専用に作られたトレンチナイフは、塹壕の劣悪な環境下でも確実に使えるよう、工夫が凝らされている。泥や血などで汚れていても滑りにくいグリップ（握り）を備えており、特徴的なナックルダスター状のフィンガーガードを備えるものがよく知られている。ナックル状のガードは確実にナイフを保持できる上に、拳で殴りつけるように攻撃することも可能にしている。狭い空間でも取り回しが良いように刃渡りが短いものが多く、それでいて殺傷力を落とさないように刺突によって深い傷を与えやすいダガー状の刃を持つものが多い。着剣小銃と共に持ち歩く副武装という性格上、携帯性を向上させるためにも小型のものが多く、折りたたみ式のものもある。狭い塹壕内で屈んでいても咄嗟に取り出しやすいよう、シース（鞘）を脛の横などに取り付けて携帯することもある（装着位置から「ブーツナイフ」とも）。
戦争の近代化と飛躍的な火力の増大に伴い、敵の銃火から身を隠す必要性が増大していった。特に第一次世界大戦において、機関銃の大規模運用により正面突撃を完全に破砕しうる火線が完成し、発達した鉄道網による迅速な増援・補給が行われたことによって、従来の戦術で塹壕地帯を突破することは困難になった。この過程で戦争の中心は従来の野戦から、敵の塹壕を制圧する事を目指す塹壕戦へと変わり、白兵戦も従来では平原の広い空間で使いやすい白兵武器、つまり槍の代用として間合いが取れる着剣小銃や馬上斬撃に向く長剣より、狭い空間で使いやすい白兵武器が重要になっていった。このため、兵士たちは有り合わせのナイフや手斧、塹壕を掘るために使うシャベル、棍棒などで白兵戦を行った。アンリ・バルビュスの小説『砲火』は、第一次大戦の前線を舞台にしているが、攻撃前進の直前、兵士たちにキッチンナイフが配られる描写が出てくる。この中で塹壕戦に向いたナイフが選び出され、トレンチナイフと称された。第一次大戦が長期化すると、制式な兵器としてのトレンチナイフも開発され、兵士たちに支給された。
ミオシンIIは、2本ずつの重鎖と、個々の重鎖に2本ずつの軽鎖の、合計6本のポリペプチド鎖からなる複合体である。はじめは骨格筋から単離された。後に、2量体を形成しないミオシンI が発見された。この際に、筋肉由来のミオシンは2つの重鎖を持ち、新しく発見されたミオシンIは重鎖を1つ持つ事から、発見された順番とは逆にナンバリングされた。これ以降に発見されたミオシンIII以降は、単純に同定された順番が反映されている。ミオシンファミリーはミオシンIIのように2量体を形成するミオシンと、ミオシンIのように単量体で働くミオシンが存在する。重鎖に結合する軽鎖の数にはファミリー間でばらつきがあり、ミオシンIIでは各重鎖に2個ずつであるが、ミオシンVでは各6個ずつ結合する。筋繊維に多量に存在し、筋肉の収縮等に関与するほか、様々なタイプのミオシンがあり、細胞の移動や細胞分裂にも関わっていることが明らかにされている。筋収縮では、II型ミオシンが関与している。筋収縮は、ミオシンフィラメントとアクチンフィラメントの相対的位置変化により起こる。まず、ATPがミオシンと結合する。加水分解により、ADPとリン酸に分解される。この分解で、ミオシンのヘッドの構造が変化し、アクチンに沿って移動し、新たな場所に弱く結合する。すると、リン酸が離れ、さらに強い結合となる。その後、ADPがミオシンから離れ、ミオシンの構造変化による引っ張りが、収縮となる。筋収縮だけでなく、ミオシンファミリー（Myosin IXbを除く）一般的に、ミオシンATP加水分解サイクルは、であると考えられている。このサイクルの内、ミオシン(ATP, Mg)、ミオシン(ADP,Pi, Mg)は弱アクトミオシン結合状態であり、ミオシン(ADP)、 ミオシン(ADP, Mg),ミオシン(ノーヌクレオチド)は強アクトミオシン結合状態である。尚、特殊なアクトミオシン結合状態を持つ、ミオシンIXbはATP or ADP, Pi結合状態でも尚、強アクトミオシン結合を取ると考えられている。このサイクルの内、力発生過程はリン酸解離過程とADP放出過程（もしくはADP結合状態異性化過程）の2段階に分かれて起こると考えられている。一分子計測により、力発生が2段階に分かれて発生する事は、多くのミオシンファミリーで確認されているが、直接的にATP加水分解サイクルと力発生の対応関係を証明する実験結果は得られていない。その為に、力発生とATP加水分解サイクルの対応関係は完全に確立されたモデルでは無いが、恐らく正しいであろうと考えられている。この機構は、さらに細胞質中のカルシウムイオン濃度の変化により制御される。　筋収縮制御に於いては、カルシウムイオン非存在下では、アクチンフィラメント上に結合したトロポミオシンが、アクチン上のミオシン結合部位を立体的に塞いでおり、ミオシンがアクチンフィラメントと相互作用する事が出来ない。カルシウムイオン存在下では、トロポミオシン上のトロポニン(C,I,T)複合体にカルシウムが結合する事で、トロポニン複合体及びトロポミオシンの構造変化が促される。その結果として、アクチンフィラメント上のミオシン結合部位が露出し、アクチンフィラメントとミオシンの相互作用が可能となる。トロポニン複合体はトロポニンTサブユニットを介してトロポミオシンと結合しており、カルシウムイオンは、トロポニン複合体の内、トロポニンCサブユニットに結合する。カルシウムイオン結合に伴ったトロポニンCの構造変化が、トロポニンIの構造変化を引き起こし、このトロポニンIの構造変化がトロポミオシンの構造変化を引き起こすと考えられている。　またミオシンV等の筋収縮を担わないミオシンファミリーに於いても、カルシウムイオン依存的な軽鎖解離が、ミオシン活性を制御していると考えられている。人類の進化の過程で、このミオシンの突然変異が顎の筋肉の進化に影響して、結果、他の霊長類と脳の発達において区別しているのではないかと考える学説があるが、この説に関しては論争もある。