以下は、宮原郁子・瀬戸山千秋・二科 安三 各氏による論文「人工FADを用いたD-アミノ酸酸化酵素の酵素・基質複合体の構造解析（Structural Investigation on the ES Complex of D-amino Acid Oxidase By using Artificial FAD）」からの抜粋である。

　D-バリンとD-セリンについては、ソーキングする濃度や時間を変化させ、複数のデータ収集を行ったが、アミノ酸の結合サイトにはBenzoateの電子密度が見えるか、あるいはまったく電子密度が無い構造しか得られなかった。両者とも野生型酵素の基質であるので、酸化力が下がっていても大過剰にD-アミノ酸を加えれば結合するのではないかと想定し実験を行ったが、結合したのち代謝されてしまったか、結合するために必要な構造変化が結晶中では出来なかったと考えられる。

今後の課題：
　今回利用した結晶化条件で析出した結晶では、基質濃度やソーキング時間を調整することではES複合体を得ることが難しいことが明らかとなった。人工FADで再構成したDAOを用いて、ソーキング法によりES複合体構造を得ようとするならば、Benzoateを含まない、新たな結晶化条件を探索する必要がある。

カテゴリ: 化学
質問: ソーキングする濃度や時間を変化させ、複数のデータ収集を行っても、アミノ酸の結合サイトにはBenzoateの電子密度が見えるか、あるいはまったく電子密度が無い構造しか得られなかったのは、何と何ですか。
回答: ソーキングする濃度や時間を変化させ、複数のデータ収集を行っても、アミノ酸の結合サイトにはBenzoateの電子密度が見えるか、あるいはまったく電子密度が無い構造しか得られなかったのは、D-バリンとD-セリンです。