Ֆերմենտ

Ֆերմենտները կամ էնզիմները (լատ.՝ fermentum, հուն․՝ ζύμη,  ἔνζυμον - խմորիչ, թթխմոր), սովորաբար սպիտակուցային մոլեկուլներ, ՌՆԹ մոլեկուլներ (ռիբոզիմներ) կամ դրանց խմբեր (կոմպլեքսներ) են, որոնք արագացնում են կենդանի օրգանիզմներում ընթացող քիմիական ռեակցիաները։ Էնզիմային ռեակցիայի ընթացքում փոխակերպվող մոլեկուլները կոչվում են սուբստրատներ, իսկ կառուցվողները՝ արդյունքներ:
Կենդանի օրգանիզմները կարող են գոյություն ունենալ միայն շնորհիվ իրենց եզակի հատկության՝ կինետիկորեն վերահսկել քիմիական ռեակցիաները և ըստ այդմ ճնշել թերմոդինամիկ հավասարակշռության ձգտումը։ Այստեղ ոչ պակաս կարևոր դեր ունեն կենսաբանական կատալիզատորները, որոնք ցուցաբերում են կատալիտիկ ակտիվություն և որոնց թիվը, թերևս, համընկնում է հայտնի կենսաքիմիական ռեակցիաների թվի հետ։


== Ընդհանուր բնութագիր ==
Ներկայում կենսաբանական օբյեկտներում հայտնաբերվում է մի քանի հազար ֆերմենտ և դրանցից մի քանի հարյուրը լավ ուսումնասիրված են։ Հայտնի է, որ կենդանի բջիջը կարող է պարունակել մինչև 1000 տարբեր ֆերմենտներ, որոնցից յուրաքանչյուրը կատալիզում է այս կամ այն ռեակցիան։
Ֆերմենտները մի շարք հատկություններով խիստ տարբերվում են անօրգանական կատալիզատորներից, թեև և՛ մեկը, և՛ մյուսը արագացնում են քիմիական պրոցեսները հավասարակշռության հասցնելու ընթացքում և նոր ռեակցիաներ են առաջացնում։ Ի տարբերություն անօրգանականների, կենսակատալիզատորներն ընդգծված ինտենսիվությամբ իրենց գործն անում են մեղմ պայմաններում՝ (ցածր ջերմաստիճան, նորմալ ճնշում, միջավայրի ոչ բարձր pH)։

Այսպես, սպիտակուցի հիդրոլիտիկ տրոհումը ամինաթթուների անօրգանական կատալիզատորների առկայության և 100 °C և բարձր ջերմաստիճանի պարագայում տեղի է ունենում մի քանի տասնյակ ժամում։ Իսկ յուրօրինակ ֆերմենտի առկայության ժամանակ, ընդամենը 30-40 °C ջերմաստիճանում կատարվում է մի քանի տասնյակ րոպեի ընթացքում։ Այսպիսով, ֆերմենտները ցուցաբերում են բարձր կատալիտիկ հատկություն։
Երկրորդ առանձնահատկությունը՝ ցուցաբերում են անսովոր բարձր յուրահատկություն։ Յուրաքանչյուր ֆերմենտ որպես կանոն արագացնում է մեկ քիմիական ռեակցիա կամ ծայրահեղ դեպքում մեկ տեսակի ռեակցիայի խումբ։
Վերջապես կենսակատալիզատորների և անօրգանական կատալիզատորների միջև եղած տարբերությունը կապված է ֆերմենտի սպիտակուցի բնույթի հետ։ Դա վերաբերում է ջերմունակության կախվածությանը, կախվածությունը միջավայրի pH-ից և ակտիվատորների ու ինհիբիտորների առկայությունից։ Կոոպերատիվությունը (կոոպերատիվ փոխազդեցությունը) ներգործման կոշտ ծրագրավորումը, որոնցով էլ կենսակատալիզի մեխանիզմը տարբերվում է այլ բնույթի կատալիզատորներից։
Բնության մեջ ֆերմենտների կատալիտիկ ներգործությամբ իրականանում է՝

հիդրոլիզ
ֆոսֆորոլիզ
տարբեր խմբերի տեղափոխություն(մեթիլ ռադիկալի, ֆոսֆորական թթվի մնացորդի և այլն)
օքսիդացում և վերականգնում
տրոհում և սինթեզ
իզոմերիզացիա և այլն։Ֆերմենտների և դեղամիջոցների կոնտակտի շնորհիվ տեղի ունեցող պրոցեսները նպաստում են օրգանիզմի առողջացմանը։ Միաժամանակ մանրէների, թունանյութերի (տոքսիների) ազդեցության հետևանքով ֆերմենտատիվ պրոցեսների փոփոխությունը հանգեցնում է օրգանիզմի վախճանի։ Մի շարք ֆերմենտների ընդգծված կառուցվածքային տարբերությունը որոշում է օրգանիզմների տեսակների առանձնահատկությունները, իսկ կենսասինթեզի խախտումն առաջացնում է ժառանգական և այլ հիվանդություններ։
Պետք է նշել, որ որոշակի պայմաններում անջատված ֆերմենտները կատալիտիկ ակտիվությունը չեն կորցնում։ Սինթեզի իրականացումը բարձր ընտրողականության ֆերմենտի մասնակցությունը, որն արագացնում է միայն անհրաժեշտ նյութի առաջացումը, պարզեցնում է տեխնոլոգիական ռեժիմը (այլապես կստացվեր նյութերի խառնուրդ, որը հետագայում հարկավոր կլիներ անջատել)։ Բացի դրանից, մի շարք ռեակցիաներ դեռ ընդհանրապես հնարավոր չէ իրականցնել ֆերմենտներից բացի որևէ այլ կատալիզատորներով։ Այդպիսիններից են, օրինակ, դեղամիջոցների ստացման ժամանակ ընթացող ստերոիդների տրանսֆորմացիաները։


== Անջատման և մաքրման մեթոդներ ==
Թեև լաբորատոր պայմաններում իրականացվել են 5-6 ֆերմենտների՝ ռիբոնուկլեազի, լիզոսոմի և ցիտոքրոմի սինթեզը, այնուամենայնիվ սինթեզի թանկության և բարդության պատճառով ֆերմենտների ստացման իրական ճանապարհը կենսաբանական օբյեկտներից նրանց առանձնացումն է: Առանձնացնում են նույն մեթոդներով, որոնցով և սպիտակուցները, չնայած ֆերմենտների համար գոյություն ունեն այլ միջոցներ, օրինակ՝ էքստրակցիա գլիցերինով, ինչպես նաև ադսորբենտից էլյուցիայի (հանելու) մեթոդով։ Լայնորեն օգտագործվում է իոնափոխանակիչ քրոմատոգրաֆիան, մոլեկուլյար մաղերի մեթոդը, էլեկտրոֆորեզը:
Ֆերմենտների անջատման համար անհրաժեշտ է բջջային նյութի խիստ մանրացում, մինչև ենթաբջջի քայքայումը, ռիբոսոմ, միտոքոնդրումից, միջուկ և այլն, որոնք իրենց բաղադրությունում պարունակում են շատ ֆերմենտներ։ Անջատման ընթացքում ֆերմենտների դենատուրացիան բացառելու համար ավելացնում են S-H պարունակող նյութեր (ցիստեին, գլուտատիոն, մերկապտաէթանոլ և այլն)։ Անհրաժեշտ է պահպանել ցածր ջերմաստիճան, քանի որ շատ ֆերմենտներ նույնիսկ 80 °C-ում կորցնում են ակտիվությունը (ֆերմենտատիվ)։
Պրեպարատիվ բաժանումը լավ է ստացվում, երբ ֆերմենտները 1%ից շատ են։ Այդպես միկրոօրգանիզմներից ստանում են օրինակ պրոտեազան, լիպազան, ամիլազան, թթու և հիմնային ֆոսֆարազաներ, ասպարգինազան և այլն։ Ֆերմենտների մաքրության աստիճանը որոշվում է կենսաբանական ակտիվությամբ։ Եթե հետագա մաքրման ընթացքում ակտիվությունը չի փոխվում, նշանակում է հոմոգեն է (մաքուր է)։


== Կառուցվածք ==
Ըստ կառուցվածքի ֆերմենտները կարող են լինել միակոմպոնենտներ՝ պարզ սպիտակուցներ և երկկոմպոնենտներ՝ բարդ սպիտակուցներ։ Սակայն այս բաժանմանը պետք է զգույշ մոտենալ, քանի որ հաճախ շատ ֆերմենտների մոտ լրացուցիչ խմբերը (այդ թվով մետաղների իոններ) 1% են կազմում, որը երբեմն դժվար է հայտնաբերել։ (Մետաղի իոններ պարունակող ֆերմենտներ հանդիսանում են տրիպսինը, քիմոտրիպսինը)։

Ներկայուս ֆերմենտները ամբողջությամբ անվանում են հոլոֆերմենտ, սպիտակուցային մասը՝ ապոֆերմենտ, լրացուցիչ խումբը՝ կոֆերմենտ: Սպիտակուցային հիմնականում կովալենտ կապով, երբեմն ջրածնական կապերով, հիդրոֆոբ, իոն-իոն փոխազդեցություններով միացած խումբը կոչվում է պրոսթետիկ:
Ապոֆերմենտից հեշտ անջատվող և ինքնուրույն գոյություն ունենալու հատկություն ունեցող խումբը կոչվում է կոֆերմենտ։ Պարզվեց, որ երկկոմպոնենտ ֆերմենտների մեջ կոֆերմենտների դեր խաղում են վիտամինները (E, K, Q, B2, B1, B6, B12, C, H և այլն) կամ միացություններ, որոնք կազմված են վիտամինների մասնակցությամբ (կոենիզմ-A, HAD)։
Կատալիտիկ ակտիվությամբ օժտված է միայն երկկոմպոնենտանոց կոմպլեքսը, իսկ ոչ սպիտակուցը, ոչ էլ լրացուցիչ խումբը առանձին կատալիտիկ ակտիվություն չունեն։
Այլ է միակոմպոնենտանոց, առանց լրացուցիչ խմբի ֆերմենտի գոյության հարցը, որը փոխարկվող նյութի հետ կարող է մտնել կոնտակտի մեջ։ Այդ ֆերմենտը կատարում է սպիտակուցի մոլեկուլի այն մասը, որը կոչվում է ակտիվ կենտրոն:
Ընդունում են, որ միակոմպոնենտանոց ֆերմենտների ակտիվ կենտրոնը սպիտակուցի կառուցվածքի տարբեր մասերում գտնվող մի քանի ամինաթթվային մնացորդների համադրում է։ Այստեղից հետևում է, որ երրորդային կառուցվածքի փոփոխման հետևանքով ամինաթթվային մնացորդների հեռացումն իրարից կբերի ֆերմենտատիվ ակտիվության փոփոխում։ Բացի կատալիտիկ կենտրոնից, որն առաջանում է ամինաթթվային մնացորդներից կամ կոֆերմենտի միացումով, ֆերմենտները պարունակում են ևս 2 կենտրոն՝

