নাইলোনেজ

পেনার্থোব্যাক্টর ইউরিয়াফেসিয়েন্সKI72,নাইলন-খাদক ব্যাক্টেরিয়ানামে পরিচিত, এটিপেনার্থোব্যাক্টর ইউরিয়াফেসিয়েন্স' এর একটিস্ট্রেইন' যা কিছুনাইলন 6তৈরির কিছুউপজাতহজম করতে পারে।নাইলন হজম করার জন্য এটিএনজাইম-এর একটি সেট ব্যবহার করে, যানাইলোনেজনামে পরিচিত।
1975 সালে, জাপানি বিজ্ঞানীদের একটি দল একটিনাইলনকারখানা থেকেনাইলনকারখানা থেকেনাইলন 6তৈরির কিছু উপজাত হজম করতে পারে এমন একটি পুকুরে বসবাসকারী ব্যাকটেরিয়ামের একটি স্ট্রেন আবিষ্কার করে।6-aminohexanoateএর রৈখিক ডাইমার হিসাবে। 1935 সালেনাইলনআবিষ্কারের আগে এই পদার্থগুলির অস্তিত্ব ছিল বলে জানা যায় না। প্রাথমিকভাবে এর নামকরণ করা হয়েছিলAchromobacterguttatus। 1977 সালের গবেষণায় দেখা গেছে যে তিনটিএনজাইমব্যাকটেরিয়াউপজাতগুলি হজম করার জন্য ব্যবহার করা হয়েছিল অন্য যে কোনও ব্যাকটেরিয়া দ্বারা উত্পাদিত অন্য যে কোনও এনজাইম থেকে উল্লেখযোগ্যভাবে আলাদা, এবং মানবসৃষ্ট নাইলন উপজাত ব্যতীত অন্য কোনও উপাদানে কার্যকর ছিল না।1980 সালে। এর জিনোমটি 2017 সালে সমাধান করা হয়েছিল, আবার এটিকেআর্থোব্যাক্টর-এ পুনরায় নিয়োগ করা হয়েছে। Paenarthrobacter ureafaciens]]একটি 2016 পুনঃশ্রেণীবিভাগ অনুসরণ করে। জানুয়ারী 2021 অনুসারে,NCBIশ্রেণিবিন্যাস ব্রাউজারটি GTDB-এর সাথে মেলে আপডেট করা হয়েছে।
কিছু নতুন স্ট্রেন তৈরি করা হয়েছে মূল KI72 কে বিভিন্ন পরিস্থিতিতে বৃদ্ধি করে, এটিকে মানিয়ে নিতে বাধ্য করে। এর মধ্যে রয়েছে KI722, KI723, KI723T1, KI725, KI725R, এবং আরও অনেক কিছু৷
ব্যাকটেরিয়াতে নিম্নলিখিত তিনটি এনজাইম রয়েছে:
তিনটি এনজাইম একটিডিগ্ৰেডেটিভ প্লাসমিড-এ থাকা বায়োডিগ্ৰেডেশনাল জিন এনকোডিং করা হয় যাকে pOAD2 বলা হয়।প্লাজমিডকে[[E] তে স্থানান্তর করা যেতে পারে। coli]]', যেমনটি 1983 সালের একটি প্রকাশনায় দেখানো হয়েছে।
এনজাইম EIঅ্যামিডেজএর সাথে সম্পর্কিত। এর কাঠামো 2010 সালে সমাধান করা হয়েছিল।
EII বিকশিত হয়েছে জিনের সদৃশকরণের মাধ্যমে এবং তারপরে আরেকটি প্রোটিন EII'র ভিত্তি প্রতিস্থাপনের মাধ্যমে। উভয় এনজাইমের 392টি অ্যামিনোঅ্যাসিডের মধ্যে 345টি অভিন্ন অ্যামাইনো অ্যাসিড  রয়েছে (88% হোমোলজি)। এনজাইমগুলিবিটা-ল্যাক্টামেজএর মতো। EII' (NylB',টেমপ্লেট:UniProt) প্রোটিন EII এর তুলনায় প্রায় 100 গুণ কম কার্যকর।সেইজি নেগোরোদলের 2007 সালের একটি গবেষণা দেখায় যে EII'তে মাত্র দুটি অ্যামাইনো-অ্যাসিড পরিবর্তন, যেমন G181D এবং H266N, এর কার্যকলাপ EII-এর 85%-এ উন্নীত করে।
