第二次世界大戦後に便宜置籍船が増加したことに対応するため、1958年の公海に関する条約第5条、1982年採択の国連海洋法条約第91条では、国籍国と船舶の間には「真正な関係が存在しなければならない」と定められた。しかし、これらの条約では「真正な関係」について具体的な要件の定義がされず、船籍を付与する国の法令に委ねられていた。その後、1986年に採択された船舶登録要件に関する国際連合条約により、初めて「真正な関係」の具体的要件が規定された。同条約では船籍国に船舶の所有者である法人やその子会社・営業所がある場合のほか、船籍国国籍の代理人か管理担当者である法人が存在する場合にも船籍登録が許容された（同条約第10条）。船籍登録に必要な船籍国民（法人を含む）の船舶所有に関する参加の具体的水準は各国の法令に委ねられ、船籍国民の資本参加までは要求されておらず（同条約第8条）、船員の国籍についても十分な部分を船籍国民とする原則を勧告的に尊重させるに留めて、外国人船員の乗船を許容した（同条約第9条）。これらは便宜置籍船の現状を追認する内容で、国際的な海運取引に何らの影響も与えない結果となった。
1941年4月1日、1940年11月22日にプエルトリコで編成されたB-18の運用飛行隊第29爆撃隊、第44爆撃隊、第45爆撃隊が編成されて誕生した。1941年12月8日の日本の真珠湾攻撃の後、パナマ運河防空任務に就くためカリブ海地域で訓練を行った。訓練にはB-17とB-26が用いられた。のちカリブ海防衛の必要性の低下のため、第40爆撃群はアメリカ本土に戻って再編成され、1943年11月カンザス州プラット陸軍飛行場でB-29に改組され、第58爆撃団の指揮下に入った。プラットでは第29爆撃隊、第44爆撃隊、第45爆撃隊及び第395爆撃隊は、B-29とその新しい任務に移行訓練に従事した。1944年3月、第40爆撃群は米国を離れインドに進出、第20爆撃集団の隷下に属した。インドではヒマラヤ山脈東端を越えて成都の前進基地に燃料・爆弾など物資を輸送する「ハンプ・ミッション」に従事した。当時中国近海は日本の制海権・制空権下にあり、通行できなかったからである。この任務のためにB-29は武装をほとんど外さねばならず、飛行任務中、特に帰路は非常な危険にさらされた。「ハンプ・ミッション」は純然たる輸送任務であったにもかかわらず、戦闘任務としてカウントされたほど危険度は高かった。最初の戦闘任務は1944年6月5日に行われた。部隊はタイのバンコクで鉄道を攻撃するためにインドから離陸した。飛行距離は往復2261マイルに及び、戦争中最長の爆撃飛行となった。6月15日には1942年のドーリットル空襲以来初の日本本土爆撃となる八幡空襲に参加した。部隊はインドを拠点に活動し、中国の前進基地からビルマ、タイ、中国、日本、インドネシア、台湾、海軍施設、製鉄、航空機工場のような目標を攻撃した。1944年8月20日に八幡製鉄所攻撃にも参加している。この月にはセイロンの前進基地からパレンバン、スマトラ島港湾施設を攻撃した。その後日本に対するさらなる攻撃のために、第21爆撃集団の麾下に移り1945年4月にテニアンに移動。都市部への焼夷弾襲撃、日本の航路に機雷を散布する飢餓作戦などに参加した。1945年5月には呉の石油貯蔵施設、名古屋工業地帯、海軍飛行機工場を攻撃した。7月24日には大阪大空襲に参加し、部隊として勲章を授与されている。8月15日終戦の日には日本領内の捕虜収容所にあった連合軍捕虜に食料や物資を投下し、航空ショーにも参加した。
第40爆撃群（だい40ばくげきぐん）はアメリカ陸軍航空軍第20空軍、第20爆撃集団第58爆撃団隷下の爆撃群。活動期間は1943年5月から1946年10月1日まで。
反応全体は次のように示される。グリコーゲン（n残基） + Pi ↔ グリコーゲン（n-1残基） + D-グルコース-1-リン酸グリコーゲンホスホリラーゼはグリコーゲンをグルコース単位に分解する。 グリコーゲンはグルコースが一分子少なくなり、遊離するグルコース分子は グルコース-1-リン酸となる。 代謝されるには、ホスホグルコムターゼによってグルコース-6-リン酸に変換される必要がある。この反応は溶液中では可逆的だが、細胞内では上で示した方向にしか進まない。それは、細胞内では無機リン酸の濃度がグルコース-1-リン酸の濃度よりはるかに高いからである。グリコーゲンホスホリラーゼは直鎖状のグリコーゲン（α1-4グリコシル結合）にしか作用しない。その作用はα1-6 分枝（グリコーゲンでは非常に多く存在する）から4残基のところで止まってしまう。その状況では、グリコーゲン鎖を直鎖状にするグリコーゲン脱分枝酵素が必要である。その転移酵素は3つのグリコシル残基をまとめてその他の末端に移し、α1-6グリコシダーゼが新しくできた鎖に残ったα1-6グルコース1残基を分解する。これが完了すると、グリコーゲンホスホリラーゼが反応を続ける。この酵素はα1-4結合特異的であり、その分子には30Åの長さの割れ目があり、グリコーゲン鎖のヘリックスの半径と同じである。そこには4-5グリコシル残基が結合するが、分枝には狭すぎる。この割れ目はグリコーゲン貯蔵部位と活性を持つ触媒部位をつなげる。グリコーゲンホスホリラーゼはピリドキサールリン酸（PLP、ビタミンB6より派生）を各触媒部位にもつ。ピリドキサールリン酸は塩基性の残基（この場合Lys680）と結合し、共有結合的にシッフ塩基を形成する。このシッフ塩基が形成されるとPLP分子が活性部位に保持され、PLPのリン酸基が無機リン酸を容易にプロトン化し、次いでα-1,4グリコシド結合を形成する酸素によって脱プロトン化されるようになる。PLPはその負の電荷がリン酸基内のみならず、ピリジン環によっても安定化されるので、容易に脱プロトン化し、そのPLPの脱プロトン化によって生じた共役塩基は非常に安定である。プロトン化した酸素は良い遊離基であり、SN1反応様式で末端のグリコーゲンからグリコーゲン鎖が離れ、その結果1位に2級カルボカチオンをもつグルコースが生じる。最後に脱プロトン化した無機リン酸が求核剤として働いてカルボカチオンと結合し、グルコース-1-リン酸とグルコース1分子分短くなったグリコーゲン鎖が生じる。半イス型立体配座での正に荷電した酸素が関わるもう一つの機構も提唱されている。