高瀬 弘一郎（たかせ こういちろう、1936年6月8日- ）は、日本の歴史学者、慶應義塾大学名誉教授。東京都出身。専攻は近世日欧交渉史、キリシタン史。慶應義塾大学文学部史学科卒業、同大学院博士課程単位取得退学。1977年「キリシタン時代の研究 とくに教会の政治的、経済的活動を中心に」で慶大文学博士。慶應義塾大学文学部助教授、教授、2002年定年、名誉教授。ヨーロッパ各国に保存されている一次史料の調査・解読作業の成果を基礎に、戦国時代～江戸時代初期の日本において布教活動をおこなったカトリック教会の経済的基盤や、スペイン・ポルトガルの国家政策とのかかわりについて明らかにした。『キリシタン時代の研究』で日本学士院賞を受賞。
2000年に発表されたFL-REX法（蛍光局在化レトロウイルス媒介発現クローニング）を用いてトリセルリン以外のtTJの構成成分としてLipolysis-stimulated lipoprotein receptor （LSR）が見つかった。LSRは免疫グロブリン様ドメインをもつ膜蛋白質であり、もともと既知のLDL受容体以外でトリグリセリドが豊富なリポプロテインの取り込みに関わる受容体の候補として同定された。ヒトLSRは581アミノ酸からなり、細胞外Igドメイン、膜貫通ドメイン、細胞内ドメインからなる。10個のエクソンからなり選択的スプライシングによってα、α'、βの3つのサブタイプが存在する。αタイプが全長翻訳されたものであり細胞外C末端、膜貫通領域、細胞内N末端からなる。α‘とβはC末端のジロイシンモチーフ（細胞質への輸送シグナル）がなく、βは膜貫通領域がほとんど完全にない。ノックアウトマウスのホモ接合体は胎生致死であり、ヘテロ接合体は食物摂取後に血漿トリアシルグリセリドおよびコレステロールのレベルが上昇する。そのためリポ蛋白脂質のクリアランスに関与すると考えられていた。培養細胞でLSRをノックダウンするとTERは低下し、4kD、10kD、40kDの蛍光つきデキストランの透過性が亢進した。LSRをノックダウンした培養細胞のオクルディンの免疫染色で形態学的変化が認められた。オクルディンは通常はTJマーカーとして用いられるが、LSRをノックダウンした培養細胞ではトリセルラーコンタクトのオクルディンの染色が不連続になっており、オクルディンの蓄積がおこっていると考えられている。トリセルリンをノックダウンした培養細胞ではLSRはトリセルラーコンタクトに局在したままである。LSRはノックダウンした培養細胞ではトリセルリンはトリセルラーコンタクトに局在せず細胞膜全体に散在し、LSRを発現させるとトリセルリンがトリセルラーコンタクトに局在する。以上からLSRがトリセルリンをトリセルラーコンタクトに動員すると考えられる。LSRの細胞質領域とトリセルリンのC末端細胞質領域が相互作用する結果トリセルラーコンタクトにLSRとトリセルリンが共局在する。多くの上皮細胞でLSRは発現している。しかし部位によってはトリセルリンがトリセルラーコンタクトに局在しているがLSRが発現していない上皮があった。例えば結腸では陰窩下部ではLSRが発現しているが陰窩上部ではLSRが発現していないがトリセルリンは陰窩全体でトリセルラーコンタクトに局在していた。以上のことからLSRに相同な遺伝子があることが予想された。マウスではLSRに相同な遺伝子としてILDR1とILDR2が知られていた。LSRを含めた3つの遺伝子全ての複数のスプライシングアイソフォームが存在する。いずれも一回膜貫通型蛋白質で細胞外Igドメイン、膜貫通ドメイン、細胞内ドメインからなっていた。3つの蛋白質は30％のアミノ酸同一性を共有していた。LSR、ILDR1、ILDR2の局在を示す。ILDR1は結腸陰窩上部、膀胱、唾液腺、嗅上皮、腎臓を含む広範な上皮組織、コルチ器で認められた。ILDR2は網膜色素上皮細胞や神経周膜や脈絡叢などの神経組織を覆う上皮細胞で発現している。LSRをアンギュリン-1、ILDR-1をアンギュリン-2、ILDR-2をアンギュリン-3と呼び、この3つの蛋白質をアンギュリン・ファミリーと呼ぶことが提唱されている。LSR、ILDR-1、ILDR-2いずれもトリセルラーコンタクトに局在していた。確認された範囲では全ての上皮で何らかのアンギュリン・ファミリーの蛋白質とトリセルリンが発現していた。一部の組織では複数のアンギュリン・ファミリーの蛋白質が確認された。LSRと同様にILDR1、ILDR2も細胞質領域とトリセルリンのC末端細胞質領域が相互作用し、トリセルリンをトリセルラーコンタクトに動員した。アンギュリン・ファミリーの蛋白質がなぜ、トリセルラーコンタクトに局在するのかは不明である。また全てのアンギュリン・ファミリーのノックダウンはtTJだけではなくbTJにも影響をあたえ大分子と小分子の透過に影響を与えている。ILDR1の変異はDFNB42という進行性難聴の原因となる。上皮におけるトリセルリンやアンギュリン・ファミリーの研究は数多く報告されたが血管内皮のトリセルリンやアンギュリン・ファミリーに関しては長い間報告がなかった。2013年に岩本、古瀬らによってはじめて報告された。非神経組織として小腸、膵臓、大血管、肺、結腸、肝臓、腎臓の血管内皮ではアンギュリン・ファミリーやトリセルリンは認められなかった。上皮組織では認められた。脳に関しては大脳や小脳を含む脳実質ではLSRとトリセルリンがトリセルラーコンタクトに局在していた。脈絡叢と脳室周囲器官（CVO）の血管内皮ではLSRとトリセルリンの発現は認められなかった。網膜内皮細胞にはLSRとトリセルリンがトリセルラーコンタクトに局在していた。また脳実質内ではILDR1とILDR2の発現は認められなかった。LSRは血管内皮では脳実質と網膜の血管内皮で特異的でありBBB成熟後に発現をしめす。脳梗塞と多発性硬化症では血液脳関門のバリア機能が低下している。多発性硬化症の動物モデルである実験的自己免疫性脳脊髄炎（EAE）のマウスの炎症部位ではLSRの発現が低下しており、また脳梗塞の動物モデルである中大脳動脈閉塞（MCAO）のマウスの血管閉塞側でもLSRの発現が低下していた。