Judul: Simulasi Termostabilitas Struktur Glukosa Oksidase Aspergillus niger IPBCC.08.610 In-Silico
Abstrak: Pemanfaatan sel biofuel glukosa berbasis enzimatik menjadi salah satu sumber energi alternatif berkelanjutan sekaligus mendorong terciptanya green chemistry. Hal ini dikarenakan peran enzim sebagai katalis yang ramah lingkungan untuk mengonversi ketersediaan glukosa dari berbagai biomassa. Glukosa oksidase dari Aspergillus niger IPBCC.08.610 (GOD_IPBCC) merupakan oksidoenzim dari Indonesia yang memiliki potensi untuk diaplikasikan sebagai bioanoda dalam sel biofuel dengan secara efisien menghasilkan elektron hasil reaksi oksidasi dari β-Dglukosa. Agar dapat diterapkan kedepannya, perlunya pemahaman dari aspek hubungan struktur dan fungsi GOD_IPBCC yang dilakukan secara in-silico sebelum melakukan eksperimen rekayasa protein di laboratorium. Dengan mempelajari struktur tiga dimensi GOD_IPBCC melalui simulasi dinamika molekul, maka informasi ditingkat molekular dapat diperoleh untuk menentukan titik kestabilannya, sebagai tahapan penting untuk mendesain enzim rasional. Penelitian ini bertujuan untuk mendapatkan struktur terbaik GOD_IPBCC hasil pemodelan komparatif dan residu penentu termostabilitas struktur. Metode penelitian terbagi menjadi dua tahap: (1) Konstruksi model GOD_IPBCC berdasarkan similaritas penjajaran asam amino tertinggi terhadap struktur GOD yang terdeposit di bank data protein (kode protein 1CF3 dan 5NIT) sebagai templat dan simulasi referensi 300K selama 50 ns dari struktur terbaik; dan (2) melakukan simulasi kestabilan termal GOD_IPBCC untuk tiap kenaikan temperatur 350K, 400K, dan 500K dengan waktu simulasi yang sama. Hasil evaluasi kualitas struktur primer, sekunder, dan tersier menunjukkan bahwa model GOD_IPBCC yang dikonstruksi dari 1CF3 (GOD_IPBCC_1CF3) dipilih sebagai struktur terbaik, memiliki dua daerah fungsional dan tiga residu katalitik yang mirip dengan struktur eksperimennya. Lebih jauh, secara keseluruhan struktur enzim ini tidak mengalami perubahan konformasi yang signifikan hingga akhir waktu simulasi, memberikan penjelasan bahwa struktur GOD_IPBCC_1CF3 bersifat stabil pada suhu lingkungan. Simulasi kestabilan termal dari struktur terbaik mengungkap sejumlah residu penstabil selama simulasi, sebagaimana dibuktikan dengan rendahnya fluktuasi pada setiap varian suhu (bahkan 500 K). Bagian dari residu tersebut membentuk koneksi jembatan garam untuk mempertahankan konformer heliks di daerah pengikatan subtrat dan memengaruhi arsitektur residu katalitiknya. Ikatan hidrogen antara E48 dengan gula ribosa selalu dipertahankan akan sifat termalnya dan berperan penting dalam mengurangi fleksibilitas koenzim di situs aktif.
Keyword: glukosa oksidase, struktur tiga dimensi, termostabilitas, dinamika molekul

Judul: Kestabilan Enzim Glukosa Oksidase Aspergillus niger Menggunakan Metode Constant pH Molecular Dynamic
Abstrak: Glukosa oksidase (GOD) dari Aspergillus niger (β-D-glukosa: oksigen 1- oksidoreduktase, EC 1.1.3.4, kode PDB : 1GAL) mengkatalisis oksidasi β-Dglukosa oleh molekul oksigen menjadi δ-gluconolactone, kemudian terhidrolisis secara spontan menjadi asam glukonat, dan hidrogen peroksida. Atas dasar kemampuan tersebut, GOD banyak digunakan dalam aplikasi bidang farmasi, di antaranya sebagai biosensor untuk penentuan kadar glukosa dalam darah. Parameter-parameter yang dapat mempengaruhi perubahan struktur dan fungsi protein dalam larutan adalah suhu, tekanan, dan pH. Pengaruh yang paling besar terhadap perubahan struktur dan fungsi protein tersebut adalah pH. Hal ini terjadi karena residu asam amino mengalami perubahan muatan akibat pengaruh protonasi dari larutan yang mempunyai pH rendah. Dinamika molekuler merupakan suatu metode simulasi dengan media komputer yang memungkinkan untuk merepresentasikan interaksi molekulmolekul atom dalam jangka waktu tertentu. Teknik ini berdasarkan pada persamaan hukum Newton dan hukum Mekanika. Simulasi dinamika molekul dapat mengetahui dinamika dan perubahan konformasi struktur protein pada tingkat atom. Selanjutnya, pemodelan lingkungan pH dalam simulasi ini dilakukan dengan cara memprotonasi residu asam amino yang bermuatan menggunakan metode simulasi Constant pH Molecular Dynamic (CPHMD). Tujuan dari penelitian ini adalah mencari dan menganalisis residu yang bertanggung jawab terhadap stabilitas konformasi enzim GOD Aspergillus niger akibat pengaruh dari pH. Selanjutnya untuk mencapai tujuan ini dilakukan analisis stabilitas konformasi enzim GOD tersebut dengan melakukan protonasi terhadap residu asam amino yang bermuatan pada pH 4, 5, 6 dan 7 dalam skala atomik. Analisis yang digunakan adalah analisis root mean square deviation (RMSD), struktur sekunder, root mean square fluctuation (RMSF), nilai derajat ionisasi asam amino (pKa) dan kurva protonasi. Berdasarkan analisis RMSD dan struktur sekunder, enzim 1GAL pada pH 4, 5, 6 dan 7 memiliki struktur yang masih stabil. Selain itu, berdasarkan data protonasi, Enzim 1GAL paling stabil pada pH 5, sedangkan residu penstabil enzim 1GAL pada simulasi pH 4, 5, 6 dan 7 adalah residu Glu82, Glu192, Asp206, Asp220, His270 dan His445.
Keyword: 1GAL, Constant pH Molecular Dynamic, Kestabilan enzim

Judul: Kesejahteraan Nelayan Pancing Tonda (Troll Lines) di Kecamatan Pariaman Kabupaten Padang Pariaman, Sumatera Barat
Abstrak: Kecamatan Pariaman merupakan salah satu kecamatan dari 13 kecamatan yang ada di Kabupaten Padang Pariaman. Ibukota Kecamatan Pariaman adalah Pariaman, yang secara geografi terletak pada 0 30 40 Lintang selatan dan 100 7 00 Bujur Timur. Luas Wilayah Kecamatan Pariaman Lebih Kurang 67,1 Kilometer persegi dengan kepadatan penduduk 823 jiwa per kilometer persegi (data tahun 1987).
Keyword: