Judul: Hubungan Komponen Habitat Suaka Margasatwa  Muara Angke Dan Hutan Lindung Angke Kapuk  Dengan Burung Air
Abstrak: Keberadaan burung air dalam suatu kawasan memiliki hubungan dengan komponen-kornponen pembentuk habitat. Dalam penelitian ini dipelajari hubungan beserta sebaran burung air di Suaka Margasatwa Muara Angke dan Hutan Lindung Angke Kapuk pada bagian tambak. Komponen-komponen habitat yang diukur pada setiap titik pengamatan adalah, banyaknya jenis tumbuhan, banyaknya jenis dan individu pohon dengan tinggi diatas dan dibawah 3 m, Gosentase penutupan tajuk pohon, prosentase penutupan tumbuhan bawah dan prosentase perairan terbuka, dan profil vertikal dari plot contoh yaitu banyaknya lapisan tajuk, pohon tertinggi, terendah dan rata-rata tinggi pohon berdiameter diatas dan dibawah 12 cm, rata-rata tinggi tumbuhan bawah dan tinggi bertenggernya burung air, yang mempengaruhinya.
Keyword: 

Judul: Pemanfaatan Habitat oleh Burung Air di Taman Wisata Alam Angke Kapuk Jakarta
Abstrak: Taman Wisata Alam Angke Kapuk adalah salah satu kawasan lahan basah di Jakarta yang menjadi habitat burung air. Penelitian ini bertujuan mendeskripsikan habitat, mengidentifikasi jenis, dan menjelaskan pemanfaatan habitat serta faktor yang mempengaruhi pemanfaatan habitat oleh burung air di Taman Wisata Alam Angke Kapuk. Pengambilan data dilakukan dengan transek dan metode scan sampling. Pengamatan dilakukan pagi, siang, dan sore hari dengan 3 kali pengulangan masing-masing habitat. Habitat dibagi menjadi hutan mangrove, danau, muara sungai, dan rawa. Jumlah spesies yang ditemukan di habitat hutan mangrove 10 spesies, danau 13 spesies, muara sungai 14 spesies, dan rawa 7 spesies. Habitat danau dimanfaatkan untuk makan (48%). Habitat hutan mangrove dimanfaatkan untuk beristirahat (30%) dan waspada (16%). Habitat muara sungai dimanfaatkan untuk merawat tubuh (22%) dan berpindah (18%). Habitat rawa dimanfaatkan untuk istirahat (36%) dan menyerang (8%). Faktor yang mempengaruhi pemanfaatan habitat oleh burung air yaitu perburuan liar, aktivitas rekreasi, aktivitas nelayan, pengalihfungsian lahan, dan pencurian ikan.
Keyword: community common, threat to waterbirds, water bird activity

Judul: Heterologous Expression Of Endo-Β-Xylanase From Bacillus Pumilus Strain Bcrs-01 In Escherichia Coli.
Abstrak: Xylanases are glycoside hydrolase family 11 which depolymerise xylan in the plant cell wall, the most excessive form of hemicellulose. Endo-β-xylanases (EC 3.2.1.8) are most important to breakdown β-1,4-glicoside bond of xylan to produce disaccaride xyloolygosaccaride (XOs) and xylose (monomer). Bovine rumen fluids have potential to obtain endo-β-xylanase produced of bacteria. The objectives of this study were to obtain xylanase producing bacteria and to express xynA gene encoding endo-β-xylanase from bacterium in Escherichia coli. Twenty nine isolate bacteria have been succesfully isolated from bovine rumen fluid in agar medium containing birchwood xylan. Isolate BCRS-01 bacterium was previously screened for the high production of xylanase. Based on 16S rRNA gene sequence analysis, BCRS-01 showed high similarity (99%) to Bacillus pumilus (accession number NR043241). The crude xylanase had optimal activity at 55oC, pH 7.0. Furthermore, the crude xylanase exhibited broad pH stability from 4.0 to 10.0 and remained more than 60% and 40% of its activity after incubation at pH 4.0 until 10.0, respectively for 60 min. It also showed a stability at temperature 25-50oC since it retained 80% and 50% of its activity when incubated at 50oC or 30 and 60 min, respectively. The xylanase activity was strongly inhibited by Ca2+ and Cu2+ at concentration 10 mM, and as little as 1 mM for Mn2+. Therefore, this xylanase has potentially used as additive feeds in animal feed industry. The DNA sequence xynA gene encoded endo-β-xylanase was amplified and cloned into the expression vector pET-15by under the control of T7 promoter. The recombinant protein had succesfully expressed in Escherichia coli BL21 (DE3) pLysS. A protein recombinant of approximately, 26.7 kDa was observed on the SDS-PAGE analysis. Crude extract of recombinant endo-β-xylanase demonstrated activity of enzyme at 56 U mL-1 using birchwood xylan as a substrate at 55oC for 10 min.
Keyword: Bacillus pumilus, bovine rumen fluid, endo-β-xylanase, heterologous expression.