Peynir mayası aktivitesinin tayini için yeni bir yöntem geliştirilmesi
Development of a new method for the determination of rennin activity
Yazar: TÜRKAN BUDAK
Danışman: PROF. DR. HÜSEYİN AFŞAR
Yıldız Teknik Üniversitesi / Fen Bilimleri Enstitüsü / Kimya Ana Bilim Dalı / Analitik Kimya Bilim Dalı
Derece: Doktora, 2009
Konu: Kimya = Chemistry

Özet:
Dünya'da gıda sektörü içerisinde süt ve süt ürünleri önemli bir yer tutmaktadır. Bunlar içerisinde de, binden fazla çeşidi ile peynircilik sektörü ön sıralarda yer almaktadır. Peynir üretiminin vazgeçilmez yapı taşları süt ve peynir mayasıdır (rennin). Rennin farklı yollarla elde edilebilir. Ancak peynir endüstrisinde, çoğu zaman hayvansal kaynaklı rennin kullanılmaktadır. Bu tür rennin, genç hayvanların (dana veya kuzu) mide bölgelerinden elde edilir. Renninin yaklaşık % 75'ini kimozin % 25'ini ise pepsin enzimi oluşturmaktadır. Rennin süte ilave edildiği zaman, süt içerisinde bulunan kazein tanecikleri enzimatik açıdan kararsız bir hal alır. Sonuç olarak k-kazein iki bölüme parçalanır. Bu parçalar, kalsiyum-parakazeinat ve kazeinomakropeptid (CMP) olarak adlandırılır. Gerçekleşen bu reaksiyon peynir üretiminin temelini oluşturmaktadır.Peynir endüstrisinin önemli parametrelerinden biri de peynir mayası kuvvetinin (aktivitesinin) belirlenmesidir. Çünkü, ne kadar miktar mayanın ne kadar miktar sütü çöktürebileceğinin bilinmesi, ekonomik açıdan göz ardı edilemeyecek bir parametredir.Halen kullanılan standart peynir mayası kuvveti tayin yönteminde, görselliğe dayalı bazı zayıf noktalar bulunmaktadır. Hata ihtimalini artırabilecek olan bu zayıflığın giderilebilmesi amacı ile cihaza dayalı yeni bir yöntem üzerinde çalışılmıştır. Yeni yöntemde, sütün rennin (kimozin) etkisi ile parçalanması sonucu oluşan kazeinomakropeptid molekülü, Amberlite IRC86 zayıf asidik katyon değiştirici reçine üzerinde alıkonulmuştur ve sodyum klorür çözeltisi ile elusyon işlemi uygulanmıştır. Ardından Harding ve MacLean's (ninhidrin) yöntemi kullanılarak, pıhtılaşma sonrası süt içerisinde bulunan primer amin azotu miktarındaki artış incelenmiştir. Bu artış ile pıhtılaşma süresi arasında geliştirilen bir formül yardımı ile, peynir mayası aktivitesi spektrofotometrik olarak tayin edilebilmiştir. Geliştirilen yöntem, klasik peynir mayası aktivitesi tayin yöntemi ile karşılaştırılmış ve standart sapmalar arasında anlamlı fark olmadığı anlaşılmıştır.

Abstract:
Dairy products take an important place in food industry all over the world, especially, the cheese industry has more than a thousand product variety. Millk and rennin are the most important constituents of the cheese production. Rennin can be obtained by different ways, however, animal based rennin is usually used in cheese industry. This kind of rennin is obtained from stomach region of young calves and lambs. Rennin consists of 75 % chymosin and 25 % pepsin enzyme. When rennin is added to milk, casein particles, in milk, get an unstable situation. As a result k-casein divides into two parts. These parts are named as calciumparacaseinate and caseino-macropeptide (CMP). This reaction is the basic of cheese production.One of the important parameters in cheese industry is the determination of milk clotting activity of rennin. Because, knowing that how much milk can be coagulated by how much rennin is a parameter that should be taken into account due to economic reasons.Currently using methods for determining standard rennin power include some weak points. A new method is studied that is based on devices in order to remove these weak points which increase faulty probability. In this new method, caseinomakropeptid molecule that emerge from proteolysis of milk with effecting rennin (chymosin) is adsorped by Amberlite IRC86, weak asidic cation exchanger resin and then eluated with sodium chloride solution. After that, increasing of the primary amine nitrogen proportion in post coagulation of milk is analysed by using Harding and MacLean?s (ninhydrin) method. A formulation is obtained between this increase and coagulation period. Thus, rennin activity can be analyzed by spectrophotometric technique. This innovated process has been compared with the determination method for the classical rennin activation, and it has been understood that there are not any significant Standard deviation between them.