Vol. 4, No. 1, Mei 2013 Hal:  75-83

## PEMANFAATAN HASIL TANGKAPAN SAMPINGAN IKAN CUCUT DAN IKAN PARI DALAM PEMBUATAN GELATIN
( By-Catch Utilization of Shark and Stingray Fish on Producing of Gelatin)
Oleh:
Joko Santoso 1 *, Shynie 2 , Sarmauli I. Manurung 2
1 Departemen Teknologi Hasil Perairan, Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan,IPB
2 Jurusan Teknologi Pangan, Fakultas Teknologi Industri,Universitas Pelita Harapan
* Korespondensi: jsantoso@ipb.ac.id
Diterima: 1 November 2012;  Disetujui: 30 Januari 2013

## ABSTRACT
In relation to the problem of how to utilize the by-catch of capture fisheries activities and dealing to meet the Code of Conduct for Responsible Fisheries, we processed the by-catch into added-value product.    In  this  experiment,  the  skins  of  shark  and  stingray  were  used  to  produce  gelatin.    Five different  of  shark  and  stingray  skins  in  the  ratio  composition  of  100:0,  75:25,  50:50,  25:75,  and 0:100  were  performed  on  the  producing  of  gelatin.  The  physical  and  chemical  characteristics  of gelatins in each treatment as well as commercial bovine gelatin were evaluated.  Ratio composition of 50:50  between  the  skins  of shark  and  stingray  produced  the  best  gelatin  on  the  parameters  of viscosity, gel strength, and melting point of 11,77 cP, 230,33 Bloom, and 31,9 o C, respectively. This gelatin  contained  of  moisture,  ash,  fat  and  protein  of  6,89,  0,59,  0,71  and  82,94  g/100  g, respectively.  Glycine, proline and glutamic acid were the three highest amino acids found in all the gelatins obtained.
Keywords : by-catch, compositioning, gelatin, shark, skin fish, stingray

## ABSTRAK
Dalam  hubungannya  dengan  masalah  bagaimana  memanfaatkan  hasil  tangkapan  sampi- ngan (HTS) dari aktivitas penangkapan ikan dan untuk mematuhi Code of Conduct for Responsible Fisheries ,  kami  mengolah  HTS  menjadi  produk  bernilai  tambah.  Dalam  penelitian  ini,  kulit  ikan cucut  dan  ikan  pari  digunakan  untuk  pembuatan  gelatin.  Lima  rasio  pengkomposisian  berbeda antara  kulit  ikan  cucut  dan  ikan  pari  100:0,  75:25,  50:50,  25:75,  dan  0:100  digunakan  dalam produksi  gelatin.  Karakteristik  fisik  dan  kimia  gelatin  dari  masing-masing  perlakuan  termasuk gelatin  sapi  komersial  dievaluasi.  Rasio  pengkomposisian  kulit  ikan  cucut  dan  ikan  pari  50:50 menghasilkan  gelatin  terbaik  pada  parameter  viskositas,  kekuatan  gel  dan  titik  leleh  dengan  nilai berturut-turut 11,77 cP;  230,33  Bloom dan  31,9 o C.  Gelatin tersebut mengandung air, abu,  lemak dan  protein  berturut-turut  sebesar  6,89;  0,59;  0,71  dan  82,94  g/100  g.  Glisin,  prolin  dan  asam glutamat merupakan tiga asam amino terbesar yang dijumpai pada seluruh gelatin yang dihasilkan.
Kata kunci: hasil tangkapan sampingan, pengkomposisian, gelatin, ikan hiu, kulit ikan, ikan pari

## PENDAHULUAN
Ikan  hasil  tangkap  sampingan  (HTS) adalah  ikan  yang  ikut  tertangkap  dalam  suatu operasi  penangkapan  ikan  tertentu  (biasanya udang)  yang  sebenarnya  tidak  ditujukan  untuk menangkap  ikan  tersebut.  Jenis  ikan  HTS umumnya kurang memiliki nilai ekonomis dan
seringkali  tidak  dibawa  ke  daratan.    Mengingat ikan  HTS  bukan  merupakan  target  utama tangkapan,  maka  penanganannya  di  kapal kurang  diperhatikan,  sehingga  jika  didaratkan kondisinya  sudah  tidak  segar  dan  hanya diambil bagian tertentu saja, misalnya sirip. Hal ini  tidak  sejalan  dengan  program Code  of Conduct  for  Responsible  Fisheries (CCRF)
yang menegaskan untuk memanfaatkan seluruh bagian tubuh ikan yang tertangkap.
Produksi  tangkapan  ikan  cucut  dan  ikan pari  di  Indonesia,  berdasarkan  data  statistik perikanan  tangkap  tahun  2011  berturut-turut sebesar  49.582  ton  dan  52.946  ton  (Kemen- terian  Kelautan  dan  Perikanan  2012).  Ikan cucut  dan  ikan  pari  sebagai  ikan  HTS,  kulitnya bisa  dimanfaatkan  dalam  pembuatan  gelatin. Bila  diasumsikan  persentase  kulit  kedua  jenis ikan  tersebut  sebesar  25%,  maka  kulit  yang dihasilkan dari ikan cucut dan ikan pari masing- masing  sebesar  12.396  ton  dan  12.237  ton, sehingga  bahan  baku  gelatin  tersedia  dalam jumlah  besar.  Gelatin  adalah  polipeptida  yang diperoleh  melalui  hidrolisis  termal  dari  kolagen dengan  perlakuan  asam  atau  alkali  (Cho et  al . 2004;  Wang et  al .  2008).  Lebih  dari  60%  total produksi  gelatin  dipergunakan  dalam  industri pangan  yang  berfungsi  sebagai  pembentuk  gel ( gel  forming) ,  pembentuk  busa  ( whipping agent ), pengikat ( binding agent ), penstabil ( sta- bilizer ),  peningkat  viskositas  ( thickener  agent ), pengemulsi  ( emulsifier ),  serta clarifying  agent (Gelatin  Manufactures  Institute  of  America 2007). Oleh karena itu, seiring dengan perkem- bangan industri pangan, maka kebutuhan gela- tin semakin meningkat pula.
Gelatin yang dipergunakan dalam indus- tri  pangan  pada  umumnya  bersumber  dari  kulit dan  tulang  babi  atau  sapi.  Di  negara  yang mayoritas  penduduknya  beragama  Islam,  ter- masuk  Indonesia,  penggunaan  gelatin  yang berasal dari babi menghadapai hambatan  yang berkaitan  dengan  kehalalan.  Oleh  karena  itu, penggunaan  gelatin  di  Indonesia  pada  umum- nya  berasal  dari  sapi.  Namun,  dewasa  ini penggunaan gelatin yang berasal dari sapi juga mengalami  masalah  dalam  hal  keamanan pangan,  karena  adanya  penyakit Bovine  Spo- nge  Encelophaty (BSE)  atau  lebih  dikenal dengan mad  cow  disease atau  penyakit  sapi gila.   Adanya  kedua  masalah  ini  menyebabkan pemanfaatan  gelatin  dari  kedua  sumber  terse- but  mengalami  hambatan.  Oleh  karena  itu pengembangan  produksi  gelatin  dengan  bahan baku  ikan  tidak  hanya  mampu  mengatasi masalah  yang  berkaitan  dengan  agama,  tetapi juga  dapat  diproduksi  menggunakan  bahan yang  cukup  murah,  membuka  lapangan  kerja baru,  serta  sekaligus  membantu  mengatasi masalah lingkungan.
Beberapa  penelitian  yang  telah  dilaku- kan  dalam  rangka  pemanfaatan  limbah  hasil perikanan untuk pembuatan gelatin seperti sisik ikan air tawar (Zhang et al . 2011), kulit ikan air tawar hasil budidaya (Jamilah et al . 2011), kulit ikan mas (Kasankala et al . 2007), kulit ikan tuna (Cho et al . 2005), tulang rawan ikan hiu (Cho et
al . 2004), kulit dan tulang ikan catfish (Liu et al . 2008; Liu et al . 2009), kulit dan tulang ikan nila (Muyonga et al . 2004). Karakteristik fisiko-kimia masing-masing gelatin berbeda, tergantung dari sumber  gelatin  tersebut  berasal  dan  juga  pro- ses ekstraksinya (Yoshimura et al , 2000; Zhang et al . 2011).
Sikorski  dan  Borderias  (1994)  menyata- kan  bahwa  bahwa  gelatin  ikan  memiliki  titik leleh  yang  lebih  rendah  daripada  gelatin mamalia.  Yoshimura et  al .  (2000)  menambah- kan  bahwa  kandungan  asam  amino  hidroksi- prolin  dan  prolin  pada  gelatin  ikan  bertulang rawan  ( elasmobranchii )  lebih  sedikit  dibanding- kan pada mamalia.
Bertitik tolak dari kelemahan gelatin kulit ikan  bertulang  rawan  tersebut  maka  dilakukan pengkomposisian  antara  kulit  ikan  pari  dan cucut  untuk  memperbaiki  kualitas  gelatin  yang dihasilkan.  Adanya  interaksi  dari  jenis  protein yang  berbeda  dalam  suatu  larutan,  serta adanya berbagai jenis faktor lingkungan seperti suhu, pH, pelarut, dan tekanan dapat memung- kinkan  terjadinya  denaturasi  dan  agregasi protein  yang  dapat  menyebabkan  perubahan struktur  alami  protein.  Fitzsimons et  al. (2007) menyatakan  bahwa  agregasi  protein  dapat terjadi  melalui  proses  pemanasan,  diawali dengan  terjadinya  denaturasi  yaitu  terbukanya struktur  protein  dari  struktur  alaminya  dan  ke- mudian memungkinan terjadinya agregasi antar molekul.
Pada  penelitian  ini  akan  dipelajari pengaruh  pengkomposisian  kulit  ikan  pari  dan ikan  cucut  dalam  memberikan  efek  sinergis terhadap  karakteristik  fisiko  kimia  gelatin  yang dihasilkan,  sehingga  dapat  memberikan  variasi karakteristik  fisiko  kimia  gelatin  yang  berbeda untuk  memperluas  aplikasinya  dalam  industri pangan.

