Tryptophane

Le tryptophane (abréviations IUPAC-IUBMB : Trp et W) est un acide  dont l'énantiomère L est l'un des  aminés protéinogènes et l'un des  aminés essentiels pour l'humain. Il est encodé sur les ARN messagers par le codon UGG. C'est l'acide aminé protéinogène le plus rare composant uniquement 1,3 % des acides aminés totaux des vertébrés et 1,1% de ceux des protéines.

Propriétés 

Il est aromatique, apolaire et hydrophobe (comme la phénylalanine). Très fragile, il est détruit par les acides minéraux et ne peut être isolé dans les hydrolysats acides des protéines. C'est un acide aminé contenant un hétérocycle indole qui lui confère des propriétés spectroscopiques d'absorption dans l'UV à  et de fluorescence. En dehors de son utilisation dans la biosynthèse des protéines, c'est le précurseur d'autres composés importants comme la sérotonine, la mélatonine ou encore la bufoténine.

Biosynthèse et production 

Seuls les microorganismes et les plantes sont capables de synthétiser le tryptophane. Cette voie de biosynthèse utilise le chorismate ou l'anthranilate comme point de départ. Celui-ci est condensé sur du phosphoribosyl pyrophosphate (PRPP). Le cycle furanose de ce dernier est ensuite ouvert. Après décarboxylation réductive, il se forme de l'indole-3-glycérol-phosphate. Ce dernier est alors transformé en deux étapes : d'abord en indole, puis en tryptophane par la tryptophane synthase. Cette enzyme sert également dans le cadre de procédés industriels pour la biotransformation de l'indole en tryptophane.

Occurrence chez l'humain 

Dans l'organisme humain, le tryptophane est indispensable et représente environ 1 % des acides aminés présents dans les protéines (le plus rare des 20 acides aminés). Il est cependant requis pour la synthèse de la sérotonine et de la mélatonine, ainsi que pour la production d'une variété de métabolites appelés collectivement les kynurénines. Seulement ,le R-tryptophane possède une action de baisse de sensibilité aux récepteurs à la sérotonine 5-HT1A ,5-HT2B ,5-HT2C et 5-HT5A. Rendant les aliments contenant du tryptophane sous forme de mélange racémique nuisible aux récepteurs à la sérotonine

La production de la sérotonine dans le cerveau varie directement en fonction du transport du tryptophane dans le cerveau (au travers de la barrière hémato-encéphalique). Le taux de transport est lui-même inversement proportionnel aux concentrations des autres grands acides aminés neutres (leucine, isoleucine, valine, tyrosine, phénylalanine) qui lui font compétition à l'entrée du cerveau. Les concentrations de ces derniers, enfin, varient en fonction de la proportion en glucides et en protéines consommées. C'est ainsi que la consommation de sucre ou de repas sucrés aura pour effet d'augmenter indirectement les concentrations de tryptophane dans le cerveau, tandis qu'un aliment très protéiné (qui, paradoxalement, contient plus de tous les acides aminés, y compris le tryptophane), aura pour effet de diminuer les concentrations cérébrales de tryptophane et, probablement, de sérotonine.

Certains constituants alimentaires facilitent à notre organisme la synthèse de sérotonine, neuromédiateur qui régule notre humeur, notre comportement alimentaire et nous prépare au sommeil. Certaines situations physiologiques comme un régime hypocalorique par exemple, peuvent entraîner une baisse de sécrétion de la sérotonine, souvent responsable de stress, de fatigue psychique, de troubles du sommeil. Certains aliments sont riches en tryptophane : œufs, noix de coco, lactosérum ; d'autres en sont pauvres : maïs, carottes, chou.

Dans le cerveau, le tryptophane est hydroxylé par une enzyme, la tryptophane hydroxylase et transformé en 5-hydroxytryptophane. Ce 5-HTP est décarboxylé (en présence de vitamine B6) pour donner la sérotonine. Des suppléments de tryptophane et de son métabolite, le 5-hydroxytryptophane ou 5-HTP, favorisent la sécrétion de sérotonine. Plusieurs études ont établi leur intérêt dans le traitement de la dépression. 

C'est le chercheur américain Richard Wurtman qui découvrit la forme L-tryptophane dans des travaux qui le conduisirent ensuite à des développements dans le domaine des fenfluramines.

Cas d'empoisonnement 

En 1989, la compagnie japonaise Showa Denko commercialisait aux États-Unis du tryptophane comme supplément alimentaire produit par manipulation génétique d'une bactérie. On assista alors à une épidémie d’une nouvelle et mystérieuse maladie, le syndrome éosinophilie–myalgie qui causait des douleurs musculaires. Par la suite, on relia cette maladie à la consommation du tryptophane transgénique, imputable à une mauvaise filtration qui laissait passer un contaminant. Ce tryptophane tua 37 personnes et en rendit 1500 autres infirmes. Il s'agit d'une véritable catastrophe industrielle liée à un produit obtenu par manipulation génétique commercialisé. L'utilisation de bactéries génétiquement modifiées pour produire de grandes quantités de tryptophane a mené à une production également importante d'impuretés.

Sources alimentaires de tryptophane 

 Le riz complet
 Les produits laitiers
 La viande
 Les arachides
 Les protéines de soja
 Les œufs
 Le poisson
 Les algues
 Les brocolis
 Le chou frisé
 Les épinards
 Les graines de seigle germées
 Les légumineuses
 Le chocolat
 La banane
 Les amandes, Les noisettes sauvages et les noix de cajou
 Les graines de moutarde
 La levure de bière

Notes et références

Voir aussi 

 kynurénine
 Voie de la kynurénine
 3-Hydroxykynurénine
 N'-Formylkynurénine
 Acide 3-hydroxyanthranilique
 Acide 2-aminomuconique
 Acide 2-aminomuconique-6-semialdéhyde
 Acide 2-amino-3-carboxymuconique-6-semialdéhyde
 Acide quinoléique
Tryptophane désaminase

Liens externes 

  Le tryptophane, sur le site du CHU de la Pitié-Salpêtrière
  Tryptophan, sur le site de l'Institut de chimie et biochimie de Berlin

Acide aminé essentiel
Acide aminé glucoformateur
Acide aminé cétoformateur
Tryptamine
Acide alpha-aminé
Acide aminé protéinogène