cyanic-selkie/wikianc huggingface dataset:
Trachea punctisigna
Liên kết ngoài
Thể loại:Trachea
Asplenium compressum
Liên kết ngoài
Thể loại:Asplenium Thể loại:Thực vật được mô tả năm 1800 Thể loại:Unresolved names
Stenalia pectoralis
Stenalia pectoralis là một loài bọ cánh cứng trong họ Mordellidae. Loài này được Píc miêu tả khoa học năm 1929.
Tham khảo
Thể loại:Stenalia
Ocnogyna pallida
Ocnogyna pallida là một loài bướm đêm thuộc phân họ Arctiinae, họ Erebidae.
Liên kết ngoài
Thể loại:Ocnogyna
Chiến dịch Solomon
Chiến dịch Solomon là một chiến dịch quân sự của Israel năm 1991 đưa người Do Thái Ethiopia đến Israel.
Năm 1991, chính phủ Ethiopia của Mengistu Haile Mariam gần bị lật đổ bới các thắng lợi quân sự trước đó của những người nổi loạn Tigrea, đe dọa bất ổn chính trị nguy hiểm cho Ethiopia. Nhiều tổ chức Do Thái, bao gồm nhà nước Israel, đã quan ngại về cuộc sống của một số lượng dân đáng kể người Do Thái Ethiopia, gọi đúng tên là Beta Israel, sống ở Ethiopia. Ngoài ra, chế độ của Mengistu cũng đã gây nhiều khó dễ cho Beta Israel sống ở Ethiopia, và quyền lực yếu dần đi của chế độ này cũng tạo một cơ hội hứa hẹn cho những người Beta Israel trước đó đã mong muốn di cư đến Israel. Trong năm trước đó, năm 1990, chính phủ Israel và các lực lượng phòng thủ Israel, ý thức được tình hình chính trị của Mengistu đang xấu đi, đã lên kế hoạch không vận dân số Beta Israel ở Ethiopia đến Israel. Đây là đợt di cư lớn nhất của người Beta Israel cho đến nay.
Trong 36 tiếng, các chuyến bay thẳng của 34 chuyến IAF C-130, chở đầy tải với 14.325 người Beta Israel từ Ethiopia đến Israel, nơi họ được cấp chỗ ở và lương thực. Khi này kết thúc, Chiến dịch Solomon đã đưa số người Beta Israel đến Israel nhiều hơn số lượng của các Chiến dịch Moses và Chiến dịch Joshua cộng lại.
Chiến dịch này cũng tạo ra một kỷ lục về số hành khách trên một chuyến bay vào ngày 24 tháng 5 năm 1991 khi một chiếc Boeing 747 của El Al chở 1.122 hành khách đến Israel (1.087 hành khách đăng ký nhưng hàng chục đứa trẻ trốn trong áo choàng của mẹ chúng).
Vignola-Falesina
Vignola-Falesina là một đô thị ở tỉnh Trento ở vùng Trentino-Alto Adige/Südtirol của Ý, tọa lạc cách 13 km về phía đông của Trento. Tại thời điểm ngày 31 tháng 12 năm 2004, đô thị này có dân số 128 người và diện tích là 12,0 km².
Vignola-Falesina giáp các đô thị: Frassilongo, Pergine Valsugana và Levico Terme.
Papuanticlea onaea
Papuanticlea onaea là một loài bướm đêm trong họ Geometridae.
Liên kết ngoài
Thể loại:Papuanticlea
Aconitum consanguineum
Aconitum consanguineum là một loài thực vật có hoa trong họ Mao lương. Loài này được Vorosch. mô tả khoa học đầu tiên năm 1978.
Liên kết ngoài
C Thể loại:Thực vật được mô tả năm 1978
Aloe neosteudneri
Aloe neosteudneri là một loài thực vật có hoa trong họ Măng tây. Loài này được Lavranos & T.A.McCoy mô tả khoa học đầu tiên năm 2007.
Liên kết ngoài
N Thể loại:Thực vật được mô tả năm 2007
Nhóm ngôn ngữ Iberia-Rôman
Nhóm ngôn ngữ Rôman Iberia, Iberia-Rôman hay đơn giản là nhóm ngôn ngữ Iberia, thuộc nhóm ngôn ngữ Rôman được phát triển trên Bán đảo Iberia, một khu vực bao gồm chủ yếu là Tây Ban Nha, Bồ Đào Nha, Gibraltar và Andorra và ở miền Nam nước Pháp ngày nay, thường được tách thành nhóm ngôn ngữ Tây Iberia và nhóm ngôn ngữ Occitan-Rôman.
Được phát triển từ tiếng Latinh Vulgar ở Iberia, các ngôn ngữ Rôman Iberia được sử dụng rộng rãi nhất là tiếng Tây Ban Nha, tiếng Bồ Đào Nha, tiếng Catalunya và tiếng Galicia. Những ngôn ngữ này cũng có các phương ngữ riêng. Dựa trên sự thông hiểu lẫn nhau, Dalby "đếm được" bảy ngôn ngữ "rộng" hoặc các nhóm ngôn ngữ: Galicia-Bồ Đào Nha, Tây Ban Nha, Astur-Leon, Aragon "rộng", Catalunya "rộng", Provençal + Lengadocia và Gascon "rộng".
Ngoài những ngôn ngữ đó, còn có một số ngôn ngữ creole có nguồn gốc Bồ Đào Nha và ngôn ngữ creole có nguồn gốc từ Tây Ban Nha, ví dụ tiếng Papiamento.
Nguồn gốc và sự phát triển
nhỏ|350x350px|Bản đồ ngôn ngữ tại [[Tây Nam Âu.]] nhỏ|500x500px|Ngôn ngữ Iberia-Rôman trên toàn thế giới Giống như tất cả các ngôn ngữ Rôman, các ngôn ngữ Rôman Iberia có nguồn gốc từ tiếng Latinh Vulgar, dạng phi chuẩn (trái ngược với tiếng Latinh cổ điển) của ngôn ngữ Latinh được nói bởi những người lính và thương nhân trên khắp Đế chế La Mã. Với sự mở rộng của đế chế, tiếng Latinh Vulgar được nói bởi những cư dân của các vùng lãnh thổ do người La Mã kiểm soát. Tiếng Latinh và hậu duệ của nó được nói ở Iberia kể từ sau Chiến tranh Punic, khi người La Mã chinh phục lãnh thổ này (xem cuộc chinh phạt của người La Mã ở Hispania).
Nhóm ngôn ngữ Rôman Iberia hiện đại được hình thành đại khái thông qua quy trình sau:
Liên kết ngoài
Thể loại:Ngôn ngữ tại Bồ Đào Nha Thể loại:Ngôn ngữ tại Tây Ban Nha Thể loại:Ngôn ngữ tại Pháp Thể loại:Ngôn ngữ Iberia-Rôman
Acacia diminuta
Liên kết ngoài
D
Palicourea vestita
Liên kết ngoài
Thể loại:Palicourea Thể loại:Thực vật được mô tả năm 1928
Orpierre
Orpierre là một xã của tỉnh Hautes-Alpes, thuộc vùng Provence-Alpes-Côte d’Azur, đông nam nước Pháp.
Tham khảo
Thể loại:Xã của Hautes-Alpes
Pointe-Noire
Pointe-Noire là thành phố phía Tây Nam của Cộng hòa Congo, thủ phủ của Vùng Kouilou, bên Vịnh Pointe-Noire, một vịnh thuộc Đại Tây Dương. Thành phố này là hải cảng chính của Cộng hòa Congo và cũng là một trung tâm ngư nghiệp thể thao. Cảng Pointe-Noire bốc dỡ những mặt hàng như: cao su, dầu cọ, bông gòn, thuốc lá, cacao, đồng, chì, kẽm. Thành phố Pointe-Noire có các ngành: Đánh cá, sản xuất đồ gỗ, tinh lọc dầu cọ, chế biến thực phẩm, sản xuất xà phòng. Thành phố này là hải cảng phục vụ cho thủ đô Brazzaville, có đường sắt nối liền.
