讃岐では統一的な戦国大名は出現せず、諸将が割拠していた。細川京兆家の衰退により争乱状態に入ると、阿波の三好氏が讃岐にも勢力を及ぼすようになってきたが、植田一族は三好勢と結び他の国人と抗争している。。その後、土佐の長宗我部氏が次第に勢力を増し、他国へ侵攻するようになってきた。これに対し、植田一族は三好氏と結びつきを強め、長宗我部氏の勢力に対抗している。跡継ぎのいなかった十河家では、三好家から三好一存（三好実休の弟）を養子に迎え、その跡の十河存保も養子で、更に三好家の家督も承継している。天正10年（1582年）6月2日、本能寺の変が起こり、この後長宗我部元親は讃岐に侵攻を始め、天正12年（1584年）までにはほぼ全域が長宗我部軍によって制圧された。この時、戸田城も敵陣に包囲され落城している。天正13年（1585年）6月、羽柴秀吉の四国征伐があり、長宗我部氏は敗北し、土佐一国に減封されている。讃岐は戦功のあった仙石秀久に、また十河存保には二万石が与えられた。四国平定後、植田氏は仙石秀久が率いる秀吉軍の九州征伐に従軍したが、天正14年（1586年）12月島津氏との戸次川の戦いで惨敗を喫した。植田美濃守安信は戸次川の戦いから帰国した後、剃髪し隠居している。これ以降、植田氏の軍事的行動は途絶えている。
室町幕府の成立直後には、細川定禅の兄の細川顕氏が讃岐守護になっている。当時の讃岐の国人の形勢は、北朝方に香西氏、三木氏、宅間氏、寒川氏、南朝方に羽床氏がついていたが、植田氏の動向は定かではない。康安元年（1361年）になり、幕府の内紛により、執事の細川清氏は京から追放される。その後、南朝方に転じて讃岐三木郡白山の麓に陣を置き、兵を募った。植田氏一族の神内次郎景辰、三谷八郎景之、十河首領十郎（3兄弟で植田景保の子）が、これに応じている。貞治元年（1362年）清氏追討の命を受けた従兄弟の細川頼之との間で白峰合戦が起こり、清氏は頼之の陽動作戦で高屋城に居たところを急襲され、討ち死にした。頼之はそのまま讃岐守護に追認され、また土佐の守護にも任じられて、四国管領と呼ばれるようになる。それに伴い、家臣の関東武士の香川氏、安富氏、由佐氏、奈良氏が入部した。東讃の守護代は安富氏、西讃は香川氏が守護代となる。頼之は讃岐を治下に入れ、国人の被官化を進めていった。南朝方であった植田一族も頼之守護、安富守護代の臣下として、これに従うようになる。応仁元年（1467年）、管領家の畠山氏、斯波氏の家督争いから始まり、細川勝元と山名宗全の勢力争いに発展した応仁の乱が勃発。植田氏、神内氏、三谷氏、十河氏の植田一族も、守護代安富元綱氏の指揮下で出陣し合戦している。讃岐の武将では香川氏、香西氏、奈良氏、羽床氏、長尾氏、寒川氏も東軍で戦っている。
植田氏は山田郡植田（現・香川県高松市東植田・西植田）を拠点し、戸田城を居城としていた。讃岐氏から出た一族が、平安時代後期の頃より次第に武士化し、当時の支配体制である惣領制により、その勢力を強めていったと思われる。同じ郡内で、一族から神内氏、三谷氏、十河氏が分家して、同族武士集団を形成していった。元暦2年、源平合戦（治承・寿永の乱）の屋島の戦いでは若狭允植田信則が源氏の陣に属して戦い、戦功を上げている。
神櫛皇子（12代景行天皇の第17皇子）の末裔で、讃岐氏の系譜。神櫛皇子の孫の須賣保礼命が讃岐国造となり、その子孫は讃岐ノ直、讃岐ノ公、讃岐ノ朝臣などを下賜され、代々讃岐氏と称されていた。その讃岐氏の庶流が平安時代後期の頃から植田を称するようになっていく。
讃岐国の春日川流域に興った土豪で、平安時代末期の源平合戦（治承・寿永の乱）の屋島の戦いでは、源氏方で参戦している。室町時代は、讃岐国守護の細川管領家、守護代安富氏の臣下に入り、讃岐国山田郡の領主。代々戸田城を主城とするが、戦国時代になり土佐国の長宗我部元親の侵攻により、落城した。豊臣秀吉軍による四国平定後は、豊臣方に臣従している。
セルピンの立体構造変化は静的な"鍵と鍵穴"型（競合阻害型）のプロテアーゼ阻害剤に対する重要な利点を与える。さらに、阻害剤型のセルピンの機能は、特異的な補因子とのアロステリックな相互作用によって制御されることがある。アンチトロンビン、ヘパリン補因子II、MENT、およびマウスアンチキモトリプシンのX線結晶構造により、これらのセルピンではRCLの最初の2つのアミノ酸がAシートの頂上部に取り込まれるような立体構造が採用されることが明らかになった。このような、RCLが部分的に本体に取り込まれた立体構造は機能的に重要であり、以上の様なセルピンは補因子と結合すると取り込まれた部位を露出させる様な、プロテアーゼと反応しやすい立体構造への構造の再構成を行う。この立体構造の再構成によりセルピンはより効率的な阻害剤となっている。補因子による活性化を受けるセルピンの典型的な例はアンチトロンビンであり、この分子は部分的に取り込まれた、相対的に不活性な状態で血漿中を循環している。主要特異性決定基（P1アルギニン）はセルピン分子の本体へ向いているため、プロテアーゼが利用できない。高分子であるヘパリンの内部にある高い親和性を持つペンタサッカライド（五糖）の配列がセルピンに結合すると、アンチトロンビンの立体構造が変化、RCLが反転、P1アルギニンの露出する。こうしてヘパリンのペンタサッカライドと結合したアンチトロンビンはトロンビンと第Xa因子のより効果的な阻害剤となる。さらに、この2つの凝固因子系プロテアーゼ、トロンビンと第Xa因子もまたヘパリンとの結合部位（エキソサイトと呼ばれる）を持つ。そのためヘパリンはプロテアーゼともセルピンとも結合し、両分子の相互作用を劇的に加速する。初期の相互作用の後、セルピンの最終的な複合体の形成が完了し、ヘパリンの部分は放出される。この相互作用は生理的に重要な役割を持つ。例えば、血管壁が損傷を受けると、ヘパリンが露出し、アンチトロンビンが活性化して凝固反応を制御する。この相互作用の分子的原理の理解により、抗凝固薬として使われる合成ヘパリンペンタサッカライドであるフォンダパリヌクスが開発された。