EIII এর গঠনটি 2018 সালে সমাধান করা হয়েছিল। সম্পূর্ণ অভিনব এনজাইম হওয়ার পরিবর্তে, এটি N-টার্মিনাল নিউক্লিওফাইল (N-tn) ডিহাইড্রোজিনেজ গোত্রভুক্ত বলে মনে হচ্ছে।বিশেষভাবে, গণনামূলক পদ্ধতিগুলি এটিকেMEROPSS58 (এখন P1 নামকরণ করা হয়েছে) হাইড্রোলেজ হিসাবে শ্রেণীবদ্ধ করে। প্রোটিন একটি অগ্রদূত হিসাবে প্রকাশ করা হয়, যা তারপর নিজেকে দুটি শৃঙ্খলে বিভক্ত করে। EIII মূলত সম্পূর্ণ উপন্যাস বলে মনে করা হয়েছিল।সুসুমু ওহনোপ্রস্তাব করেছিলেন যে এটি একটিফ্রেম্শিফ্ট মিউটেশনসহ একটিজিন-ডুপ্লিকেশনইভেন্টের সংমিশ্রণ থেকে এসেছে।থাইমিডিনএকটি সন্নিবেশ একটি আর্জিনাইন সমৃদ্ধ 427aa প্রোটিনকে এই 392aa এনজাইমে পরিণত করবে।আমার 2003 পেপার 4 থেকে প্রকাশিত গবেষণা আমার যুক্তি প্রমাণ করেছে যে প্রধান নাইলন-বায়োডিগ্রেডিটর এনজাইম ফ্রেম-শিফ্ট মিউটেশন থেকে 'প্রেস্টো' তৈরি হয়নি। সাম্প্রতিক পর্যালোচনাগুলি স্বীকার করে যে জিন, nylB, যেটি আলোচনার অধীনে সিউডোমোনাস অ্যারুগিনোসা নামক নাইলন খাদক ব্যাক্টেরিয়ামের আদিকোষে অবস্থিত ডিগ্ৰেডেটিভ প্ল্যাসমিডে ডিগ্ৰেডেটিভ ক্যাস্টারে ভেতরে ডিগ্ৰেডেশনাল অপেরন নামক অঞ্চলে নাইলন-অবক্ষয়ক নাইলোনেজ এনজাইমের কোড (nylB) একটি বিদ্যমান বায়োডিগ্ৰেডেশনাল জিন (nylB) থেকে এসেছে যা একটি প্রোটিনের কোড যা নাইলন যৌগগুলিকে অবনমিত বা বায়োডিগ্ৰেডেশন করার জন্য কিছু বিদ্যমান এনজাইমেটিক কার্যকলাপ রয়েছে। নাইলোনেজ এনজাইমটি ছিল একটি কার্বক্সিলেস্টোরেজ যার একটি নির্দিষ্ট β-(বিটা-ল্যাক্টামেজ) ভাঁজ ছিল যা প্রাকৃতিকভাবে নাইলনকে ধরে রাখতে এবং অবনমিত করতে পারে। যেহেতু নাইলন একটি মনুষ্যসৃষ্ট ফাইবার, এটি মনে করা হয়েছিল যে কোনও প্রাকৃতিক এনজাইম এটিকে আক্রমণ করতে অক্ষম হবে। যাইহোক, নাইলনের মৌলিক অ্যামাইড বন্ধন জীবন্ত জিনিসের মধ্যে সাধারণ, তাই এটি আশ্চর্যজনক নয় যে বিদ্যমান একটি এনজাইম কিছু পরিমাণে নাইলনকে হ্রাস করতে পারে।
জনপ্রিয় বিজ্ঞান মিডিয়া এটির উপর একটি বিবর্তনীয় স্পিন রাখার উপায় খুঁজে বের করার চেষ্টা করেছিল, কিন্তু অসম্পূর্ণ জ্ঞান এবং বিবর্তনীয় অনুমানের উপর ভিত্তি করে প্রাথমিক ব্যাখ্যাগুলি সম্পূর্ণ ভুল ছিল। এমনকি 29শে জুন 2011-এর প্রথম দিকের অ্যান্টি-সৃষ্টিবাদী উইকিপিডিয়া বলেছিল: “2007 সালের একটি গবেষণাপত্র যা জাপানের হাইগো বিশ্ববিদ্যালয়ের সেজি নেগোরোর নেতৃত্বে একটি দলের একাধিক গবেষণার বর্ণনা দিয়েছে, প্রস্তাব করেছে যে বাস্তবে কোনও ফ্রেম্শিফ্ট মিউটেশন জড়িত ছিল না। 6-অ্যামাইনোহেক্সানোয়িক অ্যাসিডের অ্যামাইনোহেক্সানোয়িক ডিহাইড্রোজিনেজ বিবর্তন।" 5 কিন্তু দশ বছর পরে, বায়োলোগোসের ডেনিস ভেনেমা এখনও এই মিথ্যা গল্পটিকে ঠেলে দিচ্ছেন।
বৈজ্ঞানিক ঐকমত্য রয়েছে যে নাইলোনেস সংশ্লেষণ করার ক্ষমতা সম্ভবত একটি একক-পদক্ষেপ মিউটেশন হিসাবে বিকশিত হয়েছিল যা টিকে ছিল কারণ এটি মিউটেশনের অধিকারী ব্যাকটেরিয়ার ফিটনেসকে উন্নত করেছিল। আরও গুরুত্বপূর্ণ, জড়িত এনজাইমটি মূল জিনকে সম্পূর্ণরূপে র্যান্ডমাইজ করে একটি মিউটেশনের মাধ্যমে তৈরি করা হয়েছিল।মিউটেশন কিভাবে সহজেইপ্রাকৃতিক নির্বাচনদ্বারাবিবর্তনএর কাঁচামাল সরবরাহ করতে পারে তার একটি ভাল উদাহরণ হিসাবে দেখা হয়।
1995 সালের একটি গবেষণাপত্রে দেখা গেছে যে বিজ্ঞানীরা অন্য একটি প্রজাতির ব্যাকটেরিয়া,সিউডোমোনাস এরুগিনোসাকে প্ররোচিত করতে সক্ষম হয়েছেন, যা একটি পরীক্ষাগারে একই নাইলনের উপজাতগুলিকে পরিবেশে বসবাস করতে বাধ্য করার ক্ষমতাকে বিকশিত করতে সক্ষম হয়েছে। পুষ্টির অন্য কোন উৎস ছাড়া।সিউডোমোনাস অ্যারুগিনোসাএর ব্যাক্টেরিয়াল স্ট্রেইন NK87 একই এনজাইম ব্যবহার করে বলে মনে হয় না।বায়োলোগোসের সাথে যুক্ত আস্তিক বিবর্তনবাদীরা,অবিরত দাবি করে যে রান্ডম মিউটেশন ব্যাকটেরিয়াতে একটি 'নতুন জিন' তৈরি করেছে যা নাইলনকে অবক্ষয় করে। এই দাবিটি একটি ভুল বোঝাবুঝি থেকে এসেছে যা 1985 সালে জীববিজ্ঞানের নাস্তিক অধ্যাপক উইলিয়াম থোয়াইটস দ্বারা জনপ্রিয় হয়েছিল, যিনি দাবি করেছিলেন যে এনজাইম্যাটিক ক্রিয়াকলাপটি একটি ফ্রেমশিফ্ট মিউটেশন থেকে উদ্ভূত হয়েছিল।এইভাবে একটি এলোমেলোতা থেকে এটি একটি জাপানি জেনেটিসিস্ট, সুসুমু ওহনোর অনুমানের উপর ভিত্তি করে ছিল।এই ধরনের ঘটনা সত্যিই দুর্ভাগ্যজনক হবে।
টেমপ্লেট:ট্যাক্সনবার
বিভাগ:প্লাস্টিক ভেঙ্গে যাওয়া জীববিভাগ:অ্যাকটিনোমাইসেটোটা