Judul: Prediction of the Structure of the Glucose Oxidase Enzyme Mutant Aspergillus niger IPBCC.08.610 for Enzymatic Fuel Cell Aplication
Abstrak: Enzymatic fuel cell (EFC) merupakan perangkat energi terbarukan yang memanfaatkan reaksi enzimatis untuk menghasilkan energi listrik. Enzim digunakan karena memiliki sensitifitas kerja yang tinggi terhadap substratnya. Salah satu enzim yang digunakan dalam perangkat EFC adalah enzim glukosa oksidase (GOD). Enzim ini bekerja mengoksidasi β-D-glukosa menjadi D-glukono-δ-lakton dan hidrogen peroksida. Enzim glukosa oksidase yang digunakan dalam penelitian ini merupakan enzim glukosa oksidase dari Aspergillus niger IPBCC.08.610 (GOD_IPBCC_1CF3). Dalam pengaplikasiannya sebagai EFC, enzim GOD_IPBCC_1CF3 menemui beberapa permasalahan yang harus dihadapi, diantaranya adalah terkait nilai konstanta Michaelis-Menten (Km). Standar nilai Km enzim sebagai EFC adalah sebesar 11-41 μM, sedangkan enzim GOD_IPBCC_1CF3 memiliki nilai Km sebesar 2.9 μM. Untuk menangani permasalahan tersebut, penelitian ini dilakukan untuk meningkatkan nilai Km enzim GOD_IPBCC_1CF3 dengan melakukan prediksi mutasi pada struktur enzim. Tipe mutasi yang dilakukan adalah mutasi tunggal pada dua residu yaitu E412 dan H516. Prediksi mutasi dilakukan menggunakan struktur 3D enzim GOD_IPBCC_1CF3 hasil prediksi yang dilakukan pada penelitian sebelumnya. Berdasarkan hasil analisis molecular docking dan dinamika molekuler 38 struktur mutan enzim GOD_IPBCC_1CF3, diperoleh 11 struktur mutan terpilih dan selanjutnya dianalisis kestabilannya menggunakan simulasi dinamika molekuler untuk mendapatkan struktur mutan yang memiliki kemampuan meningkatkan nilai Km dan juga memiliki kestabilan struktur yang baik. Simulasi dinamika molekuler dalam penelitian ini dilakukan selama 50 ns dengan temperatur 300 K. Hasil analisis menggambarkan dari 11 struktur mutan yang dianalisis terdapat empat struktur mutan yang memiliki stabilitas struktur yang baik, yaitu mutan E412C, E412T, H516E dan H516W. Stabilitas ini dinilai berdasarkan data plot RMSD, RMSF, struktur sekunder dan jembatan garam. Serta hasil analisis energi bebas (free energy) menggunakan metode MMPBSA mengungkapkan dari 11 struktur mutan enzim GOD_IPBCC_1CF3 yang dianalisis terdapat 10 struktur mutan yang diprediksi dapat meningkatkan nilai Km, dan satu struktur sisanya tidak dapat meningkatkan nilai Km enzim GOD_IPBCC_1CF3., Enzymatic fuel cell (EFC) is a renewable energy device that utilizes enzymatic reactions to produce electrical energy. Enzymes are used because they have a high sensitivity to their substrates. One of the enzymes used in the EFC device is glucose oxidase (GOD). It oxidizes -D-glucose to D-glucono-δ-lactone and hydrogen peroxide. The glucose oxidase enzyme used in this study derived from Aspergillus niger IPBCC.08.610 (GOD_IPBCC_1CF3). In its application as an EFC, the enzyme GOD_IPBCC_1CF3 encountered various problems, including the value of the Michaelis-Menten constant (Km). The standard Km value for the glucose oxidase enzyme to be used as an EFC is to have a Km value of 11-41 M, while for the GOD_IPBCC_1CF3 enzyme it has a Km value of 2.9 M. To overcome this problem, research was carried out to increase the Km value of the GOD_IPBCC_1CF3 enzyme by changing the structure enzyme. The type of mutation carried out was a single mutation in two residues, namely E412 and H516. Mutation prediction was carried out using the 3D structure of the GOD_IPBCC_1CF3 enzyme as predicted in previous studies. Based on the molecular docking analysis and molecular dynamics simulation of 38 GOD_IPBCC_1CF3 mutant structures, 11 selected mutant structures were obtained and then analyzed using molecular dynamics simulations to obtain a mutant structure that can increase the Km value and also has good structural stability.
