Amino asitler arasındaki hidrofobik etkileşimlerin moleküler modelleme yoluyla incelenmesi
Molecular modelling of hydrophobic interactions between amino acids
Yazar: SEDA GEZER
Danışman: PROF. DR. CENK SELÇUKİ
Ege Üniversitesi / Fen Bilimleri Enstitüsü / Biyokimya Ana Bilim Dalı / Biyokimya Bilim Dalı
Derece: Yüksek Lisans, 2020
Konu: Biyokimya = Biochemistry
Dizin: Amino asitler = Amino acids ; Hidrofobik etkileşimler = Hydrophobic interactions ; Modelleme = Modelling ; Moleküler özellikler = Molecular properties ; Moleküller = Molecules

Özet:
Hidrofobik moleküller genellikle uzun karbon zincirlerinden oluşurlar ve su ile etkileşmezler.  Hidrofobik etkileşimler, proteinlerin katlanması için önemlidir. Bu, proteinin stabil ve biyolojik olarak aktif kalmasında önemlidir. Çünkü proteinin su ile istenmeyen etkileşimlerini azaltır. Tez çalışmamızda seçilen amino asitler; valin, lösin ve izolösindir. Bu amino asitler esansiyel ve non-polar amino asitlerdir. 
Bu tez için seçtiğimiz amino asitlerin ve birbirleri ile olan etkileşimlerinin başlangıç yapılarını oluşturmak için Spartan16 programı kullanıldı. Spartan16 programında moleküler mekanik yöntemi ile konformasyonel dağılım uygulanmıştır. Sonra bu yapıların Yoğunluk Fonksiyoneli Teorisi (DFT) metodu uygulanarak moleküler modellemesi yapıldı. Hesaplamalar Gaussian16 programında, ωB97xD/6-311++G(d,p) seviyesinde yapıldı. Vakum ve su olmak üzere iki ayrı ortam kullanıldı. Enerji hesaplamaları bittikten sonra Multiwfn programı kullanılarak aralarında oluşan etkileşimleri ve bağların yoğunluğunu gösteren bir Reduced Density Gradient (RDG) grafiği oluşturuldu.
Bu amino asitlerin konformasyonlarını bulmamız, bu amino asitlerin temel özelliklerini ve rölatif kararlılıklarını anlamamızı da sağlar. Bu çalışmada da seçilen amino asitlerin birbirleri ile etkileşimleri incelenmiştir.

Anahtar Kelimeler: Hidrofobik Etkileşim, Valin, Lösin, İzolösin, Moleküler Modelleme

Abstract:
Hydrophobic molecules usually consist of long carbon chains and not interact with water. Hydrophobic interactions are important for the folding of proteins. This is the protein that It is important for keeping it stable and biologically active. Because protein is undesirable with water reduces their interactions. The amino acids selected in our thesis study; valine, leucine and isoleucine. These amino acids are essential and are non-polar amino acids.
The Spartan16 program was used to create the initial structures of the amino acids we selected for this thesis and their interactions with each other. In Spartan16 program, conformational distribution was applied with molecular mechanics method. Then molecular structures of these structures were made by applying Density Functional Theory (DFT) method.  Calculations in the Gaussian16 program were made at the level of ωB97xD / 6-311 ++ G (d, p). Two different media were used: vacuum and water.  After the energy calculations were completed, a Reduced Density Gradient (RDG) graph was created using the Multiwfn program, which shows the interactions between them and the intensity of the bonds.
Finding the conformations of these amino acids, the basic of these amino acids it also allows us to understand its properties and relative stability. The amino chosen in this study interactions of acids with each other have been investigated.
 
Keywords: Hydrophobic Interaction, Valine, Leucine, Isoleucine, Molecular Modelling