Judul: Pengembangan Wisata Alam di Gunung Salak Endah, Kabupaten Bogor.
Abstrak: Gunung Salak Endah termasuk dalam bagian Taman Nasional Gunung Halimun Salak, sehingga pengelolaannya berada di bawah naungan Balai Taman Nasional Gunung Halimun Salak. Obyek wisata yang ada di kawasan ini terdiri dari pemandian air panas, curug (air terjun), bumi perkemahan, kawah dan obyek pemandangan. Penelitian ini bertujuan untuk menyusun pengembangan wisata alam di Gunung Salak Endah dengan menganalisis akomodasi, aksesibilitas, sarana dan prasarana obyek wisata. Hasil penelitian menunjukan terdapat 14 obyek yang ditemukan di Gunung Salak Endah yaitu Air Panas Ciparay, Curug Seribu, Curug Kondang, Curug Goa Lumut, Curug Pangeran, Curug Ngumpet, Curug Cihurang, Curug Batu Ngampar, Curug Cigamea, Curug Nangka, Bumi Perkemahan Gunung Bunder, Kawah Ratu, Puncak Mustika Manik, dan Ranggon Hill. Sedangan obyek prioritas yang termasuk dalam klasifikasi sangat potensial yaitu Curug Nangka, Curug Kondang, Curug Pangeran, Curug Goa Lumut dan Curug Ngumpet diutamakan untuk pengembangannya. Pengembangan yang dapat dilakukan diantaranya (1) peningkatan akomodasi untuk Curug Nangka dan (2) peningkatan sarana dan prasarana untuk pengunjung di masing-masing obyek.
Keyword: Gunung Salak Endah, Obyek wisata, Pengembangan wisata

Judul: Sistem Sosial Pengembangan Wisata Alam Di Kawasan Gunung Salak Endah
Abstrak: Keberhasilan pengembangan wisata di suatu kawasan memerlukan adanya keseimbangan antara aspek lingkungan, ekonomi dan sosial budaya masyarakat Komponen sosial, terutama masyarakat memiliki peran penting dalam mendukung keberhasilan pengembangan wisata alam di suatu kawasan. Kawasan Gunung Salak Endah (GSE) di Taman Nasional Gunung Halimun Salak mempunyai 8 obyek wisata yang telah dikelola secara intensif dan lebih dari 2 obyek wisata potensial. Jumlah pengunjung yang datang ke Kawasan GSE juga cukup banyak dan mengalami peningkatan dari tahun ke tahun. Akan tetapi, pengembangan wisata alamnya masih belum optimal. Oleh karena itu, penelitian ini dilakukan untuk mendapatkan gambaran mengenai sistem sosial yang terjadi saat ini untuk membantu mengoptimalkan pengembangan wisata alam.
Keyword: 

Judul: Pemurnian dan karakterisasi protein inhibitor RNA helikase virus hepatitis C
Abstrak: Hepatitis C virus (HCV) infection is the second most common chronic viral infection in the world with global prevalence. This infection is contribution to chronic hepatitis and liver cirrhosis, often leading to hepatocellular carcinoma. There is no effective drug and vaccine available against HCV. The current standard treatment, a combination of pegylated interferon-α with ribavirin, is limited by its suboptimal response rate in a significant patient population, side effects, and affordability. Therefore, development of effective drug is needed. One approach to find out the candidate of antiviral drug is to discover the inhibitor of enzyme that essential for virus replication, such as RNA helicase. Streptomyces chartreusis 5-095 produce the inhibitor of HCV RNA helicase. The aim of this study was to purify the protein inhibitor which has inhibition activity against ATPase activity of RNA helicase HCV from S. chartreusis 5-095. The supernatant of culture S. chartreusis 5-095 exhibited high inhibiton activity against ATPase activity of RNA helicase HCV (approximately 72%) at 10 days of incubation. The extracellular protein inhibitor was partially purified by procedures of precipitation with ammonium sulfate to 65% saturation and gel filtration (Sephadex G50) using methanol water solution (4:6) as an eluen. The purity of protein inhibitor was monitored by SDS PAGE. The protein inhibitor showed a relative molecular mass were estimated to be 14 kDa and increased the purity 23,08 fold than those of the crude protein. The specific activity and IC50 after purification were 13,1338 U/mg and 0,0767 mg/mL, respectively. The activity of purified protein inhibitor showed its stability over pH range from 5-8 and optimum at pH 7,4. The inhibition activity showed its stability up to 70% at temperature 100 oC. The purified protein inhibitor relatively stable its activity at storage in the range of -20 oC to room temperature for 35 days.
Keyword: