明治32年、篆刻家の木村竹香と母マスの次男として新潟市古町通四番町に生まれる。本名は正平、字も号も正平である。他に一止・一止道人・幾盦(幾庵)と号し、若い頃に更生・更生居・更生道人・邵平などとしたこともある。なお、一止とは正を2つに分解したものである。 15歳のとき新潟県新潟中学校を卒業。父と親交の会った会津八一の知遇を得、八一没後はその墓碑銘を刻している。16歳の時上京し、山田寒山の娘婿となる。書は滑川澹如に学んだともいう。19歳のとき、漢学私塾二松學舍（現二松學舍大学）にて三島中洲に漢学を学ぶ。実業家の堤清六の援助を受けて二十代に2度中国に遊学。このとき河井荃廬の紹介で呉昌碩に篆刻や画を学ぶ。また徐星州からも学んでいる。小川芋銭と出会い交流する。晩年、自らの師は山田寒山と河井荃廬であると述べ、寒山とともに印聖といわれた高芙蓉の正統と自らの篆刻芸術を位置づけている。文人画風の墨絵でも知られ、中川一政との交流があった。元東京学芸大学講師。 戒名は萬象院永楽一止居士。東京多磨霊園に墓所がある。
山田 正平（やまだ しょうへい、明治32年（1899年）2月1日 - 昭和37年（1962年）8月16日）は、新潟県出身の篆刻家。「昭和の代表的篆刻家」。
第一高等学校在学中、野球部で2年先輩の名二塁手・中野武二（1972年野球殿堂入り）の後継者として1907年、1908年の二年間二塁手をつとめ、第三高等学校、早稲田大学、慶應義塾大学との対抗戦に出場して攻守に活躍した。公職追放後、明治時代の野球草創期の故事解明に情熱を持って取り組み、20年近くの歳月をかけて資料を収集、その資料を基に1971年の学士会会報710号および713号の中で、野球発祥については諸説ある中で「ベースボールが日本に渡来したのは明治5年、発祥の地というべき場所は現学士会館本館敷地である」との見解を明らかにした。また、翌1972年には85歳の高齢にもかかわらず「日本野球創世記」を著作、刊行した。同書は野球渡来の経緯を皮切りに、日本における野球の生い立ちを極めて論理的な、しかも緻密な筆致をもってわかりやすく世に紹介したものである。2009年、特別表彰で野球殿堂入り。
細胞が十分に成長したところでZリング形成が始まるメカニズムについては、ある理論モデルによる説明がある。E. coliの隔壁の形成位置不全変異株から、Minファミリーという一連のタンパク質が発見されているが、これらがFtsZの重合と緊密に関係している。Minタンパク質は、細胞の中側や核内でFtsZリングが形成されるのを阻止しているが、ある仮説によればFtsZが細胞の中間位置で重合するための制御機構にも関係しており、その機構は分裂の前の細胞のサイズの増大にリンクしている。MinC,D,Eシステムは、細胞膜の特定地点付近でのFtsZの重合を阻害する。MinDは、細胞の極の細胞膜にのみ位置するもので、ATPアーゼおよびATP結合の働きをするドメイン（部分）を持っている。MinDは、ATPと結合している時にだけ細胞膜と結合するので、ATP結合ドメインは重要である。MinDがいったん細胞膜に結合すると、それらは重合して、MinDのかたまりをつくる。このかたまりは、別のタンパク質であるMinCと結合して、それを活性化させる。MinCはMinDと結合したときのみ活性を持つ。MinCはFtsZの重合を阻害する働きを持つ。細胞の極には、FtsZ重合阻害タンパク質（つまりMinD/C）が高濃度になっているので、FtsZは、細胞中央以外では、分裂を開始するのを妨害されている。MinEは、細胞中央での、MinCD複合体の形成を妨げる役割を持つ。MinEは、両方の細胞極の近くで、リングを形成する。このリングはZリングとは直接関係はない。ただし、MinDのATPアーゼ機能を活性化することによって、MinDを細胞膜から離すという触媒作用がある。MinD自身のATPアーゼ機能は、MinDに結合したATPを加水分解し、それ自身の細胞膜への固定を妨げる。MinEは、MinD/C複合体が中央で形成されるのを妨げ、極にのみ押し込めている。MinD/C複合体が分解されると、MinCは不活性化される。これによりMinCがFtsZを不活性化するのを防ぐ。結果的に、この反応が、Minタンパク質の特定位置（極付近）への局在化を指示している。それゆえFtsZは、阻害物質のない中央付近でのみ重合することができる。MinEリング形成が不全な変異体は、MinCD複合体が極部分を超えて存在するので、分裂が阻害される。MinDは、MinEによって細胞膜から分離された後に、細胞膜と再結合するためには、ATPと再び結合する必要がある。Minタンパク質の会合の、この時間的な中断は結果として、時間的・空間的な調整機能として働いている可能性がある。生体内（In vivo）では、Minタンパク質は、およそ50秒ごとに細胞極間を振動することが観察されている。だが、Minタンパク質の振動は、すべてのバクテリアの分裂システムにとって必要というわけではないらしい。B. subtilis では、MinCとMinDが細胞極付近に静的に濃縮されている。だがこのシステムはやはり、細胞の大きさと、FtsZによる隔壁生成および分裂を結びつけている。Minタンパク質のこの動的な振る舞いは、生体膜を模した人工の脂質二重膜によって、生体外（in vitro）で再現されている。MinEとMinDは自己組織化するが、そのふるまいは、反応拡散系のようなメカニズムによって、平行周期の波動となる。