Judul: Desain dan konstruksi keramba jaring apung di Waduk Jatiluhur dan Danau Lido Jawa Barat
Abstrak: Keramba Jaring Apung (KJA) merupakan suatu tempat pemeliharaan ikan yang terdiri dari rakit, pelampung, pemberat, kantong atau wadah, rumah apung perahu atau rakit. Melihat kebutuhan masyarakat terhadap produk perikanan terus bertambah, usaha pemeliharaan ikan dengan teknik KJA merupakan solusi sempitnya lahan budidaya di darat. Informasi tentang teknik KJA tergolong masing minim, dikarenakan belum adanya standarisasi tentang desain dan konstruksi yang baik, sehingga perlu dilakukannya pendeskripsian. Penelitian ini bertujuan mendeskripsikan desain konstruksi keramba jaring apung di Waduk Jatiluhur dan Danau Lido serta menghitung gaya apung dan gaya berat KJA di Waduk Jatiluhur dan Danau Lido, Jawa Barat. Data yang diambil merupakan data yang dibutuhkan untuk melakukan pendeskripsian dan perbandingan secara teknis. Jaring KJA Danau Lido hanya memakai satu lapis jaring, sedangkan KJA Waduk Jatiluhur memakai dua jaring untuk dua jenis ikan yaitu ikan nila (Oreochromis niloticus) dan ikan mas (Cyprinus carpio) dalam satu keramba. Selisih nilai daya apung dan daya tenggelam KJA Lido sebesar 1745,57 kgf dan KJA Jatiluhur sebesar 866,25 kgf. Estimasi beban maksimal KJA Waduk Jatiluhur lebih besar 101,5 % dari KJA Danau Lido. KJA Jatiluhur lebih efisien dibandingkan KJA Lido karena penambahan mata jaring pada KJA Jatiluhur lebih sedikit dibandingkan KJA Lido.
Keyword: 

Judul: Analisis Teknis Jaring Apung di Danau Lido, Kabupaten Bogor, Jawa Barat
Abstrak: Kegiatan usaha perikanan darat dilakukan melalui kegiatail penangkapan di perairan umum dan kegiatan budidaya. Beberapa jenis kegiatan budidaya air tawar adalah budidaya ikan pada kolam air tenang, kolam air deras, keramba, dan jaring apung. Budidaya ikan dalam jaring apung semakin diminati karena kemudahan dalam pemeliharaan ikan, pemanenan, pengontrolan, selain itu investasi yang relatif terjangkau. Konstruksi jaring apung menggunakan besi dan bambu sebagai kerangka, drum sebagai pelampung, dan untuk pemberat digunakan batu, beton atau jangkar besi. Ketepatan penggunaan pemberat dan pelampung sangat mempengaruhi keseimbangan pada konstruksi keramba. Untuk itu diperlukan penghitungan teknis mengenai konstruksi keramba.
Keyword: 

Judul: Heterologous Expression Of Endo-Β-Xylanase From Bacillus Pumilus Strain Bcrs-01 In Escherichia Coli.
Abstrak: Xylanases are glycoside hydrolase family 11 which depolymerise xylan in the plant cell wall, the most excessive form of hemicellulose. Endo-β-xylanases (EC 3.2.1.8) are most important to breakdown β-1,4-glicoside bond of xylan to produce disaccaride xyloolygosaccaride (XOs) and xylose (monomer). Bovine rumen fluids have potential to obtain endo-β-xylanase produced of bacteria. The objectives of this study were to obtain xylanase producing bacteria and to express xynA gene encoding endo-β-xylanase from bacterium in Escherichia coli. Twenty nine isolate bacteria have been succesfully isolated from bovine rumen fluid in agar medium containing birchwood xylan. Isolate BCRS-01 bacterium was previously screened for the high production of xylanase. Based on 16S rRNA gene sequence analysis, BCRS-01 showed high similarity (99%) to Bacillus pumilus (accession number NR043241). The crude xylanase had optimal activity at 55oC, pH 7.0. Furthermore, the crude xylanase exhibited broad pH stability from 4.0 to 10.0 and remained more than 60% and 40% of its activity after incubation at pH 4.0 until 10.0, respectively for 60 min. It also showed a stability at temperature 25-50oC since it retained 80% and 50% of its activity when incubated at 50oC or 30 and 60 min, respectively. The xylanase activity was strongly inhibited by Ca2+ and Cu2+ at concentration 10 mM, and as little as 1 mM for Mn2+. Therefore, this xylanase has potentially used as additive feeds in animal feed industry. The DNA sequence xynA gene encoded endo-β-xylanase was amplified and cloned into the expression vector pET-15by under the control of T7 promoter. The recombinant protein had succesfully expressed in Escherichia coli BL21 (DE3) pLysS. A protein recombinant of approximately, 26.7 kDa was observed on the SDS-PAGE analysis. Crude extract of recombinant endo-β-xylanase demonstrated activity of enzyme at 56 U mL-1 using birchwood xylan as a substrate at 55oC for 10 min.
Keyword: Bacillus pumilus, bovine rumen fluid, endo-β-xylanase, heterologous expression.