大部分のタンパク質、すなわち3分の2の単細胞生物や80%の後生動物はマルチドメインタンパク質である。これらは遺伝子の重複によって生じた。マルチドメインタンパク質のドメインの中の多くは、以前は独立したタンパク質の中にあった。真核生物のマルチドメインタンパク質に含まれるドメインの多くが原核生物のタンパク質の中にも見つかっている。例えば、脊椎動物はGAR合成酵素、AIR合成酵素、GARホルミル基転移酵素の機能を持つマルチドメインタンパク質（GARs-AIRs-GARt）を持つが、昆虫はGARs-(AIRs)2-GARtという、酵母はGARtだけ分離したGARs-AIRsというタンパク質を持ち、細菌では3つとも分離したそれぞれ別個のタンパク質を持つ。
CATHドメインデータベースはドメインを約800のファミリーに分類している。そのうち10のファミリーには沢山のタンパク質が登録されていて、スーパーフォールドと呼ばれる。スーパーフォールドは配列相同性のない少なくとも3つ以上の構造が含まれるフォールドと定義されている。最もよく見られるのは、前述したようにα/βバレルのスーパーフォールドである。
分子進化の研究により、似たような配列、構造を持つタンパク質のファミリーという概念が生まれた。しかし配列の相同性は同じ構造を持つタンパク質同士でも著しく低いこともある。共通の祖先から分岐したためにタンパク質の構造が似る場合もあるが、二次構造の安定化の仕方が共通だったり、進化の過程でたまたま同じような構造を取ることも少なくない。現在では4万5000を超えるタンパク質の三次元構造が実験的に解かれ、蛋白質構造データバンクに登録されている。しかしここには全く同じかほとんど同じ構造も多数含まれている。全てのタンパク質は進化的な関係を考慮してファミリーに分類されるべきである。しかしドメインレベルでは構造の比較が最も上手くいくため、タンパク質をドメインの三次元構造で分類する多くのアルゴリズムが開発された。
「自然は発明家ではなく修繕屋だ」と言われる。新しい配列は全く新しく作り出されるよりも、既存の配列を改良したものの方が多い。ドメインは自然が新しい配列を作る時によく利用する材料で、モジュールと呼ばれる。古細菌、真正細菌、真核生物のどの分類にも共通して現れるドメインもたくさんある。様々なタンパク質で広く見られるドメインには、例えば細胞外の凝固、線維素溶解、補体に関わるようなタンパク質や細胞表面の接着、サイトカイン受容体のタンパク質などがある。
ドメインのサイズには制限がある。それぞれのドメインのサイズはE-セレクチンの36残基からリポキシゲナーゼ-1の692残基の範囲にある。しかしドメインの90%以上は200残基以下、平均では約100残基となっている。40残基以下のとても短いドメインは金属イオンやジスルフィド結合で安定化される。300残基を超える大きなドメインは複数の疎水性の核を持つ場合が多い。
二次構造の簡単な組み合わせがいくつかのタンパク質の中で見られることがあり、超二次構造またはモチーフと呼ばれる。例えばβヘアピンは2つの逆平行βストランドが小さなループで結合された構造をしている。これは単独でリボンとしても、より複雑なβシートの一部としても現れる。他の超二次構造の例としてはβ-α-βモチーフがあり、平行βストランドの繋ぎ目でよく見られる。中央のαヘリックスが1番目のストランドのC末端と2番目のストランドのN末端を結合する。
一般のタンパク質は親水性残基に取り巻かれた疎水性残基の核を持つ。ペプチド結合自体は極性のため、疎水性の環境では水素結合を作って中和される。これにより、二次構造と言われる部分的な共通性を持ったポリペプチドの三次元構造が作られる。主な二次構造には、αヘリックスとβシートがある。
タンパク質の一次構造は特異的な三次元構造を決定している。タンパク質の三次元構造を決める最も重要な要因は極性、非極性のアミノ酸の分布である。フォールディングは疎水性側鎖を分子の中に閉じ込める力によって進む。アライメントはドメインを決定する重要な道具である。
タンパク質ドメイン（Protein domains）は、タンパク質の配列、構造の一部で他の部分とは独立に進化し、機能を持った存在である。それぞれのドメインはコンパクトな三次元構造を作り、独立に折り畳まれ、安定化されることが多い。多くのタンパク質がいくつかのドメインより成り立ち、1つのドメインは進化的に関連した多くのタンパク質の中に現れる。ドメインの長さは様々で、25残基程度から500残基以上に及ぶものもある。ジンクフィンガーのような最も短いドメインは金属イオンやジスルフィド結合によって安定化される。カルモジュリンにおけるカルシウム結合性のEFハンドドメインのように、ドメインはしばしばタンパク質の機能ユニットとなっている。またドメインは自己安定化されるため、遺伝子工学によってタンパク質間での組み替えを行い、キメラを作ることができる。
ブックらこい〜たは、アニメ版オリジナルのアイテム。第5話「せいなる本」から登場した。見た目は本のようだが「茶碗にちゃわんな!」や「バッターはがんばったー」、「この本読んでブックらこい〜た!」などと言った強烈なおやじギャグを発する。ダジャレを言い終わると金から銀へ、銀から金へと表紙の色が変わっていく。このブックらこい〜たに纏わるオリジナルストーリーがいくつか作られ、第29話「おやじギャグ大さくせん」では、ゾロリのライバルである科学者・ガオンの手による偽の「ブックらこい〜た」が登場。どちらが本物かを決するため、ゾロリ・ガオン両雄によるおやじギャグ合戦が繰り広げられた。なお、ブックらこい〜た自体はアニメ版制作に伴い作られたアニメオリジナルアイテムのため、原作には一度も登場しない。さらにバンダイから「ブックらこい〜た」金・銀の二種類が発売された。4つのミニゲームをクリアして全130種類以上のおやじギャグを集める。ミニゲーム以外にもカードをスキャンして集める、対戦で奪い合う等、おやじギャグ以外にも原ゆたかの台詞、ゾロリの台詞、屁の音とアニメよりも充実している。アニメ版ではおやじギャグを言い終えた後に冷気を放ち、吹雪を起こしたり、雪を弾にして対象の相手にぶつけたりする他、眠気も誘う。