Judul: Penanggulangan data pencilan dengan metoda regresi Robust
Abstrak: Tujuan dari karya ilmiah ini untuk menunjukkan bahwa metoda robust tidak merugikan dalam kondisi data apapun dibandingkan OLS, selain itu juga bertujuan untuk mencari metoda robust yang baik diantara metoda robust yang dipilih untuk digunakan terhadap bentuk data yang dicobakan. Data yang digunakan dalam karya ilmiah ini merupakan data simulasi yang dibangkitkan dengan bantuan MINITAB versi 7.2 dan metoda yang digunakan adalah metoda OLS, metoda robust Rupert-Carroll dan Trimming Absolute Residual. Hasil yang diperoleh dari penelitian ini ternyata dapat menggambarkan kegunaan metoda robust dalam menanggu- langi data pencilan, sehingga penduga yang diberikan dapat merepresentatifkan keadaan yang sebenarnya, selain dapat memperlihatkan bahwa penggunaan metoda robust tidak merugikan dalam keadaan data tanpa pencilan.
Keyword: 

Judul: Metode Regresi Least Trimmed Square Pada Data yang Mengandung Pencilan
Abstrak: Regresi merupakan metode statistika yang digunakan untuk menduga pola hubungan antara dua atau lebih peubah. Metode pendugaan parameter yang umum digunakan dalam analisis regresi linier adalah metode kuadrat terkecil atau Ordinary Least Squares (OLS), namun metode ini tidak baik digunakan apabila data pada peubah respon mengandung pencilan. Adanya pencilan akan mengakibatkan pendugaan parameter yang dihasilkan bersifat bias dan interpretasi kesimpulan tidak valid. Pada kasus terdapatnya pencilan, alternatif metode yang dapat digunakan adalah regresi kekar. Pada penelitian ini metode yang digunakan adalah Least Trimmed Squares (LTS) dengan dua kriteria pemangkasan yang berbeda (LTS dan LTS₁). LTS melalukan pemangkasan berdasarkan teori Rousseeuw dan Van Driessen, sedangkan LTS, merupakan aplikasi pemangkasan yang dilakukan pada mutlak sisaan baku lebih dari dua. Untuk mengetahui tingkat kekekaran metode LTS dan LTS, dibandingkan dengan OLS dilakukan kajian simulasi dan penerapan data riil. Simulasi dilakukan untuk ukuran contoh yang berbeda (15, 30, 100, dan 200) dan tingkat persentase pencilan yang berbeda (0%, 5%, 10%, 15%, dan 20) dengan ulangan sebanyak 1000 kali pada masing-masing kombinasi ukuran contoh dan persentase pencilan, sedangkan data riil memiliki ukuran contoh 35 dan pencilan delapan persen. Hasil yang didapatkan dari simulasi dan data riil metode LTS lebih baik dibandingkan metode OLS dan LTS, dalam menduga parameter regresi. LTS memiliki nilai bias relatif bias relatif mutlak, KTG relatif, dan KTG yang relatif konstan dan kekar untuk berbagai kondisi pencilan dan ukuran contoh…
Keyword: Regression, Outlier, Robust method

Judul: Extracellular Expression of thermostable Geobacillus stearothermophilus T1.2RQ Lipase for Biodiesel Production
Abstrak: The extracellular expression of enzymes in an excellent secretion host such as Bacillus subtilis is a useful strategy for making enzymes of industrial significance more affordable by lowering the cost of its downstream processing. Lipases are a category of hydrolases that catalyze the hydrolysis of triglycerides to glycerol and free fatty acids. Also, lipases catalyze the hydrolysis and transesterification of other esters as well as the synthesis of esters. They can perform very specific biotransformation reactions and are widely used in food, organic synthesis, detergents, cosmetic, and pharmaceutical industries. Geobacillus stearothermophilus T1.2RQ lipase is an industrially-desired thermostable lipolytic enzyme with an excellent hydrolytic and transesterification activity. This study aimed to express T1.2RQ lipase, in B. subtilis WB800 and ensure its secretion into the extracellular medium. Three signal peptides (AmyQ, Epr, LipA) and two promoters (Pgrac01 and Pgrac100) were used in the secretory-expression of T1.2RQ lipase, based on five constructed expression vectors constructed by restriction cloning and PCR mutagenesis. Sangers sequencing was used to verify constructs to ensure they are in the correct reading frame. Recombinants vectors, pHT43 (plasmid control), pHT43-T1.2RQ, pHT43- T1.2RQ_AmyQ, pHT43-T1.2RQ_Epr, and pHT43-T1.2RQ_LipA, were transformed by electroporation into Bacillus subtilis WB800. The electroporation was successful with the optimum condition of 2500V, 200 ohms, 25µF, and 5milliseconds. Recombinant B. subtilis pHT43 (negative control) and pHT43-T1.2RQlip + signal peptides were streaked on the lipidic agar, LA+TBN. All four recombinants, including the negative control (B. subtilis WB800-pHT43), produced clear zones on the TBN agar plate after overnight incubation (fig 2), indicating the presence of a lipolytic enzyme in all of the recombinant B. subtilis cells. pHT43-T1.2RQlip + signal peptides (AmyQ, Epr, and LipA) have clear zones with significantly higher diameters than B. subtilis WB800-pHT43 (negative control). This phenomenon suggests that the recombinant thermostable lipase T1.2RQ introduced into these cells was successfully expressed, thereby increasing the lipolytic capability of its host cells T1.2RQ lipase was expressed in 50ml terrific broth medium (TB) and the expression induced with 1mM IPTG. Lipase activity assay using p-nitrophenyl esters showed that all three signal peptides directed the secretion of T1.2RQ lipase into the extracellular medium. Signal peptide, LipA, resulted in the highest extracellular activity of 5.6 U/mL, which corresponds to a 6-fold increase over the parent B. subtilis WB800 strain. Meanwhile, signal peptides, AmyQ and Epr produced 4.2 U/mL and 3.4 U/mL activity respectively. SDS-Zymogram analysis confirmed that T1.2RQ lipase was correctly processed and secreted in its original size of 44 kDa. An attempt to further increase lipase expression level by promoter optimization showed that, contrary to expectation, promoter Pgrac100 exhibited similar expression levels as the original Pgrac01. Nevertheless, the demonstration of the successful secretion of T1.2RQ lipase in this work confirms the latter as a promising approach for the industrial production of the enzyme
Keyword: Bacillus subtilis, Expression, Extracellular, Heterologous, Lipase, Thermostable