Glycín

Glycín (skratka Gly alebo G) je aminokyselina s nepolárnym postranným reťazcom. Na rozdiel od ostatných nepolárnych aminokyselín (Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Met, Phe, Trp) jej celkový charakter však nie je príliš nepolárny. Ide o najjednoduchšiu z 22 proteínogénnych (kódovaných) aminokyselín.
Glycín má rovnaký sumárny vzorec ako nitroetán. Väčšina proteínov obsahuje iba malé množstvo glycínu. Dôležitou výnimkou je kolagén, ktorý sa z jednej tretiny skladá z glycínu. Dôvod spočíva v tom, že ďalšiu približne tretinu kolagénneho vlákna zaujímajú prolín a hydroxyprolín. Obe tieto aminokyseliny majú obmedzené možnosti rotácie a glycín tak vyrovnáva deformačné vplyvy týchto aminokyselín na štruktúru kolagénového vlákna. Vo veľkom množstve sa glycín nachádza aj v elastíne.
Kódujú ho kodóny GGU, GGC, GGA a GGG (súhrnne GGN).
Chemické vlastnosti.
Glycín ako jediná biogénna aminokyselina nie je opticky aktívny: kvôli prítomnosti dvoch vodíkov na α-uhlíku má rovinu symetrie (nemôže sa teda rozlíšiť - a -glycín). Z dôvodu krátkeho bočného reťazca sa môže glycín viazať na miesta, na ktoré sa iné aminokyseliny zo sterických dôvodov viazať nemôžu. Z tohto dôvodu je Ramachandranov diagram glycínu odlišný od väčšiny aminokyselín. Napríklad iba glycín môže byť vnútornou aminokyselinou kolagénnej závitnice.
Glycín je evolučne veľmi stabilný na dôležitých miestach niektorých proteínov (napríklad v cytochróme c, myoglobíne a hemoglobíne), pretože mutácie meniace túto aminokyselinu za inú s väčším bočným reťazcom výrazne menia štruktúru proteínu. Ďalším príkladom je aktívne centrum proteázy chymotrypsínu, ktorá štiepi enzýmy za objemnejšími aminokyselinami typu fenylalanín, tryptofán, tyrozín, a preto aj tu má zámena glycínu vážne dôsledky. Enzým neschopný katalýzy je vyradený z činnosti v proteazóme. Takisto je známe, že glycín narúša sekundárne štruktúry bielkovín kvôli svojej flexibilite.
Fyziologické účinky.
Glycín je inhibičný neuroprenášač v CNS, obzvlášť v mieche, mozgovom kmeni a v sietnici. Aktiváciou glycínových iónotropných receptorov na postsynaptickej membráne sa otvárajú iónové kanály a chloridové ióny vstupujú do neurónu, čo pôsobí hyperpolarizáciu a tzv. inhibičný postsynaptický potenciál (IPSP). Strychnín je antagonista inotropných glycínových receptorov. Glycín je spoločne s glutamátom ligandom NMDA receptorov. Na rozdiel od inhibičných účinkov v mieche, na NMDA glutamínergných receptoroch má glycín účinky excitačné. LD50 glycínu je 7930 mg/kg pre potkana (orálne) a smrť je spôsobená hyperexcitabilitou nervovej sústavy.
Metabolizmus.
Biosyntéza.
Glycín nie je esenciálna aminokyselina, čo znamená, že telo je schopné syntetizovať jej potrebné množstvo samo bez nutnosti jej prísunu v potrave. Biosyntéza prebieha z aminokyseliny serín, ktorá je vyrábaná z 3-fosfoglycerátu. U väčšiny organizmov túto reakciu katalyzuje enzým serínhydroxymetyltransferáza s pomocou kofaktoru pyridoxalfosfátu (pyridoxal je druh vitamínu B6):
Tento enzým prenáša metylénovú skupinu zo serínu na tetrahydrofolát, v procese vzniká 5,10-metyléntetrahydrofolát a štiepi sa voda.
V pečeni stavovcov je syntéza glycínu katalyzovaná enzýmom glycínsyntázou (alebo GDC – komplex glycíndekarboxylázy). Táto reakcia je reverzibilná: 
Degradácia.
Glycín je degradovaný tromi rôznymi cestami. V živočíchoch prevažuje cesta cez enzým glycíndekarboxylázu (rovnaký enzým ako ten, ktorý sa zúčastňuje biosyntézy). Táto cesta je spätná reakcia biosyntézy:
Druhá cesta je dvojkroková. Prvý krok je spätná reakcia biosyntézy zo serínu enzýmom serínhydroxymetyltransferáza. Serín je potom premenený na pyruvát enzýmom seríndehydratázou.
V tretej ceste je glycín premenený na glyoxylát pomocou oxidázy -aminokyselín. Glyoxylát je potom oxidovaný pečeňovou laktátdehydrogenázou na oxalát v reakcii, ktorá využíva NAD+.
Prítomnosť v medzihviezdnom priestore.
V roku 1994 skupina astronómov z Illinoiskej univerzity v Urbana-Champaign, vedenej Lewisom Snyderom, ohlásila objav molekúl glycínu vo vesmírnom priestore. Nasledujúcimi analýzami sa ukázalo, že tento objav nemôže byť potvrdený. O deväť rokov neskôr, v 2003, Yi-Jehng Kuan z National Taiwan Normal University a Steve Charnley detegovali medzihviezdny glycín v troch zdrojoch medzihviezdnej hmoty. Ohlásili identifikáciu 27 spektrálnych čiar glycínu pomocou rádioteleskopu. Podľa počítačových simulácií a laboratórnych experimentov vznikol glycín pravdepodobne tak, že ľadové častice obsahujúce jednoduché organické molekuly boli vystavené ultrafialovému žiareniu. V októbri 2004 Snyder a spolupracovníci znovu preskúmali Kuanov objav glycínu. Snyder dokázal, že glycín nebol ani v jednom z troch zdrojov správne detegovaný.