Buhar fazı biriktirme yaklaşımı ile peptit temelli 3-boyutlu yapıların üretimi
Production of peptide-based 3-D structure with physical vapor deposition method
Yazar: VAFA SAHIBBAYLI
Danışman: DOÇ. DR. GÖKHAN DEMİREL
Gazi Üniversitesi / Fen Bilimleri Enstitüsü / Fizikokimya Ana Bilim Dalı
Derece: Yüksek Lisans, 2018
Konu: Kimya = Chemistry

Özet:
Nanoteknolojideki gelişmeler, istenilen pek çok hedef için biyoesinlenmiş yeni malzemelerin geliştirilmesine olanak sağlamıştır. Moleküler kendiliğinden düzenlenme ile oluşan biyoesinlenmiş malzemeler organik, inorganik ve biyolojik moleküllerin çeşitli termodinamik ve moleküler etkileşimler sonucunda bir araya gelerek düzenli yapılar oluşturması sonucu meydana gelmekdetir. Son zamanlarda peptit temelli biyoesinlenmiş malzemeler doku mühendisliği çalışmalarında, ilaç salınım sistemlerinde, enerji uygulamalarında, sensör uygulamalarında ve daha pek çok alanda daha fazla kullanılmaya başlanmıştır. Literatürde farklı metotlarla peptid bazlı biyomalzemelerin üretimi üzerine pekçok çalışma bulunmaktadır. Ancak bu metodlardan çoğu çözelti fazında elde edilemeyecek kararlılıkta ve yapıda üç boyutlu yapıların üretimine izin vermemektedir. Bu metotlardan biri fiziksel buhar birikimi ile üç boyutlu peptid nano yapıların  üretilmesidir. Gerçekleştirilen tez kapsamında, peptitlerin kendiliğinden düzenlenme özellikleri baz alınarak buhar fazı biriktirme yöntemi ile 7 farklı biyomolekül kullanılarak biyoesinlenilmiş malzemelerin üretimi gerçekleştirilmiştir. Elde edilen biyomolekül temelli yüzeylerde oluşan yapıların morfolojisine sekansın etkisi, koruma gruplarınının (Boc ve Fmoc) ve peptit moleküllerinin uzunluğunun  etkisi SEM, XRD (X-ışını kırınımı) ve FTIR (Kızılötesi absorbsiyon spektroskopisi) metotları ile incelenmiş ve analiz edilmiştir. Bu analizler sonucunda bazı peptid biyomoleküllerinin düzenli, yüzeye dik büyümüş üç boyutlu yapı oluşturduğu belirlenmiştir. Elde edilen üç boyutlu yapıların ince bir altın film ile kaplanmaları sonrası yüzey güçlendirilmiş Raman spektroskopisinde (SERS) aktif platform olarak kullanımları ayrıca incelenmiştir. Üretilen yüzeylerin SERS özellikleri raman belirtici olarak metilen mavisi yardımıyla incelenmiştir. SERS ölçümleri sonucunda, üç-boyutlu yapıya sahip yüzeylerin bağıl standart sapması hesaplanmış ve tekrarlanabilirliğin %13'ün altında olduğu gözlemlenmiştir.

Abstract:
Advancements in nanotechnology has empowered development of new bio-inspired materials for many desirable goals. Bio-inspired materials which are formed by molecular self-assembly are occurred by combining organic, inorganic and biological molecules and creating ordered structures as a result of thermodynamic and molecular interactions. Peptide based  bio-inspired materials are started to be used more in tissue engineering, drug release systems, energy, sensor applications and in some different application areas in recently. There are a lot of researches on peptide based biomaterials created with different methods in literature but it is found out that some of them allow to formation of stable 3-D structures which can't be obtained by classical solution based methods. One of them is physical vapor deposition (PVD) method which provides manufacturing of 3-D peptide nano structures. In this thesis, 3-D peptit based thin films were fabricated using seven different peptide biomolecules through PVD approach.  Peptide structures formed by PVD were investigated and analyzed according to effect of sequence, protection groups (Boc and Fmoc), length of peptide molecules on morphology with SEM, XRD and FTIR methods. It was observed that depending on peptide sequence, some peptide biomolecules have formed ordered 3-D morphology on the surfaces. Obtained 3-D peptide structures were then coated with a thin film of gold by PVD and employed as active platform to be used in surface-enhanced Raman spectroscopy (SERS). SERS properties of the fabricated films were studied by using methylene blue as a Raman active molecule. As a result of SERS measurement, relative standard deviation was calculated and repeatability was found below 13 % for 3D structured peptide surfaces.