**아미노산**은 아미노기(생물학적 조건에서 양성자화된 −NH 형태), 특정한 곁사슬(R기)를 가지고 있는 유기 화합물이다. 그 중 20가지는 고유한 지정된 코돈을 가지고 있고, 나머지 2가지(모든 진핵생물에 존재하는 셀레노시스테인과 일부 원핵생물에 존재하는 피롤리신)는 특수 코딩 메커니즘을 가지고 있다.

아미노산은 핵심적인 구조 작용기의 위치에 따라 알파-아미노산(α-아미노산), 베타-아미노산(β-아미노산), 감마-아미노산(γ-아미노산) 또는 델타-아미노산(δ-아미노산)으로 분류할 수 있다. 다른 분류 범주는 극성, 이온화 및 곁사슬 작용기의 유형과 관련된다. 사람의 근육 및 기타 조직에서 단백질의 형태로서의 아미노산 잔기들은 두 번째로 큰 구성 성분(물이 가장 큼)을 차지한다. 아미노산은 단백질의 잔기로서의 역할 외에도 신경전달물질, 생합성과 같은 여러 과정들에 관여한다. 이는 지구상의 생명체의 출현을 가능하게 하는 데 핵심적인 역할을 한 것으로 생각된다.

아미노산은 그림에 표시된 가상의 "중성" 구조의 관점에서 IUPAC-IUBMB 생화학 명명 공동 위원회에 의해 공식적으로 명명되었다. 예를 들어 알라닌의 계통명은 화학식 에 기반한 2-아미노프로판산이다. IUPAC-IUBMB 생화학 명명 공동 위원회는 이러한 접근 방식을 다음과 같이 정당화했다.

## 역사
1800년대 초에 몇몇 아미노산들이 최초로 발견되었다.

아미노산들의 화학적 범주의 단일성은 1865년에 샤를 아돌프 뷔르츠에 의해 인식되었지만 그는 이것에 대해 특별한 명칭을 부여하지 않았다. 피셔는 이 선형 구조를 "펩타이드"라고 명명했다.

## 일반 구조
그림에 표시된 구조에서 R은 각 아미노산의 특정한 곁사슬을 나타낸다. 카복실기 옆에 있는 탄소 원자를 α-탄소라고 한다. α-탄소에 직접적으로 결합된 아미노기를 가지고 있는 아미노산을 α-아미노산이라고 한다.

### 이성질체
일반적인 천연 형태의 아미노산은 아미노기와 카복실기가 동일한 α-탄소 원자에 결합되어 있기 때문에 α-아미노산이다. 비카이랄성인 글리신을 제외하고 천연 아미노산은 L-입체배치를 가지고 있으며 리보솜에서 번역되는 동안 단백질에서 발견되는 형태는 L-아미노산이다.

아미노산의 입체배치에 대한 L 및 D 규칙은 아미노산 자체의 광학 활성을 따른 것이 아니라 이론산 그 아미노산이 합성될 수 있는 글리세르알데하이드의 이성질체의 광학 활성을 따른 것이다. D-글리세르알데하이드는 우선성, L-글리세르알데하이드는 좌선성이다.

다른 규칙은 (''S'') 및 (''R'') 지정자를 사용하여 절대배치를 지정하는 것이다. 단백질의 거의 모든 아미노산은 α-탄소에 (''S'')가 있고, 시스테인은 (''R'')이며, 글리신은 카이랄성이 아니다.

드물게 D-아미노산 잔기가 단백질에서 발견되며 번역 후 변형으로 L-아미노산으로부터 전환된다.

### 곁사슬
아미노산은 아미노기의 질소 원자가 카복실기 탄소 옆의 탄소 원자인 α-탄소에 결합될 때 α-아미노산으로 지정된다. 아미노산을 분류하는 방법에는 여러 가지가 있다. 그러나 이들은 종종 이 섹션의 머리 부분에 있는 그래픽에 묘사된 것처럼 곁사슬의 극성에 따라 분류된다.

이 단락 아래의 모든 경우에서 값이 아니다.

#### 지방족 곁사슬
여러 곁사슬들은 H와 C만 가지고 있으며 이온화되지 않는다. 해당하는 아미노산들은 다음과 같다(괄호 안에 세 문자 약어 및 한 문자 약어 포함).

#### 극성 중성 곁사슬
두 가지 아미노산은 곁사슬에 하이드록실기를 포함하고 있다. 이들은 정상적인 조건에서 이온화되지 않지만 세린은 세린 프로테에이스에 의한 촉매 작용 동안 탈양성자화된다. 이것은 심하게 교란되는 예이며 일반적인 세린 잔기의 특징은 아니다.

트레오닌은 2개의 카이랄 중심을 가지고 있는데 이는 카이랄성이 아닌 글리신을 제외한 모든 아미노산들이 공유하고 있는 α-탄소의 L(2''S'') 카이랄 중심 뿐만 아니라 β-탄소의 (3''R'') 카이랄 중심을 가지고 있다. 전체 입체화학적 사양은 L-트레오닌이다.

#### 아마이드 곁사슬
다음의 2가지 아미노산은 아마이드 곁사슬을 가지고 있다.

이러한 곁사슬은 정상 범위의 pH에서 이온화되지 않는다.

#### 황 함유 곁사슬
다음의 2가지 아미노산의 곁사슬에는 황 원자가 포함되어 있으며, 그 중 하나는 정상 범위(로 표시됨)에서 이온화되고 다른 하나는 이온화되지 않는다.

#### 방향족 곁사슬
다음의 세 가지 아미노산은 곁사슬에 방향족 고리를 가지고 있다. 이 중 티로신은 정상 범위에서 이온화되며, 다른 2가지는 이온화되지 않는다.

#### 음이온 곁사슬
두 가지 아미노산은 보통의 pH에서 음이온인 곁사슬을 가지고 있다. 이러한 아미노산은 보통 카복실산으로 같이 지칭되지만 가장 적절한 pH 값에서 탈양성자화되기 때문에 보다 정확하게는 카복실산염이라고 한다. 음이온성 카복실산염 작용기는 포유류의 위에서와 같이 pH가 매우 낮은 환경에서 작용하는 펩신과 같은 효소를 제외하고 모든 환경에서 브뢴스테드 염기로 작용한다.

#### 양이온 곁사슬
중성 pH에서 양이온인 곁사슬을 가지고 있는 3가지 아미노산이 있다(히스티딘에는 양이온 및 중성 형태가 모두 존재한다.). 이들은 일반적으로 염기성 아미노산이라고 불리지만, 이 용어는 오해의 소지가 있다. 히스티딘은 중성 pH에서 브뢴스테드산과 브뢴스테드 염기로 작용할 수 있으며, 리신은 브뢴스테드 산으로 작용하며, 아르기닌은 고정된 양전하를 가지며 중성 조건에서 이온화되지 않는다. 히스티디늄(histidinium), 리스늄(lysinium), 아르기니늄(argininium)이라는 명칭이 구조에 대한 더 정확한 명칭이지만 기본적으로 통용되지 않는다.

### 양쪽성 이온
수용액의 적당한 pH에서 아미노산은 양쪽성 이온으로 존재하는데, 즉 하전된 상태에서 –와 –가 둘 다 있는 쌍극자 이온으로 존재하므로 전체 구조는 이다. 생리학적 pH에서 소위 "중성 형태"인 는 측정 가능한 정도로 존재하지 않는다.이 된다. 이것은 포유류의 위 및 리소좀과 같은 산성 환경에서 활성인 펩신과 같은 효소와 관련이 있지만 세포 내 효소에는 크게 적용되지 않는다. 매우 높은 pH에서 아미노기는 탈양성자화되어 를 생성한다.

산과 염기에 대한 다양한 정의가 화학에서 사용되지만 수용액에서 유용한 유일한 정의는 브뢴스테드의 정의이다. 브뢴스테드의 정의에 따르면 산은 다른 화학종에게 양성자를 줄 수 있는 화학종이고 염기는 양성자를 받을 수 있는 화학종이다. 이 기준은 위의 그림에서 그룹에 라벨을 지정하는데 사용된다. 아스파르트산과 글루탐산은 브뢴스테드 염기로 작용하는 주요 그룹이며, 이들을 산성 아미노산(C 말단과 함께)이라고 언급하는 것은 완전히 잘못된 것이며 오해의 소지가 있다. 마찬가지로 소위 염기성 아미노산으로 불리는 아미노산에는 브뢴스테드 산과 염기로 둘 다 작용하는 하나(히스티딘), 주로 브뢴스테드 산으로 작용하는 하나(리신), 고정된 양전하를 가지고 있어서 일반적으로 산-염기 거동과 관련이 없는 하나(아르기닌)가 포함된다. 또한 중성 pH에서 주로 산으로 작용하는 티로신과 시스테인은 보통 일반적인 분류에서 잊혀진다.

### 등전점
전하를 띠지 않는 곁사슬이 있는 아미노산의 경우 두 p''K'')로 계산할 수 있다.

하전된 곁사슬이 있는 아미노산의 경우 곁사슬의 p''K''

글루탐산(아스파르트산과 유사) 뿐만 아니라 양전하로 하전된 곁사슬을 가지고 있는 시스테인, 히스티딘, 리신, 티로신, 아르기닌을 포함한 이온화가 가능한 곁사슬을 가지고 있는 다른 아미노산에도 유사한 고려 사항이 적용된다.

아미노산은 전기영동시 등전점에서 이동성이 0이지만, 이러한 움직임은 단일 아미노산에서 보다 펩타이드와 단백질에서 더 일반적으로 이용된다. 양쪽성 이온은 등전점에서 최소 용해도를 가지며 일부 아미노산들(특히 비극성 곁사슬을 가지고 있는 아미노산 포함)은 pH를 필요한 등전점으로 조정하여 물에 침전시켜 분리할 수 있다.

## 물리화학적 특성
20가지의 표준 아미노산은 특성에 따라 분류할 수 있다. 특성을 결정하는 중요한 요소로는 전하, 친수성, 소수성, 크기, 작용기 등이 있다. 아미노산 잔기에 대한 다양한 소수성 척도가 있다.

일부 아미노산은 다른 시스테인 잔기에 대한 공유 결합인 이황화 결합을 형성할 수 있는 시스테인, 폴리펩타이드 골격에 대한 고리형 구조를 형성하는 프롤린, 다른 아미노산들보다 더 유연한 글리신과 같은 특별한 특성을 가지고 있다.

또한 글리신과 프롤린은 진핵생물 및 원핵생물 단백질의 복잡성이 낮은 영역 내에서 매우 풍부한 반면 시스테인, 페닐알라닌, 트립토판, 메티오닌, 발린, 류신, 아이소류신과 같은 반응성이 높거나 복잡하거나 소수성 아미노산의 경우 반대(과소 표현됨)가 관찰되었다.

많은 단백질들은 다양한 번역 후 변형을 거치면서 추가적인 작용기들이 아미노산의 곁사슬에 부착된다. 일부 번역 후 변형에서 소수성 지질단백질,

### 표준 아미노산의 약어 및 특성에 관한 표
비록 한 문자 약어가 표에 표시되어 있지만 IUPAC-IUBMB는 "한 문자 약어의 사용은 긴 서열을 비교할 때로 제한되어야 함"을 권장하고 있다.

일부 생물종에서는 일반적으로 종결 코돈으로 해석되는 코돈에 의해 암호화되는 두 가지 추가적인 아미노산이 있다.

특정 아미노산 코드 외에도 플레이스홀더는 펩타이드 또는 단백질의 화학적 또는 결정학적 분석이 잔기의 정체를 확실하게 결정할 수 없는 경우에 사용된다. 이들은 또한 보존된 단백질 서열 모티프를 요약하는 데 사용된다. 유사한 잔기의 세트를 나타내는 단일 문자의 사용은 축퇴 염기에 대한 약어 코드의 사용과 유사하다.

**Unk**는 때때로 **Xaa** 대신 사용되지만 덜 표준적이다.

**Ter** 또는 ***** (종결에서)는 종결 코돈이 존재할 때 단백질의 돌연변이 표기법으로 사용된다.

또한 많은 비표준 아미노산에는 특정 코드가 있다. 예를 들어 보르테조밉 및 MG132와 같은 여러 펩타이드 약물들은 인공적으로 합성되며 특정 코드가 있는 보호기를 유지한다. 보르테조밉은 Pyz–Phe–boroLeu이고 MG132는 Z–Leu–Leu–Leu–al이다. 단백질 구조의 분석을 돕기 위해 광반응성 아미노산 유사체를 사용할 수 있다. 여기에는 포토류신(pLeu)과 포토메티오닌(pMet)이 포함된다.

## 생화학에서의 생성 및 기능
카복실기 옆의 α-탄소 원자에 아미노기가 부착된 아미노산은 단백질 합성에 참여하기 때문에 생물체에서 중요한 역할을 한다. 이들은 모두 L-입체 이성질체("왼손" 거울상 이성질체)이지만 일부 D-아미노산("오른손" 거울상 이성질체)는 세균 피막, 신경조절물질(D-세린) 및 일부 항생제에서 발견된다.

많은 단백질생성성 아미노산 및 단백질비생성성 아미노산은 생물학적 기능을 가지고 있다. 예를 들어 사람의 뇌에서 글루탐산(표준 아미노산) 및 γ-아미노뷰티르산은 각각 주요 흥분성 신경전달물질 및 억제성 신경전달물질이다. 결합 조직인 콜라겐의 주성분인 하이드록시프롤린은 프롤린으로부터 합성된다. 글리신은 적혈구에서 사용되는 포르피린 생합성의 전구체이다. 카르니틴은 지질 수송에 사용된다. 9가지의 단백질생성성 아미노산은 인체에서 다른 화합물로부터 생성할 수 없어서 음식물을 통해 섭취해야 하기 때문에 필수 아미노산이라고 불린다. 다른 아미노산들은 특정 연령이나 의학적 상태에 대해 조건부로 필수적일 수 있다. 필수 아미노산도 생물종에 따라 다를 수 있다. 생물학적 중요성 때문에 아미노산은 영양에 중요하며 일반적으로 영양 보충제, 비료, 사료 및 식품 산업에 사용된다. 산업적 용도로는 약물, 생분해성 플라스틱 및 카이랄성 촉매 생산 등이 있다.

### 단백질생성성 아미노산
아미노산은 단백질의 전구체이다. 아미노산들은 탈수 축합 반응에 의해 서로 결합하여 펩타이드라고 하는 짧은 중합체 사슬이나 폴리펩타이드 또는 단백질이라고 하는 더 긴 중합체 사슬을 형성한다. 이들 사슬은 선형이고 가지가 없으며 각 아미노산 잔기들이 서로 펩타이드 결합에 의해 연결되어 있다. 자연에서 유전 물질인 DNA 및 RNA에 의해 암호화된 단백질을 만드는 과정을 번역이라고 하며, 리보솜이라고 하는 리보자임에 의해 신장되는 단백질에 아미노산이 단계적으로 첨가된다. 아미노산이 첨가되는 것은 생물의 유전자 중 하나의 RNA 사본인 mRNA 주형의 유전 부호에 따른다.

22가지 아미노산은 폴리펩타이드에 자연적으로 통합되며 단백질생성성 아미노산 또는 천연 아미노산이라고 불린다. 이 중 20가지는 보편적인 유전 부호에 의해 암호화된다. 나머지 2가지인 셀레노시스테인과 피롤리신은 독특한 합성 메커니즘에 의해 단백질에 통합된다. 셀레노시스테인은 번역되는 mRNA에 SECIS 요소가 포함될 때 단백질에 통합되며 UGA 코돈은 종결 코돈 대신 셀레노시스테인을 암호화하게 된다.

여러 독립적인 진화 연구들에 따르면 글리신, 알라닌, 아스파르트산, 발린, 세린, 프롤린, 글루탐산, 류신, 트레오닌은 초기 유전 부호를 구성하는 아미노산의 부류에 속할 수 있는 반면 시스테인, 메티오닌, 티로신, 트립토판, 히스티딘, 페닐알라닌은 유전 부호에 나중에 추가된 아미노산의 부류로 구분할 수 있다.

### 표준 아미노산 및 비표준 아미노산
보편적인 유전 부호의 코돈에 의해 직접적으로 암호화되어 있는 20가지의 아미노산들을 표준 아미노산이라고 한다. 메티오닌의 변형된 형태인 ''N''-폼일메티오닌은 보통 세균, 미토콘드리아 및 엽록체에서 단백질의 맨 첫 번째 아미노산으로 메티오닌 대신에 사용된다. 이 외의 다른 아미노산들은 비표준 아미노산이라고 한다. 대부분의 비표준 아미노산은 단백질비생성성 아미노산이지만, 그 중 2가지는 단백질생성성 아미노산이다. 이 두 가지 아미노산은 보편적인 유전 부호에 의해 암호화되지 않은 정보를 이용하여 번역 과정에서 단백질에 통합될 수 있다.

이 두 가지 비표준 단백질생성성 아미노산은 셀레노시스테인(대부분의 진핵생물 뿐만 아니라 많은 원핵생물에 존재하지만 DNA에 의해 직접적으로 암호화되어 있지는 않음)과 피롤리신(일부 고세균 및 적어도 하나의 세균에서만 발견됨)이다. 이러한 비표준 아미노산의 단백질로의 통합은 드물다. 예를 들어 사람의 25가지 단백질은 1차 구조에 셀레노시스테인을 포함하며

''N''-폼일메티오닌은 일반적으로 별도의 단백질생성성 아미노산이 아난 메티오닌의 한 형태로 간주된다. 자연에서 발견되지 않는 코돈-tRNA 조합은 또한 유전 부호를 확장하고 단백질비생성성 아미노산을 포함하는 알로단백질로 알려진 새로운 단백질을 형성하는 데 사용될 수 있다.

### 단백질비생성성 아미노산
22가지의 단백질생성성 아미노산 외에도 많은 단백질비생성성 아미노산들이 알려져 있다. 이들은 단백질에서 발견되지 않거나 세포의 번역 체계에 의해 직접적으로 분리되어 생성되지 않는다(예: 하이드록시프롤린 및 셀레노메티오닌).

단백질에서 발견되는 단백질비생성성 아미노산은 번역 후 변형에 의해 형성된다. 이러한 변형은 보통 단백질의 기능이나 조절에 필수적이다. 예를 들어 글루탐산의 카복실화는 칼슘 양이온과 더 잘 결합하게 하고,

일부 단백질비생성성 아미노산은 단백질에서 발견되지 않는다. 예로는 2-아미노아이소뷰티르산 및 신경전달물질인 γ-아미노뷰티르산이 있다. 단백질비생성성 아미노산은 표준 아미노산의 대사 경로에서 대사 중간생성물로 종종 생성된다. 예를 들어 오르니틴과 시트룰린은 아미노산 분해 대사의 일부인 요소 회로에서 생성된다(아래 참조).

### 사람의 영양에서
20가지 표준 아미노산은 음식물로부터 인체로 흡수되면 단백질, 기타 생체분자들을 합성하는 데 사용되거나 에너지원으로 사용되기 위해 암모니아와 이산화 탄소로 산호된다.

### 비단백질 기능
사람에서 단백질비생성성 아미노산은 신경전달물질인 γ-아미노뷰티르산(GABA)의 생합성과 같은 대사 중간생성물로서 중요한 역할을 한다. 많은 아미노산들이 다음의 예와 같은 다른 분자들을 합성하는 데 사용된다.

일부 비표준 아미노산은 식물의 초식동물에 대한 방어 수단으로 사용된다. 특히 카나발리아 글라디아타(''Canavalia gladiata'')에서 다량으로 발견된다. 이 화합물은 티로신의 유사체이며, 이러한 식물을 뜯어먹는 동물을 독살시킬 수 있다.

## 산업에서의 용도
아미노산은 산업에서 다양한 용도로 사용되지만 주요 용도는 동물 사료의 첨가제이다. 대두와 같은 이러한 사료의 많은 벌크 성분은 수준이 낮거나 일부 필수 아미노산이 부족하기 때문에 아미노산을 필요로 한다. 리신, 메티오닌, 트레오닌, 트립토판은 이러한 사료의 생산에서 상당히 중요하다. 이러한 산업에서 아미노산은 또한 보충제에서 무기 염류 흡수를 개선하기 위해 금속 양이온을 킬레이트화하는 데 사용되며, 이는 이러한 동물의 건강이나 생산성을 향상시키는 데 필요할 수 있다.

식품 산업은 또한 아미노산, 특히 향미 증강제로 사용되는 글루탐산과 저칼로리 인공 감미료로 사용되는 아스파르탐(아스파르틸페닐알라닌 1-메틸 에스터)의 주요 소비처이다.

아미노산의 킬레이트화 능력은 철 황백증과 같은 무기 염류 결핍을 개선하기 위해 식물에 무기 염류 전달을 촉진하기 위한 용도로 농업용 비료에 사용되었다. 이 비료는 또한 결핍이 발생하는 것을 방지하고 식물의 전반적인 건강을 개선하는 데 사용된다. 나머지 아미노산들은 의약품 및 화장품의 합성에 사용된다.

유사하게 일부 아미노산 유도체들은 제약 산업에서 사용된다. 예로는 우울증의 실험적 치료에 사용되는 5-하이드록시트립토판(5-HTP),

### 확장된 유전 부호
2001년부터 40가지의 비천연 아미노산들이 단백질에 추가되어 고유한 코돈(리코딩)을 생성하고 이에 상응하는 다양한 물리화학적 및 생물학적 특성을 지닌 tRNA와 아미노아실-tRNA 합성효소의 쌍을 생성하여 단백질의 구조 및 기능을 탐색하거나 신규 또는 강화된 단백질을 생성하는 도구로 사용된다.

### 널로머
널로머는 이론상 아미노산을 암호화하고 있는 코돈이지만 자연에서 이 코돈을 사용하여 다른 아미노산을 사용하는 것에 대한 선택적 편향이 있다. 예를 들어 세균은 아르기닌에 대한 코돈으로 AGA 대신 CGA를 사용하는 것을 선호한다.

### 화학적 빌딩 블록
아미노산은 저비용 공급 원료로서 중요하다. 이들 화합물은 거울상 이성질체의 순수한 빌딩 블록으로서 카이랄 풀 합성에 사용된다.

아미노산은 비대칭 수소화 반응과 같은 전구체 카이랄 촉매로 조사되었지만 상업적 응용은 존재하지 않는다.

### 생분해성 플라스틱
아미노산은 환경 친화적인 포장재와 약물 전달 및 보철 임플란트에 활용되는 생분해성 고분자의 구성 요소로 간주되어 왔다. 용해도와 금속 이온을 킬레이트화하는 능력으로 인해 폴리아스파르트산은 생분해성 스케일링 방지제 및 부식 방지제로도 사용되고 있다.

## 합성

### 화학 합성
아미노산의 상업적 생산은 일반적으로 탄소원으로 포도당을 사용하여 개별 아미노산을 과잉 생산하는 돌연변이 세균에 의존한다. 일부 아미노산은 합성 중간생성물의 효소적 전환으로 생성된다. 예를 들어 2-아미노싸이아졸린-4-카복실산은 L-시스테인의 산업적 합성에서의 중간생성물이다. 아스파르트산은 분해효소를 사용하여 푸마르산에 암모니아를 첨가하여 생성된다.

### 생합성
식물에서 질소는 먼저 미토콘드리아에서 α-케토글루타르산과 암모니아로부터 형성된 글루탐산 형태의 유기 화합물로 동화된다. 다른 아미노산의 경우 식물은 아미노기를 글루탐산에서 다른 α-케토산으로 전이시키기 위해 아미노기전이효소를 사용한다. 예를 들어 아스파르트산 아미노기전이효소는 글루탐산과 옥살로아세트산을 α-케토글루타르산과 아스파르트산으로 전환시킨다. 다른 생물들도 아미노산 합성을 위해 아미노기전이효소를 사용한다.

