Judul: Mekanisme Pelipatan Protein 1GB1 pada Temperatur Rendah Menggunakan Simulasi Dinamika Molekul
Abstrak: Protein 1GB1 (protein G domain B1) merupakan protein immunoglobulin dari Streptomyces griseus. Penelitian ini menggunakan metode simulasi dinamika molekul dan bertujuan untuk menentukan pengaruh penggunaan temperatur tinggi pada proses pembentangan protein (unfolding) dan temperatur rendah pada pelipatan (refolding) protein 1GB1. Simulasi unfolding dilakukan pada temperatur 500 K selama 16 ns. Koordinat akhir protein pada proses unfolding dijadikan masukan pada proses refolding dengan temperatur 225 K selama 30 ns. Langkahlangkah dalam simulasi ini meliputi proses preparasi, minimisasi, pemanasan dan ekuilibrasi serta production run. Protein 1GB1 akan unfolding pada temperatur 500 K dalam waktu 12 ns dengan tingkat kesamaan urutan asam amino hanya 7 % (hampir unfolding sempurna). Protein yang telah rusak ini kemudian kembali ke struktur awal melalui proses refolding pada suhu 225 K selama 30 ns dengan tingkat kesamaan urutan asam amino sebesar 72 % . Dari penelitian ini diperoleh bahwa proses pelipatan protein mengikuti mekanisme zipper model di mana α- helix terbentuk lengkap lebih dahulu dibandingkan struktur β-sheet.
Keyword: protein 1GB1, unfolding, refolding, hydrophobic collapse, zipper model, simulasi dinamika molekul

Judul: Pengaruh Mutasi terhadap Kestabilan Termal Protein 1GB1
Abstrak: Kestabilan termal struktur asli dan mutan dari protein G domain B1 telah dipelajari menggunakan simulasi dinamika molekuler dan simulasi perturbasi energi bebas. Protein G domain B1 telah menjadi model untuk mempelajari pelipatan dan pembukaan lipatan struktur sekunder protein dalam banyak penelitian karena strukturnya yang unik dan suhu denaturasi yang ekstrim. Berbagai penelitian dilakukan baik secara eksperimental menggunakan NMR (Nuclear Magnetic Resonance) maupun secara komputasional menggunakan simulasi dinamika molekuler dilakukan untuk menjelaskan kedua proses tersebut. Interaksi hidropobik dan interaksi non-ikatan telah disebutkan sebelumnya oleh beberapa peneliti sebagai interaksi yang menjaga kestabilan fragmen C-terminal β-hairpin dari protein G domain B1. Penelitian ini ditujukan untuk menguji residu atau interaksi yang berperan penting dalam kestabilan termal keseluruhan protein G domain B1 dengan metode mutasi titik. Struktur asli disimulasikan dengan berbagai variasi suhu akhir yaitu 400 K, 425 K, 450 K, 475 K dan 500 K. Berdasarkan hasil analisis, struktur asli protein mengalami unfolding pada suhu 500 K di 704 ps. Residu yang dimutasi dipilih berdasarkan perubahan beberapa parameter analisis. Kemudian setelah residu yang dimutasi ditentukan (K4, E27, K28, A23, A24, D40, E56, E15, dan K10) dipilih residu calon pengganti. Proses seleksi residu yang menggantikan residu di struktur asli dilakukan dengan menghitung perubahan energi bebas solvasi. Penggantian sederhana dari residu bermuatan positif di β-sheet (K4S) menurunkan kestabilan (unfolding pada 452 ps), namun ketika penggantian residu bermuatan negatif di α-helix (E27G) meningkatkan kestabilan (unfolding pada 846 ps). Mutan yang menarik lainnya adalah penggantian K4A yang menghancurkan α-helix dan semua β-sheet menjadi coil dan turn. Hasil ini membuktikan bahwa interaksi non-ikatan memiliki peran utama dalam kestabilan termal protein 1GB1 dan struktur β-sheet merupakan struktur yang penting (mutasi pada struktur tersebut akan mengganggu struktur lain juga).
Keyword: Protein 1GB1, Kestabilan termal, Mutasi titik, Simulasi dinamika molekuler, Perubahan energi bebas solvasi

Judul: Etno-ornitologi Burung Kancilan Flores (Pachycephala nudigula nudigula Hartert 1897) pada Masyarakat Lio di Taman Nasional Kelimutu
Abstrak: Bare-throathed whistler is one of several wild birds in Kelimutu National Park (TNKL) that is believed to have correlation with Lio Community‟s belief. The estimation of Bare-throated whistler‟s population in Kelimutu National Park was about 186.41-1668.07 individual by the density about 0.0389-0.3481 ind/ha with the sex ratio 6.2:1 that spreaded on area with height of 1100 – 1600 masl. The characteristic of Bare-throated whistler‟s habitat is a natural forest with various canopy level, high plant species diversity and high density. The habitat characteristics related to the availability of food in the form of insects, cover, safety and a nesting site. Generally the most of Lio community knew the existence of Bare-throated whistler directly or from their parents‟ stories. The perceptions of Lio Community to the Bare-throated whistler‟s existence is generally support the conservation efforts. The perceptions construct the Lio Community‟s atitude that tend to be conservative to the existence of Bare-throated whistler. The attitude shown by their behavior that not cathing the Bare-throated whistler from the TNKL‟s area or the outside. The attitude have an important role to the existence of Bare-throated whistler in Kelimutu National Park‟s area.
Keyword: