タンパク質-グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ
タンパク質-グルタミンγ-グルタミルトランスフェラーゼ（タンパクしつグルタミンガンマグルタミルトランスフェラーゼ、protein-glutamine γ-glutamyltransferase）はタンパク質上のグルタミン残基のアミノ基と第1級アミンを縮合させ、アミン上の置換基をグルタミン残基に転移させ、アンモニアが生成する反応を触媒する転移酵素。トランスグルタミナーゼ(transglutaminase, TGase)と呼ばれることも多い。EC番号2.3.2.13。生物界に幅広く存在し、人には凝血第XIII因子を代表として8種類のトランスグルタミナーゼが存在する。
通常は第1級アミンとしてタンパク質上のリジン残基のアミノ基が用いられ、架橋酵素として作用する。この架橋反応によりタンパク質はゲル化し、水への溶解やプロテアーゼに対する耐性が増す。