cyanic-selkie/wikianc huggingface dataset:
TA48
TA48 (ranije 78T i T3) bio je torpedni brod izgrađen od strane austro-ugarske mornarice 1914. Uspješno ga nasljeđuje jugoslavenska mornarica (kao dio 3. torpedne divizije), talijanska mornarica, Ratna mornarica NDH i Njemačka mornarica, a potopljen je 1945. savezničkim bombardiranjem.
Tajvanski oblačasti leopard
Tajvanski oblačasti leopard (Neofelis nebulosa brachyurus), jedna od tri podvrste oblačastih leoparda, koji se vode kao izumrli, ali je moguće da još postoje živi primjerci ove životinje koja je nekada obitavala nizine Tajvana.
Jedan primjerak bio je snimljen 1983. godine na planini Dawu u okrugu Taitung na jugu Tajvana.
TA48
Projekt
Austro-Ugarska je odlučila u martu 1910. potpisati ugovor s pomorsko-tehničkim zavodom u Puli oko razvoja nove klase torpiljarki tipa 250 tona. Iako su se predlagale tonaže od 500 i 275 tona, presudila je cijena. Iz propagandnih razloga projekt je nazvan "pučinska torpiljarka". Nakon neznatnih izmjena plana, u Trstu je izgrađeno osam brodova nove klase (74 T do 91 T). Po istim planovima, brodorgadilište Danubius u Rijeci je sagradilo brodove oznaka od 82 F do 97 F. Inovaciju je predstavljala parna turbina, pomoću koje su mogli razviti veću brzinu.
Prvi svjetski rat
Kasniji TA 48 završen je prije Prvog svjetskog rata pod imenom "SM Tb 78 T" u Rijeci te je počeo službu 23. kolovoza 1914. Tijekom rata sudjelovao je u manjim okršajima. 9. i 10. juna 1918. osiguravao je s pet drugih torpiljarki i jednim razaračem brodove; SMS Szent Istvan i SMS Tegetthoff prilikom plovidbe na jug u svrhu planiranog napada na Otrantski baraž. No, dva talijanska torpedna čamca potopila su Szent Istvan u blizini Premude. 78 T je sudjelovao u spašavanju brodolomaca i pokušajima tegljenja Szent Istvana. U kasnijim operacijama preuzeo je dužnost patroliranja i čišćenja mina.
Drugi svjetski rat
Za Aprilskog rata, T3 se nalazio u Šibeniku. 13. travnja posada se pobunila, otkazala poslušnost i izvjesila hrvatsku zastavu. Nakon raspada Jugoslavije obje torpiljarke (T1 i T3) su zarobljene 17. aprila, pa ih je preuzela talijanska mornarica te ih je koristila u svrhu zaštite obale. T3 je tada prebojan u maskirne boje. Nakon kapitulacije Italije, 16. septembra 1943. Nijemci zarobljavaju T3 u Rijeci i ukrcavaju svoju posadu. Nakon manjih popravaka 16. listopada 1943. službeno ga preuzima Kriegsmarine pod oznakom TA48. Nakon popravaka i zamjene naoružanja predan je Hrvatskoj mornarici. Prilikom remonta uklonjeni su mu svi torpedni aparati, a naoružan je s topovima kalibra 37 i 20 mm. Zbog toga više formalno nije mogao nositi oznaku "T" odnosno "TA" (Torpedoboot-Ausland), budući da nije imao nikakvo torpedno naoružanje. Službena primopredaja mornarici NDH uslijedila je 15. augusta 1944. zajedno s eskortnim brodom, prerađenim putničkim brodom G104 (bivšim "Salvore") i šest KS motornih čamaca (brzih obalnih brodova). Unatoč primopredaji, T3 je službeno i dalje bio podređen 2. eskortnoj flotili (2. Geleitflottille) 11. njemačke zaštitne divizije (11. Sicherungsdivision). Zapovjednikom je postao kapetan bojnog broda Gjuro Štrcaj.
Nakon bijega čamca KS-5 partizanima (dok su ostali brodovi planirali bijeg) 13. januara 1944. T3 i sve ostale brodove ponovno je preuzela Kriegsmarine. Kapetan bojnog broda Gjuro Štrcaj, kao i svi zapovjednici KS brodova, izveden je pred vojni sud zbog dezerterstva i planova bijega, no proglašeni su nedužnim i oslobođeni. Unatoč tome što je ušao u sastav Kriegsmarine, TA48 je do svog potapanja zadržao svoju hrvatsku posadu. Štrcaja su mnogo puta partizani nagovarali na prelazak na njihovu stranu s brodom, što je on više puta odbio. Zbog toga je nakon rata osuđen na smrt i smaknut. TA 48 je potopljen 20. februar 1945. u Trstu u napadu savezničkih zrakoplova.
Olupina
Dana 10. maja 1946. olupina je izvađena iz mora, a sljedeće godine je prodana tvrtki Tomšić & Co. 1948./49. olupina TA 48 je razrezana u Trstu.
USS Ranger (CV-4)
USS Ranger (CV-4) bio je četvrti američki nosač aviona u sastavu Američke ratne mornarice i prvi je nosač koji je od početka razvoja planiran i klasificiran kao nosač aviona. Služio je od 1934. do 1946. godine. USS Ranger je relativno mali brod, po dimenzijama i istisnini bliži prvom američkom nosaču USS Langley nego svojim prethodnicima, nosačima klase Lexington. Od osam američkih prijeratnih nosača CV-1 do CV-8, Ranger je jedan od tri nosača koji su preživjeli cijeli Drugi svjetski rat, ali je za razliku od ostalih 7 većinu vremena proveo u Atlanskom oceanu.
Hermeneutika
Hermeneutika je znanost, doktrina, način ili vještina tumačenja značenja i/ili poruke(smisla) tekstualnog zapisa, govornog izričaja, umjetničke tvorevine ili obrasca ponašanja. Vjerojatno dolazi od grčke riječi ἑρμηνεύω ermeneuo : " rastumačiti " ili " prevesti ". Hermeneutika prema predmetu odnosno području na koje se odnosi može biti: tradicionalna, talmudska, biblijska, kur'an-ska, filozofska,znanstvena, apostolska, grčka, rimska, srednjeg vijeka...itd. kocaparmak
Riličari
'' (Hemiptera), red kukaca u kohorti Paraneoptera. Glavni su mu predstavnici opančari (Pyrrhocoridae), stjenice (Reduviidae), ploštice (Pentatomidae), pjenuše (Cercopidae) i cvrčci (Cicadidae).
Karakteristike
Zajednička karakteristika svih insekata iz reda riličara je građa usnog aparata — maksile i mandibule formiraju cev (proboscis, rilicu) unutar modifikovanog labijuma. Najčešće ova cev služi za sisanje biljnih sokova, ali ima predstavnika koji su se prilagodili na ishranu krvlju (parazitske stenice). Sem rilice, kod većine predstavnika prednji par krila (hemelitre) je očvrsnuo pri osnovi. Od ovog izgleda polukrila potiče i ime redu: — pola,  — krilo. Antene riličara su izgrađene iz pet segmenata, a tarzusi obično od tri.
Benicio del Toro
Benicio Monserrate Rafael del Toro Sánchez (rođen 19. veljače 1967.), portorikanski glumac i filmski producent, dobitnik Oscara.
Rani život
Del Toro je rođen u San Juanu (u gradskoj četvrti Santurce), Portoriko; njegovi roditelji, Gustavo Adolfo del Toro Bermudez i Fausta Sanchez Rivera, bili su odvjetnici. Ima starijeg brata, Gustava, koji je pedijatrijski onkolog. Odgojen je kao katolik te je pohađao rimokatoličku školu u Miramaru u San Juanu. Kad mu je bilo devet godina, majka mu je umrla od hepatitisa. Kad mu je bilo trinaest, otac je preselio dva sina u Mercersburg, Pennsylvania, gdje se del Toro upisao na Mercesburg Academy. Tamo je proveo adoloscentske dane i srednju školu.
Nakon mature je slijedio očev savjet i upisao ekonomiju na Kalifornijskom sveučilištu u San Diegu. Uspjeh na izbornom predmetu, drami, ohrabrio ga je da odustane od studija i uči sa slavnim učiteljima glume Stellom Adler i Arthurom Mendozom u Los Angelesu, kao i u glumačkoj školi u New Yorku.
Karijera
Del Toro krajem osamdesetih pojavljivao u manjim ulogama na televiziji, igrajući uglavnom nasilnike i dilere droge u serijama kao što su Poroci Miamija i NBC-jeva miniserija, Drug Wars: The Camarena Story. Nastupio je u manjoj cameo ulozi u Madonninom spotu iz 1987. "La Isla Bonita". Filmski debi ostvario je s Big Top Pee-wee i 007 filmu Dozvola za ubojstvo, u kojem je 21-godišnji del Toro nastupio kao najmlađi glumac koji je glumio negativca u filmovima o Bondu. Iako su oba filma smatrana komercijalnim razočaranjima, del Toro se nastavio pojavljivati u filmovima kao što su Indian Runner (1991.), Mjesec od porculana (1991.), Kristofor Kolumbo: Otkriće (1992.), Money for Nothing (1993.), Lice straha (1993.) i Osveta na hollywoodski način (1994.).
Karijera mu je dobila zamah ulogom u filmu Privedite osumnjičene iz 1995., gdje je glumio mumljajućeg i duhovitog Freda Fenstera. Uloga mu je donijela Nagradu Independent Spirit za najboljeg sporednog glumca i predstavila ga kao karakternog glumca. To mu je donijelo nekoliko jačih uloga u nezavisnim i studijskim filmovima, uključujući ulogu Gasparea u  Pogrebu (1996.) Abela Ferrare i drugu uzastopnu Nagradu Independent Spirit za sporednog glumca za ulogu Bennyja Dalmaua u  Basquiatu (1996.) koji je režirao njegov prijatelj, umjetnik Julian Schnabel. U visokobudžetnom trileru  Obožavatelj je nastupio s Robertom De Nirom, a glumio je Juana Prima, karizmatičnu meksičku bejzbolsku zvijezdu.
Za Strah i prezir u Las Vegasu, adaptaciju slavne knjige Huntera S. Thompsona, nabio je oko 18 kilograma kako bi glumio Dr. Gonza (ili Oscar Zeta Acosta), Thompsonova odvjetnika. Del Torova izvedba je podijelila kritiku i publiku. Iako je del Toro u intervjuima rekao kako je ovo bila jedna od njegovih lošijih uloga u karijeri, nadrealistički film Terryja Gilliama je tijekom godina stekao kultni status. Vrativši se sa samovoljne dvogodišnje stanke nakon Straha i prezira, del Toro se 2000. vratio s četiri izvedbe u četiri mainstream filma. Prvi je bio  Ubiti je lako, kriminalistička priča na kojoj je opet radio sa scenaristom filma Privedite osumnjičene Christopherom McQuarriejem. Nekoliko mjeseci poslije, našao se među prvoklasnom glumačkom postavom u Trafficu Stevena Soderbergha, kompleksnom seciranju sjevernoameričkih narko-ratova. Kao Javier Rodriguez - meksički granični policajac koji pokušava ostati pošten među korupcijom i prijevarama ilegalne prodaje droge - del Toro, koji je većinu rečenica govorio na španjolskom, dao je takvu izvedbu koja je dominirala filmom i donijela mu prvi Oscar za najboljeg sporednog glumca.
Njegova hvaljena uloga odnijela je sve veće nagrade kritike 2001., kao i Zlatni globus i Nagradu Udruženja filmskih glumaca za najboljeg glumca. Osim priznanja kritike, Traffic je postigao veliki komercijalni uspjeh, što je del Toru prvi put u karijeri donijelo pravi hollywoodski honorar. Dok se Traffic još prikazivao u kinima, još dva del Torova filma su objavljena krajem 2000. i početkom 2001. Imao je manju ulogu kradljivca dijamanata Franky Četiri Prsta u komediji Guya Ritchieja Zdrpi i briši, dok je u  Zakletva Seana Penna glumio retardiranog Indijanca.
Sva ova pozornost donijela mu je status seks simbola. Časopis People ga je uvrstio na popis 50 najljepših ljudi na svijetu. Dok mu je izgled donio usporedbe s Marlonom Brandom i Jamesom Deanom, u šali je nazivan "španjolskim Bradom Pittom". 2003. se pojavio u dva filma: u  Lovini, s Tommyjem Lee Jonesom, i drami 21 gram, sa Seanom Pennom i Naomi Watts. Za tu ulogu je ponovno nominiran za Oscara za najboljeg sporednog glumca.
Posljednje uloge ostvario je u filmskoj adaptaciji crtanog romana Franka Millera  Sin City, koju je režirao Robert Rodriguez, i Things We Lost in the Fire, engleskom debiju proslavljene danske redateljice Susanne Bier.
Oscar
Del Toro je 2001. postao četvrti dobitnik Oscara za ulogu lika koji većinom govori na stranom jeziku (većina njegovih dijaloga bila je na španjolskom). Sophia Loren, Robert De Niro i Roberto Benigni su ostalih troje. Osim toga, del Toro je i treći portorikanski glumac koji je osvojio Oscara. Drugih dvoje su Jose Ferrer i Rita Moreno. Dodjela na kojoj je osvojio nagradu bila je prva u kojoj su dva glumca rođena u Portoriku bila nominirana u istoj kategoriji (drugi je bio Joaquin Phoenix za ulogu u  Gladijatoru).
Covei, Afumați
Covei je naselje u Rumuniji u okrugu Dolž u opštini Afumați.
Prema proceni iz 2013. u naselju je živelo 699 stanovnika. Naselje se nalazi na nadmorskoj visini od 48 m.
Dušan Bulajić
Bio u braku sa glumicom Oliverom Marković.
ABC proteini
thumb|Lipidna flipaya MsbA thumb|Molibdatni transporterski AB2C2 kompleks u otvorenom stanju ABC proteini (ATP-vezujući kasetni transporters, ABC transporteri) su članovi proteinske superfamilije, koja je jedna od najvećih i najstarijih familija sa predstavnicima u svim postojećim kolenima, od prokariota do ljudi. ABC transporteri su transmembranski proteini koji koriste energiju vezivanja i hidrolize adenozin trifosfata (ATP) za izvršavanje specifičnih bioloških procesa, među kojima je translokacija raznih supstrata kroz membrane, kao i u procesima koji nemaju transportni karakter, poput translacije RNK i popravke DNK. Oni transportuju širok opseg supstrata kroz ekstra- i intracelularne membrane, uključujući metaboličke produkte, lipide i sterole, i lekove. Proteini se klasifikuju kao ABC transporteri na bazi njihove sekvence i organizacije njihovih ATP-vezujućih kasetnih (ABC) domena. ABC transporteri doprinose otpornositi tumora, cističnoj fibrozi i nizu drugih naslednih ljudskih oboljenja, kao i bakterijskom (prokariotskom) i eukariotskom (uključujući ljude) razviću otpornosti na višestruke lekove.
Funkcija
ABC transporteri koriste energiju ATP vezivanja i hidrolize za transport raznih substrata kroz ćelijske membrane. Oni se dele u tri glavne funkcionalne kategorije. Kod prokariota, importeri posreduju unos nutrijenata u ćeliju. Supstrati koji mogu biti transportovani su joni, aminokiseline, peptidi, šećeri, i drugi molekuli, koji su uglavnom hidrofilni. Region ABC proteina koji premoštava membranu štiti hidrofilne supstrate od lipida iz membranskog dvosloja čime otvara put kroz ćelijsku membranu. Eukariote ne poseduju importere. Eksporteri ili eflukseri, koji su prisutni kod prokariota i eukariota, funkcionišu kao pumpe koje istiskuju toksine i lekove iz ćelije. Kod gram-negativnih bakterija, eksporteri transportuju lipide i pojedine polisaharide iz citoplazme do periplazme. Treća podgrupa ABC proteina nisu transporteri, nego proteini koji učestvuju u translaciji i procesima popravke DNK.
Prokariotski ABC proteini
Bakterijski ABC transporteri su esencijalni za ćelijsku vitalnost, virulenciju, i patogenost. Na primer, ABC sistemi za preuzimanje gvožđa su važni efektori virulencije. Patogeni koriste siderofore, kao što je enterobaktin, da dođu do gvožđa koje je u kompleksu sa proteinima koji ga vezuju sa visokim afinitetom ili eritrocitima. Oni su gvožđe-helatni molekuli visokog afiniteta koje izlučuju bakterije, i koji se zatim reapsorbuju u obliku gvožđe-siderofor kompleksa. ChvE-gguAB gen u Agrobacterium tumefaciens kodira importere glukoze i galaktoze koji takođe doprinose virulenciji. Transporteri su od vitalne važnosti za opstanak ćelija. Oni funkcionišu kao proteinski sistemi koji se suprostavljaju svim neželjenim promenama u ćeliji. Na primer, potencijalno letalno povišenje osmotske jačine se uravnotežava aktivacijom osmosenzitivnog ABC transportera koji posreduje preuzimanje rastvoraka. Osim učešća u transportu, deo bakterijskih ABC proteina takođe učestvuje u regulaciji nekoliko fizioloških procesa.
Opseg materija koje bakterijski efluksni sistemi iznose iz ćelije obuhvata površinske komponente bakterijskog ćelijskog zida (npr. kapsularne polisaharide, lipopolisaharide, i teihoinsku kiselinu), proteine koji učestvuju u bakterijskoj patogenezi (e.g. hemolizi: Hem-vezujući protein, i alkalne proteaze), hem, hidrolitičke enzime, proteine S-sloja, faktore kompetencije, toksine, antibiotike, bakteriocine, peptidne antibiotike, lekove i siderofore. Oni takođe imaju važnu ulogu u biosintetičkim putevima, uključujući ekstracelularnu polisaharidnu biosintezu i citohromne biogeneze.
Eukariotski ABC proteini
Mada su eukariotski ABC transporteri uglavnom efluksori, neki od njih ne učestvuju direktno u transportu supstrata. U transmembranskom regulatoru cistične fibroze (CFTR) i u receptoru sulfonilureje (SUR), ATP hidroliza je povezana sa regulacijom otvaranja i zatvaranja jonskih kanala koju izvode sami ABC proteini ili drugi proteini.
Ljudski ABC transporteri učestvuju u nekoliko bolesti koje nastaju usled polimorfizama ABC gena, a retko usled potpunog gubitka funkcije pojedinačnih ABC proteina. Takve bolesti obuhvataju Mendelove bolesti i kompleksne genetičke poremećaje kao što su cistična fibroza, adrenoleukodistrofija, Stargardtova bolest, Tangierova bolest, imunska deficijencija, progresivna porodična intraheptična holestaza, Dabin-Džonsonov sindrom, Pseudoksantoma elastikum, perzistentna hiperinsulinemska hipoglicemija u detinjstvu usled fokalne adenomatozne hiperplazije, X-povezana sideroblastoza i anemija, starostna makularna degeneracija, familijalna hipoapoproteinemija, Retinitis pigmentosum, distrofija konusnih štapića, i druge. Ljudska ABCB (MDR/TAP) familija je odgovorna za otpornost na višestruke lekove (MDR) za mnoštvo strukturno nevezanih lekova. ABCB1 ili MDR1 P-glikoprotein takođe učestvuju u drugim biološkim procesima u kojima im je lipidni transport glavna funkcija. Utvrđeno je da posreduju sekreciju steroida aldosterona u nadbubrežnim žlijezdama, i njegovu inhibiciju blokiranu migracijom dendritskih imunskih ćelija, što je verovatno povezano sa izlučivanjem PAF lipida. Poznato je da ABCB1 posreduje transport kortizola i deksametazona, ali ne i progesterona i ABCB1 transfektovanim ćelijama. MDR1 takođe može da transportuje holesterol, kratkolančane i dugolančane analoge fosfatidilholina (PC), fosfatidiletanolamina (PE), fosfatidilserina (PS), sfingomijelina (SM), i glukozilceramida (GlcCer). Multispecifični transport raznovrsnih endogenih lipida putem MDR1 transportera može da utiče na transdvoslojnu distribuciju lipida, posebno u vrstama koje su normalno predominantne na unutrašnjim membranama.
Nedavno je pokazano da ABC-transporteri postoje unutar posteljice gde je njihova uloga da štite razvijajući fetus od ksenobiotika.
Struktura
thumb|Struktura ABC importera: BtuCD sa vezujućim proteinom thumb|Struktura ABC eksportera: Sav1866 sa vezanim nukleotidom
Zajednička karakteristika svih ABC transportera je da se sastoje od dva zasebna domena, transmembranskog domena (TMD) i za nukleotid vezujućeg domena (NBD). TMD, takođe poznat kao domen koji premoštava membranu (MSD), ili integralni membranski (IM) domen, se sastoji od alfa heliksa ugrađenih u membranski dvosloj. On prepoznaje mnoštvo substrata i podleže konformacionim promenama radi transporta supstrate kroz membranu. Sekvenca i arhitektura TMD domena je promenljiva, što odražava hemijsku raznovrsnost supstrata koji bivaju translocirani. NBD ili ATP-vezujući kasetni (ABC) domen, za razliku od njega, je lociran u citoplazmi i ima visoko konzerviranu sekvencu. NBD sadrži mesto vezivanja ATP. Kod većine eksportera, N-terminalni transmembranski domen i C-terminalni ABC domain su spojeni u jedan polipeptidni lanac, organizovan u redosledu TMD-NBD-TMD-NBD, kao na primer u E. coli hemolizinskom eksporteru HlyB. Importeri imaju obrnutu organizaciju, NBD-TMD-NBD-TMD, pri čemu je ABC domen N-terminal, dok je TMD C-terminal, kao na primer kod E. coli MacB proteina odgovornog za makrolidnu otpornost.
Strukturalna arhitetura ABC transportera se sastoji od minimalno dva TMD i dva NBD domena. Četiri individualna polipeptidna lanca uključujući dve TMD i dve NBD podjedinice se mogu kombinovati da formiraju pun transporter, kao u E. coli BtuCD importeru koji učestvuje u preuzimanju vitamina B12. Većina eksportera, kao što je eksporter višestrukih lekova Sav1866 iz Staphylococcus aureus, su formirani od homodimera koji se sastoji od dva polutransportera ili monomera sa TMD spojenim sa domenom vezivanja nukleotida (NBD). Pun transporter je često neophodan da bi protein bio funkcionalan. Pojedini ABC transporteri imaju dodatne elemente koji doprinose regulatornoj funkciji ove klase proteina. Specifično, importeri imaju vezujući protein (BP) visokog afiniteta koji se specifično asocira sa supstratom u periplazmi radi isporuke odgovarajućem ABC transporteru. Eksporteri nemaju vezujući protein, ali imaju intracelularni domen (ICD) koji se pridružuje heliksima koji premoštavaju membranu i ABC domenu. Smatra se da je ICD odgovoran za komunikaciju između TMD i NBD.
Transmembranski domen (TMD)
Većina transportera ima transmembranske domene koji se sastoje od ukupno 12 α-heliksa, sa 6 α-heliksa po monomeru. Pošto su TMD domeni strukturno raznovsni, pojedini transporteri imaju različiti broj heliksa (između šest i jedanaest). TM domeni se kategorišu u tri zasebna seta nabora: tip I ABC importer, tip II ABC importer i ABC eksporter. Klasifikacija importerskih nabora je bazirana na detaljnoj karakterizaciji sekvenci. Nabor tipa I ABC importera je originalno primećen u ModB TM podjedinici molibdatnog transportera. Taj dijagnostički nabor je takođe prisutan u MalF i MalG TM podjedinicama MalFGK2 i Met transporteru MetI. U MetI transporteru, minimalni set od 5 transmembranskih heliksa sačinjava ovaj motiv, dok je jedan dodatni heliks prusutan u ModB i MalG. Opšta organizacija ovog motiva je "gore-dole" topologija TM2-5 heliksa koji opasuju translokacinu stazu i TM1 heliks obavijen oko spoljašnje membranske površine i u kontaktu sa drugim TM heliksima. Tip II ABC importerski motiv je uočen u dvadest TM heliksnih domena BtuCD i u Hi1471, homolognom transporteru iz Haemophilus influenzae. U BtuCD, pakovanje heliksa je kompleksno. Primetan obrazac je da je TM2 heliks zauzima poziciju kroz centar podjedinice gde je blisko opasan drugim heliksima. TM5 i TM10 heliksi su locirani na TMD interfejsu. Region koji premoštava membranu ABC eksportera je organizovan u dva "krila" koja se sastoje od heliksa TM1 i TM2 iz jedne podjedinice i TM3-6 iz druge, u aranžmanu domenske razmene. Prominentni obrazac je da su heliksi TM1-3 srodni sa TM4-6 u smislu aproksimativne dvostruke rotacije oko ose u ravni membrane.
Domen vezivanja nukleotida (NBD)
thumb|left|Struktura NBD domena ABC transportera sa vezanim nukleotidom . Gornja linearna reprezentacija proteinske sekvence prikazuje relativne pozicije konzerviranih aminokiselinskih motiva strukture (boje su podudarne sa 3D strukturom)
ABC domen se sastoji od dva domena, kataličkog sržnog domena poput RecA sličnih ATPaznih motora i manjeg, strukturno raznovrsnog α-heliksnog potdomena koji je jedinstven za ABC transportere. Veći domen se tipično sastoji od dve β-ravni i šest α heliksa, gde je smešten katalitički Vokerov A motif (GXXGXGKS/T pri čemu je X bilo koja aminokiselina) ili P-petlje i Vokerovog B motiva (ΦΦΦΦD, gde je Φ hidrofobni ostatak). Heliksni domen se sastoji od tri ili četiri heliksa i ABC specifičnog motiva, takođe poznatog kao LSGGQ motif, poveznog peptida ili C motiva. ABC domen isto tako ima glutaminski ostatak u fleksiblnoj petlji poznatoj pod nazivom Q petlja, poklopac ili γ-fosfatni prekidač, koji povezuje TMD i ABC. Smatra se da Q petlja učestvuje u interakciji NBD i TMD, posebno u sprezi nukleotidne hidrolize i konformacionih promena TMD tokom translokacije supstrata. H motiv ili prekidački region sadrži visoko konzervirani histidinski ostatak koji je takođe važan u interakciji ABC domena sa ATP. Ime ATP vezujuće kasete je izvedeno iz dijagnostičkog aranžmana savijanja ili motiva ove klase proteina nakon formiranja ATP sendviča i ATP hidrolize.
ATP vezivanje i hidroliza
ATP vezivanje je neophodno za formiranje dimera dva ABC domena transportera. Generalno je primećeno da je ATP vezano stanje asocirano sa najekstenzivnijim interfejsom između ABC domena, dok strukture transportera bez nukleotida manifestuju konformacije sa većim razdvajanjem između ABC domena. Strukture ATP vezanog stanja izolovanih NBD domena su poznate kod importera uključujući HisP, GlcV, MJ1267, E. coli MalK (E.c.MalK), T. litoralis MalK (TlMalK), i eksportera poput TAP, HlyB, MJ0796, Sav1866, i MsbA. U tim transporterima, ATP je vezan za ABC domen. Dva molekula ATP su pozicionirana u interfejsu dimera, između Vokerovog A motiva jedne podjedinice i LSGGQ motiva druge. To je prvo uočeno kod Rad50 i u strukturama MJ0796, NBD podjedinici LolD transportera iz Methanococcus jannaschii i E.c.MalK maltoznog transportera. Te strukture su takođe konzistentne sa rezultima biohemijskih studija koji su pokazale da je ATP u bližem kontaktu sa ostacima P-petlje i LSGGQ motiva tokom katalize.
Nukleotidno vezivanje je neophodno da bi se osigurao elektrostatički i/ili strukturni integritet aktivnog mesta i pomoglo formiranje aktivnog NBD dimera. ATP vezivanje je stabilizovano sledećim interakcijama: (1) interakcija slaganja prstena konserviranih aromatičnih ostataka koji predhode Vokerovom A motivu i adenozinskog prstena ATP, (2) vodoničnom vezama između konzerviranog lizinskog ostatka u Vokerovom A motivu i atoma kiseonika β- i γ-fosfata ATP i koordinacijom tih fosfata i pojedinih ostataka Vokerovog A motiva sa Mg2+ jonom, i (3) γ-fosfatnom koordinacijom sa bočnim lancom serina i amidnim grupama proteinskog lanca glicinskih ostataka u LSGGQ motivu. Osim toga, otatak koji sugeriše blisku spregu ATP vezivanja i dimerizacije, je konzervirani histidin u H-petlji. Taj histidin ostvaruje kontakte sa ostacima druge strane dimerskog interfejsa u Vokerovom A motivu i D petlji, konzerviranoj sekvenci koja sledi Vokerov B motiv.
Pravilno vezivanje fosfata i pozicioniranje γ-fosfata prema napadajućem molekulu vode je neophodno za enzimatsku hidrolizu. U nukleotidnom mestu vezivanja, atomi kiseonika β- i γ-fosfata ATP su stabilizovani ostacima u Vokerovom A motivu i koordiniraju se sa Mg2+. Mg2+ jon se takođe koordinira sa terminalnim aspartatnim ostatkom u Vokerovom B motivu kroz napaduajući H2O molekul. Generalna baza, koja može da bude ostatak glutamata koji je susedan Vokerovom B motivu,  glutamin u Q-petlji,   ili histidin u prekidačkom regionu koji formira vodoničnu vezu sa γ-fosfatom ATP, katalizuju brzinu ATP hidrolize promovisanjem napadajuće H2O. Precizni molekulski mehaniza ATP hidrolize je još uvek kontroverzan.
Mehanizam transporta
ABC transporteri su aktivni transporteri. Drugim rečima, da bi oni transportovali supstrate kroz ćelijske membrane njima je neophodna energija u obliku adenozin trifosfata (ATP). Ovi proteini koriste energiju ATP vezivanja i/ili hidrolize za izvršavanje konformacionih promena u transmembranskom domenu (TMD) i konsekventno za transport molekula. ABC importeri i eksporteri imaju zajednički mehanizam transporta supstrata, što je posledica sličnositi njihovih struktura. Mehanizam koji opisuje konformacione promene usled vezivanja supstrata je model naizmeničnog pristupa. U tom modelu, mesto vezivanja supstrata naizmenično prelazi između konformacija ka spoljašnjosti i unutrašnjosti. Relativni afiniteti vezivanja supstrata te dve konformacije u znatnoj meri određuju smer transporta. Za importere, koji translociraju supstrat iz periplazme u citoplazmu, konformacija ka spoljašnjosti ima veći afinitet vezivanja supstrata. U kontrastu s tim, afinitet vezivanja supstrata eksportera je veći u konfomraciji orjentisanoj prema unutrašnjosti. Model koji opisuje konformacione promene u domenu vezivanja nukleotida (NBD) usled vezivanja ATP i hidrolize je model ATP-prekidača. Taj model se bazira na dve glavne NBD konformacije: formiranje zatvorenog dimera nakon vezivanja dva molekula ATP i disocijaciju u otvoreni dimer omogučenu hidrolizom ATP i oslobađanjem neorganskog fosfata (Pi) i adenozin difosfata (ADP). Prelaz između konformacija otvorenog i zatvorenog dimera indukuje konformacione promene u TMD, što dovodi do translokacije supstrata.
Opšti mehanizam transportnog ciklusa ABC transportera nije u potpunosti razjašnjen mada postoji znatna količina strukturnih i biohemijskih podata koji podržavaju model u kome su ATP vezivanje i hidroliza spregnuti sa konformacionim promenama transportera. Odmarajuće stanje svih ABC transportera ima NBD domene u konfiguraciji otvorenog dimera, sa niskim afinitetom za ATP. Ta otvorena konformacija poseduje komoru koja je dostupna sa unutašnjosti trasportera. Transportni ciklus se inicira vezivanjem supstrata za mesto vezivanja visokog afiniteta na TMD, što indukuje konformacione promene u NBD domenima i pospešuje vezivanje ATP. Dva molekula ATP se kooperativno vezuju, i time se formira konfiguracija zatvorenog dimera. Zatvoreni NBD dimer indukuje konformacionu promenu u TMD domenima tako da dolazi do TMD otvaranja, i formiranja komore sa otvorom na suprotnoj strani od inicijalnog stanja. Afinitet suptrata za TMD se redukuje, te se supstrat oslobađa. Tome sledi hidroliza ATP i zatim sekvencijalno otpuštanje Pi i zatim ADP, čime se trasporter vraća u prvobitnu konfiguraciju. Mada je predložen zajednički mehanizam, redosled vezivanja supstrata, nukleotida, hidrolize, i konformacionih promena, kao i interakcija između domena su još uvek predmet aktivne debate.
Nekoliko grupa koje studiraju ABC transportere imaju različite postavke u pogledu mehanizma funkcionisanja transportera. Generalno se podrazumeva da ATP hidroliza pruža glavni energetski input ili podsticaj za transport i da NBD domeni deluju naizmenično, kao i da je moguće da učestvuju u različim koracima transpornog ciklusa. Međutim, nedavni strukturni i biohemijski podaci pokazuju da ATP vezivanje, umesto ATP hidrolize, pruža podsticaj. Pošto ATP vezivanje inicira NBD dimerizaciju, isto tako je moguće da formiranje dimera predstavlja podsticaj. Pojedini transporteri imaju NBD domene koji nemaju slične sposobnosti vezivanja i hidrolize ATP, i njihov interfejs NBD dimera se sastoji od dva mesta vezivanja ATP, što sugeriše konkarentnu funkciju dva NBD domena u transportnom ciklusu.
Postoji izvesna evidencija da je ATP vezivanje zaista podsticaj transportnog ciklusa. Pokazano je da vezivanje ATP indukuje promene svojstava vezivanja supstrata TM domena. Teško je direktno meriti afinitet ABC transportera za substrate, a indirektna merenja, na primer putem stimulacije aktivnosti ATPaze, često odražavaju druge korake koji uslovaljavaju brzinu reakcije. Nedavno je pokazano, direktnim merenjem vezivanja vinblastina za permeazni-glikoprotein (P-glikoprotein) u prisustvu nehidrolizabilnih ATP analoga, e.g. 5’-adenilil-β-γ-imidodifosfata (AMP-PNP), da je ATP vezivanje u odsustvu hidrolize dovoljno da se redukuje afinitet vezivanja supstrata. Isto tako, ATP vezivanje indukuje znatne konformacione promene u dva TM domena. Spektroskopske studije proteazne pristupnosti i unakrsnog vezivanja su pokazala da ATP vezivanje za NB domene indukuje konformacione promene u proteinu-1 koji je povezan sa otpornošću na višestruke lekove (MRP1), HisPMQ, LmrA, i Pgp. Dvodimenzione kristalne strukture AMP-PNP-vezanog Pgp su pokazale da se glavna konformaciona promena tokom transportnog ciklusa javlja nakon ATP vezivanja i subsekventna hidroliza ATP dovodi do ograničenih promena. Rotacija i naginjanje transmembranskih α-heliksa mogu da doprinesu tim konformacionim promenama. Druge studije su bile usresređene na nalaženju dokaza da ATP vezivanje indukuje formiranje zatvorenog dimera NBD. Biohemijske studije netaknutih transportnih kompleksa sugerišu da su konformacione promene NB domena relativnom male. U odsustvu ATP, NB domeni mogu da budu relativno fleksibilni, mada ne dolazi do većih reorijentacija NB domena u odnosu na druge domene. ATP vezivanje indukuje rotacije krutih tela dva ABC potdomena jedan u odnosu na drugi, što omogućava odgovarajuće poravnavanje nukleotida u aktivnom mestu i interakciju sa namenskim motivima. Postoji jaka biohemijska evidencija da vezivanje dva ATP molekula može da bude kooperativno, drugim rečima, ATP se mora vezati na dva aktivna mesta da bi došlo do dimerizacije NB domena i formiranja zatvorene forme, koja je katalitički aktivna konformacija.
ABC importeri
Većina ABC transportera koji posreduju unos nutrijenata i drugih molekula u bakterije se oslanjaju na proteine vezivanja rastvorka visokog afiniteta (BP). Oni su rastvorni proteini koji su locirani u periplazmičnom prostoru između unutrašnje i spoljašnje membrane gram negativnih bakterija. Gram-pozitivni mikroorganizmi nemaju periplazmu tako da je njihov vezujući protein često lipoprotein vezan za spoljašnje lice ćelijske membrane. Neke gram-pozitivne bakterije imaju BP proteine vezane za transmembranski domen samog transportera. Prva uspešna kristalna struktura netaknutog ABC importera je molibdenski transporter (ModBC-A) iz Archaeoglobus fulgidus. Strukture atomske-rezolucije tri druga bakterijska importera, E. coli BtuCD, E. coli maltoznog transportera (MalFGK2-E), i mogućeg metal-helatnog transportera Haemophilus influenza, HI1470/1, su takođe određene. Te strukture pružaju detaljne slike interakcije transmembrankih i ABC domena. One takođe otkrivaju dve različite konformacije sa otvorom u dva različita smera. Još jedno zajedničko svojstvo importera je da je svaki NBD vezan za jedan TMD prvenstveno putem kratkog citoplazmatičnog heliksa TM domena, "heliksa sprezanja ". Ta porcija EAA petlje je smeštena na površini otvora formiranog između RecA-sličnog i heliksnog ABC potdomena i leže aproksimativno paralelno sa membranskim dvoslojom.
Veliki ABC importeri
BtuCD i HI1470/1 su klasifikovani kao veliki ABC importeri. Transmembranska podjedinica importera vitamina B12, BtuCD, sadrži 10 TM heliksa, a funkcionalna jedica se sastoji od dve kopije, svaka od kojih ima domen vezivanja nukleotida (NBD) i transmembranski domen (TMD). TMD i NBD formiraju interakcije jedan s drugim putem citoplazmatične petlje između dva TM heliksa i Q petlje u ABC. U odsustvu nukleotida, postoje dva ABC domena i interfejs dimera je otvoren. Poređenje struktura vezujućeg proteina sa (BtuCDF) i bez (BtuCD) otkriva da BtuCD ima otvor ka periplazmi, dok je u BtuCDF, konformacija ka spoljašnjosti zatvorena na obe strane membrane. Strukture BtuCD i BtuCD homologa, HI1470/1, predstavljaju dva različita konformaciona stanja ABC transportera. Predviđeni translokacioni put u BtuCD je otvoren ka periplazmi i zatvoren ka citoplazmi membrane, dok je kod HI1470/1 suprotan slučaj i otvor je strani citoplazme. Razlika u strukturama je u zaokretu za 9° jedne TM podjedinice relativno na drugu.
Mali ABC importeri
Strukture ModBC-A i MalFGK2-E, koje su u kompleksu sa njihovim vezujućim proteinom, odgovaraju malim ABC importerima. TM domeni ModBC-A i MalFGK2-E imaju samo šest heliksa po podjedinici. Homodimer ModBC-A je u konformaciji u kojoj su TM podjedinice (ModB) orientisane u invertovanom V-obliku sa otvorom dostupnom iz citoplazme. ABC podjedinice (ModC), s druge strane, su uređene u otvorenoj konformaciji bez nukleotida, u kojoj je P-petlja jedne podjedinice naspramna, mada odvojena od LSGGQ motiva druge. Vezujući protein ModA je u zatvorenoj konformaciji sa supstratom vezanim u otvor između dva domena i vezan za ekstracelularne petlje ModB, gde supstrat sedi direktno iznad zatvorenog ulaza transportera. MalFGK2-E struktura podseća na katalitičko prelazno stanje ATP hidrolize. Ona je u zatvorenoj konformaciji u kojoj se sastoji od dva ATP molekula, u sendviču između Walker A i B motiva jedne podjedinice i LSGGQ motiva druge podjedinice. Protein vezivanja maltoze (MBP ili MalE) je smešten na periplazmatičnoj strani TM podjedinica (MalF i MalG) i velika, zaklonjena šupljina se može naći na interfejsu MalF i MalG. Aranžman TM heliksa je u konformaciji koja je zatvorena ka citoplazmi, i ima otvor ka spoljašnjoj strani. Ta struktura sugeše da je moguće da MBP stimuliše ATPaznu aktivnost transportera nakon vezivanja.
Mehanizam transport importera
thumb|Predloženi mehanizam transporta ABC importera. Ovaj model naizmeničnog pristupa je baziran na kristalnim strukturama ModBC-A i HI1470/1.
Mehanizam transporta importera podržava model naizmeničnog pristupa. Odmarajuće stanje importera je usmereno ka unutrašnjoj strani, gde je dimerni interfejs domena vezivanja nukleotida (NBD) otvoren TM domenima, mada je zaklonjen od citoplazme. Nakon dokiranja zatvorenog vezujućeg proteina sa substratom na periplazmičnoj strani transmembranskih domena, ATP se vezuje i NBD dimer se zatvara. Time se odmarajuće stanje transportera stavlja u konfomraciju prema spoljašnjoj strani u kojoj su TM domeni reorjentisani tako da mogu da prime supstrat iz vezujućeg proteina. Nakon hidrolize ATP, NBD dimer se otvara i supstrat se oslobađa u citoplazmu. Otpuštanje ADP i Pi vraća transporter u njegovo odmarajuće stanje. Jedina inkonzistentnost ovog mehanizma u odnosu na model ATP-prekidača je da je konformacija u njegovom odmarajućem stanju bez nukleotida različita od očekivane konformacije usmerene ka spoljašnjoj strani. Mada je to slučaj, ključna tačka je da se NBD ne dimerizuje ukoliko ATP i vezujući protein nisu vezani za transporter.
ABC eksporteri
Prokariotski ABC eksporteri su izobilni. Oni imaju bliske homologe kod eukariotima. Ova klasa transportera se klasifikuje po tipu supstrata koji transportuju. Jedna grupa učestvuje u eksportu proteina (e.g. toksina, hidrolitičkih enzima, proteina S-sloja, lantibiotika, bakteriocina, i faktora kompetencije), a drugi u efluksu lekova. ABC transporteri su privukli ekstenzivnu pažnju, zato što oni doprinose otpornosti ćelija na antibiotike i antikancerne agense putem ispumpavanja lekova iz ćelija.
U gram-negativnim organizmima, ABC transporteri posreduju simultanu sekreciju proteinskih supstrata kroz unutrašnje i spoljašnje membranes bez direktnog prolaza kroz periplazmu. Ovaj tip sekrecije se naziva sekrecijom tipa I, koja obuhvata tri komponente koje usklađeno funkcionišu: ABC eksporter, membranski fuzioni protein (MFP), i faktor spoljašnje membrane (OMF). Primer ovakve sekrecije je izlučivanje hemolizina (HlyA) iz E. coli, gde ABC transporter unutrašnje membrane HlyB formira interakcije sa fuzionim proteinom unutrašnje membrane HlyD i faktorom spoljašnje membrane, TolC. TolC omogućava hemolizinu da bude transportovan kroz dve membrane, bez kontakta sa periplazmom.
Bakterijska otpornost na lekove je sve veći zdravstveni problem. Jedan od mehanizama otpornosti na lekove je povezan sa povećanim efluksom antibiotika iz bakterijskih ćelija. Otpornost na lekove usled efluksa posredovanog P-glikoproteinom je originalno zapažena u ćelijama sisara. Kod bakterija, Levy i njegovi saradnici su prvi objavili dokaze da je otpornost na antibiotike uzrokovana efluksom lekova. P-glikoprotein je najbolje izučena efluksna pumpa i kao takva pruža značajan uvid u mehanizam bakterijskih pumpi. Mada pojedini transporteri transportuju specifični tip supstrata, većina transportera iznosi raznovrsnu klase lekova sa znatno različitim hemijskim strukturama. Ti transporteri se zajednički nazivaju ABC transporterima otpornosti na višestruke lekove (MDR), a ponekad se nazivaju i "hidrofobnim usisivačima".
Ljudski ABCB1/MDR1 P-glikoprotein
P-glikoprotein je dobro izučen protein koji doprinosi otpornosti na višestruke lekove. On pripada ljudskoj ABCB (MDR/TAP) familiji. Isto tako je poznat kao ABCB1 ili MDR1 Pgp. MDR1 se sastoji od funkcionalnog monomera sa dva transmembranska domena (TMD) i dva domena vezivanja nukleotida (NBD). Ovaj protein uglavnom može da transportuje katjonske ili električno neutralne supstrate, kao i širok spektrar amfifilnih supstrata. Struktura celokupnog ABCB1 monomera je dobijena u prisustvu i odsustvu nukleotida koristeći elektronsku kriokristalografiju. Bez nukleotida, TMD su aproksimativno paralelni i formiraju snop koji okružuje centralnu poru, sa otvorom ka ekstracelularnoj strani membrane. U prisustvu nehidrolizibilnog ATP analoga, AMP-PNP, TM domeni su u znatnoj meri reorganizovani sa tri jasno segregirana domena. Centralna pora, koja je opasana TM domenima, je delimično otvorena ka intracelularnoj strani sa razmakom između dva domena koji omogućava pristup supstratu iz lipidne faze. Znatna promena pakovanja i moguća rotacija TM heliksa nakon vezivanja nukleotida sugerišu model heliksne rotacije kao transportni mehanizam.
Biljni ABCB transporteri
Genom modelne biljke Arabidopsis thaliana ima sposobnost kodiranja 120 ABC proteina za razliku od 50-70 ABC proteina kodiranih u ljudskom genomu i vinkim mušicama (Drosophila melanogaster). Biljni ABC proteini se kategorišu u 13 potfamilija na osnovu veličine (pun, polu ili četvrt), orijentacije, i sveukupne sličnosti aminokiselinskih sekvenci. Homolozi otpornosti na višestruke lekove (MDR), takođe poznati kao P-glikoproteini, predstavljaju najveću potfamiliju kod biljaka sa 22 člana i drugu sveukupno najveću ABC potfamiliju. B potfamilija biljnih ABC transportera (ABCB) je karakteristična po njihovoj lokaciji u ćelijskoj membrani. Biljni ABCB transporteri su okarakterisani putem heterolognog izražavanja u Escherichia coli, Saccharomyces cerevisiae, Schizosaccharomyces pombe i HeLa ćelija radi određivanja specifičnosti supstrata. Biljni ABCB transporteri transportuju fitohormon indol-3-sirćetnu kiselinu (IAA), takođe poznatu kao auksin, koja je esencijalni regulator biljnog rasta i razvića. Usmereni polarni transport auksina posreduje biljne odgovore na stimuluse iz okruženja putem procesa kao što su fototropizam i gravitropizam. Dva najbolje izučena auksinska transportera, ABCB1 and ABCB19, su okarakterisana kao primarni auksinski eksporteri. Drugi ABCB transporteri kao što je ABCB4 učestvuju u eksportu i importu auksina. Pri niskim intracelularnim koncentracijama auksina ABCB4 unosi auksin dok se ne dostigne određeni nivo, nakon čega se menja smer transporta.
