Kuantum nokta modifiye elektrotlar kullanarak fotobiyosensör tasarımı ve akışa enjeksiyon siteminde uygulanması
Construction of photobiosensor using quantum dot modified electrodes and their applications in flow injection analysis
Yazar: BENSU ERTEK
Danışman: PROF. DR. YUSUF DİLGİN
Çanakkale Onsekiz Mart Üniversitesi / Fen Bilimleri Enstitüsü / Kimya Ana Bilim Dalı
Derece: Doktora, 2016
Konu: Kimya = Chemistry
Dizin: Akış enjeksiyon sistemi = Flow injection systems ; Biyosensörler = Biosensors ; Fotoelektrokimyasal yöntemler = Photoelectrochemical methods ; Glükozfosfat dehidrogenaz = Glucosephosphate dehydrogenases

Özet:
Bu çalışmada yarı iletken kuantum nokta (Quantum dot, QD) nano parçacıklar (CdS/ZnS), çok duvarlı karbon nanotüp/camımsı karbon elektrot (GCE/MWCNT) ve kalem grafit elektrot (PGE) yüzeyine elektrokimyasal olarak biriktirilmiştir. Kuantum nokta modifiye elektrotların elektrokimyasal karakterizasyonu, Fe(CN)64-/3- içeren pH 7,0 fosfat tampon ortamında döngüsel voltammogramları ve impedans eğrileri kaydedilerek gerçekleştirilmiş ve elektrotların yüzey morfolojileri SEM görüntüleri kaydedilerek incelenmiştir. Modifiye elektrotlarla ilk olarak NADH'nin elektrokatalitik ve fotoelektrokatalitik yükseltgenmesi gerçekleştirilmiştir. Ardından glukoz dehidrogenaz (GDH) immobilize edilmiş QD modifiye PGE ve GCE/MWCNT kullanılarak akışa enjeksiyon analiz (Flow injection analysis, FIA) sisteminde glukoz biyosensörü için optimizasyon çalışmaları yapılmıştır. Glukoz ile NAD+ 'nın enzimatik tepkimesi sonucunda oluşan NADH'nin yükseltgenmesine ait akımlar izlenerek amperometrik ve fotoamperometrik glukoz biyosensörü FIA sisteminde geliştirilmiştir. 
Glukoz için doğrusal kalibrasyon aralığı, R2, LOD /LOQ değerleri QD modifiye PGE ve GCE/MWCNT için sırasıyla 0,2-0,8 mM (R2=0,9923), (LOD /LOQ 0,09 / 0,3 mM) ve 0,01-2,0 mM (R2=0,9971), (LOD /LOQ 0,006/0,02 mM) glukoz olarak bulunmuş ve yüzeyin ışıklandırılmasıyla akımın PGE için 2 kat, GCE/MWCNT için ise 3 kat arttığı tespit edilmiştir. Benzer sonuçlar etanol için alkol dehidrogenaz enzimi kullanılarak da elde edilmiş ve PGE ile GCE/MWCNT için sırasıyla 0,05-0,8 mM, (R2=0,9997), (LOD/LOQ 0,005/0,015 mM) ve 0,05-0,5 mM, (R2=0,9985), (LOD/LOQ 0,003/0,012 mM) etanol olarak hesaplanmıştır. Son olarak, girişim çalışmaları her iki enzim için ve gerçek örneklere uygulama çalışmaları glukoz dehidrogenaz için gerçekleştirilmiştir.

Abstract:
In this study, semiconductor quantum dot (QD) nanoparticles (CdS/ZnS), were electrochemically deposited onto the surfaces of multiwalled carbon nanotube/glassy carbon electrode (GCE/MWCNT) and pencil graphite electrode (PGE). Electrochemical characterization of the QD modified electrodes was performed by recording the cyclic voltammograms and impedance spectra in pH 7.0 phosphate buffer solution containing Fe(CN)64-/3- and the surface morphologies of the electrodes were examined by recording SEM images. Initially the electrocatalytic and photoelectrocatalytic oxidation of NADH with the modified electrodes were carried out. Then, optimization studies for glucose biosensor using glucose dehydrogenase immobilized QD modified PGE and GCE/MWCNT were performed in FIA system. The oxidation of NADH which is produced by the enzymatic reaction of glucose and NAD+ was measured by the constructed amperometric and photoamperometric biosensors, which were developed in the FIA system.  
Linear calibration ranges, R2, LOD /LOQ results for glucose at modified PGE and GCE/MWCNT were found to be 0.2-0.8 mM (R2=0.9923), (LOD /LOQ 0.09 / 0.3 mM) and 0.01-2.0 mM (R2=0.9971), (LOD /LOQ 0.006/0.02 mM) glucose respectively and the measured current values increased about 2 fold for PGE and 3 fold for GCE/MWCNT by illumination of the electrode surfaces. Similar results were also obtained for ethanol biosensor based on alcohol dehydrogenase 0.05-0.8 mM, (R2=0.9997), (LOD/LOQ 0.005/0.015 mM) and 0.05-0.5 mM, (R2=0.9985), (LOD/LOQ 0.003/0.012 mM) were found for PGE and GCE/MWCNT respectively. Finally, the interference studies were carried out for both enzymes and applications with real samples were carried out for glucose dehydrogenase.