La estructura del virus SARS-CoV-2: indicios para un tratamiento eficaz de la COVID-19



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## La estructura del virus SARS-CoV-2: indicios para un tratamiento eficaz de la COVID-19

27/05/2020 |
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* [![ opinio-vicente-aguilella fotoVAguilella](/com/investigacio/arxiu/noticies/2020/5/opinio-vicente-aguilella/fotoVAguilella.jpg)](#)

En las últimas semanas, junto al reconocimiento del extraordinario trabajo de todo el personal sanitario en la lucha contra la COVID-19, las miradas de muchos y la atención de los medios se han vuelto hacia los científicos que buscan tratamientos eficaces y vacunas para los efectos de este virus.

La ciencia es cada vez más interdisciplinar y esto se hace más patente en las llamadas ciencias de la vida. La virología no es una excepción: tradicionalmente ha sido un campo con una intensa interacción entre bioquímicos, biofísicos, biólogos celulares, microbiólogos, físicos, matemáticos y otros científicos. Por eso no es extraño que investigadores de todas esas áreas hayan contribuido al aluvión de publicaciones sobre el virus SARS-CoV-2 en revistas científicas acreditadas, que se ha producido en los últimos meses.

La biofísica, con su enfoque a la vez interdisciplinar y de ciencia básica, puede aportar información muy valiosa para los que trabajan buscando remedios para la COVID-19. En primer lugar, **poniendo la «lupa» de técnicas de microscopía avanzada sobre estas diminutas partículas** (unos 100 nanometros), un centenar de veces más pequeñas que nuestras células. Las «espigas» (proteína S, de *spike*) que vemos en muchas ilustraciones «coronando» este virus con forma esférica son clave en la infección de nuestras células. A pesar de la letalidad del SARS-CoV-2, la cubierta de lípidos del virus se deshace rápidamente con un poco de jabón, rompiendo su estructura e inactivándolo.

Recientemente se ha obtenido mediante difracción de rayos X la estructura a escala atómica de esas «espigas» que interaccionan con receptores específicos (ACE2) de la membrana de las células humanas, como una llave entra en una cerradura. Poco después, se publicó la reconstrucción 3D por criomicroscopia electrónica (cryo-EM) más esperada tras la de la proteína S, la del receptor ACE2 de la célula huésped del virus. El ACE2 es una proteína de membrana que se expresa en pulmones, el corazón, los riñones y el intestino. Constituye la puerta de entrada al virus. La nueva imagen por cryo-EM de la unión entre las proteínas S y ACE2 tiene un extraordinario valor para tratar de inhibir ese primer paso de la infección. Además, el conocimiento de esos detalles también ha revelado que **esta unión S-ACE2 explica en parte la mayor capacidad de contagio de este virus** respecto a otros coronavirus conocidos.

Una vez que el virus se ha introducido en la célula, el proceso de replicación del ARN del virus requiere la escisión de proteínas llevada a cabo por las proteasas. Otro hito reciente en la determinación estructural por rayos X es la obtención de **la arquitectura 3D a escala atómica de la proteasa principal (Mpro) del virus**. Es de gran importancia porque señala una diana terapéutica para los fármacos antivirales. De hecho, ya se han ensayado diversos inhibidores de la Mpro y, en paralelo se están usando herramientas bioinformáticas para seleccionar fármacos contra la Mpro.

Las estrategias para anular la actividad del virus basadas en la estructura y la función de las proteínas que lo componen pueden ser muy diversas. En nuestro laboratorio de Biofísica Molecular de la Universitat Jaume I se han llevado a cabo diversos estudios experimentales en colaboración con el Laboratorio de Coronavirus del CNB-CSIC en Madrid sobre el SARS-CoV (responsable del SARS y de un brote en el sureste asiático en 2002). **El objetivo era reducir la patogenicidad del virus inhibiendo la función de canal iónico de la proteína E** (de la envuelta), también presente en el SARS-CoV-2 actual. Los resultados, sometidos a test en modelos animales, muestran claramente cómo una mutación en un único aminoácido de una pequeña proteína del virus puede cambiar radicalmente su patogenicidad.

El análisis estructural de las proteínasfuncionales del virus es, pues, clave. La función de una proteína está estrechamente relacionada con su arquitectura 3D y la determinación de esta da pistas no solo sobre las dianas terapéuticas sino sobre las sustancias activas a explorar.

La investigación traslacional interdisciplinar es la vía para seguir avanzando y obtener resultados. Pero el trabajo científico es una tarea a largo plazo. Y su apoyo económico una *inversión* muy rentable pese a que con frecuencia se vea como un *gasto*. Es necesario que los responsables de la política científica tomen conciencia de este hecho. No obstante, hay motivos para ser optimistas: todo este trabajo de investigación, ahora acelerado por necesidad, acabará dando sus frutos y no es aventurado pensar que en unos meses tendremos antivirales y vacunas disponibles contra la COVID-19.

**Vicente Aguilella Fernández, catedrático de Física Aplicada. Laboratorio de Biofísica Molecular. Departamento de Física de la Universitat Jaume I.**

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