ブラート・シャルヴォヴィッチ・オクジャワ（Булат Шалвович Окуджава、1924年5月9日モスクワ - 1997年6月12日パリ）はソ連・ロシアの詩人、歌手（シンガーソングライター）、小説家。200曲ほどの歌を遺し、ロシア語でавторская песня（作者の唄）と呼ばれるジャンルの確立者の一人として有名。これはギターを弾きながら歌う、フランスのシャンソニエとロシア民謡の影響を受けた独特の様式で、彼らはバルド（бард、元来ケルトの吟遊詩人のこと）とも呼ばれる。グルジア系の父とアルメニア系の母の間に生まれた。第二次世界大戦に応召し、戦後は教師、ついで出版社に勤務し、かたわら詩作を行った。1950年代後半（スターリン批判後）から自作の詩を歌い、主に知識階級の間で注目されるようになった。彼は国民的人気を勝ち得ながら政治を題材にすることはなく、それでもソ連の文化政策にそぐわないジャンルであったことから、国家による公認を受けたのは晩年になってからだった。また詩人を自らの本分と考えたこともあり、レコーディングされたのは1980年頃になってからである。1967年にストルガ詩の夕べ金冠賞受賞。1991年に国民的詩人としてソ連芸術賞を受賞。1980年代からは小説にも力を入れ1994年に「シーポフの冒険」でロシア・ブッカー賞を受賞した。生前住んでいたモスクワ・アルバート通りには記念像が建てられている。小惑星帯の小惑星の一つの「オクジャワ」は彼の名前からとられた。
武蔵浦和駅周辺の再開発事業のひとつである武蔵浦和駅第4街区第一種市街地再開発事業AブロックのA棟として建設された。南側にはBブロックのプラウドタワー武蔵浦和ガーデンと商業施設（マルエツ）や駐車場棟がある。B棟のガーデンは同時期竣工のツインタワーである。両タワー（4街区）の愛称はナリアとなっているため、ナリアテラスとも呼称される。1階から2階は店舗となっている。サウスピア北側にプラウドタワー武蔵浦和マークスがあるが、これは別の再開発事業で竣工時期も違う。武蔵浦和駅からペデストリアンデッキで直通徒歩3分の場所にあり、3LDKから4LDKの間取りが用意され、4400万円～1億80万円程度の価格で分譲された。4街区は武蔵浦和駅周辺の再開発事業の中では8-1街区のMUSE CITY ザ・ファーストタワーに次いで4番目に完成した。2022年（令和4年）には田島通りを挟んで北側に18階建ての高層マンションが竣工する予定となっている。
慶長6年(1601年)に膳所藩主であった戸田氏鉄が膳所で建立する。その後戸田氏鉄が元和2年（1616年）尼崎藩主となると尼崎へと移転した。さらに寛永12年（1635年）に大垣藩へ転封となった際に大垣城の西側へ移される。大垣へ移された際の住職は専誉上人。以降、歴代大垣藩主の墓所が設けられた。一部の藩主の墓所は蓮光寺にあるが、後に円通寺に分骨が行われている。また、多くの大垣藩家臣の墓所もある。昭和20年（1945年）に大垣空襲が行われた際に本堂他山門を除く建物が焼け落ち、墓所も多く破損したが、現在では再建されている。岐阜県指定の史跡として戸田家廟所があるほか、空襲の際に焼け残った円通寺山門は大垣市の重要文化財に指定されている。
東京府出身。1917年（大正6年）第一高等学校を卒業。1920年（大正9年）東京帝国大学工学部応用化学科を卒業し、農商務省工業試験所（現産業技術総合研究所）に入所。1940年（昭和15年）名古屋帝国大学の理工学部新設に伴い応用化学科主任教授に就任した。1960年（昭和35年）に退官し東洋大学工学部教授に就任した。1980年2月、胃癌により新宿区の慶應義塾大学病院で死去した（83歳）。
外山 修之（とやま よしゆき、1896年（明治29年）9月6日 - 1980年（昭和55年）2月12日）は、日本の応用化学者。日本学士院会員、名古屋大学名誉教授、工学博士。油脂化学専攻。
阿佐ヶ谷教会（あさがや きょうかい）は、東京都杉並区阿佐谷北にある、メソジスト系の日本基督教団の教会である。1924年(大正13年) 2月10日創立。創設者は平岩愃保牧師。日本基督教団 野方町教会及び、日本基督教団 石神井教会の母体。
遺伝子の発現は遺伝子の塩基配列によるもの以外にDNAあるいはヒストンに対する後付けの修飾により制御される場合がある（エピジェネティックな制御）。ヒストンはDNAが巻きついているコアヒストン（H2A、H2B、H3、H4）とDNAのリンカー部分に結合しているリンカーヒストン（H1）に大別される。コアヒストンのアセチル化はエピジェネティックな遺伝子の制御において重要な役割を担っている。ヒストンはそのアミノ酸配列中にリジンやアルギニンなどの塩基性アミノ酸を多く含むため通常陽性に荷電しており、陰性に荷電しているDNAとの結合が容易である。細胞内のヒストンアセチル基転移酵素（英：Histone Acetyl Transferase、HAT）により行われるヒストンアセチル化はヒストン中の特定のリジン残基のアミノ基（-NH2）をアミド（-NHCOCH3）に変換することにより電荷を中和してしまうため、結果としてヒストン-DNA間の結合を部分的に弱める。このことはヒストンに対するDNAの巻きつきが弱くなることを意味し、隣り合ったヒストン-DNA複合体（ヌクレオソーム）同士をつないでいるDNA鎖（リンカーDNA）に対して転写因子やRNAポリメラーゼがより結合しやすい状態になる。ヒストン脱アセチル化とはこのアセチル化された部位を加水分解により除去し、元のアミノ基に戻すことによりヒストンへのDNAの巻きつきを強めて転写を抑制する反応であり、ヒストンアセチル化とは逆の機構である。ヒストン脱アセチル化反応はHDACにより行われる。ヒストンでは、N末端のリシン残基がアセチル化、脱アセチル化され、これが遺伝子発現の制御に関わっている。ヒストンが多数アセチル化されている染色体領域は、遺伝子の転写が活発に行われており、ヒストンのアセチル化は遺伝子発現を活性化させ、脱アセチル化は遺伝子の発現を抑制していると考えられている。ヒストンは上記で述べたアセチル化の他にもリン酸化やメチル化による制御を受ける。HDACは細胞内情報伝達（Notchシグナリング等）や細胞周期の制御にも関与している。特に近年、HDACは癌治療の標的分子として注目されている。