Рибосома — важнейшая немембранная органелла всех живых клеток, служащая для биосинтеза белка из аминокислот по заданной матрице на основе генетической информации, предоставляемой матричной РНК. Этот процесс называется трансляцией. Рибосомы имеют сферическую или слегка эллипсоидную форму, диаметром от 15—20 нанометров до 25—30 нанометров, состоят из большой и малой субъединиц. Малая субъединица считывает информацию с матричной РНК, а большая — присоединяет соответствующую аминокислоту к синтезируемой цепочке белка.В эукариотических клетках рибосомы располагаются на мембранах эндоплазматической сети, хотя могут быть локализованы и в неприкреплённой форме в цитоплазме. Нередко с одной молекулой мРНК ассоциировано несколько рибосом, такая структура называется полирибосомой. Синтез рибосом у эукариот происходит в специальной внутриядерной структуре — ядрышке.Состав рибосомы:Рибосома представляют собой нуклеопротеид и состоит из специфических РНК, специфических белков и небольшого количества низкомолекулярных компонентов.Соотношение РНКбелок в рибосомах составляет 1:1 у высших животных и 60 65:35 40 у бактерий. Рибосомная РНК составляет около 70 % всей РНК клетки. Рибосомы эукариот включают четыре молекулы рРНК, из них 18S, 5,8S и 28S рРНК синтезируются в ядрышке РНК полимеразой I в виде единого предшественника, который затем подвергается модификациям и нарезанию. 5S рРНК синтезируются РНК полимеразой III в другой части генома и не нуждаются в дополнительных модификациях. Почти вся рРНК находится в виде магниевой соли, что необходимо для поддержания структуры; при удалении ионов магния рибосома подвергается диссоциации на субъединицы.Константа седиментации у цитоплазматических рибосом эукариотических клеток равняется 80S, у рибосом бактериальных клеток — 70S.Рибосомные РНК:Структурно и функционально рибосома — это, прежде всего, её РНК. Рибосомная РНК в составе рибосомы очень компактна, имеет сложную третичную структуру и плотно инкрустирована молекулами различных рибосомных белков. Очищенные от белков высокомолекулярные рибосомные РНК в специально подобранных условиях самопроизвольно сворачиваются в компактные частицы, морфологически очень схожие с рибосомными субчастицами, основу которых они составляют. Таким образом, общий план структурной организации рибосомы задаётся свойствами рРНК. Третичная структура рРНК выступает каркасом для размещения рибосомных белков, белки же в определённом смысле играют лишь второстепенную роль в формировании и поддержании структуры рибосомы и её функционировании.Как полагают, эволюция рибосомы началась ещё в добелковую эру. Предположительно «предками» рибосом являлись некие древние рибозимы. Полагают, что в ходе прогрессивной эволюции некие рибозимы, способные катализировать образование амидных связей, также прогрессировали, вплоть до образования современного аппарата белкового синтеза, включая рибосому. Современная рибосома, по своей сути, продолжает оставаться рибозимом — основная структурно функциональная нагрузка лежит на её РНК, а не на белках, как когда то полагали. В состав пептидилтрансферазного центра — наиболее древней, эволюционно консервативной и функционально важной части рибосомы — входит исключительно РНК. Тот факт, что в то время как практически во всех процессах жизнедеятельности ведущую роль играют белки, в синтезе самих белков ведущая роль принадлежит РНК, является сильным аргументом в пользу гипотезы РНК мира как древнего добелкового этапа эволюции живой материи.РНК малой субъединицы:Рибосомная РНК малой субъединицы рибосомы обозначается как 16S рРНК или 16S подобная рРНК. В большинстве случаев рРНК малой субъединицы представляет собой одну ковалентно непрерывную полирибонуклеотидную цепь. Однако 16S подобная рРНК митохондриальных рибосом некоторых протистов фрагментирована.Число нуклеотидных звеньев, как и константы седиментации, для образцов 16S и 16S подобных рРНК из различных источников могут существенно различаться. В рибосомах бактерий, архей и в рибосомах пластидов высших растений эти молекулы имеют размер около 1500 нуклеотидных остатков. Для 16S подобных рРНК эукариотических цитоплазматических рибосом, а также для митохондриальных рибосом грибов и высших растений характерна длина до 2000 нуклеотидных остатков. Митохондриальные рибосомы млекопитающих содержат относительно короткие 16S подобные рРНК, которые состоят из ~950 нуклеотидных остатков. Ещё более короткие 16S подобные рРНК, размером всего ~600 нуклеотидных остатков, обнаружены в рибосомах кинетопласта трипаносоматид.РНК большой субъединицы:Высокомолекулярная РНК, составляющая структурную основу большой субъединицы рибосомы, обозначается как 23S рРНК или 23S подобная рРНК. Бактериальная 23S рРНК, также как и 16S рРНК, представляет собой одну ковалентно непрерывную полирибонуклеотидную цепь. В то же время 23S подобная рРНК цитоплазматических рибосом эукариот состоит из двух прочно ассоциированных полирибонуклеотидных цепей — 28S и 5,8S рРНК. 23S подобная рРНК рибосом пластидов растений также состоит из двух прочно ассоциированных полирибонуклеотидных цепей и содержит 4,5S рРНК — структурный эквивалент 3′ концевого сегмента 23S рРНК. Известны случаи и ещё более глубоко зашедшей фрагментированности РНК, примером чего может служить 23S подобная рРНК цитоплазматических рибосом некоторых протистов. Так, у Crithidia fasciculata она состоит из 7 отдельных фрагментов, а у Euglena gracilis — из 14.Кроме вышеуказанной 23S рРНК, большая субъединица обычно содержит также относительно низкомолекулярную РНК — так называемую 5S рРНК. В отличие от вышеупомянутых 5,8S и 4,5S рРНК, 5S рРНК менее прочно ассоциирована с 23S рРНК, транскрибируется с отдельного гена и, таким образом, не может быть рассмотрена как отщеплённый фрагмент высокополимерной рРНК. 5S рРНК входит в состав большой субъединицы цитоплазматических рибосом всех прокариот и эукариот, но, по видимому, не является непременной составляющей любой функциональной рибосомы, так как 5S рРНК отсутствуют в митохондриальных рибосомах млекопитающих.Число нуклеотидных звеньев, как и константы седиментации, для образцов 23S и 23S подобных рРНК из различных источников могут существенно различаться. Например, 23S рРНК Escherichia coli состоит из 2904 нуклеотидных остатков, цитоплазматическая 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae — из 3392, митохондриальная 26S рРНК Saccharomyces cerevisiae — из 3273, цитоплазматическая 28S рРНК Homo sapiens — из 5025. Большие субъединицы митохондриальных рибосом млекопитающих содержат относительно короткие 23S подобные рРНК — всего 1560—1590 нуклеотидных остатков. Молекула 5,8S рРНК комплекса 28S•5,8S рРНК, характерного для цитоплазматических эукариотических рибосом, имеет длину около 160 нуклеотидных остатков. Длина 5S рРНК довольно консервативна и составляет 115—125 нуклеотидных остатков.Рибосомные белки:Помимо рРНК, рибосома содержит также около 50 или 80 различных белков. Почти каждый из этих белков представлен лишь одной копией на каждую рибосому. Преобладают умеренно основные белки. Большинство рибосомных белков эволюционно консервативны, многие белки рибосом из различных источников могут быть соотнесены как гомологи, что учитывается в современной универсальной номенклатуре рибосомных белков. Рибосома на 30—50 % состоит из белка.Низкомолекулярные компоненты:Кроме биополимеров в состав рибосом входят также некоторые низкомолекулярные компоненты. Это молекулы воды, ионы металлов, ди и полиамины.Механизм трансляции:Трансляция — синтез белка рибосомой на основе информации, записанной в матричной РНК. У прокариот мРНК связывается с малой субъединицей рибосомы в результате взаимодействия 3′ конца 16S рРНК с комплементарной ему последовательностью Шайн — Дальгарно 5′ конца мРНК. Далее происходит позиционирование стартового кодона мРНК на малой субъединице. Дальнейшая ассоциация малой и большой субъединиц происходит при связывании инициаторной тРНК и при участии факторов инициации. Таким образом, распознавание антикодона происходит на малой субъединице.После ассоциации, fMet тРНК f  Met  находится в P сайте каталитического центра рибосомы. Следующая тРНК, несущая на 3′ конце аминокислоту и комплементарная второму кодону на мРНК, находясь в комплексе с заряженным фактором элонгации EF Tu, поступает в А сайт рибосомы. Затем, образуется пептидная связь между формилметионином и аминокислотой, принесённой тРНК, находящейся в А сайте. Механизм катализа реакции транспептидации до сих пор полностью не выяснен. Существует несколько гипотез, объясняющих детали этого процесса:# Исключение из активного центра воды, способной прервать образование пептидной цепи посредством гидролиза.После образования пептидной связи, полипептид оказывается связанным с тРНК, находящейся в А сайте. На следующем этапе деацилированная тРНК f  Met  сдвигается из Р сайта в Е сайт, пептидил тРНК — из А сайта в Р сайт, а мРНК продвигается на один триплет нуклеотидов. Этот процесс называется транслокацией и происходит с затратой энергии при участии фактора EF G.Далее, тРНК, комплементарная следующему кодону мРНК, связывается с освободившимся А сайтом рибосомы, что ведёт к повторению описанных шагов, а образуемый полипептид удлинняется на один аминокислотный остаток с каждым циклом. Стоп кодоны сигнализируют об окончании трансляции. Процесс окончания трансляции и освобождения готового полипетида, рибосомы и мРНК называется терминацией. У прокариот он происходит при участии факторов терминации RF1, RF2, RF3 и RRF.История исследований рибосомы:Рибосомы впервые были описаны как уплотнённые частицы, или гранулы, американским клеточным биологом румынского происхождения Джорджем Паладе в середине 1950 х годов. В 1974 г. Джордж Паладе и Кристиан Де Дюв получили Нобелевскую премию по физиологии и медицине «за открытия, касающиеся структурной и функциональной организации клетки».Термин «рибосома» был предложен Ричардом Робертсом в 1958 вместо «рибонуклеопротеидная частица микросомальной фракции» на первом симпозиуме, посвящённом этим частицам и их роли в биосинтезе белка. Биохимические и мутационные исследования рибосомы начиная с 1960 х позволили описать многие функциональные и структурные особенности рибосомы.В начале 2000 х были построены модели с атомным разрешением структур отдельных субъединиц, а также полной прокариотической рибосомы, связанной с различными субстратами, которые позволили понять механизм декодинга и детали взаимодействий между рибосомой, тРНК, мРНК, факторами трансляции, а также различными антибиотиками. Это крупнейшее достижение в молекулярной биологии было отмечено Нобелевской премией по химии 2009 года. Награды были удостоены американец Томас Стейц, британец индийского происхождения Венкатраман Рамакришнан и израильтянка Ада Йонат. В 2010 году в лаборатории Марата Юсупова была определена трехмерная структура эукариотической рибосомы.В 2009 году канадские биохимики Константин Боков и Сергей Штейнберг из Монреальского университета, исследовав третичную структуру рибосомной РНК бактерии Escherichia coli, высказали обоснованное предположение, что рибосомы могли сформироваться в результате постепенной эволюции из очень простой маленькой молекулы РНК — «проторибосомы», способной катализировать реакцию соединения двух аминокислот. Все остальные структурные блоки рибосомы последовательно добавлялись к проторибосоме, не нарушая её структуру и постепенно повышая эффективность её работы.