Tonneau bêta

Untonneau βest unestructure protéiqueconstituée d'un grandfeuillet βqui se tord et s'enroule pour former une structure quasi cylindrique fermée par desliaisons hydrogène. Les feuillets bêta sont généralement arrangés de façon antiparallèle, le premier brin étant lié au dernier par liaisons hydrogène.
On trouve plusieurs types de tonneaux β de diamètres variables. Les plus grands permettent de ménager un canal central permettant la fixation ou le passage de petites molécules ou d'ions. D'autres sont plus compacts et ne comportent pas de canal central mais utilisent ce motif au sein de lastructure de protéinesglobulaires, dont ils constituent souvent desdomaines structuraux.
On trouve ainsi destonneaux βdans lesporineset diversesprotéines, (telles destranslocasesde la membrane mitochondriale interne, ou même au sein de toxines bactériennes comme l'hémolysine) qui s'étendent sur les membranes cellulaires ainsi que dans les protéines qui se lient à desligandshydrophobesau centre du tonneau, comme les lipocalines. Les structures en tonneau de type porine sontencodéespar pas moins de 2 à 3 % desgènesdesbactériesàGram négatif. Un motif en tonneau β compact très commun est le motif dit OB-fold (oligonucleotide-binding fold) qui comporte cinq brins bêta, on le retrouve chez toutes les espèces vivantes et il est présent dans environ 300 protéines codées dans legénome humain.
Dans de nombreux cas, les feuillets contiennent desacides aminéspolaireset apolaires, de sorte que lesrésidushydrophobessont orientés vers l'intérieur du tonneau pour former un cœur hydrophobe tandis que les résidushydrophilessont à l'extérieur du tonneau, au contact dumilieu aqueux. Les porines et diverses autresprotéines membranairesinversent cette organisation, avec des résidus hydrophobes orientés vers l'extérieur du tonneau au contact de labicouche lipidiqueet des résidus hydrophiles orientés vers le pore intérieur.
Tous les tonneaux β peuvent être classifiés en fonction deux nombres entiers : le nombrende brins dans lefeuillet βet le « nombre de cisaillement »S, qui mesure le décalage des brins dans lesfeuillets β. Ces deux paramètres,netS, sont liés à l'angle d'inclinaison desfeuillets βpar rapport à l'axe du tonneau.
Les modes derepliementconstituant les tonneaux β peuvent se classer en trois types ci-dessous :
Le mode de repliement dit en « va-et-vient » (up-and-downen anglais) est la plus simple des configurations formant tonneau β, consistant en une série defeuillets β, généralement antiparallèles, dont chaque brin est lié parliaison hydrogèneà celui qui le précède immédiatement et à celui qui le suit immédiatement dans lastructure primaire. C'est le mode observé dans lesprotéines de liaison du rétinol.
Le mode de repliement dit en « clé grecque » (greek keyen anglais) diffère du précédent en ce que les brins enfeuillets βliés entre eux parliaison hydrogènene sont pas nécessairement adjacents dans lastructure primairemais peuvent être reliés par de grandes bouclespeptidiques, fréquemment associées à descoudes β. C'est le mode observé dans lescristallines γ,protéinesstructurelles hydrosolubles ducristallin.
Le mode de repliement dit en «gâteau roulé» (jelly rollou parfoisSwiss rollen anglais) dérive du précédent dans le cas par exemple desfeuillets βà huit brins qui s'associent par paires antiparallèles de l'extérieur vers l'intérieur de lastructure primaireavant de constituer le tonneau. C'est un mode fréquemment observé dans lesprotéinesdecapsidesde nombreuxvirussphériques tels que levirus de la nécrose du tabac.
Les structures en tonneau β à seize ou dix-huit brins sont courantes dans lesporines, qui sont desprotéines membranairesfonctionnant comme destransporteurs membranairespour lesionset lespetites moléculeshydrophilesqui ne peuvent traverser labicouche lipidique. On observe de telles structures dans lamembrane externedesbactériesàGram négatif, lamembraneexterne deschloroplastes, et celle desmitochondries(membrane mitochondriale externe). Le pore central de la protéine est tapissé derésiduspolairesdisposés de telle sorte que leschargespositives et négatives se trouvent sur les côtés opposés du pore. Une longue boucle entre deuxfeuillets βferme partiellement le canal central, donnant une forme et une conformation spécifique qui contribue à sélectionner lesespèces chimiquessusceptibles de circuler à travers le pore.
Les structures en tonneau β interviennent également dans le transport desprotéinesà travers lesmembranesd'organitestels que lesmitochondrieset leschloroplastes:
Leslipocalinessont desprotéinespossédant généralement un tonneau β à huit brins qui sont souventsécrétéesdans lemilieu extracellulaire. Leur trait le plus caractéristique est leur capacité à se lier et à transporter depetites moléculeshydrophobesdans le calice du tonneau. Il s'agit notamment desprotéines de liaison du rétinol(RBP) et desprotéines urinaires majeures(MUP) : les premières se lient aurétinoltandis que les secondes se lient à plusieurs petitesphéromonestelles que le2-sec-butyl-4,5-dihydrothiazole(SBT, ou DHT), la6-hydroxy-6-méthyl-3-heptanone(HMH) et la2,3-dihydro-exo-brévicomine(DHB).