Judul: Pengaruh Tingkat Partisipasi dalam Program Masjid terhadap Modal Sosial Masyarakat (Kasus: Program Masjid Jogokariyan, Kampung Jogokariyan, Kecamatan Mantrijeron, DI Yogyakarta).
Abstrak: Partisipasi masyarakat merupakan bagian penting dalam keberlangsungan suatu program. Masjid Jogokariyan merupakan salah satu masjid yang memiliki program-program untuk memberdayakan dan mengembangkan potensi yang dimiliki jamaahnya. Penelitian ini bertujuan untuk menganalisis seberapa besar pengaruh tingkat partisipasi dalam program masjid terhadap modal sosial yang terbentuk di masyarakat. Metode penelitian yang digunakan adalah metode kuantitatif didukung data kualitatif. Hasil penelitian menunjukkan bahwa tingkat partisipasi masyarakat pada program masjid termasuk pada kategori sedang, karena keterlibatan masyarakat mayoritas hanya pada tahap pelaksanaan dan menikmati hasil. Tingkat modal sosial yang terbentuk di masyarakat termasuk pada kategori sedang, dilihat dari kepercayaan, jaringan, dan norma yang terbentuk. Hasil uji statistik menunjukkan bahwa tingkat partisipasi masyarakat dalam program masjid berpengaruh terhadap modal sosial yang terbentuk. Semakin dilibatkannya masyarakat dalam setiap kegiatan maka akan meningkatkan modal sosial yang terbentuk.
Keyword: masjid, modal sosial, partisipasipartisipasi

Judul: Dampak Pemberdayaan dalam Penyaluran Zakat Maal terhadap Partisipasi dan Peningkatan Taraf Hidup Masyarakat Pedesaan (Studi Kasus: Penyaluran Dana Zakat Maal Masjid Jogokariyan, DI Yogyakarta).
Abstrak: Pemberdayaan merupakan salah satu cara untuk mengangkat derajat seseorang untuk lebih percaya diri dalam menerapkan keterampilan yang dimilikinya. Penyaluran zakat maal dengan bentuk pinjaman modal usaha merupakan salah satu bentuk pemberdayaan yang berkelanjutan. Pemberdayaan dalam hal ini dapat berpengaruh terhadap partisipasi dan tingkat taraf hidup masyarakat. Tujuan dari penelitian ini adalah untuk mengidentifikasi dampak pemberdayaan dalam penyaluran zakat maal berupa modal usaha terhadap partisipasi dan tingkat taraf hidup masyarakat melalui pendekatan kuantitatif dengan metode survei. Hasil penelitian ini menunjukkan bahwa pemberdayaan melalui penyaluran zakat maal masjid berhasil meningkatkan pengetahuan dan kesadaran masyarakat mengenai zakat produktif sehingga memunculkan adanya partisipasi masyarakat untuk menggunakan pelayanan pinjaman modal usaha dari baitul maal masjid. Mayoritas masyarakat yang berpartisipasi dalam penyaluran zakat maal masjid ini dapat meningkatkan taraf hidupnya seperti pendapatan, dan fasilitas tempat tinggal.
Keyword: Pemberdayaan, taraf hidup, zakat

Judul: Extracellular Expression of thermostable Geobacillus stearothermophilus T1.2RQ Lipase for Biodiesel Production
Abstrak: The extracellular expression of enzymes in an excellent secretion host such as Bacillus subtilis is a useful strategy for making enzymes of industrial significance more affordable by lowering the cost of its downstream processing. Lipases are a category of hydrolases that catalyze the hydrolysis of triglycerides to glycerol and free fatty acids. Also, lipases catalyze the hydrolysis and transesterification of other esters as well as the synthesis of esters. They can perform very specific biotransformation reactions and are widely used in food, organic synthesis, detergents, cosmetic, and pharmaceutical industries. Geobacillus stearothermophilus T1.2RQ lipase is an industrially-desired thermostable lipolytic enzyme with an excellent hydrolytic and transesterification activity. This study aimed to express T1.2RQ lipase, in B. subtilis WB800 and ensure its secretion into the extracellular medium. Three signal peptides (AmyQ, Epr, LipA) and two promoters (Pgrac01 and Pgrac100) were used in the secretory-expression of T1.2RQ lipase, based on five constructed expression vectors constructed by restriction cloning and PCR mutagenesis. Sangers sequencing was used to verify constructs to ensure they are in the correct reading frame. Recombinants vectors, pHT43 (plasmid control), pHT43-T1.2RQ, pHT43- T1.2RQ_AmyQ, pHT43-T1.2RQ_Epr, and pHT43-T1.2RQ_LipA, were transformed by electroporation into Bacillus subtilis WB800. The electroporation was successful with the optimum condition of 2500V, 200 ohms, 25µF, and 5milliseconds. Recombinant B. subtilis pHT43 (negative control) and pHT43-T1.2RQlip + signal peptides were streaked on the lipidic agar, LA+TBN. All four recombinants, including the negative control (B. subtilis WB800-pHT43), produced clear zones on the TBN agar plate after overnight incubation (fig 2), indicating the presence of a lipolytic enzyme in all of the recombinant B. subtilis cells. pHT43-T1.2RQlip + signal peptides (AmyQ, Epr, and LipA) have clear zones with significantly higher diameters than B. subtilis WB800-pHT43 (negative control). This phenomenon suggests that the recombinant thermostable lipase T1.2RQ introduced into these cells was successfully expressed, thereby increasing the lipolytic capability of its host cells T1.2RQ lipase was expressed in 50ml terrific broth medium (TB) and the expression induced with 1mM IPTG. Lipase activity assay using p-nitrophenyl esters showed that all three signal peptides directed the secretion of T1.2RQ lipase into the extracellular medium. Signal peptide, LipA, resulted in the highest extracellular activity of 5.6 U/mL, which corresponds to a 6-fold increase over the parent B. subtilis WB800 strain. Meanwhile, signal peptides, AmyQ and Epr produced 4.2 U/mL and 3.4 U/mL activity respectively. SDS-Zymogram analysis confirmed that T1.2RQ lipase was correctly processed and secreted in its original size of 44 kDa. An attempt to further increase lipase expression level by promoter optimization showed that, contrary to expectation, promoter Pgrac100 exhibited similar expression levels as the original Pgrac01. Nevertheless, the demonstration of the successful secretion of T1.2RQ lipase in this work confirms the latter as a promising approach for the industrial production of the enzyme
Keyword: Bacillus subtilis, Expression, Extracellular, Heterologous, Lipase, Thermostable