Các địa điểm và công trình nổi bật của Pointe-Noire có: Sở thú J. B. Lamarck, Bảo tàng Georges Brousseau và Nhà thờ Đức Bà Pointe-Noire.
Tham khảo
Thể loại:Khu dân cư ở Cộng hòa Congo  Thể loại:Tỉnh của Cộng hòa Congo Thể loại:Thành phố ven biển Cộng hòa Congo Thể loại:Congo thuộc Pháp 1883 Thể loại:Khởi đầu năm 1883 ở châu Phi
Sematophyllum mandobboense
Sematophyllum mandobboense là một loài rêu trong họ Sematophyllaceae. Loài này được Zanten mô tả khoa học đầu tiên năm 1964.
Liên kết ngoài
Thể loại:Sematophyllum Thể loại:Thực vật được mô tả năm 1964
Platycrepidius carnifex
Platycrepidius carnifex là một loài bọ cánh cứng trong họ Elateridae. Loài này được Candèze miêu tả khoa học năm 1859.
Tham khảo
Thể loại:Platycrepidius
Hasarius pauciaculeis
Hasarius pauciaculeis là một loài nhện trong họ Salticidae.
Loài này thuộc chi Hasarius. Hasarius pauciaculeis được Lodovico di Caporiacco miêu tả năm 1941.
Tham khảo
Thể loại:Hasarius
Baarle-Hertog
Baarle-Hertog là một đô thị ở tỉnh Antwerp. Đô thị này chỉ gồm thị trấn Baarle-Hertog proper. Tại thời điểm ngày 1 tháng 1 năm 2006, Baarle-Hertog có dân số 2.306 người. Tổng diện tích là 7,48 km² với mật độ dân số là 308 người trên mỗi km².
Baarle-Hertog nổi tiếng có biên giới phức tạp với Baarle-Nassau ở Hà Lan. Đô thị này gồm 24 khoảng đất tách biệt nhau. Ngoài khu đất chính (Zondereigen) tọa lạc về phía bắc của thị xã thuộc Bỉ Merksplas, có 20 khu đất nằm lọt trong lãnh thổ khác thuộc Bỉ ở Hà Lan và 3 khu đất nằm ở biên giới Hà Lan-Bỉ. Có 7 khu đất của Hà Lan nằm lọt trong lãnh thổ Bỉ. Biên giới này quá phức tạp đến nỗi có nhiều ngôi nhà bị chia đôi giữa hai quốc gia. Có những nhà hàng theo luật Hà Lan thì phải đóng cửa sớm hơn bên Hà Lan thì thực khách chỉ cần chuyển sang bàn khác thuộc phía Bỉ có thể tiếp tục thưởng thức bữa ăn.
nhỏ|Quán cà phê ở [[Baarle-Nassau, cho thấy biên giới giữa Bỉ và Hà Lan.]]
Liên kết ngoài
Thể loại:Xã của Antwerpen
Cyphostemma michelii
Cyphostemma michelii là một loài thực vật hai lá mầm trong họ Nho. Loài này được (Dewit) Desc. miêu tả khoa học đầu tiên năm 1967.
Liên kết ngoài
Thể loại:Cyphostemma Thể loại:Thực vật được mô tả năm 1967
Köseler, Digor
Köseler là một xã thuộc huyện Digor, tỉnh Kars, Thổ Nhĩ Kỳ. Dân số thời điểm năm 2010 là 190 người.
Ocnogyna pallidior
Ocnogyna pallidior là một loài bướm đêm thuộc phân họ Arctiinae, họ Erebidae.
Liên kết ngoài
Thể loại:Ocnogyna
Stenalia peyerimhoffi
Stenalia peyerimhoffi là một loài bọ cánh cứng trong họ Mordellidae. Loài này được Chobaut miêu tả khoa học năm 1924.
Tham khảo
Thể loại:Stenalia
Diospyros lateralis
Diospyros lateralis là một loài thực vật có hoa trong họ Thị. Loài này được Hiern mô tả khoa học đầu tiên năm 1873.
Liên kết ngoài
L Thể loại:Thực vật được mô tả năm 1873 Thể loại:Thực vật Thái Lan
Orthogrammica transiens
Orthogrammica transiens là một loài bướm đêm trong họ Noctuidae.
Liên kết ngoài
Thể loại:Orthogrammica
Stenoteleuta lingulaeformis
Stenoteleuta lingulaeformis là một loài côn trùng trong họ Prohemerobiidae thuộc bộ Neuroptera. Loài này được Bode miêu tả năm 1953.
Tham khảo
Thể loại:Stenoteleuta
Papuanticlea semiflava
Papuanticlea semiflava là một loài bướm đêm trong họ Geometridae.
Liên kết ngoài
Thể loại:Papuanticlea
Asplenium comptum
Asplenium comptum là một loài dương xỉ trong họ Aspleniaceae. Loài này được Kze., Moore & Houlston mô tả khoa học đầu tiên năm 1852. Danh pháp khoa học của loài này chưa được làm sáng tỏ.
Liên kết ngoài
Thể loại:Asplenium Thể loại:Thực vật được mô tả năm 1852 Thể loại:Unresolved names
Asplenium comptum
11066 Sigurd
11066 Sigurd (1992 CC1) là một thiên thạch Apollo được phát hiện vào ngày 9 tháng 2 năm 1992 bởi C. S. Shoemaker và E. M. Shoemaker tại trạm thiên văn Palomar.
Liên kết ngoài
Thể loại:Tiểu hành tinh Apollo Thể loại:Được phát hiện bởi Eugene M. Shoemaker Thể loại:Được phát hiện bởi Carolyn S. Shoemaker Thể loại:Thiên thể phát hiện năm 1992
Platycrepidius castus
Platycrepidius castus là một loài bọ cánh cứng trong họ Elateridae. Loài này được Janson miêu tả khoa học năm 1882.
Tham khảo
Thể loại:Platycrepidius
Urau
Urau  là một xã thuộc tỉnh Haute-Garonne trong vùng Occitanie tây nam nước Pháp. Xã này nằm ở khu vực có độ cao trung bình 450 mét trên mực nước biển.
Tham khảo
Thể loại:Xã của Haute-Garonne
Exochus quadradens
Exochus quadradens là một loài tò vò trong họ Ichneumonidae.
Pityrocarpa trisperma
Liên kết ngoài
Thể loại:Pityrocarpa Thể loại:Thực vật được mô tả năm 1955
Vĩnh Bình, Vĩnh Hưng
Vĩnh Bình là một xã thuộc huyện Vĩnh Hưng, tỉnh Long An, Việt Nam.
Allophylus cazengoensis
Liên kết ngoài
Thể loại:Chi Ngoại mộc Thể loại:Thực vật được mô tả năm 1919
Vĩnh Bình, Vĩnh Hưng
Địa lý
Xã Vĩnh Bình có vị trí địa lý:
Xã có diện tích 23,62 km², dân số năm 1999 là 3.072 người, mật độ dân số đạt 130 người/km².
Hành chính
Xã Vĩnh Bình được chia thành 5 ấp: 1, 2, 3, 4, 5.
Lịch sử
Sau khi thành lập, xã có 4.163,60 ha diện tích tự nhiên và 2.566 người.
Gynoxys littlei
Gynoxys littlei là một loài thực vật có hoa trong họ Cúc. Loài này được Cuatrec. mô tả khoa học đầu tiên năm 1954.
Liên kết ngoài
Thể loại:Gynoxys Thể loại:Thực vật được mô tả năm 1954
Nola cucullatella
Bướm đêm áo khoác ngắn (Nola cucullatella) là một loài bướm đêm thuộc họ Nolidae. It is distributed through hầu hết châu Âu. Nó được sưu tập năm 2008 ở vùng Đại Vancouver của British Columbia (đảo Westham). Loài này nhỏ với sải cánh 15–20 mm. Ấu trùng ăn các loại cây rosaceous bao gồm táo, Cotoneaster, hawthorn, pear, Prunus, rowan và whitebeam.
Xã Guittard, Quận Marshall, Kansas
Xã Guittard (Guittard Township) là một xã thuộc quận Marshall, tiểu bang Kansas, Hoa Kỳ. Năm 2010, dân số của xã này là 373 người.
Xem thêm
Thể loại:Xã của Kansas Thể loại:Quận Marshall, Kansas
Minos
250 px|nhỏ|Minos, illustration by [[Gustave Doré for Dante's Inferno]] Trong thần thoại Hy Lạp, Minos (Tiếng Hy Lạp cổ: ) là vua xứ Crete, con của thần Zeus và Europa. Sau khi mất, Minos trở thành người phán xét của sự chết ở địa ngục. Nền văn minh Minos thời tiền Hy Lạp của đảo Crete đã được đặt theo tên ông. Ông đã cưới nàng Pasiphaë, sinh ra Ariadne, Androgeus, Deucalion, Phaedra, Glaucus, Catreus, Acacallis, và nhiều người khác.
Chú thích
Thể loại:Người phán xét người chết Hy Lạp Thể loại:Thần thoại Hy Lạp Thể loại:Nam thần âm phủ Thể loại:Vua Crete Thể loại:Hoàng tử trong thần thoại Hy Lạp Thể loại:Nhân vật trong Quyển VI của Aeneid Thể loại:Hậu duệ của thần Zeus Thể loại:Sinh vật Khthonios Thể loại:Agenorides
Orcières
Orcières là một xã của tỉnh Hautes-Alpes, thuộc vùng Provence-Alpes-Côte d’Azur, đông nam nước Pháp.
Tham khảo
Orcieres
Protein
nhỏ|300px|Minh họa cấu trúc 3D của protein [[myoglobin cho thấy cấu trúc bậc 2 của xoắn alpha (màu ngọc lam). Đây là protein đầu tiên được phân giải cấu trúc bằng kỹ thuật tinh thể học tia X. Về phía bên phải tâm giữa các sợi xoắn có một nhóm ngoại (prosthetic group) gọi là nhóm hem (màu xám) liên kết với một phân tử oxy (đỏ).]] Protein (phát âm tiếng Anh:, phát âm tiếng Việt: prô-tê-in, còn gọi là chất đạm) là phân tử sinh học, hay đại phân tử, gồm nhiều amino acid liên kết lại với nhau. Protein thực hiện rất nhiều chức năng bên trong tế bào, bao gồm các phản ứng trao đổi chất có xúc tác, sao chép DNA, đáp ứng lại kích thích, và vận chuyển phân tử từ một vị trí đến vị trí khác. Các protein khác nhau chủ yếu ở trình tự của các amino acid cấu thành (trình tự này lại được quy định bởi trình tự nucleotide của các gene quy định tương ứng) và ở kết quả của giai đoạn cuộn gập protein (protein folding) thành những cấu trúc 3 chiều xác định lên chức năng của nó.
Một mạch thẳng các nhóm amino acid liên kết với nhau gọi là chuỗi polypeptide. Protein chứa ít nhất một chuỗi dài polypeptide. Các chuỗi polypeptide ngắn, chứa ít hơn 20-30 nhóm amin, hiếm khi được coi như là protein và thường được gọi là peptide, hoặc thỉnh thoảng là oligopeptide. Từng nhóm amino acid được liên kết với nhau bởi liên kết peptide. Trình tự của amino acid trong một protein được xác định bằng trình tự của một gene theo bảng mã di truyền. Trong tự nhiên, nhìn chung là có 20 amino acid tham gia tạo nên protein; tuy nhiên, ở một số sinh vật nhất định, mã di truyền của chúng có thể bao gồm selenocysteine và trong một số Cổ khuẩn là pyrrolysine. Ngay sau khi tổng hợp hoặc thậm chí trong quá trình tổng hợp, các nhóm amin trong một protein thường bị thay đổi tính chất hóa học bởi quá trình sửa đổi sau dịch mã (post-translational modification), làm biến đổi tính chất hóa học và vật lý, sự gập xoắn, tính ổn định, hoạt tính và cuối cùng là chức năng của protein. Một số protein còn có nhóm phi-peptide gắn thêm vào, gọi là nhóm ngoại lai (prosthetic group) hay đồng yếu tố (cofactor). Protein cũng làm việc với nhau để có được một chức năng chuyên biệt, và chúng thường phối hợp để tạo thành dạng phức hệ protein ổn định.
Sau khi được sinh ra, các protein chỉ tồn tại trong một khoảng thời gian nhất định trước khi bị phân giải và được tái sinh bởi bộ máy của tế bào thông qua quá trình quay vòng protein (protein turnover). Vòng đời của một protein được đo bằng chu kỳ bán rã và nằm trong một khoảng giá trị rất lớn. Thời gian tồn tại của protein có thể có giá trị từ vài phút cho đến hàng năm với thời gian sống trung bình khoảng 1–2 ngày trong tế bào động vật. Các protein không bình thường hoặc gập xoắn bị lỗi thường được phân giải nhanh hơn, có thể là do chúng bị đánh dấu để phá hủy hoặc trở nên không ổn định.
Giống như những đại phân tử sinh học khác như polysaccharide và acid nucleic, protein là thành phần thiết yếu của cơ thể sinh vật và tham gia vào mọi quá trình bên trong tế bào. Nhiều protein là những enzyme làm chất xúc tác cho các phản ứng hóa sinh và cần thiết cho trao đổi chất. Protein cũng có chức năng làm cấu trúc hoặc vận động, như actin và myosin ở cơ và protein trong bộ xương tế bào, tạo nên hệ thống các khung đỡ giúp duy trì hình dáng nhất định của tế bào. Các protein khác tham gia vào tín hiệu tế bào, đáp ứng miễn dịch, kết dính tế bào, và chu kỳ tế bào. Ở động vật, protein cần thiết phải có trong bữa ăn để cung cấp các amino acid thiết yếu mà không thể tổng hợp. Quá trình tiêu hóa "bẻ gãy" các protein để sử dụng trong trao đổi chất.
Hóa sinh
thumb|300px|Cấu trúc hóa học của liên kết peptide (bên dưới) và cấu trúc ba chiều của một liên kết peptide giữa [[alanine với một amino acid bên cạnh (bên trên)]] thumb|300px|Cấu trúc mesome của liên kết peptide kết nối từng amino acid để tạo thành [[polyme protein.]]
Hầu hết các protein đều chứa một hoặc nhiều chuỗi polyme mạch thẳng cấu thành từ tập hợp 20 L -α-amino acid khác nhau. Các amino acid cấu tạo nên protein (amino acid sinh protein) có những đặc điểm cấu trúc giống nhau: đều có một α-carbon mà tại đó một nhóm amin, một nhóm carboxyl, và nhiều loại nhóm bên (side chain) khác nhau có thể liên kết vào. Chỉ có proline là khác với cấu trúc cơ bản này khi nó chứa một vòng tại điểm N-kết thúc của nhóm amin, khiến cho nửa nhóm CO–NH có hình dáng cố định là một mặt phẳng. Nhóm bên của các amino acid cơ sở có tính chất và cấu trúc hóa học rất đa dạng; chính sự kết hợp và tương tác giữa các nhóm bên amino acid trong protein đã xác định cấu trúc 3 chiều và đặc tính phản ứng hóa học của protein.