## METODE
Bahan  baku  yang  digunakan  untuk pembuatan  gelatin  adalah  kulit  ikan  cucut macan  ( Squalus  cuvier )  dan  kulit  ikan  pari macan  ( Trygon  dasyatis ),  diperoleh  dari Tempat Pelelangan Ikan Muara Angke Jakarta.  Bahan  baku  yang  diperoleh  segera dimasukkan  dalam  kantong  plastik,  pada wadah cool  box yang  diberi  es  untuk  mence- gah  terjadinya  kemunduran  mutu  dan  selan- jutnya dibawa ke laboratorium. Segera setelah sampai  di  laboratorium,  bahan  baku  dicuci dengan  air  bersih  (PDAM)  untuk  menghilang- kan  darah  dan  partikel-partikel  lain  yang  tidak diinginkan.  Bahan  baku  yang  sudah  bersih,
selanjutnya  siap  untuk  diproses  lebih  lanjut menjadi gelatin.

## Bahan kimia
Bahan-bahan  kimia  yang  digunakan dalam  pembuatan  gelatin  adalah  asam  asetat 1%  dan  etanol  95%.  Bahan-bahan  kimia  yang digunakan  dalam  analisis  karak-teristik  gelatin antara  lain  asam  sulfat,  asam  klorida,  sodium hidroksida,  natrium  asetat,  asam  borat,  petro- leum  benzena,  metanol,  pikotiosianat,  trieti- lamin, asetonitril, dan buffer natrium asetat.

## Pembuatan gelatin
Pembuatan  gelatin  mengacu  pada  me- tode  Mulyani  (2001)  yang  dimodifikasi.  Kulit ikan    ikan  cucut  dan  pari,  direndam  air  panas selama  5-7  menit,  dilanjutkan  dengan  pencu- cian  menggunakan  air  mengalir  dan  dipotong- potong  dengan  ukuran  3×4  cm 2 .  Kulit  ikan dengan  komposisi  ikan  cucut  dan  pari  (0:100, 25:75,  50:50,  75:25,  dan  100:0)  dilakukan  pe- rendaman dalam larutan asam asetat konsen- trasi 1% selama 12 jam pada suhu kamar. Ke- mudian kulit dicuci dengan air mengalir sampai pH  5-6  dan  diekstrak  gelatinnya  dengan  air panas suhu 90°C selama 1 jam. Ekstrak  yang diperoleh  disaring  dua  kali  untuk  menghilang- kan  kotoran,  ditambah  dengan  etanol  95% disertai pengadukan.
Hasil  akhir  dikeringkan  dengan cabinet dryer dan  penepungan  hingga  diperoleh  te- pung  gelatin.  Terhadap  tepung  gelatin  yang dihasilkan  dilakukan  analisis  fisik  yaitu: viskositas, kekuatan gel, titik leleh,  derajat pu- tih dan kimia yaitu: komposisi proksimat (kadar air,  abu,  protein,  lemak)  dan  komposisi  asam amino).  Analisis  yang  sama  juga  dilakukan terhadap  gelatin  sapi  komersial  sebagai pembanding.

## Pengukuran viskositas (Marine Colloids 1984)
Pengukuran  viskositas  gelatin  dilakukan dengan    membuat   larutan  gelatin  konsentrasi 1,5%  (b/b)  dipanaskan  dengan  pengadukan kontinyu  hingga  suhu  mencapai  80°C  kemu- dian  didinginkan  sampai  76-77 o C.  Contoh ditempatkan  wadah  silinder  pengukuran  pada Viscometer  Brookfield,  menggunakan  spindel No.  1  pada  kecepatan  100 rpm .  Skala  pada alat  dibaca  setelah  beberapa  kali  putaran  dan angka yang ditunjukkan pada alat sudah stabil.

## Pengukuran kekuatan gel (Manual of Farrnel’s LFRA Texture Analyzer)
Kekuatan  gel  gelatin  diukur  dengan membuat  larutan  gelatin  dengan  konsentrasi 6,67%.  Sebanyak  15  mL  larutan  tersebut
selanjutnya dikondisikan pada suhu 10°C sela- ma  16  jam,  sehingga  terbentuk  gel.  Gel  yang dihasilkan  selanjutnya  dianalisa  kekuatan  gel- nya  dengan Farrnel’s  LFRA  Texture  Analyzer dengan  menggunakan  probe  silinder  TA  10. Kecepatan  probe  diatur  0,5  mm/s  dan  jarak  4 mm.  Kekuatan  gel  merupakan  berat  beban yang  tercatat  pada  saat  gel  patah  hingga kedalaman  4  mm,  yang  dinyatakan  dalam satuan Bloom.

## Penentuan titik leleh (Marine Colloids 1984)
Titik leleh gelatin diukur dengan membu- at  larutan  gelatin  dengan  konsentrasi  6,67% (b/b).  Sebanyak  15  mL  larutan  tersebut  dipa- naskan  dalam  tabung  percobaan,  kemudian didinginkan sehingga terbentuk gel gelatin. Gel yang terbentuk dikondisikan pada suhu kamar selama  1  jam.  Pengukuran  titik  leleh  gel  dila- kukan  dengan  cara  memanaskan  gel  gelatin dalam water  bath dengan  kecepatan  pema- nasan 1 o C/menit.  Di atas gel diletakkan gotri dan  suhu  saat  gotri  gelatin  jatuh  ke  dasar  gel dicatat sebagai titik leleh.

## Pengukuran  derajat  putih  (Balmaceda  et  al. 1984)
Sampel  disiapkan  dan  diletakkan  pada cawan  petri  secara  merata.  Masing-masing sampel tersebut diukur derajat putihnya meng- gunakan  alat Minolta  Chromameter ,  dengan membandingkan  pada  warna  standar  yaitu derajat  putih.  Hasil  yang  diperoleh  dari  alat Minolta Chroma Meter adalah dalam nilai L, a, b.  Hasil  nilai  L,  a,  dan  b  tersebut  selanjutnya dikonversikan  menjadi  nilai  derajat  putih  de- ngan rumus:

## Analisis komposisi proksimat (AOAC 1999)
Kadar  air  dianalisis  dengan  mengguna- kan  oven  pada  suhu  105°C  sampai  diperoleh berat  konstan,  sedangkan  kadar  abu  ditentu- kan  dengan  metode  pangabuan  kering  meng- gunakan  tanur.  Kadar  protein  kasar  dianalisis dengan  metode  Kjeldahl  dengan  tahapan destruksi,  destilasi  dan  titrasi.  Penetapan  ka- dar  lemak  dilakukan  dengan  metode  soxhlet, menggunakan pelarut petroleum benzena.

