Über die Wechselwirkungseigenschaften von Proteinen
Authors: Lapp H. 
Published: March 2015

In der vorliegenden Arbeit wird ein einfacher Mechanismus der Wechselwirkung zwischen Proteinmolekülen in wässeriger Umgebung aufgezeigt und schematisierend wellenmechanisch berechnet. Die Anwendung auf den experimentell besonders eingehend untersuchten wässerigen Hämoglobinkristall gibt qualitative und teilweise quantitative Übereinstimmung mit den beobachteten Daten.

Ausgehend von den Eigenschaften wasserhaltiger Proteinkristalle - hoher Wassergehalt, der besondere Zustand des Wassers in den dicken Schichten zwischen den Proteinmolekülen, Veränderlichkeit des Kristallvolumens mit dem pH-Wert -, erscheint die Annahme einer spezifischen Wechselwirkung der Proteinmoleküle notwendig, insbesondere dann, wenn diese im Kristall durch verhältnismäßig dicke Wasserschichten voneinander getrennt sind. Dieser eben genannte Sachverhalt wird durch röntgenographische Untersuchungen und Experimente über Quellung und Schrumpfung der Proteinkristalle nahegelegt.

Proteine in wässeriger Lösung besitzen eine Anzahl positiv und negativ geladener Gruppen, die Gesamtladung ist am isoelektrischen Punkt gleich Null. Diejenigen Elektronen, welche die negativen Ladungen bewirken, sind nur sehr locker an das Protein gebunden. Es besteht daher die Möglichkeit für einen Übergang dieser Elektronen in die wässerige Umgebung des Proteins, wenn ein solcher Zustand energetisch tiefer liegt. Nach den hier durchgeführten schematisierenden Rechnungen ist dies tatsächlich der Fall, so daß sich in einer wässerigen Hülle um das Protein eine Art Elektronen­gas ausbilden kann. Die Elektronendichte ist dabei sehr gering, sie beträgt etwa 1 Elektron pro (15 Ä)3. Wesentlich ist die hohe Dielektrizitätskonstante des Wassers, da diese die Abstoßung der Elektronen untereinander stark vermindert und daher die elektrostatische Wechselwirkungsenergie des Systems - diese wirkt im Sinne einer Erhöhung der Energie, also bindungslockernd - in der aufgestellten Energiebilanz vernachlässigbar klein wird. Den Hauptteil zur Bindungsenergie der Elektronen in der Hülle liefert deren Resonanz zwischen den einzelnen H20-Molekülen, wobei die Existenz eines negativ geladenen HäO-Moleküls angenommen wird; d. h. ein freies H^O-Molekül soll eine positive Elektronenaffinität besitzen. Dies wird im einzelnen begründet werden. Da jedes H20-Molekül im Durchschnitt von 4 Nachbarmolekülen umgeben ist, wird die Resonanzenergie be­trächtlich. Die bindungslockernd wirkende kinetische Energie bleibt wegen der geringen Elektronen­dichte verhältnismäßig klein. Die Bindungsenergie pro Elektron im Wasser wird so zu etwa 4 eV abgeschätzt.

Das so begründete Modell kann nun auf die Wechselwirkung der Proteine angewrendet werden. Dies wird für den wässerigen Kristall des Hämoglobins durchgeführt. Die Rechnung liefert einen Abstand der Proteinoberflächen von etwa 15 Ä, wie es im wesentlichen den Messungen entspricht. Die Bindungsenergie der Proteinmoleküle untereinander kommt durch den Elektronenaustausch der sich überlagernden Hüllen zustande, sie wird für Hämoglobin zu etwa 3 eV berechnet. Der Rechnung wird die zuerst von Perutz angegebene äußere Gestalt des Hämoglobins als eines flachen Zylinders zugrundegelegt, so daß sich benachbarte Moleküle mit ausgedehnten Flächen gegenüberstehen. Hier­aus resultiert die verhältnismäßig große Bindungsenergie. Das Modell gibt Quellung und Schrump­fung des Kristalles bei veränderlichem pn-Wrert mindestens qualitativ wieder. Der Zustand des Was­sers im Kristall entspricht der von Perutz2 entwickelten Vorstellung des „freien“ Kristallwassers, welches Elektrolyte zu lösen vermag. Die Dampfdruckberechnung für den wässerigen Kristall führt zu größenordnungsmäßig richtigen Ergebnissen. Schließlich wird noch die Reichweite der Kraft­wirkungen diskutiert.