The role of proteolysis in the formation of aerated texture in food systems using whey peptides
Authors: Агаркова Евгения Юрьевна , Чиликин Александр Юрьевич 
Published: August 2021

Сывороточные протеины часто применяются в различных отраслях пищевой индустрии, в частности, благодаря технологическим свойствам, таким как пенообразование, эмульгирование, гелеобразование. Наличие в бета-лактоглобулине, основном белке молочной сыворотки, свободной тиоловой группы определяет его реактивность, в том числе способность к пенообразованию. Способность образовывать пены и стабильность пены не всегда коррелируют, так как они проистекают под влиянием различных межмолекулярных взаимодействий. Во многом эти свойства зависят от молекулярно-массового распределения белков (ММР), а следовательно, одним из инструментов их регулирования можно считать биокаталитическую конверсию. В работе были исследованы физико-химические свойства гидролизата сывороточных белков и продуктов его фракционирования на ультрафильтрационной мембране. Проведен анализ влияния ММР на пенообразование и стойкость пен. Оценка ММР показала высокое содержание низкомолекулярных пептидов (95,8 %) в пермеате в сравнении с исходным гидролизатом (43,34 %). Кратность пены и пенообразующая способность всех образцов находились примерно на одном уровне в диапазоне 2,9-3,1 усл. ед. и 65,5-67,7 % соответственно. При этом наибольшее значение стойкости пены соответствовало пермеату (125 мин). Наихудшие показатели стойкости выявлены у образцов гидролиза и его концентрата. Основываясь на данных, представленных в статье, можно сделать вывод о том, что высокая пенообразующая способность как концентратов, так и гидролизатов, не гарантирует в итоге получение требуемого результата, при этом для получения стойких пенных масс с высокой кратностью пены в белковых растворах должно присутствовать большое количество пептидов молекулярной массой менее 5 кДа или более 10 кДа.
Whey proteins are often used in various sectors of the food industry, in particular, due to technological properties such as foaming, emulsification, gelation. The presence of a free thiol group in beta-lactoglobulin, the main protein of milk whey, determines its reactivity, including the ability to foam. The ability to form foams and foam stability do not always correlate, as they occur under the influence of various intermolecular interactions, in many respects these properties depend on the molecular weight distribution of proteins (MWD), and, therefore, biocatalytic conversion can be considered one of the tools for their regulation. The work investigated the physicochemical properties of whey protein hydrolyzate and products of its fractionation on an ultrafiltration membrane. The analysis of the effect of MWD on foaming and foam stability has been carried out. Evaluation of MWD showed a high content of low molecular weight peptides (95.8 %) in the permeate in comparison with the initial hydrolyzate (43.34 %). The multiplicity of foam and the foaming ability of all samples was approximately at the same level in the range of 2.9-3.1 conventional units and 65.5-67.7 %, respectively. In this case, the highest value of foam stability corresponded to the permeate (125 min.). The worst resistance indicators were found in samples of hydrolysis and its concentrate. Based on the data presented in the article, it can be concluded that the high foaming capacity of both concentrates and hydrolysates does not ultimately guarantee the production of stable foam masses, while in order to obtain stable foam masses with a high foam expansion, protein solutions must be present a large number of peptides with a molecular weight of less than 5 kDa or more than 10 kDa.