1880年（明治13年）5月7日、31歳の折田は大阪専門学校校長に着任した（前任者は服部一三）。就任当時、大阪専門学校には本科（化学科・医学科）・予科があったが、7月には化学科が廃止されて本科は医学科のみとなった。折田は医学科の拡充を企図し、教室や附属病院の用地の選定にあたるなど、精力的な動きを見せた。しかし同年12月11日、文部省の財政問題などから改組が行われ、大阪専門学校は従来の予科（大学進学のための予備教育機関）を主体とする大阪中学校となった。折田が拡充を目指していた医学科は消滅し、折田は学生の行き先を求めて奔走することになる。めまぐるしく変わる教育政策に翻弄された折田は、文部省に対して「事漸く成るに近して……本校改称の挙に遭ひ、企画計画する処頓に全く廃す」と不満をあらわにした年次報告書を提出している。折田は、寄宿舎の整備、体操教育の導入など学校内容の充実に務めた。大阪中学校は最初の（唯一の）官立中学校であり、文部省からは地方の中学校の模範となることが期待されていた。当時は中学校に関する方針自体が未整備であり、中等教育と高等教育の接続も定まっていなかった。このため、折田が制定した教則は、その後の中学校のあり方を方向づけ、指導的な役割を果たした。折田は「模範学校」の校長として、近隣諸府県や上京出張時の沿道府県の学校の視察にもあたった。折田は中学校を大学に直接接続する学校として整備する一方、大阪中学校を大学相当の教育機関に発展させることを構想していた。1885年（明治18年）、折田は大阪中学校校長として「関西大学創立次第概見」を文部省に提出する。これは、大阪中学校を改組・拡張して関西に第二の大学を開設しようとするものである。同年7月、大阪中学校は大学分校と改称され、折田は大学分校校長となった。
帰国した折田は、1876年（明治9年）11月16日付で文部省督学局勤務の辞令を受ける。後年折田本人が語ったところによれば、文部省入りは大久保利通の推薦によるというが、残されている折田の日記にはそうした事情は記されていない。折田は学監ダビッド・モルレーの通訳を務め、東京府の学校視察に同行するなどしている。1878年（明治11年）4月には外務省に入った。これは外務大輔であった森有礼との関係によるものとみられる。なお、この4月に佐登子夫人と結婚している。同年11月4日には二等書記生としてイタリア・ローマ公使館勤務を命じられたが、病のため任地に赴かないまま辞職、文部省に戻った。1879年（明治12年）10月、体操伝習所主幹に任命され、教育界に入る。この学校は体操指導者を育成する学校であり、ジョージ・アダムス・リーランドが教授として指導に当たっていた。折田の人事について、日本の体育教育の立ち遅れに対して兵式体操の導入を主張していた森有礼との関係を推測する見方がある。折田はその後校長を務める学校で、体操教育の導入に積極的に取り組むことになる。
PML遺伝子はおよそ53kbの長さで、15番染色体の長腕（q）上に位置している。10個のエクソンから構成され、選択的スプライシングによって15種類以上のアイソフォームが生じることが知られている。アイソフォーム間ではC末端ドメインに差異が存在する一方、遺伝子の最初の3つのエクソンによってコードされているtripartiteモチーフはすべてのアイソフォームに共通している。tripartiteモチーフは、亜鉛結合性のRINGフィンガードメイン、B1、B2ボックスと名付けられた2つの亜鉛結合ドメイン、そしてRBCC二量体化ドメインと呼ばれる2本のαヘリックスからなるコイルドコイルドメインを含んでいる。PML遺伝子は、転写、翻訳、翻訳後の段階で制御されている。遺伝子のプロモーター領域は、STAT、インターフェロン調節因子、p53の標的配列を含んでおり、細胞機能への関与の複雑さが示唆される。選択的スプライシングによる調節に加え、タンパク質産物はアセチル化やリン酸化といった翻訳後修飾を受ける。C末端はカゼインキナーゼによってリン酸化されるセリン残基を含んでおり、他にもリン酸化の標的となるチロシン残基やスレオニン残基がいくつか存在する。PMLのリン酸化は、SUMO結合酵素（SUMO-conjugating enzyme）UBC9によるRINGドメインへのSUMOタンパク質の付加を引き起こす。このSUMO化は細胞周期依存的に行われる。PMLは自身や他のSUMO化タンパク質との相互作用に必要なSUMO結合ドメインを含んでいる。PMLのユビキチン化とSUMO化の双方がプロテアソームによる分解を誘導し、PMLの細胞内における不安定性の調節の手段として用いられている。PMLは細胞質で翻訳されるが、N末端に核局在化配列が存在するため核内へ輸送される。核内では、SUMO化されたPMLはRBCCドメインどうしの相互作用によって多量体化する。これによって核マトリックスに結合するリング状の構造が形成され、PMLボディが形成される。リング状のタンパク質多量体の端からはタンパク質の糸がリングから伸びてクロマチン繊維と接触しており、PMLボディの核内での位置とタンパク質の安定性が維持されている。アポトーシス時のようにクロマチンがストレスを受けると、PMLボディは不安定となり微小な構造へと再配置される。これらの微小構造はPMLタンパク質を含んでいるが、通常PMLボディに結合している相互作用タンパク質の多くは含まれていない。PMLボディは核内でランダムに分布しているのではなく、他の核内構造体であるスプライシングスペックルや核小体、または遺伝子に富み転写が活発に行われている領域と結合しているのが一般的である。特に、PMLボディはMHCクラスI遺伝子クラスターやp53などの遺伝子と結合することが示されている。この結合の正確な意義は不明であるが、PMLボディが特定の遺伝子部位の転写に影響を与えている可能性が示唆されている。