Παραλαβή πρωτεϊνικών συμπυκνωμάτων από πίτα σουσαμιού και μελέτη των φυσικοχημικών χαρακτηριστικών τους
Creators: name: Δεληγεωργάκη, Μαρία Θεοδώρου
Publisher: name: Aristotle University of Thessaloniki
Year: 2023
Subjects: Πρωτεΐνες
Σουσάμι
Απομόνωση
Proteins
Sesame
Isolation

description: Ο σκοπός της παρούσας μελέτης ήταν η απομόνωση και μελέτη πρωτεϊνικών συμπυκνωμάτων από πίτα σουσαμιού και η μελέτη των φυσικοχημικών ιδιοτήτων τους. Για το σκοπό αυτό απομακρύνθηκε το λίπος από την πίτα σουσαμιού και έγινε απομόνωση δύο διαφορετικών πρωτεϊνικών συμπυκνωμάτων με τη μέθοδο της αλκαλικής εκχύλισης και ισοηλεκτρικής καταβύθισης και με τη μέθοδο της μικκυλίωσης. Τα δύο συμπυκνώματα μελετήθηκαν αρχικά ως προς τη σύσταση τους σε πρωτεΐνη όπου η περιεκτικότητα τους ήταν παρόμοια. Το συμπύκνωμα καταβύθισης εμφάνισε πιο σκούρο χρώμα, αλλά περιείχε λιγότερα ολικά φαινολικά από το συμπύκνωμα μικκυλίωσης το οποίο ήταν υπόλευκο (μικρότερη τιμή χρωματικής παραμέτρου L* από το πρώτο). Το προφίλ διαλυτότητας των συμπυκνωμάτων έδειξε ότι το ισοηλεκτρικό σημείο των πρωτεϊνών βρίσκονταν στο pH 6,0 και για τα δύο συμπυκνώματα, ενώ όσο απομακρύνονταν το pH από το ισοηλεκτρικό σημείο η διαλυτότητα αυξάνονταν. Η μελέτη της ικανότητας συγκράτησης νερού και απορρόφησης ελαίου έδειξε ότι και τα δύο συμπυκνώματα είχαν μεγαλύτερη ικανότητα να απορροφούν νερό από το να συγκρατούν έλαιο, με το συμπύκνωμα καταβύθισης να έχει σχεδόν διπλάσια ικανότητα να απορροφά νερό από το συμπύκνωμα μικκυλίωσης. Η διαλυτότητα φάνηκε ότι επηρεάζει τις αφριστικές ιδιότητες των δύο συμπυκνωμάτων. Η αφριστική ικανότητα και σταθερότητα αυξάνονταν με την απομάκρυνση της τιμής pH από το ισοηλεκτρικό σημείο και για τα δύο συμπυκνώματα. Η προσθήκη NaCl επηρέασε τις ιδιότητες αυτές, καθώς η διαλυτότητα των πρωτεϊνών αυξήθηκε. Η αφριστική ικανότητα του συμπυκνώματος καταβύθισης επηρεάστηκε σε μικρότερο βαθμό από του συμπυκνώματος μικκυλίωσης, ενώ η σταθερότητα του αφρού του συμπυκνώματος μικκυλίωσης ευνοήθηκε σημαντικά με την προσθήκη άλατος. Η εξέταση των γαλακτωματοποιητικών ιδιοτήτων εξαρτώνταν από τη διαλυτότητά τους. Στο ισοηλεκτρικό σημείο τα δύο συμπυκνώματα δεν μπόρεσαν να δώσουν γαλακτώματα, ενώ στις υπόλοιπες τιμές pH που μελετήθηκαν έδωσαν γαλακτώματα με συνεκτική δομή, τα οποία ήταν ιδιαίτερα σταθερά στη θέρμανση. Κατά τη μελέτη της in vitro ενζυμικής πέψης των πρωτεϊνών το συμπύκνωμα που απομονώθηκε με τη μέθοδο της μικκυλίωσης επέδειξε μικρότερο βαθμό πέψης σε σύγκριση με αυτό που απομονώθηκε με καταβύθιση στο ισοηλεκτρικό σημείο. Τέλος, η διαφορική θερμιδομετρία σάρωσης έδειξε ότι το συμπύκνωμα της μικκυλίωσης είχε περισσότερο οργανωμένη δομή και καλύτερη λειτουργικότητα από το συμπύκνωμα καταβύθισης, το οποίο λόγω της αλκαλικής εκχύλισης κατά την απομόνωση είχε μετουσιωθεί σε μεγάλο βαθμό.
description: The aim of the present study was to isolate and study protein concentrates from sesame seed cake and to study their physicochemical properties. For this purpose, the fat was removed from the sesame cake and two different protein concentrates were isolated by alkaline extraction method and isoelectric precipitation and micellization method. The two concentrates were initially studied for their protein content which was found to be similar. The precipitation concentrate was darker but contained less total phenolic compounds than the concentrate obtained by micellization method which was off-white. Additionally, the physicochemical characteristics for the protein concentrates were evaluated. The solubility profile of the concentrates showed that the isoelectric point of the proteins was at pH 6,0 for both concentrates, while as the pH moved towards higher or lower values than the isoelectric point the protein solubility was increased. The study of water holding capacity and oil absorption capacity showed that the two concentrates have a greater ability to hold water than to absorb oil, with the ‘precipitation’ concentrate having almost twice the capacity of the ‘micellization’ concentrate. Solubility appeared to affect the foaming capacity of the two concentrates. Foaming capacity and stability increased as the pH value moved away from the isoelectric point for both concentrates. The addition of NaCl increased both parameters and the solubility of the proteins. The foaming capacity of the ‘precipitation’ concentrate was less affected than foaming capacity of the ‘micellization’ concentrate. In addition, the foam stability of the ‘micellization’ concentrate was significantly favored by the addition of salt. Evaluation of the protein emulsifying properties showed their dependence on solubility. The two concentrates could not form emulsions at the isoelectric point, while for the rest of the pH values, at which the two protein preparations were studied, emulsions with a consistent structure were formed that were particularly stable on heating as well. The study of in vitro protein enzymatic digestion showed lower digestibility for the ‘micellization’ concentrate than that isolated by the precipitation method. Finally, the differential scanning calorimetry showed that the ‘micellization’ concentrate had a more organized structure and better functionality than the ‘precipitation’ concentrate, since for the latter concentrate the isolation conditions probably resulted in a large extent of protein denaturation.