Judul: Deteksi perubahan penutupan hutan mangrove menggunakan data landsat di Delta Sungai Mahakam, Kalimantan Timur
Abstrak: Hutan mangrove merupakan salah satu jenis sumberdaya alam hutan dan obyek alami yang memiliki peranan penting bagi daerah atau kawasan pesisir. Secara ekologis, jenis hutan ini berfungsi sebagai pencegah abrasi pantai dan intrusi air laut, sebagai peredam gelombang dan badai, penahan lumpur dan perangkap sedimen. Secara biologis, hutan mangrove merupakan tempat berlindungnya biota laut, terutama berfungsi sebagai tempat pemijahan (spawning ground), tempat asuhan (nursery ground) dan tempat mencari ikan (feeding ground). Dan ditinjau dari segi ekonomis, hutan mangrove dapat berfungsi sebagai penghasil tanin untuk bahan baku penyamak kulit, penghasil kayu bakar, arang dan kayu pertukangan serta bahan baku kertas. Keberadaan hutan mangrove dimuka bumi umumnya terletak diantara 250 Lintang Utara dan 250 Lintang Selatan, pada wilayah pasang surut, pantai berlumpur dan lingkungan anaerob. Di Indonesia , sebagian besar wilayah pantainya ditempati oleh tegakan hutan mangrove yang luas keseluruhannya kurang lebih 2,3 juta hektar (Bengen, 2002) dan 95.000 hektar diantaranya terdapat di delta sungai Mahakam, Kalimantan Timur. Perubahan situasi dan kondisi alam, serta perkembangan teknologi, kebudayaan manusia dan pertambahan jumlah penduduk merupakan faktor penyebab terjadinya perubahan situasi dan kondisi sumberdaya alam umumnya dan khususnya sumberdaya alam hutan mangrove tersebut. Guna mendeteksi perubahan ini, maka penginderaan jauh antariksa (differential remote sensing) merupakan sistem atau cara deteksi yang dianggap efektif dan efisien.
Keyword: 

Judul: Pemanfaatan data landsat untuk melihat perubahan luasan, zonasi dan kerapatan mangrove pada daerah delta mahakam Kalimantan Timur
Abstrak: Indonesia menrpakan negara kepulauan yang memiliki garis pantai t v j a n g kedua setelah Kanada yang merniliki potensi sumber daya darn pesisisr yang besar salah satu diantaranya adalah hutan mangrove. Saat ini hutan mangrove mengalami penunman yang sangat drastis di Indonesia akibatnya dapQt mengganggu keseimbangan wilayah pesisir. Salah satu penyebab penunman yang drastis itu adahh pengubahan khan mangrove menjadi lahan tambak seperti yang terjadi pada kawasan Delta Mahakam. A k i i penunman !ahan rnangrove yang sedemikian besar salah satunya adalah menurunya kualitas air taw a k i i intrusi air laut yang dapat mengganggu kesebatan masyarakat sekitar yang hidup pada daerah tersebut.
Keyword: 

Judul: Pemurnian dan karakterisasi protein inhibitor RNA helikase virus hepatitis C
Abstrak: Hepatitis C virus (HCV) infection is the second most common chronic viral infection in the world with global prevalence. This infection is contribution to chronic hepatitis and liver cirrhosis, often leading to hepatocellular carcinoma. There is no effective drug and vaccine available against HCV. The current standard treatment, a combination of pegylated interferon-α with ribavirin, is limited by its suboptimal response rate in a significant patient population, side effects, and affordability. Therefore, development of effective drug is needed. One approach to find out the candidate of antiviral drug is to discover the inhibitor of enzyme that essential for virus replication, such as RNA helicase. Streptomyces chartreusis 5-095 produce the inhibitor of HCV RNA helicase. The aim of this study was to purify the protein inhibitor which has inhibition activity against ATPase activity of RNA helicase HCV from S. chartreusis 5-095. The supernatant of culture S. chartreusis 5-095 exhibited high inhibiton activity against ATPase activity of RNA helicase HCV (approximately 72%) at 10 days of incubation. The extracellular protein inhibitor was partially purified by procedures of precipitation with ammonium sulfate to 65% saturation and gel filtration (Sephadex G50) using methanol water solution (4:6) as an eluen. The purity of protein inhibitor was monitored by SDS PAGE. The protein inhibitor showed a relative molecular mass were estimated to be 14 kDa and increased the purity 23,08 fold than those of the crude protein. The specific activity and IC50 after purification were 13,1338 U/mg and 0,0767 mg/mL, respectively. The activity of purified protein inhibitor showed its stability over pH range from 5-8 and optimum at pH 7,4. The inhibition activity showed its stability up to 70% at temperature 100 oC. The purified protein inhibitor relatively stable its activity at storage in the range of -20 oC to room temperature for 35 days.
Keyword: