Question: โปรตีน มีทั้งหมดกี่กลุ่ม ?

กรดอะมิโน

กรดอะมิโน (English: amino acid) คือ ชีวโมเลกุลที่มีทั้งหมู่ฟังก์ชันอะมิโนและคาร์บอกซิลเป็นส่วนประกอบ กรดอะมิโนเป็นองค์ประกอบสำคัญของโปรตีนซึ่งเป็นส่วนประกอบสำคัญที่มีอยู่ในสิ่งมีชีวิตทุกชนิด ในวิชาชีวเคมี คำว่า "กรดอะมิโน" มักหมายความถึงกรดอะมิโนแบบแอลฟา (alpha amino acids) ซึ่งเป็นกรดอะมิโนที่ทั้งหมู่อะมิโนและหมู่คาร์บอกซิลติดอยู่กับคาร์บอนอะตอมเดียวกัน เรียกว่า 



α


{\displaystyle \alpha }

-คาร์บอน
เรซิดีวของกรดอะมิโน (amino acid residue) คือกรดอะมิโนที่ถูกดึงโมเลกุลของน้ำออกไปหนึ่งโมเลกุล (ไฮโดรเจนไอออนหนึ่งไอออนจากหมู่อะมิโน และไฮดรอกไซด์ไอออนหนึ่งไอออนจากหมู่คาร์บอกซิล) เรซิดีวของกรดมักเกิดขึ้นในขณะสร้างพันธะเพปไทด์
โครงสร้างทั่วไป

กรดอะมิโนเป็นหน่วยก่อสร้างโครงสร้างพื้นฐานของโปรตีน โดยสร้าง พอลิเมอร์ ที่เป็นโซ่สั้นๆ เรียกว่า เพปไทด์ หรือ พอลิเพปไทด์ และกลายเป็นโครงสร้างที่เรียกว่าโปรตีน โครงสร้างทั่วไปของโปรตีโนเจนิก แอลฟ่า อะมิโน แอซิด เป็นไปตามภาพด้านขวามือ
หมู่ "R" แทน โซ่ข้าง (side chain) หรือหมู่ฟังก์ชัน ซึ่งมีความเฉพาะสำหรับกรดอะมิโนแต่ละตัว กรดอะมิโนแบ่งตามคุณสมบัติของหมู่ฟังก์ชัน ได้เป็น [1]
หมู่ฟังก์ชันไม่มีขั้ว และไม่ชอบน้ำ (hydrophobic) ได้แก่ ไกลซีน อะลานีน วาลีน ลิวซีน ไอโซลิวซีน และโพรลีน กรดอะมิโนเหล่านี้มีบทบาทในการทำปฏิกิริยากับส่วนที่ไม่ชอบน้ำของโปรตีน และเพิ่มความยืดหยุ่นของโปรตีน
หมู่ฟังก์ชันเป็นอะโรมาติก ไฮโดรคาร์บอน ได้แก่ ฟีนิลอะลานีน ไทโรซีน และทริปโตแฟน มีบทบาทในการเพิ่มความแข็งแรงของโปรตีนโดยการซ้อนทับกับของวงแหวนอะโรมาติกซึ่งมีความคงตัว
หมู่ฟังก์ชันมีขั้ว ไม่มีประจุ ได้แก่ เซอรีน ทรีโอนีน ซิสทีอีน เมทไทโอนีน กลูตามีน แอสปาราจีน หมู่ฟังก์ชันเหล่านี้ชอบน้ำ (hydrophilic) และละลายในน้ำได้ดี
หมู่ฟังก์ชันประจุลบ ได้แก่ แอสปาเตต และกลูตาเมต โดยจะแตกตัวให้ประจุลบที่ pH 7
หมู่ฟังก์ชันประจุบวก ได้แก่ ไลซีน อาร์จินีน ฮิสทีดีน โดยจะแตกตัวให้ประจุบวกที่ pH 7
กรดอะมิโนที่นอกเหนือจากกรดอะมิโนมาตรฐาน
กรดอะมิโน 20 ตัวถูกตั้งรหัสโดยมาตรฐานรหัสพันธุกรรม และถูกเรียกว่า โปรตีโนเจนิก หรือ<b data-parsoid='{"dsr":[2186,2208,3,3]}'>กรดอะมิโนมาตรฐาน นอกเหนือจากกรดอะมิโน 20 ชนิดที่เป็นองค์ประกอบของโปรตีนแล้ว ยังพบกรดอะมิโนอื่นๆอีก เช่น
ในโครงสร้างของโปรตีน มีกรดอะมิโนที่ดัดแปลงโครงสร้างไปจากกรดอะมิโน 20 ชนิดข้างต้น ตัวอย่างเช่น
เดสโมซิน (desmosine) พบในเส้นใยอีลาสติน
ซีลีโนซิสทีอีน มีหมู่ Se แทนที่ O ในโมเลกุลของซิสทีอีน พบในโมเลกุลของเอนไซม์ กลูตาไทโอน เปอรอกซิเดส (Glutathione peroxidase)
ไทโรซีน (thyrosine) พบในไทโอโกลบบูลินที่สังเคราะห์โดยต่อมธัยรอยด์
กรดอะมิโนอะดิปิก (aminoadipic acid) พบในโปรตีนในข้าวโพด
มีอีกอย่างน้อย 2 ตัวที่กำหนดรหัสโดย DNA ซึ่งเป็นวิธีที่ไม่ได้มาตรฐานดังนี้:
ซีลีโนซิสตีอีน (Selenocysteine) ถูกใส่เข้าไปในโปรตีนบางตัวที่ UGA โคดอน, ซึ่งเป็นโคดอนสำหรับหยุด
ไพร์โรไลซีน (Pyrrolysine) ถูกใช้โดย เมตทาโนเจน (methanogen) บางตัวใน เอนไซม์ ที่มันใช้สำหรับผลิตมีเทน มันถูกกำหนดรหัสให้เหมือน ซีลีโนซิสตีอีน แต่กับ UGA โคดอน แทน
กรดอะมิโนและอนุพันธ์ที่ไม่เป็นองค์ประกอบของโปรตีน แต่มีหน้าที่สำคัญทางชีวภาพอื่น เช่น
กาบา (GABA) เป็นสารส่งสัญญาณประสาท
อีพิเนปพริน (Epinephrine) เป็นฮอร์โมนที่สร้างมาจากไทโรซีน
เพนิซิลลามีน (Penicillamine) เป็นส่วนประกอบของเพนนิซิลิน
ไกลซีน และ กลูตาเมต เป็นสารส่งผ่านประสาท (neurotransmitters)
คาร์นิตีน (carnitine) ใช้ประโยชน์ในการขนย้าย ลิพิด ภายใน เซลล์
ออร์นิทีน (ornithine)
ซิตรูลลีน (citrulline)
โฮโมซิสตีอิน (homocysteine)
ไฮดรอกซิโพรลีน (hydroxyproline)
ไฮดรอกซิไลซีน (hydroxylysine)
ซาร์โคซีน (sarcosine)
กรดอะมิโนหลายตัวสามารถใช้สังเคราะห์โมเลกุลอื่นได้ เช่น:
ทริปโตแฟน (tryptophan) เป็น สารตั้งต้น ของสารส่งผ่านประสาท เซอโรโทนิน (serotonin) ;
ไกลซีน (glycine) เป็นหนึ่งใน ตัวทำปฏิกิริยา ในกระบวนการสังเคราะห์ พอร์ไฟริน (porphyrins) เช่น ฮีม (heme)
กรดอะมิโนอื่นที่มีในโปรตีนธรรมดาเกิดขึ้นโดย การปรับแต่งหลังทรานสเลชัน, (post-translational modification) คือปรับแต่งหลัง ทรานสเลชัน ใน การสังเคราะห์โปรตีน การปรับแต่งเหล่านี้บ่อยครั้งมีความสำคัญต่อหน้าที่ของโปรตีน เช่น
โปรลีน (Proline) เป็นกรดโปรตีโนเจนิกอะมิโน เท่านั้นที่ หมู่ข้าง เป็นไซคลิก และเชื่อมต่อกับ หมู่ เอ-อะมิโน เกิดเป็นหมู่ทุติยภูมิอะมิโน เดิมทีโปรลีนถูกเข้าใจผิดเรียกเป็น กรดอิมิโน
กรดอะมิโนมากกว่า 100 ชนิดพบในธรรมชาติบางตัวถูกตรวจพบได้ใน มีทีโอไรต์ (meteorite) โดยเฉพาะประเภทที่รู้จักกันในชื่อ คาร์บอนาซีอัลคอนไดรต์ (carbonaceous chondrite) จุลินทรีย์ และ พืช บางครั้งผลิตกรดอะมิโนชนิดผิดปกติมากๆ ออกมา ซึ่งสามารถพบได้ใน ยาปฏิชีวนะ ประเภทเปปทีดิก เช่น นิซิน (nisin) หรือ อะลาเมตทิซิน (alamethicin) แลนไทโอนีน (Lanthionine) เป็นไดเมอร์ของอะลานีนที่เชื่อมกันด้วยพันธะแบบซัลไฟด์ซึ่งพบร่วมกับกรดอะมิโน อิ่มตัว ในแลนติไบโอติก (lantibiotics-แอนติไบโอติกเพปไทด์ของ แหล่งกำเนิดจุลินทรีย์) 1-อะมิโนไซโคลโพรเพน-1-คาร์บอกซิลิก แอซิก (1-Aminocyclopropane-1-carboxylic acid-ACC) เป็นกรดอะมิโนไซคลิกlic และเป็นผลผลิตระหว่างทางของการผลิต ฮอร์โมน พืช เอตทิลีน 
กรดอะมิโนจำเป็น
บางตัวใน 20 ตัวของกรดอะมิโนมาตรฐานเรียกว่า กรดอะมิโนจำเป็น (essential amino acid) เพราะว่ามันไม่สามารถสังเคราะห์ ได้โดย ร่างกาย แต่ได้จาก สารประกอบ ผ่าน ปฏิกิริยาเคมี ซึ่งเราได้รับโดยการกินเข้าไป ใน มนุษย์ กรดอะมิโนจำเป็นได้แก่
ไลซีน (lysine)
ลิวซีน (leucine)
ไอโซลิวซีน (isoleucine)
เมตไทโอนีน (methionine)
ฟีนิลอะลานีน (phenylalanine)
ทรีโอนีน (threonine)
ทริปโตแฟน (tryptophan)
วาลีน (valine)
ในเด็กมีเพิ่มอีก 2 ตัว ดังนี้
ฮีสติดีน (histidine)
อาร์จินีน (arginine)
คำว่า กรดอะมิโนโซ่สาขา หมายถึงกรดอะมิโนอะลิฟาติกซึ่งได้แก่: ลิวซีน, ไอโซลิวซีน และ วาลีน
ลักษณะทางโครงสร้าง
ไอโซเมอริซึม (Isomerism)
ยกเว้น ไกลซีน ซึ่งมีหมู่ฟังก์ชัน R = H กรดอะมิโนที่เกิดขึ้นเป็นไปได้ที่จะมี 2 ออพติคัล ไอโซเมอร์ เรียกว่า D และ L กรดอะมิโน L จะแทนกรดอะมิโนจำนวนมากมายที่พบใน โปรตีน กรดอะมิโน D พบใน โปรตีน ที่ผลิตจากสิ่งมีชีวิตที่อาศัยอยู่ในทะเลชนิดพิเศษ เช่น หอยทากกรวย (cone snail) และพบเป็นส่วนประกอบจำนวนมากของ ผนังเซลล์ (cell wall) ของ แบคทีเรีย
ปฏิกิริยา (Reactions)
โปรตีนจะถูกสร้างโดยกระบวนการ พอลิเมอไรเซชัน ของกรดอะมิโนโดย พันธะเพปไทด์
ในกระบวนการที่เรียกว่า ทรานสเลชัน (translation)

การเกิดพันธะเพปไทด์
1. กรดอะมิโน ; 2, โครงสร้างzwitterion; 3, แสดงพันธะเพปไทด์ระหว่างกรดอะมิโน 2 ตัว (ดูด้วย พันธะเคมี) 
อ้างอิง

Doolittle, R.F. (1989) Redundancies in protein sequences. In Predictions of Protein Structure and the Principles of Protein Conformation (Fasman, G.D. ed) Plenum Press, New York, pp. 599-623
David L. Nelson and Michael M. Cox, Lehninger Principles of Biochemistry, 3rd edition, 2000, Worth Publishers, ISBN 1-57259-153-6


ดูเพิ่ม
Doolittle, R.F. (1989) Redundancies in protein sequences. In Predictions of Protein Structure and the Principles of Protein Conformation (Fasman, G.D. ed) Plenum Press, New York, pp. 599-623
David L. Nelson and Michael M. Cox, Lehninger Principles of Biochemistry, 3rd edition, 2000, Worth Publishers, ISBN 1-57259-153-6
Meierhenrich, U.J.: Amino acids and the asymmetry of life, Springer-Verlag, Berlin, New York, 2008. ISBN 978-3-540-76885-2
แหล่งข้อมูลอื่น
 physical-chemistry properties, 3D structures, etc
 The Detailed PDF List of Standard Amino Acids (including 3D depictions)
 IUPAC-IUB Joint Commission on Biochemical Nomenclature (JCBN)
 - Has detailed information and microscopy photographs of each amino acid.
 - Properties of the amino acids (a tool aimed mostly at molecular geneticists trying to understand the meaning of mutations)


 - Has detailed information and microscopy photographs of each amino acid.
 - Press release from Ohio State claiming discovery of a 22nd amino acid.
ดูเพิ่ม
รายชื่อกรดอะมิโนมาตรฐาน
กรดอะมิโนจำเป็น (Essential amino acids)
กรดอะมิโน
หมวดหมู่:การเผาผลาญไนโตรเจน
หมวดหมู่:Witool Jumpa