Judul: Identifikasi Pencilan dan Peta Pencilan pada Analisis Komponen Utama untuk Data Menjulur
Abstrak: Analisis Komponen Utama (AKU) merupakan salah satu analisis peubah ganda yang pada dasarnya mentransformasikan secara linier peubah asal menjadi peubah baru yang dinamakan komponen utama. Akan tetapi, AKU yang didasarkan pada matriks ragam peragam ini sangat sensitif terhadap keberadaan pencilan. Sensitifitas terhadap pencilan pada AKU-Klasik dapat diatasi dengan AKU yang kekar (AKU-K) yang bekerja sangat baik pada data yang memiliki sebaran simetrik atau tidak menjulur. Apabila data peubah asal menjulur maka banyak titik data yang sebenarnya bukan pencilan dianggap sebagai pencilan atau sebaliknya. Kemudian dikembangkanlah pendekatan AKU-K yang cocok untuk data menjulur dengan mendefinisikan berbagai kriteria baru untuk menggambarkan pencilan yaitu AKU-KAO. Penelitian ini menggunakan empat metode yaitu AKU-Klasik, AKU-KMCD, AKU-K, dan AKU-KAO untuk mengetahui perbandingan efektifitas keempat metode tersebut dalam mengidentifikasi pencilan pada data menjulur. Keempat metode tersebut dicobakan pada dua set data yang dikontaminasi pencilan dengan proporsi 0%, 5%, 10%, dan 15%. Hasil yang diperoleh dari penelitian ini menunjukkan bahwa metode AKU-KAO mampu mengatasi pengaruh kehadiran pencilan pada data menjulur karena memiliki tingkat kesalahan identifikasi yang paling kecil. Hal tersebut diperkuat dengan adanya peta pencilan yang memberikan gambaran secara visual dalam pengidentifikasian pencilan.
Keyword: 

Judul: Penerapan analisis komponen utama kekar dengan pendekatan projection pursuit pada data yang mengandung pencilan
Abstrak: Analisis Komponen Utama (AKU) adalah salah satu alat analisis dalam pereduksian data berdimensi tinggi. AKU yang kemudian disebut AKU Klasik sangat sensitif terhadap keberadaan data pencilan, hal ini didasarkan pada matriks korelasi atau ragam peragam yang membangun AKU Klasik sensitif terhadap pencilan. Menangani kekurangan tersebut, berkembang metode AKU yang kekar terhadap pencilan dengan memanfaatkan metode robust principle component analysis atau analisis komponen utama kekar (AKU Kekar). Secara umum, AKU Kekar menggabungkan dua konsep yakni Projection Pursuit (PP) dan Minimum Covariance Determinant (MCD). Penelitian ini memfokuskan pada AKU Kekar dengan pendekatan PP yang diterapkan pada data hasil pengukuran FTIR (Fourier Transform Infrared). Hasil dari penelitian ini menunjukan bahwa AKU Kekar memiliki total besaran akar ciri lebih kecil dibandingkan AKU Klasik. Keadaan tersebut mengindikasikan bahwa AKU Kekar mampu mengurangi pengaruh pencilan. Plot tebaran dari komponen utama pertama dan kedua AKU Kekar lebih memperlihatkan kesamaan skor untuk semua perlakuan dibandingkan komponen utama hasil AKU Klasik. Analisis ragam pada komponen pertama dari kedua metode dan komponen kedua AKU Kekar menghasilkan kesimpulan tidak terdapat perbedaan taraf suhu, sedangkan hasil analisis ragam pada komponen kedua AKU Klasik memberikan kesimpulan terdapat perbedaan suhu. Berdasarkan hasil tersebut, secara umum AKU Kekar memberikan hasil yang lebih baik dibandingkan AKU Klasik.
Keyword: data FTIR, principal component analysis, projection pursuit

Judul: Extracellular Expression of thermostable Geobacillus stearothermophilus T1.2RQ Lipase for Biodiesel Production
Abstrak: The extracellular expression of enzymes in an excellent secretion host such as Bacillus subtilis is a useful strategy for making enzymes of industrial significance more affordable by lowering the cost of its downstream processing. Lipases are a category of hydrolases that catalyze the hydrolysis of triglycerides to glycerol and free fatty acids. Also, lipases catalyze the hydrolysis and transesterification of other esters as well as the synthesis of esters. They can perform very specific biotransformation reactions and are widely used in food, organic synthesis, detergents, cosmetic, and pharmaceutical industries. Geobacillus stearothermophilus T1.2RQ lipase is an industrially-desired thermostable lipolytic enzyme with an excellent hydrolytic and transesterification activity. This study aimed to express T1.2RQ lipase, in B. subtilis WB800 and ensure its secretion into the extracellular medium. Three signal peptides (AmyQ, Epr, LipA) and two promoters (Pgrac01 and Pgrac100) were used in the secretory-expression of T1.2RQ lipase, based on five constructed expression vectors constructed by restriction cloning and PCR mutagenesis. Sangers sequencing was used to verify constructs to ensure they are in the correct reading frame. Recombinants vectors, pHT43 (plasmid control), pHT43-T1.2RQ, pHT43- T1.2RQ_AmyQ, pHT43-T1.2RQ_Epr, and pHT43-T1.2RQ_LipA, were transformed by electroporation into Bacillus subtilis WB800. The electroporation was successful with the optimum condition of 2500V, 200 ohms, 25µF, and 5milliseconds. Recombinant B. subtilis pHT43 (negative control) and pHT43-T1.2RQlip + signal peptides were streaked on the lipidic agar, LA+TBN. All four recombinants, including the negative control (B. subtilis WB800-pHT43), produced clear zones on the TBN agar plate after overnight incubation (fig 2), indicating the presence of a lipolytic enzyme in all of the recombinant B. subtilis cells. pHT43-T1.2RQlip + signal peptides (AmyQ, Epr, and LipA) have clear zones with significantly higher diameters than B. subtilis WB800-pHT43 (negative control). This phenomenon suggests that the recombinant thermostable lipase T1.2RQ introduced into these cells was successfully expressed, thereby increasing the lipolytic capability of its host cells T1.2RQ lipase was expressed in 50ml terrific broth medium (TB) and the expression induced with 1mM IPTG. Lipase activity assay using p-nitrophenyl esters showed that all three signal peptides directed the secretion of T1.2RQ lipase into the extracellular medium. Signal peptide, LipA, resulted in the highest extracellular activity of 5.6 U/mL, which corresponds to a 6-fold increase over the parent B. subtilis WB800 strain. Meanwhile, signal peptides, AmyQ and Epr produced 4.2 U/mL and 3.4 U/mL activity respectively. SDS-Zymogram analysis confirmed that T1.2RQ lipase was correctly processed and secreted in its original size of 44 kDa. An attempt to further increase lipase expression level by promoter optimization showed that, contrary to expectation, promoter Pgrac100 exhibited similar expression levels as the original Pgrac01. Nevertheless, the demonstration of the successful secretion of T1.2RQ lipase in this work confirms the latter as a promising approach for the industrial production of the enzyme
Keyword: Bacillus subtilis, Expression, Extracellular, Heterologous, Lipase, Thermostable