cyanic-selkie/wikianc huggingface dataset:
Traumatismo físico
Traumatismo no cranio e cara
O risco máis importante é a afectación do sistema nervioso central, provocando unha destrución das neuronas cerebrais con secuelas permanentes ou que poden causar a morte do accidentado. Sempre que nos atopemos ante un traumatismo cranial debemos sospeitar a posibilidade dunha lesión na columna vertebral.
Dominio proteico
Introdución
O dominio de unión ao substrato de tipo barril-α/β central é un dos pregamentos en encimas máis comúns. Aparece en moitas familias de encimas que catalizan diversas reaccións sen ningunha relación entre si. O barril-α/β denomínase xeralmente barril TIM, denominado así pola triosa-fosfato isomerase, que foi o primeiro encima en que se resolveu esa estrutura. Actualmente clasifícase en 26 familias homólogas na base de datos de dominios CATH. O barril TIM fórmase a partir dunha secuencia de motivos β-α-β pechada por un enlace de hidróxeno entre a primeira e a última cadea, formando un barril de oito cadeas. Debátese sobre a orixe evolutiva deste dominio. Un estudo suxeriu que un só encima ancestral tería diverxido en varias familias, mentres que outro suxeriu que por evolución converxente se orixinou unha estrutura estable de barril TIM.
Traumatismo físico
Traumatismo na columna vertebral
A lesión medular implica sempre unha lesión traumática na estrutura músculo esquelética, ósea e nos ligamentos.
Dominio proteico
Introdución
O barril TIM da piruvato quinase é "descontinuo", o que significa que cómpre máis dun segmento do polipéptido para formar o dominio. Isto probablemente é o resultado da inserción dun dominio noutro durante a evolución das proteínas. Sábese por outras estruturas coñecidas que aproximadamente unha cuarta parte dos dominios estruturais son descontinuos. O dominio regulador de barril-β é "continuou", e está feito dun único tramo de polipéptido.
Traumatismo físico
Traumatismo na columna vertebral
Os traumatismos na rexión cervical (pescozo), con independencia das lesións óseas e medulares que poidan existir, poden ter afectadas estruturas brandas, situadas na parte anterior.
Traumatismo no tórax
Traumatismos que producen lesións no tórax ou nalgún dos órganos que contén. Os traumatismos torácicos poden comprometer tanto a vía aérea directamente, como as funcións cardíaca e respiratoria, e, polo tanto, implican un risco vital para a vítima.
Dominio proteico
Introdución
A asociación covalente de dous dominios representa unha vantaxe funcional e estrutural, xa que hai un incremento de estabilidade cando se compara coas mesmas estruturas asociadas non covalentemente. Outras vantaxes son a protección de intermediatos en fendas encimáticas interdominios que poderían doutro modo ser inestables en ambientes acuosos, e unha proporción estequiométrica fixa da actividade encimática necesaria para o conxunto secuencial de reaccións.
Traumatismo físico
Traumatismo no tórax
Segundo o mecanismo de produción, as lesións poden ser pechadas, nas que non existe alteración da pel nin da parede torácica, ou lesións abertas, nas que a cavidade pleural está perforada, e isto comporta o colapso do pulmón e a perda da súa capacidade coa consecuente dificultade respiratoria.
Traumatismo no abdome
Calquera alteración que se provoca na cavidade abdominal a consecuencia dun impacto ou agresión externa.
Dominio proteico
Os dominios como unidades da estrutura das proteínas
A estrutura primaria das proteínas (a cadea de aminoácidos) é a que finalmente determina a conformación tridimensional única da proteína. O factor máis importante que goberna o pregamento dunha proteína na súa estrutra tridimensional é a distirbución de cadeas laterais polares e non polares. O pregamento está determinado polo agochamento das cadeas laterias hidrofóbicas no interior da molécula para evitar o contacto co ambiente acuoso. Xeralmente, as proteínas teñen unha parte central constituída por residuos hidrofóbicos rodeada por unha parte externa de residuos hidrofílicos. Como os propios enlaces peptídicos son polares, están neutralizados pola formación de enlaces de hidróxeno entre eles no ambiente hidrofóbico. Isto dá lugar a rexións do polipéptido que forman patróns de estruturas tridimensionais regulares chamadas estrutura secundaria. Hai dous tipos principais de estrutura secundaria: hélice α e folla β.
Traumatismo físico
Traumatismo no abdome
Os traumatismos abdominais poden comprometer a diferentes órganos contidos dentro do abdome que forman parte do aparello dixestivo, a grosos vasos sanguíneos, ao sistema urinario e ó sistema endócrino.
Podemos atoparnos ante lesións pechadas, nas que non existe alteración da pel nin da parede abdominal, ou ante lesións abertas, nas que a parede abdominal foi penetrada por un obxecto.
Dominio proteico
Os dominios como unidades da estrutura das proteínas
Algunhas combinacións simples de elementos da estrutura secundaria aparecen con frecuencia na estrutura das proteínas e denomínanse estruturas supersecundarias ou motivos estruturais. Por exemplo, o motivo forquita β consta de dúas cadeas β antiparalelas adxacentes unidas por un pequeno bucle. Está presente na maioría das estruturas β antiparalelas tanto en forma de fitas illadas coma formando parte de follas β máis complexas. Outra estrutura supersecundaria común é o motivo β-α-β, que se utiliza frecuentemente para conectar dúas cadeas β paralelas. As hélices α centrais conectan o C-terminal da primeira cadea co N-terminal da segunda, empaquetando as súas cadeas laterais contra a folla β e, por tanto, apantallando os residuos hidrofóbicos das cadeas β da influencia da superficie acuosa.
Filip Bradarić
Filip Bradarić ( AFI : [fǐlip brǎdaritɕ]), nado en Split o 11 de xaneiro de 1992, é un futbolista croata que xoga como centrocampista para o Cagliari Calcio da Serie A italiana.
Dominio proteico
Os dominios como unidades da estrutura das proteínas
o aliñamento estrutural é unha importante ferramenta para a determinación dos dominios.
Filip Bradarić
Traxectoria
O 24 de xaneiro de 2020, Bradarić chegou cedido ó Celta de Vigo da Primeira División ata final de tempada.
Dominio proteico
Os dominios e a estrutura terciaria
Varios dominios poden empaquetarse xuntos para formar unidades semiindependentes compactas locais chamadas dominios. A estrutura tridimensional global da cadea polipeptídica denomínase estrutura terciaria. Os dominios son as unidades fundamentais da estrutura terciaria, e cada dominio contén unha parte central hidrofóbica constituída por unidades estruturais secundarias conectadas por rexións bucle. O empaquetamento do polipéptido é xeralmente moito máis compacto no interior que no exterior do dominio, o que orixina unha parte central case sólida e unha superficie máis fluída. De feito, os residuos da parte central son a miúdo residuos que están conservados nunha familia de proteínas, mentres que os residuos dos bucles están menos conservados, a non ser que estean implicados na función da proteína. A estrutura terciaria da proteína pode dividirse en catro clases principais baseadas no contido estrutural secundario do dominio.
Os dominios teñen límites de tamaño
Os dominios teñen un tamaño limitado. O tamaño dun dominio estrutural individual varía desde os 36 residuos na E-selectina aos 692 residuos na lipoxixenase-1, pero a maioría (90%) ten menos de 200 residuos cunha media de aproximadamente 100 residuos. Os dominios moi curtos, de menos de 40 residuos, están a miúdo estabilizados por ións metálicos ou pontes disulfuro. Os dominios máis longos, maiores de 300 residuos, probalemente constan de moitas partes centrais hidrofóbicas.
Os dominios e a estrutura cuaternaria
Moitas proteínas teñen estrutura cuaternaria, que consta de varias cadeas polipeptídicas que se asocian formando unha molécula oligomérica. Cada cadea polipeptídica desas proteínas denomínase subunidade. A hemoglobina, por exemplo, consta de dúas subunidades α e dúas β. Cada unha das catro cadeas presenta un pregamento de globina todo α cun peto hemo.
O intercambio de dominios é un mecanismo para formar ensamblaxes oligoméricas. No intercambio de dominios, un elemento de estrutura terciaria ou secundaria dunha proteína monomérica é substituído polo mesmo elemento doutra proteína. O intercambio de dominios pode ir desde elementos de estrutura secundaria a dominios estruturais completos. Tamén representa un modelo de evolución para a adaptación funcional por oligomerización, por exemplo, encimas oligoméricos que teñen o seu sitio activo en interfaces de subunidades.
Os dominios como módulos evolutivos
A Natureza é unha reparadora e non unha inventora, polo que nela se adaptan novas secuencias a partir de secuencias preexistentes en vez de inventar outras novas. Os dominios son o material común utilizado pola natureza para xerar novas secuencias. Poden considerarse como unidades móbiles xeneticamente, denominadas "módulos". A miúdo, os extremos C e N-terminais dos dominios están moi xuntos no espazo, o que permite que sexan facilmente "encaixados" en estruturas parentais durante o proceso da evolución. Moitas familias de dominios están presentes nas tres formas de vida, Archaea, Bacteria e Eukarya. Os dominios proteicos que se encontran repetidamente en diversas proteínas denomínanse xeralmente módulos, exemplos dos cales son os das proteínas extracelulares asociadas coa coagulación do sangue, fibrinólise, sistema do complemento, matriz extracelular, moléculas de adhesión da superficie celular e receptores de citocinas.
A evolución molecular dá lugar a familias de proteínas relacionadas con secuencias e estruturas similares. Porén, a semellanza nas secuencias pode ser extremadamente baixa entre as proteínas que comparten a mesma estrutura. As estruturas de proteínas poden ser similares porque as proteínas diverxiron desde un antepasado común. Alternativamente, algúns pregamentos poden ser máis favorecidos que outros porque son arranxos estables de estruturas secundarias e algunhas proteínas poden converxer cara a estes pregamentos no decurso da evolución. Actualmente, hai determinadas unhas 90.000 estruturas en 3D de proteínas depositadas no PDB ( Protein Data Bank). Porén, este conxunto contén moitas estruturas moi similares ou idénticas. Todas as proteínas deberían ser clasificadas en familias estruturais para comprender as súas relacións evolutivas. Como as comparacións estruturais se fan mellor a nivel de dominios, desenvolvéronse moitos algoritmos para asignar automaticamente dominios en proteínas con estruturas 3D coñecidas (ver máis abaixo a "Definición de dominio a partir de coordenadas estruturais").
A base de datos de dominios CATH clasifica os dominios en aproximadamente 800 familias de pregamento; dez deses pregamentos teñen numerosos membros e denomínanse "superpregamentos" (super-folds). Os superpregamentos defínense como pregamentos nos cales hai polo menos tres estruturas sen unha semellanza de secuencia significativa. O máis numeroso de todos é o superpregamento en barril α/β.
Proteínas multidominio
A maioría das proteínas xenómicas, ata unha proporción de dous terzos das mesmas nos organismos unicelulares e máis do 80% en metazoos, son proteínas multidominio orixinadas como resultado de eventos de duplicación xénica. Moitos dominios en estruturas multidominio puideron ter existido inicialmente como proteínas independentes. Moitos dos dominios das proteínas multidominio eucarióticas poden atoparse en procariotas como proteínas independentes. Por exemplo, os vertebrados teñen un polipéptido multiencimático que contén os módulos da GAR sintetase, AIR sintetase e GAR transformilase (GARs-AIRs-GARt; GAR: glicinamida ribonucleótido sintetase/transferase; AIR: aminoimidazol ribonucleótido sintetase). En insectos, o polipéptido aparece como GARs-(AIRs)2-GARt, en lévedos GARs-AIRs está codificado separadamente do GARt, e en bacterias cada dominio está codificado por separado.
Orixe
As proteínas multidominio probablemente apareceron por presión selectiva durante a evolución para crear novas funcións. Poden diverxer varias proteínas a partir de antepasados comúns por medio de diferentes combinacións e asociacións de dominios. As unidades modulares móvense frecuentemente dentro dun sistema ou entre sistemas biolóxicos por medio de mecanismos de intercambio xenético, que poden ser:
Tipos de organización
miniatura|dereita|Diferentes insercións de módulos do [[dominio pleckstrina homoloxía|dominio PH similares (granate) en dúas proteínas distintas.]] A organización multidominio máis simple observada en proteínas é a dun só dominio repetido en tándem. Os dominios poden interaccionar uns con outros (interacción dominio-dominio) ou permanecer illados, como doas dun rosario. A proteína muscular xigante titina de 30.000 residuos consta duns 120 dominios de tipo fibronectina III e tipo Ig. Nas serina proteases, un evento de duplicación xénica levou á formación dun encima de dous dominios de tipo barril β. Despois, as repeticións diverxiron tanto que xa non hai unha semellanza de secuencia obvia entre elas. O sitio activo está localizado nunha fenda entre os dous dominio barril β, nos cales os dous dominios contribúen con residuos funcionalmente importantes. Os mutantes obtidos por enxeñaría xenética da serina protease quimotripsina teñen certa actividade de proteinase mesmo cando os seus sitios activos foron anulados, polo que se postulou que ese evento de duplicación potención a actividade do encima.
Os módulos mostran frecuentemente distintas relacións de conectividade, como ilustran as cinesinas e transportadores ABC. O dominio motor das cinesinas pode estar en calquera dos extremos da cadea polipeptídica, que inclúe unha rexión superenrolada e un dominio para o cargamento. Os transportadores ABC están constituídos por ata catro dominios que constan de dous módulos non relacionados chamados casete de unión ao ATP e módulo de membrana integral, arranxados en varias combinacións.
Os dominios non só se recombinan, senón que hai moitos exemplos de que un dominio se insire noutro dominio. As semellanzas estruturais ou de secuencia con outros dominios demostran que os homólogos de dominios inseridos e parentais poden existir independentemente. Un exemplo son os "dedos" inseridos no dominio "palma" nas polimerases da familia Pol I. Como calquera dominio pode ser inserido noutro, debería haber sempre polo menos un dominio continuo nunha proteína multidominio. Esta é a principal diferenza entre as definicións de dominios estruturais e dominios evolutivos/funcionais. Un dominio evolutivo estará limitado a unha ou dúas conexións entre dominios, mentres que os dominios estruturais poden ter conexións ilimitadas, dentro dun criterio dado da existencia dunha parte central común. Poden asignarse varios dominios estruturais a un dominio evolutivo.
Pregamento
Desde os traballos iniciais de Anfinsen hai máis de corenta anos, o obxectivo de comprender completamente o mecanismo polo cal os péptidos se pregan rapidamente na súa conformación estable nativa permanece elusivo. Moitos estudos experimentais sobre o pregamento contribuíron a unha mellor comprensión do mecanismo, pero os principios que gobernan o pregamento das proteínas están aínda baseados principalmente no descuberto nos primeiros estudos sobre o pregamento. Anfinsen mostrou que o estado nativo dunha proteína é termodinamicamente estable, e a conformación está nun mínimo global da súa enerxía libre (ver tamén dogma de Anfinsen).
O pregamento é unha busca dirixida dun espazo conformacional que permite que a proteína se pregue nunha escala de tempo bioloxicamente factible. O paradoxo de Levinthal establece que se unha proteína de tamaño medio probase todas as posibles conformacións antes de atopar aquela que teña a menor enerxía, o proceso completo levaría miles de millóns de anos. Pero as proteínas normalmente se pregan en de 0,1 a 1000 segundos. Por tanto, o proceso de pregamento das proteínas debe ser dirixido dalgún modo a través de vías específicas de pregamento. As forzas que dirixen esta busca son probablemente unha combinación de influencias locais e globais cuxos efectos se senten en varios estadios da reacción.
Os avances nos estudos experimentais e teóricos mostraron que o pregamento pode verse en termos de paisaxes de enerxía, nas que a cinética do pregamento está considerada como unha organización progresiva dun conxunto de estruturas parcialmenmte pregadas a través das cales pasa a proteína no seu camiño cara á unha estrutura pregada. Isto foi descrito en termos dun funil de pregamento (folding funnel), no cal unha proteína non pregada ten un grande número de estados conformacionais dispoñibles e hai poucos estados dispoñibles para a proteína pregada. Un funil implica que para o pregamento das proteínas hai unha diminución na enerxía e unha perda de entropía cun incremento da formación dunha estrutura terciaria. A maior inclinación local do funil reflicte a existencia de trampas cinéticas, que corresponden á acumulación de intermediarios mal pregados. Unha cadea en pregamento progresa cara a menores enerxías libres intracadea ao incrementar a súa compacticidade. As opcións conformacionais das cadeas fanse de forma crecente máis estreitas finalmente cara a unha estrutura nativa.
Vantaxe dos dominios para o pregamenteo das proteínas
A organización de proteínas grandes en dominios estruturais supón unha vantaxe para o pregamento das proteínas, xa que cada dominio pode pregarse individualmente, acelerando o proceso de pregamento e reducindo unha combinación potencialnente grande de interaccións entre residuos. Ademais, dada a distribución aleatoria observada de residuos hidrofóbicos nas proteínas, a formación de dominios parece ser unha solución óptima para que as proteínas grandes agochen os seus residuos hidrofóbicos e manteñan na superficie os residuos hidrófilos.
O pregamento dun dominio illado pode ter lugar á mesma velocidade ou ás veces máis rápido que o do dominio integrado, o que suxire que durante o pregamento poden ocorrer interaccións non favorables co resto da proteína. Varios argumentos suxiren que o paso máis lento no pregamento de grandes proteínas é o emparellamento dos dominio pregados. Isto é así porque os dominios non se pregan de forma enteiramente correcta ou porque os pequenos axustes necesarios para a súa interacción son enerxeticamente desfavorables, como a eliminación de auga da interface entre dominios.
Definición dos dominios a partir de coordenadas estruturais
A importancia dos dominios como bloques de construción estuturais e elementos da evolución fixo que se creasen moitos métodos para a súa identificación e clasificación en proteínas de estrutura coñecida. Os procedementos automáticos para unha asignación de dominios fiable son esenciais para a xeración de bases de datos de dominios, especialmente a medida que se incrementa o número de estruturas de proteínas coñecidas. Aínda que se poden determinar os límites dun dominio cunha inspección visual, a construción de métodos automatizados non é inmediata. Aparecen problemas cando se trata con dominios descontinuos ou moi asociados. O feito de que non haxa unha definición estándar de dominio significa que as asignacións de dominios varían enormemente, e cada investigador usa un conxunto único de criterios.
Un dominio estrutural é unha subestrutura compacta globular con máis interaccións nel que no resto da proteína. Xa que logo, un dominio estrutural pode ser determinado por dúas características visuais: a súa compacticidade e o seu grao de illamento. As medidas de compacticidade local en proteínas utilizáronse en moitos dos primeiros métodos para asignación de dominios e en varios dos métodos máis recentes.
Métodos
Un dos primeiros algoritmos usou un mapa de distancia Cα-Cα xunto cunha rotina de agrupamento xerárquico que consideraba as proteínas como formadas por varios pequenos segmentos de 10 residuos de lonxitude. Os segmentos iniciais estaban agrupados un a continuación do outro baseándose en distancias intersegmentarias; os segmentos coas distancias máis curtas eran agrupados e considerados como segmentos simples a partir dese momento. O agrupamento paso a paso incluía finalmente a proteína completa. O investigador N. Go tamén aproveitou o feito de que as distancias interdominios son normalmente máis grandes que as distancias intradominios; todas as posibles distancias Cα-Cα foron representadas como gráficos diagonais nos cales había distintos patróns para as hélices, cadeas estendidas e combinacións de estruturas secundarias.
O método de Sowdhamini e Blundell agrupa estruturas secundarias nunha proteína baseándose nas súas distancias Cα-Cα e identifica os dominios a partir do patrón no seus dendrogramas. Como o procedemento non considera a proteína como unha cadea continua de aminoácidos non hai problemas en tratar os dominios descontinuos. Os nodos específicos nestes dendrogramas son identificados como agrupamentos estruturais terciarios da proteína, estes inclúen tanto estruturas supersecundarias coma dominios. O algoritmo DOMAK utilízase para crear a base de datos de dominios 3Dee. Calcula o "valor de separación" ("split value") a partir do número de cada tipo de contacto cando a proteína se divide arbitrariamente en dúas partes. Este valor é grande cando as dúas partes da estrutura son distintas.
O método de Wodak e Janin estaba baseado nas áreas de interface calculadas entre dous segmentos de cadea repetidamente clivados en residuos situados en varias posicións. As áreas de interface eran calculadas ao comparar áreas de superficie dos segmentos clivados cos da estrutura nativa. As fronteiras dos dominios potenciais poden identificarse nun sitio onde a área de interface está nun mínimo. Outros métodos utilizaron medidas de accesibilidade ao solvente para calcular a compacticidade.
O algoritmo PUU incorpora un modelo harmónico utilizado para dinámicas interdominio aproximadas. O concepto físico que subxace é que ocorren moitas interaccións ríxidas dentro de cada dominio e as interaccións máis laxas ocorren entre dominios. Este algoritmo utilízase para definir dominios na base de datos de dominios FSSP (Families of structurally similar proteins).
Swindells (1995) desenvolveu un método chamado DETECTIVE para a identificación de dominios en estruturas proteicas baseado na idea de que os dominios teñen un interior hidrofóbico. Atopáronse deficiencias cando as partes centrais hidrofóbicas de defierentes dominios continúan pola rexión de interface.
RigidFinder é un novo método para a identificación de bloques ríxidos de proteínas (dominios e bucles) a partir de dúas conformacións diferentes. Os bloques ríxidos defínense como bloques nos que todas as distancias entre residuos están conservadas a través das conformacións.
Protestio et al. presentaron un método xeral de identificar dominios dinámicos, que son rexións da proteína que se comportan aproximadamente como unidades ríxidas no curso de flutuacións estruturais, e, entre outras aplicacións, foi tamén utilizado para comparar a consistencia das subdivisións de dominios baseadas na dinámica coas estándar baseadas na estrutura. O método, denominado PiSQRD, está dispoñible ao público en forma de servidor web. Este permite aos usuarios subdividir optimamente proteínas multiméricas ou de cadea simple en dominios case ríxidos baseados nos modos colectivos de flutuación do sistema. Por defecto estes calcúlanse por medio dun modelo de rede elástica; alternativamene o usuario pode subir espazos dinámicos esenciais precalculados.
Dominios de función descoñecida
Unha grande fracción dos dominios teñen funcións descoñecidas. Un dominio de función descoñecida é un dominio proteico para o que non se determinou unha función. Estas familias foron reunidas na base de datos Pfam utilizando para elas o prefixo DUF (domain of unknown function) seguido dun número; por exemplo DUF2992 e DUF1220. Actualmente hai unhas 3.000 familias DUF na base de datos Pfam que representan un 20% das familias coñecidas.
Notas
Este artigo incorpora textos e imaxes da tese de George, R. A. (2002) "Predicting Structural Domains in Proteins", University College London, que son contribucións engadidas polo propio autor na versión inglesa.
Antonio Ortiz Ramírez
Antonio Ortiz Ramírez, nado en Barcelona o 13 de abril de 1907 e finado o 2 de abril de 1996, foi militante da Confederación Nacional do Traballo e da Federación Anarquista Ibérica, carpinteiro-ebanista de profesión. Pertenceu ao grupo de afinidade "Nosotros". Foi Comandante da 25ª división republicana e Oficial do exército francés.
A República
Coa caída da ditadura de Primo de Rivera e a proclamación da Segunda República Española, a CNT experimentou unha grande expansión. A organización anarcosindicalista vivía daquela un forte debate entre trintistas e faístas. Ortiz é afín á tendencia faísta, da que son notables representantes Buenaventura Durruti e Joan García Oliver. Publica algúns artigos no portavoz oficial da CNT, Solidaridad Obrera, e acepta responsabilidades no Sindicato da Madeira, do que é nomeado presidente en 1932. Nesa época viviuse unha durísima folga ó negarse a patronal a atender as reivindicacións dos ebanistas que se concretaban, resumidas, en "xornada de 44 horas semanais, en lugar das 48 vixentes; que as ferramentas fosen a cargo dos patróns; abolición de toda festa intersemanal a excepción do 1.º de Maio". A folga foi especialmente dura e prolongada, entre novembro de 1932 e abril de 1933, período no que foron detidos moitos folguistas, incluído Ortiz.
Entrou a formar parte do grupo "Nosotros", grupo de afinidade anarquista integrado na FAI, continuación de Los Solidarios, xunto a Durruti, García Oliver, Francisco Ascaso, Gregorio Jover, Ricardo Sanz, José Pérez Ibáñez "El Valencià", Quico Sabaté e Aurelio Fernández, e desenvolve unha intensa actividade sindical e política.
A guerra civil
A sublevación militar fascista de xullo de 1936 que conduciu á guerra civil española (1936-1939) produciu unha mobilización xeral da CNT, na que Ortiz tivo un destacado protagonismo, sobre todo na sufocación do golpe de Estado en Barcelona, comprometido en primeira liña ó igual que os demais membros do grupo "Nosotros". O 24 de xullo de 1936 sae de Barcelona á cabeza duns 800 homes en dirección a Caspe, preto da liña da fronte. Esta expedición, a Columna Sur-Ebro, tamén coñecida como "Segunda columna", "Columna Roja y Negra" ou "Columna Ortiz", foi crecendo a medida que absorbía moitos grupos espontáneos e desorganizados.
Coa militarización imposta polo goberno republicano, as milicias e en xeral todo o movemento libertario perden protagonismo. O 15 de abril de 1937 a fronte de Aragón reorganízase e Ortiz pasa a ser xefe da 25ª División. Ata entón a Columna Ortiz estaba firmemente comprometida cos cambios sociais e políticos producidos en Aragón, sendo Joaquín Ascaso o presidente do seu Consello de Defensa. As tensións producidas polo labor anti-colectivista dos militares adictos ó Partido Comunista de España, exemplificada na actuación do xeneral Enrique Líster, conduciron primeiro á disolución do Consello de Aragón, e despois á detención de Ascaso baixo a acusación, nunca probada, de incautarse de bens públicos. Ortiz solidarizouse en todo momento con Ascaso, vivindo así un dos episodios máis desgarradores e dramáticos da Guerra Civil. O 14 de setembro de 1937, Ortiz foi destituído como xefe da 25ª División, substituíndoo no cargo Miguel García Vivancos. Entre setembro de 1937 e febreiro de 1938 permanece en Barcelona á espera de destino militar. En decembro de 1937 ingresa na Escola Popular de Estado Maior, na que se licenza quinto nunha promoción de sesenta aspirantes. Finalmente, en febreiro de 1938, asígnaselle destino na fronteira francesa, cerca de La Seu d'Urgell.
O exilio
A CNT estaba dividida profundamente e Barcelona sufría os bombardeos fascistas, co que cundía a desmoralización. O distanciamento entre Ortiz e os responsables da CNT, particularmente con Mariano Rodríguez Vázquez "Marianet", Santillán e García Oliver, leva a serios enfrontamentos verbais. A posición pirenaica é precaria e Ortiz cre fundamentadamente que desde o Partido Comunista e mesmo desde a súa mesma Organización se lle tenden trampas para asasinalo. É destituído do mando da división e o 5 de xullo de 1938 pasa a Francia xunto a once dos seus colaboradores, entre eles Joaquín Ascaso. O goberno republicano insta ó goberno francés para que procese ós evadidos por deserción e roubo de bens públicos, petición que non prospera e que esixe de Ortiz e Ascaso explicacións que apenas teñen eco entre as bases confederais, notablemente influídas por Federica Montseny, Segundo Blanco, Mariano Rodríguez Vázquez "Marianet" e Joan García Oliver. Ortiz acusou os dirixentes confederais de intentar asasinalo. Os fuxidos son detidos primeiro e logo dispersados en Francia; Ortiz ingresa en febreiro de 1939 no campo de concentración de Saint Cyprien e máis tarde no de Vernet, onde recibe a noticia de que o 10 de maio de 1940 ten lugar a invasión de Francia polo exército de Adolf Hitler.
A segunda guerra mundial
Os internados no campo de Vernet, xunto a máis revolucionarios e intransixentes, foron deportados a Alxeria polo goberno francés para que traballaran no ferrocarril. Liberado tralo desembarco aliado no norte de África, enrólase en decembro de 1942 no exército francés como voluntario por toda a duración da guerra. Participa en varias batallas fronte ó Afrika Korps alemán e é ascendido a sarxento. Embarca para Francia, onde se produce o primeiro desembarco aliado; integrado no exército francés avanza por Aix-en-Provence e Lión, recibindo varias distincións dos seus mandos. A súa participación máis relevante tivo lugar na liberación de Belfort, o que lle valeu unha distinción asinada por Charles De Gaulle. O corpo no que está integrado Ortiz prosegue a súa ofensiva ata territorio alemán, toma Karlsruhe e Pforzheim, onde é ferido e evacuado.
Exilio en Venezuela
Trala fin da guerra, e coa desmobilización, Ortiz montou un serradoiro en Saverdun (Francia), xunto ó seu amigo José Pérez Ibáñez "El Valencia". En novembro de 1948, a bordo dunha avioneta na que tamén viaxa "El Valencià" participa nun atentado frustrado contra Francisco Franco en Donostia. En febreiro de 1951 a prensa francesa dá a noticia do descubrimento da avioneta e expón diversas hipóteses insostibles que comprometen a súa seguridade. Ortiz decide emigrar a América Latina, vive en Bolivia e no Perú e en 1955 instálase en Venezuela, onde monta unha carpintería. En 1987 regresou a Barcelona, onde conseguiu que se lle recoñecese un soldo como sarxento do exército republicano. En 1995 os historiadores José Manuel Márquez e Juan José Gallardo mantiveron varias entrevistas con el e tiveron acceso ó seu arquivo persoal, o que deu orixe a unha excelente biografía do personaxe, que é, ademais, un documentado e moi completo repaso dos acontecementos políticos e bélicos vividos na zona republicana e particularmente na CNT e os medios anarquistas en xeral. A publicación da biografía permite coñecer outros puntos de vista do vivido nos medios anarquistas máis alá das teses oficialistas que trataron de silenciar a Ortiz e sempre deron del unha imaxe controvertida, de persoa difícil e problemática. A biografía ten tamén a cualidade de ensanchar os horizontes duns debates necesariamente complexos. Morreu nunha residencia de anciáns do barrio de La Verneda (Barcelona), e legou o seu corpo á investigación médica.
Teodoro I Láscaris
miniatura|dereita|200px|O Imperio Latino, o Imperio de Nicea, o Despotado de Epiro e o Imperio de Trebisonda. As fronteiras non son exactas. Teodoro I Láscaris, nado c. 1175 e finado en 1222, emperador de Nicea, naceu nunha familia nobre bizantina. Era fillo de Manuel Láscaris e de Xoana Karatzaina.
Traxectoria
En 1199 converteuse en xenro do emperador bizantino Aleixo III Anxo e fíxose famoso durante o sitio de Constantinopla polos latinos (1203-1204). Trala caída da cidade, liderou unha banda de fuxitivos de Bitinia e estableceuse na cidade de Nicea.
Eliminado o perigo dunha invasión das forzas latinas, que derrotou en 1204, foi reclamado en Europa para facer fronte a unha invasión búlgara. Empezou a traballar no establecemento dun novo estado bizantino en Asia Menor e, en 1206, tomou o título de emperador.
Os anos seguintes, Teodoro estivo acosado por inimigos que rodeaban o seu estado. Emprendeu continuas campañas contra o emperador latino Henrique de Flandres, derrotou ao seu rival Aleixo I, emperador de Trebisonda e levou a cabo diversos ataques contra Kay Khusrau I, sultán de Rum que instigara a guerra contra Aleixo III.
Aínda que non existen probas das súas calidades como home de estado, a súa coraxe e as súas habilidades militares conseguiron que esta nación bizantina non só sobrevivise senón que conseguise derrotar as invasións latinas.
Descendencia
Coa súa primeira esposa, Ana Anxo, filla do emperador Aleixo III, Teodoro Láscaris tivo dúas fillas: Irene Lascarina (casada con Xoán III duque de Vatatzés) e María Lascarina (casada co rei Bela IV de Hungría)
Trala morte de Ana en 1212, Teodoro casou con Filipa de Armenia, filla do rei Rubén III de Armenia. O matrimonio anulouse ao ano seguinte por motivos relixiosos e o fillo do matrimonio, Constantino, quedou desherdado.
Estilicón
miniatura|300px|Díptico de Estilicón, contra o ano [[395.]] Flavio Estilicón (Flavius Stiliccho en latín), nado contra o 359 e finado no 408, foi un xeneral e un político do Imperio romano.
Orixes
Nado antes do 360, Estilicón era un bárbaro pola súa orixe. Era vándalo polo seu pai, sen dúbida comandante de escuadrón de cabalería en tempos de Valente e romano pola súa mai, unha provinciana de Panonia.
Até 400
Adepto da seita de Ario, serviu inicialmente no exército romano como simple auxiliar, mais rapidamente ascendeu na escala de mando para chegar até magister militum (xefe de estado maior da milicia romana) desde 385. Casou cunha romana de estrato elevado, Serena, adquirindo de contado a cidadanía romana. En 398, Estilicón reforzou aínda máis a súa influencia sobre Honorio facéndoo casar coa súa filla María, e logo do pasamento desta, coa súa filla máis nova Thermantia. Despois da vitoria de Teodosio na batalla da Riparia Frigida en 394, Estilicón tomou o título de magister peditum praesentalis, a máis salientable das dignidades militares do Occidente romano.
Papaína
Familia da papaína
A papaína pertence a unha familia de proteínas relacionadas que presentan unha gran variedade de actividades, incluíndo as endopeptidases, aminopeptidases, dipeptidil peptidases e encimas con actividade de endo e exopeptidase. Os membros da familia da papaína están amplamente distribuídos entre as especies, e encóntranse en baculovirus, bacterias, lévedos, e practicamente en todos os protozoos, plantas e mamíferos. Estas proteínas son tipicamente lisosómicas ou segregadas, e para a súa activación encimática requírese unha clivaxe proteolítica do propéptido, aínda que a bleomicina hidrolase é citosólica en fungos e mamíferos. As cisteína proteases do tipo da papaína son sintetizadas esencialmente como proencimas inactivos (cimóxenos) con rexións propéptido N-terminais. O proceso de activación destes encimas inclúe a eliminación das rexións propéptido, as cales realizan diversas funcións in vivo e in vitro. A pro-rexión é necesaria para o correcto pregamento do encima acabado de sintetizar, a inactivación do dominio peptidase e a estabilización do encima en condicións de pH alcalino ou neutro desnaturalizantes. Os residuos de aminoácidos da pro-rexión median a súa asociación a membranas, e xogan un papel no transporte do proencima aos lisosomas. Entre as características máis salientables dos propéptidos están a súa capacidade de inhibir a actividade dos seus encimas correspondentes e que certos propéptidos mostran unha alta selectividade para a inhibición das peptidases a partir das cales se orixinaron.
