Judul: Kualitas Udara Ambien Berdasarkan Kondisi Atmosfer di Luar dan di Dalam Hutan Kota Monumen Nasional Jakarta
Abstrak: Hutan kota memiliki berbagai manfaat, salah satunya sebagai lokasi olahraga karena dianggap memiliki kualitas udara yang baik. Namun, kualitas udara dipengaruhi oleh berbagai faktor sehingga kualitas udara yang baik di dalam hutan kota tidak mutlak terjadi. Monumen Nasional dipilih sebagai lokasi penelitian karena terletak di pusat kepadatan lalu lintas Jakarta. Penelitian ini bertujuan untuk menganalisis kualitas udara ambien untuk parameter NO2, SO2, CO, dan Pb di luar dan di dalam hutan kota Monumen Nasional Jakarta. Sampel udara diambil pada pukul 05.00-06.00 WIB dan 09.00-10.00 WIB di jalan dan pukul 06.51-07.51 WIB dan 10.31-11.31 di hutan kota. Data pendukung berupa volume kendaraan, faktor meteorologi (suhu udara, kelembapan udara, arah dan kecepatan angin), vegetasi (komposisi jenis, stratifikasi tajuk, dan leaf area index), dan persepsi masyarakat. Konsentrasi polutan sebelum pukul 09.00 WIB lebih tinggi dibandingkan konsentrasi polutan setelah pukul 09.00 WIB. Konsentrasi polutan sebelum pukul 09.00 WIB lebih tinggi di luar hutan kota, sedangkan konsentrasi polutan setelah pukul 09.00 WIB lebih tinggi di dalam hutan kota. Namun, konsentrasi polutan udara di kedua titik lokasi masih di bawah baku mutu udara ambien sehingga masih aman untuk beraktivitas.
Keyword: hutan kota, jalan, kualitas udara ambien, olahraga

Judul: Evaluasi Tingkat Pencemaran Udara Berdasarkan Konsentrasi Udara Ambien Di DKI Jakarta
Abstrak: Pencemaran udara merupakan salah satu masalah besar yang dihadapi oleh negara berkembang. Pada penelitian ini dipelajari zat-zat polutan yang terdapat dikawasan pemukiman, industri dan komcrsil serta kesesuaian tata guna lahan berdasarkan konsentrasi udara ambien dan unsur-unsur meteorologis yang mempengaruhinya. Konscntrasi udara ambien tertinggi sebagian besar tejadi di kawasan komersi!. Polutan SO, tertinggi lerdapat di kawasan Komersil yaitu 12 ppb konsenlrasi lersebut masih berada di bawah baku mulu yailu 91 ppb. Parameter CO lertinggijuga le~jadi di kawasan komersil yailu 28.1 ppm, nilai [ersebut sudah melebihi baku mutu yaitu 7.2 ppm. Konsentrasi NO, dan Hidrokarbon tertinggi jue~ :eljadi di kawasan komersil, konsentrasi NO, tertinggi adalah 140 ppb yang nilainya melcbihi baku mu~u yailu 69 ppb dan konsentrasi Hidrokarbon tertinggi yaitu 3840 ppb juga melebihi baku mutu yaitu 240 ppb. Scdangkan untuk parameter PM-IO Konsentrasi tertinggi teljadi di kawasan industri Yaitu 113 ~g/m3, nilai tcrscbut masih berada di bawah baku mutu yaitu 150 ~g/m3 Kesesuaian lala guna lallan berdasarkan konsenlrasi udara ambien unluk wilayah Pluil adalah lidak sesuai sebagai peruntukkan Garis isoline menunjukkan ballWa \vilayah Pluit kon,entrasi pencemarnya sama dengan wilayah komersil untuk parameler SO, dan NO" sedangkan unlllk parameler CO dan HC konsentrasinya sama dcngan mlayah induslri. Lokasi Kclapa Gading yang juga mcrupakan wilayah pemukiman, konsentrasi PM-to wilayah industri. l'
Keyword: 

Judul: Extracellular Expression of thermostable Geobacillus stearothermophilus T1.2RQ Lipase for Biodiesel Production
Abstrak: The extracellular expression of enzymes in an excellent secretion host such as Bacillus subtilis is a useful strategy for making enzymes of industrial significance more affordable by lowering the cost of its downstream processing. Lipases are a category of hydrolases that catalyze the hydrolysis of triglycerides to glycerol and free fatty acids. Also, lipases catalyze the hydrolysis and transesterification of other esters as well as the synthesis of esters. They can perform very specific biotransformation reactions and are widely used in food, organic synthesis, detergents, cosmetic, and pharmaceutical industries. Geobacillus stearothermophilus T1.2RQ lipase is an industrially-desired thermostable lipolytic enzyme with an excellent hydrolytic and transesterification activity. This study aimed to express T1.2RQ lipase, in B. subtilis WB800 and ensure its secretion into the extracellular medium. Three signal peptides (AmyQ, Epr, LipA) and two promoters (Pgrac01 and Pgrac100) were used in the secretory-expression of T1.2RQ lipase, based on five constructed expression vectors constructed by restriction cloning and PCR mutagenesis. Sangers sequencing was used to verify constructs to ensure they are in the correct reading frame. Recombinants vectors, pHT43 (plasmid control), pHT43-T1.2RQ, pHT43- T1.2RQ_AmyQ, pHT43-T1.2RQ_Epr, and pHT43-T1.2RQ_LipA, were transformed by electroporation into Bacillus subtilis WB800. The electroporation was successful with the optimum condition of 2500V, 200 ohms, 25µF, and 5milliseconds. Recombinant B. subtilis pHT43 (negative control) and pHT43-T1.2RQlip + signal peptides were streaked on the lipidic agar, LA+TBN. All four recombinants, including the negative control (B. subtilis WB800-pHT43), produced clear zones on the TBN agar plate after overnight incubation (fig 2), indicating the presence of a lipolytic enzyme in all of the recombinant B. subtilis cells. pHT43-T1.2RQlip + signal peptides (AmyQ, Epr, and LipA) have clear zones with significantly higher diameters than B. subtilis WB800-pHT43 (negative control). This phenomenon suggests that the recombinant thermostable lipase T1.2RQ introduced into these cells was successfully expressed, thereby increasing the lipolytic capability of its host cells T1.2RQ lipase was expressed in 50ml terrific broth medium (TB) and the expression induced with 1mM IPTG. Lipase activity assay using p-nitrophenyl esters showed that all three signal peptides directed the secretion of T1.2RQ lipase into the extracellular medium. Signal peptide, LipA, resulted in the highest extracellular activity of 5.6 U/mL, which corresponds to a 6-fold increase over the parent B. subtilis WB800 strain. Meanwhile, signal peptides, AmyQ and Epr produced 4.2 U/mL and 3.4 U/mL activity respectively. SDS-Zymogram analysis confirmed that T1.2RQ lipase was correctly processed and secreted in its original size of 44 kDa. An attempt to further increase lipase expression level by promoter optimization showed that, contrary to expectation, promoter Pgrac100 exhibited similar expression levels as the original Pgrac01. Nevertheless, the demonstration of the successful secretion of T1.2RQ lipase in this work confirms the latter as a promising approach for the industrial production of the enzyme
Keyword: Bacillus subtilis, Expression, Extracellular, Heterologous, Lipase, Thermostable