비표준 아미노산은 일반적으로 표준 아미노산의 변형을 통해 형성된다. 예를 들어 호모시스테인은 황전환 경로를 통해 또는 대사 중간생성물인 ''S''-아데노실메티오닌을 통한 메티오닌의 탈메틸화에 의해 형성되는 반면, 하이드록시프롤린은 프롤린의 번역 후 변형에 의해 만들어진다.

미생물과 식물은 흔하지 않는 많은 아미노산들을 합성한다. 예를 들어 일부 미생물들은 2-아미노아이소뷰티르산 및 알라닌의 황화물 가교 유도체인 란티오닌을 생성한다. 이 두 가지 아미노산은 모두 알라메티신과 같은 펩타이드성 란티바이오틱스에서 발견된다.

## 반응
아미노산은 구성 작용기의 예상되는 반응을 겪는다.

### 펩타이드 결합의 형성
한 아미노산의 아미노기와 다른 아미노산의 카복실기가 반응하여 펩타이드 결합을 형성하여 결합될 수 있다. 이러한 아미노산들의 중합 반응을 통해 단백질이 생성된다. 두 개의 아미노산이 펩타이드 결합으로 연결될 때 물이 생성된다. 세포에서 이 반응은 직접적으로 일어나지 않는다. 대신에 아미노산은 먼저 에스터 결합을 통해 tRNA 분자에 부착되어 활성화된다. 이 아미노아실-tRNA는 아미노아실-tRNA 합성효소에 의해 수행되는 ATP 의존성 반응으로 생성된다. 이러한 메커니즘의 결과로 리보솜에 의해 만들어지는 모든 단백질들은 N-말단에서 시작하여 C-말단 쪽으로 합성된다.

그러나 모든 펩타이드 결합들이 이런 방식으로 형성되는 것은 아니다. 몇몇 경우에 펩타이드는 특정 효소에 의해 합성된다. 예를 들어 트라이펩타이드인 글루타티온은 산화 스트레스에 대한 세포 방어의 필수적인 부분이다. 이 펩타이드는 유리 아미노산으로부터 두 단계로 합성된다.

화학에서 펩타이드는 다양한 반응에 의해 합성된다. 고체상 펩타이드 합성에서 가장 많이 사용되는 것 중 하나는 아미노산의 방향족 옥심 유도체를 활성화 단위로 사용하는 것이다. 이들은 고체 수지 지지체에 부착된 신장되는 펩타이드 사슬에 순서대로 첨가된다.

작용기의 조합은 아미노산이 금속-아미노산 킬레이트에 대한 효과적인 다좌 리간드가 될 수 있도록 한다. 또한 아미노산의 다양한 곁사슬들은 화학 반응을 겪을 수 있다.

### 이화작용
아미노산 분해는 보통 아미노기를 α-케토글루타르산으로 전이시켜 글루탐산을 생성하는 과정에서 탈아미노화를 수반한다. 이 과정에는 보통 아미노산 합성 동안 아미노화에 사용되는 것과 동일한 아미노기전이효소가 사용된다. 많은 척추동물에서 아미노기는 요소 회로를 통해 제거되고 요소의 형태로 배설된다. 아미노산 분해에서 요소 대신에 요산이나 암모니아를 생성할 수도 있다. 예를 들어 세린 탈수효소는 세린을 피루브산과 암모니아로 전환한다. 하나 이상의 아미노기를 제거한 후 아미노산의 나머지 부분은 때때로 새로운 아미노산을 합성하는 데 사용되거나 또는 오른쪽 그림에서 자세히 설명된 대로 해당과정이나 시트르산 회로로 들어가 에너지로 사용될 수 있다.

### 착물 형성
아미노산은 전이 금속 아미노산 착물을 형성하는 두 자리 리간드이다.

## 화학적 분석
유기물의 총 질소 함량은 주로 단백질의 아미노기에 의해 결정된다. 총 켈달 질소는 일반적으로 폐수, 토양, 식품, 사료 및 유기물의 분석에 널리 사용되는 질소 측정법이다. 이름에서 알 수 있듯이 켈달법이 적용된다. 더 민감한 방법을 사용할 수도 있다.