福島駅を出ると、山形新幹線、福島交通飯坂線が左に折れ、東北新幹線は信夫山トンネルを通過する。東福島駅手前の矢野目信号場で阿武隈川沿いの経路を進む阿武隈急行線が東折する。列車はこの後霊山（りょうぜん）の岩山を右手に見ながら盆地底の標高約50m付近から県境の標高約200mの貝田駅付近の峠まで上り勾配を進む。この地域はかつて生糸に代表される繊維産業が盛んな地域であり、眼下に信達平野を望みながら時折のどかな田園風景の中に桑畑を目にすることができる。峠を越えると宮城県に入り、蔵王連峰を西に見ながら白石駅に到着する。この先大河原駅 - 船岡駅間では白石川と併走するが、このあたりの桜並木は「一目千本桜」と呼ばれ、観光名所であると共に有数の撮影スポットでもある（花見時期には列車の徐行も行われる）。槻木駅で再び阿武隈急行線と合流し、阿武隈川と共に高館丘陵と亘理地塁山地の間を抜けて仙台平野に出る。岩沼駅では右手より常磐線が合流。浜堤に沿って愛島丘陵東端を迂回し、名取駅に入ると仙台空港アクセス線が合流する。仙台市に入り、名取川を渡ると長町副都心、広瀬川を渡ると仙台市都心部に入ってビルが立ち並ぶ風景が見えてくる。両河川を渡る際には、左手の大年寺山にある複数のテレビ塔がライトアップされているのが視野に入り、日没後であっても仙台駅がもう近いことが分かる。
郡山駅を出ると列車は安積原野の起伏の有る丘陵の中を進み五百川の橋梁を渡る直前左手には郡山北部工業団地、右手に福島県農業総合センターの広大な敷地が、橋梁から五百川駅の手前では左側にビール醸造の巨大な銀色のタンク群が目に飛び込んでくると間も無く本宮駅となる。東北本線の車窓からよく目にした「酒は大七」の巨大文字看板の醸造元や「奥の松」で知られる二本松駅まで来ると高村光太郎の「智恵子抄」に詠われた安達太良山（活火山）が左手に迫る。列車はこの後鬼婆（おにばば）伝説で有名な安達ヶ原、松川駅などを通過し福島盆地を眼下に見下ろしながら盆地底まで急勾配を下って福島駅に到着する。当駅から左手に見える山は同じく活火山の吾妻山。吾妻連峰の雪うさぎは春の田植えシーズンの到来を知らせてくれる。その麓の扇状地は桃など果物の産地として知られる。また、これらの活火山のため郡山から福島にかけては磐梯熱海温泉、岳温泉、高湯温泉、飯坂温泉ほか、有名な温泉が多い地域でもある。
カスパーゼは、線虫から哺乳動物にいたる多細胞動物に存在するタンパク質である。哺乳動物ではカスパーゼ-1からカスパーゼ-14までの14種類が見つかっており、これらはカスパーゼファミリーと総称される。このうちカスパーゼ-11と12はマウスのみで発見され、カスパーゼ-13はウシでのみ見つかっている。大部分のカスパーゼはアポトーシスの誘導に関与しており、これらはアポトーシスの誘導の比較的初期に関わるイニシエーター・カスパーゼと、アポトーシスの実行そのものに関わるエフェクター・カスパーゼの2つのタイプに大別される。イニシエーター・カスパーゼには、カスパーゼ-8、-9などが該当し、アポトーシスのシグナル伝達経路の上流からの開始シグナルを受け取って活性化され、不活性型のエフェクター・カスパーゼを活性化する役割を持つ。エフェクター・カスパーゼには、カスパーゼ-3、-7などが該当し、イニシエーター・カスパーゼなどによって活性化され、細胞内の他のタンパク質を分解してアポトーシスを起こさせる。また、カスパーゼ-1、-4はむしろサイトカインの活性化を通じて炎症誘導に働くのが主な役割だと考えられている。カスパーゼ-14は、皮膚の保湿に重要な役割を果たすフィラグリンを幾つかのペプチド（タンパク質断片）に分解し、角質細胞ではセラミドによって発現が刺激される。カスパーゼ-14は、炎症性サイトカインによってmRNAが減少する。アトピー性皮膚炎や乾癬、接触性皮膚炎では発現が減少している。 カスパーゼ-11は、グラム陰性細菌に対してTRIF経路を介して活性化され、NLRP3と共同してカスパーゼ-1の調節とカスパーゼ-1依存細胞死(pyroptosis)に関与する。 また、レジオネラ属レジオネラ(Legionlla pneumophila)がいる食胞に限ってリソソームとの融合を促進し、感染防御に働く。カスパーゼ-11のヒトでのホモログ、カスパーゼ-5も同様の働きをする。カスパーゼファミリーは、分子量約30,000〜60,000程度のタンパク質である。これらはいずれも、細胞内では、まず酵素活性を持たない不活性型の前駆体（プロカスパーゼ）として合成され、その後、他のプロテアーゼの働きによって切断される。すなわち翻訳後修飾を受けているタンパク質である。この切断部位はいずれのカスパーゼにも2箇所存在しており、この部位を境として、N端側から、プロドメイン、p20、p10、と呼ばれる3つの領域に分けられる。このうち、p20とp10がカスパーゼのタンパク分解酵素活性を担っており、これらが切断された後で2個ずつ会合したもの（ヘテロ四量体）が、活性型のカスパーゼとして働く。活性中心のシステイン残基はp20のC末端の近くに存在する。p20とp10は、それぞれカスパーゼファミリーに共通した、相同性の高い領域である。ただしカスパーゼの種類によって、切断の際に認識するペプチドには若干の違いがあり、その認識の特異性は高い。例えばカスパーゼ-3はDEVD、カスパーゼ-8はIETDというアミノ酸配列を特異的に認識して、最後のアスパラギン酸(D)の部分で切断する。このカスケード反応の開始はそれぞれのカスパーゼに対する特異的な阻害剤によって阻害される。プロドメインは、カスパーゼの種類ごとに大きく異なった構造を持ち、イニシエーター・カスパーゼはエフェクター・カスパーゼよりも大きなプロドメインを持つ。カスパーゼ-9、-2、-1、-4は、CARD (caspase recruitment domain) と呼ばれる領域を、カスパーゼ-8、-10はDED（death effector domain）と呼ばれる領域を、それぞれプロドメインの中に有しており、これらの領域を介して他の分子と相互作用することで、カスパーゼの活性化の調節が行われている。他のカスパーゼのプロドメインの機能についてはよく判っていないが、カスパーゼの活性化調節に何らかの役割を果たしていると考えられている。