Amino acid trong một chuỗi polypeptide được liên kết với nhau bằng liên kết peptide. Khi được liên kết trong chuỗi protein, từng amino acid được gọi là phần thừa (hay phần dư, residue), và cấu trúc liên kết một loạt các nguyên tử carbon, nitro, và oxy được gọi là mạch chính hay bộ khung protein.
Liên kết peptide có hai dạng cộng hưởng (resonance, hay cấu trúc mesome) góp phần tạo nên một số đặc trưng liên kết đôi và làm cản trở sự quay xung quanh trục của nó, vì vậy mà các nguyên tử carbon alpha hầu như là đồng phẳng với nhau. Hai góc nhị diện khác trong liên kết peptide xác định hình dạng cục bộ đảm nhiệm bởi khung xương protein. Điểm kết thúc của protein với một nhóm carboxyl tự do được gọi là điểm kết thúc-C hoặc đầu mút cacboxy, trong khi điểm kết thúc với một nhóm amin tự do được gọi là điểm kết thúc-N hoặc đầu mút amin. Các thuật ngữ protein, polypeptide, và peptide có một chút khó hiểu và có thể mang ý nghĩa chồng lặp. Protein nói chung được sử dụng để nhắc đến những phân tử sinh học hoàn thiện trong cấu hình ổn định, trong khi peptide thường chỉ một oligome amino acid ngắn mà không có cấu trúc ba chiều ổn định. Tuy vậy, ranh giới giữa hai định nghĩa này thường không xác định rõ ràng và thường là peptide dài khoảng 20–30 amino acid. Polypeptide thường muốn đề cập tới bất kỳ một mạch thẳng nào tạo nên từ amino acid, bất kể chiều dài, và thường hàm ý sự vắng mặt của một cấu hình xác định.
Sự xuất hiện trong tế bào
Các nhà sinh học ước tính một vi khuẩn kích thước trung bình chứa khoảng 2 triệu protein trong tế bào của nó (ví dụ như E. coli và Staphylococcus aureus). Các vi khuẩn nhỏ hơn, như Mycoplasma hay spirochetes sẽ chứa ít phân tử hơn, vào cỡ 50.000 đến 1 triệu phân tử protein. Ngược lại, các tế bào nhân thực có kích thước lớn hơn và do vậy chứa nhiều protein hơn. Ví dụ, tế bào nấm men ước tính có khoảng 50 triệu protein và tế bào người có từ 1 đến 3 tỷ protein. Bộ gene của vi khuẩn mã hóa cho protein thấp hơn 10 lần so với của người (ví dụ vi khuẩn nhỏ ~1.000, E. coli: ~4.000, nấm men: ~6.000, loài người: ~20.000).
Nồng độ của các protein trong một tế bào có một phổ giá trị rất rộng, từ chỉ một vài phân tử cho đến hàng trăm nghìn phân tử trong một tế bào. Khoảng một phần ba tổng số protein không được sản sinh ra trong tế bào hay chỉ sinh ra trong những điều kiện nhất định. Ví dụ, trong số 20.000 protein được mã hóa bởi bộ gene ở loài người chỉ có 6.000 được phát hiện trong nguyên bào lympho. Hơn nữa, số lượng protein mà bộ gene mã hóa có mối tương quan với cấu trúc phức tạp của cơ thể vật chủ. Sinh vật nhân thật, vi khuẩn, vi khuẩn cổ và vi rút tương ứng có trung bình 15145, 3200, 2358 và 42 protein được mã hóa trong bộ gene của chúng.
Sinh tổng hợp
thumb|Một ribosome sản sinh một protein sử dụng khuôn mẫu mRNA. thumb|Trình tự [[DNA của một gene mã hóa trình tự amino acid trong protein.]]
Protein cấu tạo từ những amino acid lắp ghép lại sử dụng thông tin được mã hóa trong gene. Mỗi protein có trình tự amino acid duy nhất xác định bởi trình tự các nucleotide trong gene mã hóa cho protein này. Mã di truyền là một tập hợp chứa các tập hợp con của các bộ ba-nucleotide gọi là bộ ba mã hóa (codon) và mỗi tổ hợp ba-nucleotide tương ứng cho một amino acid, ví dụ AUG (adenine-uracil-guanine) mã hóa cho methionine. Bởi vì DNA chứa bốn nucleotide, tổng số codon khả dĩ là 64; tuy nhiên chỉ có 20 amino acid nên một số amino acid được mã hóa bởi nhiều hơn một codon. Gen mã hóa trong DNA trước tiên được phiên mã thành phân tử tiền-mRNA (pre-mRNA) bởi các protein như RNA polymerase. Hầu hết các sinh vật sau đó xử lý tiền-mRNA (hay sản phẩm phiên mã sơ cấp - primary transcript) với nhiều dạng của sửa đổi sau phiên mã (post-transcriptional modification) để tạo nên phân tử mRNA hoàn chỉnh (mature mRNA), làm khuôn mẫu cho sinh tổng hợp protein nhờ ribosome. Ở sinh vật nhân sơ, mRNA hoặc là được sử dụng ngay sau khi nó hình thành, hoăc được gắn với một ribosome sau khi rời khỏi vùng nhân. Ngược lại, ở sinh vật nhân thực, mRNA được sinh ra trong nhân tế bào rồi sau đó chuyển dịch qua màng nhân đến bào tương, nơi quá trình sinh tổng hợp protein diễn ra. Tốc độ tổng hợp protein ở sinh vật nhân sơ nhanh hơn so với sinh vật nhân thực và có thể đạt tới 20 amino acid trong một giây.
Giai đoạn tổng hợp protein từ khuôn mRNA gọi là dịch mã. mRNA được đưa vào ribosome và ribosome một lần đọc ba nucleotide bằng cách khớp theo nguyên tắc bổ sung mỗi bộ ba mã hóa (codon) với một bộ ba đối mã (anticodon) nằm trên phân tử RNA vận chuyển, nó mang theo amino acid tương ứng với codon mà nó nhận ra. Trước đó, enzyme aminoacyl tRNA synthetase "nạp" một amino acid đúng vào phân tử tRNA. Chuỗi polypeptide đang hình thành thường được gọi là chuỗi mới sinh (nascent chain). Protein luôn luôn sinh tổng hợp theo chiều từ đầu N (N-terminus, đầu có nhóm NH2) đến đầu C (C-terminus, đầu có nhóm COOH).
Kích thước của một protein sinh tổng hợp có thể đo bằng số lượng amino acid chứa trong nó hoặc bằng tổng khối lượng phân tử, mà thông thường tính bằng đơn vị dalton (đồng nghĩa với đơn vị khối lượng nguyên tử), hoặc đơn vị phái sinh kilodalton (kDa). Protein sinh tổng hợp từ nấm men trung bình dài 466 amino acid và có khối lượng 53 kDa. Protein lớn nhất từng được biết đến là titin, một thành phần của đơn vị cơ bản sợi cơ vân (muscle sarcomere), với khối lượng phân tử 3.000 kDa và chứa tới 27.000 amino acid.
Hóa tổng hợp
Các protein ngắn có thể được tổng hợp hóa học bằng một số phương pháp gọi là tổng hợp peptide, mà dựa trên những kỹ thuật tổng hợp hữu cơ như kỹ thuật nối hóa học (chemical ligation) để tạo ra các peptide với chiều dài lớn. Tổng hợp hóa học cho phép đưa những amino acid nhân tạo vào trong chuỗi polypeptide, như gắn các phân tử thăm dò huỳnh quang vào mạch bên của chuỗi amino acid. Những phương pháp này hữu hiệu trong phòng thí nghiệm hóa sinh và sinh học tế bào, mặc dù nói chung không thương mại hóa được. Tổng hợp hóa học sẽ trở nên không hiệu quả đối với chuỗi polypeptide dài hơn khoảng 300 amino acid, và các protein được tổng hợp có thể không gập về dạng cấu trúc bậc bốn như mong đợi. Hầu hết các phương pháp tổng hợp hóa học bắt đầu từ đầu C đến đầu N, trái ngược so với các phản ứng sinh học.
Protein
thumb|right|300px|Cấu trúc tinh thể của [[chaperonin, một đại phức hợp protein. Một tiểu đơn vị protein (subunit) được tô màu làm nổi bật. Chaperonin hỗ trợ cho quá trình gập protein.]] thumb|300px|Ba cách minh họa cấu trúc ba chiều của protein [[triose phosphate isomerase. Trái: Mọi nguyên tử được tô màu theo từng loại. Ở giữa: Biểu diễn đơn giản hình dạng bộ khung, với các cấu trúc bậc hai được tô màu. Phải: Cách biểu diễn bằng bề mặt solvat tiếp xúc được (solvent-accessible surface) được tô màu cho những phần thừa (phần có tính acid được tô đỏ, phần base màu lam, phần phân cực màu lục, phần không phân cực màu trắng).]]
Protein không phải là một phân tử "cứng chắc" hoàn toàn. Không chỉ cố định ở một bậc cấu trúc nhất định, protein có thể chuyển sang một vài cấu trúc liên quan khi chúng thực hiện các chức năng sinh học. Trong trường hợp của những sự sắp xếp các chức năng này, các cấu trúc bậc 3 và bậc 4 thường được gọi là "cấu dạng", và sự chuyển tiếp giữa chúng gọi là sự thay đổi cấu dạng. Những thay đổi này thường do sự liên kết của một phân tử cơ chất (substrate molecule) với một vị trí hoạt động của một enzyme, những vùng của protein tham gia vào xúc tác hóa học. Các protein trong dung dịch hòa tan cũng trải qua những biến đổi về cấu trúc tác động bởi các rung động nhiệt và sự va chạm với các phân tử khác.
thumb|300px|Bề mặt phân tử của một vài protein trong sự so sánh về kích cỡ. Từ trái sang phải: [[immunoglobulin G (IgG, một kháng thể), hemoglobin, insulin (một hormone), adenylate kinase (một enzyme), và glutamine synthetase (một enzyme).]]
Toàn bộ protein hoặc những đoạn protein được phân loại thành bốn lớp chính, mà tương quan với cấu trúc bậc 4 của nó: protein dạng cầu (globular protein), protein dạng sợi (fibrous protein), protein màng tích hợp (integral membrane protein) và protein mất trật tự nội tại (intrinsically disordered protein). Phần lớn toàn bộ protein dạng cầu có thể tan được và đa phần là các enzyme. Protein dạng sợi thường có vai trò cấu trúc, như collagene, thành phần chính của các mô liên kết, hay keratin, thành phần protein của tóc và móng chân tay. Protein dạng màng thường phục vụ như là những thụ thể hoặc làm kênh dẫn cho các phân tử mang điện tích hay phân cực vượt qua màng tế bào. Protein mất trật tự nội tại khác biệt cơ bản về tính trật tự về cấu hình hình dạng với ba loại trên. Nhiều protein có hình dạng xác định rõ ràng khi ở dạng nguyên thể (native), nhưng protein mất trật tự nội tại thì không, chuỗi polypeptide của chúng rất linh động và không có một hình dáng nhất định. Tính chất này cho phép protein mất trật tự nội tại có thể tương tác với nhiều protein đối tác hoặc gập thành những hình dáng nhất định chỉ khi nó liên kết với những đối tác này. Protein mất trật tư nội tại thường là các phân tử truyền tín hiệu, điều hòa hoạt động cho những phân tử khác, hoặc làm bộ khung cho các protein khác bám vào.
Một trường hợp đặc biệt của liên kết hiđrô liên phân tử bên trong protein, chỉ che chắn yếu ớt từ ảnh hưởng của nước và do vậy tự chúng dễ bị khử nước, được gọi là dehydron.
Xác định cấu trúc
Khám phá ra cấu trúc bậc ba của protein, hay cấu trúc bậc bốn của phức hợp protein, sẽ mang lại những chứng cứ quan trọng về chức năng của protein. Các phương pháp thực nghiệm phổ biến xác định cấu bao gồm tinh thể học tia X và kỹ thuật phổ NMR, cả hai đều cho thông tin ở mức phân giải cấp nguyên tử. Tuy nhiên, kỹ thuật NMR có thể cung cấp thông tin ước lượng về khoảng cách giữa từng cặp nguyên tử, và hình dạng khả dĩ cuối cùng đối với protein được xác định thông qua giải bài toán hình học khoảng cách. Kỹ thuật giao thoa phân cực hai sóng dẫn (Dual polarisation interferometry) là một phương pháp giải tích định lượng cho phép đo hình dạng tổng thể của protein và những thay đổi hình dạng do tương tác giữa các nguyên tử hoặc bởi các tác động khác. Lưỡng hướng sắc phân cực tròn (circular dichroism) là một kỹ thuật trong phòng thí nghiệm giúp xác định các thành phần cấu trúc bậc hai gấp nếp β / xoắn α của protein. Kính hiển vi điện tử truyền qua quan sát mẫu lạnh (cryoelectron microscopy) được sử dụng để thu được thông tin về cấu trúc có độ phân giải thấp hơn của các phức hợp protein rất lớn, bao gồm tổ hợp các virus; một kỹ thuật biến thể khác gọi là "xác định cấu trúc tinh thể bằng kính hiển vi điện tử truyền qua" (electron crystallography) có thể thu được độ phân giải lớn ở một số trường hợp, đặc biệt đối với những tinh thể hai chiều ở các protein dạng màng. Thông tin về những cấu trúc quan sát được thường lưu trữ ở Ngân hàng Dữ liệu Protein (Protein Data Bank, PDB), một hệ thống nguồn truy cập tự do mà dữ liệu cấu trúc của hàng nghìn protein có thể nhận được dưới dạng tọa độ Descartes cho từng nguyên tử trong protein.
Có thêm nhiều trình tự gene được giải mã hơn so với số lượng protein có cấu trúc được làm rõ. Ngoài ra, tập hợp những cấu trúc được quan sát bị chệch khỏi hình dạng nguyên sinh của protein do tác động từ những điều kiện quan sát đòi hỏi trong kỹ thuật tinh thể học tia X, một trong những phương pháp chính nhằm xác định cấu trúc protein. Đặc biệt, những protein dạng cầu thường dễ dàng chuẩn bị làm mẫu tinh thể hóa trước khi tiến hành kỹ thuật chụp tinh thể học tia X. Ngược lại, các protein dạng màng, lại rất khó để đưa về dạng tinh thể và chưa có dữ liệu về chúng trong PDB. Hướng nghiên cứu "bộ gene mã hóa cấu trúc protein" (structural geneomics) được khởi xướng gần đây đã cố gắng giảm bớt những lỗ hổng hiểu biết này bằng cách giải quyết một cách hệ thống cho cấu trúc của một số lớp protein thông qua cách chúng uốn gập. Phương pháp dự đoán cấu trúc protein có mục đích mang lại một bức tranh sơ bộ về cấu trúc của những protein mà chúng chưa được xác định cấu trúc bằng thực nghiệm.
Chức năng tế bào
Protein là diễn viên chính bên trong tế bào, thực hiện các nhiệm vụ xác định bởi thông tin mã hóa trong gene. Ngoại trừ đối với một số loại RNA nhất định, hầu hết các phân tử sinh học khác là những phân tử tương đối trơ với tác dụng của protein. Protein chiếm một nửa trọng lượng khô của tế bào vi khuẩn Escherichia coli, trong khi những đại phân tử khác như DNA và RNA chỉ chiếm tương ứng 3% và 20%. Tập hợp các protein biểu hiện trong một tế bào cụ thể hoặc một loại tế bào được gọi là hệ protein (proteome) hay bộ protein hoàn chỉnh.
nhỏ|right|Enzyme [[hexokinase được minh họa theo mô hình phân tử thường gặp quả bóng và thanh nối. Để so tỷ lệ, ở góc bên phải là hai cơ chất của nó, ATP và glucose.]]
Đặc trưng chính của protein mà cũng làm lên các chức năng đa dạng đó là khả năng của chúng liên kết một cách đặc hiệu và chặt với các phân tử khác. Vùng protein có tính năng liên kết với các phân tử khác được gọi là vùng liên kết (binding site) và thường là những khe rãnh (depression) hoặc "túi" ("pocket") trên bề mặt phân từ. Khả năng liên kết này được thực hiện trung gian thông qua bởi cấu trúc bậc ba của protein, mà xác định vị trí túi liên kết, và bởi các tính chất hóa học của các chuỗi nhánh bên amino acid xung quanh. Liên kết protein có thể rất đặc hiệu và cực kỳ chặt; ví dụ, protein ức chế ribonuclease (ribonuclease inhibitor protein) liên kết với protein angiogenein ở người với hằng số phân ly cỡ dưới femto mol (<10−15 M) nhưng không liên kết với protein onconase tương đồng ở động vật lưỡng cư (>1 M). Những sự thay đổi hóa học rất nhỏ như thêm vào một nhóm methyl ở phân tử liên kết đôi khi đủ làm gần như loại bỏ liên kết với protein; ví dụ, aminoacyl tRNA synthetase đặc hiệu với amino acid valine lại rất phân biệt với isoleucine mặc dù hai amino acid này có chuỗi bên rất tương đồng.
Protein có thể liên kết với các protein khác cũng như với các cơ chất tiểu phân tử (small-molecule substrate). Khi protein liên kết đặc hiệu với những bản sao khác của cùng phân tử, chúng có thể oligome hóa để tạo thành những sợi nhỏ; quá trình này thường xuất hiện ở những protein cấu trúc mà chứa những monome dạng cầu mà tự tổ chức thành những sợi vững chắc. Tương tác protein–protein cũng điều hòa các hoạt động do enzyme, điều khiển xúc tiến toàn bộ chu kỳ tế bào, và cho phép lắp ghép những phức hợp protein lớn mà chúng thực hiện những phản ứng liên quan mật thiết với nhau với một chức năng sinh học chung. Protein cũng có thể liên kết với, hay thậm chí tích hợp vào màng tế bào. Khả năng liên kết với các đối tác để cảm ứng sự thay đổi hình dáng trong các protein cho phép xây dựng lên một mạng lưới tín hiệu tế bào rộng lớn và phức tạp. Do tương tác giữa các protein là thuận nghịch, và phụ thuộc nhiều vào khả năng của các nhóm protein khác nhau để hình thành lên tổ hợp có khả năng thực hiện các chức năng riêng rẽ, lĩnh vực nghiên cứu tương tác giữa các protein đặc hiệu là chìa khóa nhằm hiểu biết những khía cạnh quan trọng của chức năng tế bào, và đi đến những tính chất giúp phân biệt giữa các loại tế bào đặc biệt.
Enzyme
Vai trò được biết đến nhiều nhất của protein trong tế bào như là các enzyme, khi chúng là yếu tố xúc tác cho các phản ứng sinh hóa. Enzyme có tính đặc hiệu cao và chỉ tham gia vào một hoặc một vài phản ứng hóa học. Enzyme tham gia nhiều nhất vào các phản ứng trong trao đổi chất, cũng như tác động vào DNA trong những quá trình như nhân đôi DNA, sửa chữa DNA, và phiên mã. Một số enzyme tác động lên những protein khác để gắn thêm vào hoặc loại bỏ nhóm chức hóa học trong quá trình gọi sửa đổi sau dịch mã (post-translational modification). Có khoảng 4.000 phản ứng sinh hóa đã biết được xúc tác bởi enzyme. Sự gia tăng tốc độ phản ứng nhờ xúc tác có enzyme thường là rất lớn—tăng tới 1017 lần trong phản ứng mà không có xúc tác như trong trường hợp của orotate decarboxylase (xảy ra trong 78 triệu năm mà không có enzyme, 18 milli giây với enzyme).
Tín hiệu tế bào và liên kết phối tử
nhỏ|upright|Sơ đồ cấu trúc dải ruy băng (Ribbon diagram) của một kháng thể ở chuột chống lại [[bệnh tả|vi khuẩn tả, kháng thể này liên kết với một kháng nguyên cacbohydrat (các nguyên tử hình cầu).]]
Nhiều protein tham gia vào các giai đoạn của quá trình truyền tín hiệu tế bào và tải nạp tín hiệu. Một số protein, như insulin, là những protein ngoại bào thực hiện truyền tín hiệu từ tế bào mà chúng được sinh tổng hợp đến những tế bào khác trong mô ở xa. Những protein khác là protein màng (membrane protein) hoạt động như là những thụ thể mà chức năng chính là liên kết với một phân tử tín hiệu và cảm ứng một đáp ứng hóa sinh bên trong tế bào. Nhiều thụ thể có vị trí liên kết nằm bên trên bề mặt tế bào và miền tác dụng nằm bên trong tế bào, mà hoạt động chức năng enzyme có thể trải qua một sự thay đổi cấu dạng (conformational change) được phát hiện bởi những protein khác bên trong tế bào.
Kháng thể là những thành phần protein của một hệ miễn dịch thu được (adaptive immune system) có chức năng chính là liên kết với các kháng nguyên, hoặc những cơ chất lạ bên trong tế bào của cơ thể, và nhận diện đánh dấu chúng để tiêu hủy. Kháng thể có thể tiết vào môi trường ngoại bào hoặc bám vào màng của những tế bào B chuyên biệt (B cell) gọi là tế bào plasma. Trong khi các enzyme bị giới hạn ở ái lực liên kết với các chất nền bởi tính cần thiết cho việc điều khiển phản ứng mà chúng tham gia, các kháng thể lại không bị giới hạn này. Ái lực liên kết của các kháng thể với mục tiêu của nó là cực kỳ cao.
Nhiều phối tử (ligand) vận chuyển các protein gắn đặc hiệu cùng với các phân tử sinh học nhỏ và vận chuyển chúng đến những vị trí khác nhau trong cơ thể của một sinh vật đa bào. Những protein này phải có ái lực liên kết lớn khi các phối tử có mặt ở mức độ tập trung lớn, nhưng cũng giải phóng được phối tử khi sự có mặt của chúng ở mức độ thấp tại những mô đích đến. Ví dụ điển hình của protein liên kết phối tử là haemoglobin, giúp vận chuyển oxy từ phổi đến các mô và các cơ quan khác ở động vật có xương sống và có sự tương đồng gần gũi trong mọi giới sinh học. Lectin là những protein liên kết với đường có chức năng đặc hiệu cao với phân tử đường của nó. Lectin đóng vai trò điển hình trong hiệu ứng nhận dạng phân tử ở tế bào và các protein. Các thụ thể và hormone là những protein liên kết đặc hiệu cao.
Protein xuyên màng (transmembrane protein) cũng được coi như những protein chuyên chở phối tử mà làm thay đổi tính thấm của màng tế bào đối với những phân tử nhỏ và ion. Riêng ở màng có một lõi kị nước mà các phân tử phân cực hay mang điện không thể khuếch tán qua nó. Protein màng chứa các kênh bên trong cho phép các phân tử như vậy đi vào và thoát ra khỏi tế bào. Nhiều protein kênh ion là chuyên biệt cho phép chỉ một ion đặc biệt đi qua; ví dụ, các kênh kali và natri chỉ cho một loại ion tương ứng đi qua.
Protein cấu trúc
Các protein cấu trúc đem lại tính vững trãi và sự cứng chắc cho các thành phần sinh học không ở trạng thái lỏng khác. Hầu hết các protein cấu trúc là những protein dạng sợi; ví dụ, collagen và elastin là những thành phần quan trọng của mô liên kết như sụn, và keratin được tìm thấy trong các cấu trúc cứng hoặc có dạng sợi như lông, móng, lông vũ, móng guốc, và vỏ giáp ngoài. Một số protein dạng cầu cũng đóng vai trò làm chức năng sinh học, ví dụ, sợi actin và tubulin có dạng cầu và hòa tan được khi là các monome, nhưng khi bị polyme hóa tạo thành dạng sợi dài, cứng giúp cấu thành lên bộ xương tế bào, cho phép tế bào duy trì hình dạng và kích thước của nó.
Phương pháp nghiên cứu
Các hoạt động và chức năng của protein có thể nghiên cứu trong ống nghiệm (in vitro), in vivo, và in silico. Phương pháp in vitro nghiên cứu các protein được sàng lọc trong những môi trường có kiểm soát giúp tìm hiểu một protein thực hiện chức năng của nó như thế nào: ví dụ, lĩnh vực nghiên cứu động học enzyme (enzyme kinetic) khám phá cơ chế phản ứng của sự hoạt động xúc tác của một enzyme và ái lực của nó đối với nhiều phân tử cơ chất khác nhau. Ngược lại, phương pháp thực nghiệm in vivo cung cấp thông tin về vai trò sinh lý của một protein bên trong tế bào hay thậm chí toàn bộ sinh vật. Phương pháp in silico sử dụng các phương pháp của tin sinh học để nghiên cứu protein.
Tinh sạch protein
Đối với các protein tự nhiên, cần phải thực hiện một chuỗi các bước tinh sạch trước khi có thể thu được một lượng protein đủ thuần khiết cho mục đích sử dụng trong phòng thí nghiệm. Để làm đơn giản quá trình này, các nhà hóa sinh thường sử dụng kỹ thuật di truyền để thêm vào các đặc điểm cho protein giúp dễ dàng sàng lọc chúng hơn mà không làm ảnh hưởng đến cấu trúc hay hoạt động của chúng. Ở đây, một "chất đánh dấu" (tag) chứa một trình tự amino acid đặc hiệu, thường là một chuỗi histidine (chất "His-tag"), được gắn vào một đầu của protein. Kết quả là, khi đưa dung dịch hòa tan protein vào các ống nghiệm của máy sắc ký chứa niken, histidine liên kết phối tử với niken và đọng lại trong cột trong khi những thành phần không được đánh dấu trong dung dịch sẽ chảy qua không bị cản trở. Nhiều phương pháp đánh dấu đã được phát triển để giúp các nhà nghiên cứu sàng lọc các protein đặc biệt từ những hợp chất phức tạp.
Khu trú tế bào
Phương pháp nghiên cứu in vivo cho protein thường đề cập đến sự tổng hợp và sự định vị (khu trú, localization) protein bên trong tế bào. Mặc dù nhiều protein nội bào được sinh tổng hợp bên trong tế bào chất và ở các vị trí liên kết với màng tế bào hoặc protein được tiết ra từ mạng lưới nội chất, chi tiết cụ thể bằng cách nào mà các protein được định hướng (protein targeting) đến những bào quan cụ thể hoặc các cấu trúc của tế bào vẫn chưa được hiểu rõ. Một kỹ thuật hữu ích để đánh giá sự khu trú tế bào bằng cách sử dụng kỹ thuật di truyền nhằm biểu hiện bên trong một tế bào một protein dung hợp (fusion protein, hay chimera, một protein được tạo ra thông qua việc nối hai hoặc nhiều đoạn gene với nhau mà ban đầu mã hóa cho từng protein riêng biệt) chứa protein tự nhiên cần nghiên cứu mà nó liên kết với một "thành phần báo cáo" như protein huỳnh quang xanh (GFP). Vị trí của protein dung hợp bên trong tế bào có thể dễ dàng nhận ra và chụp ảnh dưới kính hiển vi, như minh họa ở hình bên cạnh.
Có những kỹ thuật khác, ví dụ như kỹ thuật hóa mô miễn dịch (immunohistochemistry) thường lợi dụng một kháng thể của một hay nhiều protein cần nghiên cứu mà liên hợp với các enzyme để thu được hoặc là vị trí phát sáng hoặc là tín hiệu tạo sắc tố (chromogeneic) mà các nhà nghiên cứu có thể so sánh giữa các mẫu, cho phép họ thu thập thông tin về vị trí của protein. Một kỹ thuật ứng dụng khác là đồng cất phân đoạn (cofractionation) trong gradien sucrose (hoặc những vật liệu khác) sử dụng các bước lọc ly tâm phân đoạn (differential centrifugation). Trong khi kỹ thuật này không cho biết sự đồng khu trú của một khoang của tỷ trọng đã biết và protein quan tâm, nó tăng tỷ lệ tinh khiết, và tuân theo các nghiên cứu trên quy mô lớn.
Cuối cùng, phương pháp tiêu chuẩn vàng để xác định sự khu trú tế bào là bằng kỹ thuật hiển vi điện tử miễn dịch (immunoelectron microscopy). Kỹ thuật này cũng sử dụng một kháng thể với protein cần nghiên cứu, và kết hợp với các kỹ thuật hiển vi điện tử cổ điển khác. Mẫu được chuẩn bị như đối với kiểm tra qua kính hiển vi điện từ thông thường, và sau đó được xử lý bằng một kháng thể với protein quan tâm mà liên hợp với vật liệu có mật độ electron dày đặc, mà thường là vàng. Kỹ thuật này cho phép xác định được chi tiết siêu cấu trúc cũng những vị trí của protein đang cần nghiên cứu.
Thông qua các ứng dụng kỹ thuật di truyền khác được biết đến như gây đột biến định hướng điểm (site-directed mutagenesis), các nhà nghiên cứu có thể thay đổi được trình tự của protein và do đó đến cấu trúc của nó, sự khu trú tế bào, và tính nhạy cảm đối với sự điều hòa biểu hiện. Kỹ thuật này thậm chí cho phép đính những phân tử amino acid không có trong tự nhiên vào protein, bằng sử dụng các tRNA được sửa đổi, và có thể cho phép đánh giá sự hợp lý trong thiết kế protein mới với những tính chất nổi bật.
Proteomic
Tổng toàn bộ protein ở một thời điểm có trong một tế bào hoặc loại tế bào được gọi là bộ protein hay proteome, và ngành nghiên cứu tập hợp dữ liệu lớn như thế gọi là proteomic, được đặt tên tương tự như của ngành geneomic. Các kỹ thuật thực nghiệm quan trọng của proteomic bao gồm điện di trên keo hai chiều (2D gel electrophoresis), cho phép tách số lượng lớn các protein, phương pháp khối phổ, cho phép nhanh chóng nhận ra loại protein và trình tự các peptide (hầu hết sau khi tiêu hóa trên gel (in-gel digestion)), protein microarray, cho phép xác định mức độ tương đối của một số lớn các protein có mặt trong một tế bào, và sàng lọc thể lai hai mảnh (two-hybrid screening), cho phép khám phá một cách có hệ thống tương tác protein-protein. Tổng toàn bộ các tương tác sinh học khả dĩ như những tương tác này gọi là interactome. Nỗ lực có hệ thống nhằm xác định cấu trúc của protein biểu diễn cho mỗi hình dạng gập khả dĩ gọi là ngành nghiên cứu bộ gene cấu trúc (structural geneomics).
Tin sinh học
Rất nhiều phương pháp tính toán đã được phát triển để phân tích cấu trúc, chức năng, và sự tiến hóa của protein.
Nhờ sự phát triển của những công cụ này giúp đem lại lượng lớn dữ liệu thu thập được về bộ gene và bộ protein (proteomic) ở nhiều sinh vật, bao gồm bộ gene người. Không thể đơn giản chỉ nghiên cứu bằng thực nghiệm mọi protein được, do vậy chỉ có một vài phân tử được nghiên cứu trong phòng thí nghiệm trong khi các công cụ tính toán được sử dụng để ngoại suy ra những protein tương tự. Những protein tương đồng này có thể nhận ra với độ chính xác cao ở những sinh vật có liên hệ xa bởi phương pháp bắt cặp trình tự (sequence alignment). Bộ gene và trình tự gene được tìm kiếm bằng nhiều công cụ khác nhau cho những tính chất nhất định. Các công cụ nhận diện trình tự (sequence profiling tools) có khả năng tìm ra những vị trí enzyme giới hạn, khung đọc mở (open reading frame) ở trình tự nucleotide, và dự đoán cấu trúc bậc 2. Cây phát sinh chủng loài có thể xây dựng và các giả thuyết tiến hóa được phát triển nhờ sử dụng các phần mềm chuyên dụng như ClustalW khi xem xét tổ tiên của những sinh vật hiện đại và các gene mà chúng biểu hiện. Lĩnh vực tin sinh học hiện nay trở thành công cụ quý giá cho phân tích gene và protein.
Dự đoán cấu trúc và mô phỏng
thumb|right|350px|Các amino acid có thể được phân tích để dự đoán cấu trúc bậc 2, bậc 3 và cấu trúc protein bậc 4, trong trường hợp này hemoglobin chứa các nhóm [[heme. Chú thích: (a) Cấu trúc chính là trình tự các amino acid tạo nên chuỗi polypeptide (trên cùng bên trái). (b) Cấu trúc bậc hai, có thể ở dạng chuỗi xoắn alpha hoặc tấm xếp nếp beta, được duy trì bởi các liên kết hydro giữa các amino acid ở các vùng khác nhau của sợi polypeptide ban đầu (giữa bên trái và giữa bên phải). (c) Cấu trúc bậc ba xảy ra do sự gấp nếp và liên kết của cấu trúc bậc hai. (dưới cùng bên trái) (d) Cấu trúc bậc bốn xảy ra do tương tác giữa hai hoặc nhiều đơn vị con bậc ba. Ví dụ được hiển thị ở đây là hemoglobin, một protein trong tế bào hồng cầu vận chuyển oxy đến các mô cơ thể (dưới cùng bên phải).]]
Bổ sung cho ngành bộ gene cấu trúc (structural geneomic), lĩnh vực dự đoán cấu trúc protein phát triển các mô hình toán học hữu hiệu về protein để dự đoán lý thuyết dựa trên công cụ tính toán về cấu trúc của chúng, thay vì phát hiện cấu trúc protein trong phòng thí nghiệm. Phương pháp dự đoán cấu trúc thành công nhất, gọi là mô hình đồng đẳng (homology modeling), dựa trên sự tồn tại của một cấu trúc "khuôn mẫu" với trình tự giống với của protein đang được xây dựng mô hình; mục đích của bộ gene cấu trúc là cung cấp hình ảnh biểu diễn thỏa đáng trong các cấu trúc đã biết để mô hình hóa nhiều nhất có thể các cấu trúc còn chưa được biết. Mặc dù mục tiêu tạo ra những mô hình chính xác vẫn còn là thử thách khi chỉ những khuôn mẫu có liên hệ xa là mới có, người ta đã đề xuất rằng sự bắt cặp trình tự là nút thắt cổ chai trong quá trình này, khi có thể tạo ra những mô hình khá chính xác nếu đã biết một trình tự bắt cặp "hoàn hảo". Nhiều phương pháp dự đoán cấu trúc được ứng dụng trong lĩnh vực kỹ thuật protein, trong đó những protein gập lạ đã được thiết kế. Một vấn đề tính toán phức tạp hợp đó là dự đoán tương tác liên phân tử, như trong sự cập bến của phân tử (molecular docking) và dự đoán tương tác protein–protein.
Những mô hình toán học để mô phỏng tiến trình động lực của sự gập protein và liên kết protein bao gồm cơ học phân tử, và đặc biệt là động lực học phân tử. Kỹ thuật Monte Carlo trang bị cho các tính toán, mà dựa trên điện toán phân tán và tính toán song song tiên tiến (ví dụ như dự án Folding@home thực hiện mô phỏng cấu trúc phân tử dựa trên GPU). Mô phỏng in silico khám phá ra sự gập của những miền nhỏ xoắn α trên protein như đầu của villin và protein phụ cho HIV. Các phương pháp lai kết hợp chuẩn động lực học phân tử với toán học của cơ học lượng tử để khám phá các trạng thái điện tử của rhodopsin.
Dự đoán protein mất trật tự và cấu trúc không cố định
Nhiều protein (ở sinh vật nhân thực Eucaryota ~33%) chứa nhiều đoạn với cấu trúc không ổn định nhưng có chức năng sinh học và được phân loại thành protein mất trật tự nội tại (intrinsically disordered proteins). Dự đoán và phân tích protein mất trật tự do đó là một mảng quan trọng của nghiên cứu cấu trúc protein.
Dinh dưỡng
nhỏ|phải|200px|[[Pho mát.]] nhỏ|phải|200px|Canh chua gồm [[rau muống.]] Hầu hết các vi sinh vật và thực vật có thể sinh tổng hợp tất cả 20 amino acid chính, trong khi động vật (bao gồm con người) phải lấy một số amino acid từ thức ăn. Các amino acid mà một sinh vật không thể tự tổng hợp được gọi là các amino acid thiết yếu. Những enzyme quan trọng mà tham gia tổng hợp một số amino acid không có ở động vật — như aspartokinase, tham gia xúc tác ở phản ứng đầu tiên của quá trình tổng hợp lysine, methionine, và threonine từ aspartate. Nếu các amino acid có mặt trong môi trường, vi sinh vật có thể bảo tồn được năng lượng bằng cách tiếp nhận amino acid từ môi trường xung quanh chúng và điều hòa giảm sinh tổng hợp các amino acid này trong chu trình sinh dưỡng của nó.
Ở động vật, amino acid nhận được thông qua tiêu thụ thức ăn chứa protein. Protein tiêu hóa sau đó bị phân tách thành các amino acid nhờ quá trình tiêu hóa, mà điển hình bao gồm sự biến tính của protein do tiếp xúc với acid và bị thủy phân bởi enzyme xúc tác protease. Một số amino acid tiêu thụ được sử dụng để sinh tổng hợp protein mới, trong khi những amino acid khác chuyển hóa thành glucose nhờ quá trình tân tạo glucose (gluconeogenesis), hoặc tham gia vào chu trình acid citric. Việc sử dụng protein như là nhiên liệu rất quan trọng trong điều kiện thiếu ăn khi nó cho phép chính protein trong cơ thể được sử dụng để hỗ trợ sự sống, đặc biệt như được tìm thấy ở cơ.