Observations on the isoenzymes of aspartate aminotransferase in equine tissues and serum
Authors: JONES SHARON , BLACKMORE D. J. 
Published: April 2010

SummaryThe distribution of the isoenzymes of aspartate aminotransferase (AST, E.C. 2.6.1.1.) in equine tissues has been studied to ascertain whether the organ of origin may be identified when the total AST activity of serum is raised. Most tissues contain 3 isoenzymes of cytoplasmic origin (cAST) with isoelectric points of 5.6, 5.7 and 5.9, and one isoenzyme of mitochondrial (mAST) origin with an isoelectric point of 9. Serum from horses with azoturia contained an additional cytoplasmic subform with an isoelectric point of 5.8. This form could not be generated by ageing, freezing and thawing or binding of the enzyme to gamma globulins or lipids. The ratio of cAST to mAST when separated by ion exchange chromatography varies widely between tissues, with no cAST detection in lung and no mAST detection in serum. Ageing of equine muscle homogenates caused the formation of 2 artefactual subforms with isoelectric points of 6.0 and 6.1. It is concluded that, although the ratio of mitochondrial to cytoplasmic AST varies between tissues, there is no tissue specificity of either cytoplasmic or mitochondrial isoenzymes and examination of serum would not indicate the source.RésuméLa distribution des iso enzymes de l'aspartate immunotransferase (AST, E.C. 2.6.1.1.) est étudiée dans les tissus équins pour préciser si l'organe source peut être identifié quand on constate une activité accrue de l'AST sérique. Les tissus pour la plupart contiennent trois isoenzymes d'origine cytoplasmique (cAST) avec des points iso électriques de 5.6, 5.7, et 5.9; et un isoenzyme d'origine mitochondriale (mAST) dont le point iso électrique est 9. Les chevaux atteints d'azoturie révèlèrent la présence d'un sous type cytoplasmique dont le point isoélectrique est 5.8. Ce type ne put être obtenu par vieillissement, congélation, ni par d'congélation ou liaison de l'enzyme avec des gamma globulines ou des lipides.Le rapport cAST/mAST, lorsqu'on effectue la séparation par chromatographie varie largement suivant les tissus; on ne trouve pas de cAST dans le poumon ni de mAST dans le serum. Le vieillissement d'un homogènat musculaire provoqua la formation de sous types artefacts dont les points isoélectriques étaient 6.0 et 6.1.Bien que le rapport de l'AST cytoplasmique à l'AST mitochondrial soit variable entre les tissus, on conclue qu'il n'y a pas de spécificité tissulaire de l'un ni de l'autre des isoenzymes. L'examen du serum n'en pourrait indiquer l'origine.ZusammenfassungDie Verteilung der Isoenzyme der Aspartat‐Aminotransferase (AST, E.C. 2.6.1.1.) in den Geweben des Pferdes wurde untersucht urn festzustellen, ob das Ursprungsorgan identifiziert werden könne, wenn die gesamte Serumaktivität der AST erhöht gefunden wird. Die meisten Gewebe enthalten 3 Isoenzyme cytoplasmatischen Ursprungs (cAST) mit isoelektrischen Punkten bei 5.6, 5.7 und 5.9 und ein mitochondriales Isoenzym (mAST) mit dem isoelektrischen Punkt bei 9. Serum von Pferden mit Kreuzschlag enthielt eine zusätzliche cytoplasmatische Unterform mit dem isoelektrischen Punkt 5.8. Diese Form konnte nicht durch Altern, Gefrieren und Auftauen oder durch die Bindung an Gammaglobuline oder Lipide erzeugt werden. Das Verhältnis von cAST zu mAST variiert bei der Trennung durch Ionenaustauscher‐Chromatographie von Gewebe zu Gewebe sehr ausgeprägt, wobei keine cAST in der Lunge und keine mAST im Serum festgestellt werden kann.Die Alterung von Pferdemuskelhomogenaten rief die Bildung zweier künstlicher Subformen mit isoelektrischen Punkten bei 6.0 und 6.1 hervor.Es wird geschlossen, dass keine Gewebsspezifität von cytoplasmatischen oder mitochondrialen Isoenzymen besteht, trotz des variablem Verhältnisses von cAST zu mAST in den Geweben, und dass die Serumuntersuchung deshalb nicht auf des Ursprungsorgan hindeutet.