title: Inhibition of the bacterial RNA-based Ribonuclease P and investigation of the reaction mechanism of the protein-based Ribonuclease P from Arabidopsis thaliana
title: Inhibition der bakteriellen RNA-basierten Ribonuklease P und Untersuchungen zum Reaktionsmechanismus der Protein-basierten Ribonuklease P aus Arabidopsis thaliana
Creators: name: Walczyk, Dennis
Publisher: name: Philipps-Universität Marburg
Year: 2016
Subjects: Endoribonuklease P
Heubacillus
Ribonuclease ,Endoribonuclease P ,Arabidopsis ,Heubacillus
Schmalwand
Chemistry and allied sciences
Chemie
Ribonucleasen

description: Die Ribonuklease P (RNase P) ist
      ein aus verschiedenen Blickwinkeln sehr interessantes
      Biomolekül, das für die 5‘-Maturierung von Vorläufer-tRNAs
      (Prä-tRNAs) verantwortlich ist. Das bakterielle Enzym ist ein
      Ribozym, das aus einer RNA- und einer kleinen
      Protein-Untereinheit besteht, wobei die RNA-Untereinheit der
      katalytisch aktive Teil ist. Damit unterscheidet sich das
      bakterielle Enzym architektonisch signifikant von RNase
      P-Enzymen aus den anderen Domänen des Lebens (Archaea und
      Eukarya), die einen deutlich erhöhten Proteinanteil besitzen.
      In höheren Eukaryonten wurden zudem RNase P-Enzyme gefunden,
      die aus einem singulären Protein bestehen und über keine
      RNA-Untereinheit mehr verfügen. Im menschlichen Organismus
      existieren zwei verschiedene RNase P-Enzyme. Die nukleäre
      RNase P besitzt einen RNA-Anteil und darüber hinaus zehn
      zusätzliche Proteinuntereinheiten. Die mitochondriale RNase P
      besteht aus einem ternären Proteinkomplex ohne
      RNA-Komponente. Diese Strukturunterschiede sowie die
      essenzielle Funktion der RNase P machen das bakterielle Enzym
      zu einer interessanten Zielstruktur für die Entwicklung neuer
      Antibiotika. Da es bisher keine Antibiotika gibt, die primär
      an die RNase P binden und damit die Bereitstellung maturer
      tRNAs für die Proteinbiosynthese hemmen, wäre ein solches
      Antibiotikum vermutlich eine wirksame neue Waffe gegen
      multiresistente Problemkeime.
description: Bacterial Ribonuclease P (RNase
      P), which is responsible for the 5’-maturation of precursor
      tRNAs (pre-tRNA), appears as a very interesting biomolecule.
      It is a ribozyme that consists of a catalytic RNA and a small
      auxiliary protein subunit. Moreover, bacterial RNase P
      differs substantially from RNase P enzymes of the two other
      domains of life, Archaea and Eukarya, which have recruited
      multiple protein components during evolution with a
      concomitant loss of robust RNA-alone activity. In addition,
      RNase P enzymes that are singular proteins lacking any RNA
      component have been identified in four of the five eukaryal
      supergroups. In human, two different RNase P enzymes coexist.
      The nuclear RNase P contains an RNA component and ten protein
      subunits, while the mitochondrial RNase P consists of a
      ternary protein complex devoid of any RNA component. These
      architectural differences combined with the fact that
      bacterial RNase P is indispensable for cell survival make the
      bacterial enzyme a promising target for the development of
      novel antibiotics. Since no antibiotics are yet known that
      bind to RNase P as the primary target, inhibitors of
      bacterial RNase P would open up novel perspectives to combat
      multiresistant bacterial pathogens.