սուբստրային կենտրոն
ալլոստերիկ կենտրոն:Սուբստրատային կենտրոնի տակ հասկանում են ֆերմենտի մոլեկուլի այն տեղամասը, որն իրեն միացնում է ֆերմենտատիվ փոխարկման ենթարկվող սուբստրատին։
Բայց ակտիվ և սուբստրատի կենտրոնները չպետք է բացարձակացնել, ռեալ ֆերմենտներում հաճախ S-ի կենտրոնը ակտիվ կենտրոնի հետ համընկնում է։ Ավելին՝ ակտիվ կենտրոնը կարող է ձևավորվել S-ի միանալուց հետո։ Դրա համար էլ հաճախ ակտիվ կենտրոնն այդ 2-ի համադրումն է։
Ալլոստետիկ կենտրոնն իրենից ներկայացնում է ֆերմենտի մոլեկուլի այն տեղամասը, որտեղ միանում է ցմմ հաճախ բմմ, որի արդյունքում առաջանում է երրորդային կառուցվածք։ Այդ միացման հետևանքով ակտիվ կենտրոնի կոնֆիգուրացիան ուղեկցվում է ֆերմենտի կատալիտիկ ակտիվության իջեցմամբ կամ մեծացմամբ։ Այս երևույթն ընկած է ֆերմենտների կատալիտիկ ակտիվության այսպես կոչված ալլոստերիկ կարգավորման հիմքում։
Ֆերմենտների մոլային զանգվածը տատանվում է մի քանի հազարից մի քանի միլիոնների միջև։ Սակայն գոյություն ունեն ավելի մեծ մոլ զանգված ունեցող ֆերմենտներ։ Օր. գլուտադեհիդրոգենազան (M=2*106) կազմված է 6 ֆրագմենտներից (M=-336000), որոնցից յուրաքանչյուրը կազմված է 6 ենթամիավորներից 52000 մոլ զանգվածով։
Շատ կարևոր է, որ ենթամիավորներով կազմված ֆերմենտները հանդես են բերում մաքսիմում կատալիտիկ ակտիվություն, հատկապես մուլտիմեր վիճակում։ Իսկ դիսոցումը մինչև պրոմոտորներ, խիստ իջեցնում է կատալիտիկ ակտիվությունը։
Ֆերմենտների տարածական կազմավորումների նշանակությունը ի հայտ է գալիս հատկապես մուլտիէնզիմների ուսումնասիրության ժամանակ, որոնք ընդունակ են միաժամանակ արագացնել մի քանի քիմիական ռեակցիաներ։ Օրիրնակ նրանցից մեկը (E1) արագացնում է պիրոխաղողաթթվի դեկարբօքսիլացումը, երկրորդ, երրորդ ֆերմենտները կատալիզում են պիրոխաղողաթթվի օքս-ռեդ պրոցեսները։ Արդյունքում կարճ ժամանակահատվածում և տարածության մեջ այդ ֆերմենտների ազդեցության տակ իրագործվում է պիրոխաղողաթթվի փոխարկումը։ Հատկապես կատալիտիկ պրոցեսի կոոպերատիվ բնույթում թաքնված է բիոկատալիզատորների գլխավոր տարբերությունն անօրգանական կատալիզատորներից։ Դրա համար էլ բիոկատալիզատորների ինտենսիվությունը 10, 100, 1000-ավոր անգամ գերազանցում է անօրգանական կատալիզատորներին։


== Ազդման մեխանիզմ ==
Միաբաղադրիչ և երկբաղադրիչ ֆերմենտների ազդման մեխանիզմները նույնն են, քանի որ նրանց մոլեկուլներում ակտիվ կենտրոնը ֆունկցիոնալ տեսակից նույն դերն է կատարում։ Ֆերմենտատիվ կատալիզում առաջատար դեր ունի ֆերմենտ-սուբստրատ կոմպլեքսի առաջացումը (Բրաուն 1902, S-սուբստրատ)։
Առաջին փուլում S-(S-երի) և ֆերմենտի միջև առաջանում է միացություն, որում ռեագենտները միացած են իոնական, կովալենտ, և այլ տեսակի կապերով։ Երկրորդ փուլում S-ը նրան միացած ֆերմենտի ազդեցության տակ ենթարկվում է փոփոխության՝ հեշտացնելով քիմիական ռեակիայի հետագա ընթացքը։ Երրորդ փուլում տեղի է ունենում քիմիական ռեակցիա։ Չորրորդ փուլում ստացված արդյունքներն անջատվում են ֆերմենտ-արդյունք կոմպլեքսից։

ֆերմենտը՝ E,
սուբստրատը՝ S,
ակտիվացած սուբստրատը՝ S',
ռեակցիայի արդյունքները (products)՝ P,E+S ↔ ES' ↔ EP ↔ E+P
Այս սխեման մշակվել է Հենրիի կողմից, հետագայում հաստատվել է Միքայելիսի և Մենթենի կողմից (1913 թ.) և հաստատված է ES, ES' և EP կոմպլեքսների անջատումով: Նշված սխեմայի վառ ապացույցն է ացետիլխոլինի հիդրոլիզի ռեակցիան։


== Հատկություններ ==

Լինելով սպիտակուցներ նրանք ամբողջովին կրում են սպիտակուցների հատկությունները։ Դրա հետ մեկտեղ ֆերմենտները բնութագրվում են մի շարք յուրահատկություններով, որոնք արդյունք են նրանց սպիտակուցային բնույթի, որոնք զարգանում են սովորական կատալիզատորներից, ջերմակայուն են, կախված են միջավայրի pH-ից, յուրահատուկ են, ենթակա են ակտիվատորների և ինհիբիտորների ազդեցությանը։
Ջերմակայունությունը մի կողմից բերում է կատալիզի ուժեղացմանը, մյուս կողմից ֆերմենտի քայքայմանը։ Ֆերմենտների ռեակցիաների համար ճշմարիտ չէ Վանտ-Հոֆֆի կանոնը, քանի որ ակտիվ կենտրոնը փոխվում է և դառնում է անընդունակ կատալիտիկ ակտի, որն արտահայտվում է տիպիկ կորով։ Այն կենդանիների և բույսերի համար տարբեր է։ Կենդանի օրգանիզմների համար 40-500, իսկ բույսերի համար -500-ից +600:


== Յուրահատկություն ==
Այս կարևորագույն հատկությունը հայտնաբերվել է 19-րդ դարում։ նկատվել է, α և β մեթիլ գլյուկոզների եթերային կապերը ճեղքվում են ամբողջովին տարբեր ֆերմենտներում։
Այսպիսով ֆերմենտը քիմիական միացություը կարող է տարբերել կառուցվածքի աննշան մասերը, ջրածնի ատոմը, մեթիլ գլյուկոզի առաջնային ածխածնի մոտ։ Պատկերավոր արտահայտությամբ ֆերմենտը համընկնում է սուբստրատին, ինչպես բանալին կողպեքին։ Սուբստրատին ընտրում են համապատասխան ֆերմենտ(որը ձևակերպել է Ֆիշերը), ելնելով նրանից, որ ֆերմենտի հատուկ ներգործությունը կանխորոշվում է սուբստրատի երկրաչափական կոնֆիգուրացիայով և ֆերմենտի ակտիվ կենտրոնի խիստ համապատասխանությամբ։ XX դարի 50-ական թթ-ին այս գաղափարը փոխարինվեց Կոշլանդի հիպոթեզով՝ ֆերմենտի և սուբստրատի մակածվածության մասին։ Էությունը հանգում է նրան, որ ֆերմենտի ակտիվ կենտրոնի և սուստրատի կառուցվածքների համապատասխանումը ստեղծվում է նրանց փոխազդեցության պահին, որը կարելի է ներկայացնել ձեռնոց-ձեռք բանաձևով։ 

Այդ ընթացքում սուբստրատում արդեն դեֆորմացվում են որոշ վալենտական կապեր և այդպիսով սուբստրատը նախատեսվում է հետագա կատալիտիկ ձևափոխման, իսկ ֆերմենտի մոլեկուլում տեղի են ունենում կոնֆորմացիոն փոփոխություններ։
Կոշլանդի հիպոթեզն ընդունում է, որ ակտիվ կենտրոնը ճկուն է ֆերմենտների ակտի-վացման և ինհիբրիդացման ներգործությունն է բացատրում նաև տարբեր գործոնների ազդեցության տակ նրանց ակտիվության կարգավորումը։ Մասնավորապես ֆերմենտի մեջ կոնֆորմացիոն ձևափոխությունը Կոշլանդը համեմատում է սարդոստայնի տատանումների հետ. երբ նրա մեջ ընկնում է սուբստրատը դրանով էլ ընդգծելով ֆերմենտի կառուցվածքի ծայրում շարժունակությունը՝ կատալիտիկ ակտի ժամանակ։ Ներկայումս Կոշլանդի հիպոթեզին աստիճանաբար դուրս է մղում տոպոքիմիական համապատասխանության հիպոթեզը՝ պահպանելով ֆերմենտի և սուբստրատի փոխադարձ մակածվածության գաղափարը, այն ուշադրությունը կենտրոնացնում է այն բանի վրա, որ ֆերմենտների ներգործության յուրահատկությունը բացատրում է առաջին հերթին ֆերմենտի կողմից սուբստրատի ճանաչմանն այն մասով, որ կատալիզի ժամանակ չի փոխվում։ Սուբստրատի այդ մասի և ֆերմենտի սուբստրատային կենտրոնի միջև առաջանում են բազմաթիվ կետային հիդրոֆոբ փոխազդեցություններ և ջրածնական կապեր: Անկասկած է, որ այս դեպքում ֆերմենտի յուրահատկությունն առաջին հերթին որոշվում է ֆերմենտի սուբստրատային կենտրոնի և սուբստրատի տարածական կառուցվածքային համապատասխանությամբ։


== Անվանակարգում ==
Ֆերմենտագիտությունը (էնզիմոլոգիա) երկար ժամանակ չի ունեցել ֆերմենտների խիստ դասակարգումը։ Անվանում են պատահական, հասարակ անուններով։ Անվանում էին սուբստրատի անվամբ, ֆերմենտների քիմիական կազմով և կատալիզվող ռեակցիայի տեսակի և ըստ սուբստրատի բնույթի։ Օրինակ՝ պեպսին (հուն.՝ մարսողություն), տրիպսին (ծամոն), պապային (հայտնաբերվել է պապաիա ծառի հյութի մեջ), ավիդին(ձու)։ Բնութագրական անվանում էին տալիս գունավոր ֆերմենտներին՝ ցիտոքրոմներ: Լայն տարածում է ստացել ռացիոնալ անվանակարգը։ ֆերմենտի անունը կազմվում էր սուբստրատի անվանումից՝ ավելացնելով -ազ մասնիկը։ Օրինակ՝ օսլայի հիդրոլիզն առաջացնող ֆերմենտը կոչվում է ամիլազ (հուն. ամիլո բառից), ճարպերի հիդրոլիզն առաջացնող ֆերմենտը՝ լիպազ (հուն. լիպոս - ճարպ), սպիտակուցներինը՝ պրոտեազ, միզանյութինը՝ ուրեազ, պրոսթետիկ խմբերի անվանումով՝ օրինակ՝ պիրիդօքսալ ֆերմենտ։ Հետագայում ֆերմենտների անվանումը ներկայացնում են ինչպես սուբստրատի բնույթի, այնպես էլ կատալիզի բնույթի։

1961 թվականին միջազգային քիմիական կոնգրեսը հաստատեց նոր անվանակարգում, որն ամուր մտավ ֆերմենտագիտության մեջ։ Համաձայն դրա՝ ֆերմենտի անվանումը կազմված սուբստրատի քիմիական անվանումից և այն ռեակցիայի անվանումից, որն իրագործվում է ֆերմենտի օգնությամբ։ Եթե կատալիզվող ռեակցիան ուղեկցվում է ատոմների կամ խմբերի տեղափոխումով սուբստրատից ակցեպտորին ֆերմենտի անվանումը ներառում է նաև ակցեպտորի քիմիական անվանումը։ Եթե պիրիդօքսալ ֆերմենտը կատալիզում է α-ալանինի և կետոգլուտարաթթվի միջև վերաամինացման ռեակցիան կաչվում է α-ալանին-2-օքսի-գլուտարատ-ամինատրանսֆերազ 
Այստեղ նշված է 3 առանձնահատկություն՝

սուբստրատ՝ α-ալանին
ակցեպտոր՝ օքսիգլուտարատ
սուբստրատից ակցեպտորին տեղափոխվող ամինային խումբ։Գիտական այս անվանակարգումն ավելի շահեկան է տրիվյալից, բայց ավելի բարդ է։ Այսպես, ուրեազը, որն արագացնում է միզանյութի քայքայումը, գիտական անվանակարգումը կլինի կարբամիդ ամիդոհիդրոլազ։ Այստեղ տրվում է սուբստրատի ճշգրիտ քիմիական անվանումը և ֆերմենտը՝ ամիդոհիդրոլազ։ 1972 թ. վերանայվել է ինչպես ֆերմենտի դասակարգում և անվանակարգում, որտեղ նոր գիտական անվան հետ բերվում է նաև հինը, որում ինչպես նշված է ֆերմենտի կողմից կատալիզվող ռեակցիայի քիմիզմը, որոշ դեպքերում ֆերմենտի բնույթը, վերանայելով հնարավոր խառնաշփոթը անվանակարգման մեջ։ Ցուցակում ֆերմենտին տրվում է անհատական համար. օրինակ՝ ուրեազի դասիչը արտահայտվում է 3; 5; 1; 5 կարգով։ Առաջին թիվը նշանակում է, որ ուրեազը պատկանում է ֆերմենտների երրորդ դասին երկրորդ թիվը՝ 5-ը, որ ուրեազը պատկանում է 5-րդ ենթադասին, որտեղ դասված են այն ֆերմենտները, որոնք հիդրոլիզում են ոչ պեպտիդային C-N կապերը, երրորդ թիվը՝ 1-ը ցույց է տալիս, որ ուրեազը պատկանում է 5-րդ ենթադասի առաջին ենթադասին, որտեղ անդամները հիդրոլիզում են գծային ամիդներին, իսկ վերջին հինգ թիվը այդ ենթադասի ուրեազի համարն է։


== Դասակարգում ==
Դասակարգեցին սկզբում՝

հիդրոլազների
դեսմոլազների:Հիդրոլազները կատալիզում էին հիդրոլիտիկ ռեակցիաները, դեսմոլազները՝ ոչ հիդրոլիտիկ ռեակցիաները։ Հետագայում սա մերժվեց։ 
Ֆերմենտները բաժանվեցին 3 խմբի, որոնք կատալիզում էին 2 նյութից 1 նյութի ստացումը, մեկ նյութից մեկ այլ նյութի և 2 նյութից 2 այլ նյութի ստացումը՝

A + B = AB
2A = B
A + B = C + DԱյժմ ֆերմենտները բաժանում են 6 դասի, որտեղ դասակարգման հիմքում դրված է ռեակցիայի տեսակը, որը ենթարկվում է կատալիտիկ ազդեցության։ Այդ սկզբունքով ֆերմենտ-ների 6 դասերը հետևյալն են՝

օքսիդավերականգնման ֆերմենտներ (օքսիդառեդուկտազներ) – արագացնում են օքսիդավերականգնման ռեակցիաները:
տրանսֆերազներ – արագացնում են ֆունկցիոնալ խմբերի և մոլեկուլային մնացորդների տեղափոխման ռեակցիաները։
հիդրոլազներ – արագացնում են հիդրոլիտիկ ճեղքման ռեակցիաները։
լիազներ – արագացնում են սուբստրարի ատոմներից որոշակի խմբերի ճեղքումը՝ առաջացնելով կրկնակի կապեր կամ կրկնակի կապին միացնում են այլ խմբեր։
իզոմերազներ – 1 մոլեկուլի սահմաններում արագացնում են տարածական կամ կառուցվածքային փոփոխություններ։
լիգազներ կամ սինթետազներ – սրանց օգնությամբ ընթանում է սուբստրարի մոլեկուլների միացում, որն ուժեղացնում է ԱԵՖ-ի ճեղքումը։


== Ֆերմենտները որպես դեղամիջոցներ ==
Ֆերմենտներով կատալիզվող քիմիական ռեակցիաների լայն շրջանակը և ֆերմենտների հատկությունն օրգանիզմից դուրս պահպանել իրենց կատալիտիկ հատկությունը նրանց հնարավոր են դարձնում օգտագործել այլ ՝ այդ թվում բժշկական բնագավառում՝ ֆերմենտները որպես բուժական միջոցներ լայն կիրառություն են գտնում աղեստամոքսային տրակտի բուժման համար։ Օգտագործվում է պեպսին, տրիպսին և այլ պրոտեոլիտիկ ֆերմենտներ և նրանց խառնուրդները։
Պեպսինը (ստամոքսի պրոտեոլիտիկ ֆերմենտ) կամ բնական կամ արհեստական ստամոքսահյութի հետ կամ թույլ բյուրեղական միացության տեսքով։ Նույն նպատակով տալիս են տրիպսին և քեմոտրիպսին, ինչպես նաև պանկրեատին, որն իրենից ներկայացնում է ենթաստամոքսային գեղձի չորացրած հյութ, որը պարունակում է լիպազի, ամիլազի, տրիպսինի խառնուևդ, քիմոսպին(քիմոտրիպսինի և տրիպսինի խառնուրդ)։ Տրիպսինն օգտագործվում է այրվածքների, խոցերի բուժման ժամանակ՝ վերքերի մակերևույթից մեռած հյուսվածքները հեռացնելու, մաքրելու համար, ինչպես նաև որպես հակաբորբոքիչ միջոց։ Հակաբորբոքիչ է օգտագործվում նաև կոլլեգենազի և ռիբոնուկլեազի ֆերմենտային դեղամիջոցները, որոնք ստացվում են խոշոր եղջերավորների ենթաստամոքսային գեղձից։ Հոդերի բուժման համար օգտագործվում են նաև հիալուրոնիդազը (լիպազի և ռինդազի անվամբ)։ Այն ստանում են խոշոր եղջերավորների սերմնարանից:
Թրոմբոզները վերացնելու համար օգտագործում են թրոմբոլիտիկ ֆերմենտներ, մասնակիորեն ֆիբրինոլիզին, թրոմբոլիզին (հեպարինի և տրիպսինի կոմպլեքս)։ Հաջողություններ է գրանցված նաև վիրուսային հիվանդությունների բուժման գործում՝ ֆերմենտներով 
քայքայելով նուկլեինաթթուները:


== Ծանոթագրություններ ==


== Գրականություն ==
Волькенштейн М. В., Догонадзе Р. Р., Мадумаров А. К., Урушадзе З. Д., Харкац Ю. И. К теории ферментативного катализа.- Молекулярная биология, т. 6, вып. 3, 1972, ст. 431-439. (ռուս.)
Koshland D. The Enzymes, V. I, Ch. 7. New York, Acad. Press, 1959. (անգլ.)
Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. - В 3-х т. - Пер. с англ. - Т.1-2. - М.: Мир, 1982. - 808 с. (ռուս.)
Urushadze Z. About a Real Conceptual Framework for Enzyme Catalysis.- Bull. Georgian Natl. Acad. Sci., Vol. 173, No 2, 2006, pp. 421–424. (անգլ.)