– деструкции.

#### РАЗДЕЛ 3 Ферменты

- 3.1 Определение понятия

Ферменты - это биологические катализаторы белковой природы, которые значительно ускоряют биохимические реакции. В организме выявлено более 2000 ферментов. Ферменты ускоряют реакции в 100-1000 раз и, в отличие от катализаторов, при обычных условиях. В ферментативных реакциях не образуется побочных продуктов (выход конечного продукта - почти 100%). В процессе преобразований ферменты не разрушаются, поэтому небольшое их количество способно катализировать химические реакции большого количества веществ.

- 3.2 Строение и свойства ферментов

По химической природе ферменты разделяют: - однокомпонентные (простые) – состоят только из белков и осуществляют преимущественно реакции гидролиза (пепсин, трипсин, амилаза и т.п.); - двухкомпонентные (сложные) – состоят из 2 компонентов: небелковой части – кофермента, представленного активной или простетической группой (это могут быть органические вещества, например, производные витаминов, НАД, НАДФ, уридиновыми, цитидиловыми нуклеотидами, флавинами или неорганическими - атомами металлов - железа, магния, меди, цинка и т.п.) и белковой части – апофермента (носителя фермента). Не все необходимые коферменты могут синтезироваться организмами и поэтому должны поступать с пищей. Отсутствие витаминов в пище человека и животных служит причиной потери или снижения активности тех ферментов, в состав которых они входят. В отличие от белковой части органические и неорганические коферменты очень стойкие к неблагоприятным условиям и могут отделяться от апофермента.

#### 3.3 Активность ферментов

Характеризуются ферменты высокой специфичностью: могут превращать лишь соответствующие субстраты и катализировать лишь определенные реакции одного типа. Определяет её белковый компонент, но не вся его молекула, а лишь её небольшой участок – активный центр. Структура его отвечает химическому строению веществ, которые вступают в реакцию. Для ферментов характерно пространственное соответствие между субстратом и активным центром. Активный центр содержит 2 участка: 1) сорбционный для связывания субстрата реакции (субстрат конформационно подходит к ферменту как ключ к замку); 2) каталитический – содержит на дне щели заряженные радикалы аминокислот, непосредственно участвующие в катализе. Активных центров может быть несколько в одной молекуле фермента. Молекула фермента имеет и регуляторные (аллостерические) центры, куда могут присоединяться молекулы веществ, вызывая изменение пространственной структуры фермента, и тем самым регулируя активность ферментов. Активность сложных ферментов проявляется лишь тогда, когда белковая часть соединяется с небелковой. Их активность проявляется при определённых условиях: температуре, рН среды, давлении. Ферменты разных организмов наиболее активны при температуре, к которой приспособлены эти существа. Скорость ферментативной реакции зависит также от концентрации субстрата, продукта, активаторов и ингибиторов (вещества, проникающие в область активного центра и блокирующие каталитические группы ферментов). Активность ферментов снижают ионы тяжёлых металлов (свинец, ртуть и т.п.). Кинетика ферментативных реакций описывается законом Михаэлиса - Ментэн. Биосинтез ферментов организмы способны регулировать. Это позволяет поддерживать постоянный их состав при значительных изменениях окружающей среды и частично видоизменять ферменты в ответ на такие изменения. Действие разных биологически активных - гормонов, лекарств, фитогормонов, ядов – заключается в том, что они могут стимулировать или подавлять тот или иной ферментативный процесс. Некоторые ферменты принимают участие в активном транспорте веществ через мембраны.

8