Judul: Identifikasi dan Penanganan Pengaruh Pencilan pada Analisis Komponen Utama
Abstrak: Analisis komponen utama (AKU) merupakan salah satu alat kunci dalam analisis statistika peubah ganda. Analisis tersebut bertujuan membentuk beberapa komponen yang masing-masing mengandung keragaman maksimal dari data yang tidak dijelaskan oleh komponen lain. Metode klasik komponen utama sangat dipengaruhi oleh kehadiran pencilan karena AKU didasarkan pada matriks kovarian yang sensitif terhadap pencilan. Pengaruh keberadaan pencilan mampu diakomodasi dengan menggunakan metode AKU yang kekar terhadap data pencilan. Metode yang dipakai adalah Robust Principle Component Analysis (ROBPCA) atau Analisis Komponen Utama Kekar (AKU-K). AKU-K menggabungkan konsep projection pursuit dan penduga kovarian Minimum Covariance Deteminant (MCD). Penelitian ini bertujuan untuk membandingkan hasil analisis komponen utama metode klasik (AKU) dengan metode kekar (AKU-K), baik pada saat data mengandung pencilan maupun tidak. Proses pembandingan dilakukan menggunakan data simulasi. Hasil simulasi menunjukkan bahwa analisis komponen utama metode AKU-K lebih baik daripada AKU klasik. Pada metode klasik, pengaruh pencilan ditunjukkan oleh akar ciri komponen utama pertama meningkat seiring dengan peningkatan proporsi pencilan sehingga proporsi keragaman kumulatif data yang mampu dijelaskan komponen utama pertama semakin besar. Vektor ciri komponen utama pertama pun didominasi oleh peubah dengan keragaman besar. Sedangkan metode AKU-K mampu mengatasi pengaruh kehadiran pencilan pada data. Akar ciri komponen utama pertama tidak terpengaruh besarnya pencilan sehingga proporsi keragaman kumulatif data yang mampu dijelaskan komponen pertama cenderung stabil. Vektor ciri komponen pertama metode AKU-K memberikan interpretasi yang sama dengan AKU saat tidak ada pencilan.
Keyword: 

Judul: Identifikasi Pencilan dan Peta Pencilan pada Analisis Komponen Utama untuk Data Menjulur
Abstrak: Analisis Komponen Utama (AKU) merupakan salah satu analisis peubah ganda yang pada dasarnya mentransformasikan secara linier peubah asal menjadi peubah baru yang dinamakan komponen utama. Akan tetapi, AKU yang didasarkan pada matriks ragam peragam ini sangat sensitif terhadap keberadaan pencilan. Sensitifitas terhadap pencilan pada AKU-Klasik dapat diatasi dengan AKU yang kekar (AKU-K) yang bekerja sangat baik pada data yang memiliki sebaran simetrik atau tidak menjulur. Apabila data peubah asal menjulur maka banyak titik data yang sebenarnya bukan pencilan dianggap sebagai pencilan atau sebaliknya. Kemudian dikembangkanlah pendekatan AKU-K yang cocok untuk data menjulur dengan mendefinisikan berbagai kriteria baru untuk menggambarkan pencilan yaitu AKU-KAO. Penelitian ini menggunakan empat metode yaitu AKU-Klasik, AKU-KMCD, AKU-K, dan AKU-KAO untuk mengetahui perbandingan efektifitas keempat metode tersebut dalam mengidentifikasi pencilan pada data menjulur. Keempat metode tersebut dicobakan pada dua set data yang dikontaminasi pencilan dengan proporsi 0%, 5%, 10%, dan 15%. Hasil yang diperoleh dari penelitian ini menunjukkan bahwa metode AKU-KAO mampu mengatasi pengaruh kehadiran pencilan pada data menjulur karena memiliki tingkat kesalahan identifikasi yang paling kecil. Hal tersebut diperkuat dengan adanya peta pencilan yang memberikan gambaran secara visual dalam pengidentifikasian pencilan.
Keyword: 

Judul: Extracellular Expression of thermostable Geobacillus stearothermophilus T1.2RQ Lipase for Biodiesel Production
Abstrak: The extracellular expression of enzymes in an excellent secretion host such as Bacillus subtilis is a useful strategy for making enzymes of industrial significance more affordable by lowering the cost of its downstream processing. Lipases are a category of hydrolases that catalyze the hydrolysis of triglycerides to glycerol and free fatty acids. Also, lipases catalyze the hydrolysis and transesterification of other esters as well as the synthesis of esters. They can perform very specific biotransformation reactions and are widely used in food, organic synthesis, detergents, cosmetic, and pharmaceutical industries. Geobacillus stearothermophilus T1.2RQ lipase is an industrially-desired thermostable lipolytic enzyme with an excellent hydrolytic and transesterification activity. This study aimed to express T1.2RQ lipase, in B. subtilis WB800 and ensure its secretion into the extracellular medium. Three signal peptides (AmyQ, Epr, LipA) and two promoters (Pgrac01 and Pgrac100) were used in the secretory-expression of T1.2RQ lipase, based on five constructed expression vectors constructed by restriction cloning and PCR mutagenesis. Sangers sequencing was used to verify constructs to ensure they are in the correct reading frame. Recombinants vectors, pHT43 (plasmid control), pHT43-T1.2RQ, pHT43- T1.2RQ_AmyQ, pHT43-T1.2RQ_Epr, and pHT43-T1.2RQ_LipA, were transformed by electroporation into Bacillus subtilis WB800. The electroporation was successful with the optimum condition of 2500V, 200 ohms, 25µF, and 5milliseconds. Recombinant B. subtilis pHT43 (negative control) and pHT43-T1.2RQlip + signal peptides were streaked on the lipidic agar, LA+TBN. All four recombinants, including the negative control (B. subtilis WB800-pHT43), produced clear zones on the TBN agar plate after overnight incubation (fig 2), indicating the presence of a lipolytic enzyme in all of the recombinant B. subtilis cells. pHT43-T1.2RQlip + signal peptides (AmyQ, Epr, and LipA) have clear zones with significantly higher diameters than B. subtilis WB800-pHT43 (negative control). This phenomenon suggests that the recombinant thermostable lipase T1.2RQ introduced into these cells was successfully expressed, thereby increasing the lipolytic capability of its host cells T1.2RQ lipase was expressed in 50ml terrific broth medium (TB) and the expression induced with 1mM IPTG. Lipase activity assay using p-nitrophenyl esters showed that all three signal peptides directed the secretion of T1.2RQ lipase into the extracellular medium. Signal peptide, LipA, resulted in the highest extracellular activity of 5.6 U/mL, which corresponds to a 6-fold increase over the parent B. subtilis WB800 strain. Meanwhile, signal peptides, AmyQ and Epr produced 4.2 U/mL and 3.4 U/mL activity respectively. SDS-Zymogram analysis confirmed that T1.2RQ lipase was correctly processed and secreted in its original size of 44 kDa. An attempt to further increase lipase expression level by promoter optimization showed that, contrary to expectation, promoter Pgrac100 exhibited similar expression levels as the original Pgrac01. Nevertheless, the demonstration of the successful secretion of T1.2RQ lipase in this work confirms the latter as a promising approach for the industrial production of the enzyme
Keyword: Bacillus subtilis, Expression, Extracellular, Heterologous, Lipase, Thermostable