Judul: Mekanisme Pelipatan Protein 1GB1 pada Temperatur Rendah Menggunakan Simulasi Dinamika Molekul
Abstrak: Protein 1GB1 (protein G domain B1) merupakan protein immunoglobulin dari Streptomyces griseus. Penelitian ini menggunakan metode simulasi dinamika molekul dan bertujuan untuk menentukan pengaruh penggunaan temperatur tinggi pada proses pembentangan protein (unfolding) dan temperatur rendah pada pelipatan (refolding) protein 1GB1. Simulasi unfolding dilakukan pada temperatur 500 K selama 16 ns. Koordinat akhir protein pada proses unfolding dijadikan masukan pada proses refolding dengan temperatur 225 K selama 30 ns. Langkahlangkah dalam simulasi ini meliputi proses preparasi, minimisasi, pemanasan dan ekuilibrasi serta production run. Protein 1GB1 akan unfolding pada temperatur 500 K dalam waktu 12 ns dengan tingkat kesamaan urutan asam amino hanya 7 % (hampir unfolding sempurna). Protein yang telah rusak ini kemudian kembali ke struktur awal melalui proses refolding pada suhu 225 K selama 30 ns dengan tingkat kesamaan urutan asam amino sebesar 72 % . Dari penelitian ini diperoleh bahwa proses pelipatan protein mengikuti mekanisme zipper model di mana α- helix terbentuk lengkap lebih dahulu dibandingkan struktur β-sheet.
Keyword: protein 1GB1, unfolding, refolding, hydrophobic collapse, zipper model, simulasi dinamika molekul

Judul: Pengaruh Variasi Temperatur Unfolding Terhadap Trayektori Refolding Protein 1gb1.
Abstrak: Protein 1GB1 adalah jenis protein immunoglobulin dari Streptococcus kelompok G yang berfungsi membantu organisme menghindari pertahanan inang. Proses unfolding dan refolding protein penting untuk dipelajari. Penelitian ini bertujuan mempelajari dan membandingkan trayektori proses unfolding dan refolding protein 1GB1 akibat pengaruh suhu. Proses unfolding dilakukan pada suhu 500 K dan 525 K selama 2 ns. Koordinat dari unfolding dijadikan masukan awal simulasi refolding selama 20 ns pada suhu 200 K. Metode simulasi dinamika molekul dimulai dengan preparasi, minimisasi, pemanasan atau pendinginan, ekuilibrasi dan production run. Protein 1GB1 dapat terdenaturasi dengan cepat pada suhu yang lebih tinggi yaitu 525 K dalam waktu 162 ps. Protein native yang telah terdenaturasi dapat kembali ke struktur awalnya melalui proses refolding, menghasilkan bentuk konformasi dan kesesuaian urutan residu antara struktur protein native dengan hasil simulasi yang berbeda, untuk suhu 500 K memiliki kesesuaian sebesar 85.71 %, sedangkan untuk suhu 525 K sebesar 73.21 %. Proses unfolding dan refolding protein 1GB1 memiliki trayektori yang berbeda.
Keyword: simulasi dinamika molekul, protein 1GB1, refolding, unfolding

Judul: Etno-ornitologi Burung Kancilan Flores (Pachycephala nudigula nudigula Hartert 1897) pada Masyarakat Lio di Taman Nasional Kelimutu
Abstrak: Bare-throathed whistler is one of several wild birds in Kelimutu National Park (TNKL) that is believed to have correlation with Lio Community‟s belief. The estimation of Bare-throated whistler‟s population in Kelimutu National Park was about 186.41-1668.07 individual by the density about 0.0389-0.3481 ind/ha with the sex ratio 6.2:1 that spreaded on area with height of 1100 – 1600 masl. The characteristic of Bare-throated whistler‟s habitat is a natural forest with various canopy level, high plant species diversity and high density. The habitat characteristics related to the availability of food in the form of insects, cover, safety and a nesting site. Generally the most of Lio community knew the existence of Bare-throated whistler directly or from their parents‟ stories. The perceptions of Lio Community to the Bare-throated whistler‟s existence is generally support the conservation efforts. The perceptions construct the Lio Community‟s atitude that tend to be conservative to the existence of Bare-throated whistler. The attitude shown by their behavior that not cathing the Bare-throated whistler from the TNKL‟s area or the outside. The attitude have an important role to the existence of Bare-throated whistler in Kelimutu National Park‟s area.
Keyword: