Kanatlı tüylerinden çözünebilir keratinin ekstraksiyonu ve özellikleri
Extraction of soluble keratin from poultry feathers and its properties
Yazar: IBRAHIM MOHAMMED IBRAHIM
Danışman: DR. ÖĞR. ÜYESİ TAYFUN KAYA ; DR. ÖĞR. ÜYESİ RASIM FARRAJ MUSLIM
Kırşehir Ahi Evran Üniversitesi / Fen Bilimleri Enstitüsü / İleri Teknolojiler Ana Bilim Dalı
Derece: Yüksek Lisans, 2024
Konu: Çevre Mühendisliği = Environmental Engineering

Özet:
Protein bileşimli keratin en dayanıklı biyolojik bazlı malzemelerden biridir. Kanatlı hayvan tüylerinin %90'ından fazlası keratin yapısında sert proteinlerden oluşur. Bu hayvan atıklarının geri dönüştürülebilir özellikleri nedeniyle değerlendirilmesi ilgi çekicidir. Bu çalışmanın temel amacı kanatlı atık tüylerinden keratinin geri kazanılması ve yapısal özelliklerinin incelenmesidir. Araştırmada El-Anbar-Irak bölgesindeki mezbahalardan toplanan tüyler kullanıldı. Yıkanmış ve fırında kurutulmuş tüylerden sodyum bisülfit, sodyum dodesil sülfat ve üre kullanılarak keratin ekstraksiyonu gerçekleştirildi. Ekstrakte edilen keratinin fiziksel/kimyasal karakterizasyonları Fourier dönüşümü kızılötesi spektroskopisi (FTIR), taramalı elektron mikroskobu (SEM), X-ışını Spektroskopisi (EDS) ve X-ışını difraktometrisi (XRD) analizleri kullanılarak yapıldı. FTIR, SEM, EDS ve XRD analizleri, elde edilen keratin modelinin sülfatlanmış fibröz proteininin yapısal formunu doğruladı. FTIR analizinde amino asitlerin karboksil grupları arasındaki peptid bağ (O=C-NH) yapısı belirlerken, keratin içeriğinde Amid I, Amid II, Amid III kısımları tespit edildi. SEM analizinde keratin yüzeyinin morfolojik olarak oldukça gözenekli bir forma sahip olduğu belirlendi. EDS ve SEM analizleri, keratinin yapısal bileşeni olan elementlerin ara, dorsal ve ventral katmanlar ile filament kısımlarında miktarlarının farklı olduğunu ortaya çıkardı. XRD sonuçları ekstrakte edilen keratinin yarı kristal yapıya sahip olduğunu gösterdi. EDS ve SEM analizleri, keratinin yapısal bileşenleri olan elementlerin ara, dorsal ve ventral tabakalar ile filament kısımlarında miktarlarının farklı olduğunu ortaya çıkardı. XRD sonuçları, ekstrakte edilen keratinin α ve β olmak üzere iki tipte ve yarı kristal yapıya sahip olduğunu gösterdi. Bu çalışmanın, bol miktarda bulunan ve kolay erişilebilen tüylerin keratin elde edilmesinde hammadde olarak kullanılarak, çevre için risk oluşturan hayvansal atıkların döngüsel ekonomiye kazandırılması yönünde yapılacak çalışmalara katkı sağlayacağı düşünülmektedir.

Abstract:
Protein-compound keratin is one of the most durable bio-based materials. More than 90% of poultry feathers consist of hard proteins in the keratin structure. It is interesting to evaluate these animal wastes due to their recyclable properties. The main purpose of this study is to recover keratin from poultry waste feathers and examine its structural properties. Feathers collected from slaughterhouses in the Al-Anbar-Iraq region were used in the research. Keratin extraction was carried out from washed and oven-dried feathers using sodium bisulfite, sodium dodecyl sulfate and urea. Physical/chemical characterizations of the extracted keratin were performed using Fourier transform infrared spectroscopy (FTIR), scanning electron microscopy (SEM), X-ray Spectroscopy (EDS) and X-ray diffractometry (XRD) analyses. FTIR, SEM, EDS and XRD analyzes confirmed the structural form of the sulfated fibrous protein of the obtained keratin model. While FTIR analysis determined the peptide bond (O=C-NH) structure between the carboxyl groups of amino acids, Amide I, Amide II, Amide III parts were detected in the keratin content. In SEM analysis, it was determined that the keratin surface had a morphologically very porous form. EDS and SEM analyzes revealed that the amounts of the elements, which are the structural components of keratin, were different in the intermediate, dorsal and ventral layers and filament parts. XRD results showed that the extracted keratin had a semi-crystalline structure. EDS and SEM analyzes revealed that the amounts of the elements, which are the structural components of keratin, were different in the intermediate, dorsal and ventral layers and filament parts. XRD results showed that the extracted keratin had two types, α and β, and a semi-crystalline structure. It is thought that this study will contribute to studies on bringing animal waste, which poses a risk to the environment, into a circular economy by using abundant and easily accessible feathers as raw materials to obtain keratin.