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问题：紧急求助生物题什么是酶的专一性? 
紧急求助题    什么是酶的专一性?
回答：酶的专一性酶的底物专一性即特异性(substrate specificity)是指酶对它所作用的底物有严格的选择性。一种酶只能催化某一类，甚至只与某一种物质起变化。例如酯酶只能水解脂类，肽酶只能水解肽类，糖苷酶只能水解糖苷等。(一)酶的专一性分为两种类型：1．结构专一性 有些酶对底物的要求非常严格。只作用于一个底物，而不作用于任何其他物质，这种专一性称为“绝对专一性”(absolute specificity)。例如脲酶只能催化尿素水解，而对尿素的各种衍生物(如尿素的甲基取代物或氯取代物)不起作用。又如延胡索酸水化酶只作用于延胡索酸(反丁烯二酸)或苹果酸(逆反应的底物)，而不作用于结构类似的其他化合物。有些类似的化合物只能成为这个酶的竞争性抑制剂或对酶全无影响。此外，如麦芽糖酶只作用于麦芽糖，而不作用于其他双糖。淀粉酶只作用于淀粉，而不作用于纤维素。碳酸酐酶只作用于碳酸。有些酶对底物的要求比上述绝对专一性略低一些，它的作用对象不只是一种底物，这种专一性称为“相对专一性”。具有相对专一性的酶作用于底物时，对键两端的基团要求的程度不同，对其中一个基团要求严格，对另一个则要求不严格，这种专一性又称为“族专一性”或“基团专一性”。例如α-D-葡萄糖苷酶不但要求α-糖苷键，并且要求α-糖苷键的一端必须有葡萄糖残基，即α-葡萄糖苷，而对键的另一端R基团则要求不严，因此它可催化含有α-葡萄糖苷的蔗糖或麦芽糖水解，但不能使含有β-葡萄糖苷的纤维二糖(葡萄糖-β-1，4-葡萄糖苷)水解。β-D-葡萄糖苷酶则可以水解纤维二糖和其他许多含有β-D-葡萄糖苷的糖，而对这个糖苷则要求不严，可以是直链，也可以是枝链，甚至还可以含有芳香族基团，只是水解速度有些不同。有一些酶，只要求作用于一定的键，而对键两端的基团并无严格的要求，这种专一性是另一种相对专一性，又称为“键专一性”。这类酶对底物结构的要求最低。例如酯酶催化酯键的水解，而对底物，中的R及R′基团都没有严格的要求，既能催化水解甘油脂类、简单脂类，也能催化丙酰、丁酰胆碱或乙酰胆碱等，只是对于不同的脂类，水解速度有所不同。又如磷酸酯酶可以水解许多不同的磷酸酯。其他还有水解糖苷键的糖苷酶，水解肽键的某些蛋白水解酶等。各种蛋白水解酶都水解肽键，但它们的专一性程度各不相同。细菌中的蛋白水解酶，如枯草杆菌蛋白酶，对于被作用肽键的两端没有严格的要求，只要求组成肽键的氨基端有一个疏水基团；而血液凝固酶系统中的凝血酶，它的专一性程度则相当高，对被水解的肽键的羧基一端要求L-精氨酸残基，氨基一端要求甘氨酸残基。胰蛋白酶只专一地水解赖氨酸、精氨酸羧基形成的肽键，胰凝乳蛋白酶专一地水解由芳香族氨基酸或带有较大非极性侧链的氨基酸羧基形成的肽键，弹性蛋白酶专一地水解丙氨酸、甘氨酸及短脂肪链氨基酸的羧基形成的肽键，胃蛋白酶水解芳香族或其他疏水氨基酸的羧基或氨基形成的肽键。蛋白质进入动物消化道后，先受胃蛋白酶、胰蛋白酶及弹性蛋白酶的作用，再受羧基肽酶、氨基肽酶和二肽酶的协同作用，最终水解为氨基酸。2．立体异构专一性(stereospecificity)(1)旋光异构专一性 当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于其中的一种。这种对于旋光异构体底物的高度专一性是立体异构专一性中的一种，称为“旋光异构专一性”，它是酶反应中相当普遍的现象。例如L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化，而对D-氨基酸无作用。生物体中天然的D-氨基酸很少，它只能被D-氨基酸氧化酶催化，而不受L-氨基酸氧化酶的作用。又如胰蛋白酶只作用于与L-氨基酸有关的肽键及酯键，而乳酸脱氢酶对L-乳酸是专一的，谷氨酸脱氢酶对于L-谷氨酸是专一的，β-葡萄糖氧化酶能将β-D-葡萄糖转变为葡萄糖酸，而对α-D-葡萄糖不起作用。(2)几何异构专一性 有的酶具有几何异构专一性，例如前面提到过的延胡索酸水化酶，只能催化延胡索酸即反-丁烯二酸水合成苹果酸，或催化逆反应生成反-丁烯二酸；而不能催化顺-丁烯二酸的水合作用，也不能催化逆反应生成顺-丁烯二酸。又如丁二酸脱氢酶只能催化丁二酸(琥珀酸)脱氢生成反-丁烯二酸或催化逆反应使反-丁烯二酸加氢生成琥珀酸，但不催化顺-丁烯二酸的生成及加氢。酶的立体异构专一性还表现在能够区分从有机化学观点来看属于对称分子中的两个等同的基团，只催化其中的一个，而不催化另一个。例如，一端由14C标记的甘油，在甘油激酶的催化下可以与ATP作用，仅产生一种标记产物，1-磷酸-甘油。甘油分子中的两个-CH2OH基团从有机化学观点来看是完全相同的，但是酶却能区分它们。另外，用氚标记的方法发现在脱氢酶的催化下，底物和 NAD+之间发生的氢的转移也有着严格的立体异构专一性，这种专一性表现在对尼克酰胺环中C4上的氢有选择性。如酵母醇脱氢酶在催化时，辅酶的尼克酰胺环C4上只有一侧是可以加氢或脱氢的，另一侧则不被作用。酵母醇脱氢酶的这种专一性被定为A型，凡与酵母醇脱氢酶的辅酶中尼克酰胺环上氢的位置相似，同处一侧，具有同侧专一性的酶都称为A型专一性的酶，如苹果酸脱氢酶及异柠檬酸脱氢酶以及有的乳酸脱氢酶等都是。凡是与酵母醇脱氢酶的辅酶中尼克酰胺环上氢的位置不同，处于异侧，具有另一侧专一性的称为B型专一性的酶，如谷氨酸脱氢酶、α-甘油磷酸脱氢酶等。酶的立体专一性在实践中很有意义，例如某些药物只有某一种构型才有生理效用，而有机合成的药物只能是消旋产物，若用酶便可进行不对称合成或不对称拆分。如用乙酰化酶制备L-氨基酸：有机合成的D、L-氨基酸经乙酰化后，再用乙酰化酶处理，这时只有乙酰-L-氨基酸被水解，于是便可将L-氨基酸与乙酰-D-氨基酸分开。(二)关于酶作用专一性的假说早期E．Fisher曾用“模板“(template)或“锁与钥匙学说”(lock and keythoery)来解释酶作用的专一性，认为底物分子或底物分子的一部分象钥匙那样，专一地楔入到酶的活性中心部位，也就是说底物分子进行化学反应的部位与酶分子上有催化效能的必需基团间具有紧密互补的关系。这个学说强调指出只有固定的底物才能楔入与它互补的酶表面，用这个学说，再结合所谓“酶与底物的三点附着”学说就可以较好地解释酶的立体异构专一性。“三点附着”学说指出，立体对映的一对底物虽然基团相同，但空间排列不同，这就可能出现这些基团与酶分子活性中心的结合基团能否互补匹配的问题，只有三点都互补匹配时，酶才作用于这个底物(图4-17中A)，如果因排列不同，则不能三点匹配，酶不能作用于它(图4-17中B)，这可能是酶只对L型(或D型)底物作用的立体构型专一性的机理。前面曾提到的甘油激酶对甘油的作用，即可用此学说来分析：甘油的三个基团以一定的顺序附着到甘油激酶分子“表面”的特定结合部位上，由于酶的专一性，这三个部位中只有一个是催化部位，能催化底物磷酸化反应，这就解释了为什么甘油在甘油激酶的催化下只有一个-CH2OH基能被磷酸化的现象。同样，糖代谢中的顺-乌头酸酶作用于柠檬酸时，底物中的两个-CH2-COOH对于酶来说也是不同的，也可以用上述假说来解释。以上的学说都属于“刚性模板学说”。但是还有一些问题是这些学说所不能解释的：如果酶的活性中心是“锁和钥匙学说”中的锁，那么，那种结构不可能既适合于可逆反应的底物，又适合于可逆反应的产物。而且，也不能解释酶的专一性中的所有现象。Koshland提出了“诱导楔合”假说(induced-fit hypothesis)：当酶分子与底物分子接近时，酶蛋白受底物分子的诱导，其构象发生有利于底物结合的变化，酶与底物在此基础上互补楔合，进行反应。近年来X衍射分析的实验结果支持这一假说，证明了酶与底物结合时，确有显著的构象变化。因此人们认为这一假说比较满意地说明了酶的专一性。图4-18则表示酶构象在专一性底物及非专一性底物存在时的变化。图中黑线条表示带有催化基团及结合基团的肽段，它与带斜线的“酶”共同组成酶分子，Ⅰ表示底物与酶分子活性中心的原有构象，Ⅱ表示专一性底物引入后，酶蛋白构象改变，诱导楔合，使催化基团并列成有利于结合底物的状态，并形成酶-底物复合物。但是，如果引入了不正常的、非专一性的底物，情况就不同了，Ⅲ表示在底物上加入了一个庞大的基团，妨碍了酶的基团的并列，因此不利于酶与底物的结合。例如加入某些竞争性抑制剂等。IV则表示在正常底物上切除某些基团后，酶蛋白的带基的肽链顶住了基的肽链，也阻止了基的并列，因此也不利于酶与底物结合，这样，酶也不能起催化作用。事实上通过旋光测定，了解到许多酶在它们的催化循环中确有构象的变化。特别是X射线衍射分析发现未结合底物的游离羧肽酶与结合了甘氨酰酪氨酸底物的羧肽酶在构象上有很大的区别。溶菌酶的X──射线衍射分析也得到了类似的结果。这些都是支持“诱导楔合”假说的有力证明。