Hydrolysis of the herbicide benzoylprop ethyl hy wild oat esterase*
Authors: HILL B.D. , STOBBE E.H. , JONES B. L. 
Published: July 2006

Summary: Résumé: ZusammenfassungA carboxylesterasc from wild oat (Avena fatua L.) which hydrolyses benzoylprop ethyl [ethyl N‐benzoyl‐N‐(3,4‐dichlrophenyl)‐2‐aminopropionate] to thc herbicidally active bnzoylprop acid, was partially purified by (NH4)2 SO4 fractionation and Sephadex G‐100 gel filtration A 8.3‐fold purification was obtained with 46% recovery. The rate of de‐esterification of 14C‐benzoylprop ethyl was 0.1 ηmoles/16 h at standard assay condition of 1 mg lyophilized enzyme preparation in 0.1 ml phosphate buffer (0.1 M. pH 7.0). substrate 5ηM The wild oat esterase was stable and activity as a function of reaction time. enzyme and substrate concentration was charaterized Incubation with a‐chymotrypsin reduced wild oat esterase activity as did the presence of ethanol in reaction mixtures Esterase actvity for14C‐benzoylprop ethyl was not detected in preparations from wheat (Triticum aestlivum L.). Evidence was obtained which suggested the presence of an inhibitor in wheat. Hydrolyse de l'herbicide benzoylprop éthyle par l'estérase de la folte‐avoine Une carboxylestérase de la folle‐avoine (Avena fatua L.) qui hydrolyse Ie benzoylprop éthyle (N‐benzoyl‐N‐(3.4‐dichlorophényle)‐2‐aminopropionate d'ethyle) en acidc benzoyprop, actif sur les mauvaises herbes, a été partiellement purifiée par fractionnement au moyen de (NH4)2 SO4 et filtration sur gel Sephadex G‐100 Une purification de 8.3 folis a étéobtenue avec 46% de récupération Le taux de dé‐estérification du 14C‐benzoylprop éthyle a été de 0.1 ηmole en 16 h aux conditions standard d'essai: 1 mg de préparation d'enzyme lyophilisé dans 0,1 ml de tampon au phosphate (0, 1 M pH 7,0) pour 5ηM de substrat L'estérase de LA folle‐avoine a été stable et il a pu étre monlré que son activitéétait fonction de la durée de réaction ainsi que de la concentration de l'enzyme et du substrat. L'incu‐bation avec de l'o‐chymotrypsine a réduit L'activité de l'estérase de la folle‐avoine de méme que la présence de l'éthanol dans les mélanges en réaction. ll n'a pas été décelé dans des préparations dc blé (Triticum sativum) d'activité d'une estérase pour le 14C‐benzoylprop‐éthyle. Certainsfaitls ont été observér qui sug‐gerént la présence d'un inhibiteur dans le blé Hydrolyse des Herbizids Benzoylprop‐äthyl dunh Flughafer‐ esterase Es wurde eine Carboxylesterase von Flughafer (Avena fatua L.), die Benzoylprop‐äthyl [Äthyl N‐benzoyl‐N‐(3,4)‐dichlor‐ phenyl)‐2 aminopropionat] zur herbizidwirksamen Benzoyl‐ prop‐Säure hydrolysiert. dureh (NH4)2 SO4 ‐fraktionierung und Gelfiltration an Sephadex G‐100 teilweise gereinigt Dabei wurde eine 8,3‐fache Reinigung bei einer Wiederfmdungiirate von 46% erzielt. Die Hydrolyserate von 14C‐Benzoylprop‐äthyl betrug 0.1 ηmol/16 h unter Standurdbedingungen von 1 mg lyophilisienetn Enzympräparat in 0.1 ml Phosphatpuffer (0.1 M, pH 7.0) und 5 ηm Substrat Die flughaferesterase war stabil und die Enzymaktiviät war von der Reaktionszeit abhängig. Das Enzym und die Substratkonzentration wurden beschrieben. Inkubation mit α‐Chymotrypsin verringerte die Esteraseaktivität. DurcH die Gegenwart von Äthanol in den Reaktionsgemlschen wurde die Aktivität ebenfalls reduziert. In Weizenpräparationen (Triticum aestivum L.) konnte keine Esteraseaktivität fur 14C‐Benzoylprop‐äthyl festgestellt werden. Es gab Hinweise dafur, dass in Weizen ein Hemmstoff vorkommt.