Judul: Konformasi Enzim Lipase T1 Pada Pelarut Alkohol Dikaji Dengan Teknik Simulasi Dinamika Molekul Enzim
Abstrak: Lipase T1 (Geobacilus zalihae) secara ekstensif dipelajari dalam produksi biodiesel. Secara umum enzim lipase dapat dimanfaatkan dalam pembuatan deterjen, surfaktan, pangan, produk farmasi, kosmetik, industri kertas, dan nutrisi. Tujuan penelitian ini adalah untuk mempelajari kestabilan konformasi secara komputasi enzim Lipase T1 pada pelarut metanol dan etanol. Simulasi dinamika molekul dilakukan dengan mengamati energi konformasi enzim lipase T1 pada pelarut yang digunakan. Simulasi dinamika molekul lipase T1 dilakukan menggunakan perangkat lunak Ambertools12 pada suhu 300 K. Parameter yang digunakan untuk membandingkan stabilitas enzim lipase T1 dalam berbagai pelarut adalah dengan melihat nilai RMSD (Root Mean Square Deviation), SASA (Solvent Accessible Surface Area), Rg (Radius of Gyration), RMSF (Root Mean Square Fluctuation), Energi Konformasi dan Struktur Sekunder. Simulasi dinamika molekul yang dilakukan pada ketiga pelarut menunjukkan bahwa lipase pada etanol dan metanol lebih kaku atau kurang fleksibel karena lebih banyak saltbridge yang terikat kuat di etanol dan metanol dibanding air. Lipase harus fleksibel pada saat aktif. Sehingga dapat disimpulkan keadaan yang terlalu kaku akan mengurangi fungsi lipase. Enzim lipase Geobacilus zalihae butuh fleksibilitas dalam berbagai pelarut. Untuk analisis struktur sekunder lipase T1 pada pelarut etanol dan metanol tidak terjadi banyak perubahan struktur beta-sheet dan alpa-helix yang signifikan atau tidak terjadi kerusakan struktur enzim lipase T1 pada pelarut yang digunakan. Pelarut organik tidak begitu mempengaruhi komposisi alpahelix dan beta-sheet nya. Diharapkan hasil penelitian ini dapat memberikan saran rancangan penelitian yang dapat diimplementasikan pada laboratorium basah (wet experiment).
Keyword: Biodiesel, enzim Lipase Geobacilus zalihae, pelarut alkohol, simulasi dinamika molekul, transesterifikasi.

Judul: Site-Directed Mutagenesis Lid Region Lipase Geobacillus stearothermophilus T1.2RQ Based on Dynamics Simulation Molecular
Abstrak: Lipase T1.2 dari Geobacillus stearothermophillus merupakan salah satu enzim termostabil yang mampu menghidrolisis ikatan ester karboksil pada komponen minyak menghasilkan gliserol dan asam lemak bebas. Struktur lipase T1.2 yang menarik terdapat pada bagian lid region yang berfungsi untuk aktivasi antarmuka dalam berbagai media pelarut. Penelitian ini bertujuan untuk memprediksi pergerakan molekul protein mutan menggunakan analisis komputasi yang dapat meningkatkan interaksi enzim dan substrat dalam pelarut. Pemilihan residu mutasi pada struktur lid region ditentukan berdasarkan stabilitas protein menggunakan simulasi dinamika molekuler. Konstruksi mutan lipase dalam plasmid pET-28a menggunakan metode quick change PCR untuk substitusi residu asam amino. Hasil simulasi dinamika molekuler menunjukan nilai RMSD protein mutan A190S dalam pelarut air memiliki pergerakan molekul yang lebih stabil dibandingkan mutan D182I. Pergerakan nilai RMSD mutan A190S dan D182I dalam pelarut campuran yang terdiri dari air, metanol, asam palmitat dan asam oleat memperlihatkan pergerakan molekul yang rendah. Aktivitas relatif hidrolitik mutan A190S dalam substrat minyak kelapa sawit mengalami peningkatan sebesar 9%, sedangkan mutan D182I mengalami penurunan yang signifikan sebesar 33%. Pada aktivitas relatif esterifikasi pembentukan ester asam lemak mutan D182I mengalami penurunan sebesar 53%. Stabilitas protein mutan sangat berkorelasi dengan aktivitas relatif lipase dalam interaksi dengan substrat. Simulasi dinamika molekul dalam sistem pelarut polar dapat memprediksi stabilitas molekul lipase yang dapat meningkatkan aktivitas hidrolitik untuk mendegradasi lipid., T1.2 lipase from Geobacillus stearothermophilus is a thermostable enzyme capable of hydrolyzing carboxyl ester bonds of lipids to produce glycerol and free fatty acids. One important feature of the T1.2 lipase structure is the lid region, which plays role in interfacial activation in various solvents. This study aims to investigate the association between the in-silico molecular dynamics of mutant T1.2RQ lipase harboring subsequent point mutations in the lid region and their enzymatic activities. Selection of mutation residues in the lid region structure was determined based on protein structure stability using molecular dynamics simulations. Lipase mutant construction in pET-28a plasmid using quick change PCR method for amino acid residue substitution. Molecular dynamics simulation from several parameters of RMSD, RMSF and radius of gyration showed that the mutant T1.2RQ-A190S protein in SOL-A (water solvent) had more stable molecular movement than the mutant T1.2RQ-D182I. Movement of mutant proteins T1.2RQ-A190S and T1.2RQ-D182I in a SOL-B consisting of water, methanol, palmitic acid and oleic acid showed low molecular movement. The relative hydrolytic activity of mutant T1.2RQ-A190S in palm oil substrate increased 9%, while the mutant D182I decreased significantly 33%. In relative activity of esterification, formation of mutant T1.2RQ-D182I fatty acid esters decreased 53%. The stability of mutant proteins is highly correlated with the relative activity of the lipase in the interaction with the substrate. Molecular dynamics simulations in polar solvent systems can predict the stability of lipase molecules that can increase hydrolytic activity for degrading lipids.
Keyword: Lid region, Lipase T1.2RQ, Modifikasi protein, Simulasi dinamika molekuler

Judul: Ornithonyssus Bursa (Berlese, 1888) Famili Macronyssidae yang Menyerang Unggas Dan Penaggulangannnya
Abstrak: Ornithonyssus bursa adalah tungau penghisap darah pada unggas di daerah tropis dan subtropis. Tungau ini relatif kecil, dengan panjang tubuh antara 700-1000 mikron dan lebarnya 250-490 mikron. Tubuhnya bulat berwarna coklat kekuningan sebelum menghisap darh dan berwarna merah setelah menghisap darah dari induk semangnya.
Keyword: