title: Cryptic peroxisomal targeting of glycoloytic enzymes
title: Neue Enzyme für ein altes Organell: Kryptische peroxisomale Lokalisationssignale
Creators: name: Freitag, Johannes
Publisher: name: Philipps-Universität Marburg
Year: 2014
Subjects: Duale Lokalisierung
Peroxisom , Glykolyse
peroxisome
dual localization, glycolysis
Proteintransport
alternative splicing
Translational readthrough
Stopcodon
Biowissenschaften, Biologie
Spleißen
Ustilago zeae

description: Peroxisomen sind nahezu ubiquitäre,
      eukaryotische Zellorganellen, die am Abbau von Fettsäuren und
      an der Entgiftung des dabei entstehenden Wasserstoffperoxids
      beteiligt sind. Neben dieser generellen Funktion beherbergen
      die Peroxisomen weitere Stoffwechselwege. Dazu zählen Teile
      des Glyoxylatwegs in Pflanzen und Pilzen und Stoffwechselwege
      für die Bildung von Sekundärmetaboliten. Eine Sonderform der
      Peroxisomen sind die Glycosomen, die in Trypanosomen
      identifiziert werden konnten und einen Großteil der
      glykolytischen Enzyme enthalten. Peroxisomale Matrixproteine
      enthalten entweder carboxyterminale oder aminoterminale PTS
      („peroxisomal targeting signal“)-Motive (C-terminal: PTS1;
      N-terminal: PTS2). Diese werden von zytoplasmatischen
      Rezeptoren erkannt, die gefaltete und sogar im Komplex
      vorliegende Proteine in die Peroxisomen überführen. In dem
      pflanzenpathogenen Basidiomyceten Ustilago maydis konnten im
      Verlauf dieser Arbeit kryptische PTS1-Motive in einer Reihe
      von Enzymen aus der Glykolyse bzw. Gluconeogenese
      identifiziert werden. Peroxisomale Isoformen dieser Enzyme
      entstehen durch alternatives Spleißen oder durch Überlesen
      von Stopcodons während der Translation. Eine bioinformatische
      Analyse ergab, dass in einer Vielzahl von Pilzen Isoformen
      glykolytischer Enzyme mit PTS1-Motiv gebildet werden, wobei
      die Mechanismen zur Herstellung dieser Isoformen in
      unterschiedlichen Spezies variieren. Zudem wurden in einigen
      glykolytischen Enzymen ungewöhnliche PTS1-Motive gefunden,
      die vom bisher gültigen Konsensus für PTS1-Motive abweichen
      und ebenfalls eine duale Lokalisierung der Enzyme in
      Peroxisomen und dem Zytoplasma hervorrufen können. Bei der
      genaueren Charakterisierung der Peroxisomen in U. maydis fiel
      auf, dass diese Organellen nicht nur für die β-Oxidation von
      Fettsäuren benötigt werden, sondern auch eine Funktion beim
      Zuckerstoffwechsel und der biotrophen Interaktion mit der
      Wirtspflanze Mais haben. Außerdem konnte gezeigt werden, dass
      Peroxisomen in U. maydis an der Synthese eines
      extrazellulären Glykolipids beteiligt sind. Die Ergebnisse
      dieser Arbeit legen nahe, dass die Peroxisomen in Pilzen
      durch eine größere metabolische Vielfalt charakterisiert
      sind, als bisher angenommen wurde. Die Identifizierung
      kryptischer PTS1-Motive in Enzymen aus der Glykolyse lässt
      die Vermutung zu, dass Peroxisomen auch in anderen Organismen
      noch weitere unerwartete Proteine beinhalten.
description: Peroxisomes are near-ubiquitous
      eukaryotic organelles with a general function in the β-
      oxidation of fatty acids and hydrogen peroxide
      detoxification. Additionally peroxisomes exhibit more
      specific metabolic function in different organisms including
      parts of the reactions of the glyoxylate cycle in plants and
      fungi and the production of secondary metabolites. A special
      type of peroxisomes has been identified in trypanosomes. In
      these parasites the majority of glycolytic enzymes is
      localized in peroxisomes. All types of peroxisomes are
      characterized by a unique protein import system. Peroxisomal
      matrix proteins contain C-terminal or N-terminal PTS
      (peroxisomal targeting signal) motifs (C-terminal: PTS1;
      N-Terminal: PTS2), which are recognized by soluble receptors
      mediating the import of fully folded and even oligomeric
      proteins. Studies on mRNA processing in the plant pathogenic
      fungus Ustilago maydis lead to the unexpected discovery of
      isoforms of glycolytic enzymes harboring PTS1 motifs. These
      isoforms result from alternative splicing and translational
      read-through, respectively. A bioinformatic survey revealed
      the presence of such isoforms in many fungal species,
      although the mechanisms giving rise to PTS1 motifs vary
      between species. Some glycolytic enzymes were shown to
      possess low efficiency PTS1 motifs differing from the PTS1
      consensus sequence. These motifs might also lead to dual
      cytoplasmic and peroxisomal targeting similar to the already
      described mechanisms. More detailed analysis of peroxisomes
      in U. maydis established additional functions of these
      organelles in sugar metabolism and pathogenic development
      beside their prominent role in the breakdown of fatty acids.
      Moreover, it could be demonstrated that peroxisomes
      participate in the production of glycolipids in U. maydis.
      The data obtained here suggests novel metabolic functions for
      peroxisomes at least in fungi. The identification of cryptic
      PTS1 motifs in glycolytic enzymes in fungi indicates that
      peroxisomes of other organisms likely contain a variety of
      unexpected proteins.