Estilicón
Até 400
En 395, o emperador, moribundo, Teodosio I, confíalle a rexencia do Imperio romano occidental en nome do xove emperador Honorio. Estilicón tenta estender a súa rexencia a Arcadio e ao Imperio romano oriental, enviando o oficial godo Gaínas a Constantinopla. Este elimina o prefecto do pretorio, Rufino, que dirixe o imperio en Oriente, porén Gaínas gaña a confianza de Arcadio para o seu propio interese (400).
313
Outros
Historia ano a ano
Estilicón
Defensor do Imperio
Xeneral enérxico, Estilicón protexeu con eficacia Italia contra as invasións bárbaras, mais a conta de trasladar tropas que deixan desgornecida o limes, a fronteira do río Rin.
Papaína
Estrutura
A proteína precursora da papaína contén 345 residuos de aminoácidos, e consta dunha secuencia sinal (1-18), un propéptido (19-133) e a secuencia que corresponde ao péptido maduro (134-345). Os números dos aminoácidos están baseados no péptido maduro. A proteína está estabilizada por tres pontes disulfuro. A súa estrutura tridimensional consta de dous dominios estruturais distintos cunha fenda entre eles na que está o sitio activo, o cal contén unha díade catalítica que foi comparada coa tríade catalítica da quimotripsina. A díade catalítica está formada polos aminoácidos cisteína-25 (pola cal se clasifica) e histidina-159. Pensábase antes que o aspartato-158 xogaba un papel análogo ao do aspartato da tríade catalítica da serina protease, pero actualmente non se considera certo, aínda que parece que xoga algún papel.
Función
O mecanismo por medio do cal a papaína rompe os enlaces peptídicos implica o uso dunha cisteína desprotonada. O Asp-175 axuda a orientar o anel imidazol da His-159 para permitir a desprotonación da Cys-25 catalítica. Esta cisteína despois realiza un ataque nucleofílico sobre o carbono carbonilo dunha cadea peptídica. Isto libera o amino terminal do péptido, e forma un intermediato covalente acil-encima. O encima é despois desacilado por unha molécula de auga, e libera a porción carboxi terminal do péptido.
A papaína é un encima relativamente resistente á calor, cunha temperatura óptima entre 60 e 70 °C.
Usos
miniatura|Efecto [[anthelmíntico da papaína sobre o verme Heligmosomoides bakeri.]] A papaína degrada as fibras duras da carne, polo que leva usándose desde hai miles de anos como abrandador de carne polos nativos de Suramérica. Os abrandadores de carne en po con papaína como compoñente activo están á venda ao público.
A papaína pode utilizarse para disociar células nos primeiros pasos das preparacións de cultrivos celulares. Un tratamento de dez minutos de pequenas porcións de tecidos (menores de 1 mm3) permite que actúe a papaína e empece a degradar as moléculas da matriz extracelular que manteñen ás células xuntas. Pasados dez minutos, o tecido debería tratarse cunha solución inhibidora de protease para deter a acción da papaína (de non facerse isto, a apaína orixinaría a lise completa das células). O tecido debe despois ser triturado (cunha pipeta Pasteur) para orixinar unha suspensión de células separadas.
A papaína tamén se usa nalgunhas pastas de dentes e lambetadas mentoladas como branqueador dental; pero o seu efecto branqueante é mínimo porque a papaína está presente en baixas concentracións e é rapidamente diluída pola saliva. Tárdase varios meses en obter un efecto apreciable.
A papaína é o principal ingrediente dun xel usado para a eliminación quimicomecánica da carie chamado Papacarie. O procedemento non require tradear o dente cunha broca odontolóxica e non interfire na firmeza da unión coa dentina do maerial restaurador.
Nalgúns países como EUA utilizáronse produtos oftálmicos ou pomadas tópicas para a limpeza de úlceras e feridas con papaína, que non tiveron a aprobación legal.
Inmunoglobulinas
miniatura|Anticorpo dixerido por papaína: dous [[fragmento Fab|fragmentos Fab e un fragmento Fc.]] En inmunoloxía, a papaína cliva a porción Fc (cristalizable) das inmunoglobulinas (anticorpos) separándoa da porción Fab (de unión ao antíxeno). Un anticorpo dixerido con papaína rende tres fragmentos: dous fragmentos Fab de 50 kDa e un fragmento Fc de 50kDa. O anticorpo así dixerido non pode promover a aglutinación, precipitación, opsonización, e lise.
Cisteína proteases humanas da familia da papaína
CTSB; CTSC; CTSF; CTSH; CTSK; CTSL1; CTSL2; CTSL3; CTSO; CTSS; CTSW; CTSZ; TINAG; TINAGL1;
Juan González Regueral
Juan González Regueral foi un político e militar galego.
Traxectoria
Como militar, situouse no bando das tropas franquistas durante a Guerra Civil Española. En canto ao seu labor de político, foi alcalde do Concello da Coruña entre 1937 e 1938.
Xoaquín Fernández Leiceaga
Traxectoria
Doutor en Economía pola Universidade de Santiago de Compostela (1990), profesor titular de economía aplicada desde 1992. Militante de ERGA (1978-1984), en 1981 foi elixido o seu secretario nacional. Formou parte da comisión xestora do Bloque Nacionalista Galego trala súa fundación (1982). Primeiro tenente de alcalde do concello de Noia (1987), foi vicerreitor económico na USC (1990-1994). Alentou a formación do Colectivo Avante no BNG e integrouse en Unidade Galega cando entrou a formar parte do BNG (1994). Foi director do IDEGA (1998-1999). Concelleiro en Santiago de Compostela (1999), foi delegado de Facenda, Orzamentos, Patrimonio e Mercados e membro da comisión de goberno durante o goberno bipartito entre o PSdeG e o BNG. En 2002 foi elixido secretario de finanzas do BNG, pero dimitiu en outubro dese ano tras diversos enfrontamentos internos a nivel local de Santiago. De cara ás eleccións municipais de 2003 pasou a formar parte da candidatura do PSdeG-PSOE encabezada polo alcalde Xosé Sánchez Bugallo, a cal logrou a vitoria e revalidou o goberno compostelán, volvendo asumir diversas áreas económicas. Foi elixido parlamentario pola provincia da Coruña nas eleccións autonómicas de 2005, renunciando como edil en xaneiro de 2007. Volveu ser elixido parlamentario nas autonómicas de 2009. Foi o voceiro do grupo parlamentario do PSdeG-PSOE no Parlamento de Galicia 2009-2011. Volveu formar parte da candidatura socialista en Santiago de Compostela en 2011, porén perdeu o goberno en favor do PPdeG e renunciou a recollela acta de concelleiro, continuando a súa labor como parlamentario autonómico ata as Eleccións ao Parlamento de Galicia de 2012.
Candidato á Xunta de Galicia para as Eleccións ao Parlamento de Galicia 2016 tras impoñerse nas primarias a Méndez Romeu. , nas cales o partido baixou de 18 a 14 deputados, empatando con En Marea e sendo lixeiramente superado en votos por esta, polo que os socialistas volveron formar parte da oposición. Tralos comicios foi portavoz parlamentario dos socialistas na cámara autonómica. De cara ao 13 Congreso Nacional do PSdeG de outubro de 2017 anunciou a súa candidatura ás primarias para a Secretaria Xeral, concorrendo con Gonzalo Caballero e Juan Díaz Villoslada. Finalmente optou por reitrala súa candidatura e unirse ao equipo de Caballero, o cal venceu nas primarias a Villoslada, pasando a selo Presidente da nova Executiva ratificada no correspondente Congreso. En 2019 foi designado senador en representación da Comunidade Autónoma de Galicia, renunciando como portavoz e parlamentario autonómico. Tralo 14 Congreso pasou a formar parte da nova Executiva encabezada por Valentín González Formoso como responsable da Área de Política Económica. De cara ás eleccións municipais de 2023 forma parte como número 3 da candidatura encabezada polo alcalde Sánchez Bugallo.
Ten colaborado en numerosas revistas de Economía e en Grial.
Arquipélago de Terra de Fogo
Tierra de Fuego (Terra do Fogo), é o arquipélago da punta máis meridional de América do Sur no Estreito de Magalláns. O arquipélago consiste na illa principal, Illa Grande da Terra do Fogo, cunha superficie de 48.100 km², e un grupo de moitas illas, incluíndo Cabo de Fornos e Illas Diego Ramírez. Terra do Lume divídese entre Chile e a Arxentina, coa segunda controlando a metade oriental da illa principal e a primeira a metade occidental máis as illas ao sur da Canle Beagle. A extensión máis meridional do arquipélago está ao redor da latitude 55 S.
O asentamento humano máis antigo coñecido en Terra do Fogo data de ao redor de 8.000 adC. Os europeos exploraron por primeira vez as illas durante a expedición de Fernão de Magalhães (1520); Terra do fogo e nomes similares proveñen das observacións das moitas lumeiradas que os nativos construían. O asentamento por parte dos descendentes europeos e o gran desprazamento das poboacións nativas non comezou ata a segunda metade do século XIX, no boom do auxe da ovella patagónica e da febre do ouro na Terra do Fogo. Hoxe en día, a extracción de petróleo domina a actividade económica no norte de Terra do Fogo, mentres que o turismo, as manufacturas e a loxística da Antártida son importantes no sur.
Prehistoria e exploración europea
miniatura|200px|Homes [[pobo selknam|Selknam cazando]]
O primeiro asentamento humano produciuse ao redor de 8.000 adC. O pobo yámana foi un dos primeiros seres humanos coñecidos que se instalaron en Terra do fogo. Atopáronse sitios arqueolóxicos con características da súa cultura en lugares como a illa de Navarino.
O nome Terra do fogo deriva do explorador portugués Fernão de Magalhães. Navegando para a Coroa española, en 1520 foi o primeiro europeo en visitar estas terras. Cría ver os numerosos lumes (fuego en castelán) dos yámana, que eran visibles desde o mar, e que os "indios" esperaban nos bosques para emboscar á súa armada.
En 1525 Francisco de Hoces foi o primeiro en especular que Terra do Fogo era unha ou máis illas en lugar de parte do que entón se chamaba Terra Australis. Francis Drake en 1578 e unha expedición holandesa da Compañía Holandesa das Indias Orientais en 1616 aprenderon máis sobre a súa xeografía. A última expedición chamouno Cabo de Fornos.
Na súa primeira viaxe co HMS Beagle en 1830, Robert FitzRoy recolleu catro foguinos nativos, incluíndo a "Jemmy Button" (Orundellico) e levounos a Inglaterra. Os tres superviventes foron levados a Londres para atoparse co Rei e a Raíña e foron, por un tempo, celebridades. Regresaron a Terra do Fogo no 'Beagle' con FitzRoy e Charles Darwin, quen escribiu extensas notas sobre a súa visita ás illas.
Colonización europea e extinción dos nativos americanos (1860-1910)
miniatura|Vista de Puerto Williams miniatura|Cidade de [[Ushuaia]]
As misións anglicanas foron establecidas por colonos británicos na Illa Keppel e nas Illas Malvinas en 1855 e en 1870 en Ushuaia na illa principal, que continuou funcionando durante o século XIX. Thomas Bridges (1842-1898) aprendeu a linguaxe e compilou unha gramática e un dicionario de yámana de 30.000 palabras mentres traballaba en Ushuaia. No século XX considerouse como unha importante obra etnolóxica.