「特別支援教育」を専門に学ぶことが可能。「教育カウンセラー補」（実務経験後「初級教育カウンセラー」取得可／通信制大学では唯一）「AS（自閉症スペクトラム）サポーター」などの資格取得。『学士 (共生科学)』という学位は、星槎大学でしか得ることができない。在籍年限がない。卒業要件を満たしても、卒業せずに学業の継続が可能。1科目からの履修が可能。スクーリング会場を希望に応じて設定してくれる（条件有）。ボランティア活動、インターンシップなども単位として認定される。２年次〜4年次への編入が可能。
主に社会人を対象とした通信制の大学であり、学校法人国際学園が2004年に設立した。芦別キャンパスの校舎は1954年（昭和29年）築の煉瓦造りで、旧・芦別市立頼城小学校の校舎を使用している。校舎と体育館は2007年（平成19年）12月7日、国によって登録有形文化財に登録された。学生の半数以上が教員や公務員である。
2010年には衆議院政治倫理の確立及び公職選挙法改正に関する特別委員会委員長に就任。同年の民主党代表選挙では小沢一郎に一票を投じる。この投票について松崎は「参議院のねじれを解消できるリーダーはどちらか、民主党を分裂させない結果をつくるにはどうしたらよいか」を考えた結果としている。2011年民主党代表選挙では、農林水産大臣の鹿野道彦に立候補を要請し、推薦人に名を連ねる。鹿野について松崎は「十数年の鹿野さんとのお付き合いの中で、人間としての「味」「温かさ」という、今の民主党の政治家に欠けているのではないかと私が考えている資質が鹿野さんには非常に豊かであることを私は知っています。人間としての「味」「胆力」そして人間の「幅」を持」つと評価している。鹿野は敗北したものの、代表選後の素交会（鹿野グループ）結成に参加した。その後同年9月に成立した野田内閣では総務副大臣に就任。総務副大臣として情報通信・放送・郵政を担当。これについて、「これまでの政治活動から、地方分権・地域主権を担当すると思ったが、郵政、放送、電波、ICT（情報通信技術）の担当になった。これらは将来の日本の成長分野なので、海外展開の目玉となるようにしていきたい」と語っている。2012年10月の内閣改造に伴い総務副大臣を退任。民主党政策調査会副会長に就任。同年12月の第46回衆議院議員総選挙では、前回下した桜田義孝に敗れ、比例復活ならず落選。2014年、党の「70歳定年制」を理由に政界から引退すると伝えられた。2018年春の叙勲で旭日重光章を受章。同年6月29日3時8分、食道がんのため千葉県柏市の病院で死去。74歳没。叙正四位。2019年4月、三男の松崎太洋が千葉県議会議員選挙に柏市選挙区より立憲民主党公認で立候補し初当選を果たした。
グリコーゲンホスホリラーゼの単量体は大きなタンパク質であり、筋細胞では842アミノ酸からなり、分子質量は97.434 kDaである。その酵素は不活性な単量体か生物学的に活性のある2量体（2つの同一サブユニット）で存在する。グリコーゲンホスホリラーゼ2量体は、触媒部位、グリコーゲン結合部位、アロステリック部位、および可逆的にリン酸化されるセリン残基を含む、生物学的に重要な多くの領域を持つ。まず、触媒部位は比較的隠されていて、タンパク質の表面とサブユニットの境界から15Åはなれている。 このように表面から触媒部位へは接触が難しいので、タンパク質の活性が調節によって非常に影響を受ける。小さなアロステリックな影響がグリコーゲンの活性部位への接触しやすさを大きく増加させることがある。おそらく最も重要な調節部位はSer14であり、それはサブユニット境界に非常に近く、可逆的なリン酸化を受ける部位である。リン酸化による構造変化は、ホスホリラーゼbをホスホリラーゼaに変換し、もともとは不規則な配列の10番目から22番目の残基をαヘリックスにする。この変化はAMPが無くともホスホリラーゼ活性を25%増加し、AMPによる活性化をさらに高める。グリコーゲンホスホリラーゼの筋でのアイソフォームで結合するAMPのアロステリック部位は、ちょうどSer14のようにサブユニット境界に近い。この部位へのAMPの結合は、この酵素のT形態からR形態への変化に相当し、サブユニット境界での3次構造を少し変化させ、それにより4次構造を大きく変化させる。 AMPの結合は2つのサブユニットのタワーヘリックス（262-278残基）を50度回転させ、構造とサブユニット間の相互作用を大きく変える。このタワーヘリックスの回転により、2つのサブユニットを10度回転させ、重要なことに、T形態では触媒部位への接触を妨げていた282-286残基（280番台のループ）を不規則にし、R形態では妨げられなくする。最後に述べる、おそらくグリコーゲンホスホリラーゼタンパク質で最も興味深い部位は、グリコーゲン貯蔵部位と呼ばれる。397-437残基がこの構造を形成し、このタンパク質がその触媒部位から全長30 Åにわたってグリコーゲン鎖と共有結合ができる。この部位は末端グルコース分子の分解を始める前にこの酵素が結合している部位である可能性が最も高い。事実、細胞に存在する70%のホスホリラーゼ2量体がグリコーゲン顆粒に結合している。哺乳類では、グリコーゲンホスホリラーゼの主要なアイソザイムは筋、肝、および脳でみられる。脳のタイプは成体の脳と胚性組織で優勢であり、肝および筋のタイプは成体の肝と骨格筋でそれぞれ優勢である。