1 유전자의 동형 접합 결실(합성치사)로 인한 엔올레이스 결핍인 교모세포종에서 이 저해제를 사용하려는 시도가 있었다.
특히 혐기성 조건에서 그람 양성 세균 및 그람 음성 세균에 대해 활성인 천연물인 포스폰산 항생제 SF2312 (CAS 107729-45-3)는 포스포노아세토하이드록사메이트(4za0)와 유사한 방식으로 결합하는 엔올레이스(4zcw)의 고효능 저해제이다.
알로스테릭 결합제인 ENOblock은 처음에 엔올레이스의 저해제로 설명되었지만, 실제로는 효소를 저해하지는 않고, 세포 외에서 엔올레이스의 효소 분석을 방해하는 것으로 나타났다.
ENOblock은 전사 조절과 같은 해당과정 이외의 기능에 영향을 미치는 엔올레이스의 세포에서 위치를 바꾸는 것으로 밝혀졌다.
상업적 분석을 사용한 후속 분석은 또한 ENOblock이 생물학적 맥락, 예컨데 세포 및 동물 조직에서의 엔올레이스 활성을 저해할 수 있음을 나타냈다.
메틸글리옥살도 사람의 엔올레이스의 저해제로 기술되어 있다.
플루오린화물은 엔올레이스의 기질인 2-포스포글리세르산과 엔올레이스의 활성 부위를 두고 경쟁하는 것으로 알려져 있다.
플루오린화물은 마그네슘 및 인산과 복합체를 형성할 수 있으며, 이는 2-포스포글리세르산 대신에 엔올레이스의 활성 부위에 결합할 수 있다.
한 연구에 따르면 플루오린화물은 생체외에서 세균의 엔올레이스를 저해할 수 있다.
《타임 머신》()은 1960년에 개봉한 미국의 영화이다.
이 영화는 SF의 개발에 영향을 준 1895년 H. G. 웰스의 동명의 소설에 기반을 둔다.
마오안룽(, 1927년 ~ 1931년)은 마오쩌둥과 양카이후이 사이에서 태어난 셋째 아들이다.
1927년에 후베이성 우창시에서 태어났으며 그의 형제로는 마오안잉, 마오안칭이 있다. 1931년에 고열을 동반한 질병으로 인해 요절했다.
아시안 하이웨이 43호선(AH43, )은 인도의 아그라와 스리랑카의 마타라까지 이어주는 총 연장 3,024 km의 거리를 가진 아시안 하이웨이 노선망이다.
기점인 아그라에서는 아시안 하이웨이 1호선과 만난다.
아시안 하이웨이 43호선은 스리랑카보다는 인도의 여러 주요 도시들을 통과하고 있는 핵심 도로이기도 한다.
먼저 아그라에서는 아시안 하이웨이 1호선과 만나고, 괄리오르에서는 아시안 하이웨이 47호선과 접촉하며, 나그푸르에서는 아시안 하이웨이 46호선을, 하이데라바드와 벵갈루루에서는 아시안 하이웨이 45호선과 아시안 하이웨이 47호선이 서로 만난다.
그 외에도 접촉된 도로가 없는 유일한 도시인 마두라이가 있으며, 그 외에도 을 통해 스리랑카의 초입부로 진입하게 되면, 와도 접촉된다.
그 외에도 만나르를 거쳐 아누라다푸라를 지나 아시안 하이웨이 44호선과 만나게 되는 를 건너오게 된다.
그 후로는 쿠루네갈라, 캔디, 콜롬보, 갈 그리고 마타라 등을 모두 통과한다.
피루브산 키네이스() ()는 해당과정의 마지막 단계를 촉매하는 효소이다.
피루브산 키네이스는 포스포엔올피루브산(PEP)에서 아데노신 이인산(ADP)으로 인산기의 전달을 촉매하여 피루브산과 아데노신 삼인산(ATP)을 생성한다.
피루브산 키네이스는 피루브산의 인산화를 직접적으로 촉매하지 않으며, 생리적 조건 하에서 일어나지 않는다는 것을 인식하기 전에 부적절하게(전통적인 키네이스와 일치하지 않음) 명명되었다.
피루브산 키네이스는 동물에서 4개의 별개의 조직-특이적 동질효소로 존재하며, 각각은 다양한 조직의 대사 요건의 변화를 수용하는 데 필요한 특정 동역학적 특성으로 구성된다.
척추동물에서 발현되는 피루브산 키네이스의 4가지 동질효소로는 L(간), R(적혈구), M1(근육 및 뇌), M2(초기 태아 조직 및 대부분의 성인 조직)가 있다.
L 및 R 동질효소는 PKLR 유전자로부터 발현되는 반면, M1 및 M2 동질효소는 PKM2로부터 발현된다.
L 및 R 동질효소는 다른 자리 입체적으로 조절된다는 점에서 M1 및 M2와 상이하다.
효소 반응속도론에서 피루브산 키네이스의 L 및 R 동질효소는 2가지 별개의 입체구조 상태를 갖는데, 하나는 기질 친화성이 높고, 다른 하나는 기질 친화성이 낮다.
높은 기질 친화도를 특징으로 하는 R-상태는 피루브산 키네이스의 활성화된 형태로 작용하고, 포스포엔올피루브산 및 과당 1,6-이중인산에 의해 안정화되어 해당과정을 촉진한다.
낮은 기질 친화도를 특징으로 하는 T-상태는 피루브산 키네이스의 비활성화된 형태로 작용하고, ATP 및 알라닌에 의해 결합되고 안정화되어 피루브산 키네이스의 인산화 및 해당과정의 억제를 야기한다.
피루브산 키네이스의 M2 동질효소는 사량체 또는 이량체를 형성할 수 있다.
사량체는 포스포엔올피루브산에 대한 친화력이 높은 반면, 이량체는 포스포엔올피루브산에 대한 친화력이 낮다.
효소 활성은 PKM2의 고활성 사량체를 불활성 이량체 내로 인산화함으로써 조절될 수 있다.
PKM 유전자는 12개의 엑손 및 11개의 인트론으로 구성된다.
PKM1 및 PKM2는 M-유전자의 상이한 스플라이싱 생성물이고(PKM1은 엑손 9를 함유하고, PKM2은 엑손 10을 함유함) 카복시 말단에서 56-아미노산 스트레치(아미노산 378~434) 내에서 23개의 아미노산이 상이하다.
PKM 유전자는 hnRNPA1 및 hnRNPA2와 같은 이종 리보뉴클레오타이드 단백질을 통해 조절된다.
사람의 PKM2 단량체는 531개의 아미노산을 가지고 있으며, A, B, C 도메인으로 분할된 단일 사슬이다.
PKM1과 PKM2 사이의 아미노산 서열의 차이는 PKM2가 과당 1,6-이중인산에 의해 다른 자리 입체적으로 조절되고 이량체 및 사량체를 형성하는 반면, PKM1은 사량체만 형성할 수 있게 한다.