cyanic-selkie/wikianc huggingface dataset:
Bjelančevine
Pregled
Sinteza bjelančevina se dešava u ćelijama živih organizama, na specifičnim tjelašcima u ćeliji nazvanim ribosomi. Svaki protein ima svoj tačan niz aminokiselina, a informacija o njegovoj sintezi i osobenostima se nalazi unutar DNK organizma koji se posmatra. U DNK se nalazi specifičan kod koji definiše raspored i broj aminokiselina koje čine jedan protein. Promjenom redoslijeda samo jedne karike u lancu nastaće nova bjelančevina, potpuno novih osobina.
Taksonomija citrusa
thumb|Poprečni presjek raznih citrusa. Neki od njih su [[hibrid (biologija)|hibrid između dvije ili više vrsta. botanička klasifikacija vrsta, hibrida, varijeteta i kultivara koji pripadaju rodu Citrus označava se kao „taksonomija citrusa“.]] Taksonomija citrusa ili agruma odnosi se na botaničku klasifikaciju vrsta, varijeteta, kultivara i hibrida transplantata, unutar roda Citrus i srodnih rodova, u kultivaciji i u divljini.
Bjelančevine
Pregled
Dakle, za neku specifičnu vrstu živog bića, osnovno je odabrati redosljed karika (aminokiselina) u lancu bjelančevina, kao i pravu smjesu za tu vrstu specifičnih bjelančevina. Tu zadaću ima DNK. Proteini, pored aminokiselina, mogu sadržavati i neke druge organske i neorganske materije npr. šećere – glikoproiteini, fosforne derivate – fosfoproteini, masti-lipoproteini. Svaka aminokiselina ima svoj amino i karboksilni dio, pa u spoju dvije ili više aminokiselina vežu se amino (-NH2) grupa jedne sa karboksilnom -(COOH) grupom druge aminokiseline i time nastaje hemijska veza nazvana peptidna veza -CO-NH-.
Sinteza proteina se odvija u kontinuiranom procesu koji ima nekoliko faza.
Taksonomija citrusa
Taksonomija citrusa je kompleksna. Kultivirani agrumi potiču od različitih vrsta koje se nalaze u divljini. Neki su samo selekcije izvornih divljih vrsta, dok su drugi hibridi između dva ili više predaka. Citrusi lahko hibridiziraju između vrsta s potpuno različitim morfologijama, a njihovi plodovi sličnog izgleda mogu imati više različitih predaka. Neki se međusobno razlikuju samo po otpornosti na bolesti. Nasuprot tome, varijeteti različitih izgleda mogu biti gotovo genetički identični i razlikovati se samo po jednoj mutaciji.
Bjelančevine
Struktura
Struktura bjelančevina je veoma složena i podijeljena je na nekoliko nivoa: primarna, sekundarna, tercijarna i kvaternerna struktura.
Historija i etimologija
Kao posebnu klasu bioloških molekula, proteine su prepoznali Antoine Fourcroy i drugi, u osamnaestom stoljeću, koji su ih razlikovali po sposobnosti molekula da koaguliraju ili flokuliraju pod tretmanima toplotom ili kiselinom. Najpoznatiji primjeri toga vremena uključivali su albumin iz bjelanjka, krvni serumski albumin, fibrin i pšenični gluten.
Taksonomija citrusa
Detaljna genomske analize sorti divljih i pripitomljenih citrusa pokazuju da su se moderne vrste citrusa proširile izvan podnožja Himalaja u brzoj radijaciji koja je proizvela najmanje 10 divljih vrsta u južnoj i istočnoj Aziji i Australiji. Većina komercijalnih sorti su produkt hibridizacije između tih divljih vrsta, a većina dolazi iz ukrštanja koja uključuju limune, mandarine i grejpfrute. Predloženo je mnogo različitih filogenija za nehibridne citruse, filogenija koja se temelje na njihovom jedarnom genomu ne odgovara onome što je dobijeno iz DNK hloroplasta, što je vjerovatno posljedica brzog početnog odstupanja. Taksonomska terminologija još nije utvrđena.
Bjelančevine
Historija i etimologija
Rani nutricionisti kao što je njemački Carl von Voit vjerovali su da je protein najvažniji nutrijent za održavanje strukture tijela, jer se općenito vjerovalo da "meso čini meso". Karl Heinrich Ritthausen proširio je poznate oblike proteina identifikacijom glutaminske kiseline. Na Poljoprivrednoj eksperimentalnoj stanici u Conekticutu detaljan pregled biljnih proteina sastavio je Thomas Burr Osborne. Radeći sa Lafayette Mendel i primjenom Liebigovog zakona minimuma u hranjenju laboratorijskih miševa, ustanovljene su nutritivno esencijalne aminokiseline. Rad je nastavio i komunicirao William Cumming Rose. Razumijevanje proteina kao polipeptida došli su Franz Hofmeister i Hermann Emil Fischer u 1902. Centralna uloga proteina kao enzima u živim organizmima nije bila u potpunosti cijenjena sve do 1926. godine, kada je James B. Sumner pokazao da je enzim ureaza u stvari protein.
Taksonomija citrusa
Većina hibrida ispoljavava različite osobine predaka kad se siju iz sjemena (F2 hibrid) i može se nastaviti stabilno kloniranje samo kroz vegetativno razmnožavanje. Neki hibridi razmnožavaju se tačno tipski preko jedarnog ]]sjeme]]na u procesu zvanom apomiksija. Kao takve, mnoge hibridne sorte predstavljaju klonsko potomstvo jedog originalnog ukrštanja F1 generacije, iako drugi kombiniraju plodove sa sličnim karakteristikama koje su proizašle iz različitih ukrštanja.
Bjelančevine
Historija i etimologija
Poteškoće u pročišćavanju proteina u velikim količinama učinile su ih veoma teškim za proučavanje ranim proteinskim biohemičarima. Stoga su se rane studije fokusirale na proteine koji se mogu pročistiti u velikim količinama, naprimjer, krv, bjelance, razni toksini i probavne/metabolički enzimi dobiveni iz klaonica. Tokom 1950-ih, Armour Hot Dog Co. je pročistio 1 kg čiste goveđe pankreasne ribonukleaze A i učinio je slobodno dostupnom naučnicima; ovaj gest pomogao je da ribonukleaza A postane glavna meta biohemijskih studija u narednim decenijama.
Taksonomija citrusa
Genetička historija
thumb|500px|right|Citrusi su grupirani po genetičkoj sličnosti parcijalnih sekvenci. [[Ternarni dijagram hibrida tri glavne vrste predaka. Podaci: Curk et al. (2016).]]
Bjelančevine
Historija i etimologija
Od tada je razvijena krio-elektronska mikroskopija velikih makromolekulskih sklopova. . Cryo-EM koristi uzorke proteina koji su zamrznuti, a ne kristale, i snopove elektrona, umjesto rendgenskih zraka. Prouzrokuje manje štete na uzorku, omogućavajući da se dobije više informacija i analiziraju veće strukture. Računarsko predviđanje strukture proteina malih proteina domena je također pomogao istraživačima da pristupe rezoluciji proteinskih struktura na atomskom nivou. Od 2017., proteinska banka podataka ima preko 126.060 struktura proteina atomske rezolucije.
Taksonomija citrusa
Genetička historija
Sve divlje 'čiste' vrste citrusa potiču od zajedničkog pretka koji je živio u podnožju Himalaja, gdje je pronađen kasno - miocenski fosil citrusa, Citrus linczangensis. U to vrijeme, smanjenje pojave monsuna i rezultirajuća sušna klima u regiji omogućili su da se citrusni predak proširi na južnu i istočnu Aziju u brzoj genetičkoj radijaciji. Nakon što je biljka prešla Wallaceovu liniju, u ranom pliocenu (prije oko 4 miliona godina), došlo je do druge radijacije, kada su nastale australijske vrste. Većina modernih kultivara zapravo su hibridi dobijeni od malog broja "čistih" originalnih vrsta. Iako je dodijeljeno na stotine imena vrsta, nedavna genomska studija koju su objavili Wu et al. identificirala je samo deset predačkih vrsta agruma među ispitivanim. Od toga je sedam porijeklom iz Azije: grejpfrut (Citrus maxima), "čista" mandarina (C. reticulata - većina sorti mandarina bili su hibridi ove vrste sa grejpfrutom), limuni (C. medica), micranthas (C. micrantha), Citrus ichangensis ( C. ichangensis ), transkript kuneskog máng shān yě gǎn (C. mangshanensis) i ovalni (Nagami) patuljasta narandža (Fortunella margarita  ili C. japonica var. Margarita). Identificirana su tri iz Australije: Citrus glauca (C. glauca), Citrus australis (C. australis) i Citrus australasica (C. australasica). Za mnoge druge sorte prethodno identificirane kao vrste, pronađene su usko povezani varijeteti (podvrste ili sorte) ili hibridi ovih vrsta, iako nisu sve ocijenjene kao sorte.
Bjelančevine
Broj proteina kodiranih u genomima
Broj proteina kodiranih u genomu otprilike odgovara broju gena (iako može postojati značajan broj gena koji kodiraju RNK proteina, npr. ribosomske RNK). Virusi tipski kodiraju nekoliko do nekoliko stotina proteina, Archaea i bakterije nekoliko stotina do nekoliko hiljada, dok eukarioti tipski kodiraju nekoliko hiljada do desetina hiljada proteina (pogledajte veličina genoma za listu primjera).
Taksonomija citrusa
Genetička historija
Čini se da je križanje moguće između svih citrusnih biljaka i između njih i nekih biljaka koje se mogu ili ne moraju svrstati u citrusne. U stvaranju novih sorti također pomaže i sposobnost hibrida da se samoprašuju i seksualno se razmnožavaju. Tri prevladavajuće vrste predačkih citrusa su limun (C. medica), grejpfrut (C. maxima) i mandarinska narandža (C. reticulata). Te su se vrste slobodno ukrštale, usprkos tome što su bile prilično genetički različite, nastale tokom alopatrijske specijacije, s citronima koji su se razvijali u sjevernoj Indokini, Malajskom arhipelagu, a mandarine u Vijetnamu, južnoj Kini i Japanu. Hibridi ovih vrsta uključuju poznate agrume poput narandže, grejpfruta, limuna, limete, a nekih tangerina. Citrusi su također hibridizirani, naprimjer, s drugim vrstama agruma, ukrštanjem s micrantom da bi se stvorila ključna limeta. U ovom slučaju, razmnožavaju se aseksualno i, kako se uzgajaju, gube karakteristične osobine. Međutim, neki od hibrida su se međusobno povezali s izvornim vrstama, što je rodoslov citrusa učinilo kompliciranom mrežom.
Bjelančevine
Biohemija
Većina proteina sastoji se od linearnih polimera, izgrađenih od niza do 20 različitih L -α- aminokiselina. Sve proteinogene aminokiseline imaju zajedničke strukturne karakteristike, uključujući α-ugljik na koji su vezane amino grupa, karboksil grupa i varijabilni bočni lanac. Samo prolin se razlikuje od ove osnovne strukture jer sadrži neobičan prsten za aminsku grupu N-kraja, koji tjera CO–NH amidni dio u fiksnu konformaciju. Bočni lanci standardne aminokiseline, detaljno navedene u listi standardnih aminokiselina, imaju veliki izbor hemijskih struktura i svojstava; to je kombinovani efekat svih bočnih lanaca aminokiselina u proteinu koji na kraju određuje njegovu trodimenzijsku strukturu i njegovu hemijsku reaktivnost.
Taksonomija citrusa
Sistemi imenovanja citrusa
Postoje dvije su glavne sheme klasifikacije, Chōzaburō Tanaka i Walter Tennyson Swingle, koje su donijele neke revizije za taksonomiju agruma, a mogu posmatrati kao ekstremno alternativne vizije roda. Swingleov sistem podijelio je podtribus  Citrinae u tri grupe, "primitivne citruse" daleke srodnike, bliže "pretcitruse", uključujući rodove povezane s citrusima poput Atalantia i "prave citruse", koji su uključivali Poncirus, Citrus, Fortunella, Eremocitrus, Microcitrus i Clymenia, sve osim za koje se sada vidi da spadaju u Citrus. Svoju citrusnu grupu podjelio je na dva podroda: limuni, grejpfruti, mandarine, naranče i limete, stavljeni su u podgrupu Eucitrus (kasnije podrod Citrus), dok je tvrdo, ali sporo rastuće drveće sa relativno nepouzdanim plodovima smjestio u podrod Papeda. Njegov rod Citrus sadrži samo 16 vrsta, podijeljenih u varijetete, a kasnije u kultivare ili hibride.
Bjelančevine
Biohemija
Peptidna veza ima dva rezonantna oblika koji doprinose nekom karakteru dvostruke veze i inhibiraju rotaciju oko svoje ose, tako da su alfa-ugljici otprilike komplanarni. Druga dva diedarna ugla u peptidnoj vezi određuju lokalni oblik koji preuzima proteinska kičma. Kraj sa slobodnom amino grupom poznat je kao N-kraj ili amino terminus, dok je kraj proteina sa slobodnom karboksilnom grupom poznat kao C-kraj ili karboksi kraj (sekvenca proteina je napisana od N-terminusa do C-terminus, s lijeva na desno).
