鉢栽培・庭園植栽用に販売される。一般には栽培が困難な植物とされていないが、春咲き系のエビネ属は栽培中にさまざまな植物ウイルスが容易に感染し、あるいは栽培下への移行によって植物内ウイルス濃度が上昇する。ウイルス量の増加した個体は、葉の壊疽や落蕾、花の変形などの諸症状が出現し観賞価値が著しく低下する。 ジエビネが栽培下で長期にわたってウイルス感染を発症せず栽培できている事例は稀で、（特別な品種を除いて）同一個体が栄養繁殖により増殖普及した例はほとんどない。植物ウイルス感染は事実上治療法が無く、他の植物への感染源にもなる。そのため感染症状が出現した個体に市場価値は無く、教科書的対応としては焼却処分が推奨されている。1970年代から80年代にかけてエビネ類の栽培が爆発的に人気が高まり投機対象にもなった、いわゆる「エビネブーム」においても、ウイルス感染症の多発により栽培撤退者が続出したことでブームの終焉を迎えている。幸いなことにエビネは無菌播種による人工増殖技術が確立されており、ウイルス感染個体でも種子を播くと病徴の無い実生を得ることができる。 専門業者の多くは、感染個体を処分し、実生個体と入れ替えていくことで栽培・生産を継続している。 しかしながら原種エビネは（オオキリシマエビネを除いて）市場価値がそれほど高くないため、営利的な種苗生産はほとんど行われていない。そのため現在も、販売されている原種の一部は野生採取により供給されている。野生種保護において盗掘は大きな問題ではあるが、近年は選別交配種が営利生産され一般花卉と大差の無い価格で容易に入手できるため、相対的に原種エビネの園芸需要は減少している。採集によってほぼ絶滅状態であった自生地で個体数の回復が確認されたという報告も散見されるようになっている。
花の色は変異が大きい。がく片と側花弁は赤褐色、褐色、黄褐色、緑褐色、緑など。唇弁は白または薄紫紅色。花の色に基づいてアカエビネ、ダイダイエビネなどの品種を認めることがある。固有の変種とされるものにアマミエビネ（var. amamiana （Fuk.） Masam.、奄美大島および徳之島に分布）、カツウダケエビネ（var. kanashiroi Fuk.、沖縄県に分布）、ハノジエビネ（var. divaricantipentala、徳之島に分布）がある。
可溶性オリゴマー状態のペプチドがアルツハイマー病の発症の原因因子である可能性が、研究からは示唆されており、Aβのオリゴマーが最も毒性が高いと一般的には考えられている。イオンチャネル仮説では、可溶性で非線維型のAβが膜でイオンチャネルを形成して神経細胞への無秩序なカルシウムの流入を引き起こし、このことがアルツハイマー病で見られるカルシウムイオンの恒常性の破綻とアポトーシスの根底にあると想定されている。また計算機による研究においても、Aβのペプチドは主にヘリックス型の形状で膜へ埋め込まれてオリゴマー化すること、そして最終的にはチャネルを形成し、その安定性とコンフォメーションはコレステロールの存在と配置に敏感に関連するものであることが示されている。遺伝学、細胞生物学、生化学、動物を用いた多数の研究によって、Aβがアルツハイマー病の病理に中心的な役割を果たすという概念は支持されてている。脳のAβは孤発性アルツハイマー病の患者で上昇している。Aβは脳実質と脳血管のアミロイドの主要な構成要素であり、脳血管の病変に寄与し、神経毒性がある。Aβがどのように中枢神経系に蓄積し、その後どのように細胞の病変が開始されるかについては解明されていない。一部の研究者は、Aβのオリゴマーがインスリン受容体の結合部位に関してインスリンと競合することで脳のグルコース代謝が損なわれ、アルツハイマー病の症状の一部が引き起こされることを発見した。前駆体タンパク質APPからAβを作り出すタンパク質分解酵素であるγ-セクレターゼやβ-セクレターゼなど、Aβの産生を担う機構に関しては集中的にかなりの労力が注がれてきた。Aβは主に可溶性のAβ40の形態で脳脊髄液や脳間質液などの体液中を循環する。老人斑はAβ40とAβ42の双方を含み、脳血管のアミロイドは主に短いAβ40からなるが、どちらの病変においても複数種類の配列のAβが見つかる。中枢神経系におけるAβの生成は神経細胞の軸索の膜において、APPによって媒介されてβ-セクレターゼとプレセニリン1 (PS1) が軸索へ輸送された後に起こる。Aβの総量、またはAβ40とAβ42の相対的濃度［前者は脳血管の斑に、後者はneuritic plaque（周囲に神経突起を伴う老人斑）に濃縮されている］のいずれかの増加と、家族性・孤発性アルツハイマー病の病理との関係が示唆されている。Aβ42はより疎水的であるため、最もアミロイド形成能の高い形態のペプチドである。中央部に存在する配列KLVFFAEがアミロイドを形成することが知られており、おそらく線維の核を形成している。ある研究では、脳内のAβ42のレベルはアルツハイマー病の発症だけでなく脳脊髄液圧の低下とも相関しており、Aβ42断片の蓄積または除去不能が病理に関与している可能性が示唆されている。アミロイド斑がアルツハイマー病の病因であるとする「アミロイド仮説」は大多数の研究者に受け入れられているが、決定的に確立されているわけではない。代替的な仮説では、アミロイド斑よりもむしろアミロイドのオリゴマーが病気の原因となっているとされる。オリゴマーを形成するがアミロイド斑を形成しないような遺伝子改変 (APPE693Q) がなされたマウスは、病気を発症する。さらにオリゴマーをアミロイド斑へ変換する改変がなされたマウス (APPE693Q X PS1ΔE9) は、オリゴマーだけを発現するマウスよりも症状が悪化することはない。アルツハイマー病ではタウタンパク質の細胞内の蓄積も見られ、α-シヌクレインの凝集と同様に、これが疾患に関与している可能性もある。