Propriétés nutritionnelles des protéines du lait (2012)

Confirmant une hypothese avancee depuis longtemps, les travaux de S. Mahe, Y. Boirie et B. Beaufrere a la fin des annees quatre dix ont ete decisifs pour demontrer l’impact de la nature, de la structure des proteines sur leur biodisponibilite et par consequent sur leurs proprietes nutritionnelles. Parce qu’elles se distinguent par leur capacite a precipiter en milieu acide, les caseines ont une cinetique de vidange gastrique plus lente que celle des proteines du lactoserum (Mahe et al . 1996) d’ou decoule une orientation metabolique postprandial completement differente, a l’origine du concept de proteines lentes (caseines) et rapides (proteines solubles du lait) (Boirie et al. (1997). La vitesse d’absorption d’une proteine alimentaire se revele etre un facteur de regulation independamment de la composition en acides amines de cette proteine (Dangin et al. 2001). Cette vitesse influence l’utilisation postprandiale de cette proteine en modulant les voies du metabolisme proteique. Au fil des travaux menes et des resultats acquis dans cette ligne de recherche, un questionnement de plus en plus pregnant s’est precise sur la relation entre microstructures, proprietes des matrices alimentaires et leur digestibilite/biodisponibilite autrement dit sur leur impact nutritionnel. Une matrice alimentaire ne peut etre definie comme la somme de ses composants mais comme l’interaction complexe de nutriments entre eux au sein d’un aliment formule et organise sous l’effet des traitements technologiques utilises en industrie agroalimentaire, entre autres les traitements thermiques, physico-chimiques, enzymatiques ou les processus de gelification, de coagulation. Ces traitements technologiques affectent la valeur nutritionnelle des proteines. Par exemple, il a ete montre que les traitements thermiques en modifiant la structure des proteines modifient les cinetiques digestives. Dans une etude basee sur l’analyse des cinetiques de transfert de l’azote alimentaire dans les pools azotes plasmatiques (proteines, acides amines et uree), un traitement UHT du lait accelere les cinetiques de digestion (Lacroix et al. 2008) aboutissant a une retention postprandiale plus faible comparee au lait non traite. Base sur ces exemples ainsi que sur un bon nombre d’autres resultats de la litterature, il apparait ainsi que la microstructure des matrices alimentaires intervient sur leur biodisponibilite au travers des cinetiques digestives. La microstructure d’une matrice est definie par ses proprietes mecaniques, la taille des particules, leur morphologie, l’encombrement sterique spatial genere par le reseau de nutriments, les mecanismes de transfert, de diffusion et de liberation des molecules au sein de ce milieu matriciel. Notre objectif est de comprendre comment cette microstructure affecte la deconstruction de matrices alimentaires telles qu’elle se passe au niveau de la digestion. Ces recherches s’inscrivent dans la perspective de construire la qualite de matrices alimentaires a base de proteines de lait en tenant compte des objectifs de nutrition-sante de populations specifiques (enfant, senior). Elles ont aussi pour objectif l’acquisition de connaissances scientifiques sur les mecanismes de destructuration aux differentes echelles (moleculaire, macromoleculaire et mesoscopique) de ces matrices dans le tube digestif et des relations entre leurs compositions et/ou structures et leurs fonctionnalites biologiques (metabolisme proteino-energetique et bio-activites). Nous nous proposons donc d’integrer le role de la microstructure de l’aliment dans le processus de digestion et d’analyser finement la formation des produits d’hydrolyse a l’interieur des differents compartiments du tube digestif, de facon a pouvoir comprendre l’utilisation metabolique des proteines alimentaires. Au travers de quelques exemples marquants, il sera decrit les methodologies developpees pour analyser ces matrices alimentaires complexes ainsi que les resultats cinetiques obtenus pour des matrices laitieres de memes compositions mais de structures differentes.