标题：胶原与胶原蛋白
胶原蛋白简介
胶原蛋白是什么胶原蛋白(collagen)是人体内含量最多的一种蛋白质，约占人体蛋白质总量的25%~33%，它遍及全身的各个组织器官，如：肌肤、骨骼、软骨、韧带、角膜、各种内膜、筋膜等，是维持肌肤与组织器官形态、结构的主要成分。因此，胶原蛋白对人体的健康和美丽扮演着举足轻重的角色，有紧肤平皱、保湿滋润、恢复弹性、乳房挺拔、关节灵活、防止妊娠纹等作用。
女性在20岁时胶原蛋白已经开始流失，含量逐年下降，25岁后进入流失的高峰期，40岁时含量不到18岁时的一半。在肌肤当中，胶原蛋白负责为肌肤提供弹性和紧致度，并扮演着“深层水库”的角色为表皮提供水分。胶原蛋白的流失，导致肌肤出现干燥、粗糙、松弛、皱纹、毛孔粗大、暗淡、色斑等衰老现象。可以说肌肤衰老的过程，就是胶原蛋白流失的过程。因此，女性20岁以后就要注意胶原蛋白的补充了。
胶原蛋白分类1、根据氨基酸多少分类（平均分子量） 
一个氨基酸的平均分子量约为128道尔顿【简称D】。两个氨基酸约250D即为二肽。
肽：是分子结构介于氨基酸和蛋白质之间的一类物质。两个氨基酸首尾相连就称为肽，以肽键连接的链称为肽链，根据构成肽链的氨基酸个数成为“几”肽，如两个氨基酸构成的肽叫“二肽”（如肌肽），三个氨基酸构成的肽叫“三肽”（如谷胱甘肽），四个氨基酸构成的肽叫“四肽”，以此类推，五肽、六肽、七肽……十肽……十五肽……等。 
小肽：Nano Oligopeptide Collagen，是指超低分子量寡肽，仅由2～4个氨基酸构成的高活性肽（二肽、三肽、四肽），分子量一般在180～480D，简称纳米胶原OCO。 
寡肽：Oligopeptide，是指氨基酸构成个数小于10个肽（二肽、三肽、四肽、五肽、六肽、七肽、八肽、九肽、十肽），分子量一般在1000D以下。小肽是寡肽中的超低分子量肽。 
多肽：分子量大于1000D，小于10000D的肽。 
蛋白质：分子量大于10000D的肽。如大豆蛋白，分子量几万，胶原蛋白，分子量十几万到三十万等等。 2、根据结构分类 
胶原蛋白是一类蛋白质家族。现已至少发现了30余种胶原蛋白链的编码基因。可以形成16种以上的胶原蛋白分子。根据它们在体内的分布和功能特点。目前将胶原分成间质胶原、基底膜胶原和细胞外周胶原，间质型胶原蛋白分子占整个机体胶原的绝大部分。包括I、Ⅱ 、Ⅲ型胶原蛋白分子，其主要分布于皮肤、肌腱，等组织，其中胶原蛋白Ⅱ型由软骨细胞产生；基底膜胶原蛋白通常是指Ⅳ 型胶原蛋白．其主要分布于基底膜；细胞周胶原蛋白通常中指V 型胶原蛋白。在结缔组织中大量存在。
书名:胶原与胶原蛋白
ISBN:750258196 
作者:蒋挺大 
出版社:化学工业出版社  《胶原与胶原蛋白》定价:48 
页数:352 
出版日期:2006-3-1 
版次: 
开本:16开 
包装:平装 
简介:这是第一本由中国人撰写的关于胶原蛋白的著作。深入阐述了胶原的存在、结构、生物合成以及胶原的物理性质、化学性质和生物化学性质，并对其制备方法及生产技术和分析、检测作了全面的叙述。重点介绍了胶原及胶原蛋白的应用，可供相关专业的大专院校师生、科研单位、工矿企业的科技工作者及医药界的医务工作者阅读。
本书从理论上深入阐述了胶原的存在、结构、生物合成以及胶原的物理性质、化学性质和生物化学性质，并对其制备方法及生产技术和分析、检测作了全面的叙述。用较大的篇幅介绍了胶原及胶原蛋白在组织工程材料和临床应用，在美容和化妆品、食品和保健品、饲料、造纸、制革及生物制药等方面的应用。
本书对国内外胶原及胶原蛋白的研究和应用作了比较全面的介绍，涉及到许多工业应用技术和医学临床应用，既有一定的理论深度和广度，又有可操作性的技术介绍。
本书可供相关专业的大专院校师生、科研单位、工矿企业的科技工作者及医药界的医务工作者阅读。
目录: 
目录 
1胶原、明胶和胶原蛋白1 
1.1概述1 
1.1.1存在2 
1.1.2氨基酸组成4 
1.1.3结构功能7 
1.2胶原的结构9 
1.2.1一级结构9 
1.2.2空间结构11 
1.2.3结构类型14 
1.2.4温度对胶原蛋白结构的影响18 
1.3胶原的生物合成21 
1.3.1前胶原α肽链的合成21 
1.3.2前胶原α肽链的羟基化修饰21 
1.3.3前胶原α肽链的糖基化修饰22 
1.3.4前胶原α肽链的连接与前胶原的分泌23 
1.3.5前胶原转变为原胶原24 
1.3.6原胶原聚合24 
1.3.7原胶原的共价交联　24 
1.3.8胶原的分解代谢27 
1.4胶原、明胶和胶原蛋白的异同28 
参考文献30 
2物理性质32 
2.1两性电解质性质和等电点32 
2.2相对分子质量及其分布33 
2.3水溶液聚集状态37 
2.4玻璃化转变温度37 
2.5变性39 
2.6红外光谱和紫外光谱40 
2.6.1不同温度下胶原蛋白的红外光谱41 
2.6.2不同湿度下胶原蛋白的红外光谱42 
2.6.3紫外光谱44 
2.7功能性质45 
2.7.1水合性质45 
2.7.2溶解性46 
2.7.3吸油性48 
2.7.4乳化性和乳化稳定性48 
2.7.5起泡性和泡沫稳定性51 
2.7.6黏度51 
2.7.7凝胶性53 
参考考献54 
3化学性质56 
3.1酸碱性质56 
3.1.1两性电解质56 
3.1.2酸碱介质中的膨胀57 
3.1.3盐的作用58 
3.2氨基的反应59 
3.2.1脱氨基反应59 
3.2.2与甲醛的反应60 
3.2.3酰基化反应60 
3.2.4胍基化反应62 
3.2.5甲基化反应62 
3.2.6与氮丙啶的反应62 
3.2.7巯基化反应62 
3.2.8与环氧化合物的反应63 
3.2.9与乙烯砜的反应63 
3.3羧基的反应63 
3.3?1酯化反应63 
3.3?2酰胺化反应63 
3.3?3与环氧化合物的反应64 
3.3?4与氮丙啶的反应64 
3.4甲硫基的反应64 
3.5胍基的反应64 
3.6羟基的反应65 
3.7非酶磷酸化65 
3.8与金属离子的作用65 
3.8.1银离子与明胶的螯合65 
3.8.2铜离子与明胶的螯合66 
3.8.3铁离子与明胶的相互作用66 
3.8.4过渡金属离子与明胶的相互作用67 
3.8.5铽（Ⅲ）与Ⅱ型胶原的相互作用67 
3.9显色反应68 
3.9.1茚三酮的显色反应68 
3.9.2双缩脲反应69 
3.9.3酚试剂反应69 
3.10与表面活性剂的作用70 
3.11氧化70 
3.12还原性71 
3.13交联72 
3.13.1物理交联方法73 
3.13.2醛类交联剂73 
3.13.3亚胺类交联剂74 
3.13.4二异氰酸酯类交联剂74 
3.13.5京尼平75 
3.13.6叠氮二苯基磷76 
3.13.7无机交联剂（鞣革剂）77 
3.14降解79 
3.14.1水解79 
3.14.2酶解79 
3.14.3热解81 
3.15枝共聚81 
3.16复凝聚83 
3.16.1明胶?壳聚糖84 
3.16.2明胶?卡拉胶85 
3.16.3明胶?海藻胶87 
3.16.4明胶?丙烯酸类聚合物87 
参考文献88 
4制备和生产技术90 
4.1一般方法90 
4.1.1组织材料的选择和前处理91 
4.1.2胶原的提取91 
4.1.3盐析92 
4.2胶原的分离纯化94 
4.2.1离子交换色谱94 
4.2.2凝胶过滤色谱96 
4.2.3亲和色谱97 
4.2.4高效液相色谱97 
4.3明胶的精制纯化97 
4.3.1硅藻土过滤脱色97 
4.3.2聚丙烯酰胺絮凝98 
4.3.3离子交换树脂处理98 
4.4从牛腱及牛皮中提取胶原98 
4.4.1牛腱的酶法提取98 
4.4.2牛腱的酸性提取99 
4.4.3牛皮的中性提取100 
4.4.4牛皮的酶法提取102 
4.5从猪皮中提取胶原102 
4.5.1中性萃取法103 
4.5.2酸性萃取法104 
4.5.3酶法提取104 
4.6骨胶原的制备106 
4.7从鱼皮和其他水产品中提取胶原109 
4.7.1鱿鱼皮110 
4.7.2大马哈鱼皮110 
4.7.3鱼鳞110 
4.7?4海星体壁111 
4.8鼠尾肌腱胶原的提取113 
4.9从其他皮中提取胶原113 
4.9.1山羊胎皮113 
4.9.2家兔皮114 
4.10人胶原的制备115 
4.10.1从人胎盘中提取Ⅰ型、Ⅲ型、Ⅳ型和Ⅵ型胶原115 
4.10.2从肺小叶中提取Ⅳ型和Ⅴ型胶原117 
4.10.3从人胎骨中提取Ⅰ型和Ⅱ型胶原117 
4.10.4重组类人胶原118 
4.11从组织细胞培养液中提取胶原119 
4.12酶法制备明胶和胶原蛋白120 
4.12.1胃蛋白酶法121 
4.12.2中性蛋白酶法122 
4.13从制革废渣中提取胶原蛋白124 
４.13.1脱鞣125 
4.13.2反应条件127 
4.3.3酶法130 
4.3.4胶原蛋白寡肽的制备132 
4.4.5胶原酶的提取133 
4.4.5.1溶组织梭状芽孢杆菌制备胶原酶133 
4.5.2从双胸蚓中提取胶原酶134 
4.5.3聚乙二醇修饰胶原酶135 
参文献135 
5检测方法138 
5.1胶原及其类型的鉴定138 
5.1.1Van Gieson染色法138 
5.1.2苦味酸?天狼猩红染色?偏振光法139 
5.1.3复合染色法140 
5.2定量分析140 
5.2.1凯氏定氮法141 
5.2.2双缩脲法142 
5.2.3紫外吸收法143 
5.2.4考马斯亮蓝G?250染色法143 
5.2.5天狼猩红法144 
5.3免疫学检测法145 
5.3.1酶联免疫检测法145 
5.3.2免疫印迹法149 
5.3.3放射免疫法151 
5.3.4免疫荧光法153 
5.3.5免疫电镜法155 
5.4特异性氨基酸的测定157 
5.4.1Woessner比色法157 
5.4.2Kivirikko比色法158 
5.4.3组织中羟脯氨酸的比色测定（ISO法）159 
5.5氨基酸的分析160 
5.6分子量的测定164 
5.6.1凝胶色谱法164 
5.6.2高效液相色谱法168 
5.6.3质谱法169 
5.7聚丙烯酰胺凝胶电泳169 
5.81H.ＮＭＲ和13C?NMR谱171 
5.9技术指标174 
5.9.1水分174 
5.9.2水不溶物175 
5.9.3灰分175 
5.9.4pH值175 
5.9.5氮含量175 
5.9.6黏度175 
5.9.7重金属176 
5.9.8砷177 
5.9.9铬179 
5.9.10微生物183 
参考文献184 
6生物医学材料与临床应用186 
6.1手术缝合线187 
6.1.1胶原可吸收缝合线188 
6.1.2胶原?聚乙烯醇可吸收缝合线188 
6.1.3胶原?壳聚糖可吸收缝合线189 
6.1.4胶原?壳聚糖?聚丙烯酰胺可吸收缝合线189 
6.2止血纤维191 
6.3止血海绵194 
6.4代血浆196 
6.4.1氧化聚明胶代血浆197 
6.4.2血安定198 
6.4.3血代198 
6.4.4海星明胶代血浆199 
6.5水凝胶199 
6.5.1胶原?聚甲基丙烯酸羟乙酯水凝胶200 
6.5.2胶原?聚乙烯醇水凝胶201 
6.5.3胶原?聚异丙基丙烯酰胺水凝胶202 
6.5.4明胶?壳聚糖水凝胶203 
6.6敷料204 
6.6.1海绵型敷料205 
6.6?2胶原膜敷料206 
6.6?3凝胶敷料207 
6.7人工皮肤208 
6.7.1第一代人工皮肤208 
6.7.2组织工程210 
6.7.3第二代人工皮肤——组织工程化皮肤210 
6.8人工血管219 
6.9人工食管223 
6.9.1人工材料制作的人工食管223 
6.9.2可降解材料制作的无细胞支架人工食管224 
6.9.3组织工程化食管224 
6.10心脏瓣膜225 
6.10.1支架材料的选择226 
6.10.2细胞的种植和培养228 
6.11骨的修复和人工骨229 
6.11.1组织引导再生术230 
6?11?2组织工程化骨组织的构建233 
6?12角膜239 
6?12?1角膜胶原膜239 
6?12?2组织工程化角膜240 
6?13神经修复242 
6?14药物载体245 
6?14?1胶原膜245 
6?14?2胶原海绵247 
6?14?3药用胶囊和微胶囊247 
6?14?4丸剂或片剂250 
6?15固定化酶的载体250 
参考文献251 
7美容和保健256 
7?1胶原与衰老256 
7?2胶原蛋白的美容功能256 
7?3化妆品258 
7?4面膜261 
7?5胶原注射262 
7?6丰胸263 
7?7减肥、降压和降血脂264 
7?8补钙理论265 
7?9排除体内的铝269 
7?10促进指甲和头发生长270 
7?11阿胶270 
参考文献272 
8在食品中的应用273 
8?1硬蛋白的转化及营养学意义273 
8?1?1胶原的代谢274 
8?1?2从硬蛋白到胶原蛋白的转化274 
8?1?3营养学研究276 
8?2功能作用277 
8?2?1乳化剂277 
8?2?2稳定剂277 
8?2?3发泡剂278 
8?2?4胶冻剂278 
8?2?5澄清剂278 
8?3改良作用281 
8?3?1肉和肉制品281 
8?3?2乳制品282 
8?3?3饮料284 
8?4模拟食品285 
8?4?1仿生海参285 
8?4?2人造鱼翅287 
8?4?3胶原蛋白丝288 
8?4?4人工发菜288 
8?5可食包装膜288 
8?6胶原肠衣293 
参考文献295 
9在其他工业中的应用297 
9?1造纸297 
9?1?1胶原蛋白的作用机理298 
9?1?2增强作用299 
9?1?3表面涂饰304 
9?1?4胶原纤维的复合抄纸306 
9?2制革309 
9?2?1蛋白鞣剂309 
9?2?2复鞣填充剂311 
9?2?3皮革涂饰剂314 
9?3表面活性剂316 
9?3?1氨基酸系表面活性剂316 
9?3?2水解蛋白系表面活性剂318 
9?4分离膜和液体地膜322 
9?4?1分离膜322 
9?4?2液体地膜324 
9?5胶原蛋白纤维325 
9?6微生物发酵培养基327 
参考文献328 
10在饲料中的应用330 
10?1营养学研究330 
10?1?1材料和方法331 
10?1?2结果与讨论333 
10?2毒理学研究336 
10?2?1六价铬336 
10?2?2氨基酸337 
10?2?3霉菌毒素337 
10?2?4其他原因造成的毒性338 
10?2?5饲料胶原蛋白粉没有毒性的证明338 
10?3动物喂养试验341 
10?3?1主要试材341 
10?３?2试验方法341 
10?３?3结果与讨论342 
10?４胶原蛋白?铬（Ⅲ）的保健作用345 
10?４?1胶原蛋白的保健作用345 
10?4?2铬的生物学功能346 
10?４?3饲料胶原蛋白粉的促进生长和保健作用347 
10?５鱼虾饵料的添加剂350 
10?５?1饲料胶原蛋白粉的氨基酸组成适合于鱼虾350 
10?5?2蛋白型黏合剂350 
10?6毛皮动物和宠物饲料351 
参考文献351
娇媛佰分佰胶原蛋白粉，采用德国原装进口HCP小分子胶原蛋白为原料，分子量范围为3000D，能被身体直接吸收，再输送到皮肤，迅速为皮肤补充大量胶原蛋白。而其它大分子胶原蛋白（分子量大于5000D）进入人体后，必须经过消化道酶分解成多肽与单个氨基酸，才能被肠壁吸收。
胶原蛋白是皮肤的主要成分，占皮肤干重的70—80%。胶原蛋白在皮肤中的作用，相当于一张细密的弹力网，牢牢的锁住水分，支撑着皮肤，胶原蛋白的流失会导致弹力网断裂，皮肤组织萎缩，从而出现肌肤干燥、皱纹、色 斑、毛孔粗大等一系列问题。
女性在20岁时胶原蛋白已经开始老化、流失，含量逐年下降；25岁则进入流失的高峰期；40岁时，含量不到18岁时的一半。人体从18岁开始合成胶[1]原蛋白量就持续下降，直接食用胶原蛋白，能有效缓解皮肤老化现象。
胶原蛋白选择标准
标准一 胶原蛋白的分子量
1500-3000分子量范围的胶原蛋白活性最适合皮肤吸收，适用于皮肤吸收，效果也是最好的，最适合肠道吸收，适用于口服。
标准二 尽量选择食品级胶原蛋白 
胶原蛋白有化妆品级（主要用于保湿）和食品级两种，他们的区别在于主要成分是胶原蛋白还是胶原多肽。许多销售商在销售时也不是特别清楚，所以在购买前一定要问清楚，或者购买有食证字的食品级胶原蛋白，既可内服又可外用，一举两得。
标准三 尽量选用没有添加的纯胶原蛋白产品
口服类胶原蛋白产品，有些厂家为了增加口感，会添加一些不同的添加剂，如各种不同口味的香精，并做成不同口味的胶原蛋白来吸引消费者，其实，这是一种消费的误区，添加剂已经被国家严格限制使用，这充分说明它对人体的潜在危害。 
标准四 胶原蛋白片与胶囊的选择
胶原蛋白富含除色氨酸和半胱氨酸外的18种氨基酸，其中维持人体生长所必需的氨基酸有7种。胶原蛋白中的甘氨酸占30％ ． 脯氨酸和羟脯氨酸共占约25％ ，是各种蛋白质中含量最高的，丙氨酸、谷氨酸的含量也比较高．同时还含有在一般蛋白中少见的羟脯氨酸和焦谷氨酸和在其他蛋白质几乎不存在的羟基赖氨酸。所以胶原蛋白的营养十分丰富。