user: 플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드에 대해 설명해 줘.

gpt: **플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드**는 생화학에서 산화환원반응의 조효소이며, 보다 구체적으로 단백질의 보결분자단으로 물질대사에 있어서 몇 가지 중요한 효소 반응에 관여한다. 플라보단백질은 플라빈기를 함유하고 있는 단백질이며, 플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드 또는 플라빈 모노뉴클레오타이드의 형태일 수 있다. 석신산 탈수소효소 복합체의 구성 성분 외에도 α-케토글루타르산 탈수소효소 및 피루브산 탈수소효소 복합체의 구성 성분을 포함하는 많은 플라보단백질들이 있다.

FAD는 플라빈-N-옥사이드, 퀴논, 세미퀴논, 하이드로퀴논의 4가지 서로 다른 산화환원상태로 존재할 수 있다.

user: 플라보단백질은?

gpt: 플라보단백질은 보결분자단으로 FMN 또는 FAD를 가지고 있으며, 이러한 보결분자단은 단단히 묶여 있거나 공유 결합으로 연결될 수 있다. 플라보단백질의 약 5~10% 만이 FAD와 공유 결합으로 연결되어 있고, 이들 효소는 더 강력한 산화환원력을 가지고 있다. 이용가능한 구조 데이터에 기초하여, 알려져 있는 FAD-결합 부위는 200개 이상의 서로 다른 유형으로 분류될 수 있다.

사람에는 90 종의 플라보단백질이 있다. 이 중 약 84%는 FAD를 필요로 하고, 약 16%는 FMN을 필요로 하며, 5가지 단백질은 FAD와 FMN 둘 다를 필요로 한다.

## 탄소-헤테로 원자 결합의 산화

### 탄소-질소
모노아민 산화효소는 노르에피네프린, 세로토닌, 도파민의 이화작용과 관련하여 생물학적으로 중요하기 때문에 광범위하게 연구된 플라보효소이다. 모노아민 산화효소는 이민으로부터 알데하이드 또는 케톤으로 비효소적으로 가수분해함으로써 1차 아민, 2차 아민, 3차 아민을 산화시킨다. 비록 이러한 종류의 효소가 광범위하게 연구되었지만, 그 작용 메커니즘은 여전히 논쟁 중이다. 라디칼 메커니즘과 친핵성 메커니즘의 두 가지 메커니즘이 제안되었다. 라디칼 중간생성물의 존재를 나타내는 스펙트럼 또는 전자 스핀 공명에 대한 증거가 없기 때문에 라디칼 메커니즘은 일반적으로 잘 받아들여지지 않는다. 친핵성 메커니즘은 기질의 친핵성을 증가시킬 것으로 예상되는 2개의 티로신 잔기를 돌연변이시킨 부위 특이적 돌연변이 유발에 의해 지지되기 때문에 보다 더 선호된다.

### 탄소-산소
글루코스 산화효소는 효소 결합 플라빈의 환원과 함께 β-D-글루코스의 D-글루코노--δ-락톤으로의 산화를 촉매한다. 글루코스 산화효소는 각각의 소단위체가 하나의 FAD-분자와 결합하고 있는 호모다이머로 존재한다. 결정 구조는 FAD가 이량체 경계면 근처의 효소의 깊은 곳에 결합한다는 것을 보여준다. 연구에 따르면 FAD를 8-하이드록시-5-카바-5-데자 FAD로 대체했을 때 반응의 입체화학은 플라빈의 전면과 반응하여 결정된다고 나왔다. 회전하는 동안 라디칼 메커니즘을 나타내는 중성 및 음이온 세미퀴논이 관찰된다.

### 탄소-황
프레닐시스테인 분해효소는 단백질 표적에 아이소프레노이드 알데하이드와 유리된 시스테인 잔기를 형성하기 위해 프레닐시스테인의 분해를 촉매한다. FAD는 프레닐시스테인 분해효소에 비공유결합되어 있다. 플라빈의 반응을 보면 많은 메커니즘 연구가 이루어지지 않았지만, 제안된 메커니즘은 아래와 같다. 프레닐 잔기의 C1으로부터 FAD로의 하이드라이드의 전달은 플라빈의 FADH

## 탄소-탄소
UDP-N-아세틸에놀피루빌글루코사민 환원효소는 에놀피루빌-UDP-N-아세틸글루코사민을 UDP-N-아세틸무람산으로의 NADPH-의존성 환원을 촉매하는 효소이다. UDP-N-아세틸에놀피루빌글루코사민 환원효소는 단량체이며, FAD 한 분자를 포함하고 있다. 기질이 생성물로 전환되기 전에 NADPH는 먼저 FAD를 환원시켜야 한다. 일단 NADP

## 티올/이황화물 화학
글루타티온 환원효소는 글루타티온 이황화물을 글루타티온으로의 환원을 촉매한다. 글루타티온 환원효소는 이 반응을 촉진시키기 위해 FAD와 NADPH를 필요로 한다. 먼저 하이드라이드를 NADPH에서 FAD로 전달해야 한다. 환원된 플라빈은 이황화물을 공격하기 위한 친핵체로써 작용할 수 있으며, 이는 C4a-시스테인 부가물을 생성한다. 이 부가물을 제거하면 플라빈-티올레이트 전하이동 복합체가 생성된다.

## 전자전달 반응
마이크로솜의 P450 시스템의 환원효소인 사이토크롬 P450 환원효소에는 FMN과 FAD가 모두 포함되어 있다. 전자는 NADPH에서 사이토크롬 P450 환원효소의 FAD로 전달된 다음 FMN으로 전달되고, 마지막으로 사이토크롬 P450의 헴 보조인자로 전달된다. 환원 적정에서 FMN과 FAD는 모두 중성 세미퀴논으로 존재할 수 있는 것으로 밝혀졌다. 플라빈들은 단지 약 4Å 떨어져 있는데, 이는 전자가 그들 사이에서 직접적으로 전달된다는 것을 시사하고 있다.

미토콘드리아 P450 시스템의 환원효소인 아드레노독신 환원효소는 효소의 FAD-결합 도메인에 박혀있는 FAD를 포함한다.

마이크로솜의 환원효소의 구조와 미토콘드리아 P450 시스템의 환원효소의 구조는 완전히 다르며, 어떠한 상동성도 보이지 않는다.

## 산화환원반응
''p''-하이드록시벤조에이트 하이드록실레이스는 ''p''-하이드록시벤조에이트의 3,4-다이하이드록시벤조에이트로의 산소첨가 반응을 촉매한다. FAD, NADPH 및 산소 분자는 모두 산소첨가 반응에 필요하다. NADPH는 먼저 FAD로 하이드라이드를 전달하여 FADH

## 비산화환원반응
코리슴산 생성효소는 시킴산 경로의 마지막 단계인 코리슴산의 생성을 촉매한다. 코리슴산 생성효소에는 두 가지 부류가 있는데, 둘 다 FMN을 필요로 하지만, 환원제로써 NADPH를 필요로 하는 부류와 필요로 하지 않는 부류가 있다. 코리슴산 생성효소에 대해 제안된 메커니즘은 라디칼들을 포함한다. 라디칼 플라빈은 기질 유사체를 사용하지 않고, 분광학적으로 검출되지 않기 때문에 수명이 짧을 것으로 제안되었다. 그러나 플루오린화 기질을 사용시 중성 플라빈 세미퀴논이 검출되었다.

## 복잡한 플라보효소
글루탐산 생성효소는 α-케토글루타르산을 L-글루탐산으로 전환시키는 반응을 촉매하며, L-글루타민은 이 반응의 질소원으로 작용한다. 모든 글루탐산 생성효소는 철-황 클러스터와 FMN을 함유하는 철-황 플라보단백질이다. 글루탐산 생성효소의 3가지 부류는 글루탐산 생성효소의 아미노산 서열 및 생화학적 특성에 따라 분류된다. 글루탐산 생성효소에는 3가지 부류가 있지만, 이들은 모두 동일한 메커니즘을 통해 작동한다고 믿어지는데, FMN을 먼저 환원시키는 것만 다를 뿐이다. 글루탐산 생성효소는 2개의 글루탐산 분자를 생성하는데, 1개는 글루타민의 가수분해에 의한 것이고, 다른 1개는 FMN에 의해 글루탐산으로 환원되는 α-케토글루타르산을 공격하는 첫 번째 반응에서 생성된 암모니아에 의한 것이다.