Valencià:
Conèixer el funcionament dels enzims resulta clau per a controlar els processos químics en què intervenen aquestes macromolècules biològiques amb infinitat d'aplicacions en camps com ara la medicina i la indústria. La química computacional ha permès per primera vegada dibuixar el «mapa cartogràfic» dels enzims durant el procés de catàlisi, inclòs el moment en què es troben en el punt de màxima energia en el camí des de reactius a productes i que a penes dura un femtosegon, la milbilionèsima part d'un segon. Un mapa que és a més interactiu en el sentit que relaciona els canvis que pateix la molècula amb els moviments de la proteïna que l'alberga. La rellevància de l'estudi desenvolupat per investigadors de la Universitat Jaume I de Castelló i la Universitat de València li ha valgut la portada de la prestigiosa revista Nature Chemistry, que fins a l’actualitat únicament ha publicat 27 articles amb participació de científics espanyols.


	La simulació dels processos de catàlisi a través de supercomputadors ha permés conèixer com evoluciona durant el procés l'enzim. «Si fem un símil amb un mapa cartogràfic, en un eix tindríem una coordenada que representa la molècula que s'està transformant i en l'altre eix el que es representa és el que canvia la proteïna que alberga i modifica aquesta molècula. Combinant aqueixes dades pots fer una estimació quantitativa de la flexibilitat de la proteïna, quant es deforma, quanta energia necessites per a deformar aqueixa proteïna perquè genere la reacció que busques, etc.», explica Vicent Moliner, coordinador del grup de Bioquímica Computacional de l’UJI que ha desenvolupat el projecte en col·laboració amb el Grup d'Investigació d'Efectes del Medi de la Universitat de València, dirigit per Iñaki Tuñón. En la investigació també han participat José Javier Ruiz i Sergio Martí, de l’UJI, i Rafael García-Meseguer, de la UV.


	Fins a l’actualitat es podia tenir informació sobre l'estructura inicial i final de la proteïna, però no se sabia com era en l'estat de transició, en el denominat «punt de màxima energia», que marca el nivell més alt de la barrera per a passar d'un punt a un altre. «Conèixer com evoluciona la proteïna a mesura que la reacció té lloc és anar un pas més enllà, perquè la proteïna o determinats aminoàcids de la proteïna també estan participant de forma sincrònica amb la ruptura i formació d'enllaços durant aquest procés que està sent catalitzat», explica Moliner.  Aprofitant que en aquestes dates es compleix el 60 aniversari de la primera ascensió documentada a l'Everest, el catedràtic de Química Física de l’UJI estableix un símil amb la muntanya, on per a passar d'una vall a un altra has de conèixer el punt més elevat pel qual has de passar, «en les valls la situació és estable, aqueixes molècules són estables i es poden estudiar amb tècniques experimentals (ressonància magnètica nuclear, difracció de raigs X, etc.), però les que estan en el punt de màxima energia, en el punt més alt, hi estan durant molt poc de temps, i fins ara no s'havien pogut estudiar. Si coneixes com és d'alta la barrera i com és, aleshores pots controlar-la, intentar baixar-la o fins i tot buscar un camí alternatiu».


	Els enzims són catalitzadors que permeten que una reacció química que transcorre a una velocitat molt baixa, i que en condicions ambientals normals seria fins i tot pràcticament impossible, es produïsca a gran velocitat. En la indústria per a provocar aquestes reaccions es recorre a les altes temperatures o altes pressions, la qual cosa suposa un elevat cost energètic i repercussions mediambientals. La biotecnologia permet desenvolupar biocatalitzadors que generen aquestes reaccions de forma més econòmica, eficient i sostenible. «Si som capaços de sintetitzar un catalitzador perquè les reaccions que requereixen altes temperatures o pressions tinguen lloc en condicions naturals, a temperatura ambient, suposaria un gran estalvi econòmic i energètic», ressalta l'investigador.


	En els éssers vius, els enzims possibiliten anar d'un punt a un altre per un camí molt més fàcil. «Reaccions que es produeixen en els éssers vius en minuts o segons, sense enzims tardarien el temps equivalent a la vida de la Terra, bilions d'anys», assenyala. En el camp de la medicina, tant el desenvolupament de nous catalitzadors com el d'inhibidors que bloquegen l'acció d'aquests enzims resulten claus. «La quimioteràpia, per exemple, el que fa és bloquejar els enzims que afavoreixen la reproducció de cèl·lules malignes, però amb uns importants efectes secundaris. Un major coneixement dels enzims pot permetre bloquejar-les de forma més selectiva i eficient», ressalta Moliner.


	L'objectiu del grup d'investigació de Bioquímica Computacional de la Jaume I passa per continuar avançant en el major coneixement dels enzims i dels processos de catàlisi ja que, com diu Moliner, «si en coneixes el funcionament, estàs en una posició privilegiada per a controlar la majoria dels processos químics».


