(2''R'')-2,6-diaminohexanoic acid (D-lysine)
D-lysine

**리신** (기호: **Lys** or **K**)은 단백질의 생합성에 사용되는 α-아미노산이다. 리신은 α-아미노기(생물학적 조건에서 양성자화된 −NH)를 포함하고 있다. 리신은 염기성 양전하(생리학적 pH에서), 지방족 아미노산으로 분류된다. 리신은 AAA, AAG 코돈에 의해 암호화되어 있다. 거의 모든 다른 아미노산들과 마찬가지로 α-탄소는 카이랄성이며, 리신은 2가지 거울상 이성질체 또는 2가지를 모두 포함하는 라세미 혼합물을 나타낼 수 있다. 이 문서에서 리신은 생물학적으로 활성인 거울상 이성질체인 L-리신을 의미하며, 여기서 α-탄소는 ''S'' 입체배치이다.

인체는 리신을 합성할 수 없다. 리신은 사람에서 필수 아미노산이며, 따라서 식사를 통해 섭취해야 한다. 리신을 합성하는 생물에서는 두 가지 주요 생합성 경로인 다이아미노피멜산 경로 및 α-아미노아디프산 경로가 존재하며, 이들 경로는 별개의 효소와 기질을 사용하고 다양한 생물에서 발견된다. 리신의 이화작용은 여러 대사 경로들 중 하나를 통해 일어나며, 이 중 가장 일반적인 경로는 사카로핀 경로이다.

리신은 사람에서 여러 역할들, 가장 중요하게는 단백질 생성 뿐만 아니라 콜라겐 폴리펩타이드의 가교 형성, 필수 미네랄 영양소의 흡수, 지방산 대사의 핵심적인 화합물인 카르니틴의 생성에서도 역할을 한다. 리신은 또한 종종 히스톤 변형에 관여하기 때문에 후성유전체에 영향을 미친다. ε-아미노기는 종종 수소 결합에 참여하고 촉매 작용의 일반 염기로 사용된다. ε-아미노기는 카복실기와 결합하고 있는 α-탄소로부터 4번째 탄소에 부착된다.

여러 생물학적 과정에서 리신의 중요성으로 인해 리신이 부족하면 결합 조직의 결함, 지방산 대사의 장애, 빈혈 및 전신 단백질 에너지 결핍을 비롯한 여러 질병 상태가 발생할 수 있다. 대조적으로 비효율적인 이화작용으로 인한 과도한 리신은 심각한 신경 질환을 유발할 수 있다.

리신은 1889년에 독일의 생화학자 페르디난트 하인리히 에드문트 드레흐셀(Ferdinand Heinrich Edmund Drechsel)에 의해 우유의 카제인 단백질에서 처음으로 분리되었다.

## 생합성
리신 합성에 대한 두 가지 경로가 자연계에서 확인되었다. 다이아미노피멜산(DAP) 경로는 아스파르트산 유도 생합성 패밀리에 속하며, 트레오닌, 메티오닌 및 아이소류신의 합성에도 관여한다.

다이아미노피멜산 경로는 원핵생물과 식물 모두에서 발견되며 다이하이드로다이피콜린산 생성효소(DHDPS) 에 의해 시작되어 아스파르트산 유래 L-아스파르트산 세미알데하이드 및 피루브산 간의 축합 반응을 통해 (4''S'')-4-하이드록시-2,3,4,5-테트라하이드로-(2''S'')-다이피콜린산(HTPA)을 생성한다.

α-아미노아디프산 경로는 L-리신 합성을 위한 대사 중간생성물인 α-아미노아디프산을 통한 α-케토글루타르산과 아세틸-CoA의 축합을 포함한다. 이 대사 경로는 여러 효모 종과 원생생물 및 고등 균류에 존재하는 것으로 밝혀졌다. 그러나 이러한 변이 경로에 관여하는 효소는 추가적인 검증이 필요하다.

## 분해
다른 모든 아미노산들과 마찬가지로 리신의 분해는 식이 리신의 섭취 또는 세포 내 단백질의 분해로부터 시작된다. 리신의 분해는 또한 유리 리신의 세포 내 농도를 조절하고 과도한 유리 리신의 독성 효과를 방지하기 위해 정상 상태를 유지하는 수단으로 사용된다.

## 영양가
리신은 사람에서 필수 아미노산이다.

곡물의 리신의 양이 제하되어 있다는 것을 감안하여 유전자 변형을 통해 리신의 함량이 증가될 수 있을 것이라고 오랫동안 추측되어 왔다.

### 식이 공급원
리신의 좋은 공급원으로는 계란, 육류, 콩, 완두, 치즈(특히 파르미자노 레자노), 특정 생선(대구 및 정어리 등)과 같은 고단백 식품들이 있다.

단백질 1 g당 최소 51 mg의 리신을 포함하고 있다면(단백질이 5.1%의 리신을 포함하도록) 식품에 충분한 양의 리신이 있는 것으로 간주된다. 이와 같이 L-리신 HCl 1.25 g에는 L-리신 1 g이 함유되어 있다.

## 생물학적 역할
리신의 가장 일반적인 역할을 단백질 생성에 참여하는 것이다. 리신은 종종 단백질의 구조에서 중요한 역할을 한다. 리신의 곁사슬은 한쪽 끝에 양전하를 띤 작용기와 골격에 가까운 긴 소수성 탄소 꼬리를 포함하고 있기 때문에 리신은 다소 양친매성으로 간주된다. 이러한 이유로 리신은 수용성 환경과 상호작용할 수 있는 용매 채널 및 단백질 외부에서도 더 일반적으로 묻혀 있는 상태로 발견된다.

리신의 두 번째 주요 역할은 히스톤 변형을 통한 후성유전적 조절이다. 다양한 변형은 유전자가 활성화되거나 억제될 수 있는 유전자 발현의 조절에서 하류 효과를 가지게 할 수 있다.

리신은 또한 결합 조직의 구조 단백질, 칼슘의 항상성, 지방산 대사를 포함한 다른 생물학적 과정에서 중요한 역할을 하는 것으로 알려져 있다.

로돕신과 같은 옵신 및 시각 옵신에서 레티날은 보존된 리신 잔기와 함께 시프 염기를 형성하고 빛과 레티닐리덴기의 상호작용은 색각에서 신호 변환을 유발한다.

### 논쟁의 여지가 있는 역할
리신이 정맥 내 또는 경구 투여될 때 성장 호르몬의 방출을 상당히 증가시킬 수 있다는 논의가 오랫동안 있어 왔다.

단순포진 바이러스(HSV) 단백질은 이들이 감염시키는 세포의 단백질보다 아르기닌이 풍부하고 리신이 부족하기 때문에 리신 보충제가 치료제로 사용할 수 있는지 여부가 시도되었다. 이들 두 가지 아미노산은 장에서 흡수되고 콩팥에서 재흡수되며 동일한 아미노산 수송체에 의해 세포로 이동되기 때문에 이론상 풍부한 리신은 바이러스 복제에 사용할 수 있는 아르기닌의 양을 제한한다.

## 질병에서의 역할
리신과 관련된 질병은 리신의 하류 처리, 즉 단백질로의 통합 또는 대체 생체분자로의 변형의 결과이다. 콜라겐에서 리신의 역할은 위에서 설명했듯이 콜라겐 펩타이드의 가교 형성에 관여하는 리신과 하이드록시리신의 결핍은 결합 조직의 질병 상태와 관련이 있다.

고리신혈증은 소변에 다량의 리신이 발견된다.

## 동물 사료에 리신의 사용
동물 사료용 리신의 생산은 2009년에 거의 700,000톤에 달하는 주요 글로벌 산업이며, 시장 가치는 12억 2천만 유로(€) 이상이다. 그러나 옥수수가 가금류 및 돼지 사료로 사용될 때 주요 환경 비용은 인산염에 의한 오염이다.

리신은 주로 당류를 기반으로 미생물 발효에 의해 산업적으로 생산된다. 유전공학에서는 생산 효율을 높이고 다른 기질로부터 리신을 합성할 수 있는 세균 균주를 적극적으로 얻으려고 애쓰고 있다.

## 대중문화에서
1993년의 영화 쥬라기 공원(1990년의 마이클 크라이튼의 동명의 소설을 원작으로 함)에서는 조작된 영양요구변이체의 한 예로 리신을 생산할 수 없도록 유전적으로 변형된 공룡들이 묘사된다.

1996년에 리신은 미국 역사상 가장 큰 가격 담합 사건에서 초점이 되었다. 아처 대니얼스 미들랜드 컴퍼니는 1억 달러의 벌금을 냈고, 경영진 중 3명은 유죄 판결을 받고 복역했다. 또한 가격 담합 사건에서 일본 기업 2곳과 한국 기업(세원)이 유죄 판결을 받았다.