Kompleks koaservat çekirdek misellerde sığır serumalbüminin antiepileptik ilaçlara bağlanmasında değişendinamiklerin belirlenmesi
A study on determining the changing dynamics in thebinding of bovine serum album to antiepileptic drugs incomplex coaservate core micelles
Yazar: SERPİL TURAN ER
Danışman: DOÇ. DR. TUĞBA BAYRAKTUTAN
Iğdır Üniversitesi / Lisansüstü Eğitim Enstitüsü / Biyokimya Ana Bilim Dalı
Derece: Yüksek Lisans, 2023
Konu: Biyokimya = Biochemistry

Özet:
Proteinlerin polimerler tarafından kapsüllenmesi, moleküler etkileşimlerini ve
taşıyıcılık kapasitelerini etkilemek için umut verici bir yöntemdir. Bu çalışmada, sığır
serum albumin (BSA) proteini, kompleks koaservat çekirdek miselleri oluşturularak
kapsüllenmiştir. Bu çalışmada BSA ile antiepileptik bir ilaç olan Tiagabin Hidroklorür
(TGB) bileşiği arasındaki etkileşimlerin, kapsüllemeyle nasıl değişeceğini belirlemek
amaçlanmıştır.
Tiagabin Hidroklorür (TGB) bileşiği ile sığır serum albumin (BSA) arasındaki
etkileşimler UV-Gör bölge absorpsiyon ve floresans spektroskopi teknikleri kullanılarak
incelenmiştir. Kompleks koaservat çekirdek miselleri farklı yüklere sahip katyonik Poli
4-vinilpiridin-ko-etilvinilbenzen, (PVPEVB) ve anyonik Poli sodyum 4-stirenesülfonat
(PSS) polimerleri kullanılarak oluşturulmuştur. Kompleks koaservat çekirdek
misellerde BSA'nın yapısal bir deformasyona uğramadığı dairesel dikroizm
spektroskopisi (CD) kullanılarak belirlenmiştir.Kompleks koaservat çekirdek misel
ortamında alınan spektroskopik veriler, BSA kuençleşmesinin, TGB ile BSA arasında
bir kompleks oluşumuyla meydana geldiğini göstermiştir. Floresans kuençleşme prosesi
Stern-Volmer metodu kullanılarak analiz edilmiş ve kuençleşmenin statik kuençleşme
olduğu belirlenmiştir. BSA ve TGB arasındaki etkileşimin bağlanma sabitleri ve
bağlanma bölgelerinin sayısı, Stern-Volmer denkleminin logaritmik regresyon
versiyonu kullanılarak hesaplanmıştır. Termodinamik parametrelerden entalpi değişimi
(ΔH) ve entropi değişimi (ΔS), van't Hoff denklemi kullanılarak hesaplanmıştır. Pozitif
ΔS değeri kompleksteki molekül içi kuvvetlerden baskın olanın, hidrofobik etkileşim
olduğunu göstermiştir.
Bu çalışmada kompleks koaservat çekirdek misellerde, BSA ve TGB arasında
güçlü bir bağlanma gerçekleştiğini ve daha kararlı bir kompleks oluştuğunu söylemek
mümkündür. Kompleks koaservat çekirdek miseller ile proteinlerin kapsüllenmesi ve
moleküler etkileşimleri üzerinde pozitif bir etki yapması önemlidir.

Abstract:
Encapsulation of proteins by polymers is a promising method to influence their
molecular interactions and carrier capacity. In this study, bovine serum albumin (BSA)
protein was encapsulated by forming complex coacervate core micelles. The aim of this
study was to determine how the interactions between BSA and Tiagabine Hydrochloride
(TGB), an antiepileptic drug, would change upon encapsulation.
The interactions between Tiagabine Hydrochloride (TGB) compound and bovine
serum albumin (BSA) were studied using UV-Visible absorption and fluorescence
spectroscopy techniques. Complex coacervate core micelles were formed using cationic
Poly 4-vinylpyridine-co-ethylvinylbenzene (PVPEVB) and anionic Poly sodium 4-
styrenesulfonate (PSS) polymers with different charges. The absence of structural
deformation of BSA in the complex coacervate core micelles was determined using
circular dichroism spectroscopy (CD).The spectroscopic data obtained in the complex
coacervate core micelle environment showed that the quenching of BSA occurs through
the formation of a complex between TGB and BSA. The fluorescence quenching
process was analyzed using the Stern-Volmer method and the quenching was found to
be static quenching. The binding constants and the number of binding sites for the
interaction between BSA and TGB were calculated using the logarithmic regression
version of the Stern-Volmer equation. The thermodynamic parameters enthalpy change
(ΔH) and entropy change (ΔS) were calculated using the Van't Hoff equation. The
positive ΔS value indicated that the dominant intramolecular force in the complex is the
hydrophobic interaction.
In this study, it is possible to say that in complex coacervate core micelles, a
strong binding between BSA and TGB was realized, and a more stable complex was
formed. It is important that complex coacervate core micelles have a positive effect on
the encapsulation and molecular interactions of proteins.