INFLUENCE OF ULTRAVIOLET MODIFIED WHEY PROTEINS ON THE STABILITY OF THE STABILITY OF THE STABILIZED MILK CLOUD
Authors: РЯЗАНЦЕВА К.А. , ШЕРСТНЕВА Н.Е. , АГАРКОВА Е.Ю. , ЖИЖИН Н.А. 
Published: July 2023

Ультрафиолетовое (УФ) облучение инициирует частичную полимеризацию сывороточных белков моло- ка, способствуя формированию небольших фракций растворимых белковых агрегатов. Цель исследования – оценка формирования структуры,реологических и влагоудерживающих свойств кисломолочных сгустков при сквашивании модифицированных УФ-воздействием растворовконцентратов сывороточных белков (КСБ). Растворы сывороточных белков (СБ) с концентрацией белка 3, 5 и 7% подвергали УФ-облучению в дозах 15, 30 и 45 Дж/мл (254 нм, поток излучения 7,3 Вт, зазор 400 мкм, скорость потока 6,67 мл/с). В полученных растворахоценивали растворимость белка и степень денатурации бета-лактоглобулина. Наибольшие изменения были идентифицированы в растворе СБ с наи- меньшим содержанием сухих веществ (~ 4%, м. д. белка 3%), в котором в диапазоне доз от 0 до 30 Дж/мл прослежива- лось повышение растворимости белка с (93,26 ± 1,2) до (98,48 ± 0,9)% и последующее снижение данного показателя при 45 Дж/мл до (93,7 ±1)%. В исследуемых растворах значения степени денатурации не превышали 25%, что говорит о формировании небольших фракций растворимых агрегатов. В диапазоне доз облучения от 0 до 45 Дж/мл накопле- ние свободных сульфгидрильных групп (более чем в 3 раза)и белковых карбонилов (менее чем в 2 раза) в модифици- рованных растворах СБ носило линейный характер и доказывало формированиеновых ковалентных взаимодействий между мономерами бета-лактоглобулина. При последующем сквашивании растворов СБ образование сгустка было зафиксировано в модельных системах, подвергнутых дозе облучения 30 и 45 Дж/мл. Исследуемые образцы с м. д. белка 5 и 7% демонстрировали отсутствие синерезиса, влагоудерживающую способность более 92% и высокие по- казатели вязкости. На основе полученных данных можно заключить, что технологию УФ-обработки сывороточных белков целесообразно проводить для улучшения структурно-механических характеристик кисломолочных продуктов.

Ultraviolet (UV) irradiation initiates partial polymerization of whey milk proteins, contributing to the formation of small fractions of soluble protein aggregates. The purpose of the study was to assess the formation of the structure, rheological and water-retaining properties of sour-milk clots during the fermentation of solutions of whey protein concentrates (WPC) modified by UV-exposure. Whey protein solutions (SP) with aprotein concentration of 3, 5 and 7% were exposed to UV-irradiation at doses of 15, 30 and 45 J/ml (254 nm, radiation flux 7,3 W, gap 400 μm, flow rate 6,67 ml/ml). Protein solubility and the degree of beta-lactoglobulin denaturation were evaluated in the resulting solutions. The greatest changes were identified in the SB solution with the lowest content of solids (~ 4%, ppm protein 3%), in which, in the dose range from 0 to 30 J/ml, an increase in the solubility of protein c (93,26 ± 1,2) to (98,48 ± 0,9)% and a subsequent decrease in this indicator at 45 J/ml to (93,7 ± 1)%. In the studied solutions, the values of the degree of denaturation did not exceed 25%, which indicates the formation of small fractions of soluble aggregates. In the range of irradiation doses from 0 to 45 J/ml, the accumulation of free sulfhydryl groups (more than 3 times) and protein carbonyls (less than 2 times) in modified SB solutions was linear and proved the formation of new covalent interactions between beta-lactoglobulinmonomers. During the subsequent fermentation of SB solutions, the formation of a clot was recorded in model systems subjected to an irradiation dose of 30 and 45 J/mL. The studied samples with ppm protein 5 and 7% showed no syneresis, water-holding capacity of more than 92% and high viscosity. Based on the data obtained, it can be concluded that it is advisable to carry out the technology of UV-treatment of whey proteins to improve the structural and mechanical characteristics of fermented milk products.