cyanic-selkie/wikianc huggingface dataset:
Proteoliza
Razlaganje prekursornog proteina
Mnogi proteini i hormoni su sintetizirani u obliku svojih prekursora – zimogena, proenzima i prohormona. Ovi proteini su razlažu da formiraju svoje konačne aktivne strukture. Insulin, naprimjer, se sintetizira kao preproinsulin, koji daje proinsulin nakon razlaganje signalnog peptida. Da se formira zreli insulin, proinsulin se razlaže na dva mjesta pa nastaju dva polipeptidna lanca povezana s dvije disulfidne veze. Proinsulin je potreban za sklapanje polipeptidnog lanca, zato što se dvopolipeptidni lanci insulina ne mogu pravilno sastaviti u ispravan oblik, dok to može prekursor proinsulin.
Posebna proteaza se sintetizira u neaktivnom obliku, tako da oni mogu biti sigurno pohranjeni u ćelijama i spremni za puštanje u dovoljnim količinama kada je to potrebno. To se događa kako bi se osiguralo da se proteaza aktivira samo u ispravnoj lokaciji ili kontekstu, jer njeno neprikladno aktiviranje može biti vrlo destruktivno za organizam. Proteoliza zimogen daje aktivni protein; npr., kada se razlaže tripsinogen da se formira tripsin, blago se mijenja struktura proteina koji završava kao aktivna proteaz, čime se protein aktivira. Proteoliza može, dakle, biti način regulacije bioloških procesa, pretvaranjem neaktivnih proteina u aktivne. Dobar primjer je kaskada zgrušavanja krvi, pri čemu početni događaj izaziva niz postepenih proteolitskih aktiviranja mnogih specifičnih proteaza, što je rezultira u zgrušavanju krvi. Dopunski sistem imunog odgovora također uključuje kompleks subsekventnih proteolitskih aktiviranja i interakcija koje rezultiraju u napadu na invaziju patogena.
Degradacija proteina
Degradacija proteina može se odvijati unutarćelijski ili vanćelijski. U probavi hrane, probavnih enzimi mogu biti pušteni u okoliš za vanćelijsko varenje, pri čemu proteolitičko razlaganje razbija proteine na manje peptide i aminokiseline, tako da mogu biti apsorbirani i korišteni u organizmu. U životinja, hrane može biti vanćelijski proizvedena u specijaliziranim probavnim organima ili želucima, ali u mnogim bakterijama ishrani može biti ograničena u ćeliju putem fagocitoze. Mikrobna degradacija proteina u okruženju može regulirati dostupnost hranjiva. Naprimjer, ograničenje glavnih proteinskih elemenata (ugljik, dušik, sumpor i drugi) izaziva proteolitsku aktivnost u gljive Neurospora crassa, kao i zajednice organizama tla u cjelini. Proteini u ćeliji su također stalno razlažu na aminokiseline. Ova unutarćelijska degradacija proteina služi velikom broju funkcija: uklanja oštećene i abnormalnr proteine i spriječava njihovo nagomilavanje, a služi i za regulaciju ćelijskih procesa, uklanjanjem enzima i regulacijskih proteina koji više nisu potrebni. Aminokiseline se onda mogu ponovno koristiti za sintezu proteina. thumb|200px|right|Struktura proteasoma. Njegovo aktivno mjesto je unutar cijevi (plavo), gdje se degradiraju proteini.
Lizosom i proteasom
Unutarćelijska degradacija proteina može se ostvariti na dva načina:
Ubikvitin-posredovani proces je selektivan. Proteini za razgradnju su kovalentno vezani za ubikvitin. Mnoge njegove molekule mogu biti povezane u tandeme sa proteinima predodređenim za razgradnju. Poliubikvitinirani protein je ciljan na kompleks proteaza – ATP-zavisnu proteasom. Ubikvitini se oslobađaju i ponovo koriste, dok je ciljani protein degradiran.
Stopa degradacije unutarćelijskih proteina
Različiti proteini se degradiraju po različitim stopama. Abnormalni proteini se brzo degradiraju, dok stopa degradacije normalnih proteina može široko varirati, ovisno o njihovim funkcijama. Enzimi u važnim metaboličkim kontrolnim tačkama mogu biti degradirani mnogo brže od onih enzima čija je aktivnost u velikoj mjeri konstanta u svim fiziološkim uvjetima. Jedan od najvećih brzo degradirajućih proteina je ornitin dekarboksilaza, koja ima poluživot od 11 minuta. Nasuprot tome, drugi proteini poput aktina i miozina imaju poluživot od mjesec dana ili više, dok, u suštini, hemoglobin traje čitavo životni vijekvrijeme eritrocita.
Pravilo N-kraja može djelomično odrediti poluživot proteina, a proteini s segmentima bogatim prolinom, glutaminskom kiselinom, serinom i treoninom (tzv. PEST proteini) imaju kratak poluživot. Ostali faktori za koje se sumnja da utiču na degradaciju stope uključuju deaminaciju glutamina i asparagina i oksidaciju cisteina, histidina i metionina, odsustvo stabilizacije liganada, prisustvo dodatnih ugljikohidratnih ili fosfatnih grupa, prisustvo slobodne α-amino grupe, negativni naboj proteina, i fleksibilnost i stabilnost proteina.
Proteini sa višim stepenom unutrašnjih poremećaja, također imaju kraći poluživot sa poremećenim segmentima nakon olakšavanja efikasnog pokretanja degradacije pomoću proteasoma.
Stopa proteolize također može ovisiti o fiziološkom stanju organizma, kao što je njegovo hormonalno i nutritivni status. U vremenu gladi, stopa degradacije proteina se povećava.
Varenje
U ljudskom varenju, proteini u hrani se razlažu u manje peptidne lance pomoću probavnih enzima, kao što su pepsin, tripsin, himotripsin i elastaza, a na aminokiseline pod uticajem raznih enzima, kao što je arboksipeptidaza, aminopeptidaza i dipeptidaza. Neophodno je da se proteini razlože u male peptide (tripeptide i dipeptide) i aminokiseline, tako da ih mogu crijeva mogu apsorbirati, a apsorburani tripeptidi i dipeptidi se dalje unutarćelijski razgrađuju u aminokiseline, prije nego što uđu u krvotok. Različiti enzimi imaju različite specifičnosti za supstrat; tripsin, na primjer, cijepa peptidne veze, nakon što je pozitivno elektrizira ostatke arginina i lizina. Himotripsin cijepa veze nakon aromatičnog ostatka (fenilalanin, tirozin i triptofana); elastaza cijepa veze nakon malih nepolarnih ostataka, kao što su alaninski ili glicinski.
U cilju sprečavanja neprikladnog ili preranog aktiviranja probavnih enzima (oni mogu, naprimjer, pokrenuti samodigestiju pankreasa, izazivajuči pankreatitis), ovi enzimi se luče kao neaktivne zmogeni. Preteču pepsina, pepsinogen, luči želudac, a aktivira se samo u kiseloj sredini, koja je prisutna u želucu. Pankreas luči prekursore velikog broja proteaza, kao što su tripsin i himotripsin. Zmogen tripsina je tripsinogen, koji se aktivira vrlo specifičnom proteazom, enterokinazom, koju luči sluznica duodenuma. Aktivirani tripsin može razlagati ostale molekule tripsinogena, kao i prekursore drugih proteaza, kao što su himotripsin i carboksipeptidaza /da ih aktivira). Kod bakterija, prisutna je sličnua strategija aktiviranja neaktivnog zimogena ili predzimogena. Subtilisin, koji se proizvodi kod Bacillus subtilis, se proizvodi kao pred Prosubtilisin, a stvara se samo ako je signalni peptid razložen i ako se pojavila autokatalitička proteolitička aktivacija.
Apoptoza
Kaspaze su važna grupa proteaza uključenih u apoptozu. Prekursor kaspaze, proaspaza, može se aktivirati proteolizom putem svoje povezanosti s kompleksnim proteinom koji čini apoptosom ili granzim B ili preko puta receptorskog faktora nekroze tumora.
Proteoliza i bolesati
Nenormalma proteolitska aktivnost je povezana sa mnogim bolestima Pri pankreatitisu, lučenje proteaza i njihova prerana aktivacije rezultatira samodigestijom pankreasa. Osobe sa diabetes melitus možda imaju povećanu aktivnost lizosoma pa se aktivnost i degradacija nekih proteina može značajno povećati. Hronične upalne bolesti, kao što je reumatoidni artritis mogu uključivati oslobađanje lizosomnih enzima u vanćelijski prostor, gdje razlažu okolna tkiva. Abnormalna proteoliza i generiranje peptida koji se nakupljaju u ćelijama i njihovo neefikasno uklanjanje može dovesti do mnogih bolesti povezanih sa starenjem, kao što je Alzheimerova bolest.
Erdelj (čvor)
Hrvatska:
Proteoliza
Proteoliza i bolesati
Proteaze se mogu regulirati anti-proteazama ili inhibitorima proteaze, a neravnoteža između proteaza i antiproteaza može dovesti do bolesti, na primjer, u uništavanju plućnog tkiva u emfizemu koji je izazvan pušenjem duhana. Smatra se da pušenje poveća neutrofile makrofage u plućima, koji oslobađaju prekomjerne količine proteolitičkih enzima, kao što je elastaza, tako da oni više ne mogu biti onemogućen serpinima kao što su α1-antitrypsin, što dovodi do probijanja vezivnog tkiva u plućima. Ostale proteaze i njihovi inhibitori mogu također biti uključeni u ovu bolest, kao naprimjer matrica metaloproteinaze (MMP) i inhibitori tkivne metaloproteinaze (TIMP). Ostale bolesti koje su vezane za neprikladnu proteolizu su mišićna distrofija, degeneracijski kožni poremećaji, respiratorne i probavne bolesti i zloćudnost tumora.
TAAR1
Receptor 1 pridružen tragovima amina (TAAR1) jest protein koji je kod ljudi kodiran genom TAAR1. TAAR1 je unutarćelijski aminski aktivirana Gs-pridruženi i Gq pridruženi G-protein spregnuti receptor (GPCR) koji se primarno eksprimira u nekoliko perifernih organa i ćelija (npr. želudac, tanko crijevo, duodenum i bijela krvna zrnca), astrocitima i u unutarćelijskom okruženju unutar presinapsne plazmamembrane (tj. aksonski terminal) monoaminski neuroni u centralnom nervnom sistemu (CNS). TAAR1 su 2001. otkrile dvije nezavisne grupe istraživača, Borowski et al. i Bunzow et al. TAAR1 je jedna od šest funkcionalnih receptora povezanih s aminima u tragovima, koji su tako nazvani po svojoj sposobnosti vezivanja endogenih amina, koji se javljaju u tkivima u koncentracijama u tragovima. TAAR1 ima značajnu ulogu u regulaciji neurotransmisije u dopaminskim, norepinefrinskim i serotoninskim neuronima u CNS-u; također utiče na imunski sistem i neuroimunski sistem putem različitih mehanizama.
TAAR1 je receptor visokog afiniteta za amfetamin, metamfetamin, dopamin i u tragovima amin, koji posreduje u nekim njihovim ćelijskim efektima u monoaminskim neuronima unutar centralnog nervnog sistema.
Primarni endogeni ligandi ljudskog receptora za TAAR1 (hTAAR1), prema redoslijedu jačine, su tiramin> β-fenetilamin >dopamin i oktopamin.
Otkriće
TAAR1 su nezavisno otkrili Borowski et al. i Bunzow et al., 2001. Da bi pronašli genetičke varijante odgovorne za sintezu TAAR1, koristili su mješavine oligonukleotida sa sekvencama vezanim za G-protein spregnuti receptor (GPCR) serotonina i dopamina za otkrivanje novih sekvenci DNK u pacovske genomske DNK i cDNK, koju su zatim pojačali i klonirali. Rezultirajuća sekvenca nije pronađena u bilo kojoj bazi podataka i kodiran je kao TAAR1. Kasnije je funkcionalnu ulogu TAAR1 i drugih receptora iz ove porodice proučavali su Raul Gainetdinov i njegove kolege.
Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je 339 aminokiselina, а molekulska težina  39.092  Da.
Struktura
TAAR1 ima strukturne sličnosti sa receptorima sličnim rodopsinu, klasa A rodopsina potporodica GPCR.<ef name="Bunzow_2001"/> Ima sedam transmembranska domena sa kratkim N– i C-terminalnim proširenjima. TAAR1 je 62–96% identičan s TAARs2-15, što sugerira da je TAAR potporodica nedavno evoluirala; dok u isto vrijeme, nizak stupanj sličnosti između TAAR1 ortolozi sugeriraju da brzo evoluiraju. TAAR1 dijeli prediktivni peptid motiv sa svim ostalim TAAR-ovima. Ovaj se motiv preklapa s transmembranskom domenom VII, a njegov identitet je NSXXNPXX [Y, H] XXX [Y, F] XWF. TAAR1 i njegovi homolozi imaju ligandne džepne vektore koji koriste skupove od 35 aminokiselina za koje je poznato da su direktno uključene u interakciju receptor-ligand.
Gen
Svi ljudski TAAR geni nalaze se na jednom hromosomu koji obuhvata 109 kb ljudskog hromosoma 6 regija 6q23.1, od 192 kb i mišjeg hromosoma 10A4 i 216 kb pacovskog hromosoma 1p12. Svaki TAAR je izveden iz jednog egzona, osim TAAR2, koji je kodiran s dva egzona. Smatra se da je ljudski gen "TAAR1" ima intron manje.
Tkivna distribucija
Do danas je TAAR1 identifikovan i kloniran u pet različitih sisarskih genoma: ljudi, miševi, pacovi, majmuni i čimpanze. Kod pacova se iRNK za TAAR1 nalazi u niskim do umjerenim nivoima u perifernim tkivima, kao što su želudac, bubreg, crijeva i pluća i na niskim nivoima u mozgu. rezus-makakov Taar1 i ljudski TAAR1 imaju veliku sličnost sekvence, a TAAR1 iRNK je visoko eksprimirana u iste važne monoaminergijske regije obje vrste. Ove regije uključuju dorzalnu i ventralnu stranu dijelova kao što su kaudalno jezgro, putamen, substantia nigra, nucleus accumbens, ventralna tegmentna površina, locus coeruleus, amigdala i raphe nucleus. hTAAR1 je također identificiran u ljudskim astrocitima. Izvan ljudskog centralnog nervnog sistema, hTAAR1 se također javlja kao unutarćelijski receptor i primarno se eksprimira u želucu, crijevima, duodenumu,< ref name="Bugda Gwilt_2019"/> pankreasnim β-ćelijama i bijelim krvnim zrncima. U duodenumu, aktivacija TAAR1 povećava peptidu sličan glukagonu-1 (GLP-1) i peptid YY (PYY) editiranje; u želucu je primijećeno da aktivacija hTAAR1 povećava somatostatin (rast hormon koji inhibira hormon)) iz delta ćelija.
hTAAR1 je jedini podtip receptora povezanog s ljuskim aminima koji nije eksprimiran unutar ljudskog mirisnog epitela.
Lokacija unutar neurona
TAAR1 je unutarćelijski receptor unutar presinapsnog terminala monoaminskih neurona kod ljudi i drugih životinja. U modelu ćelijskih sistema, hTAAR1 ima izrazito lošu membransku ekspresiju. Metod induciranja membranske ekspresije hTAAR1korišten je za proučavanje njene farmakologije pomoću transmisije energijske rezonancije cAMP-a.
Budući da je TAAR1 unutarćelijski receptor u monoaminskim neuronima, egzogeni ljudski TAAR1 ligandi moraju ući u presinapsni dio neuron kroz membranski transportni protein. U dopaminskim, norepinefrinskim i serotoninskim neuronima, primarni membranski transporteri su DAT, NET i SERT. | group = "note"}} ili moći difundirati po presinapsnoj membrani kako bi dosegao receptor i proizveo inhibiciju ponovnog preuzimanja i isticanje neurotransmitera. Shodno tome, učinkovitost određenog TAAR1 liganda u stvaranju ovih efekata na različitim monoaminskim neuronima funkcija je i njegovog afiniteta vezanja na TAAR1 i njegove sposobnosti kretanja po presinapsnoj membrani na svakom tipu neurona. Varijabilnost između afiniteta supstrata TAAR1 liganda prema različitim transporterima monoamina je uveliko različita u njegovoj sposobnosti da proizvede oslobađanje i inhibiciju ponovnog preuzimanja neurotransmitera u različitim tipovima monoaminskih neurona. Npr., TAAR1 ligand koji lahko može proći kroz transporter norepinefrina, ali ne i kroz serotoninski transporter, proizvest će - sve ostale jednake – izrazito veće efekte izazvane TAAR1 u noradrenalinskim neuronima u odnosu na neurone serotonina.
Receptorski oligomeri
hTAAR1 je jedini podtip receptora povezanih s ljudskim aminima koji nije izrađen unutar ljudskog mirisnog epitela.
Amini u tragovima
Amini u tragovima su endogeni amini koji djeluju kao agonisti na TAAR1 i prisutni su u vanćelijskih koncentracija od 0,1–10 nanomolara u mozgu, što je manje od 1% ukupnih biogenih aminskih tvari u sisarskom nervnom sistemu. Neki od ljudskih amina u tragovima uključuju triptamin, fenetilamin (PEA), N-metilfenetilamin, p-tiramin, m-tiramin, N-metiltiramin, p-oktopamin, m-oktopamin, i sinefrin. Oni imaju strukturne sličnosti sa tri uobičajena monoamina: serotonin, dopamin i norepinefrin. Svaki ligand ima različitu moć, mjerenu kao povećana koncentracija cikličnog AMP-a (cAMP) nakon vezivanja.
Redoslijed potencijala primarnih endogenih liganda u ljudskom TAAR1 je: tiramin > β-fenetilamin > dopamin > oktopamin.
Tironamini
Tironamini su molekulni derivati hormona štitnjače i vrlo su važni za funkciju endokrinog sistema. 3-Jodotyronamin (T1AM) je najmoćniji agonist TAAR1 do sada otkriven, iako mu nedostaje afinitet prema monoaminskim transporterima i stoga ima mali učinak na monoaminske neurone centralnog nervnog sistema. Aktiviranje TAAR1 putem T1AM rezultira proizvodnjom velikih količina cAMP-a. Ovaj učinak povezan je sa smanjenjem tjelesne temperature i srčanog minutnog volumena.
Neutralni antagonisti
Do početka 2018,, nisu okarakterisani neutralni antagonisti za hTAAR1.
Funkcija
Fenetilamin i amfetamin u TAAR1 lokalizirani su dopaminskim neuronima.
Monoaminski sistemi
Prije otkrića TAAR1, vjerovalo se da amini u tragovima imaju vrlo ograničene funkcije. Smatralo se da izazivaju oslobađanje noradrenalina iz simpatičkih nervnih završetaka i da se takmiče za kateholamin ili mjesta vezanja serotonina na srodnim receptorima, transporterima i mjestima skladištenja. Danas se vjeruje da imaju mnogo dinamičniju ulogu u reguliranju monoaminskih sistema u mozgu.
Jedan od daljnjih efekata aktivnog TAAR1 je povećanje cikličnog adenozin-monofosfata (cAMP) u presinapsnoj ćeliji putem aktivacije Gαs G-proteina adenilil-ciklaza. Samo ovo može imati mnoštvo ćelijskihih posljedica. Glavna funkcija cAMP-a može biti da poveća regulaciju ekspresije amina u tragovima u citoplazmi. Ovi amini bi tada aktivirali unutarćelijski TAAR1. Monoaminski autoreceptori (npr. kratki D2, presinapsni α2 i presinapsnii 5-HT1A) imaju suprotan učinak od TAAR1, a zajedno ti receptori pružaju regulatorni sistem za monoamine. Posebno, amfetamin i amini u tragovima imaju visok afinitet vezivanja za TAAR1, ali ne i za monoaminske autoreceptore. Učinak TAAR1 agonista na monoaminske transportere u mozgu je specifičan za određeno mjesto. Studije snimanja pokazuju da inhibicija ponovnog preuzimanja monoamina amfetaminom i aminama u tragovima ovisi o prisutnosti TAAR1 ko-lokalizacijom u povezanim monoaminski neuronima. Od 2010., kolokalizacija TAAR1 i transportera dopamina (DAT) vizualizirana je kod rezus-majmuna, ali kolokalizacija TAAR1 sa norepinefrinskog transportera (NET) i transporterom serotonina (SERT) dokazani su samo ekspresijom iRNK.
U neuronima sa kolokaliziranim TAAR1, agonisti TAAR1 povećavaju koncentracije pridruženih monoamina u sinapsnoj pukotini, čime se povećava vezivanje postsinapsnih receptora. Putem izravne aktivacije G-proteina spojenog unutrašnjeg ispravljajućeg kalijevog kanala (GIRK), TAAR1 može smanjiti brzinu okidanja dopaminskih neurona, zauzvrat sprječavajući hiper-dopaminsko stanje. Amfetamin i amini u tragovima mogu ući u presinapsni neuron bilo putem dopaminskog transportera ili direktnom difuzijom kroz neuronsku membranu. Kao posljedica preuzimanja DAT-a, amfetamin i amini u tragovima proizvode konkurentnu inhibiciju ponovnog preuzimanja u transporteru. Nakon ulaska u presinapsni neuron, ti spojevi aktiviraju TAAR1 koji, putem signalizacije protein-kinaza A (PKA) i protein-kinaza C (PKC), uzrokuju DAT fosforilacije. Fosforilacija bilo kojom protein-kinazom može rezultirati DAT internalizacijom (nekonkurentna inhibicija ponovnog preuzimanja), ali samo PKC-posredovana fosforilacija inducira funkciju obrnutog transportera (dopaminski efluks).
Imunski sistem
Ekspresija TAAR1 na limfocitima povezana je s aktivacijom njihovih imunosvojstava. U imunskom sistemu, TAAR1 prenosi signale kroz aktivne kaskade PKA i PKC fosforilacija. U studiji iz 2012., Panas et al uočili su da je metamfetamin imao ove učinke, što ukazuje da, osim na regulaciju monoamina u mozgu, spojevi povezani s amfetaminima mogu imati uticaj na imunski sistem. Nedavni rad je pokazao da je, zajedno sa TAAR1, TAAR2 potreban za punu aktivnost amina u tragovima u PMN-ćelijama.
Fitohemaglutinin regulira iRNK ljudskog TAAR1-a u cirkulacijskim leukocitima; u ovim ćelijama, aktivacija TAAR1 posreduje hemotaksiju leukocita prema TAAR1 TAAR1 agonisti (konkretno, amini u tragovima) također su pokazali da induciraju sekreciju interleukina 4 u T-ćelijama i imunoglobulina E (IgE ) u B-ćelijama.
U ovim ćelijama, astrocit - lokalizirani TAAR1 regulira nivoe i funkciju EAAT2 što je umiješano u neuroimunski sistem izazvan metamfetaminima.
Klinički značaj
Niska koncentracija fenetilamina (PEA) u mozgu povezana je s velikim depresivnim poremećajem, a visoke koncentracije su povezane sa shizofrenijom. Niski nivoi PEA i nedovoljna aktivacija TAAR1 također su povezani s ADHD. Pretpostavlja se da nedovoljne razine PEA rezultiraju inaktivacijom TAAR1 i prekomjernim preuzimanjem monoamina od strane transportera, što može rezultirati depresijom. Neki antidepresivi djeluju tako što inhibiraju enzim monoamin-oksidaza (MAO), koji povećava koncentraciju amina u tragovima, za koje se pretpostavlja da će povećati aktivaciju TAAR1 u presinapsnim ćelijama. Smanjeni metabolizam PEA povezan je sa shizofrenijom, a logičan nalaz koji uzima u obzir višak PEA rezultirao bi preaktivacijom TAAR1 i sprječavanjem funkcije transportera monoamina. Mutacije u području q23.1 ljudskog hromosoma 6, istog hromosoma koji kodira TAAR1nbsp; - povezane su sa shizofrenijom.
Medicinski pregledi iz februara 2015. i 2016. zabilježili su da TAAR1-selektivni ligandi imaju značajan terapijski potencijal za liječenje ovisnosti o psihostimulansima (npr. kokain, amfetamin, metamfetamin itd.). Unatoč tome, široka distribucija TAAR1 izvan CNS-a i PNS-a ne utiče na krvne funkcije i regulaciju hormona štitnjače u različitim fazama starenja. Takvi podaci predstavljaju da bi buduće terapije zasnovane na TAAR1 trebale imati mali učinak u krvnoj slici i stoga će vjerojatno imati dobar sigurnosni profil.
Lucije Aurelije Kota
Lucije Aurelije Kota bio je konzul Rimske republike.
Biografija
Poticao je iz ugledne porodice. Otac mu je bio konzul, kao i braća Gaj (75. pne.) i Marko (74. pne.). Setra Aurelija Kota je bila majka Julija Cezara.
Godine 70. p.n.e. je vršio dužnost pretora, te pokušao reformirati sistem sudskih porota. Godine 66. p.n.e. je zajedno sa Lucijem Manlijem Torkvatom nakon izbora za konzule optužio pobjednike - Publija Kornelija Sulu i Publija Autronija Peta - da su koristili izbornu prevaru. Optužba je prihvaćena, a sljedeće godine su Kota i Torkvat preuzeli konzulske dužnosti. Godine 64. p.n.e. je izabran za cenzora.
Kota je kasnije postao bliski saradnik svog nećaka Cezara. Kada je nakon završetka građanskog rata Cezar preuzeo vlast u Rimu, Kota je javno predložio da se okruni za kralja, navodeći sibilsko proročanstvo prema kome Partsko Carstvo na istoku može poraziti jedino kralj. Cezar je taj prijedlog odbio.
Duga Gora
Duga Gora je naseljeno mjesto u sastavu općine Generalski Stol, Karlovačka županija, Republika Hrvatska.
Historija
Do teritorijalne reorganizacije u Hrvatskoj nalazila se u sastavu stare općine Duga Resa.
Stanovništvo
Na popisu stanovništva 2011. godine, Duga Gora je imala 61 stanovnika.
Napomena: ''U 1869. i 1880. podaci sadržani u naselju Erdelj.''
Popis 1991.
Na popisu stanovništva 1991. godine, naseljeno mjesto Duga Gora je imalo 206 stanovnika, sljedećeg nacionalnog sastava:
TMEM242
Transmembranski protein 242 jest protein koji je kod ljudi kodiran genom TMEM242 Gen TMEM242 nalazi se na dugom kraku (q) hromosoma 6, u prugi 2, sekvenca 5.3. Ovaj protein se obično naziva i C6orf35, BM033 i UPF0463 transmembranski protein otvoreni okvir čitanja 35 C6orf35. Gen tmem242 dug je 35.238 parova baza, a protein ima 141 aminokiselinu. Sadrži četiri egzona. U naučnoj zajednici, funkcijsa ovog protein još nije dobro razjašnjena. Ovaj protein sadrži DUF1358 domen (domen nepoznate funkcije 1358).
Delta Centauri
Delta Centauri (δ Centauri, δ Cen) je zvijezda u sazviježđu Kentaur. Ima prividan sjaj od 2,6 mag. Udaljena je 395 sg od Sunca.Ubraja se u zvijezde glavnog niza. Ima spektralnu klassu B2IVne. Promjenjivog je sjaja, spada u podvrstu γ Cas promjenljivih. Ima osobine Be zvijezda.
TMEM242
Pregled
Oksidacija energetski bogatih spojeva generira pokretačku silu protona, hemijsku razliku potencijala za protone, preko unutrašnjih mitohondrijskih membrana. Pokretačka sila protona pokreće okretanje rotora u membranskom domenu ATP-sintaze. Ova rotacija daje energiju za sintetiziranje ATP-a potrebnog za održavanje života. Sastav u unutrašnjoj podjedinici organelnoj  membrani ljudske ATP-sintaze od 27 jedarno kodiranih proteina i dvije mitohondrijski kodirane podjedinice, uključuje stvaranje međumodula koji predstavljaju F1-katalitski domen, perifernu dršku i c8-prsten u membranskom dijelu rotora. Sklapanje c8-prstena zahtijeva sudjelovanje dva proteina povezana s membranom, TMEM70 i TMEM242
Delta Centauri
Asterizam
Njen tradicionalni naziv je Ma Wei, koji potječe od kineskog naziva za "treću zvijezdu konjskog repa". Ovo je i naziv za asterizam koji δ Cen čini s G i ρ Cen.
TMEM242
Pregled
Ljudska mitohondrijska ATP-sintaza je molekulski mehanizam s rotacijskim djelovanjem vezanim za unutrašnje membrane organela. Okretanje rotora, izazvano pokretačkom silom protona, daje energiju za stvaranje ATP-a iz ADP-a i fosfata. Među 29 komponentnih proteina 18 tipova, ATP6 i ATP8 su proizvodi mitohondrijskih, a ostatak su jedarnih gena koji se unose u organele. ATP-sintaza se od njih sastavlja putem posrednih modula, koji predstavljaju glavne strukturne elemente enzima. Jedan takav modul je c8-prsten, koji osigurava membranski sektor enzimskog rotora, a na njegovo sastavljanje utiče drugi transmembranski protein  (TMEM), TMEM70. Pokazano je da podjedinica c stupa u interakciju s TMEM70 i drugim dosad neidentificiranim mitohondrijskim transmembranskim proteinima, TMEM242. Delecija TMEM242, slično deleciji TMEM70 utiče na, ali ne i potpuno uklanja, sklop ATP-sintaze i u manjoj mjeri skup respiratornih enzimskih kompleksa I, III i IV. Delecija TMEM70 i TMEM242 zajedno sprečava sklapanje ATP-sintaze i povećava se uticaj na kompleks I. Uklanjanje TMEM242, ali ne i TMEM70, također utče na uvođenje podjedinica ATP6, ATP8, j i k u enzim. TMEM70 i TMEM242 stupaju u interakciju s kompleksom mitohondrijskog kompleksa I (MCIA) koji podržava sastavljanje membranskog kraka kompleksa I. Interakcije TMEM70 i TMEM242 s MCIA mogu biti dio ili sklopa ATP sintaze i kompleksa I ili regulacije njihovih nivoa sastavljanja za kompleks
Delta Centauri
Kinematika
Kreće se brzinom 24,2˙km/s u odnosu na Sunce. Njena galaktocentrična udaljenost iznosi oko 21300-24000˙sg. Pripada grupi zvijezda Niski Centaurus Crux.
TMEM242
Pregled
ATP-sintaza u ljudskim mitohondrijama daje većinu ćelijskih ATP-a u aerobnim uvjetima. Energija dobijena oksidativnim metabolizmom stvara protonsku motornu silu preko unutrašnje mitohondrijske membrane (IMM), a ATP-sintaza iskorištava protonsku snagu za stvaranje ATP-a iz ADP-a i fosfata rotacijskim mehanizmom (1⇓ – 3). Humana ATP sintaza je skup od 29 podjedinica od 18 tipova (uključujući regulatorni protein, IF1) sa kombinovanom molekulskom masom od 591 kDa. U monomernom kompleksu vezanom za membranu, podjedinice su organizirane u komponente rotora i statora ove molekuskoge mehanizma, a monomere tvore dimere, raspoređene u dugim redovima duž vrhova kristala u IMM-u (5⇓⇓ –8). U svakom monomernom kompleksu, dvije membranske podjedinice, ATP6 i ATP8, kodirane su u mitohondrijskoj DNK, dok su ostale podjedinice jedarno kodirani proteini, sintetizirani u citosolu i uvezeni u IMM i matriks organele, gdje se sastavlja enzimski kompleks. Ovaj međuprodukt sastoji se od F1-katalitskoge domena vezanog za membranski povezanu komponentu c8-prstena rotora enzima plus produženi kompleks perifernih drški (PS) vezan za F1-domen i proteže se u membranski domen enzima. Pokazano je da se do ovog međuprodukta može doći putem tri neovisne rute, gdje se PS-uključujući pridružene podjedinice membrane e, f i g-gradi pomoću dva alternativna puta na unaprijed sastavljenom među prstenu F1-c8, a treći gdje c8-prsten se dodaje u prethodno sastavljeni F1-PS kompleks.
Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je 141 aminokiselina, а molekulska težina 14.758 Da.
Domen
Protein TMEM242 ima konzervirani domen, nepoznate funkcije pfam 07096, DUF 1358., koji pokriva prvih 121 aminokiselina u proteinu. Kod eukariota, ovaj domen je konzerviran.
Pridruženi proteini
Identificirano je nekoliko predviđenih proteina u interakciji i funkcionalnih mjesta na proteinu. Jedan od predviđenih proteina u interakciji je MAP2K1IP1, protein skele. Poznato je da je ovaj protein uključen u put MAP-kinaze. Put MAP-kinaze povezan je s Alzheimerovim putem preko proteina zvanog Tau ili MAPT. Pretjerana fosforilacija ovog proteina dovodi do agregacije neurona što može uzrokovati Alzheimerovu bolest. Drugi povezani proteini uključuju GGT7, RNF5,  ELOVL4, GPR42, BCL2L13, HEATR1, IZUMO4, ARID1B, SIAE, EDARADD, URB1, ZDHHC14, KIF11, RRM2, KCTD13, TMEM31, NDUFA3, SGPL1, CNR2, i GJA8. Svi navedeni proteini imaju poznate funkcije.
Funkcija
Protein tmem242 visoko je ekspimiran u mnogim tkivima, ali najviše u mozgu, srcu, nadbubrežnim žlijezdama i štitnjači.
Homolozi i ortolozi
Postoje homolozi i ortolozi proteina tmem242 u različitim vrstama. Vrste su se divergirale prije oko 794 miliona godina. The following species have been found as having orthologs to the tmem242 protein in their genome:
Transkripcijski nivo regulacije
Tmem242 ima nekoliko predviđenih post-transkripcijskih struktura matične petlje u 5' UTR-u. Ove strukture koriste vezivanje, uobičajeno i modificirano, za stvaranje struktura matične petlje u neprevedenim regijama iRNK.
Regulacija na nivou proteina
Postoje različiti oblici regulacije na nivoa proteina za TMEM242. Nalazi vjerojatno u ćelijskoj membrani, or the mitochondrial membrane, ali moguće su i druge potćelijske lokacije. To uključuje endoplazmatski retikulum i jedarnu membranu. Na TMEM242 postoje različita mjesta fosforilacije. Ova mjesta uključuju cAMP i cGMP-ovisna mjesta fosforilacije protein-kinaze, mjesta fosforilacije kazei-kinaze II i mjesto fosforilacije protein-kinaze C. Sve ove lokacije favoriziraju fosforilaciju ostataka serina i treonina. Ostale posttranslacijske modifikacije uključuju mjesto N-miristoilacije, koje kovalentno dodaje molekulu miristata.
Sastav proteina
Postoje različiti jednonukleotidni polimorfizmi (SNP) koji se mogu pojaviti u TMEM242. Neki uzrokuju stop kodone, drugi čine tihe mutacije ili misens mutacije.
TMEM242 ima 141 aminokiselinu i sadrži najmanje jedan ostatak svake aminokiseline. Postoje dva transmembranska domena, jedan se proteže od približno 28. do 48. ostatka. Drugi domen proteže se od približno 82. do 102. ostatka. Ovi brojevi aminokiselinskih ostaka su približni jer različiti izvori imaju aproksimacije za transmembranske domene.
Sekundarna struktura
TMEM242 ima nekoliko sekundarnih struktura. Dva transmembranska domena imaju alfa-helikse Ove spirale nastaju od nenabijenih ostataka koji su u membrani i nisu izloženi vezivanju. Ostali dijelovi proteina TMEM242 mogu formirati sekundarne strukture.
Tercijarna struktura
Protein TMEM242 se dalje presavija do svoje konačne strukture i ugrađuje u membranu, u koju je vjerovatno ugrađen, a postoji i potencijal da se ugradi u mitohondrijsku membranu ili membranu endoplazmatskog retikuluma.
Španski superkup 2003.
Supercopa de España 2003. je bilo nogometno takmičenje u organizaciji nogometnog saveza Španije u kojem su se sastali pobjednik La Lige 2002/03. Real Madrid i pobjednik kupa 2002/03. RCD Mallorca. Finale superkupa se odigralo u dvije utakmice: 24. i 27. augusta 2003. godine. Prva utakmica superkupa se odigrala na stadionu Son Moix u kojoj je RCD Mallorca golovima Brugginka u 45. minuti i Eto'oa u 48. minuti utakmice ostvarila pobjedu rezultatom 2-1. Jedini gol za Real Madrid postigao je Luís Figo u 18. minuti utakmice. U uzvratnoj utakmici na stadionu Santiago Bernabéu, Real Madrid je ostvario ubjedljivu pobjedu rezultatom 3-0. Golove za Real Madrid su postigli Raúl González u 44, Ronaldo u 52. i David Beckham u 73. minuti utakmice. Sveukupnim rezultatom 4-2 Real Madrid je osvojio svoj sedmi superkup.
Vispak
Vispak (pravnog imena Vispak d.d. Visoko) bosanskohercegovačko je preduzeće notirano na sarajevskoj berzi SASE, koje se bavi proizvodnjom prehrambenih proizvoda sa sjedištem u Visokom. Vispak se nalazi među vodećim proizvođačima kafe, supa i začina, te konditorskih proizvoda u zemljama bivše Jugoslavije.
Historija i razvoj
desno|mini|Fabrika bosanskohercegovačke kompanije Vispak u Visokom. Kompanija Vispak osnovana je 1972. godine kao firma čija je osnovna djelatnost prženje i pakovanje sirove kafe. U narednim decenijama, firma je izrasla u jednu od najvećih prehrambenih kompanija u Bosni i Hercegovini, čiji obim aktivnosti uključuje proizvodnju, preradu, pakovanje i trgovinu prehrambenim proizvodima. Sjedište Vispaka je u Visokom, udaljenom približno 25km od Sarajeva.
U 2009. godini, Vispakov neto prihod iznosio je 9 miliona eura. Kompanija se smatra izvozno orijentiranom tako da se njeni proizvodi izvoze u Sjedinjene Američke Države, Kanadu, Australiju, Švedsku, Holandiju, Austriju, Sloveniju, Hrvatsku, Srbiju i Crnu Goru.
Vlasništvo
Od početka 2002. godine, Vispak je notiran na sarajevskoj berzi SASE, najvećoj berzi u Bosni i Hercegovini. Od 2010. godine, Vispak je u vlasništvu AS Groupe iz Jelaha. Do sada, AS Group je kupila preko 93% dionica Vispaka.
Brendovi
Vispak posjeduje nekoliko brendova, od kojih su najpoznatiji:
Zanimljivosti
Vispak je upisan u Guinnessovu knjigu rekorda kao vlasnik najveće džezve na svijetu. Najveća džezva na svijetu je izrađena 2004. godine i predstavljena je na otvaranju obnovljenog Starog mosta u Mostaru. Džezva može proizvesti 630 litara kafe ili 8000 fildžana, za što je potrebno 63 kg pržene kafe.
Jehovina
Jehovina je naseljeno mjesto u općini Kakanj, Bosna i Hercegovina.
APBB3
Član 3 porodice A4 vezanja B-amiloidnih beta prekursorskih proteina jest protein koji je kod ljudi kodiran genom APBB3.
Aminokiselinska sekvenca
Dužina polipeptidnog lanca je 486 aminokiselina, а molekulska težina 52.585  Da.
Funkcija
Protein kodiran ovim genom član je porodice proteina APBB. Nalazi se u citoplazmi i veže se na unutarćelijski domen Alzheimerove bolesti prekursora beta-amiloidnog protein (APP), kao i za druge APP-u slične proteine. Smatra se da protein kodiran ovim genom može modulirati internalizaciju APP-a. Za ovaj gen je pronađeno više varijanti transkripta koje kodiraju nekoliko različitih izoformi.
Loke pri Mozirju
Loke pri Mozirju su naseljeno mjesto u sastavu općine Mozirje, regija Savinjska, Slovenija.
Historija
Do teritorijalne reorganizacije u Sloveniji nalazile su se u sastavu stare općine Mozirje.
Stanovništvo
Na popisu stanovništva 2011. godine, Loke pri Mozirju su imale 305 stanovnika.
Napomena: ''Do 1955. iskazivano pod imenom Loke. U 1988. smanjeno za dio naselja koji je priključen naselju Mozirje.''
Vektor (genetika)
U molekulskom kloniranju, vektor je svaka čestica (npr. plazmidi, kozmidi, lambda fagi) koja se koristi kao sredstvo za vještački unos stranu nukleinske sekvence – obično DNK – u drugu ćeliju, gdje se može replicirati i/ili eksprimirati. Vektor koji sadrži stranu DNK naziva se rekombinantna DNK. Četiri glavna tipa vektora su plazmidi, virusni vektori, kozmidi, i vještački hromosomi. Od njih, najčešće korišćeni vektori su plazmidi. Zajedničko svim projektovanim vektorima je da imaju porijeklo replikacije, mjesto višestrukog kloniranja i marker koji se može birati.
Sam vektor općenito nosi sekvencu DNK koja se sastoji od inserta (u ovom slučaju transgena) i veće sekvence koja služi kao "kičmmeni" vektor. Svrha vektora koji prenosi genetičke informacije u drugu ćeliju je tipično da izoluje, umnožava ili eksprimira insert u ciljnoj ćeliji. Svi vektori se mogu koristiti za kloniranje i stoga su vektor za kloniranje, ali postoje i vektori dizajnirani posebno za kloniranje, dok drugi mogu biti dizajnirani posebno za druge svrhe, kao što su transkripcija i ekspresija proteina. Vektori dizajnirani posebno za ekspresiju transgena u ciljnoj ćeliji nazivaju se ekspresijski vektor i općenito imaju promotorsku sekvencu koja pokreće ekspresiju transgena. Jednostavniji vektori koji se nazivaju transkripcijski vektori mogu se samo transkribovati, ali ne i prevesti: mogu se replicirati u ciljnoj ćeliji, ali ne i eksprimirati, za razliku od ekspresijskih vektora. Transkripcijski vektori se koriste za amplifikaciju njihovog inserta.
Manipulacija DNK se obično izvodi na E. coli vektora, koji sadrže elemente neophodne za njihovo održavanje u E. coli. Međutim, vektori mogu imati i elemente koji im omogućavaju da se održe u drugom organizmu kao što su ćelije kvasca, biljaka ili sisara, a ovi vektori se nazivaju šatl vektori. Takvi vektori imaju bakterijske ili virusne elemente koji se mogu prenijeti na nebakterijski organizam domaćina, ali razvijeni su i drugi vektori koji se nazivaju intragenski vektori kako bi se izbjegao prijenos bilo kojeg genetičkog materijala sa strane vrste.
Insercija vektora u ciljnu ćeliju obično se naziva transformacija za bakterijske ćelije, transfekcija za eukariotske ćelije, iako se umetanje virusnog vektora često naziva transdukcija.
Plazmidi
Plazmidi su dvolančane vanhromosomske i općenito kružne sekvence DNK koje su sposobne za replikaciju pomoću mehanizma za replikaciju ćelije domaćina. Plazmidni vektori minimalistički se sastoje od početka replikacije koji omogućava polunezavisnu replikaciju plazmida u domaćinu. Plazmidi se široko nalaze u mnogim bakterijama, naprimjer u Escherichia coli, ali se mogu naći i u nekoliko eukariota, naprimjer u kvascima, kao npr. u Saccharomyces cerevisiae. Bakterijski plazmidi mogu biti konjugativni/prenosivi i nekonjugativni:
Plazmidi sa posebno konstruisanim karakteristikama se obično koriste u laboratoriji za svrhe kloniranja. Ovi plazmidi općenito nisu konjugativni, ali mogu imati mnogo više karakteristika, posebno "mjesto višestrukog kloniranja", gdje višestruka mjesta cijepanja restrikcijskim enzimom dozvoljavaju umetanje transgenskog inserta. Bakterije koje sadrže plazmide mogu generirati milione kopija vektora unutar bakterija za nekoliko sati, a pojačani vektori se mogu ekstrahirati iz bakterija za dalju manipulaciju. Plazmidi se mogu koristiti posebno kao vektori za transkripciju i takvim plazmidima mogu nedostajati ključne sekvence za ekspresiju proteina. Plazmidi koji se koriste za ekspresiju proteina, zvani ekspresijski vektori, bi uključivali elemente za translaciju proteina, kao što su ribosomsko vezno mjesto, startni i stop kodoni.
Virusni vektori
Virusni vektori su genetički modifikovani virusi koji nose modifikovanu virusnu DNK ili RNK koja je postala neinfektivna, ali i dalje sadrže virusne promotore, kao i transgen, što omogućava transgenu transgena kroz virusni promotor. Međutim, budući da virusnim vektorima često nedostaju infektivne sekvence, oni zahtijevaju pomoćne viruse ili linije za pakovanje za transfekciju velikih razmjera. Virusni vektori su često dizajnirani za trajnu inkorporaciju inserta u genom domaćina i tako ostavljaju različite genetičke marketre u genomu domaćina nakon ugradnje transgena. Naprimjer, retrovirusi ostavljaju karakterističan obrazac zvani retrovirusna integracija nakon umetanja koji se može detektirati i ukazuje da se virusni vektor ugradio u genom domaćina.
Veštački hromosomi
Vještački hromosomi su proizvedeni hromosomi u kontekstu vještačkog kvaščevog hromosoma (YAC), bakterijskog vještakog hromosoma (BAC) ili ljudskog vještačkog hromosoma (HAC). Vještački hromosom može nositi mnogo veći fragment DNK od drugih vektora. YAC i BAC mogu nositi fragment DNK dug do 300.000 nukleotida. Tri strukturne potrebe za vještačkim hromosomom uključuju porijeklo replikacije, centromere i telomerne krajnje sekvence.
Transkripcija
Transkripcija kloniranog gena je neophodna komponenta vektora kada je potrebna ekspresija gena: jedan gen se može pojačati transkripcijom, kako bi se stvorile više kopija iRNK, šablona na kojima se protein može proizvesti translacijom. Veći broj iRNK bi eksprimirao veću količinu proteina, a koliko će se kopija iRNK generirati ovisi o promotoru koji se koristi u vektoru. Ekspresija može biti konstitutivna, što znači da se protein konstantno proizvodi u pozadini, ili može biti inducibilna pri čemu se protein eksprimira samo pod određenim uslovima, naprimjer kada se doda hemijski induktor. Ova dva različita tipa ekspresije zavise od tipa promotora i operatora koji se koristi.
Šimraki
Šimraki su naseljeno mjesto u sastavu grada Samobora, Zagrebačka županija, Republika Hrvatska.
Historija
Do teritorijalne reorganizacije u Hrvatskoj nalazili su se u sastavu stare zagrebačke prigradske općine Samobor.
Stanovništvo
Na popisu stanovništva 2011. godine, Šimraki su imali 5 stanovnika.
Pljačkovac
Pljačkovac je prva veća, ali kratka, desna pritoka Ugra. Izvire iznad i južno korićanskog platoa na nadmorskoj visini od oko 1360 m. Ustvari nastaje od dva potoka, od kojih jedan teče ispod Žežničke Grede (1477 m), a drugi sa padina uzvisine Obadište (1466 m). Sastavci su na kraju austrougarske ceste i okretnice za izvlačenje šumskog blaga. Sada je tu raskršće četiri lokalna puta koji vode prema Korićanima (na sjevernim stranama) i Pougarju, odnosno selu Sažići, Babanovcu, Mudrikama i Vitovlju (na jugu).
Šimraki
Stanovništvo
Napomena: ''Iskazuje se od 1910., i to do 1948. kao dio naselja, a od 1953. kao naselje.''
Popis 1991.
Na popisu stanovništva 1991. godine, naseljeno mjesto Šimraki je imalo 6 stanovnika, sljedećeg nacionalnog sastava:
Pljačkovac
Oko jednog kilometra toka prema sjeveroistoku, naglo (pod zaobljenim pravim uglom) savija na jugozapad da bi, udarivši u visoki greben (preko 300 m iznad njenog korita) ponovo oštro skrenula na jugoistoistok i taj pravac održala do ušća. Prije samog ušća pravi mali vodopad visine 4–5 m.
Vektor (genetika)
Transkripcija
Virusni promotori se često koriste za konstitutivnu ekspresiju u plazmidima i virusnim vektorima jer normalno podstiču konstantnu transkripciju u mnogim ćelijskim linijama i tipovima. Inducibilna ekspresija zavisi od promotora koji reaguju na uslove indukcije: naprimer, promotor virusa tumora mišje mliječne žlezde samo pokreće transkripciju nakon primjene deksametazona i promotor toplotnog šoka u rodu "Drosophila" počinje tek nakon visokih temperatura.
Pljačkovac
Osim više potočića sa obje strane, nema većih pritoka. Šezdesetih godina 20. vijeka, na Pljačkovcu su bila tri mlina. thumb|250px|left|Položaj Pljačkovca u odnosu na sliv Ilomske i susjednie vodotoke
Vektor (genetika)
Transkripcija
Neki vektori su dizajnirani samo za transkripciju, naprimjer za in vitro proizvodnju iRNK. Ovi vektori se nazivaju transkripcijski vektori. Možda im nedostaju sekvence neophodne za poliadenilaciju i terminaciju, stoga se ne mogu koristiti za proizvodnju proteina.
Eukariotski vektor ekspresije
Ekspresijski vektori eukariota zahtijevaju sekvence koje kodiraju za:
Karakteristike
Moderni umjetno konstruirani vektori sadrže bitne komponente koje se nalaze u svim vektorima, a mogu sadržavati i druge dodatne karakteristike koje se nalaze samo u nekim vektorima:
Šmartinske Cirkovce
Šmartinske Cirkovce su naseljeno mjesto u sastavu gradske općine Velenje, regija Savinjska, Slovenija.
Historija
Do teritorijalne reorganizacije u Sloveniji nalazile su se u sastavu stare općine Velenje.
Stanovništvo
Na popisu stanovništva 2011. godine, Šmartinske Cirkovce su imale 76 stanovnika.
Napomena: ''U 1982. smanjeno za dio naselja koji je sa dijelom izdvojenim iz naselja Hrastovec spojen u novo samostalno naselje Šenbric.''
Jerevice
Jerevice su naseljeno mjesto u općini Kakanj, Bosna i Hercegovina.
Goričice (čvor)
Hrvatska:
Slovenija:
Meliše
Meliše (njem. Melische) su naseljeno mjesto u sastavu općine Ljubno, regija Savinjska, Slovenija.
Historija
Do teritorijalne reorganizacije u Sloveniji nalazile su se u sastavu stare općine Mozirje.
Stanovništvo
Na popisu stanovništva 2011. godine, Meliše su imale 49 stanovnika.
Erdelj (Generalski Stol)
Erdelj je naseljeno mjesto u sastavu općine Generalski Stol, Karlovačka županija, Republika Hrvatska.
Historija
Do teritorijalne reorganizacije u Hrvatskoj nalazio se u sastavu stare općine Duga Resa.
Stanovništvo
Na popisu stanovništva 2011. godine, Erdelj je imao 369 stanovnika.
Napomena: ''U 1869. i 1880. sadrži podatke za naselje Duga Gora. Sadrži podatke i za bivše naselje Sela Dobranska u 1857. te od 1890. do 1948.''
Popis 1991.
Na popisu stanovništva 1991. godine, naseljeno mjesto Erdelj je imalo 556 stanovnika, sljedećeg nacionalnog sastava:
Opći izbori u Bosni i Hercegovini 2014 - Narodna skupština Republike Srpske
'''Opći izbori u Bosni i Hercegovini 2014. za Narodnu skupštinu Republike Srpske ''' održani su 12. oktobra 2014. godine. Pored predstavnika za Narodnu skupštinu Republike Srpske birani su i predstavnici za Parlament Federacije Bosne i Hercegovine, Parlament Bosne i Hercegovine, Predsjednik Republike Srpske i za Skupštine kantona, te članovi Predsjedništva Bosne i Hercegovine.
Rezultati
mini|desno|400p|Raspodjela osvojenih po izbornim jedinicama
Izborna jedinica 1
Glasano je na šest osnovnih izbornih jedinica (općine: Krupa na Uni, Novi Grad, Kozarska Dubica, Prijedor, Oštra Luka i Kostajnica), a iz izborne jedinice su birani sedam zastupnika sa direktnim mandatom. Broj registriranih glasača je bio 150.072, a od toga je na izbore izašlo 79.089 (52,70%). Broj važećih glasova bio 74.221 (93,84%), a nevažećih 4.868 (6,16%).
Izborna jedinica 2
Glasano je na četiri osnovne izbornie jedinica (općine: Laktaši, Gradiška, Srbac i Prnjavor), a iz izborne jedinice su birani sedam zastupnika sa direktnim mandatom. Broj registriranih glasača je bio 143.281, a od toga je na izbore izašlo 79.425 (55,43%). Broj važećih glasova bio 73.808 (92,93%), a nevažećih 5.617 (7,07%).
Izborna jedinica 3
Glasano je na jedanaest osnovnih izbornih jedinica (općine: Banja Luka, Čelinac, Istočni Drvar, Ribnik, Mrkonjić Grad, Kneževo, Kotor Varoš, Šipovo, Petrovac, Jezero i Kupres), a iz izborne jedinice su birani dvanaest zastupnika sa direktnim mandatom. Broj registriranih glasača je bio 270.457, a od toga je na izbore izašlo 154.732 (57,21%). Broj važećih glasova bio 143.733 (92,89%), a nevažećih 10.999 (7,11%).
Izborna jedinica 4
Glasano je na šest osnovnih izbornih jedinica (općine: Derventa, Brod, Vukosavlje i Modriča), a iz izborne jedinice su birani sedam zastupnika sa direktnim mandatom. Broj registriranih glasača je bio 83.587, a od toga je na izbore izašlo 40.043 (47,91%). Broj važećih glasova bio 37.251 (93,03%), a nevažećih 2.792 (6,19%).
Izborna jedinica 5
Glasano je na tri osnovne izborne jedinica (općine: Doboj, Petrovo i Teslić ), a iz izborne jedinice su birani šest zastupnika sa direktnim mandatom. Broj registriranih glasača je bio 121.798, a od toga je na izbore izašlo 68.157 (55,96%). Broj važećih glasova bio 63.381 (93,00%), a nevažećih 4.776 (7,00%).
Izborna jedinica 6
Glasano je na sedam osnovnih izbornih jedinica (općine: Šamac, Donji Žabar, Pelagićevo, Brčko Distrikt (Opcija RS) ,1 Bijeljina, Lopare i Ugljevik), a iz izborne jedinice su birani devet zastupnika sa direktnim mandatom. Broj registriranih glasača je bio 177.989, a od toga je na izbore izašlo 102.428 (57,55%). Broj važećih glasova bio 95.897 (93,62%), a nevažećih 6.531 (6,38%).
Izborna jedinica 7
Glasano je na sedam osnovnih izbornih jedinica (općine: Osmaci, Zvornik, Šekovići, Vlasenica, Bratunac, Srebrenica i Milići), a iz izborne jedinice su birani sedam zastupnika sa direktnim mandatom. Broj registriranih glasača je bio 115.066, a od toga je na izbore izašlo 66.899 (58,14%). Broj važećih glasova bio 63.313 (94,64%), a nevažećih 3.586 (5,36%).