北海道出身。1963年北海道大学工学部卒業、十條製紙（現日本製紙）入社。1993年日本製紙技術本部技術企画部長。1995年日本製紙石巻工場長代理。1996年小松島工場長。1998年取締役旭川工場長。2000年取締役旭川工場長兼勇払工場長。2001年常務取締役旭川工場長兼勇払工場長。2002年常務取締役企画本部長。2003年専務取締役企画本部長兼日本ユニパックホールディング取締役企画・IR担当。2005年から日本製紙グループ本社代表取締役社長兼日本製紙代表取締役社長を務め、王子製紙による北越製紙株式公開買付けに対抗し、北越製紙株式の8.5％の取得を行うなどした。2008年に発覚した古紙配合比率偽装問題の責任をとり日本製紙グループ本社取締役会長に退いた。2013年日本製紙代表取締役会長。2014年日本製紙特別顧問。
中村 雅知（なかむら まさとも、1941年2月3日 - ）は、日本の実業家。日本製紙グループ本社代表取締役社長や、同社代表取締役会長を務めた。
東邦電力との合併時点における主な経営陣は、会長松永安左エ門（東邦電力社長）、社長太田光熈、副社長高桑確一、専務桜木亮三である。社長の太田光熈は1924年（大正13年）9月1日に社長就任。前身の伊勢電気鉄道で社長を務めており、他方で大阪の鉄道会社京阪電気鉄道でも社長（1925年4月までは常務）であった。東邦電力との合併後の1937年（昭和12年）11月3日、同社副社長に就任している。高桑確一は1930年（昭和5年）7月7日副社長に就任した。元は前身津電灯（旧三重共同電気）の支配人兼技師長である。東邦電力との合併後は同社取締役に転じ、傘下の中部合同電気社長にも就任した。また専務の桜木亮三は元東邦電力常務である。上記以外の幹部としては常務の清水収吉と取締役兼支配人・営業課長の市川春吉が挙げられる。清水は元逓信官僚で1928年合同電気に取締役兼支配人として入社し、1930年に常務となった。合併後の東邦電力でも常務となり、後に副社長に昇格した。市川は合同電気が東邦電力の傘下に入ったのを期に東邦電力代表として支配人に就任、1933年取締役に選出された。東邦電力との合併後は取締役を経て常務に就いている。
統合した会社のうち、乗合自動車（路線バス）事業を経営していたのは伊勢電気鉄道と京阪電気鉄道である。伊勢電気鉄道より引き継いだバス事業は、電気軌道とともに宇治山田市内にて運行していた。1932年（昭和7年）3月、この事業は伊勢自動車というバス会社に統合し、さらに伊勢地区に進出してきた参宮急行電鉄の出資を得て「神都乗合自動車株式会社」とした。その後同社は、東邦電力が参急山田自動車（神都交通）に電気鉄軌道事業を譲渡するのにあわせてこれに合併している。京阪電気鉄道からは、軌道線の保護のため同社が和歌山市内で経営していたバス事業を電気軌道事業とともに引き継いだ。この地域ではほかにもバス事業者があり競合していたが、そのうち2つの事業者と統合することとなり、明光バス株式会社を設立して1930年9月1日より事業を移管した。なお明光バスは、和歌山市におけるバス事業を1935年（昭和10年）6月1日よりさらに和歌山合同バス株式会社へと分離している。
和歌山県和歌山市内や海南市を結ぶ電気軌道路線は「和歌山線」と称し、1930年（昭和5年）5月に京阪電気鉄道より譲り受けた。沿線には和歌浦・新和歌浦・和歌山城・紀三井寺など名所旧跡が多く、年間を通じて多数の乗客があった。和歌山線は、1909年（明治42年）に和歌山水力電気の手により一部区間が開通したのが始まりである。順次路線網を拡大するとともに京阪電気鉄道へと経営主体が移り、合同電気時代の1930年6月に東和歌山駅（現・和歌山駅）までの区間が開通して全線が開業した。東邦電力に移管された後、1940年（昭和15年）11月1日付で和歌山線は和歌山電気軌道株式会社へと譲渡された。戦後の1961年に和歌山電気軌道は南海電気鉄道に合併され、合同電気が運営した軌道路線は同社の「和歌山軌道線」となるが、1971年（昭和46年）3月に廃止されており現存しない。
神経生理の実験モデルとして使用されてきたイカの巨大軸索（giant axon）から分離抽出されたのが最初である（Huneeus FC et al, 1970）。その後、哺乳動物であるラット、ウサギ、ウシの脳や脊髄後根神経節、坐骨神経などからも軸索を構成する細線維性蛋白として抽出され、微小管とは異なる10 nm径の神経細胞特異的な中間径フィラメントとして報告されるようになった。通常のイオン強度の抽出液ではグリア細胞のGFAPなどとの分離は難しい。8M尿素変性などにより可溶化されるが純化された蛋白を、SDS-PAGEなどで分析するとグリア由来のGFAPなどが混入するため4本以上のバンドが出現する。このうちニューロフィラメントに固有の蛋白は分子量の異なる3種類のアイソフォーム（isoform）で構成されていることが明らかになり、それぞれNF-H （分子量200kD）、 NF-M （分子量160kD）、 NF-L （分子量68kD）と略称されるようになった。3つを併せてneurofilament triplet proteinsとも呼ばれている（Liem RKH et al, 1978）。これらのサブユニットは異なる遺伝子にコードされているが、生成される蛋白はα-ヘリカル構造を有する長鎖ポリペプチドである。神経細胞内に分布するニューロフィラメントは程度の差はあれリン酸化された蛋白として存在しており、特にNF-H、NF-Mのような長鎖蛋白のC末端部のポリペプチドにはリン酸化部位が集中している。これらリン酸化された分子量の大きなニューロフィラメントは細胞体より軸索や樹状突起に優位な分布を示している。