Judul: Screening of Microbial Transglutaminase (MTGase) Enzymes from Actinomycetes Isolates of Makassar Strait
Abstrak: Enzim transglutaminase (TGase) merupakan enzim transferase dengan nama sistematik protein-glutamin-?-glutamiltransferase. Enzim TGase telah dilaporakan diproduksi oleh mikrob dan disebut Microbial Transglutaminase (MTGase). Actinomycetes merupakan mikrob penghasil senyawa aktif dalam jumlah yang sangat besar. Salah satu senyawa aktif yang dihasilkan Actinomycetes adalah enzim MTGase. Penelitian ini bertujuan menyeleksi Actinomycetes laut penghasil transglutaminase secara kualitatif serta memastikan keberadaan gen melalui amplifikasi dengan PCR. Metode penelitian meliputi seleksi isolat Actinomycetes menggunakan Filter Paper Disc, isolasi DNA, kuantifikasi DNA dan amplifikasi menggunakan PCR. Hasil penelitian menunjukkan 7 dari 46 isolat positif memiliki aktivitas transglutaminase dengan konsentrasi DNA tertinggi sebesar 125,45 ng/µl. Nilai kemurnian yang dibaca pada rasio A260/280 berada pada kisaran 1,83 – 1,92 dengan nilai rata-rata 1,88. Amplifikasi gen menggunakan primer PTgase-4 dan PTgase-5 menghasilkan pita berukuran 400 bp. Isolat Actinomycetes menunjukkan adanya aktivitas transglutaminase dan pemeriksaan amplifikasi diperoleh pita penyandi transgulaminase., Transglutaminase enzyme (TGase) is a transferase enzyme with the systematic name protein-glutamine-?-glutamyltransferase. TGase enzymes could be produced by microbes and it called Microbial Transglutaminase (MTGase). Actinomycetes is a microbe that produces a very large number of active compounds. One of the active compounds produced by Actinomycetes is the MTGase enzyme. This study aimed to qualitatively select marine Actinomycetes producing transglutaminase and ensure the presence of genes through amplification by PCR. The research method included selection of Actinomycetes isolates using Paper Disc Filter, DNA extraction, DNA quantification and amplification using PCR. The results showed that 7 out of 46 positive isolates had transglutaminase activity with the highest DNA concentration of 125.45 ng/µl. Purity values read on the A260/280 ratio were in the range of 1.83 - 1.92 with an average value of 1.88. Gene amplification using PTgase-4 and PTgase-5 primers produced a 400 bp band. Actinomycetes isolates showed transglutaminase activity and amplification examination obtained transgulaminase encoding band.
Keyword: amplifikasi, DNA, PCR, senyawa aktif, gen

Judul: Optimasi Produksi Dan Karakterisasi Enzim Microbial Transglutamminase (Mtgase) Dari Streptomyces Sp. Galur Tta 02 Sds 14
Abstrak: Transglutaminase (TGase) adalah enzim yang mengkatalisis reaksi perpindahan gugus asil antara residu glutamin (Gln) dan lisin (Lys) yang membentuk ikatan silang (crosslinking) ε-(γ-glutamyl)lisin (Motoki dan Seguro 1998). Enzim transglutaminase bekerja secara intra- dan interseluler menghasilkan ikatan silang antar protein. Transglutaminase mengkatalisis reaksi antara suatu peptida terikat residu glutamin dan amina primer. Beberapa potensi aplikasi transglutaminase antara lain untuk meningkatkan mutu protein pangan, memperbaiki sifat edibel film, memperbaiki sifat pembuihan protein, memperbaiki sifat gel, memperbaiki sifat adonan roti, dan peningkatan stabilitas penyimpanan bahan pangan kering. Tujuan penelitian ini yaitu mengukur kondisi optimum produksi MTGase yang dihasilkan oleh Streptomyces sp. galur TTA 02 SDS 14 dan mendapatkan karakteristik enzim. Penelitian ini dilakukan beberapa tahapan yaitu, optimasi produksi enzim MTGase dan karakterisasi enzim MTGase (menentukan pH dan suhu optimum, ketahanan enzim terhadap panas, serta pengaruh ion logam dan inhibitor terhadap aktivitas enzim). Hasil penelitian ini menunjukkan bahwa Streptomyces sp. galur TTA 02 SDS 14 menghasilkan enzim transglutaminase secara optimum pada pH media 6 dan suhu 25 ºC. Pengujian enam jenis media yang berbeda untuk memproduksi enzim transglutaminase diperoleh bahwa media yang digunakan oleh Bahrim et al. dengan komposisi pepton 1,5%, MgSO4.7H2O 0,1%, KH2PO4 0,2%, Na2HPO4 0,5%, tepung kedelai 2%, tepung kentang 2% dan glukosa 1,5% menghasilkan enzim dengan aktivitas tertinggi setelah fermentasi selama 4 hari (108 jam). Hasil karakterisasi enzim diketahui bahwa enzim yang dihasilkan mempunyai pH optimum 6,0 dan suhu optimum 45-50 ºC. Pengujian stabilitas enzim pada suhu 40 ºC, 45 ºC, dan 50 ºC selama 4 jam masih menunjukkan aktivitas di atas 50%. Penambahan ion logam Na+, K+, Ca2+, Mg2+ meningkatkan aktivitas MTGase, sebaliknya ion logam Li+, Cu+, Zn2+, Fe3+ menurunkan aktivitas MTGase. Penambahan IAA (iodoacetamide) 1 mM dapat meningkatkan aktivitas enzim MTGase sedangkan EDTA (ethylendiamine tetraacetic acid), PMSF (phenyl methyl sulfonyl flouride), dan DPB (dibromoacetophenone) dapat menghambat aktivitas MTGase.
Keyword: MTGase, Streptomyces sp., optimasi, karakterisasi

Judul: Bifurkasi Hopf pada Model Siklus Bisnis Kaldor Kalecki tanpa dan dengan Waktu Tunda
Abstrak: Business cycle model is one of dynamical system models in economic. One of the business cycles model is Kaldor-Kalecki model. Kaldor-Kalecki business cycle model that is written in delayed defferential equations, is a business cycle model that involves gross product and capital stock of a company. In this paper Kaldor-Kalecki business cycle model is analyzed using both nondelay and delay in time of capital stock. By Taylor expansion for the time delayed model, an analysis of stability around the fixed points has been done. Furthermore, by using Hopf bifurcation theorem, it can be shown that there exists periodic orbits and limit cycle. In the nondelayed model, changing the parameter of goods market could lead to the occurrence of Hopf bifurcation and the existence of limit cycle. Similarly, for the delayed model, it has been shown that changing the time delay parameter may result in the occurrence of Hopf bifurcation and limit cycle.
Keyword: