Judul: Pengaruh Konsep Lanskap Keraton Ngayogyakarta Hadinigrat terhadap Lanskap Kota Yogyakarta
Abstrak: Kota Yogyakarta merupakan kota yang menjadi pusat kebudayaan Jawa dengan adanya Keraton Yogyakarta dan bekas Kerajaan Mataram Islam. Sebagai sebuah kota dengan latar historis kerajaan yang kuat dan legilimasi keraton yang sampai saat ini masih cukup kuat, maka kehidupan keraton mempengaruhi pula kehidupan rakyat Kota Yogyakarta. Keraton dan kawasan kerajaan dibangun berdasarkan konsep-konsep filosofis yang menghasilkan wujud fisik penuh makna dan merupakan cikaI bakaI Kota Yogyakarta. Namun dalam perkembangannya, dengan adanya pengaruh pendatang dan globalisasi, malta banyak terjadi pergeseran nilai dan kebudayaan serta filosofi yang melingkupinya Hal. ini dikhawatirkan akan semakin mengaburkan identitas Kota Yogyakarta.
Keyword: 

Judul: Studi Pengaruh Konsep Lanskap Keraton Surakarta terhadap Lanskap Kota Surakarta
Abstrak: Keraton Surakarta sebagai pusat budaya memberikan pengaruh kepada masyarakat dan Kota Surakarta. Keberadaan Keraton Surakarta pada tahun 1745 merupakan cikal bakal terbentuknya kota, sehingga memiliki pengaruh besar terhadap wajah kota saat itu. Sejak tahun 2005, Kota Surakarta telah menjadi kota pusaka di Indonesia, dengan tujuan untuk mempertahankan kelestarian karakteristik budaya dan peninggalan sejarah di kota tersebut yang dapat menjadi identitas dari Kota Surakarta. Seiring dengan perkembangan kota maka terjadi banyak perubahan pada lanskap kota yang pada awalnya merupakan sebuah kota tradisional menjadi kota modern. Perubahan ini dipengaruhi oleh berbagai faktor, sehingga untuk menjaga dan melestarikan karakteristik kota perlu adanya suatu acuan guna mempertahankan identitas Kota Surakarta. Tujuan dari penelitian ini adalah (1) menganalisis konsep lanskap Keraton Surakarta dan mempelajari sejarah perkembangan Kota Surakarta, (2) memetakan dan menganalisis faktor-faktor yang mempengaruhi penerapan lanskap Keraton Surakarta terhadap lanskap Kota Surakarta, dan (3) menghasilkan arahan pengembangan lanskap Kota Surakarta yang beridentitas. Metode yang digunakan pada penelitian ini melalui empat tahap yaitu, (1) tahap persiapan yang meliputi perizinan serta pengadaan alat dan bahan, (2) tahap pengumpulan data, meliputi aspek sejarah, aspek fisik dan aspek sosial, (3) tahap analisis, dilakukan analisis terhadap konsep lanskap Keraton Surakarta, analisis perkembangan Kota Surakarta, analisis sebaran struktur lanskap dan analisis pola sebaran lanskap, dan tahap terakhir adalah (4) tahap sintesis untuk menyusun rekomendasi dalam menciptakan Kota Surakarta menjadi kota yang memiliki identitas budaya yang kuat.
Keyword: 

Judul: Extracellular Expression of thermostable Geobacillus stearothermophilus T1.2RQ Lipase for Biodiesel Production
Abstrak: The extracellular expression of enzymes in an excellent secretion host such as Bacillus subtilis is a useful strategy for making enzymes of industrial significance more affordable by lowering the cost of its downstream processing. Lipases are a category of hydrolases that catalyze the hydrolysis of triglycerides to glycerol and free fatty acids. Also, lipases catalyze the hydrolysis and transesterification of other esters as well as the synthesis of esters. They can perform very specific biotransformation reactions and are widely used in food, organic synthesis, detergents, cosmetic, and pharmaceutical industries. Geobacillus stearothermophilus T1.2RQ lipase is an industrially-desired thermostable lipolytic enzyme with an excellent hydrolytic and transesterification activity. This study aimed to express T1.2RQ lipase, in B. subtilis WB800 and ensure its secretion into the extracellular medium. Three signal peptides (AmyQ, Epr, LipA) and two promoters (Pgrac01 and Pgrac100) were used in the secretory-expression of T1.2RQ lipase, based on five constructed expression vectors constructed by restriction cloning and PCR mutagenesis. Sangers sequencing was used to verify constructs to ensure they are in the correct reading frame. Recombinants vectors, pHT43 (plasmid control), pHT43-T1.2RQ, pHT43- T1.2RQ_AmyQ, pHT43-T1.2RQ_Epr, and pHT43-T1.2RQ_LipA, were transformed by electroporation into Bacillus subtilis WB800. The electroporation was successful with the optimum condition of 2500V, 200 ohms, 25µF, and 5milliseconds. Recombinant B. subtilis pHT43 (negative control) and pHT43-T1.2RQlip + signal peptides were streaked on the lipidic agar, LA+TBN. All four recombinants, including the negative control (B. subtilis WB800-pHT43), produced clear zones on the TBN agar plate after overnight incubation (fig 2), indicating the presence of a lipolytic enzyme in all of the recombinant B. subtilis cells. pHT43-T1.2RQlip + signal peptides (AmyQ, Epr, and LipA) have clear zones with significantly higher diameters than B. subtilis WB800-pHT43 (negative control). This phenomenon suggests that the recombinant thermostable lipase T1.2RQ introduced into these cells was successfully expressed, thereby increasing the lipolytic capability of its host cells T1.2RQ lipase was expressed in 50ml terrific broth medium (TB) and the expression induced with 1mM IPTG. Lipase activity assay using p-nitrophenyl esters showed that all three signal peptides directed the secretion of T1.2RQ lipase into the extracellular medium. Signal peptide, LipA, resulted in the highest extracellular activity of 5.6 U/mL, which corresponds to a 6-fold increase over the parent B. subtilis WB800 strain. Meanwhile, signal peptides, AmyQ and Epr produced 4.2 U/mL and 3.4 U/mL activity respectively. SDS-Zymogram analysis confirmed that T1.2RQ lipase was correctly processed and secreted in its original size of 44 kDa. An attempt to further increase lipase expression level by promoter optimization showed that, contrary to expectation, promoter Pgrac100 exhibited similar expression levels as the original Pgrac01. Nevertheless, the demonstration of the successful secretion of T1.2RQ lipase in this work confirms the latter as a promising approach for the industrial production of the enzyme
Keyword: Bacillus subtilis, Expression, Extracellular, Heterologous, Lipase, Thermostable