Taksonomija citrusa
Sistemi imenovanja citrusa
Swingleov sistem danas se općenito slijedi širom svijeta s mnogo modifikacija; međutim, i dalje postoje velike razlike u nomenklaturi između zemalja i pojedinih naučnika. Tanakin sistem (1954), umjesto toga, daje zasebno ime vrste za svaku sortu, bez obzira je li čista ili hibrid dviju ili više vrsta ili sorti, a rezultat je 159 identificiranih vrsta. Tanaka također dijeli citruse na podrodove, ali drukčije nego što je učinio Swingle, uvodeći Archicitrus (sekcije: Papeda, Limonellus, Aruntium, Citrophorum, Cephalocitrus i Metacitrus (podijeljena na Osmocitrus, Acrumen i Pseudofortunella).
NGC 114
NGC 114 (također poznat kao MCG 0-2-27, PGC 1660 i UGC 259) je prečkasta spiralna galaksija koja je udaljena oko 191 miliona sg od Zemlje i nalazi se u sazviježđu Kit. Najveći prečnik je 0,80 (44 hiljade sg) a najmanji 0,7 uglovnih minuta (39 hiljada sg). Prvo otkriće je napravio Truman Henry Safford 23. septembra 1867. godine.
Najbliži NGC/IC objekti
Sljedeći spisak sadrži deset najbližih NGC/IC objekata.
Bjelančevine
Biohemija
Riječi protein, polipeptid i peptid su malo dvosmislene i mogu se preklapati u značenju. "Protein" se općenito koristi za označavanje kompletne biološke molekule u stabilnoj konformaciji, dok je "peptid" općenito rezerviran za kratke oligomere aminokiselina kojima često nedostaje stabilna 3D struktura. Ali granica između njih dvoje nije dobro definirana i obično je blizu 20-30 ostataka. Polipeptid se može odnositi na bilo koji pojedinačni linearni lanac aminokiselina, obično bez obzira na dužinu, ali često implicira odsustvo definirane konformacije.
Taksonomija citrusa
Sistemi imenovanja citrusa
Ovaj sistem se obično koristi u Tanakinom rodnom Japanu. Hodgsonova analiza iz 1969. namjeravala je uskladiti dvije sheme prihvatanjem 36 vrsta. Ovi početni pokušaji sistematizacije "Citrusa" prije su bili prepoznavanje, što je počelo je da privlači pažnju sredinom sedamdesetih godina prošlog stoljeća, kada se smatralo da većina sorti predstavljaju hibride samo tri vrste, limuna, mandarina i grejpfruta.
Bjelančevine
Interakcije
Proteini mogu komunicirati s mnogim tipovima molekula, uključujući sa drugim proteinima, lipidima, ugljikohidratima i sa DNK.
Zastupljenost u ćelijama
Procijenjeno je da prosječne bakterije sadrže oko dva miliona proteina po ćeliji (npr. Escherichia coli i Staphylococcus aureus). Manje bakterije, kao što su Mycoplasma ili Spirochaeta sadrže manje molekula, reda veličine od 50.000 do jedan milion. Nasuprot tome, eukariotske ćelije su veće i stoga sadrže mnogo više proteina. Naprimjer, procjenjuje se da ćelije kvasca Saccharomyces cerevisiae sadrže oko 50 miliona proteina i ljudske ćelije reda veličine 1–3 milijarde. Koncentracija pojedinačnih kopija proteina kreće se od nekoliko molekula do 20 miliona po ćeliji. Nisu svi geni koji kodiraju proteine izraženi u većini ćelija i njihov broj zavisi od, naprimer, tipa ćelije i spoljašnjih podražaja. Naprimjer, od oko 20.000 proteina koje kodira ljudski genom, samo 6.000 je otkriveno u limfoblastoidnim ćelijama.
Taksonomija citrusa
Sistemi imenovanja citrusa
Filogenetička analiza potvrđuje hibridno porijeklo većine citrusa, ukazujući na mali broj vrsta osnivača. Dok se podrodovi, koje je predložio Tanaka pokazali sličnost sa filogenetičkim podjelama, Swingelenovi podrodovi bili supolifiletski, pa stoga ne predstavljaju valjano taksonomski ime. Historijski rodovi su također sumnjivi. Swingle je uzdignuo zaseban rod Fortunella, dok su dva roda predložena za australijske limete, Microcitrus i Eremocitrus. Međutim, genomska analiza ukazala je da su ove grupe unutar filogenetičkog stabla citrusa. Budući da bi njihovo postavljanje u različite rodove učinilo Citrus parafilitskom grupom, sugerira se da su svi ti korektni članovi roda Citrus.
Bjelančevine
Biosinteza
Proteini se sastavljaju od aminokiselina, koristeći informacije kodirane u genima. Svaki protein ima svoju jedinstvenu sekvencu aminokiselina koja je specificirana nukleotidnom sekvencom gena koji kodira ovaj protein. Genetički kod je skup skupova od tri nukleotida koji se nazivaju kodoni i svaka kombinacija od tri nukleotida označava aminokiselinu, na primjer AUG (adenin–uracil–guanin) je šifra za metionin. Pošto DNK sadrži četiri nukleotida, ukupan broj mogućih kodona je 64; dakle, postoji određena redundantnost u genetičkom kodu, sa nekim aminokiselinama specificiranim sa više od jednog kodona. Geni kodirani u DNK su prvi transkribovani u preiRNK (iRNK) proteinima kao što je RNK polimeraza. Većina organizama zatim obrađuje pre-iRNK (također poznatu kao primarni transkript) koristeći različite oblike posttranslacijskih modifikacija kako bi formirali zrelu iRNK, koja se zatim koristi kao šablon za sintezu proteina u ribosomima. Kod prokariota, iRNK može se koristiti ili čim se proizvede, ili može biti vezana ribosomom nakon što se udalji od nukleoida. Nasuprot tome, eukarioti stvaraju iRNK u ćelijskom jedru, a zatim translociraju je preko jedarne membrane u citoplazmu, gdje se tada odvija sinteza proteina. Brzina sinteze proteina je veća kod prokariota nego kod eukariota i može doseći do 20 aminokiselina u sekundi. Proces sintetizacije proteina iz iRNK šablona poznat je kao translacija. iRNK se učitava na ribosom i čita tri nukleotida u isto vrijeme, tako što se svaki kodon uparuje s njegovim baznim parom antikodona koji se nalazi na molekuli tRNK, koja nosi odgovarajuću aminokiselinu na kodon koji prepoznaje. Enzim aminoacil tRNK sintetaza "puni" molekule tRNK ispravnim aminokiselinama. Polipeptid koji raste često se naziva "nastajući lanac". Proteini se uvijek biosintetiziraju od N-kraja do C-kraja.
Veličina sintetiziranog proteina može se mjeriti brojem aminokiselina koje sadrži i njegovom ukupnom molekulskom masom, koja se obično iskazuje u jedinicama daltona (sinonim za jedinica atomske mase), ili jedinica derivata kilodalton (kDa). Prosječna veličina proteina raste od arheja preko bakterija do eukariota (283, 311, 438, odnosno 31, 34, 49 kDa ostataka) zbog većeg broja proteinskih domena koji čine proteine u višim organizmima. Naprimjer, kvaščevi proteini su u prosjeku dugi 466 aminokiselina i 53 kDa u masi. Najveći poznati proteini su titini, komponenta mišićne sarkomere, sa molekulskom masom od skoro 3.000 kDa i ukupnom dužinom od skoro 27.000 aminokiselina.
Hemijska sinteza
Kratki proteini se takođe mogu sintetizirati hemijski pomoću porodice metoda poznatih kao sinteza peptida, koje se oslanjaju na organsku sintezu, tehnike kao što je hemijska ligacija za proizvodnju peptida u velikom prinosu. Hemijska sinteza omogućava uvođenje neprirodnih aminokiselina u polipeptidne lance, kao što je vezivanje fluorescentnih sondi na bočne lance aminokiselina. Ovi metodi su korisni u biohemijskim i citološkoj aboratoriji, iako općenito nisu za komercijalne primjene. Hemijska sinteza je neefikasna za polipeptide duže od oko 300 aminokiselina, a sintetirani proteini možda neće lakko preuzeti svoju nativnu tercijarnu strukturu. Većina metoda hemijske sinteze ide od C– do N-kraja, suprotno biološkoj reakciji.
Struktura
Većina proteina savija se u jedinstvene 3D strukture. Oblik u koji se protein prirodno savija poznat je kao njegova nativna konformacija. Iako se mnogi proteini mogu savijati bez pomoći, jednostavno po hemijskim svojstvima njihovih aminokiselina, druge zahtijevaju pomoć molekulskih šaperona da se preklope u svoja nativna stanja. Biohemičari često govore o četiri različita aspekta struktura proteina:
Proteini nisu u potpunosti krute molekule. Pored ovih nivoa strukture, proteini se mogu prebacivati između nekoliko povezanih struktura dok obavljaju svoje funkcije. U kontekstu ovih funkcionalnih preuređivanja, ove tercijarne ili kvartarnarne strukture se obično nazivaju konformacije, a prijelazi između njih se nazivaju "konformacijske promjene". Takve promjene često su izazvane vezivanjem molekula supstrata do aktivnog mjesta enzima, ili fizičkog regiona proteina koji učestvuje u hemijskoj katalizi. U rastvoru, proteini takođe prolaze kroz varijacije u strukturi usljed termičkih vibracija i sudara sa drugim molekulama.
Proteini se mogu neformalno podijeliti u tri glavne klase, koje su u korelaciji sa tipskim tercijarnim strukturama: globulasti proteini, vlaknasti proteini, i membranski proteini. Gotovo svi globulasti proteini su topivi i mnogi su enzimi. Vlaknasti proteini su često strukturni, kao što je kolagen, glavna komponenta vezivnog tkiva, ili keratin, proteinska komponenta dlaka i noktiju. Membranski proteini često služe kao receptori ili obezbjeđuju kanale za prolazak polarnih ili nabijenih molekula kroz ćelijsku membranu.
Poseban slučaj intramolekulskih vodikovih veza unutar proteina, koji su slabo zaštićeni od napada vode i stoga promovišu vlastitu dehidraciju, nazivaju se dehidroni.
Proteinski domeni
Mnogi proteini sastoje se od nekoliko proteinskih domena, tj. segmenata proteina koji se savijaju u različite strukturne jedinice. Domeni obično također imaju specifične funkcije, kao što su enzimske aktivnosti (npr. kinaza) ili služe kao moduli vezivanja (npr. SH3-domen vezuje se za sekvence bogate prolinom u drugim proteinima).
Motiv sekvence
Kratke sekvence aminokiselina unutar proteina često djeluju kao mjesta prepoznavanja za druge proteine. Naprimjer, SH3 domen se obično vezuje za kratke PxxP motive (tj. dva prolina [P], odvojena sa dvije nespecificirane aminokiseline [x], iako okolne aminokiseline mogu odrediti tačnu specifičnost vezivanja). Mnogi takvi motivi prikupljeni su u bazi podataka Eukaryotic Linear Motif (ELM).
Ćelijske funkcije
Proteini su glavni akteri unutar ćelije, za koje se kaže da izvršavaju funkcije određene informacijama kodiranim u genima. Sa izuzetkom određenih tipova RNK, većina drugih bioloških molekula je relativno inertnih elemenata na koje djeluju proteini. Proteini čine polovinu suhe težine ćelije Escherichia coli, dok druge makromolekule kao što su DNK i RNK čine samo 3% odnosno 20%. Skup proteina izraženih u određenoj ćeliji ili tipu ćelije poznat je kao njegov proteom.
Glavna karakteristika proteina koja također omogućava njihov raznolik skup funkcija je njihova sposobnost da specifično i čvrsto vežu druge molekule. Područje proteina odgovornog za vezivanje drugog molekula poznato je kao mjesto vezivanja i često je udubljenje ili "džep" na površini molekula. Ova sposobnost vezivanja je posredovana tercijarnom strukturom proteina, koja definira džep za mjesto vezivanja, i hemijskim svojstvima bočnih lanaca okolnih aminokiselina. Vezivanje za proteine može biti izuzetno čvrsto i specifično; naprimjer, protein inhibitor ribonukleaze veže se za ljudski angiogenin sa subfemtomolarnom konstantom disocijacije (<10−15 M) ali uopće ne veže na njegov homolog onkonaza vodozemaca (>1 M). Ekstremno male hemijske promene, kao što je dodavanje jedne metil grupe vezujućem partneru ponekad mogu biti dovoljne da se skoro eliminiše vezivanje; naprimjer, aminoacil tRNK sintetaza specifična za aminokiselinu valin diskriminira vrlo sličan bočni lanac aminokiseline izoleucin.
Proteini se mogu vezati za druge proteine kao i za malomolekulske supstrate. Kada se proteini specifično vežu za druge kopije iste molekule, mogu se oligomerizirati i formirati u fibrile; ovaj proces se često dešava u strukturnim proteinima koji se sastoje od globulastih monomera koji se samopovezuju i formiraju kruta vlakna. Interakcije protein-protein također reguliraju enzimsku aktivnost, kontroliraju napredovanje kroz ćelijski ciklus i omogućavaju sklapanje velikih proteinskih kompleksa koji izvode mnoge blisko povezane reakcije sa zajedničkom biološkom funkcijom. Proteini se također mogu vezati ili čak integrirati u ćelijske membrane. Sposobnost partnera u vezivanju da izazovu konformacijske promjene u proteinima omogućava izgradnju enormno složenih mreža signalizacija.
Kako su interakcije između proteina reverzibilne i u velikoj mjeri zavise od dostupnosti različitih grupa proteina partnera za formiranje agregata koji su sposobni da obavljaju diskretne skupove funkcija, proučavanje interakcija između specifičnih proteina je ključ za razumijevanje važnih aspekata ćelijske funkcije, i konačno svojstava koja razlikuju određene tipove ćelija.