Keyword: Enzymatic fuel cell, Konstanta Michaelis-Menten, Simulasi dinamika molekuler, Glukosa oksidase, glucose oxidase, Enzymatic fuel cell, Michaelis-Menten constant, molecular dynamics simulation

Judul: Simulasi Termostabilitas Struktur Glukosa Oksidase Aspergillus niger IPBCC.08.610 In-Silico
Abstrak: Pemanfaatan sel biofuel glukosa berbasis enzimatik menjadi salah satu sumber energi alternatif berkelanjutan sekaligus mendorong terciptanya green chemistry. Hal ini dikarenakan peran enzim sebagai katalis yang ramah lingkungan untuk mengonversi ketersediaan glukosa dari berbagai biomassa. Glukosa oksidase dari Aspergillus niger IPBCC.08.610 (GOD_IPBCC) merupakan oksidoenzim dari Indonesia yang memiliki potensi untuk diaplikasikan sebagai bioanoda dalam sel biofuel dengan secara efisien menghasilkan elektron hasil reaksi oksidasi dari β-Dglukosa. Agar dapat diterapkan kedepannya, perlunya pemahaman dari aspek hubungan struktur dan fungsi GOD_IPBCC yang dilakukan secara in-silico sebelum melakukan eksperimen rekayasa protein di laboratorium. Dengan mempelajari struktur tiga dimensi GOD_IPBCC melalui simulasi dinamika molekul, maka informasi ditingkat molekular dapat diperoleh untuk menentukan titik kestabilannya, sebagai tahapan penting untuk mendesain enzim rasional. Penelitian ini bertujuan untuk mendapatkan struktur terbaik GOD_IPBCC hasil pemodelan komparatif dan residu penentu termostabilitas struktur. Metode penelitian terbagi menjadi dua tahap: (1) Konstruksi model GOD_IPBCC berdasarkan similaritas penjajaran asam amino tertinggi terhadap struktur GOD yang terdeposit di bank data protein (kode protein 1CF3 dan 5NIT) sebagai templat dan simulasi referensi 300K selama 50 ns dari struktur terbaik; dan (2) melakukan simulasi kestabilan termal GOD_IPBCC untuk tiap kenaikan temperatur 350K, 400K, dan 500K dengan waktu simulasi yang sama. Hasil evaluasi kualitas struktur primer, sekunder, dan tersier menunjukkan bahwa model GOD_IPBCC yang dikonstruksi dari 1CF3 (GOD_IPBCC_1CF3) dipilih sebagai struktur terbaik, memiliki dua daerah fungsional dan tiga residu katalitik yang mirip dengan struktur eksperimennya. Lebih jauh, secara keseluruhan struktur enzim ini tidak mengalami perubahan konformasi yang signifikan hingga akhir waktu simulasi, memberikan penjelasan bahwa struktur GOD_IPBCC_1CF3 bersifat stabil pada suhu lingkungan. Simulasi kestabilan termal dari struktur terbaik mengungkap sejumlah residu penstabil selama simulasi, sebagaimana dibuktikan dengan rendahnya fluktuasi pada setiap varian suhu (bahkan 500 K). Bagian dari residu tersebut membentuk koneksi jembatan garam untuk mempertahankan konformer heliks di daerah pengikatan subtrat dan memengaruhi arsitektur residu katalitiknya. Ikatan hidrogen antara E48 dengan gula ribosa selalu dipertahankan akan sifat termalnya dan berperan penting dalam mengurangi fleksibilitas koenzim di situs aktif.
Keyword: glukosa oksidase, struktur tiga dimensi, termostabilitas, dinamika molekul

Judul: Analisis strategi pemasaran pariwisata bahari Taman Nasional Laut Kepulauan Seribu
Abstrak: Taman Nasional (TN) Kepulauan Seribu sebagai sebuah objek wisata bahari, kini dihadapkan pada situasi persaingan yang sangat keras. Pesaing yang menawarkan jasa pariwisata bahari semakin bertambah secara kualitas dan kuantitasnya.
Keyword: