составе белков, их называют основными. По строению сами белки бывают: - простые (протеины) – состоят только из аминокислот (альбумины, гистоны, глобулины, фибриноген, актин, миозин, пищеварительные ферменты); - сложные (протеиды) – содержат неаминокислотный компонент - простетическую группу различной химической природы, например, если ионы металлов – это металлопротеиды (ферритин, трансферин, церулоплазмин), фосфат - фосфопротеиды (казеин молока, овальбумин яйца, пепсин), гемм-гемопротеиды, хромопротеиды (гемоглобин, миоглобин, каталаза, цитохромы), моносахариды, полисахариды - гликопротеиды (гепарин, муцин слюны), липиды - липопротеиды (липопротеиды высокой плотности, липопротеиды низкой плотности, хиломикроны), нуклеиновые кислоты- нуклеопротеиды. По форме различают: - глобулярные – в форме шара или эллипса, они легко растворяются в воде или растворах солей (гормоны, транспортные белки, антитела, ферменты); - фибриллярные – имеют вытянутую нитевидную форму, образуя фибриллы ("альфа"- спирали свиваются вместе, словно волокна в кабеле), нерастворимы в воде (миозин, эластин, коллаген).

- 2.3 Структура белка

В строении белка выделяют 4 уровня организации белковой молекулы – равноценные пространственные структуры (конформации, конфигурации). 1. Первичная структура (линейная) – полипептидная цепь из аминокислот, связанных в определённой последовательности прочными ковалентными петидными связями ("кислая" группа одной аминокислоты соединяется с "основной" группой соседней аминокислоты: - NH - CO-). 2. Вторичная структура (спиральная) – полипептидная цепь, закрученная в спираль, где прочность конструкции поддерживается за счет образования слабых водородных связей между атомами водорода NH -группы одного завитка спирали и кислорода CO-группы другого и направлены вдоль спирали ("альфа"- спираль, как у белка каротина, входящего в состав рогов, копыт, волос, ногтей, перьев, когтей) или между параллельными складками молекулы белка ("бетта"- складчатая структура, которую имеют белки, входящие в состав шёлка). Функционирование в виде закрученной спирали характерно для некоторых фибриллярных белков - миозин, актин, коллаген, фибриноген и т.п. 3. Третичная структура (клубок) – пространственная конфигурация белка, поддерживающаяся за счёт образования слабых гидрофобных связей между неполярными радикалами аминокислот боковых цепей (возникают в результате взаимного отталкивания, при этом белок скручивается так, что гидрофобные боковые цепи погружены вглубь молекулы, а снаружи расположены гидрофильные), водородных связей, элетростатических связей (между полярными радикалами) и прочных ковалентных дисульфидных S-S-связей (например, между двумя серосодержащими молекулами аминокислоты цистеина), которые чаще всего называют дисульфидным "мостиками". Эта структура постоянна и своеобразна для каждого белка. Она определяется размером, полярностью R-групп, формой и последовательностью аминокислотных остатков. Полипептидная спираль закручивается и укладывается определённым образом - в виде глобулы. Такую структуру имеет большинство белков – глобулины, альбумины и т. п. 4. Четвертичная структура - соединение нескольких белковых макромолекул с третичной организацией (от 2 до 24) нековалентными связями в единые комплексы. В такую структуру могут входить молекулы белка, отличающиеся друг от друга, но чаще состав и структура компонентов, входящих в состав четвертичной структуры, одинаковы. Типы связей разные: гидрофобные, водородные, электростатические, ионные. Утрата белковой молекулой пространственной структурной организации, вызванная изменением температуры, обезвоживанием, облучением рентгеновскими лучами, резким изменением рН среды, действием химических веществ, называется денатурацией. Если изменение условий среды не приводит к разрушению первичной структуры молекулы, то при восстановлении нормальных условий среды полностью воссоздаётся и структура белка - ренатурация. При невозможности восстановления первичной структуры белка, говорят о полном разрушении белка

7