Enzimi
Najpoznatija uloga proteina u ćeliji je kao enzima, koji katalizuju hemijske reakcije. Enzimi su obično vrlo specifični i ubrzavaju samo jednu ili nekoliko hemijskih reakcija. Enzimi izvode većinu reakcija uključenih u metabolizam, kao i manipulišu DNK u procesima kao što su DNK replikacija, popravka DNK i transkripcija. Neki enzimi djeluju na druge proteine kako bi dodali ili uklonili hemijske grupe u procesu poznatom kao posttranslacijska modifikacija. Poznato je da oko 4.000 reakcija kataliziraju enzimi. Ubrzanje brzine enzimske katalize je često enormno – čak 1017-puta povećanje brzine u odnosu na nekataliziranu reakciju u slučaju orotat-dekarboksilaza (78 miliona godina bez enzima, 18 milisekundi sa enzimom).
Vezane molekule i na koje djeluju enzimi nazivaju se supstrati. Iako se enzimi mogu sastojati od stotina aminokiselina, obično je samo mali dio ostataka koji dolazi u kontakt sa supstratom, a još manji dio – u prosjeku tri do četiri ostatka – koji su direktno uključeni u katalizu. Područje enzima koji veže supstrat i sadrži katalitske ostatke poznato je kao aktivno mjesto. Dirigentni proteini su članovi klase proteina koji diktiraju stereohemijska svojstva spojeva sintetiziranih drugim enzimima.
Ćelijska signalizacija i vezivanje liganda
Mnogi proteini uključeni su u proces ćelijske signalizacije i transdukcije signala. Neki proteini, kao što je insulin, su vanćelijskii proteini koji prenose signal iz ćelije u kojoj su sintetizovani do drugih ćelija u udaljenim biološkim tkivima. Drugi su membranski proteini koji djeluju kao receptori. čija je glavna funkcija vezati signalnu molekulu i izazvati biohemijski odgovor u ćeliji. Mnogi receptori imaju mjesto vezivanja izloženo na površini ćelije i efektorski domen unutar ćelije, koji može imati enzimsku aktivnost ili može biti podvrgnut konformacijskoj promjeni koju detektuju drugi proteini unutar ćelije.
Antitijela su proteinske komponente prilagodljivog imunskog sistema čija je glavna funkcija da vežu antigene ili strane supstance u tijelu, i ciljaju ih za uništenje. Antitijela se mogu izlučiti u vanćelijsko okruženje ili usidriti u membranama specijalizovanih B-ćelija poznatih kao plazmaćelije. Dok su enzimi ograničeni u svom afinitetu vezivanja za svoje supstrate neophodnošću sprovođenja njihove reakcije, antitijela nemaju takva ograničenja. Afinitet vezivanja antitijela za njegovu metu je izuzetno visok.
Svjetsko prvenstvo u atletici 2015 – brzo hodanje na 50 km
Takmičenje u  brzom hodanju na 50 km na Svjetskom prvenstvu u atletici 2015. održano je 29. augusta na ulicama Pekinga, dok je cilj bio na Nacionalnom stadionu.
Bjelančevine
Ćelijska signalizacija i vezivanje liganda
Mnogi transportni proteini liganda vezuju određene male biomolekule i transportuju ih na druge lokacije u tijelu višećelijskog organizma. Ovi proteini moraju imati visok afinitet vezivanja kada je njihov ligand prisutan u visokim koncentracijama, ali također moraju oslobađati ligand kada je prisutan u niskim koncentracijama u ciljnom tkivu. Kanonski primjer proteina koji veže ligand je hemoglobin, koji prenosi kisik iz pluća u druge organe i tkiva u svim kičmenjacima i ima bliske homologe u svakom biološkom carstvu. Lektini su proteini koji vezuju šećer, vrlo specifični po svojim šećernim dijelovima. Lektini obično imaju ulogu u biološkim fenomenima prepoznavanja koji uključuju ćelije i proteine. Receptori i hormoni su visoko specifičnih vezujući proteini.
Transmembranski proteini također mogu poslužiti kao transportni proteini liganda koji mijenjaju propusnost ćelijske membrane za male molekule i ione. Sama membrana ima hidrofob nojezgro kroz koje polarne ili nabijene molekule ne mogu difundirati. Membranski proteini sadrže unutrašnje kanale koji omogućavaju takvim molekulima da uđu i izađu iz ćelije. Mnogi ionski kanalni proteini su specijalizovani za odabir samo za određeni ion; naprimjer, kalijski i natrijski kanali često diskriminiraju samo jedan od dva jona.
Svjetsko prvenstvo u atletici 2015 – brzo hodanje na 50 km
Rekordi
Aktualni rekordi u ovoj disciplini prije početka takmičenja prikazani su u tabeli.
Bjelančevine
Strukturni proteini
Strukturni proteini daju krutost i čvrstoću inače tekućim biološkim komponentama. Većina strukturnih proteina su vlaknasti proteini; naprimjer, kolagen i elastin su kritične komponente vezivnog tkiva kao što je hrskavica, a keratin se nalazi u tvrdim ili filamentnim strukturama kao što su dlaka, nokti, perje, papci i neke životinjske školjke. Neki globulasti proteini također mogu imati strukturne funkcije, naprimjer, aktin i tubulin su globulasti i rastvorljivi kao monomeri, ali polimeri se formiraju u duga, čvrsta vlakna koja čine citoskelet, što omogućava ćeliji da zadrži svoj oblik i veličinu.
Ostali proteini koji služe strukturnim funkcijama su motorni protein kao što su miozin, kinezin i dinein, koji su sposobni da generišu mehaničke sile. Ovi proteini su ključni za ćelijski motilitet jednoćelijskih organizama i spermatozoida mnogih višećelijskih organizama koji se razmnožavaju seksualno. Oni također stvaraju sile koje se stvaraju kontrakcijom mišića i imaju bitnu ulogu u unutarćelijskom transportu.
Svjetsko prvenstvo u atletici 2015 – brzo hodanje na 50 km
Rezultati
Takmičenje je počelo u 07:30 po lokalnom vremenu (UTC + 8).
Bjelančevine
Evolucija proteina
Ključno pitanje u molekulskoj biologiji je kako proteini evoluiraju, tj. kako mutacije (ili bolje rečeno promjene u aminokiselinskoj sekvenci) mogu dovesti do novih struktura i funkcija? Većina aminokiselina u proteinu može se promijeniti bez ometanja aktivnosti ili funkcije, kao što se može vidjeti iz brojnih homolognih proteina u različitim vrstama (sakupljenih u specijalizovanim bazama podataka za porodice proteina, npr. PFAM). Kako bi se spriječile dramatične posljedice mutacija, gen može biti dupliciran prije nego što može slobodno mutirati. Međutim, ovo također može dovesti do potpunog gubitka funkcije gena, a time i pseudogena. Češće, promjene jedne aminokiseline (tačkasta mutacija) imaju ograničene posljedice, iako neke mogu značajno promijeniti funkciju proteina, posebno u enzimima. Naprimjer, mnogi enzimi mogu promijeniti svoju specifičnost supstrata jednom ili nekoliko mutacija. Promjene u specifičnosti supstrata su olakšane promiskuitetom supstrata, tj. sposobnošću mnogih enzima da vežu i obrađuju više supstrata. Kada se pojave mutacije, specifičnost enzima može se povećati (ili smanjiti), a time i njegova enzimska aktivnost. Tako se bakterije (ili drugi organizmi) mogu prilagoditi različitim izvorima hrane, uključujući neprirodne supstrate kao što su plastični.
Metodi proučavanja
Aktivnosti i strukture proteina mogu se ispitati in vitro, in vivo, i in silico. In vitro studije pročišćenih proteina u kontroliranim sredinama korisne su za spoznaju kako protein obavlja svoju funkciju: naprimjer, studije kinetike enzima istražuju hemijski mehanizam katalitske aktivnosti enzima i njegovog relativnog afiniteta za različite moguće molekule supstrata. Nasuprot tome, 'in vivo' eksperimenti mogu pružiti informacije o fiziološkoj ulozi proteina u kontekstu ćelije ili čak cijelog organizma. 'In silico' studije koriste računarske metode za proučavanje proteina.
Prečišćavanje proteina
Da bi se izvršila in vitro analiza, protein mora biti prečišćen od drugih ćelijskih komponenti. Ovaj proces obično počinje lizom ćelija, pri čemu se ćelijska membrana poremeti i njen unutrašnji sadržaj se oslobađa u rastvor poznat kao sirovi lizat. Rezultirajuća smjesa se može pročistiti pomoću ultracentrifugacije, koja frakcioniše različite ćelijske komponente u frakcije koje sadrže rastvorljive proteine; membranski lipidi i proteini, ćelijske organele i nukleinske kiseline. Precipitacija metodom poznatim kao soljenje može koncentrirati proteine iz ovog lizata. Različiti tipovi hromatografija se zatim koriste za izolaciju proteina ili proteina od interesa, na osnovu svojstava kao što su molekulskaa težina, neto naboj i afinitet vezivanja. Nivo pročišćavanja može se pratiti korištenjem različitih tipova gel elektroforeza, ako su poznati molekulska težina željenog proteina i izoelektrična tačka, spektroskopijom ako protein ima prepoznatljive spektroskopske karakteristike, ili pomoću enzimskih testova ako protein ima enzimsku aktivnost. Dodatno, proteini se mogu izolovati prema njihovom naboju pomoću elektrofokusiranje. Za prirodne proteine može biti potreban niz koraka prečišćavanja kako bi se dobio protein dovoljno čist za laboratorijske primjene. Da bi se pojednostavio ovaj proces, se često koristi genetičko inženjerstvo, za dodavanje hemijskih karakteristika proteinima koje ih čine lakšim za pročišćavanje bez uticaja na njihovu strukturu ili aktivnost. Ovdje je "oznaka" koja se sastoji od specifične aminokiselinske sekvence, često niza histidinskih ostataka ("His-tag"), vezana za jedan kraj proteina. Kao rezultat toga, kada se lizat prođe preko hromatografske kolone koja sadrži nikl, ostaci histidina povezuju nikl i vezuju se za kolonu, dok neoznačene komponente lizata prolaze nesmetano. Razvijeno je više različitih oznaka koje pomažu istraživačima da pročiste specifične proteine iz složenih mješavina.
Ćelijska lokalizacija
Proučavanje proteina "in vivo" često se bavi sintezom i lokalizacijom proteina unutar ćelije. Iako se mnogi unutarćelijski proteini sintetiziraju u citoplazmi postoje i proteini vezani za membranu ili se izlučuju u endoplazmatskom retikulumu, specifičnosti načina na koji su proteini ciljani na određene organele ili ćelijske strukture su često nejasne. Korisna tehnika za procjenu ćelijske lokalizacije koristi genetičko enjerstvo za ekspresiju u ćeliji fuzijskih proteina ili himera, koja se sastoji od prirodnog proteina od interesa povezanog sa "reporterrom" kao što je zeleni fluorescentni protein (GFP). Položaj spojenog proteina unutar ćelije može se jasno i efikasno vizualizirati pomoću mikroskopije, kao što je prikazano na suprotnoj slici.
Ostali metodi za razjašnjavanje ćelijske lokacije proteina zahtijevaju korištenje poznatih kompartmentnih markera za regije kao što su ER, Golgijev aparat, lizosomi ili vakuole, mitohondrije, hloroplasti, plazmamembrana, itd. Uz upotrebu fluorescentno označenih verzija ovih markera ili antitijela na poznate markere, postaje mnogo jednostavnije identificirati lokalizaciju proteina od interesa. Naprimjer, indirektna imunofluorescencija će omogućiti kolokalizaciju fluorescencije i demonstraciju lokacije. Za označavanje ćelijskih odjeljaka za sličnu svrhu koriste se fluorescentne boje.
Postoje i druge mogućnosti. Naprimjer, imunohistohemija obično koristi antitijelo na jedan ili više proteina od interesa koji su konjugirani sa enzimima dajući ili luminiscentne ili hromogene signale koji se mogu porediti između uzoraka, omogućavajući informacije o lokalizaciji. Druga primjenjiva tehnika je kofrakcioniranje u gradijentima saharoze (ili drugog materijala), korištenjem izopikničkog centrifugiranja. Iako ova tehnika ne dokazuje kolokalizaciju odjeljka poznate gustine i proteina od interesa, povećava se vjerovatnoća, i podložniji je studijama velikih razmjera.
Konačno, zlatni standard metoda ćelijske lokalizacije je imunoelektronska mikroskopija. Ova tehnika također koristi antitijelo na protein od interesa, zajedno sa klasičnim tehnikama elektronske mikroskopije. Uzorak se priprema za uobičajeno elektronsko mikroskopsko ispitivanje, a zatim se tretira antitijelom na protein od interesa, koje je konjugirano s izuzetno elektro-gustim materijalom, obično zlatom. Ovo omogućava lokalizaciju i ultrastrukturnih detalja kao i proteina od interesa.
Kroz drugu primjenu genetičkog inženjerstva poznatu kao mjesno usmjerena mutageneza, istraživači mogu promijeniti sekvencu proteina, a time i njegovu strukturu, ćelijsku lokalizaciju i podložnost regulaciji. Ova tehnika čak dozvoljava inkorporaciju neprirodnih aminokiselina u proteine, koristeći modifikovane tRNK, i može omogućiti racionalan dizajn novih proteina sa novim svojstvima.
Proteomika
Ukupni komplement proteina prisutnih u jednom trenutku u ćeliji ili tipu ćelije poznat je kao njen proteom, a proučavanje takvih velikih skupova podataka definiše polje proteomika, nazvano po analogiji sa srodnaom oblasti genomika. Ključne eksperimentalne tehnike u proteomici uključuju 2D elektroforezu, koja omogućava odvajanje mnogih proteina, masenu spektometriju, koja omogućava brzu identifikaciju proteina visoke propusnosti i sekvenciranje peptida (najčešće nakon digestija u gelu), proteinske mikromreže, koji omogućavaju detekciju relativnih nivoa različitih proteina prisutnih u ćeliji, i dvo-hibridni skrining, koji omogućava sistematsko istraživanje interakcija protein-protein. Ukupni komplement biološki mogućih takvih interakcija poznat je kao interaktom. Sistematski pokušaj određivanja struktura proteina koji predstavljaju svaki mogući nabor poznat je kao strukturna genomika.
Određivanje strukture
Otkrivanje tercijarne strukture proteina, ili kvaternarne strukture njegovih kompleksa, može pružiti važne naznake o tome kako protein obavlja svoju funkciju i kako na njega može uticati, naprimjer u dizajn lijekova. Kako su proteini premali da bi se vidjeli pod svjetlosnim mikroskopom, moraju se koristiti drugi metodi da bi se odredila njihova struktura. Uobičajene eksperimentalne metode uključuju rendgensku kristalografiju i NMR spektroskopiju, od kojih obje mogu proizvesti strukturne informacije pri atomskoj rezoluciji. Međutim, NMR eksperimenti mogu pružiti informacije iz kojih se može procijeniti podskup udaljenosti između parova atoma, a konačne moguće konformacije za protein se određuju rješavanjem problema geometrija udaljenosti. Interferometrija dvostruke polarizacije je kvantitativni analitički metod za mjerenje ukupne konformacije proteina i konformacijske promjene uzrokovane interakcijama ili drugim stimulusom. Kružni dihroizam je još jedna laboratorijska tehnika za određivanje unutrašnjeg β-list /α-helikalnog sastava proteina. Krioelektronska mikroskopija koristi se za proizvodnju strukturnih informacija niže rezolucije o veoma velikim proteinskim kompleksima, uključujući sastavljene viruse; varijanta poznata kao elektronska kristalografija takođe može proizvesti informacije visoke rezolucije u nekim slučajevima, posebno za dvodimenzijske kristale membranskih proteina. Riješene strukture se obično deponuju u Proteinskoj banci podataka (PDB), besplatno dostupnom resursu iz kojeg se mogu dobiti strukturni podaci o hiljadama proteina u obliku Kartezijanskih koordinata za svaki atom u proteinu.
Poznato je mnogo više genskih sekvenci od proteinskih struktura. Nadalje, skup riješenih struktura je pristrasan prema proteinima koji se lahko mogu podvrgnuti uvjetima potrebnim u X-zračnoj kristalografiji, jednom od glavnih metoda određivanja strukture. Konkretno, globulaste proteine je relativno lahko kristalizirati u pripremi za rendgensku kristalografiju. Membranske proteine i velike proteinske komplekse je, nasuprot tome, teško kristalizirati i nedovoljno su zastupljeni u PDB-u. Strukturnogenomičke inicijative pokušale su ispraviti ove nedostatke sistematskim rješavanjem reprezentativnih struktura glavnih klasa nabora. Metodi predviđanja strukture proteina pokušavaju da obezbede sredstvo za generiranje verodostojne strukture za proteine čije strukture nisu eksperimentalno određene.
Predviđanje strukture
Komplementarno polju strukturne genomike, predikcija strukture proteina razvija efikasne matematičke modele proteina za kompjutersko predviđanje molekulskih formacija u teoriji, umjesto otkrivanja struktura uz laboratorijsko posmatranje. Najuspješniji tip predviđanja strukture, poznat kao homološko modeliranje, oslanja se na postojanje strukture "šablona" sa sličnošću sekvence sa proteinom koji se modelira. Cilj strukturne genomike je osigurati dovoljnu zastupljenost u riješenim strukturama za modeliranje većine preostalih. Iako proizvodnja tačnih modela ostaje izazov kada su dostupne samo udaljene strukture šablona, sugerirano je da je poravnavanje sekvence usko grlo u ovom procesu, jer se mogu proizvesti prilično precizni modeli ako je poznato "savršeno" poravnanje sekvence. Mnogi metodi predviđanja strukture poslužili su da informišu novonastajuće polje proteinsko inženjerstvo, u kojem su već dizajnirani novi proteinski nabori. Također proteini (kod eukariota ~33%) sadrže velike nestrukturirane, ali biološki funkcionalne segmente i mogu se klasifikovati kao intrinzično poremećeni proteini. Predviđanje i analiza poremećaja proteina je, stoga, važan dio karakterizacije strukture proteina.
Bioinformatika
Razvijen je širok spektar računarskih metoda za analizu strukture, funkcije i evolucije proteina. Razvoj takvih alata podstaknut je velikom količinom genomskih i proteomskih podataka dostupnih za razne organizme, uključujući ljudski genom. Prosto je nemoguće eksperimentalno proučiti sve proteine, pa se samo nekoliko podvrgava laboratorijskim eksperimentima dok se računarski alati koriste za ekstrapolaciju na slične proteine. Takvi homologni proteini mogu se efikasno identifikovati u udaljenim organizmima pomoću usklađivanja sekvenci. Genom i sekvence gena mogu se pretraživati raznim alatima za određena svojstva. Alat za profilisanje sekvenci mogu pronaći restrikcijski enzimi mesta, otvoreni okvir čitanja u nukleotidnim sekvencama i predvidjeti sekundarne strukture. Mogu se konstruirati filogenetska stabla i razvijati evolucijske hipoteze pomoću specijalnog softvera kao što je ClustalW u vezi sa porijeklom modernih organizama i genima koje oni izražavaju. Za analizu gena i proteina, sada je neophodna oblast bioinformatike.
In silico simulacija dinamičkih procesa
Složeniji računarski problem je predviđanje međumolekulskih interakcija, kao što su molekulsko spajanje, preklapanje proteina, interakcija protein-protein i hemijska reaktivnost. Matematički modeli za simulaciju ovih dinamičkih procesa uključuju molekulsku mehaniku, posebno molekulsku dinamiku. S tim u vezi, in silico simulacije su otkrile savijanje malih α-heliksnih proteinskih domena kao što je villinsko pokrivalo, HIV pomoćni protein i hibridne metode koje kombinuju standardnu molekulsku dinamiku sa kvantnomehaničkom matematikom istražili su elektronska stanja rodopsina.
Osim klasične molekulske dinamike, metodi kvantne dinamike omogućavaju simulaciju proteina u atomskim detaljima sa preciznim opisom kvantnomehaničkih efekata. Primjeri uključuju višeslojni višekonfiguracijski vremenski ovisni Hartree (MCTDH) metod i ) pristup hijerarhijskih jednačina kretanja (HEOM, koji su primijenjeni na kriptohrome biljaka i kompleksi za prikupljanje svjetlosti bakterija. . I kvantne i klasične mehaničke simulacije bioloških sistema su izuzetno računarski zahtjevne, tako da inicijative distribuiranog računarstva (naprimjer, Folding@home projekt ) olakšavaju molekulsko modeliranje, iskorištavanjem napretka u GPU paralelnom procesuiranju i Monte Carlo tehnikama.
Hemijska analiza
Ukupan sadržaj dušika u organskoj materiji uglavnom formiraju amino grupe u proteinima. Ukupni Kjeldahlov azot (TKN) je mjera dušika koja se široko koristi u analizi (otpadne) vode, tla, hrane, hrane za životinje i organske tvari općenito. Kao što naziv govori, primjenjuje se Kjeldahlova metoda. Dostupne su osjetljivije metode.
Prehrana
Većina mikroorganizama i biljaka može biosintetizirati svih 20 standardnih aminokiselina, dok životinje (uključujući i ljude) moraju dobiti neke od aminokiselina iz ishrane. Aminokiseline koje organizam ne može sam sintetizirati nazivaju se esencijalne aminokiseline. Ključni enzimi koji sintetiziraju određene aminokiseline nisu prisutni kod životinja – kao što je aspartokinaza, koja katalizira prvi korak u sintezi lizina, metionina i treonina iz aspartata. Ako su aminokiseline prisutne u okolini, mikroorganizmi mogu sačuvati energiju tako što preuzimaju aminokiseline iz svog okruženja i podreguliraju svoje biosintetske puteve.
Kod životinja se aminokiseline dobijaju konzumiranjem hrane koja sadrži proteine. Progutani proteini se zatim razlažu na aminokiseline putem probave, što obično uključuje denaturaciju proteina izlaganjem kiselimama i hidrolizi enzimima zvanim proteaze. Neke unesene aminokiseline koriste se za biosintezu proteina, dok se druge pretvaraju u glukozu putem glukoneogeneze, ili se unose u ciklus limunske kiseline. Ova upotreba proteina kao goriva je posebno važna u uslovima gladovanja jer omogućava da se sopstveni tjelesni proteini koriste za održavanje života, posebno oni koji se nalaze u mišićima.
Bjelančevine u ishrani
Bjelančevine se nalaze u raznim vrstama prehrambenih namirnica. Može se gotovo reći da su u većim ili manjim količinama zastupljeni u svoj hrani osim u rafiniranim šećerima i mastima. Hrana životinjskog porijekla poput mesa, riba, jaja, mlijeka, jogurta i sira dobar su izvor proteina u kvalitativnom i kvantitativnom smislu. Osim što sadrže mnogo proteina te su namirnice izvor svih esencijalnih aminokiselina.
NGC 3335
NGC 3335 (također poznat kao ESO 501-71, MCG -4-25-55 i PGC 31706) je prečkasta spiralna galaksija koja je udaljena oko 178 miliona sg od Zemlje i nalazi se u sazviježđu Vodena zmija. Najveći prečnik je 1,10 (57 hiljada sg) a najmanji 0,9 uglovnih minuta (47 hiljada sg). Prvo otkriće je napravio Frank Muller 1886. godine.
Najbliži NGC/IC objekti
Sljedeći spisak sadrži deset najbližih NGC/IC objekata.
Retinol
Retinol, znan i kaol vitamin A1, je vitamin rastvorljiv u mastima iz porodice vitamina A koji se nalazi u hrani i koristi se kao dodatak ishrani. Kao dodatak koristi se za liječenje i prevenciju nedostatka vitamina A, posebno onaj koji dovodi do kseroftalmije. U regijama gdje je nedostatak čest, za one sa visokim rizikom preporučuje se jedna velika doza dva puta godišnje. Također se koristi za smanjenje rizika od komplikacija kod pacijenata sa morbilima. Uzima se na usta ili injekcija u mišić.
Nuspojave i mehanizam
Retinol u normalnim dozama se dobro podnosi. Visoke doze mogu uzrokovati povećanje jetre, suhu kožu i hipervitaminozu A. Visoke doze u trudnoćama mogu oštetiti fetus. Organizam pretvara retinol u retinal i retinoidnu kiselinu, kroz koje djeluje. Izvori u ishrani uključuju ribu, mliječne proizvode i meso.
Medicinska upotreba
Retinol se koristi za liječenje nedostatka vitamina A.
Kada populacije imaju nizak nivo vitamina A mogu se koristiti tri pristupa:
Neželjeni efekti
Podnošljivi gornji nivo unosa (UL) za vitamin A, za 25-godišnjeg muškarca, je 3.000 mikrograma/dan, ili oko 10.000 IU. Kod dojilja unos vitamina A treba da bude 1.200 do 1.300 jedinica aktivnosti retinola (RAE).
Previše vitamina A u obliku retinoida može biti štetno. Ofrganizam pretvara dimerizirani oblik, karoten, u vitamin A koliko je potrebno, tako da visoki nivoi karotena nisu otrovni, dok estarski (životinjski) oblici jesu. Jetra određenih životinja, posebno onih prilagođenih polarnom okruženju, kao što su polarni medvjedi i foke, često sadrže količine vitamina A koje bi bile toksične za ljude. Stoga se toksičnost vitamina A obično javlja kod istraživača Arktika i ljudi koji su uzimali velike doze sintetskog vitamina A. Prva dokumentirana smrt koja je mogla biti uzrokovana trovanjem vitaminom A bila je smrt Xaviera Mertza, švicarskog naučnika, koji je umro u januaru 1913. na Antarktiku, u ekspediciji koja je izgubila zalihe hrane i počela je da jede svoje pse za saonice. Mertz je možda konzumirao smrtonosne količine vitamina A jedući jetru pasa.
Akutna toksičnost vitamina A nastaje kada ga osoba unese u velikim količinama, koje su veće od dnevne preporučene vrijednosti na pragu od 25.000 IU/kg ili više. Često, pacijent konzumira oko 3–4 puta više od preporučene RDA. Vjeruje se da je toksičnost vitamina A povezana s načinima povećanja vitamina A u tijelu, kao što su modifikacija hrane, obogaćivanje i suplementacija, a svi oni se koriste za borbu protiv nedostatka vitamina A. Toksičnost se dijeli u dvije kategorije: akutna i hronična. Prva se javlja nekoliko sati ili dana nakon uzimanja velike količine vitamina A. Hronična toksičnost nastaje kada se oko 4000 IU/kg ili više vitamina A konzumira duže vrijeme. Simptomi u oba slučaja uključuju mučninu, zamagljen vid, umor, gubitak težine i menstrualne abnormalnosti.