Judul: Efektivitas Asam Dan Enzim Papain Dalam Menghasilkan Kolagen Dari Kulit Ikan Ekor Kuning (Caesio Cuning).
Abstrak: Kulit ikan ekor kuning merupakan salah satu komoditi yang dapat dimanfaatkan sebagai bahan baku penghasil kolagen. Kolagen dapat diekstraksi secara kimiawi maupun kombinasi antara proses kimiawi dan enzimatis. Ekstraksi kolagen secara kimiawi dapat dilakukan dengan proses asam yang menghasilkan kolagen larut asam (ASC) atau ekstraksi enzimatis dengan penambahan enzim tertentu dalam proses ekstraksi. Enzim yang umum digunakan dalam ekstraksi kolagen adalah enzim pepsin. Enzim pepsin komersil memiliki kelemahan yaitu berasal dari babi sehingga tidak dapat digunakan oleh umat muslim berkaitan dengan kehalalannya, sedangkan enzim pepsin yang berasal dari sapi sulit dicari dan mahal. Enzim papain merupakan salah satu jenis enzim proteolitik yang dapat digunakan untuk mengekstrak kolagen selain pepsin. Enzim papain komersil harganya murah dan mudah didapatkan di pasaran serta berlabel halal karena sumber bahan bakunya yang berasal dari buah pepaya. Kolagen yang diekstrak menggunakan papain disebut kolagen larut papain (PaSC). Penelitian ini bertujuan untuk menentukan konsentrasi dan waktu optimum ekstraksi dan karakter kolagen larut asam dan papain dari kulit ikan ekor kuning. Metode ekstraksi kolagen kulit ikan ekor kuning dibagi menjadi tiga tahap yaitu preparasi bahan baku, deproteinasi menggunakan NaOH, dan ekstraksi menggunakan asam asetat (ASC) dan campuran asam dengan enzim papain (PaSC). Preparasi bahan baku dilakukan dengan membersihkan kulit dari daging dan sisik kemudian dipotong-potong dengan ukuran 0.5x0.5 cm2. Proses deproteinasi dengan NaOH dilakukan pada konsentrasi 0.05; 0.1; dan 0.15 M sampai 10 jam dan setiap 2 jam larutan diganti untuk diuji kelarutan proteinnya dengan uji biuret. Tahap ketiga yaitu ekstraksi menggunakan asam asetat pada konsentrasi 0.3; 0.5; dan 0.7 M selama 1, 2, dan 3 hari untuk pembuatan kolagen ASC dan penambahan enzim papain pada konsentrasi 0-25.000 U/mg/g kulit untuk pembuatan kolagen larut papain (PaSC). Hasil kolagen ASC dan PaSC kulit ikan ekor kuning kemudian diuji karakter fisikokimianya yaitu rendemen, asam amino, berat molekul, stabilitas suhu, dan struktur permukaan. Hasil penelitian menunjukkan bahwa penggunaan NaOH dengan konsentrasi 0.05 M dengan waktu perendaman 8 jam mampu melarutkan protein non kolagen dalam jumlah yang optimal. Kombinasi perlakuan asam asetat dengan konsentrasi 0.3 M selama 3 hari dan penggunaan enzim papain dengan konsentrasi 5,000 U/mg/g kulit mampu menghasilkan kelarutan kolagen yang tertinggi. Rendemen kolagen ASC yang dihasilkan adalah 18.4±1.49% (bk) sedangkan rendemen kolagen PaSC adalah 33.28±2.74% (bk). Penggunaan enzim papain mampu meningkatkan rendemen kolagen. Penggunaan konsentrasi enzim yang tepat akan memutus ikatan silang (cross-linked) pada bagian telopeptida kolagen sehingga meningkatkan jumlah kolagen yang terlarut. Komposisi asam amino yang dominan pada kolagen ASC adalah glisina (25.09±0.003%), alanina (13.71±0.075%), dan prolina (12.15±0.132%) dan pada PaSC adalah glisina (26.17±0.029%), alanina (13.56±0.025%), dan prolina (12.34±0.048%). Glisina, prolina, dan alanina merupakan tiga asam amino utama penyusun kolagen. Kolagen PaSC memiliki kandungan asam amino yang lebih tinggi dibandingkan ASC. Kolagen ASC dan PaSC dari kulit ikan ekor kuning memiliki struktur protein α1, α2, β dan γ. Bobot molekul ASC adalah 133 (α1), 117 (α2), 194-212 (β), dan 251 (γ) KDa. Bobot molekul PaSC adalah 122 (α1), 112 (α2), 186-203 (β), dan 251 (γ) KDa. Kolagen PaSC memiliki stabilitas suhu yang lebih tinggi (77.05oC) dibandingkan kolagen ASC (67.69oC) karena mengandung asam amino prolin yang lebih tinggi sehingga kestabilannya terhadap
Keyword: alkali, ekstraksi, NaOH, asam asetat

Judul: Isolation of Collagen from Salmon (Salmo salar) Skin with Acid and Papain Enzyme Methods and Characterization of its Physicochemical Properties
Abstrak: Kolagen terus meningkat dalam penggunaannya di berbagai bidang terutama kesehatan dan kecantikan yang secara tidak langsung meningkatkan permintaan kolagen di pasaran. Kulit ikan salmon merupakan salah satu komoditas yang dapat dimanfaatkan sebagai bahan baku untuk ekstraksi kolagen. Kulit ikan salmon memiliki protein yang cukup tinggi yaitu sebesar 20.76%. Kolagen dapat diisolasi menggunakan proses kimiawi, atau dengan kombinasi proses kimiawi dan enzimatik. Kolagen larut asam umumnya menghasilkan rendemen yang tidak terlalu tinggi. Untuk mengatasi masalah tersebut, enzim protease telah digunakan untuk meningkatkan nilai rendemen. Enzim protease yang umum digunakan adalah pepsin dan papain. Namun menurut Yang dan Shu (2014), porcine pepsin atau pepsin adalah protease yang berasal dari lambung babi. Enzim papain dari pepaya menjadi salah satu enzim yang dapat menjadi alternatif untuk mengekstrak kolagen selain pepsin. Enzim papain juga mudah didapatkan di pasaran dan berlabel halal. Penambahan enzim pada proses ekstraksi kolagen tidak terlepas dari penggunaan asam karena kolagen yang umum ditemukan merupakan protein fiber, maka sifat kolagen juga sama dengan sifat protein fiber, kolagen tidak dapat larut dalam air dan sukar diuraikan oleh enzim. Oleh karena itu, larutan asam diperlukan untuk membuka serat-serat kolagen dan memudahkan enzim bisa masuk untuk melarutkan kolagen. Penelitian sebelumnya yang dilakukan oleh Astiana et al. (2016) dan Dhakal et al. (2017) menunjukkan ekstraksi kolagen menggunakan kombinasi larutan asam dan enzim papain menghasilkan rendemen kolagen yang lebih tinggi dibandingkan dengan ekstraksi kolagen yang hanya menggunakan larutan asam tanpa mengubah struktur triple helix dari kolagen. Penelitian ini dilakukan dalam beberapa tahapan yaitu pretreatment, isolasi dengan asam, isolasi dengan kombinasi asam-enzim papain, dan analisis nilai tambah dari kolagen larut asam serta kolagen larut papain. Proses pretreatment bertujuan untuk menghilangkan zat-zat nonkolagen seperti protein nonkolagen, pigmen, dan lemak sehingga didapatkan rendemen kolagen yang optimal. Proses pretreatment menggunakan NaOH dengan 4 konsentrasi yaitu 0.01 M, 0.03 M, 0.5 M, 0.1 M selama 2 jam, 4 jam, 6 jam, 8 jam, 10 jam, sampai 12 jam dan larutan diganti setiap 2 jam untuk diuji kelarutan proteinnya dengan uji Bradford. Tahap selanjutnya adalah isolasi kolagen menggunakan asam asetat yang dilakukan pada konsentrasi 0.1 M, 0.3 M, dan 0.5 M selama 1 hari, 2 hari, dan 3 hari. Ekstraksi kolagen menggunakan asam asetat dan enzim papain dilakukan pada konsentrasi enzim papain sebesar 500 U/mg/g kulit, 1000 U/mg/g kulit, dan 1500 U/mg/g kulit. Hasil kolagen larut asama (KLA) dan kolagen larut papain (KLPa) diuji karakter fisikokimianya yaitu rendemen, asam amino, bobot molekul, dan gugus fungsi. Tahap terakhir yaitu perhitungan nilai tambah untuk kolagen KLA dan KLPa skala laboratorium dan skala industri menggunakan metode Hayami (1987). Hasil penelitian menunjukkan bahwa kondisi terbaik tahap pretreatment adalah pada 8 jam menggunakan larutan NaOH 0.01 M. Rendemen KLA dan KLPa masing-masing adalah 12.79% dan 15.58% (%bb). Asam amino dominan yang terkandung pada KLA adalah glisin (27.98%), alanin (8.76%), arginin (10.14%) dan prolin (12.07%) sedangkan di KLPa adalah glisin (27.77%), alanin (7.96%), arginin (11.73%) dan prolin (11.34%). Gugus fungsi KLPa terdiri atas amida A (3425 cm -1 ), dan amida III (1242 cm ), amida B (2924 cm -1 ), amida I (1651 cm -1 ), amida II (1543 cm
Keyword: acetic acid, collagen, papain enzyme, salmon fish skin

Judul: Utilization of terra/MODIS L1B data for analysis of horizontal wind profile in the troposphere
Abstrak: This study was concerned with horizontal wind derived from data collected with the Moderate-resolution Imaging Spectroradiometer (MODIS) on board the NASA’s Earth Observation System (EOS)-Terra satellite. The aim of this study is to develop a method for the estimation of horizontal wind movement in the troposphere based on Navier-Stokes equation. The method was applied to a calibrated and geolocated Terra/MODIS L1B 1 km data set. The data inputs to estimate surface temperature are retrieved from TIR (Thermal Infrared) bands 31 (10.780 μm to 11.280 μm) and 32 (11.770 μm to 12.270 μm). The obtained surface temperatures were later used to approximate geopotential height on a constant-pressure surface by using the modified Poisson equation. The main assumptions used are the hydrostatic equilibrium, ideal gas law, constant lapse rate and constant acceleration of gravity. Based on the distribution of geopotential height, the pressure gradient force is measured by the gradient of geopotential on an isobaric coordinate to present the horizontal wind profile. For certain topographic areas especially in the mountain ranges, there was a disadvantage of using pressure as a vertical coordinate which lead to inaccuracy. In spite of that, Terra/MODIS L1B data with 1 km spatial resolution can be used to estimate the horizontal wind movement in the troposphere.
Keyword: