背景と研究目的：
　D-アミノ酸酸化酵素（DAO）は、FADを補酵素とするフラビン酵素であり、D-アミノ酸を酸化してα-イミノ酸にする反応を触媒する。DAOは生体内では、脳内に比較的高濃度に存在し、神経伝達物質として作用するD-セリンの代謝を介し、神経伝達の調節に関与することが指摘されている。我々はこれまでに、DAOとBenzoate複合体結晶を作成した後、その結晶にD-アミノ酸アナログとしてのo-amino-benzoateをソーキングして得られた結果[1]や、D-プロリンをソーキングして反応させることでイミノ酸プロリンを結合した構造[2]を得ることにより、DAOの反応機構を提唱した。今回、FADの8位をN-メチル基で置換し、酸化力が低下した人工FADを用いることで、基質が結合しても反応が進行しない酵素・基質（ES）複合体の立体構造を得ることを試みた。また、ソーキングするD-アミノ酸としてはD-セリンの他、溶液中で混合すると吸光度変化がみられるため、蛋白質に結合すると予測される（未発表）D-ロイシンとD-バリンを用いることとした。

カテゴリ: 化学
質問: D-アミノ酸酸化酵素（DAO）は、何を補酵素とするフラビン酵素であり、何を酸化してα-イミノ酸にする反応を触媒しますか？
回答: D-アミノ酸酸化酵素（DAO）は、FADを補酵素とするフラビン酵素であり、D-アミノ酸を酸化してα-イミノ酸にする反応を触媒します。