Ekstremofil canlılara ait proteinlerin yapısal karakteristikleri
Structural characteristics of extremophile proteins
Yazar: İPEK ÇAKMAK
Danışman: DOÇ. DR. CEVDET NACAR
Marmara Üniversitesi / Sağlık Bilimleri Enstitüsü / Biyofizik Ana Bilim Dalı / Biyofizik Bilim Dalı
Derece: Yüksek Lisans, 2024
Konu: Biyofizik = Biophysics

Özet:
Amaç: Ekstremofil canlıların bir alt grubu olan hipertermofil canlılar 80 C üstü sıcaklıklarda yaşayabilen canlılardır. Hipertermofil olmayan canlıların proteinleri bu sıcaklıklarda işlev göremedikleri gibi yapısal özelliklerini de kaybedip degrade olmaktadır. Bu da hipertermofil proteinlerin diğer proteinlerden farklı yapısal özelliklere sahip olduklarını düşündürmektedir. Bu tez çalışmasında hipertermofil proteinlerin ikincil yapı özelliklerini diğer proteinlerle karşılaştırarak, hem hipertermofil proteinlerin hem de diğer proteinlerin genel yapısal özellikleri hakkında özel bilgiler sağlamak ve protein kararlılığını belirleyen etkenleri araştıran çalışmalara katkıda bulunmak amaçlanmaktadır. 
Gereç ve Yöntem: Bu çalışmada hipertermofil proteinlerin ikincil yapı özellikleri diğer proteinlerin ikincil yapı özellikleriyle karşılaştırılmıştır. Bunun için Protein Data Bank'ta bulunan tüm proteinler taranarak aralarındaki benzerlik oranı yüzde 25'ten az olan 869 hipertermofil protein içeren bir veri seti oluşturulmuştur. Bu proteinlerin amino asit frekansları, ikincil yapı öğelerinin oranları ve ikincil yapı öğelerinin aminoasit frekansları belirlenerek diğer proteinlerle karşılaştırılmıştır.
Bulgular: Heliks yapıdaki ve halka yapıdaki proteinlerde Alanin'de azalma ve Glutamin'de artış gözlemlenmiştir. Tabaka yapılarda Valin ve İzolösin'deki artış dikkat çekicidir. Halka yapıda Glisin, antiparalel yapıda tüm tabaka yapılarında Valin, tüm heliks yapılarda ise Glutamik Asit ve Lösin en çok bulunan amino asitlerdir. Globüler proteinlerde tabaka yapısında paralel şerit en çok bulunan alt tip iken, hipertermofil proteinlerde antiparalel şerit daha çok, paralel şerit daha azdır. Ayrıca alfa heliks yapıda az da olsa artış, halka yapıda benzer oranda azalma görülmüştür.
Sonuç: Bu veriler bazı amino asitlerin frekanslarının ve ikincil yapı öğelerinin oranlarının kısmen farklı olduğunu göstermiştir. Bu tez çalışması yapısal özellikleri de kapsayacak şekilde genişletilmektedir.

Abstract:
Objective: Hyperthermophile organisms are a subfamily of extremophiles and can live at temperatures above 80 C. The proteins of non-hyperthermophile organisms cannot function at these temperatures, lose their structural properties and degrade. This suggests that hyperthermophile proteins have different structural properties than other proteins. This thesis study aims to compare the secondary structure properties of hyperthermophile proteins with other proteins, provide important information about the general structural properties of both hyperthermophile proteins and other proteins and improve the studies on protein stability.
Materials and Methods: In this study, the secondary structure properties of hyperthermophile proteins were compared with the secondary structure properties of other proteins. For this purpose, a data set containing 869 hyperthermophile proteins with a similarity less than 25 percent was created using all proteins stored in Protein Data Bank. The amino acid frequencies, ratios of secondary structure elements, and amino acid frequencies of secondary structure elements of these proteins were determined and compared with other proteins.
Results: A decrease in Alanine and an increase in Glutamine were observed in proteins with helical and ring structures. The increase in Valine and Isoleucine in layer structures is remarkable. Glycine in the loop structure, Valine in all sheet structures and Glutamic Acid and Leucine in all helix structures are the most abundant amino acids. While parallel strands are the most common subtype in the sheet structure in globular proteins, antiparallel strands are more than parallels in hyperthermophile proteins. Additionally, there was a slight increase in the alpha helix structure and a similar decrease in the loop structure.
Conclusion: Comparison of these data showed that the frequencies of some amino acids and the ratios of secondary structure elements are different to some extent. This thesis study is being expanded to include structural features.