Gaceta médica catalana (1908-03-15 00:00:00), página 30

los trabajos de Salaskin (1), de Embden y Knoop (2), de E. Zunz y L. Mayer (3), de Fox, de Weckers, han venido á demostrar que la erepsina juega un papel constante en la protcolisis intestinal. Durante el paso de las albuminosas y las peptonas por la mucosa intestinal es cuando su acción se hace preponderante.

Su acción no excede á la de la tripsina, pues no da nacimiento más que á los cuerpos cristalizados básicos diaminados y á los cuerpos cristalizados ácidos monoaminados, pero no á sus productos de descomposición secundaria grasos y aromáticos (Mochizuki).

El jugo intestinal encierra también, según Portier (4) una lactasa que desdobra la lactosa en galactosa y dextrosa.

Encierra, por último, una enteróquinasa, descubierta por Pawlow (5), que transforma el zimógeno inactivo del jugo pancreático en fermento activo, la tripsina. Delezenne y Frouin (6) han comprobado que el jugo pancreático normal, cualquiera que sea el régimen á que esté sometido el animal, no contiene jamás la tripsina activa en el momento en que penetra en el intestino, es decir, por tan largo tiempo como no ha estado en relación con la quinasa. La enteróquinasa se encuentra sobre todo al nivel del duodeno y del yeyuno, mientras que falta casi al nivel del ileon (Delezenne y Frouin).

No se está de acuerdo sobre el origen de la enteróquinasa. Según Delezenne sería producida por los leucocitos de la mucosa. Esta opinión ha sido combatida por Bayliss y Starling, Hekma, Falloise (7). Este último admite el origen en las células de las velosidades intestinales. Hamburger y Hekma (8), Enriquez y Hallion la han encontrado en el hombre. Una quinasa ha sido descubierta recientemente por Hougardy (9) en la leche de vaca, y es posible que la leche de mujer la contenga también.

No me detendré por más largo tiempo en estos detalles de orden fisiológico, que mi distinguido colega el Dr. Lesage sabrá exponer mejor que yo, y llego ya al estudio de las diferentes transformaciones alimenticias que se verifican en el intestino.

La transformación más importante es la de la caseína, la que no es modificada en el estómago. Bajo la acción de la tripsina, obrando en medio alcalino y hecha activa por la enteróquinasa, la caseína coagulada y liquidada es transformada, según Kuhne, en hemicuerpos y anticuerpos, es decir, antialbumosas y antipeptonas, por una parte, que resisten á la digestión trípsica; y son reabsorbidas tal como son, y en hemialbumosas y hemipeptonas, por otra, que sufren una descomposición ulterior en cuerpos cristalizados y que no toman ninguna parte en la constitución de los órganos, á la inversa de las primeras.

No obstante, Kutischer ha demostrado que la digestión trípsica disociaba lo mismo la antipeptona que la hemipeptona en bases exónicas diaminadas (lisina, histidina, arginina), y en ácidos monoaminados.

Investigaciones recientes, entre otras de Emilio Fischer (10) y Emilio Abderhalden (11) tienden, no obstante, á mostrar que la tripsina no ataca la antipeptona, sino que es más bien la erepsina la que ejerce este papel.

En resumen, la digestión trípsica descompone con extrema facilidad la molécula albuminosa y da nacimiento á los cuerpos siguientes (12):

(1) Salaskin, idem. t. XXXV, p. 419.
(2) Embden y Knoop. Hofm. Beitr., t. III, p. 120.
(3) E. Zunz y L. Mayer. «Les Mém. couronn. de l'Acad. de méd. de Belgique», 1904.
(4) Portier, «Soc. de biologie», 1898.
(5) Pawlow «Le travail des glandes dig.», 1901.
(6) Delezenne y Frouin. C. R. de la Société de Biologie, p. 54, 1902, p. 692.
(7) Falloise. Arch. intern. de physiol., t. I, 1904 y t. II, 1905, p. 299.
(8) Hamburger y Hekma. «Sur le suc intestinal.»—Journ. de physiol. et de pathol. génér. 1902, pp. 808-814, t. VI.
(9) Hougardy. Arch. intern. de physiol., t. IV, 1906, pp. 359-368.
(10) E. Fischer. «Untersuchungen über Aminosäuren, Polypeptide und Proteine», Berlín, 1906.
(11) E. Abderhalden. Lehrb. der physiol. Chemie. Berlin y Viena, 1906, p. 205.
(12) Ch. Gillet. «Lipase du lait»—Journ de physiol. et de pathol. génér., p. 3.