Florisil üzerine kovalent olarak tutuklanmış katalaz enziminin katalitik aktivitesinin incelenmesi
Investigation of catalytic acitivity of catalase covalently immobilized onto florisil
Yazar: ÖZLEM ALPTEKİN
Danışman: PROF. DR. SEYHAN TÜKEL
Çukurova Üniversitesi / Fen Bilimleri Enstitüsü / Kimya Ana Bilim Dalı
Derece: Yüksek Lisans, 2003
Konu: Kimya = Chemistry
Dizin: Florisil = Florisil ; Gluteraldehit = Glutaraldehyde ; Katalaz = Catalase ; Katalitik aktivite = Catalytic activity ; Kovalent = Covalent

Özet:
öz YÜKSEK LİSANS TEZİ FLORISIL ÜZERİNE KOVALENT OLARAK TUTUKLANMIŞ KATALAZ ENZİMİNİN KATALİTİK AKTİVİTESİNİN İNCELENMESİ Özlem ALPTEKİN ÇUKUROVA ÜNİVERSİTESİ KİMYA ANABİLİM DALI Danışman: Prof.Dr. S. Seyhan TÜKEL Yıh:2QQ3, Sayfa: 90 Jüri: Prof.Dr. S. Seyhan TUKEL Yrd.Doç. Dr. Güzide YÜCEBİLGİÇ Yrd.Doç. Dr. Elif ORUÇ Bu çalışmada sığır karaciğer katalazı (EC 1.11.1.6) florisiî üzerine glutaraldehit veya glutaraldehit+3-aminopropiyonik asit üzerinden olmak üzere iki farklı şekilde kovalent olarak bağlanmıştır. Glutaraldehit derişiminin (% 0,625, 1,25, 2,50), katalaz derişiminin (0,42, 0,83, 3,33, 5,00, 8,32, 16,65, 33,30, 50,00 mg/mL) ve immobilizasyon süresinin (2, 24, 48, 72 saat) desteğe bağlanan enzim miktarına ve immobilize enzimin aktivitesine olan etkileri incelenmiştir. Serbest, glutaraldehit ve glutaraldehit+3-aminopropiyomk asit üzerinden immobilize edilmiş enzimlerin maksimum aktiviteleri sırasıyla 136889, 1250, 1803 umol H202/mg prot. dk., Michaelis-Menten hız sabitleri sırasıyla 13,30, 250,00, 297,90 mM, aktivasyon enerjileri 14,38, 14,83, 9,41 kJ/mol olarak bulunmuş, termal kararlılıkları ve depolama kararlılıkları saptanmıştır. Ayrıca immobilize enzimlerin tekrar kullanılabilirlikleri araştırılmıştır. Anahtar kelimeler: Katalaz, Florisiî, Kovalent İmmobilizasyon, Glutaraldehit, 3-Aminopropiyonik asit

Abstract:
ABSTRACT MSc THESIS INVESTIGATION OF CATALYTIC ACTIVITY OF CATALASE COVALENTLY IMMOBILIZED ONTO FLORISIL Özlem ALPTEKİN DEPARTMENT OF CHEMISTRY INSTITUE OF NATURAL AND APPLIED SCIENCES UNIVERSITY OF ÇUKUROVA Supervisor : Prof.Dr. Seyhan TUKEL Year: 2003, Pages:90 Jury : Prof.Dr. Seyhan TUKEL Asst. Prof. Dr. Güzide YUCEBILGIC Asst. Prof. Dr. Elif ORUC The bovine liver catalase (EC 1.11.1.6) was immobilized covalently with glutaraldehyde or glutaraldehyde+3-aminopropionic acid as a spacer onto florisil. Effect of the immobilization conditions, such as, glutaraldehyde concentrations (0.625, 1.25, 2.50 %), catalase concentrations (0.42, 0.83, 3.33, 5.00, 8.32, 16.65, 33.30, 50.00 mg/mL) and immobilization periods (2, 24, 48, 72 h) were investigated. Maximum activities of free enzyme, enzyme immobilized with glutaraldehyde and enzyme immobilized with glutaraldehyde+3-aminopropiomc acid were found as 136889, 1250, 1803 umol EbC^/mg prot. min., respectively. Michaelis-Menten constants of free enzyme, enzyme immobilized with glutaraldehyde and enzyme immobilized with gîutaraîdehyde+3-aminopropionic acid were found as 13.30 250.00 297.90 mM, respectively. Activation energy of free enzyme, enzyme immobilized with glutaraldehyde and enzyme immobilized with glutaraldehyde+3-aminopropionic acid were found as 14.38, 14.83, 9.41 kJ/mol, respectively. Thermal stabilities and storage stabilities of enzyme preparation were determined. Additionally, reuse times of immobilized enzyme preparations were investigated. Key Words: Catalase, Florisil, Covalent Immobilization, Glutaraldehyde, 3-Aminopropionic acid. II