title: Dynamics in bacterial flagellar systems
title: Dynamics in bacterial flagellar systems
title: Dynamiken in bakteriellen Flagellensystemen
Creators: name: Brenzinger, Susanne
Publisher: name: Philipps-Universität Marburg
Year: 2016
Subjects: Bacterial flagella
Mikrobiologie
Life sciences
Biowissenschaften, Biologie
Cell physiology
Flagelle
Motility
Motilität , Zellphysiologie

description: Bacterial cells are highly
      organized with respect to their shape, structure or function.
      In particular flagellar motility and chemotaxis of many
      bacteria require a precise spatiotemporal regulation of the
      corresponding components to avoid wasting energy. Despite the
      tight regulation, flagellar motility and chemotaxis are also
      targets of adaptation in response to extra- and intracellular
      cues. The balance between tight regulation and flexible
      adaptation allows bacteria to efficiently thrive in changing
      and potentially nutrient limiting environments. This thesis
      focuses on the adaptation of the flagella-mediated motility
      of the γ-proteobacterium Shewanella oneidensis MR 1 by
      dynamically exchanging one of its motor components and a
      system in Shewanella putrefaciens CN-32 that ensures proper
      polar localization of several proteins, among them the
      chemotaxis system. S. oneidensis MR-1 possesses a single
      polar flagellar system but harbors two types of ion-channels,
      the so-called stators, that power flagellar rotation. The
      second chapter demonstrates that both stators, the native
      Na+-dependent PomAB and putatively acquired H+-dependent
      MotAB complex, are solely sufficient to drive motility in
      liquid environments and may interact with the flagellar rotor
      in varying configurations depending on sodium-ion
      concentrations, likely forming a hybrid motor. The principal
      environmental cue that can be integrated and reacted to by
      PomAB/MotAB stator swapping is the external Na+
      concentration. Functionality of MotAB on the other hand seems
      to be tied to the membrane potential and load on the
      flagellum. Some limitations of MotAB can be overcome by small
      point mutations in the plug domain of MotB, likely by
      changing the MotAB channel properties and/or its
      mechanosensing capability. The second system studied was a
      landmark protein that serves as an organizational platform
      involved in different cellular processes including
      chemotaxis. This transmembrane protein was identified as the
      functional orthologue of Vibrio cholerae HubP. In S.
      putrefaciens CN-32 it is required for polar localization and
      possibly the correct function of the chemotaxis components,
      but not for placement of the flagellum which depends on the
      GTPase FlhF. Localization of HubP itself may be dependent on
      its LysM peptidoglycan-binding domain. Since the swimming
      speed was decreased when hubP was deleted, a so far
      unidentified modulator of flagellar motility might require
      HubP for proper function. In addition, deletion of hubP
      caused an impairment in twitching motility and affected
      proper localization of the chromosome partitioning system.
      Due to its structural similarity to Pseudomonas aeruginosa
      FimV and partially matching phenotypes upon deletion, the
      group of HubP/FimV homologs, characterized by a rather
      conserved N-terminal periplasmic section and a highly
      variable acidic cytoplasmic part, may serve as polar markers
      in various bacterial species with respect to different
      cellular functions. Thus, two separate systems target the
      flagellum and chemotaxis system to the cell pole.
description: Bakterienzellen sind hinsichtlich
      ihrer Form, Struktur und Funktionalität hoch organisiert.
      Insbesondere Komponenten, die an der von Flagellen
      angetriebenen Motilität und Chemotaxis beteiligt sind,
      bedürfen einer präzisen räumlichen und zeitlichen Regulierung
      um eine Energieverschwendung zu vermeiden. Trotz der
      stringenten Regulierung sind die flagellare Motilität sowie
      die Chemotaxis temporären Anpassungen an extra- und
      intrazellulärer Signale unterworfen. Die Balance zwischen
      Regulierung und flexibler Anpassung ermöglicht es
      Bakterienpopulationen in wechselnden und potenziell
      nährstoffarmen Umgebungen effizient zu wachsen. Die hier
      vorgelegte Dissertation fokussiert sich auf die im
      γ-Proteobacterium Shewanella oneidensis MR-1 gefundene
      Anpassung der Flagellen-vermittelten Motilität durch den
      dynamischen Austausch von Motorkomponenten und ein System in
      Shewanella putrefaciens CN-32, das die polare Lokalisation
      mehrerer Proteine, unter anderem die des Chemotaxis-Systems,
      gewährleistet. S. oneidensis MR-1 verfügt über ein einzelnes
      polares Flagellensystem sowie zwei Ionenkanal-Typen, die so
      genannten Statoren, die die Flagellenrotation antreiben
      können. Das zweite Kapitel zeigt, dass beide Statoren, der
      native Na+-abhängige PomAB und mutmaßlich erworbene
      H+-abhängige MotAB Komplex, allein ausreichen um die
      bakterielle Beweglichkeit in planktonischer Umgebung zu
      gewährleisten. Abhängig von der Salzkonzentration des
      jeweiligen Habitats können die Statoren in variierenden
      Zusammensetzungen mit dem Rotor interagieren. S. oneidensis
      MR-1 verfügt somit möglicherweise über einen Hybridmotor. Der
      wichtigste Umweltfaktor, der den Statoraustausch beeinflusst,
      ist die externe Na+-Konzentration. Die Funktionalität von
      MotAB scheint darüber hinaus an das Membranpotential und die
      Belastung des Flagellums gebunden zu sein. Die limitierte
      Funktionalität von MotAB kann durch Punktmutationen in der
      „Plug“-Domäne von MotB überwunden werden. Diese Mutationen
      führen möglicherweise zu Änderungen der Kanaleigenschaften
      und/ oder seiner Fähigkeit, die Belastung der Flagelle zu
      detektieren. Bei dem zweiten untersuchten System handelt es
      sich um ein Markierungsprotein, das verschiedenen zellulären
      Prozessen einschließlich Chemotaxis als
      Organisationsplattform dient. Dieses Transmembranprotein
      wurde als funktionelles Ortholog von Vibrio cholerae HubP
      identifiziert. In S. putrefaciens CN-32 ist es für die polare
      Lokalisierung und möglicherweise auch für die korrekte
      Funktion der Chemotaxis-Komponenten erforderlich, jedoch
      nicht für die Platzierung des Flagellums, deren Lokalisierung
      wiederum von der GTPase FlhF abhängt. Die polare
      Lokalisierung von HubP selbst wird möglicherweise durch
      dessen LysM Peptidoglykan-Bindungsdomäne bedingt. Da die
      Schwimmgeschwindigkeit nach einer Deletion von hubP geringer
      ausfiel, könnte eine bisher nicht identifizierte Komponente
      der flagellaren Motilität HubP für ihre ordnungsgemäße
      Funktion benötigen. Darüber hinaus ist die „twitching“
      Motilität und die Lokalisation des chromosomalen
      Teilungsapparates beeinträchtig. Aufgrund seiner
      strukturellen Ähnlichkeit zu FimV von Pseudomonas aeruginosa
      und den teilweise übereinstimmenden Phänotypen bei deren
      Deletion, scheinen HubP und FimV Homologe, die sich durch
      ihren konservierten N-terminalen periplasmatischen Abschnitt
      und eine stark variable sauren zytoplasmatischen Teil
      kennzeichnen, gemeinsam eine Gruppe polare Markerproteine zu
      bilden. Diese Markerproteine können in verschiedenen
      bakteriellen Spezies für unterschiedliche Zellfunktionen
      wichtig sein.