米子中では5年次の1935年の甲子園に捕手として春夏連続出場したが、いずれも初戦敗退に終わる。中学時代バッテリーを組んでいたのが清水秀雄である。卒業後慶應義塾大学野球部では、東京六大学で何度か首位打者争いを展開した。大学時代は中学の後輩である成田啓二の球を受けた。リーグ通算61試合出場、190打数45安打、打率.237、1本塁打。卒業後は帝王鉱業開発、大阪鉄道管理局とノンプロでプレー。終戦後は、1947年のみ母校・米子中で監督を務めた後、地元の米子鉄道管理局へ。そして1950年、国鉄球団結成に伴って入団、初代主将を務めた。すでにベテランの域であり、代打で登場することが多かった。また、若き金田正一の上達を助けた。引退後は高校野球解説者として地元でテレビ、ラジオに登場、わかりやすい解説で親しまれた。
PlayStation 2に比べて、ハードの性質上ボタン数が減少しており、それに合わせて一部操作方法に変更が加えられているが、基本的には据え置きハード向けシリーズタイトルと同様のシステムを持つ。デモ中に指示通りのボタン入力を行うことで敵を攻撃するCSアタックや、武器をオーブを集めて強化していくシステムも健在。ただし、今作ではサブウェポンは1つのみであり、これが持つ多様な機能をそれぞれ強化していくことになる。
古代ギリシア時代、スパルタの勇猛な戦士であった主人公・クレイトスは、蛮族との戦いで死に瀕した際、軍神アレスに魂を売り、神にも及ぶ強さを手に入れた。それ以降、彼はその力を大いに奮い残虐の限りを尽くしたが、唯一、妻子にのみは心を許していた。 だがある時、アレスの策略によって彼はその妻子を殺してしまう。復讐に狂ったクレイトスはアレスと袂を分かち、オリンポスの神々に仕え、その苦しみから逃れる方法を求めて戦いに身を投じる。ある日、アッティカにてペルシャ軍が解き放ったバジリスクとの戦いを征したクレイトスだったが、その瞬間、世界が闇に包まれる。 アテナによると、太陽神ヘリオスが何者かによって攫われてしまい、夢の神モルペウスの力が相対的に強まってしまったことで、世界が夜に包まれているのだという。 クレイトスは、太陽の光を取り戻すため行動を開始する。ヘリオスの妹にして曙の女神エオスによると、ヘリオスを馬車から引きずりおろしたのは、かつて神々との戦いに敗れて今は冥界に幽閉されているはずのタイタン族のアトラスだという。クレイトスはアトラスとヘリオスの足取りを辿り、やがて冥界へとたどり着く。そこに待っていたのは、復讐に燃える冥界の女神ペルセポネと、亡き娘の魂だった……。
『ゴッド・オブ・ウォー』シリーズ初の携帯機向け作品。 オリンポスの神に主人公のクレイトスが仕えていた10年間の中で起こった出来事を描いており、シリーズの中では最も初期の物語を描く。PSP用ソフトとしては初めて、333MHzでの動作を実現しており、グラフィックの描画などが高評価を得ている。
NMR法の最大の利点はは目的分子を溶液状態で測定し、解析できることである。また溶液状態での解析は分子の環境変化に対する挙動を観測することを可能にしており、構造の温度依存性、pH依存性、濃度依存性などを調べることができる。欠点は分子量が60KDまでの生体高分子までしか解析できない点などが挙げられるが技術革新で制限が緩和している。NMRを用いたタンパク質の立体構造解析は、まずは遺伝子工学を用いてタンパク質の大量発現系と大量精製系を確立する。次にNMR測定用サンプル調整し、アミノ酸の同定と連鎖帰属する。次に核間距離情報と二面角情報を収集し、二次構造を推定し立体構造計算を行う。
電子密度を計算したら分子構造モデルを構築する。分子置換法で位相計算を行った場合はすでに分子構造モデルがあるためその必要はないが、重原子同型置換法や異常分散法によって得られた情報は、結晶に含まれる分子に由来する原子の電子密度なので、はじめにその電子密度にあうような分子構造モデルを構築する必要がある。得られた構造モデルのRという値が十分低下するまで精密化する必要がある。
構造解析の方法は分子置換法、重原子同型置換法、異常分散法の3種類がある。分子置換法とは構造が類似したタンパク質分子の構造データを利用して。目的タンパク質の位相を計算する方法である。重原子同型置換法とは結晶化実験によって得られたもとの結晶とそれを重原子で置換した結晶の回折強度の差から位相を求める方法であり、類似構造が解かれていない場合に用いる。異常分散法も類似構造が解かれていない場合に用いる方法である。
GSK-3は多数の細胞機能に関与する重要な因子であり、その活性は緊密な調節を受けている。GSK-3のリン酸化の速度と効率は多数の因子によって調節されている。GSK-3の特定の残基のリン酸化によって、基質へ結合する能力が向上したり低下したりする。GSK-3βの216番目のチロシン残基 (Tyr216) またはGSK-3αのTyr279のリン酸化はGSK-3の酵素活性を向上させ、GSK-3βのSer9またはGSK-3αのSer21のリン酸化は活性部位の利用可能性を大きく低下させる。さらに、GSK-3は通常、基質を最初にリン酸化する「プライミングキナーゼ」を必要とするという点で特殊である。リン酸化の標的部位から4アミノ酸C末端側にリン酸化セリンまたはスレオニン残基が位置することで、アルギニンとリジン残基によって形成される正に帯電したポケットへ基質が結合できるようになる。経路に応じて、GSK-3はさらに細胞内局在化やタンパク質複合体の形成といった調節を受ける。皮質ニューロンでは、GSK-3は細胞質よりも核やミトコンドリアにおいて遥かに高い活性を持つ。また、GSK-3によるβ-カテニンのリン酸化は足場タンパク質であるアキシン (Axin) によって媒介され、双方がアキシンに結合することでβ-カテニンはGSK-3の活性部位にアクセスできるようになる。