Über den Stoffwechsel der Gattung Microsporum Gruby (1843) 2. Mitteilung: Abbau von Hornkeratin (Fortsetzung)
Authors: Ziegler H. 
Published: July 2010

Zusammenfassung der Ergebnisse1. Mit Microsporum audouinii, M. canis, M. cookei undM. gypseumsind vergleichende Untersuchungen über Wachstum, Keratinabbau, Nährstoffbedarf und die Ausscheidung von Enzymen unter Verwendung von entweder nur gewaschenen, entfetteten oder außerdem noch trypsinierten Hornspänen als Kohlenstoff‐Stickstoffquelle ausgeführt worden.2. Nach einer Versuchsdauer von 70 Tagen hattenM. audouinii32,M. gypseum49,M. canisundM. cookeije 77 % der vorgegebenen Hornspäne abgebaut. Trypsinierte Späne waren etwas schwerer angreifbar als nicht so vorbehandelte “Normalspane”.3. Die aktuelle Wasserstoffionenkonzentration der Nährlösung wurde durch die Pilze generell vermindert. Dabei verliefen pH‐Anstieg und Keratinolysegeschwindigkeit parallel.4. Der NH4+ ‐Gehalt der Kulturfiltrate nahm als Folge aktiver StofFwechselleistungen der Pilze ständig zu. Die Differenzen der NH4+ ‐Titer von Auswertung zu Auswertung sind als ein indirektes Maß des Energieumsatzes der Pilze zu beurteilen.5. Die Pilze schieden während der gesamten Versuchsdauer alkalische Phosphatasen aus, obwohl die Nährlösung ausreichend anorganisches Phosphat enthielt.6. Die Aktivität der Ektoproteinasen wurde mit Gelatine, Casein und Haarstaub als Substraten geprüft. Alle Pilze schieden Proteinasen mit von Art zu Art (Stamm zu Stamm) sehr unterschiedlicher Aktivität aus (Vgl. Übersicht S. 567). Z. B. war die gela‐tinolytische Aktivitat vonM. audouinii10‐ bis 20mal höher als die der anderen Pilze. Zwischen der proteolytischen Aktivität gegenüber Gelatine und Casein einerseits und der Intensität des Keratinabbaues andererseits bestand keine direkte, einfache Pro‐portionalität. Allgemein war die Aktivität der Kulturfiltrate von trypsinierten Hornspänen höher als diejenige von Normalspänen.7. Die Untersuchungen über die Proteinasenqualitäten legen folgende Deutung nahe: “Je höher der relative Anteil keratinolytischer Aktivität an der gesamten proteolytischen Aktivität ist, um so intensiver kann der betreffende Pilz Keratin abbauen”.8. M. canis stellt in qualitativer und quantitativer Hinsicht geringe ernährungsphysiolo‐gische Ansprüche, kann Keratine, Amylum und Lipide ausgezeichnet verwerten und hat ein breites Spektrum an Ektoenzymen. Bei Kultur auf Hornkeratin ist die aktuelle proteolytische Aktivität des Pilzes zwar gering, jedoch ein relativ hoher Anteil an keratinolytischer Aktivität (Affinität) vorhanden.M. cookeiist auf ainfachen Substraten (Glukose, Asparagin) schnellwüchsiger alsM. canis.Bei Kultur auf Hornspänen gleichen sich die proteolytisdien Aktivitäten dieser Pilze. Lipolytische Potenzen sind nur im geringen Ausmaß vorhanden, Amylum (Glykogen) wird vonM. cookeinicht angegriffen.M. gypseumsteht mit seinen ernährungsphysiologischen Eigenschaften zwischenM. cookeiundM. canis.Der Pilz kann Keratine, Amylum und Lipide abbauen. Auf einfachen Substraten verhält sichM. gypseumähnlich wieM. cookei, mit Lipiden wieM. canis, mit Amylum wieM. audouinii. Bei Kultur auf Hornkeratin sind die pro‐teolytische und ebenso der Anteil an keratinolytischer Aktivität mittelmäßig.M. audouiniibaut Hornkeratin langsamer als die drei anderenMicrosporum‐Spe‐cies, Amylum langsamer alsM. canisaber ebenso gut wieM. gypseumab. Lipide werden nur zögernd angegriffen. Der Wirkungsgrad des Energiestoffwechsels ist ge‐ringer als bei den anderen Arten. Bei Kultur auf Hornkeratin ist die proteolytische Gesamtaktivität zwar sehr hoch, der Anteil an keratinolytischer Aktivität jedoch rela‐tiv gering. Möglicherweise hat die hohe Gelatineaffinität der Ektoproteinase eine gewisse Bedeutung für die Virulenz vonM. audouinii.