alibayram/wikipedia-40-langs huggingface dataset:
Zasilacz beztransformatorowy

Zasilacz beztransformatorowy – zasilacz, w którym nie stosuje się transformatora, a zmniejszenie napięcia w zasilaczu zachodzi na impedancji włączonej szeregowo z prostownikiem zasilacza. Zasilacze takie mają małą wydajność prądową, zwykle nie większą niż 100 mA i nie są odseparowane galwanicznie od sieci.

Budowa i działanie 

By zmniejszyć straty energii, głównym elementem tworzącym impedancję obciążenia jest kondensator. Im większa jest pojemność tego kondensatora – a tym samym mniejsza reaktancja – tym większy będzie maksymalny prąd wyjściowy zasilacza. Dzięki zjawisku przesunięcia fazowego między prądem a napięciem w idealnym kondensatorze nie pobiera on mocy czynnej.

Kondensator, wraz z użytą diodą Zenera i rezystorem połączonym szeregowo z kondensatorem, tworzą dzielnik napięcia. Rezystor połączony równolegle z kondensatorem umożliwia rozładowanie kondensatora w po odłączenia zasilacza od sieci, zapobiegając w ten sposób ewentualnemu porażeniu prądem z kondensatora, na którym w chwili wyłączenia z obwodu może istnieć napięcie sieci. 

Rezystor włączony szeregowo z kondensatorem ogranicza prąd w momencie włączenia układu do sieci zasilającej, zapobiegając w ten sposób uszkodzeniu elementów. Jako kondensatora ograniczającego prąd nie można używać kondensatora elektrolitycznego (spolaryzowanego), ze względu na występujące na jego zaciskach napięcie przemienne.

Jako alternatywę dla kondensatora można użyć rezystora dużej mocy. Wadą takiego rozwiązania jest strata mocy na rezystorze ograniczającym prąd.

Zalety 
 mała masa,
 małe wymiary,
 względnie niski koszt wykonania.

Wady 
 niewielki prąd wyjściowy,
 brak separacji galwanicznej z siecią zasilającą,
 niebezpieczeństwo porażenia prądem elektrycznym.

Zastosowanie 
 ładowarki akumulatorów małych latarek LED,
 układy zasilania urządzeń sterujących.

Przypisy

Zobacz też 
 zasilacz transformatorowy
 transformator
 przetwornica napięcia
 zasilacz

Zasilacze
SourceWatch

SourceWatch (dawna nazwa Disinfopedia) – anglojęzyczny serwis internetowy działający w oparciu o mechanizm wiki wykorzystując oprogramowanie zastosowane w Wikipedii (MediaWiki).

Celem projektu, tworzonego przez internautów, jest stworzenie bazy informacji organizacjach, firmach, grupach nacisku, lobbingu oraz ekspertach działających na ich usługach w Stanach Zjednoczonych. Opisywane są wszelkie podmioty działające w interesie wielkich, często ponadnarodowych firm, rządów lub różnych grup interesów.

SourceWatch (jeszcze jako Disinfopedia) został stworzony przez organizację PR Watch, która z kolei wchodzi w skład The Center for Media and Democracy (Centrum Demokratycznych Mediów). Serwis powstał 15 stycznia 2003 roku, a zaczął publicznie działać 10 marca. Liczba haseł początkowo wynosiła 200, lecz w krótkim czasie zaczęła szybko rosnąć i obecnie (sierpień 2005) wynosi ponad 7300.

Osobą, która sprawuje pieczę nad serwisem i do pewnego stopnia odgrywa rolę redaktora naczelnego, jest australijski dziennikarz Bob Burton. On też pełni funkcję kontaktu twórców serwisu z zewnętrznymi mediami.

Serwis SourceWatch choć działający na podobnych zasadach jak Wikipedia, opiera się nie na zasadzie neutralnego punktu widzenia, lecz zasadach "uczciwości i zgodności z prawdą". Przez
czynniki zewnętrzne SourceWatch jest oceniany jako prezentujący poglądy liberalne.

Linki zewnętrzne 
 SourceWatch
 Center for Media and Democracy

Strony internetowe
Międzynarodowa Unia Ochrony Przyrody

Międzynarodowa Unia Ochrony Przyrody (ang. International Union for Conservation of Nature, IUCN) – międzynarodowa organizacja zajmująca się ochroną przyrody założona w 1948 roku jako pierwsza światowa organizacja skupiona na problemach środowiska naturalnego. Jej siedziba mieści się w Gland w Szwajcarii.

Organizacja skupia 83 państwa, ponad 1300 agencji rządowych i organizacji pozarządowych oraz około 14 500 ekspertów i naukowców ze 160 krajów. Wspiera badania naukowe, zarządza projektami na całym świecie i gromadzi rządy, pozarządowe organizacje, agencje ONZ, przedsiębiorstwa i lokalne społeczności w celu rozwijania i wprowadzania w życie optymalnej polityki, praw i działań. 

Misją IUCN jest wpływanie, zachęcanie i pomaganie społeczeństwom całego świata w dziele ochrony integralności i różnorodności przyrody oraz osiągnięcie sprawiedliwego i ekologicznie zrównoważonego korzystania z zasobów naturalnych.

Historia 
Organizacja została założona w 1948 roku pod nazwą International Union for the Protection of Nature (IUPN) na Międzynarodowym Kongresie Ochrony Przyrody w Fontainebleau. W 1956 roku zmieniła nazwę na International Union for Conservation of Nature and Natural Resources, a od 1990 weszła w użycie także nazwa The World Conservation Union, która nie jest już używana. Wśród pomysłodawców utworzenia Unii byli Polacy: prof. Władysław Szafer i prof. Michał Siedlecki. Polski Rząd, jako jedyny spośród byłego bloku wschodniego, był wśród członków założycieli Unii (obok kilku organizacji społecznych). Obecnie do IUCN należą 4 podmioty z Polski – wszystkie jako organizacje pozarządowe.

Czerwona księga 
Jednym z zadań IUCN jest publikacja międzynarodowej czerwonej księgi zawierającej listę gatunków roślin i zwierząt zagrożonych wyginięciem. Zajmuje się tym Komisja Gatunków Zagrożonych IUCN (IUCN Species Survival Commission – SSC).

Obszary chronione 

Światowa Komisja IUCN ds. Obszarów Chronionych (IUCN World Commission on Protected Areas – WCPA) definiuje następujące kategorie obszarów chronionych:

 Ia – Ścisły rezerwat przyrody (Strict Nature Reserve)
 Ib – Obszar naturalny (Wilderness Area)
 II – Park narodowy (National Park)
 III – Pomnik przyrody (Natural Monument)
 IV – Obszar ochrony siedliskowej/gatunkowej (Habitat/Species Management Area)
 V – Obszar chronionego krajobrazu/morza (Protected Landscape/Seascape)
 VI – Obszar chroniony o użytkowanych zasobach (Managed Resource Protected Area)

Przypisy

Linki zewnętrzne 
 Strona internetowa IUCN
 Strona internetowa Polskiego Komitetu Krajowego IUCN

Międzynarodowe organizacje ekologiczne
Obserwatorzy w Zgromadzeniu Ogólnym ONZ
Organizacje w Szwajcarii
Przetwornica częstotliwości

Elektromaszynowa przetwornica częstotliwości
 Elektroniczna przetwornica częstotliwości
Indukcyjność

Indukcyjność określa zdolność elementu obwodu do wytwarzania strumienia pola magnetycznego  powstającego w wyniku przepływu przez obwód prądu elektrycznego  Oznaczana jest symbolem  Ze strumieniem indukcji magnetycznej  i natężeniem prądu  związana jest wzorem:
 

Jednostką indukcyjności w układzie SI jest henr (H). Każda zmiana strumienia obejmowanego przez obwód, także tego wytworzonego przez ten obwód, wywołuje powstanie siły elektromotorycznej indukcji
 

Tę właściwość obwodów nazywa się samoindukcją. Zatem indukcyjność ma wpływ na wartość siły elektromotorycznej indukcji.


Indukcyjność pod nieobecność ferromagnetyków 

Gdy w otoczeniu obwodu nie ma żadnych ciał o właściwościach ferromagnetycznych, czyli przenikalność magnetyczna ośrodka  jest równa 1 (w próżni) lub  ale stałe, wówczas indukcyjność w równaniu (1) jest współczynnikiem proporcjonalności. W takim przypadku indukcyjność jest stała i zależy tylko od geometrii obwodu.

Siła elektromotoryczna indukcji jest wówczas proporcjonalna do prędkości zmian natężenia prądu elektrycznego:

Przykłady 
Przybliżone wzory na indukcyjność w µH:
 prostego drutu:
 
 pojedynczego zwoju:
 okrągłego:
 
 trójkątnego:
 
 kwadratowego:
 
 pięciokątnego:
 
 sześciokątnego:
 
 ośmiokątnego:
 

gdzie podane wymiary w cm oznaczają
  – długość drutu,
  – długość boku,
  – średnica drutu,
  – średnica zwoju.

Indukcyjność w obecności ferromagnetyków 

Obecność ferromagnetyka w otoczeniu przewodnika z prądem powoduje nieliniowe złożone zmiany przenikalności magnetycznej. Zmiana natężenia prądu powoduje zmianę natężenia pola magnetycznego, co z kolei powoduje zmianę przenikalności magnetycznej. Oznacza to, że indukcyjność przewodnika z prądem jest wówczas funkcją natężenia prądu płynącego w tym przewodniku:
 

Zależność siły elektromotorycznej indukcji od zmian natężenia prądu przybiera postać:
 

lub

Przypisy 

Teoria obwodów
Wielkości elektromagnetyczne
Choroby zawodowe

Choroby zawodowe – grupa chorób spowodowanych działaniem czynników szkodliwych dla zdrowia występujących w środowisku pracy lub sposobem wykonywania pracy. Powstają wskutek stałego przebywania ciała w niedogodnej pozycji, systematycznego wykonywania forsownych czynności lub regularnego przebywania w otoczeniu zawierającym czynniki szkodliwe dla zdrowia (hałas, nieodpowiednie oświetlenie, zapylenie, promieniowanie, związki chemiczne, zwiększone obciążenie psychiczne i fizyczne itp.). 

Choroby zawodowe występują po dłuższym okresie przebywania w niesprzyjających warunkach, a ich przebieg i leczenie jest równie długotrwałe. Są zazwyczaj chroniczne lub przewlekłe i często prowadzą do trwałej utraty zdrowia. Chorobami zawodowymi mogą być zarówno takie, które dotykają w różnym stopniu całość populacji, jak również choroby charakterystyczne – występujące tylko (lub głównie) w wybranych grupach zawodowych.

Zgodnie z art. 4 Ustawy z 30 października 2002 o ubezpieczeniu społecznym z tytułu wypadków przy pracy i chorób zawodowych (), w polskim prawie za choroby zawodowe uważa się jedynie choroby określone w wykazie chorób zawodowych określonym rozporządzeniem Rady Ministrów. 

Do chorób zawodowych zalicza się m.in.: 
 choroba mikrofalowa
 gorączka metaliczna
 ołowica
 pylica
 rozedma płuc
 zespół cieśni nadgarstka.

Międzynarodowa Organizacja Pracy uznaje, że „choroba zawodowa” oznacza chorobę będącą wynikiem narażenia na działanie czynników ryzyka występujących podczas wykonywania pracy (art. 1 b Protokołu z 2002 do Konwencji Nr 181 z 1981).

Zobacz też 
 wypalenie zawodowe
 medycyna pracy
 psychologia pracy
 BHP
 wypadek przy pracy

Linki zewnętrzne 
 
 Rozporządzenie Rady Ministrów z 30 czerwca 2009 r. w sprawie chorób zawodowych ()
 Konwencja MOP nr 18 w sprawie odszkodowania za choroby zawodowe, przyjęta w Genewie 10 czerwca 1925 r. (), lista stron
 Konwencja MOP nr 42 o chorobach zawodowych z 21 czerwca 1934 (), lista stron
 Konwencja MOP Nr 121 dotycząca świadczeń w razie wypadków przy pracy i chorób zawodowych z 8 lipca 1964, lista stron
 Konwencja MOP nr 155 dotycząca bezpieczeństwa, zdrowia pracowników i środowiska pracy z 22 czerwca 1981, lista stron
 Protokół z 22 czerwca 2002 r. do Konwencji Nr 155, lista stron
Biadoliny Szlacheckie

Biadoliny Szlacheckie – wieś w Polsce położona w województwie małopolskim, w powiecie brzeskim, w gminie Dębno.

W latach 1954–1972 wieś należała i była siedzibą władz gromady Biadoliny Szlacheckie. W latach 1975–1998 miejscowość położona była w województwie tarnowskim. Integralna część miejscowości: Borek.

W Biadolinach znajduje się przystanek kolejowy, przez który przebiega linia kolejowa nr 91 Kraków Główny – Medyka.

W Biadolinach Szlacheckich urodził się Janusz Styczeń – poeta i dramaturg.

Nazwa 
Nazwę miejscowości w zlatynizowanej staropolskiej formie Byadolini Proximior wymienia w latach (1470–1480) Jan Długosz w księdze Liber beneficiorum dioecesis Cracoviensis.

Historia 
Miejscowość zwana była pierwotnie Biadolinami Bliższymi – nazwana tak dla odróżnienia od graniczących z nimi Biadolin Radłowskich, znajdujących się już w Ziemi Sandomierskiej i należących do biskupstwa krakowskiego, a dziś znajdujących się w powiecie tarnowskim.

Biadoliny Szlacheckie, podobnie jak Wola Dębińska, powstały na terenach po wykarczowaniu części wielkich lasów biadolińskich, zapewne w 2 poł. XIV w. Pierwsza wzmianka o miejscowości pochodzi z roku 1398, gdy synowie Piotra ze Szczekocin dokonali podziału dóbr. Biadoliny przypadły wówczas Piotrowi (zwanemu „Pietraszem”), panu na Dębnie o niespokojnym charakterze. W posiadaniu kolejnych sukcesorów klucza dębińskiego wieś była do czasu rozbiorów, lecz spora część gruntów należała do nich jeszcze nawet w okresie międzywojennym. Na terenie lasu w Biadolinach znajduje się cmentarz wojenny nr 271 – Biadoliny projektu Roberta Motki. Obok niego na jednym z drzew przy drodze do stacji kolejowej wisi obrazek Matki Boskiej malowany na szkle przez siostrę ostatnich właścicieli Dębna w okresie międzywojennym hr. Amelię Ponińską. Jej brat, Jan Jastrzębski jeszcze w 1939 r. planował przemianę lasu biadolińskiego w zwierzyniec, mający być atrakcją dla kuracjuszy, leczonych solankami na Woli Dębińskiej.

Ze stacji kolejowej w Biadolinach w okresie styczeń–maj 1915 r. armia austro-węgierska dokonywała ostrzału Tarnowa i okolic z najcięższych moździerzy Skoda kalibru 305 mm oraz haubic kalibru 420 mm.

We wsi działa Ludowo-Zakładowy Klub Sportowy Start 77 Biadoliny Szlacheckie założony w 1977 roku.

Urodził się tu Kazimierz Rzepka – oficer Wojska Polskiego, Polskich Sił Zbrojnych na Zachodzie i Armii Krajowej, porucznik piechoty służby stałej, cichociemny.

Przypisy 

Wsie w powiecie brzeskim (województwo małopolskie)
Zespół cieśni kanału nadgarstka

Zespół cieśni kanału nadgarstka () – stan chorobowy powstały w wyniku długotrwałego ucisku nerwu pośrodkowego () biegnącego w kanale nadgarstka.

Przyczyny i objawy 

Przyczyną choroby jest najczęściej obrzęk zapalny nerwu lub tkanek otaczających oraz zwyrodnieniowe lub pourazowe zacieśnienia ograniczonej przestrzeni kanału nadgarstka. Początkowy ucisk na włókna nerwu pośrodkowego doprowadza do zaburzenia ich odżywiania, co wywołuje wtórny obrzęk i nasila dolegliwości. Do objawów klinicznych zespołu należą:
 drętwienia i mrowienia palców I – III ręki oraz połowy palca IV
 mrowienie palca wskazującego (drugiego), środkowego oraz połowy palca serdecznego
 zanik mięśni kłębu kciuka
 dodatni objaw Tinela (pukanie w nerw pośrodkowy na wysokości kanału nadgarstka powoduje parestezje w obrębie palców unerwionych czuciowo przez nerw pośrodkowy)
 dodatni objaw Phalena (nasilenie parestezji po kilku, kilkudziesięciu sekundach utrzymywania zgięcia stawu promieniowo-nadgarstkowego).
 osłabienie siły chwytu, brak precyzji i ograniczenia ruchów
 utrudnione zaciśnięcie ręki w pięść
 wypadanie z dłoni trzymanych przedmiotów

Objawy występują najczęściej w nocy, nasilają się po uniesieniu kończyny, a zmniejszają po opuszczeniu. Po przebudzeniu chory odczuwa mrowienie w obrębie ręki, które często ignoruje, przypisując je przyjęciu nieprawidłowej pozycji podczas snu. W razie większego nasilenia choroby parestezje i ból budzą chorego w nocy, ulgę przynosi wtedy opuszczenie ręki na podłogę.

Przyczyną choroby może być reumatoidalne zapalenie stawów, może też mieć ona charakter choroby zawodowej, np. u sekretarek (pisanie na maszynie), często występuje u kobiet w ciąży. Zespół cieśni kanału nadgarstka występuje także przy częstej i długotrwałej pracy z myszką komputerową. Aby temu zapobiec, zaleca się stosowanie tabletu zamiast myszki lub specjalnej podkładki ergonomicznej pod nadgarstek przy pracy z myszką.

Diagnostyka 
.

Leczenie 

Leczenie dzieli się na nieoperacyjne i operacyjne.

Leczenie zachowawcze polega na przyjmowaniu witaminy B6, wykonywaniu iniekcji kortykosteroidów, unieruchomieniu nadgarstka oraz fizjo- i fizykoterapii.

Leczeniem przyczynowym o dużej skuteczności jest operacyjne przecięcie troczka zginaczy i odbarczenie nerwu.

Bardzo dobre efekty zarówno w stanach początkowych, jak i zaawansowanych chorobowo daje zabieg terapii manualnej zwanej neuromobilizacją.

Zalecane jest zrobienie badania EMG, w celu rozpoznania stopnia uszkodzenia nerwów.
Uszkodzenie określa się w skali od 1 do 6, gdzie 1 to bardzo lekkie uszkodzenie, powodujące delikatne drętwienie opuszek I, II, III palca, a 6 to ciężkie uszkodzenie nerwów, kwalifikujące się jedynie do operacji.

Najważniejszym sposobem na leczenie jest nieużywanie chorej ręki. Przy lekkim uszkodzeniu nerw regeneruje się po około 3–4 miesiącach. Zaleca się wizytę u neurologa w celu oceny stopnia choroby.

Zobacz też 
 zespół kanału Guyona
 zespół kanału stępu
 zespół rowka nerwu łokciowego

Uwagi

Przypisy

Bibliografia 
 
 

Ortopedia
Cieśni nadgarstka, zespół
Choroby układu nerwowego
Choroby zawodowe
Zapłodnienie podwójne

Zapłodnienie podwójne – spotyka się u roślin okrytonasiennych. Polega na wprowadzeniu do woreczka zalążkowego (przez łagiewkę pyłkową) dwóch komórek plemnikowych: jedna z nich łączy się z komórką jajową, tworząc zygotę, która następnie rozwija się w zarodek, druga z komórką centralną woreczka zalążkowego, w rezultacie czego powstaje triploidalne bielmo. Końcowym efektem tego cyklu przemian jest wytworzenie nasion. 

Zobacz też 
 zapłodnienie
 zaplemnienie

Przypisy 

Rozmnażanie roślin
Funkcja rekurencyjna

Funkcja rekurencyjna – funkcja  która jest obliczalna za pomocą maszyny Turinga. Klasę tych funkcji definiuje się za pomocą mniejszej klasy funkcji pierwotnie rekurencyjnych:

Funkcja pierwotnie rekurencyjna 
Funkcjami pierwotnie rekurencyjnymi nazywamy funkcje:
 Funkcja zerowa
  zdefiniowana jako 
 Funkcja następnika
  zdefiniowana jako 
 Funkcja rzutowania
  zdefiniowana jako 

oraz wszystkie funkcje zbudowane z funkcji pierwotnie rekurencyjnych za pomocą następujących metod kompozycji:

 Złożenia funkcji
 Dla danych funkcji  oraz  złożeniem nazywamy funkcję
  zdefiniowaną jako 

 Rekursji prostej
 Dla danych funkcji  oraz  złożeniem rekurencyjnym nazywamy funkcję
  zdefiniowaną jako

Funkcja częściowo rekurencyjna 
Dodając do zbioru możliwych operacji operator minimalizacji otrzymujemy klasę funkcji częściowo rekurencyjnych:
 Operator minimalizacji

Dla danej funkcji  definiujemy funkcję  w ten sposób, że wartością  jest minimalne y takie, że
  jest zdefiniowane, oraz
 

Ponieważ nie dla wszystkich wartości  takie y musi istnieć, funkcje częściowe rekurencyjne mogą być (w przeciwieństwie do funkcji pierwotnie rekurencyjnych) funkcjami częściowymi.

Funkcja rekurencyjna 
Funkcję częściowo rekurencyjną, która jest zdefiniowana dla każdego argumentu, nazywamy funkcją rekurencyjną

Przykładem funkcji która jest rekurencyjna, ale nie jest pierwotnie rekurencyjna, jest funkcja Ackermanna.

Funkcja elementarnie rekurencyjna 
Funkcjami elementarnie rekurencyjnymi nazywamy funkcje:
 funkcję następnika,
 funkcję odejmowania ograniczonego
  zdefiniowaną jako 
 funkcję potęgowania
  zdefiniowaną jako 

oraz wszystkie funkcje zbudowane z powyższych trzech za pomocą złożenia funkcji i operatora minimalizacji ograniczonej.

Twierdzenie o zamkniętości funkcji pierwotnie rekurencyjnych ze względu na sumę i iloczyn 
Niech dana będzie pierwotnie rekurencyjna funkcja  Wówczas funkcje
  zdefiniowana jako 
  zdefiniowana jako 

są funkcjami pierwotnie rekurencyjnymi.

Analogicznie twierdzenie zachodzi dla funkcji elementarnie rekurencyjnych.

Przykłady funkcji rekurencyjnych 
 ciąg Fibonacciego
 funkcja Ackermanna
 symbol Newtona

Zobacz też 
 teoria obliczeń
 teoria rekursji
 zbiór rekurencyjny
 złożoność obliczeniowa

Bibliografia 
 Mycka J., Teoria funkcji rekurencyjnych, wrzesień 2000,  (dostęp 27 sierpnia 2011).

Linki zewnętrzne 
 

Rekurencja

ru:Рекурсивная функция (теория вычислимости)#Частично рекурсивная функция
Alanina

Alanina,  Ala, A – organiczny związek chemiczny z grupy α-aminokwasów. Enancjomer o konfiguracji S (L) jest jednym z dwudziestu podstawowych aminokwasów białkowych. Bierze też udział w cyklu glukozowo-alaninowym.

Struktura i właściwości 
Jest aminokwasem niepolarnym alifatycznym, jej łańcuch boczny stanowi grupa metylowa, . Ponieważ przy atomie węgla α występują cztery różne podstawniki, alaninę zalicza się do grupy aminokwasów optycznie czynnych. W białkach występuje jako izomer L i stanowi średnio około 7,8% reszt aminokwasowych występujących w białkach. Jest aminokwasem endogennym.

Biosynteza 
Podczas biosyntezy białek jest kodowana przez kodony GCU, GCC, GCA lub GCG w łańcuchu mRNA. Jest syntetyzowana w organizmach z:
 pirogronianu i waliny przez aminotransferazę walina:pirogronian (EC 2.6.1.66);
 pirogronianu i glutaminianu przez aminotransferazę glutaminian:pirogronian (EC 2.6.1.2);
 z cysteiny przez desulfurazę cysteinową (EC 2.8.1.7).
Ostatni z wymienionych szlaków służy w organizmie jako donor siarki do syntezy klasterów żelazowo-siarkowych w białkach Fe-S, tiaminy, tionukleozydów w tRNA, biotyny i innych związków.

Przypisy

Bibliografia 

 * * * * 

Podstawowe aminokwasy białkowe
Cysteina

Cysteina (skrót: Cys lub C) – organiczny związek chemiczny z grupy endogennych aminokwasów kodowanych, wchodzi w skład wielu białek. Wraz z homocysteiną i metioniną tworzy grupę aminokwasów siarkowych (cysteina jest najprostszym z nich).

Budowa cząsteczki 
Cząsteczka cysteiny zawiera grupę tiolową (–SH), dzięki której jest zdolna do tworzenia mostków disiarczkowych – jednego z czynników wpływających na trzeciorzędową strukturę białek. Obecność grupy tiolowej przy trzecim atomie węgla (β) ma wpływ na konfigurację absolutną centrum stereogenicznego cząsteczki, które przyjmuje konfigurację R dla naturalnie występującego izomeru szeregu L. Cysteina jest jedynym spośród 20 naturalnie występujących L-aminokwasów białkowych o konfiguracji absolutnej R atomu węgla α. Pozostałe aminokwasy białkowe mają konfigurację S na tym atomie węgla.

Występowanie 
Cysteina występuje głównie w białkach zbóż oraz kukurydzy.

Biosynteza 
Aminokwas ten powstaje w reakcji transsulfurylacji (przeniesienia atomu) siarki z metioniny na serynę z udziałem cząsteczki ATP.

Właściwości 
W produktach żywnościowych cysteina i metionina mogą się utleniać do sulfoksydu i sulfonu metioniny oraz do kwasu cysteinowego (tj. 3-sulfoalaniny).

Formą utlenioną cysteiny jest cystyna.

Znaczenie biologiczne 
Cysteina po dekarboksylacji jako cysteamina znajduje się w koenzymie A, a jej grupa tiolowa jest grupą czynną tego koenzymu, biorącego udział w wielu reakcjach, m.in. w przenoszeniu dwuwęglowych grup acylowych, w biosyntezie kwasów tłuszczowych, a także licznych estrów i amidów oraz w przemianach katabolicznych.

Cysteina wchodzi w skład tripeptydu glutationu (γ-glutamylo-cysteinylo-glicyny), w którym jej grupa tiolowa jest grupą czynną w reakcjach redoks. Utlenienie i dekarboksylacja cysteiny prowadzi do powstania tauryny wchodzącej w skład soli kwasów żółciowych.

Zastosowanie 
Dostosowanie zawartości aminokwasów niezbędnych w dawce do zapotrzebowania (zbilansowanie aminokwasów) dotyczy zazwyczaj czterech z nich: lizyny, metioniny (lub metioniny + cysteiny), treoniny i tryptofanu. Niedostateczną ilość jednego lub paru z tych aminokwasów w paszy dla zwierząt hodowlanych uzupełnia się, podwyższając poziom białka lub dodając preparaty aminokwasów krystalicznych (czystych).

Polskie normy żywienia świń zalecają stosunek lizyny do metioniny z cysteiną, treoniny i do tryptofanu jak 100:60:62:18. W żywieniu trzody chlewnej w Stanach Zjednoczonych zalecany stosunek tych aminokwasów wynosi odpowiednio: 100:57:66:18 (NRC, 1998, żywienie do woli).

Jej pochodna N-acetylocysteina jest wykorzystywana w medycynie przy zatruciach paracetamolem i jako środek mukolityczny (ułatwiający odkrztuszanie) np. w mukowiscydozie albo rozedmie.

Przypisy 

Związki siarkoorganiczne
Podstawowe aminokwasy białkowe
Tiole
Seryna

Seryna (kwas α-amino-β-hydroksypropionowy, skróty: Ser lub S) – organiczny związek chemiczny, endogenny aminokwas kodowany (białkowy), wchodzi w skład białek, takich, jak np. kazeina w mleku czy fibroina jedwabiu. Jest obojętna elektrycznie. Niezbędna w diecie człowieka, pełni ważną funkcję w trawieniu białek jako składnik proteaz serynowych. Dekarboksylacja seryny prowadzi do powstania kolaminy. Podczas biosyntezy białek jest kodowana przez kodony UCU, UCC, UCA, UCG, AGU oraz AGC.

Zobacz też 
 kwas propionowy

Przypisy 

Hydroksyaminokwasy
Podstawowe aminokwasy białkowe
Alkohole pierwszorzędowe
Tyrozyna

Tyrozyna (Tyr lub Y) – organiczny związek chemiczny. Stereoizomer L jest jednym z 20 podstawowych aminokwasów białkowych. Nazwa tyrozyna pochodzi od gr. tyros – ser. Łańcuch boczny tyrozyny stanowi niepolarny pierścień aromatyczny z przyłączoną w pozycji „para” grupę hydroksylową (–OH), połączony z atomem węgla α przez mostek metylenowy.

Tyrozyna spełnia ważne biologiczne zadania jako wewnątrzkomórkowy przekaźnik (może być fosforylowana przez kinazy białkowe), a także jest prekursorem ważnych hormonów i biologicznie czynnych substancji (tyroksyna, trójjodotyronina, adrenalina, noradrenalina oraz dopamina).

Jest ona aminokwasem endogennym, tzn. organizm ludzki oraz większość zwierząt jest w stanie syntetyzować go pod warunkiem dostatecznego zaopatrzenia w fenyloalaninę, od której tyrozyna różni się obecnością jednej grupy hydroksylowej.

Tyrozynę można też traktować jako pochodną fenyloetyloaminy, aczkolwiek w biochemicznych cyklach syntetycznych nie powstaje ona z tego związku. W praktyce laboratoryjnej również nie produkuje się jej z fenyloetyloaminy, gdyż prościej można ją otrzymać przez hydrolizę odpowiednich białek.

Tyrozyna jest bardzo istotna dla prawidłowego funkcjonowania tarczycy i przysadki mózgowej. Brak tego aminokwasu wywołuje niedoczynność tarczycy, co może objawiać się w postaci zmęczenia i wyczerpania. Zmniejszenie ilości tyrozyny w organizmie powoduje niedobór norepinefryny i dopaminy, co może wywoływać depresję.

Zobacz też 
 alkaptonuria
 tyrozynemia

Przypisy 

Podstawowe aminokwasy białkowe
Aminokwasy aromatyczne
Kwasy fenolowe
Fenyloetyloaminy
Walina

Walina (nazwa skrótowa Val, V) – organiczny związek chemiczny, aminokwas egzogenny, kodowany przez kodony GUU, GUC, GUA oraz GUG.
Jest aminokwasem niepolarnym o alifatycznym, rozgałęzionym łańcuchu bocznym -CH-(CH3)2.

Przypisy 

Podstawowe aminokwasy białkowe
Kwas asparaginowy

Kwas asparaginowy (łac. Acidum asparticum; skróty: Asp lub D; skróty „Asx” lub „B” oznaczają „kwas asparaginowy lub asparagina”, czyli Asx = [Asp lub Asn]) – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów białkowych o charakterze kwasowym. Anion karboksylowy tego kwasu (forma anionowa przeważa w warunkach fizjologicznych) to asparaginian.

Rola w organizmach 
Zapotrzebowanie na asparaginian w organizmie człowieka jest w całości pokrywane przez biosyntezę, zatem jest to aminokwas endogenny. Powstaje w reakcji transaminacji ze szczawiooctanu i glutaminianu oraz w cyklu ornitynowym. Uczestniczy w biosyntezie puryn i pirymidyn, jest produktem pośrednim w cyklu Krebsa.

Zastosowanie w medycynie 
Kwas asparaginowy w postaci soli potasowej jest stosowany w zaburzeniach rozwoju dzieci z opóźnionym wzrostem, stanach wyczerpania fizycznego i psychicznego, rekonwalescencji po chorobach i zabiegach chirurgicznych; również jako składnik wielu preparatów odżywczych, w zaburzeniach intelektualnych u osób w podeszłym wieku, w leczeniu zespołu odstawienia opioidów.

Przypisy

Bibliografia 
 

Asparaginowy, kwas
Asparaginowy, kwas
Neuroprzekaźniki
Asparaginowy, kwas
Kwas glutaminowy

Kwas glutaminowy (Glu, E; łac. Acidum glutamicum) – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów o charakterze kwasowym. Anion karboksylowy tego kwasu (forma anionowa jest formą przeważającą w warunkach fizjologicznych) to glutaminian. Enancjomer L kwasu  glutaminowego należy do podstawowych aminokwasów białkowych obecnym w prawie wszystkich białkach. Dla człowieka jest aminokwasem endogennym. W kodzie genetycznym odpowiadają mu kodony GAA i GAG.

Kwas L-glutaminowy jest ważnym neuroprzekaźnikiem (związkiem umożliwiającym przewodzenie impulsów nerwowych) pobudzającym w korze mózgowej ssaków. Uczestniczy w przemianach azotowych, poprzez przemianę w glutaminę. Jest stosowany w leczeniu schorzeń układu nerwowego.

Jego sól sodowa, glutaminian sodu, jest stosowana jako wzmacniacz smaku i zapachu żywności. Roczna światowa produkcja kwasu glutaminowego i jego soli wyniosła w 2005 r. 1,7 mln ton (w przybliżeniu tyle samo, co łączna produkcja wszystkich pozostałych podstawowych aminokwasów i ich soli).

Biosynteza 
W komórkach człowieka glutaminian syntetyzowany jest przede wszystkim na drodze trzech reakcji:
 reakcji dehydrogenazy glutaminianowej z α-ketoglutaranu, jonu amonowego i w obecności NAD(P)H + H+.
 reakcji aminotransferazy glutaminianowej, z α-ketoglutaranu i dowolnego L-aminokwasu
 reakcja glutaminazy odłączającej jon amonowy od glutaminy.

Zobacz też 
 glutaminian argininy

Uwagi

Przypisy

Bibliografia 
 
 

Glutaminowy, kwas
Chemiczne dodatki do żywności
Glutaminowy, kwas
Glutaminowy, kwas
Neuroprzekaźniki
Glutaminowy, kwas
Miłogoszcz (powiat wałecki)

Miłogoszcz (niem. Mehlgast) – wieś w Polsce położona w województwie zachodniopomorskim, w powiecie wałeckim, w gminie Tuczno na wysokości 95 m n.p.m. Nazwa miejscowości (dawniej Małogoszcz) pochodzi od staropolskiego imienia męskiego Małogost.
Tuż przy drodze z Mielęcina do Tuczna znajduje się pomnik w kształcie obelisku poświęcony prawdopodobnie poległym w I wojnie światowej. Nie zachowały się pierwotne inskrypcje, wykuto nowe: „W XV rocznicę wyzwolenia ziemi wałeckiej społeczeństwo … Mielęcin składa hołd poległym w walce o jej wyzwolenie 1945-1960”.

W latach 1975–1998 miejscowość położona była w województwie pilskim.

Historia 
Wieś istniała już w XIV wieku, wzmiankowana po raz pierwszy w przywileju dla miasta Tuczna z roku 1331. Należała wówczas do wójtostwa tuczyńskiego. W bliżej nieustalonym czasie w Miłogoszczy została osadzona na prawie lennym przez Wedlów-Tuczyńskich rodzina występująca pod nazwiskiem Reizsch. W wieku XVI rodzina ta uległa polonizacji i przyjęła nazwisko Reizsch-Miłogaski. W roku 1773 Miłogoszcz liczyła 15 łanów i 12 dymów. W roku 1827 została oddzielona od dóbr tuczyńskich.

Przypisy 

Tuczno (gmina)
Izoleucyna

Izoleucyna (łac. Isoleucinum; skróty: Ile, I) – organiczny związek chemiczny, izomer leucyny, aminokwas alifatyczny występujący w praktycznie każdym białku, obojętny elektrycznie. Należy do aminokwasów egzogennych, czyli nie może być syntetyzowany w organizmie człowieka i musi być dostarczany z pożywieniem. Duże jego ilości znajdują się w kazeinie, hemoglobinie, białkach osocza krwi.

Historia 
L-Izoleucyna po raz pierwszy została wyodrębniona w 1904 przez Feliksa Ehrlicha z odcukrzonej melasy.

Stereochemia 
Izoleucyna posiada dwa centra chiralności, a więc istnieją jej cztery stereoizomery, ale w środowisku istotną rolę pełni tylko L-izoleucyna jako aminokwas proteinogenny (białkotwórczy). Enancjomerem dla naturalnej L-izoleucyny jest D-izoleucyna. L-allo-izoleucyna oraz jej enancjomer D-allo-izoleucyna są diastereoizomerami białkotwórczej L-izoleucyny. Tylko L-izoleucyna (kwas 2-amino-3-metylowalerianowy) z konfiguracją 2S,3S posiada znaczenie fizjologiczne.

Przypisy 

Podstawowe aminokwasy białkowe
Leucyna

Leucyna (skróty: Leu, L) – organiczny związek chemiczny, jest kodowanym aminokwasem alifatycznym, o rozgałęzionym łańcuchu bocznym, obojętnym elektrycznie. Odkryta przez francuskiego chemika L. J. Prousta. Występuje we wszystkich białkach, duże ilości w albuminach i ciałach występujących w osoczu.

Należy do grupy aminokwasów egzogennych, niewytwarzanych przez organizm ludzki.

Ma postać białego proszku, jest rozpuszczalna w wodzie, jej temperatura topnienia wynosi 337 °C. Otrzymywana jest przez hydrolizę białek lub syntetycznie. Izomerem leucyny jest izoleucyna. Oba aminokwasy mają zastosowanie w medycynie.

Przypisy 

Podstawowe aminokwasy białkowe
Marcinkowice (województwo zachodniopomorskie)

Marcinkowice – wieś w Polsce położona w województwie zachodniopomorskim, w powiecie wałeckim, w gminie Tuczno. Miejscowość położona na wysokości 125 m n.p.m., przy szosie łączącej Tuczno z Mirosławcem, około 10 km na północ od Tuczna.

W latach 1975–1998 miejscowość administracyjnie należała do województwa pilskiego.

W miejscowości działało Państwowe Gospodarstwo Rolne Marcinkowice.

Części wsi

Historia 
Wieś istniała już w XIV wieku, wzmiankowana w latach 1337 i 1349. W źródłach występuje jako Martinsdorp, Mertensdorp, Marcinkowo. W wieku XIV liczyła 64 łany. W roku 1514 Marcinkowice były przedmiotem sporu między liniami Wedlów z Tuczna i Mirosławca. Potem należały do Wedlów-Tuczyńskich. W roku 1610 pożar zniszczył wieś. We dworze marcinkowickim rezydowali w wieku XVIII właściciele majętności tyczyńskiej – Mycielscy, Ponińscy, Skoroszewscy. W roku 1789 Marcinkowice liczyły 55 dymów. W wieku XVIII i XIX właściciele zmieniali się często. Kościół katolicki powstał w średniowieczu. Obecny budynek kościoła zbudowany został w latach 1627–1628, ufundowany przez Andrzeja Tuczyńskiego z Tuczna.

Zabytki 

Obecny budynek kościoła należy do najcenniejszych zabytków powiatu wałeckiego. Zbudowany został w latach 1627–1628 kosztem Andrzeja Tuczyńskiego z Tuczna. Jest to budowla jednonawowa, wzniesiona w stylu gotyckim, z prezbiterium zamkniętym wielobocznie, z dużą, masywną wieżą od strony zachodniej, na której znajduje się dzwon z 1598 roku wykonany przez stargardzkiego ludwisarza Joahima Karstede. Od północy przylega do niej zakrystia i niewielka kaplica przerobiona z dawnej kruchty. W zgodzie z tym gotyckim rzutem są nie tynkowane ściany ceglane, skarpy i ostrołukowe otwory okienne elewacji. Jedynie układ i format cegieł, a także sklepienie, którym przykryte jest wnętrze, świadczą o epoce operującej odmiennym od gotyku zasobem form i środków architektonicznych. W ołtarzu głównym zachował się ciekawy i wartościowy obraz w drewnianym obramowaniu renesansowym przedstawiający Madonnę w otoczeniu aniołów. Szereg szczegółów malarskich pozwala przypuszczać, że obraz ten, charakterystyczny dla malarstwa kościelnego przełomu XVI i XVII wieku, jest dziełem wybitnego gdańskiego malarza Hermana Hana (1574-1628), którego najważniejsze dzieła zachowały się w opactwie cysterskim w Pelplinie.

Między Marcinkowicami a Rzeczycą na zachodnim brzegu niewielkiego jeziora leży podkowiaste grodzisko. Obwód wału wynosi 54 m, średnica grodziska sięga kilkunastu metrów. Położone jest w miejscu z natury obronnym, wśród rozległych terenów bagnistych. Pale znajdowane w jeziorze w pobliżu grodziska wskazują na istnienie pomostu łączącego dawny gród z przeciwległym brzegiem jeziora. W toku próbnych badań wykopaliskowych prowadzonych w roku 1926 odkryto warstwę kulturową ze śladami spalenizny. Wśród znalezisk najliczniej wystąpiły odłamki ceramiki.

Szkoła 
W miejscowości działa Szkoła Podstawowa im. Mieszka I\.
W roku 1966 przeniesiono Szkołę Podstawową z Lubieszy do Marcinkowic.

Przypisy 

Marcinkowice (województwo zachodniopomorskie)
Metionina

Metionina (skróty: Met, M) – organiczny związek chemiczny z grupy podstawowych aminokwasów białkowych. Jest obojętna elektrycznie. Obok cysteiny jest jednym z dwóch aminokwasów zawierających siarkę. Występuje w dużych ilościach w kazeinie mlekowej, białku jaj. Naturalnie występująca metionina ma zazwyczaj konfigurację L.

Należy do aminokwasów niezbędnych dla człowieka (nie może być syntetyzowany w organizmie człowieka i musi być dostarczany z pożywieniem). Uczestniczy w wielu reakcjach metylacji (S-adenozylometionina), a także w reakcjach metabolicznych, dostarczając grupy siarkowej. Nie tworzy mostków siarczkowych , gdyż nie ma grup tiolowych .

Metionina jest jednym z dwóch (obok tryptofanu) aminokwasów posiadających tylko jeden kodon – kodowana jest przez trójkę AUG. Jest to kodon o szczególnym znaczeniu, ponieważ jest odczytywany przez rybosom jako miejsce startu translacji – w efekcie u eukariontów metionina jest wbudowywana w koniec aminowy, jako pierwsza reszta aminokwasowa wszystkich białek. U prokariontów analogicznie pierwszą resztą aminokwasową jest N-formylometionina, która jednak zwykle jest usuwana w procesie modyfikacji potranslacyjnej. Reszty metioniny znajdujące się wewnątrz sekwencji aminokwasowej wbudowywane są z wykorzystaniem innego tRNA niż reszty inicjujące łańcuch.

Degradacja metioniny jest upośledzona w następujących chorobach metabolicznych: homocystynuria, złożona kwasica malonowa i metylomalonowa, kwasica metylomalonowa i kwasica propionowa.

Metionina jest również prekursorem biosyntezy fitohormonu etylenu, szczególnie w trakcie dojrzewania owoców oraz w reakcji roślin na stres.

DL-Metionina jest stosowana jako dodatek do pasz w celu podniesienia ich wartości odżywczej (podobnie jak lizyna). Roczna światowa produkcja DL-metioniny wyniosła w 2005 r. 600 tys. ton (trzecie miejsce po kwasie glutaminowym i lizynie), a L-metioniny – 400 ton.

Uwagi

Przypisy 

Podstawowe aminokwasy białkowe
Tioetery
Prolina

Prolina (nazwa skrótowa Pro lub P) – organiczny związek chemiczny z grupy α-aminokwasów, zawierającym w swej strukturze pięcioczłonowy pierścień pirolidynowy. Enancjomer L proliny jest aminokwasem naturalnym, endogennym i glukogennym. Ze względu na obecność dodatkowego wiązania węgiel–azot jest czasem nazywana (chociaż niepoprawnie) iminokwasem (z punktu widzenia chemii nie jest iminą, lecz aminą drugorzędową). Punkt izoelektryczny, pI =  6,30.

Prolina ma słodki smak (jak większość aminokwasów).

Prolina jest składnikiem wielu białek, wpływającym w znacznym stopniu na ich strukturę trzeciorzędową. Struktura helisy alfa jest niemal pozbawiona proliny. Aminokwas ten obok swojej pochodnej – hydroksyproliny jest głównym składnikiem struktury helisy kolagenu. Przekształcenie proliny w hydroksyprolinę jest katalizowane przez hydroksylazę prolinową w obecności koenzymu – witaminy C. Zaburzenia tego procesu wskutek niedoboru witaminy C mogą prowadzić do szkorbutu. W mRNA prolina kodowana jest przez kodony CCU, CCC, CCA oraz CCG.

Przypisy 

Podstawowe aminokwasy białkowe
Pirolidyny
Treonina

Treonina (Thr lub T,  kwas α-amino-β-hydroksymasłowy) − organiczny związek chemiczny, obojętny elektrycznie aminokwas. Stereoizomer L jest jednym z 20 podstawowych aminokwasów białkowych. Należy do aminokwasów niezbędnych (nie może być syntetyzowany w organizmie człowieka i musi być dostarczany z pożywieniem). Treonina jest aminokwasem optycznie czynnym posiadającym drugi asymetryczny atom węgla obok węgla α. Produkty o dużej zawartości treoniny to twaróg, drób, ryby, mięso, soczewica, i ziarno sezamowe.

Przypisy 

Hydroksyaminokwasy
Podstawowe aminokwasy białkowe
Alkohole drugorzędowe
Tryptofan

Tryptofan (skrótowo Trp lub W) – organiczny związek chemiczny z grupy aminokwasów białkowych. Jest obojętny elektrycznie; jego łańcuch boczny oparty jest na szkielecie indolu.

Wchodzi w skład białek (białka mleka, białka krwi), należy do aminokwasów niezbędnych (nie może być syntetyzowany w organizmie człowieka i musi być dostarczany z pożywieniem). Zdolność do jego syntezy mają niektóre rośliny i bakterie.

Przemiany tryptofanu są źródłem istotnych związków, m.in. tryptaminy, serotoniny (w organizmie zachodzi przemiana Trp → 5-hydroksytryptofan → serotonina), melatoniny, niacyny i roślinnych hormonów wzrostu (auksyn).

Rozpuszczalny w tłuszczach, gorącym alkoholu i mocnych zasadach. Tryptofan jest obok metioniny jednym z dwóch aminokwasów kodowanych zawsze tym samym kodonem – UGG.

Zawartość tryptofanu w różnych pokarmach

Zobacz też 
 hydroksylaza tryptofanowa
 operon tryptofanowy

Przypisy

Bibliografia 
 
 

Aminokwasy aromatyczne
ATC-N06
Leki przeciwdepresyjne
Indole
Podstawowe aminokwasy białkowe
Elektromaszynowa przetwornica częstotliwości

Elektromechaniczna przetwornica częstotliwości jest zespołem silnika i prądnicy (generatora), w którym energia mechaniczna wytwarzana przez silnik przenoszona jest do generatora wytwarzającego prąd o częstotliwości innej, niż napięcie zasilające silnik. Małe przetwornice wykonywane są w postaci jednej maszyny, a w większych silnik z prądnicą umieszczony jest na wspólnym fundamencie albo ramie. Wały silnika i prądnicy łączy się sprzęgłem, czasami dodając koło zamachowe.

Maszyny elektryczne
Zasilacz stabilizowany

Zasilacz stabilizowany – urządzenie służące do zasilania prądem o ustalonym napięciu lub rzadziej o ustalonym natężeniu innych obwodów i urządzeń elektrycznych. Charakteryzuje się bardzo dużą stabilnością stabilizowanego parametru. 

Głównymi elementami zasilacza stabilizowanego prądu stałego są:
 transformator lub przetwornica;
 prostownik z kondensatorem zbiorczym;
 stabilizator;
 filtr wyjściowy.

Stabilizatory dzielą się ze względu na sposób stabilizacji na:
 parametryczne – wykorzystywane jako źródło napięcia odniesienia (diody Zenera);
 kompensacyjne – zawierające układ ze sprzężeniem zwrotnym oddziałującym na element regulacyjny.
Podział ze względu na rodzaj pracy:
 o działaniu ciągłym;
 o działaniu impulsowym.

Stabilizator kompensacyjny 
Ponieważ napięcie wyjściowe zmienia się wraz ze zmianami napięcia sieci i prądu obciążenia, obwód sprzężenia zwrotnego porównując napięcie wyjściowe z napięciem odniesienia dokonuje takiej zmiany w wysterowaniu elementu regulacyjnego (np. tranzystora szeregowego), jaka jest konieczna do utrzymania napięcia wyjściowego na stałym poziomie. Obecnie do stabilizacji napięcia (do kilkudziesięciu V) i prądu (do kilku A) powszechnie wykorzystywane są elektroniczne stabilizatory scalone zawierające główne elementy składowe w jednej obudowie.

Bibliografia 

Zasilacze
Zasilacz niestabilizowany

Zasilacz niestabilizowany – urządzenie elektroniczne (elektryczne) służące do zasilania prądem stałym innych obwodów i urządzeń elektrycznych. Głównymi elementami zasilacza niestabilizowanego są:
 transformator lub przetwornica napięcia;
 prostownik.

Zasada działania 
Napięcie zasilające jest obniżane lub zwiększane przez transformator lub przetwornicę do żądanej wartości, a następnie zamieniane w układzie prostownika na napięcie stałe tętniące. W celu zmniejszenia tętnień napięcia wyjściowego stosuje się kondensatory elektrolityczne lub specjalne układy filtrujące, np. filtr RC.

Zasilacze
Inżynieria elektroniczna

Inżynieria elektroniczna – dziedzina wiedzy inżynieryjnej, której przedmiotem jest elektronika. Inżynieria elektroniczna opiera się na zastosowaniu elementów półprzewodnikowych w inżynierii elektrycznej i konstrukcji „maszyn myślących” w inżynierii mechanicznej.

Nauki techniczne
Elektronika
Środowisko

Środowisko – ogół elementów nieożywionych i ożywionych, zarówno naturalnych, jak i powstałych w wyniku działalności człowieka, występujących na określonym obszarze oraz ich wzajemne powiązania, oddziaływania i zależności. Jest to pojęcie podrzędne w stosunku do przyrody, obejmującej również elementy ożywione.

Z uwagi na stopień przekształcenia środowisko dzieli się na:
 środowisko przyrodnicze (naturalne)
 środowisko antropogeniczne
 środowisko sztuczne
 środowisko zdegradowane.

W Polsce za korzystanie ze środowiska (np. wody) i wprowadzanie w nim zmian (np. wprowadzanie zanieczyszczeń) pobierane są opłaty na rzecz Funduszu Ochrony Środowiska

Bibliografia

Zobacz też 
 Natura

Ekologia
Manuel de Falla

Manuel de Falla (ur. 23 listopada 1876 w Kadyksie, zm. 14 listopada 1946 w Argentynie) – jeden z najwybitniejszych kompozytorów hiszpańskich. Przedstawiciel kierunku narodowego, impresjonizmu i neoklasycyzmu.

Pierwszym nauczycielem muzyki de Falli była jego własna matka, która uczyła go gry na fortepianie, a później studiował kompozycję u Felipe Pedrella. W pierwszym okresie twórczość de Falli pozostawała w późnoromantycznym nurcie muzyki narodowej – hiszpańskiej, głównie andaluzyjskiej. Z tego okresu pochodzi szereg kompozycji orkiestrowych i fortepianowych, takich jak Serenada na fortepian G.22 1901, Mazurek w c-moll G.11 1899, Kaprys waloński G.15 1900, Serenada andaluzyjska G.13 1900, Allegro koncertowe G.29 1903-1904.

Drugi okres w twórczości kompozytora rozpoczął się w 1907 wraz z podjęciem studiów muzycznych w Paryżu. Tam zapoznawał się z twórczością impresjonistów Claude’a Debussy’ego i Maurice’a Ravela, która stała się jego wielką inspiracją na nadchodzące lata. Łącząc impresjonistyczną wrażliwość z iberyjską żywiołowością, tworzył dzieła, które przysparzały mu największej sławy: balet El Amor brujo (1915–1917) oraz El Sombrero de tres picos (1917–1919) i Noce w ogrodach Hiszpanii (1909–1916). Od 1920 de Falla zmieniał swój muzyczny styl, kierując się w stronę neoklasycyzmu. Z tego okresu pochodzi m.in. Koncert klawesynowy skomponowany dla Wandy Landowskiej i sceniczne dzieło El Retablo de Maese Pedro (1923). W 1926 de Falla wycofał się z czynnego życia muzycznego, a w 1939 emigrował do Ameryki Południowej. Przebywając w swym argentyńskim zaciszu, komponował nieukończoną kantatę Atlantida.

13 lipca 1940 został odznaczony hiszpańskim Krzyżem Wielkim Orderu Alfonsa X Mądrego, wcześniej 29 marca 1929 wyróżniony został Orderem Alfonsa XII, a 14 marca 1928 otrzymał francuską Legię Honorową.

Przypisy

Bibliografia

Linki zewnętrzne 
 
 Manuel de Falla – nuty w bibliotece Polona

Hiszpańscy kompozytorzy
Kawalerowie Legii Honorowej
Odznaczeni Orderem Alfonsa X Mądrego
Odznaczeni Orderem Cywilnym Alfonsa XII
Członkowie Królewskiej Akademii Sztuk Pięknych św. Ferdynanda
Ludzie urodzeni w Kadyksie
Urodzeni w 1876
Zmarli w 1946
Caravan

Caravan – brytyjska progresywna grupa rockowa wywodzącą się ze sceny Canterbury. 

Grupa powstała w 1968, założona przez Pye’a Hastingsa grającego w melodyjnym stylu na gitarze elektrycznej i Davida Sinclaira na jazzowo brzmiących organach. Charakterystyczne dla brzmienia grupy było połączenie folkowego i jazzowego brzmienia. Dodać do tego należy skomplikowane rytmy grane z niezwykłą finezją przez Richarda Coughlana na wyjątkowo prostym zestawie perkusyjnym. Grupa rozpadła się w początku lat osiemdziesiątych. W 1990 reaktywowała się w oryginalnym składzie dla dokonania kilku koncertów.

Muzycy 
 Pye Hastings – gitara, śpiew
 Mark Walker – perkusja
 Jan Schelhaas – instrumenty klawiszowe
 Geoffrey Richardson – gitara, skrzypce, śpiew
 Jim Leverton – gitara basowa

Byli muzycy:

 Jimmy Hastings – flet, saksofon altowy
 David Sinclair – instrumenty klawiszowe, śpiew
 Richard Sinclair – śpiew, gitara basowa
 Mike Wedgwood – gitara basowa, śpiew
 Steve Miller – instrumenty klawiszowe
 John G. Perry – gitara basowa, śpiew
 Richard Coughlan – perkusja
 Doug Boyle – gitara
 Derek Austin – instrumenty klawiszowe
 Stuart Evans – gitara basowa
 Dek Messecar – gitara basowa

Dyskografia 
 1968 Caravan
 1970 If I Could Do It All Over Again
 1971 In the Land of Grey and Pink
 1972 Waterloo Lily
 1973 For Girls Who Grow Plump in the Night
 1974 Caravan & the New Symphonia [live]
 1975 Cunning Stunts
 1976 Blind Dog at St. Dunstan's
 1977 Better by Far
 1980 The Album
 1981 Show of Our Lives
 1983 Back to Front
 1991 BBC Radio 1 Live
 1995 Cool Water
 1995 Live
 1995 The Battle of Hastings
 1996 All Over You [Transatlantic] [live]
 1998 Travelling Man Mooncrest
 1999 Live - Canterbury Comes to London
 2000 Surprise Supplies
 2002 Live at the Fairfield Halls, 1974
 2002 Bedrock in Concert
 2003  Live UK Tour 1975

Przypisy

Linki zewnętrzne 
 Official Caravan - strona oficjalna
 Continental Caravan Campaign - strona fanowska

Scena Canterbury
Brytyjskie zespoły rocka progresywnego