Sav1866
Prva objavljena struktura visoke rezolucije ABC eksportera je bila za Sav1866 iz Staphylococcus aureus. Sav1866 je homolog ABC transportera za višestruke lekove. On ima znatno sličnu sekvencu sa ljudskim ABC transporterima potfamilije B koja obuhavata MDR1 i TAP1/TAP2. Aktivnost ATPaze Sav1866 trasportera je stimulisana lekovima za kancer kao što su doksorubicin, vinblastin i drugi, što sugeriše sličnu specifičnost za supstrat sa P-glikoproteinom i stoga mogući zajednički mehanizam substratne translokacije. Sav1866 je homodimer polu transportera, svaka podjedinica sadrži N-terminal TMD sa šest heliksa i C-terminalni NBD. NB domeni imaju slične strukture sa domenima drugih ABC transportera, kod kojih su dva mesta ATP vezivanja formirana na interfejsu dimera između Walker A motiva jednog NBD i LSGGQ motiva drugog. ADP-vezana struktura Sav1866 pokazuje da su NBD u zatvorenom dimeru i da su TM heliksi razdvojeni u dva "krila" orijentisana ka periplazmi, čime formiraju konfiguraciju otvorenu ka spoljašnjoj strani. Svako krilo se sastoji od heliksa TM1-2 iz jedne podjedinice i TM3-6 iz druge podjedinice. Transporter sadrži dugačke intracelularne petlje (ICL ili ICD) koje povezuju TM domene i koje se protežu izvan lipidnog dvosloja u citoplazmu i interaguju sa 8=D. Dok importeri sadrže kratak sprezuči heliks koji je u kontaktu sa jednim NBD, Sav1866 ima dva intracelularna sprežuća heliksa, jedan (ICL1) je u kontaktu sa NB domenima obe podjedinice, a drugi (ICL2) formira interakcije samo sa suprotnom NBD podjedinicom.
MsbA
MsbA je ABC transporter otpornosti na višestruke lekove (MDR) i moguće je da je lipidna flipaza. On je ATPaza koja transportuje lipid A, hidrofobni deo lipopolisaharida (LPS), saharolipid baziran na glukozaminu koji formira spoljašnji monosloj spoljašnjih membrana većine gram-negativnih bakterija. Lipid A je endotoksin i stoga gubitak MsbA iz ćelijske membrane ili mutacije koje poremećuju transport dovode do akumulacije lipida A u unutrašnjoj ćelijskoj membrani, što dovodi do smrti ćelije. On je blisko homologan sa P-glikoproteinom (Pgp) u pogledu proteinskih sekvenci i ima srodnu supstratnu specifičnost sa MDR-ABC transporterom LmrA iz Lactococcus lactis. MsbA iz E. coli je 36% identičan sa NH2-terminalnom polovinom ljudskog MDR1, što sugeriše zajednički mehanizam transporta amfifatičnih i hidrofobnih supstrata. MsbA gen kodira polu transporter koji se sastoji od transmembranskog domena (TMD) stopljenog sa domenim vezivanja nukleotida (NBD). On je konstruisan kao homodimer sa totalnom molekulskom masom od 129.2 kD. MsbA sadrži 6 TM domena na periplazmičnoj strani, jedan NB domen lociran na citoplazmičnoj strani ćelijske membrane, i intracelularni domain (ICD), koji premoštava TMD i NBD. Taj konzervirani heliks koji se proteže od TMD segmenta u ili blizo aktivnog mesta NBD je u znatnoj meri odgovoran za prenos informacija između TMD i NBD. Specifično, ICD1 služi kao konzervirana stacionarna tačka oko koje NBD može da rotira, što omogućava NBD disasocijaciju i dimerizaciju tokom vezivanja ATP i hidrolize.
thumb|Strukture MsbA u tri konformaciona stanja: otvoreno apo, zatvoreno apo , i vezano za nukleotid
Svojevremeno objavljene (i sad retraktovane) kristalne strukture MsbA su bile inkonzistentne sa bakterijskim homologom Sav1866. Strukture su bile preispitane i utvrđeno je da sadrže grešku i da su stoga rezultirajući modeli MsbA inkorektni. Nedavno su greške bile korigovane i nove strukture su objavljene. Odmarajuće stanje E. coli MsbA manifestuje invertovani "V" oblik sa komorom koja je dostupna ka unutrašnjosti transportera. Kontakti dimera su koncentrisani između ekstracelularnih petlji, i dok su NB domeni na rastojanju od ~50Å, podjedinice su jedna naspram druge. Rastojanje između ostataka na mestu dimernog interfejsa je potvrđeno putem eksperimenata unakrsnog vezivanja i EPR spektroskopskim studijama. Relativno velika komora omogućava transport velikih čeonih grupa poput grupa prisutnih u lipidu A. Znatne konformacione promene su neophodne da bi se prenele velike šećerne čeone grupe kroz membranu. Razlika između dve strukture bez nukleotida (apo) je ~30° pomeranje TM4/TM5 heliksa relativno na TM3/TM6 helikse. U zatvorenom apo stanju (iz V. cholerae MsbA), NB domeni su poravnati i mada su bliže, oni ne formiraju ATP sendvič, i P petlje suprotnih monomera su locirane jedna pored druge. U poređenju sa otvorenom konformacijom, dimerni interfejs TM domena u zatvorenoj konformaciji sa licem ka unutra ima ekstenzivne kontakte. Kod obe apo konformacije MsbA, otvor komore je na unutrašnjoj strani. Struktura MsbA-AMP-PNP (5’-adenilil-β-γ-imidodifosfat) iz S. typhimurium je slična sa Sav1866. NB domeni u toj konformaciji sa vezanim nukleotidom i licem ka spoljašnjoj strani, zajedno formiraju kanonički ATP dimerni sendvič, drugim rečima, nukleotid je smešten između P-petlje i LSGGQ motiva. Konformaciona tranzicija iz MsbA-zatvorene-apo do MsbA-AMP-PNP obuhvata dva koraka: ~10° pomeranje TM4/TM5 heliksa ka TM3/TM6, približavanje NB domena mada ne i poravnavanje, čemu sledi zaokretanje TM4/TM5 heliksa za ~20° izvan ravni. Zaokretanje rezultira u separaciji TM3/TM6 heliksa od TM1/TM2, što dovodi do promene iz konformacije iz otvorene ka unutra u konformaciju koja je otvorena ka spoljašnjosti. Stoga, promene u orijentaciji i rastojanju NB domena dramatično rearanžiraju pakovanje transmembranskih heliksa i efektivno menjaju pristup komori iz unutrašnjosti membrane u pristup sa spoljašnje strane. Strukture određene za MsbA su baza transportnog modela putem zaoretanja. Opisane strukture takođe naglašavaju dinamičku prirodu ABC eksportera, što isto tako proizilazi iz fluoroscentnih i EPR studija.
Mehanizam transporta eksportera
thumb|left|Predloženi mehanizam transporta ABC eksportera. Ovaj model je baziran na strukturnim i biohemijskim studijama na MsbA.