触媒三残基
触媒三残基（しょくばいさんざんき、）とは、いくつかの酵素の活性部位に見られる3つの配位アミノ酸の一式である。触媒三残基は、ヒドロラーゼおよびトランスフェラーゼ酵素（例えば、プロテアーゼ、アミダーゼ、エステラーゼ、アシルラーゼ、リパーゼ、およびβ-ラクタマーゼ）で最も一般的に見られる。酸-塩基-求核剤 三残基は、共有結合触媒のための求核性残基を生成するための一般的なモチーフである。この残基は電荷リレーネットワークを形成して求核剤を分極および活性化し、基質を攻撃して共有結合中間体を形成し、加水分解されてを放出し、遊離酵素を再生する。求核剤は、最も一般的にはセリンやシステインアミノ酸であるが、時にはスレオニンまたはセレノシステインも含まれている。酵素の三次元構造は、配列上（一次構造）では離れていても、三残基が正確な方向にまとまっていることを示している。
機能（および三残基の求核剤）のと同様に、触媒三残基は収斂進化の最良の例のいくつかを示している。触媒作用に対する化学的制約により、同じ触媒解明が、少なくとも23の別々のスーパーファミリーで独立して展開している。その作用機序は、生化学的に最もよく研究されているものの一つである。