Propazin ve kinoksifen'in sığır serum albümini ile etkileşiminin spektroflorimetrik ve hesaplamalı teknikler kullanılarak incelenmesi
Investigation of the i̇nteraction of propazine and quinoxyfen with bovine serum albumin using spectrofluorimetric and computational techniques
Yazar: BAHADIR DUMAN
Danışman: PROF. DR. BENGİ USLU
Ankara Üniversitesi / Sağlık Bilimleri Enstitüsü / Analitik Kimya Ana Bilim Dalı
Derece: Yüksek Lisans, 2023
Konu: Eczacılık ve Farmakoloji = Pharmacy and Pharmacology ; Kimya = Chemistry
Dizin: Albüminler = Albumins ; Kinoksifen = Quinoxyfen ; Propazin = Propazine ; Spektrofluorimetrik yöntem = Spectrofluorumetric method ; Spektrofotometri-ultraviyole = Spectrophotometry-ultraviolet ; Spektrometri-flüoresans = Spectrometry-fluorescence ; Sığır serum albümin = Bovine serum albumin

Özet:
Bu tez çalışması kapsamında tarım ürünlerinin hem gelişimini düzenlemek hem de çeşitli haşarelere karşı korumak için yaygın olarak kullanılan iki pestisit olan Propazin (PRO) ve Kinoksifen (QUI)'nin dolaşım sisteminde ana taşıyıcı protein olarak bulunan sığır serum albümini (BSA) ile etkileşimlerinin floresans spektroskopisi ve hesaplamaları teknikleri ile incelenmesi amaçlanmıştır.
Floresans ve absorpsiyon spektroskopisinden elde edilen sonuçlar, PRO/QUI ve BSA arasındaki kompleksleşmeyi doğrulamıştır.
Artan sıcaklıkla beraber KSV değerlerindeki azalış, BSA flüoresansının PRO/QUI kaynaklı sönümlemesinin statik sönümleme olduğunu göstermiştir. Oda sıcaklığında, pestisitlerin BSA ile bağlanma afiniteleri PRO–BSA kompleksi için Kf=3,63 × 10-3 M-1; QUI–BSA kompleksi için Kf =5,80 × 102 M-1 olarak bulunmuştur. Artan sıcaklıklarda ise nispeten daha düşük bağlanma sabiti değerleri gözlenmiştir. 
Termodinamik verilerin sayısal olarak değerlendirmesi (PRO-BSA kompleksi için ΔS= – 0,05 kJ mol–1K–1, ΔH = – 103,45 kJ mol–1 ve QUI-BSA kompleksi için ΔS= + 0,01 kJ mol–1K–1, ΔH = – 12,84 kJ mol–1) moleküler kenetlenme sonuçlarıyla uyumlu olarak desteklenmiştir. Bulunan sonuçlar, PRO-BSA ve QUI-BSA komplekslerinin oluşumunda van der Waals etkileşimlerinin ve hidrojen bağlarının daha etkili olduğunu göstermiştir. 
Bağlanma yerlerinde PRO ve QUI'nin BSA'ya bağlanmasına ilişkin gerçekleştirilen moleküler kenetlenme sonuçları hem PRO hem de QUI'nin BSA'nın I. bağlanma bölgesinde daha kararlı etkileşimler oluşturabildiğini ve QUI'nin bölge I'de PRO'ya kıyasla daha yüksek bir afinite sergilediğini göstermiştir.

Abstract:
In this thesis, it is aimed to examine the interactions of Propazine (PRO) and Quinoxifen (QUI), two pesticides that are widely used both to regulate the development of agricultural products and to protect them against various pests, with bovine serum albumin (BSA), which is the main carrier protein in the circulatory system, using fluorescence spectroscopy and calculations techniques.
The results from fluorescence and absorption spectroscopy confirmed the complexation between PRO/QUI and BSA.
The decrease in KSV values with increasing temperature showed that the PRO/QUI-induced quenching of BSA fluorescence is static quenching. At room temperature, the binding affinities of pesticides with BSA were Kf=3,63 × 10-3 M-1 for the PRO–BSA complex; For the QUI–BSA complex Kf =5,80 × 102 M-1. Relatively lower binding constant values were observed at increasing temperatures.
Quantitative evaluation of thermodynamic data (ΔS= – 0,05 kJ mol–1 K–1, ΔH = – 103,45 kJ mol–1 for PRO-BSA complex and ΔS= + 0,01 kJ mol–1K–1, ΔH = – 12,84 kJ mol–1 for QUI-BSA complex) was supported in agreement with the results of molecular docking. The results showed that van der Waals interactions and hydrogen bonds are more effective in the formation of PRO-BSA and QUI-BSA complexes.
Molecular docking results of PRO and QUI binding to BSA at the binding sites showed that both PRO and QUI can form more stable interactions at binding site I of BSA and QUI exhibited a higher affinity in site I compared to PRO.