Zur Entstehung bitterer Peptide in Käse und aus Casein
Authors: Behnke U. , Schalinatus E. 
Published: November 2006

Während in manchen Lebensmitteln ein leicht bitterer Geschmack erwünscht ist, bedeutet er in Käse einen Geschmacksfehler, der bis zur Genußuntauglichkeit führen kann. Bitterstoffe aus Käse haben sich als Peptide mit Molekulargewichten von etwa 2000 bis 3000 erwiesen. Zur näheren Charakterisierung werden bittere Peptide aus enzymatischen Caseinhydrolysaten sowie aus bitterem Käse isoliert und gereinigt. 30 verschiedene Proteasen unterschiedlicher Herkunft erwiesen sich durchweg als geeignet, aus Casein Peptide mit unterschiedlicher Bitterintensität zu bilden. Eine Verhinderung der Bildung bitterer Peptide bei der Caseinhydrolyse ist nach bisherigen Kenntnissen nur in sehr geringem Maße möglich. Bitterpeptide sind gegenüber Proteasen außerordentlich widerstandsfähig, was wahrscheinlich auf ihren hohen Anteil an hydrophoben Aminosäuren und hydrophoben Bindungen zurückzuführen ist. Der Nachweis von jeweils einer N‐ und C‐terminalen Aminosäure an 11 verschiedenen Bitterpeptiden zeigt, daß Peptidketten und nicht cyclische Peptide, wie mehrfach postuliert wurde, vorliegen. Es ist anzustreben, den Käsefehler “bitter” durch Auswahl geeigneter Starterkulturen sowie Labaustauschstoffe mit möglichst geringer Neigung zur Bitterpeptidbildung zu unterbinden.

Während der leicht bittere Geschmack in einigen Lebens‐ bzw. Genußmitteln erwünscht ist (z. B. Endivien, Grapefruit, Bier, Wermutwein, Bitterlikor, Kaffee), stellt er in anderen (z. B. Gurken, Käse) eine unerwünschte Geschmacksabweichung dar. Der Käsefehler „bitter”︁ stellt also eine Qualitatsrninderung dar, die bis zur Ungenießbarkeit des Produktes führen kann. Als Ursache für das Entstehen bitterer Käse werden folgende Kriterien genannt.

Verwendung schlechter Rohstoffe; Verwendung ungeeigneter Säureweckerkulturen; falsche Dosierung von Labferment; Anwendung tierischer, pflanzlicher oder mikrobieller Proteasen als Lab‐ austauschstoffe; Verarbeitungsfehler beim Käsen: abweichende pH‐Werte und Salzkonzentrationen; unsachgemäUe Behandlung und Pflege der Käse.

Aus der Literatur der letzten 10 Jahre geht hervor, daß der in Käse vorkommende bittere Geschmack auf bestimmte Peptide zurückzuführen ist. Verbreitet ist die Hypothese von CZULAK(1959). nach der durch die proteolytische Wirkung von Lab Bitterpeptide erzeugt und durch andere Proteasen, vor allem ans den Säureweckerkulturen, infolge weiterer Hydrolyse wieder abgebaut werden. Geschieht das nicht oder nur unvollkommen, so tritt der Fehler „bitter”︁ auf.

Mehrere Autoren vertreten die Meinung, daß bittere Peptide eine cyclische Struktur besitzen.

Für das Molekulargewicht der bitteren Peptide werden Werte zwischen 700 und 9000 angegeben. Von NEY (1971) wurde festgestellt, daß die mittlere Hydrophobitat Aussagen darüber gestattet, ob ein Peptid bitter ist oder nicht. Diese Hypothese konnte von mehreren Autoren bestätigt werden. Im Rahmen unserer Untersuchungen sollten folgende 4 Schwerpunkte bearbeitet werden:

Isolierung von bitteren Peptiden aus bitterem Käse und Caseinproteolysaten

Charakterisierung der bitteren Peptide

Untersuchungen über Möglichkeiten zur Ausschaltung des bitteren Geschmacks.

Untersuchungen über die Bitterstoffbildung aus Casein bei Einsatz verschiedener Proteasen.