Judul: Analisis Kestabilan Interaksi Hormon Inkretin GLP-1 (Glucagon Like Peptide 1) dan Mutannya dengan Reseptor GLP-1R.
Abstrak: Pemahaman mengenai kestabilan interaksi antara 2 protein (ligan-reseptor) sangat penting dilakukan sebagai dasar modifikasi protein khususnya pada bidang protein engineering dan drug design. Protein GLP-1 (Glucagon Like Peptide 1) merupakan hormon inkretin alami yang sangat potensial untuk dikembangkan sebagai salah satu agen alternatif pengobatan diabetes mellitus tipe 2 (DM tipe 2). Interaksi antara GLP-1 dengan GLP-1R dapat menstimulasi sekresi insulin di dalam tubuh. Exenatide dan liraglutide merupakan jenis analog GLP-1 sintetik yang telah berhasil digunakan sebagai agen penyembuhan DM tipe 2. Penelitian ini dilakukan untuk memahami interaksi yang terbentuk antara protein GLP-1 dengan GLP-1R melalui simulasi komputasi dinamika molekuler. Interaksi jembatan garam meliputi interaksi elektrostatik dan ikatan hidrogen yang terbentuk antara protein ligan dengan reseptor merupakan faktor penting yang mempengaruhi kestabilan interaksi protein. Analisis jembatan garam memberikan peluang untuk mengidentifikasi residu-residu yang berpotensi untuk dilakukan mutasi dalam rangka meningkatkan kestabilan interaksi protein. Perhitungan energi bebas solvasi dilakukan untuk memprediksi calon mutan terbaik menggunakan pendekatan perturbasi energi bebas dengan paradigma dual topologi (vacuum dan aqua). Perhitungan energi ikat (binding energy) antara ligan dengan reseptor dilakukan menggunakan metode MMPB/GBSA. Hasil simulasi menunjukkan bahwa terdapat 2 jembatan garam penting yang terbentuk antara protein GLP-1 dengan reseptor GLP-1R. Analisis energi elektrostatik dan ikatan hidrogen (okupansi) pada jembatan garam menunjukkan bahwa salah satu jembatan garam berpotensi untuk dilakukan mutasi. Pemilihan calon mutan dilakukan berdasarkan jenis kelompok residu asam amino. Prediksi perhitungan energi bebas solvasi sesuai dengan simulasi dinamika molekuler yang menunjukkan bahwa salah satu mutan memiliki kestabilan interaksi yang lebih baik dari wild type GLP-1. Hal ini ditunjukkan oleh analisis parameter konformasi (RMSD, RMSF , dan jari-jari girasi), SASA, dan energi ikat mutan yang cukup baik jika dibandingkan dengan protein wild type dan analog GLP-1.
Keyword: Dinamika molekuler, DM tipe 2, GLP-1, GLP-1R, kestabilan interaksi, mutasi, penambatan protein-protein

Judul: Site-Directed Mutagenesis Lid Region Lipase Geobacillus stearothermophilus T1.2RQ Based on Dynamics Simulation Molecular
Abstrak: Lipase T1.2 dari Geobacillus stearothermophillus merupakan salah satu enzim termostabil yang mampu menghidrolisis ikatan ester karboksil pada komponen minyak menghasilkan gliserol dan asam lemak bebas. Struktur lipase T1.2 yang menarik terdapat pada bagian lid region yang berfungsi untuk aktivasi antarmuka dalam berbagai media pelarut. Penelitian ini bertujuan untuk memprediksi pergerakan molekul protein mutan menggunakan analisis komputasi yang dapat meningkatkan interaksi enzim dan substrat dalam pelarut. Pemilihan residu mutasi pada struktur lid region ditentukan berdasarkan stabilitas protein menggunakan simulasi dinamika molekuler. Konstruksi mutan lipase dalam plasmid pET-28a menggunakan metode quick change PCR untuk substitusi residu asam amino. Hasil simulasi dinamika molekuler menunjukan nilai RMSD protein mutan A190S dalam pelarut air memiliki pergerakan molekul yang lebih stabil dibandingkan mutan D182I. Pergerakan nilai RMSD mutan A190S dan D182I dalam pelarut campuran yang terdiri dari air, metanol, asam palmitat dan asam oleat memperlihatkan pergerakan molekul yang rendah. Aktivitas relatif hidrolitik mutan A190S dalam substrat minyak kelapa sawit mengalami peningkatan sebesar 9%, sedangkan mutan D182I mengalami penurunan yang signifikan sebesar 33%. Pada aktivitas relatif esterifikasi pembentukan ester asam lemak mutan D182I mengalami penurunan sebesar 53%. Stabilitas protein mutan sangat berkorelasi dengan aktivitas relatif lipase dalam interaksi dengan substrat. Simulasi dinamika molekul dalam sistem pelarut polar dapat memprediksi stabilitas molekul lipase yang dapat meningkatkan aktivitas hidrolitik untuk mendegradasi lipid., T1.2 lipase from Geobacillus stearothermophilus is a thermostable enzyme capable of hydrolyzing carboxyl ester bonds of lipids to produce glycerol and free fatty acids. One important feature of the T1.2 lipase structure is the lid region, which plays role in interfacial activation in various solvents. This study aims to investigate the association between the in-silico molecular dynamics of mutant T1.2RQ lipase harboring subsequent point mutations in the lid region and their enzymatic activities. Selection of mutation residues in the lid region structure was determined based on protein structure stability using molecular dynamics simulations. Lipase mutant construction in pET-28a plasmid using quick change PCR method for amino acid residue substitution. Molecular dynamics simulation from several parameters of RMSD, RMSF and radius of gyration showed that the mutant T1.2RQ-A190S protein in SOL-A (water solvent) had more stable molecular movement than the mutant T1.2RQ-D182I. Movement of mutant proteins T1.2RQ-A190S and T1.2RQ-D182I in a SOL-B consisting of water, methanol, palmitic acid and oleic acid showed low molecular movement. The relative hydrolytic activity of mutant T1.2RQ-A190S in palm oil substrate increased 9%, while the mutant D182I decreased significantly 33%. In relative activity of esterification, formation of mutant T1.2RQ-D182I fatty acid esters decreased 53%. The stability of mutant proteins is highly correlated with the relative activity of the lipase in the interaction with the substrate. Molecular dynamics simulations in polar solvent systems can predict the stability of lipase molecules that can increase hydrolytic activity for degrading lipids.
Keyword: Lid region, Lipase T1.2RQ, Modifikasi protein, Simulasi dinamika molekuler

Judul: Etno-ornitologi Burung Kancilan Flores (Pachycephala nudigula nudigula Hartert 1897) pada Masyarakat Lio di Taman Nasional Kelimutu
Abstrak: Bare-throathed whistler is one of several wild birds in Kelimutu National Park (TNKL) that is believed to have correlation with Lio Community‟s belief. The estimation of Bare-throated whistler‟s population in Kelimutu National Park was about 186.41-1668.07 individual by the density about 0.0389-0.3481 ind/ha with the sex ratio 6.2:1 that spreaded on area with height of 1100 – 1600 masl. The characteristic of Bare-throated whistler‟s habitat is a natural forest with various canopy level, high plant species diversity and high density. The habitat characteristics related to the availability of food in the form of insects, cover, safety and a nesting site. Generally the most of Lio community knew the existence of Bare-throated whistler directly or from their parents‟ stories. The perceptions of Lio Community to the Bare-throated whistler‟s existence is generally support the conservation efforts. The perceptions construct the Lio Community‟s atitude that tend to be conservative to the existence of Bare-throated whistler. The attitude shown by their behavior that not cathing the Bare-throated whistler from the TNKL‟s area or the outside. The attitude have an important role to the existence of Bare-throated whistler in Kelimutu National Park‟s area.
Keyword: