Properties of Marek's Disease Tumor‐Associated Surface Antigen of MSB‐1 Cells
Authors: Suzuki K. , Mikami T. , Onuma M. , Kodama H. , Izawa H. 
Published: August 2010

Properties of Marek's disease tumour‐associated surface antigen (MATSA) of a Marek's disease lymphoma‐derived cell line (MDCC‐MSB 1) was examined by monitoring the ability of soluble antigen prepared from the MDCC‐MSB 1 cells to block the cytotoxicity of an anti‐MDCC‐MSB 1 serum in the complement‐dependent antibody cytotoxicity (CDAC) test. The blocking activity was stable at 45 °C, but not at 50 °C for 30 min and stable at pH values between 6.0 to 8.5 at 4 °C for 24 hours. It was salted out at 4 °C with 1.37 M ammonium sulphate but not with 0.82 M ammonium sulphate. Digestion with pronase and oxidation with sodium periodate of the soluble antigen resulted in complete destruction of the blocking activity, whereas, treatment of the soluble antigen with ether did not affect its blocking activity. These results indicate that the antigenic component responsible for the blocking activity may be a glycoprotein.

Eigenschaften des tumorassoziierten MSB‐1‐Zelloberflächenantigens bei der Marekschen Erkrankung

Es wurden Eigenschaften eines tumorassoziierten Oberflächenantigens (MATSA) einer aus einem Marek‐Lymphom entwickelten Zellinie (MDCC‐MSB 1) untersucht. Dabei wurde besonders die Fähigkeit eines aus MDCC‐MSB‐1‐Zellen gewonnenen löslichen Antigens getestet, die zytotoxische Wirkung eines Anti‐MDCC‐MSB‐1‐Serums im Komplement‐abhängigen Zytotoxizitätstest (CDAC) zu blockieren. Diese Hemmaktivität ist bei 45 °C und bei pH‐Werten zwischen 6,0 und 8,5 bei 4 °C über 24 Stunden stabil, jedoch nicht bei 50 °C über 30 Minuten. Sie wird durch 1,37 M Ammoniumsulfat bei 4 °C gefällt, aber nicht durch 0,82 M Ammoniumsulfat. Pronasebehandlung und Oxydation mit Na‐Periodat ergab eine vollkommene Zerstörung der Hemmaktivität. Eine Ätherbehandlung veränderte diese Wirkung des löslichen Antigens jedoch nicht. Die Ergebnisse lassen darauf schließen, daß diese Antigenkomponente ein Glykoprotein darstellt.

Propriétés de l'antigène cellulaire de surface tumoral‐associé MSB‐1 dans la maladie de Marek

On a examiné les propriétés d'un antigène de surface tumoral‐associé (MATSA) d'une lignée cellulaire (MDCC‐MSB 1) développée à partir d'un lymphome de Marek. On a testé en particulier la capacité d'un antigene soluble obtenu à partir de cellules MDCC‐MSB 1 de bloquer l'effet cytotoxique d'un sérum anti‐MDCC‐MSB 1 dans un test de cytotoxicité (CDAC) dépendant du complément. Cette activité inhibitrice est stable à 45 °C et avec des valeurs de pH entre 6,0 et 8,5 à 4 °C au‐delà de 24 heures et labile à 50 °C au‐delà de 30 minutes. Cet inhibiteur fut précipité par du sulfate d'ammonium 1,37 M à 4 °C et non par du sulfate d'ammonium 0,82 M. Un traitement à la pronase et une oxydation au periodate de sodium ont complètement détruit l'activité inhibitice. Un traitement à l'éther n'a cependant pas modifié cet effet de l'antigène soluble. Les résultats permettent de conclure qu'une glycoprotéine représente ces composants antigéniques.

Propiedades del antígeno célulosuperficial MSB‐1 asociado a los tumores en la enfermedad de Marek

Se examinaron las propiedades de un antígeno superficial asociado al tumor (MATSA) de una línea celular (MDCC‐MSB 1) desarrollada a partir de un linfoma de Marek. Así se estudió en especial la facultad de un antígeno soluble obtenido a partir de células MDCC‐MSB 1, de bloquear la acción citotóxica de un suero anti‐MDCC‐MSB 1 en la prueba de citotoxicidad (CDAC) dependiente del complemento. Esta actividad inhibidora es estable a 45 °C, y con valores de pH entre 6,0 y 8,5 a 4 °C durante 24 horas, mas no a 50 °C durante 30 minutos. La componente antigénica es precipitada por 1,37 M de sulfato amónico a 4 °C, pero no por 0,82 M de sulfato amónico. El tratamiento a base de pronasa y la oxidación con peryodato sódico ocasionó la destrucción total de la actividad inhibidora. Sin embargo, el tratamiento con éter no modificaba esta acción del antígeno soluble. Los resultados permiten inferir que esta componente antigénica está constituída por una glucoproteína.