Papatyadan (Matricaria chamomilla L.)  saflaştırılan lipaz enziminin çeşitli taşıyıcılara immobilizasyonu
Immobilization to various carriers of purified lipase enzyme from chamomile (Matricaria chamomilla L.)
Yazar: TUĞBA AZAP
Danışman: PROF. DR. BAHAR BİLGİN SÖKMEN
Giresun Üniversitesi / Fen Bilimleri Enstitüsü / Kimya Ana Bilim Dalı
Derece: Yüksek Lisans, 2018
Konu: Biyokimya = Biochemistry

Özet:
Bu çalışmada, ülkemizde Giresun İli ve çevresinde bol miktarda yetişen papatyadan (Matricaria chamomilla L.) ilk defa saflaştırılan lipaz enziminin çeşitli taşıyıcılara immobilizasyonu incelendi.

Lipazlar (Triaçilgliserol açil hidrolaz, E.C.3.1.1.3), su-yağ ara yüzeyinde trigliseridlerin hidrolizini katalizleyen ve endüstride sayısız uygulama alanına sahip olan enzimlerdir. Gıda, deri, deterjan, kağıt, biyomedikal, biyodizel, biyosensör, kozmetik ve parfüm sanayinde uygulama alanları bulunmaktadır.

Enzimlerin kimya endüstrisinde ve biyoteknolojide çeşitli amaçlar için kullanılması, bu katalizörlerin daha ekonomik ve kullanışlı hale getirilmesini gerektirmiştir. Endüstriyel işlemlerde immobilize lipaz enzimleri serbest lipaz enziminin yerini almış ve kullanım alanı artmıştır.

Lipaz enziminin çok çeşitli bitkilerden saflaştırıldığı ancak papatya bitkisinden saflaştırılmadığı literatür araştırmalarından görülmüştür. Özgün nitelikte bir çalışma olduğu düşünüldüğünden, papatya bitkisinden lipaz enziminin ilk defa saflaştırılması ve çeşitli taşıyıcılara immobilize edilerek kullanım alanının arttırılması amaçlanmıştır. Enzimleri kimya ve biyoteknoloji alanında daha çekici hale getirebilmek için özellikle son 30 yıl içinde enzim immobilizasyonu üzerine çalışmalar yoğunlaşmıştır. İmmobilize enzimlerin endüstride, birçok alanda kullanımının yaygınlaştığı görülmektedir.

Saflaştırılan lipaz çeşitli taşıyıcılar üzerine adsorpsiyon, kovalent ve iyonik bağlama yöntemleri ile immobilize edildi. Protein miktarı ve lipaz esteraz aktivitesi, sırasıyla Lowry ve Erlanson yöntemlerine göre tayin edildi.

Papatya lipazı çeşitli taşıyıcılar (Kieselgel 60, deniz kumu, Amberlite IRA-900, alumina, cam boncuk) üzerine immobilize edilerek immobilize lipazların optimum pH, optimum sıcaklık, optimum reaksiyon süresinin tayini gibi kinetik özellikleri de incelendi.

Abstract:
In this study, the immobilization of lipase enzyme, which has been purified for the first time, from chamomile (Matricaria chamomilla L.) grown in Giresun Province and its surroundings was investigated. 

Lipases (Triacylglycerol acyl hydrolase, E.C.3.1.1.3) are enzymes that catalyze the hydrolysis of triglycerides at the water-fat interface and have numerous applications in the industry. They have application areas in food, leather, detergent, paper, biomedical, biodiesel, biosensor, cosmetics and perfume industries.

The use for various purposes in the chemical industry and in biotechnology of enzymes has necessitated making more economical and useful of these catalysts. In industrial processes, the immobilized lipase enzymes replaced of free lipase enzymes and increased its use. 

It was seen in literatüre studies that lipase enzyme has been purified from various plants but not purified from chamomile plants. Since it is thought to be an original work, it was aimed to purify from chamomile plant of lipase enzyme and increase its use by immobilizing to various carriers for the first time. In order to make enzymes more attractive in chemistry and biotechnology, studies on enzyme immobilization have intensified in the last 30 years. It is seen that the use of immobilized enzymes in industry in many fields has become widespread. 

The purified lipase was immobilized on the various carriers by adsorption, covalent and ionic bonding methods. Protein amount and lipase esterase activity were determined according to Lowry and Erlanson methods, respectively. 

Chamomile lipase was immobilized on various carriers (Kieselgel 60, sea sand, Amberlite IRA-900, alumina, glass beads) and it was investigated kinetic properties such as optimum pH, optimum temperature and optimum reaction time of immobilized lipases.