1954年アマチュアフリーエージェントでデトロイト・タイガースに入団。1960年はアスレチックス傘下AA級シェルブポートで32本塁打を放ち、本塁打王のタイトルを獲得した。9月にカンザスシティ・アスレチックスでメジャー昇格、5試合に出場して1本塁打の記録を残す。1961年はアスレチックスからハワイ・アイランダースに貸し出される形で移籍。この年の10月、ハワイへ遠征のために訪れていた大洋ホエールズの監督三原脩の目に留まり、大洋に入団する。30本塁打・100打点を公約に掲げていたが、シーズンを通じて12本塁打・52打点という結果に終わる。翌1963年はおもに代打として出場するが、前年よりもさらに成績が下降し、この年限りで退団した。
NHK浦川原保倉テレビ中継局（エヌエイチケイうらがわらほくらテレビちゅうけいきょく）は、新潟県上越市（旧浦川原村）に設置されていたNHK新潟放送局のテレビ中継局。
日本コロムビアと東映エージエンシーの共同事業により、『宮本佳那子×高橋秀幸の生っちゃライブ♪ショー』（みやもと かなこ と たかはし ひでゆき の なまっちゃライブ ショー）として2012年4月17日から放送を開始した。パーソナリティは歌手・声優の宮本佳那子と、歌手の高橋秀幸。なお、宮本と高橋はテレビ番組『キッズ劇場ピース』（テレビ神奈川、旧題『キッズ劇場Neo』）でも、「歌のお姉さん」、「歌のお兄さん」として共演している。タイトルの『生っちゃ』とは、「生（生放送、生歌）で歌っちゃおう」の略。番組コンセプトを元に宮本が命名した。2年目の2013年度より『宮本佳那子×高橋秀幸の生っちゃライブ♪ショー ハレルヤ☆』に改題。2014年3月18日に最終回を迎えた。
2006年、物体の周りに物体を効果的に見えなくするための容器を形成することで光を曲げるというアイデアを思いつき、その考えをマイクロ波帯で実証したデューク大学のDavid R. Smithとともに論文を著した。このアイデアは一般的には透明マントとして知られ、メタマテリアルの分野の多くの研究を近年刺激している。2009年にペンドリーとStefan Maierは可視光の範囲で完全レンズと透明マントを開発するための大規模な助成金をLeverhulme Trustから受けた。
ロシアの科学者ヴィクトル・ヴェセラゴにより行われた研究を拡張し、焦点が理論的には完全なレンズを作成する単純な方法を提案した2000年のPhysical Review Lettersの論文は最も引用された論文となっている当初はこのような短い論文がそんなに革新的なアイデアを提示できることを信じることのできず批判する者が多かったが、ペンドリーのアイデアは実験的に確認され、スーパーレンズの概念はナノスケール光学に革命をもたらした。
筋肉はミオシンとアクチンの相互作用によってATPに蓄えられた化学エネルギーを力に変換することで収縮する。実際の筋肉では、細胞内のカルシウム濃度が上昇する際に収縮し、下降するとき弛緩する。トロポニンは、このカルシウムによる筋収縮制御を可能にする調節タンパク質である。トロポニンはサルコメア(sarcomere)のZ線（Z line）から伸びているアクチンフィラメントに巻き付いたトロポミオシンの特定部位に結合しており, 細いフィラメント(thin filament)の全長にわたって約38ナノメートルの間隔で周期的に局在している。サルコメアには多数のミオシン分子が対称に会合して形成された太いフィラメント（thick filament)があり、筋収縮はこの太いフィラメントの束であるA帯（A band）の中に細いフィラメントが滑り込むことによって行われる（滑り説）。細胞内のカルシウム濃度が細胞外の1万分の1に抑えられ弛緩した筋肉では、トロポミオシンがアクチン分子上のミオシン頭部結合部位を立体的にブロックすることによって相互作用を抑制している（立体障害説）。筋肉細胞が活動電位によって刺激され収縮するとき、細胞内のカルシウム貯蔵部位である筋小胞体の膜に存在するカルシウムチャネル(リアノジン受容体)が開口し、濃度勾配に従って細胞質中にごく微量(細胞外カルシウム濃度の千分の1以下）のカルシウムが放出される。放出されたカルシウムの一部はトロポニンに結合し構造変化を引き起こすことによって、分子モーターであるミオシン頭部とアクチンの結合を障害しない位置にトロポミオシンを移動させて筋収縮を可能にする。つまり、筋収縮は、ミオシンとアクチン間の相互作用に対するトロポニンの抑制作用がカルシウムによって解除（脱抑制）されることで引き起こされる。トロポニンは、トロポニンC, トロポニンI, トロポニンTと名付けられた構造的にも機能的にも異なる3つのサブユニットからなるタンパク質複合体である。トロポニンCはカルモジュリンを祖先に持つカルシウム結合蛋白質であり、EFハンド構造と呼ばれる特徴的なカルシウム結合部位を持つ。トロポニンＩは分子内の抑制領域でアクチンと結合することによって筋収縮を抑制するが、トロポニンCにカルシウムが結合することによってその結合が抑制される。トロポニンTは他のトロポニンサブユニットと結合するとともにトロポミオシンに結合することによって、トロポニン複合体を細いフィラメントの特定の位置に繋ぎとめている。骨格筋はさらに速筋と遅筋に分けられるが、速筋、遅筋、心筋においてそれぞれ異なる遺伝子にコードされた特異的なトロポニンのアイソフォームが発現しており、筋肉の種類に応じて最適なカルシウムによる収縮制御を行っている。例えば、速筋トロポニンCは筋収縮を制御する機能的役割を担うＮ末端側のカルシウム結合部位を2つ持つが、遅筋・心筋トロポニンCは1つしか持たない。すなわち、遅筋と心筋は1分子のトロポニンに1個のカルシウムイオンが結合解離することで制御されているのに対して、速筋は2個のカルシウムイオンが協同的に結合解離することで制御されている。これによって、速筋は非常に狭い範囲の細胞内カルシウム濃度の変化によって”全か無か”様の素早い応答が可能になっている。また、心筋トロポニンＩのN末端には骨格筋トロポニンＩよりも30個ほど長いアミノ酸が付加しており、自律神経による心機能の調節において重要な働きをしている。