Judul: Kajian sumberdaya lamun untuk pengembangan ekowisata di desa teluk bakau, Kepulauan Riau
Abstrak: Padang lamun merupakan ekosistem di wilayah pesisir yang memiliki keanekaragaman-hayati yang tinggi dan penyumbang nutrisi yang sangat potensial bagi kesuburan perairan di sekitarnya. Selain itu, padang lamun mempunyai fungsi lain yaitu fungsi ekologis, fungsi sosial dan fungsi ekonomis. Antara ketiga fungsi tersebut salah satu fungsi sumberdaya lamun adalah menjadi obyek wisata. Untuk mengoptimalkan pemanfaatan agar berkelanjutan perlu diperhatikan keseimbangan. Dalam hal ini, pengembangan ekowisata yang berbasiskan konservasi yang akan mempertimbangkan keseimbangan ekologis, kesesuaian kawasan dan daya dukung kawasan wisata; dengan mengidentifikasi kekuatan, kelemahan, peluang dan ancaman yang dihadapi (Soemarwoto, 2004). Sehingga diperoleh strategi yang dapat diterapkan dalam pengelolaan wisata terhadap keberlanjutan sumberdaya.
Keyword: 

Judul: Kajian kesesuaian perairan pesisir desa Kawai Kabupaten Maluku Tengah bagi pengembangan ekowisata
Abstrak: Kegiatan wisata yang sedang berjalan di Desa Sawai saat ini berhadapan dengan berbagai masalah yaitu: (a) indiiasi kerusakan terumbu karang pada beberapa bagian perairan, (b) tidak semua pemangku kepentingan terlibat dalam pengelolaan kegiatan wisata, dan (c) belum terarahnya pengelolaan wisata saat ini. Oleh karena itu penelitian ini dilakukan dengan tujuan menganalisis kondisi dan potensi sumberdaya pesisir dan laut, sebagai sumberdaya utarna pengembangan kegiatan ekowisata, mengindentifikasi para pemangku kepentingan yang terlibat dalam kegiatan ekowisata, menganalisis kesesuaian kawasan dan menentukan strategi pengelolaan ekowisata ke depan. Penelitian berlangsung pada bulan November 2008 yang meliputi: (1) survei awal dan koleksi data sekunder, (2) pengumpulan data primer yang terdiri atas pengumpulan data kondisi terumbu karang, ikan karang, parameter lingkungan dan data sosek, (3) analisis data dan penulisan laporan. Metode identifikasi kondisi ikan karang dan terumbu karang memjuk English et al. 1994. Pengambilan data sosial ekonorni dilakukan melalui wawancara kepada responden dan juga melalui penelusuran data sekunder. Analisis kesesuaian ekowisata bahari dan daya dukung kawasan dilakukan merujuk Yulianda (2007).
Keyword: 

Judul: Pemurnian dan karakterisasi protein inhibitor RNA helikase virus hepatitis C
Abstrak: Hepatitis C virus (HCV) infection is the second most common chronic viral infection in the world with global prevalence. This infection is contribution to chronic hepatitis and liver cirrhosis, often leading to hepatocellular carcinoma. There is no effective drug and vaccine available against HCV. The current standard treatment, a combination of pegylated interferon-α with ribavirin, is limited by its suboptimal response rate in a significant patient population, side effects, and affordability. Therefore, development of effective drug is needed. One approach to find out the candidate of antiviral drug is to discover the inhibitor of enzyme that essential for virus replication, such as RNA helicase. Streptomyces chartreusis 5-095 produce the inhibitor of HCV RNA helicase. The aim of this study was to purify the protein inhibitor which has inhibition activity against ATPase activity of RNA helicase HCV from S. chartreusis 5-095. The supernatant of culture S. chartreusis 5-095 exhibited high inhibiton activity against ATPase activity of RNA helicase HCV (approximately 72%) at 10 days of incubation. The extracellular protein inhibitor was partially purified by procedures of precipitation with ammonium sulfate to 65% saturation and gel filtration (Sephadex G50) using methanol water solution (4:6) as an eluen. The purity of protein inhibitor was monitored by SDS PAGE. The protein inhibitor showed a relative molecular mass were estimated to be 14 kDa and increased the purity 23,08 fold than those of the crude protein. The specific activity and IC50 after purification were 13,1338 U/mg and 0,0767 mg/mL, respectively. The activity of purified protein inhibitor showed its stability over pH range from 5-8 and optimum at pH 7,4. The inhibition activity showed its stability up to 70% at temperature 100 oC. The purified protein inhibitor relatively stable its activity at storage in the range of -20 oC to room temperature for 35 days.
Keyword: