Μελέτη αλληλεπιδράσεων πρωτεΐνης ορού γάλακτος - καρβοξυμεθυλοκυτταρίνης (CMC)
Creators: name: Κουπάντσης, Θωμάς Χρήστου
Publisher: name: Aristotle University of Thessaloniki
Year: 2008
Subjects: Πρωτεΐνη ορού γάλακτος
Καρβοξυμεθυλοκυτταρίνη
Αλλεληπιδράσεις πρωτεϊνών-πολυσακχαριτών
Σταθερότητα γαλακτωμάτων
Whey protein
Carboxymethylcellulose
Protein polysaccharide interactions
Emulsions stability

description: Στην παρούσα εργασία έγινε χρήση καρβοξυμεθυλοκυτταρίνης (CMC) με σκοπό την παραλαβή της πρωτεΐνης από τον ορό του γάλακτος. Το πρωτεϊνικό συμπύκνωμα (ΠΣΟ) που προέκυψε μελετήθηκε ως προς την ικανότητά του να συμβάλει στη σταθεροποίηση γαλακτωμάτων ελαίου σε νερό κατά την αποθήκευσή τους ή σε συνδυασμό με επεξεργασίες όπως είναι η θέρμανση και η κατάψυξη. Προκειμένου να αξιολογηθεί η σημασία της παρουσίας καρβοξυμεθυλοκυτταρίνης, στο πρωτεϊνικό συμπύκνωμα, σε υψηλή σχετικά συγκέντρωση (~24%) τα γαλακτώματα συγκρίθηκαν με αντίστοιχα γαλακτώματα που παρασκευάστηκαν με εμπορικό υπερσυμπύκνωμα πρωτεΐνης του ορού (WPI). Η σταθερότητα των γαλακτωμάτων του ΠΣΟ ως προς τη συσσωμάτωση και την αποκορύφωση των σταγονιδίων, και σε ένα μικρότερο βαθμό ως προς τη συγχώνευσή τους, φαίνεται ότι εξαρτάται από την παρουσία των μορίων του πολυσακχαρίτη στο σύστημα καθώς επίσης και από την έκταση των αλληλεπιδράσεων ανάμεσα στα μόρια του πολυσακχαρίτη και της πρωτεΐνης και, έμμεσα, από την τιμή pH της συνεχούς φάσης του γαλακτώματος.Οι αλληλεπιδράσεις ανάμεσα στις πρωτεΐνες του ορού και την CMC, τόσο στα διαλύματα όσο και στα γαλακτώματα, μελετήθηκαν με την βοήθεια μετρήσεων του ζ-δυναμικού και του ιξώδους. Τα δεδομένα που προέκυψαν από τις μετρήσεις αυτές συνδυάστηκαν στην περίπτωση των υδατικών διαλυμάτων μιγμάτων WPI/CMC, με δεδομένα της υδροφοβικότητας της επιφάνειας των πρωτεϊνικών μορίων καθώς και με μετρήσεις αλληλεπίδρασης του πολυσακχαρίτη με κυανό του μεθυλενίου. Το συμπέρασμα που προέκυψε ήταν ότι οι πρωτεΐνες του ορού μπορούν να αλληλεπιδράσουν με τα μόρια της CMC όχι μόνο σε διαλύματα με τιμές pH μικρότερες από το ισοηλεκτρικό σημείο της πρωτεΐνης, κάτι που ήταν αναμενόμενο, αλλά και σε τιμές pH κοντά στο ουδέτερο σημείο και να προκύψουν, αντίστοιχα, αδιάλυτα ή διαλυτά σύμπλοκα πρωτεΐνης-πολυσακχαρίτη. Στην περίπτωση όμως των γαλακτωμάτων ο σχηματισμός συμπλόκου περιορίστηκε μόνο σε χαμηλές τιμές pH πιθανόν λόγω της προσρόφησης των πρωτεϊνών στην διεπιφάνεια των σταγονιδίων και της μετουσίωσης που υπέστησαν, κάτι που δεν φαίνεται ότι ευνοεί την αλληλεπίδρασή τους με τα μόρια του πολυσακχαρίτη της συνεχούς φάσης του γαλακτώματος.
description: Carboxymethylcellulose (CMC) was used as coagulation aid to precipitate the whey proteins from defatted milk serum and the ability of the resulting whey protein concentrate (WPC, protein content: 63.69%) to aid in the physicochemical stabilization of oil-in-water emulsions, during aging or following the application of heat or freeze-thaw treatment, was investigated, along with the stability of emulsion systems prepared with a commercial whey protein isolate. The stability of WPC emulsions against droplet flocculation and creaming, and to a lesser extent against droplet coalescence, depended on the presence of the CMC molecules in the emulsion continuous phase and the extent of adsorbed protein-polysaccharide interactions as affected by the emulsion pH. Studies on whey protein - CMC interaction were conducted, both in biopolymer mixture solutions and emulsion systems, by applying zeta potential measurement and viscometry techniques. These results were combined with data on protein surface hydrophobicity and on methylene blue-binding ability of CMC molecules and indicated that whey protein-CMC interaction may take place in solution, both at neutral as well as at acidic environments, leading, depending on pH, to the formation of soluble or non soluble amphiphilic conjugates. In emulsion systems, however, conjugate formation is observed only at relatively acidic pH environments, probably because at a neutral or at a slightly acidic pH whey protein adsorption to the emulsion droplet surface and molecular unfolding does not favour protein-polysaccharide interaction.