	Vídeonotícia: http://blogs.uji.es/cienciatv/?p=2163


	Article: http://www.nature.com/nchem/journal/v5/n7/index.html

Español:
Conocer el funcionamiento de las enzimas resulta clave para controlar los procesos químicos en los que intervienen estas macromoléculas biológicas con infinidad de aplicaciones en campos como la medicina y la industria. La química computacional ha permitido por primera vez dibujar el «mapa cartográfico» de las enzimas durante el proceso de catálisis, incluido el momento en el que se encuentran en el punto de máxima energía en el camino desde reactivos a productos y que apenas dura un femtosegundo, la milbillonésima parte de un segundo. Un mapa que es además interactivo en el sentido de que relaciona los cambios que sufre la molécula con los movimientos de la proteína que la alberga. La relevancia del estudio desarrollado por investigadores de la Universitat Jaume I de Castellón y la Universitat de València, le ha valido la portada de la prestigiosa revista Nature Chemistry, que hasta la fecha únicamente ha publicado 27 artículos con participación de científicos españoles.


	La simulación de los procesos de catálisis a través de supercomputadores ha permitido conocer cómo evoluciona durante el proceso la enzima. «Si hacemos un símil con un mapa cartográfico, en un eje tendríamos una coordenada que representa la molécula que se está transformando y en el otro eje lo que se representa es lo que cambia la proteína que alberga y modifica esta molécula. Combinando esos datos puedes hacer una estimación cuantitativa de la flexibilidad de la proteína, cuánto se deforma, cuánta energía necesitas para deformar esa proteína para que genere la reacción que buscas, etc.», explica Vicent Moliner, coordinador del grupo de Bioquímica Computacional de la UJI que ha desarrollado el proyecto en colaboración con el Grupo de Investigación de Efectos del Medio de la Universidad de Valencia, dirigido por Iñaki Tuñón. En la investigación también han participado José Javier Ruiz y Sergio Martí, de la UJI, y Rafael García-Meseguer, de la UV.


	Hasta la fecha se podía tener información sobre la estructura inicial y final de la proteína, pero no se sabía cómo era en el estado de transición, en el denominado «punto de máxima energía», que marca el nivel más alto de la barrera para pasar de un punto a otro. «Conocer cómo evoluciona la proteína a medida que la reacción tiene lugar es ir un paso más allá, porque la proteína o determinados aminoácidos de la proteína también están participando de forma sincrónica con la rotura y formación de enlaces durante ese proceso que está siendo catalizado», explica Moliner.


	Aprovechando que en estas fechas se cumple el 60 aniversario de la primera ascensión documentada al Everest, el catedrático de Química Física de la UJI establece un símil con la montaña, donde para pasar de un valle a otro has de conocer el punto más elevado por el que has de pasar, «en los valles la situación es estable, esas moléculas son estables y se pueden estudiar con técnicas experimentales (resonancia magnética nuclear, difracción de rayos X, etc.), pero las que están en el punto de máxima energía, en el punto más alto, están durante muy poco tiempo, y hasta ahora no se habían podido estudiar. Si conoces lo alta que es la barrera y cómo es, entonces puedes controlarla, intentar bajarla o incluso buscar un camino alternativo».


	Las enzimas son catalizadores que permiten que una reacción química que transcurre a una velocidad muy baja, y que en condiciones ambientales normales sería incluso prácticamente imposible, se produzca a gran velocidad. En la industria para provocar estas reacciones se recurre a las altas temperaturas o altas presiones, lo que supone un elevado coste energético y repercusiones medioambientales. La biotecnología permite desarrollar biocatalizadores que generen estas reacciones de forma más económica, eficiente y sostenible. «Si somos capaces de sintetizar un catalizador para que las reacciones que requieren altas temperaturas o presiones tengan lugar en condiciones naturales, a temperatura ambiente, supondría un gran ahorro económico y energético», resalta el investigador.


	En los seres vivos, las enzimas posibilitan ir de un punto a otro por un camino mucho más fácil. «Reacciones que se producen en los seres vivos en minutos o segundos, sin enzimas tardarían el tiempo equivalente a la vida de la Tierra, billones de años», señala. En el campo de la medicina, tanto el desarrollo de nuevos catalizadores como el de inhibidores que bloqueen la acción de estas enzimas resultan claves. «La quimioterapia, por ejemplo, lo que hace es bloquear las enzimas que favorecen la reproducción de células malignas, pero con unos importantes efectos secundarios. Un mayor conocimiento de las enzimas puede permitir bloquearlas de forma más selectiva y eficiente», resalta Moliner.


	El objetivo del grupo de investigación de Bioquímica Computacional de la Jaume I pasa por seguir avanzando en el mayor conocimiento de las enzimas y de los procesos de catálisis ya que, como dice Moliner, “si conoces su funcionamiento estás en una posición privilegiada para controlar la mayoría de los procesos químicos”.


	Vídeonoticia: http://blogs.uji.es/cienciatv/?p=2163


	Artículo: http://www.nature.com/nchem/journal/v5/n7/index.html