## Analisis komposisi asam amino (AOAC 1995)
Analisis  komposisi  asam  amino  dilaku- kan dengan tahapan sebagai berikut.  Sampel sebanyak 0,5 g sampel dimasukkan dalam ta- bung 25 mL, dihidrolisis dengan menggunakan HCl  6  N  sebanyak  10  m,  dipanaskan  selama 24 jam pada suhu 100°C, lalu disaring.  Filtrat sebanyak  30  µL  ditambahkan  larutan  penge-
ring  berupa  metanol,  pikotioasianat,  dan  trie- tilamin.  Contoh  selanjutnya  dikeringkan  atau divakumkan  kemudian  ditambahkan  30  µL larutan  derivatisasi  (metanol,  natrium  asetat, dan  trimetilamin).  Selanjutnya  sampel  didiam- kan selama 20 menit dan ditambahkan 200 mL natrium  asetat  1  M.  Sebanyak  20µl  sampel diinjeksikan  ke  dalam  alat  HPLC  dengan  kon- disi  operasional  sebagai  berikut:  temperatur suhu  ruang;  kolom pico  tag  3,9×150  nm; k ecepatan  alir  1,5  mL/menit;  batas  tekanan 3000  psi;  program  gradien;  fase  gerak asetonitril  60%  buffer  natrium  asetat  1  M; detektor UV; dan panjang gelombang 254 nm.
Kadar  asam  amino  dihitung  dengan menggunakan rumus:
Data  dianalisis  dengan  analisis  ragam, menggunakan  model  rancangan  percobaan acak lengkap satu faktor, yaitu pengaruh rasio perbandingan  komposisi  kulit  ikan  cucut  dan ikan  pari  terhadap  gelatin  yang  dihasilkan  de- ngan 6 taraf serta tiga kali pengulangan, serta menggunakan  uji  lanjut  Tukey  (Steel  dan Torrie 1980).

## HASIL DAN PEMBAHASAN

## Karakteristik Fisik Gelatin
Rendemen  gelatin  hasil  penelitian  lebih rendah  dibandingkan  dengan  penelitian  yang dilakukan  oleh  Jamilah et  al .  (2011)  pada  tiga jenis  ikan  air  tawar  yaitu  nila,  lele  dan  patin. Rendemen  gelatin  yang  dihasilkan  berturut- turut  sebesar  39,97;  32,26  dan  26,23%.  Selain dipengaruhi  oleh  jenis  bahan  baku,  rendemen gelatin juga dipengaruhi oleh metode ekstraksi. Tingginya  rendemen  yang  dihasilkan  pada penelitian  yang  dilakukan  oleh  Jamilah et  al . (2011)  karena  metode  ekstraksi  yang  diguna- kan  adalah  metode  basa,  menggunakan Ca(OH) 2 dengan  konsentrasi  27g/L  dan  dilaku- kan selama 14 hari.  Rendemen hasil penelitian lebih  tinggi  dibandingkan  dengan  penelitian yang  dilakukan  oleh  Khiari et  al. (2013)  yang menggunakan  bahan  baku  tulang  ikan Atlantic mackerel ( Scomber scombrus ) dan blue whiting ( Micromesistius  poutassou )  dengan  perlakuan NaOH  atau  enzim  ( alcalase , flavourzyme ), menghasilkan  kisaran  rendemen  1,0-3,7%. Rendemen  gelatin  yang  dihasilkan  dari  tulang ikan  patin  dengan  menggunakan  asam  klorida (perbandingan  tulang  dan  asam  klorida  1:8
(b/v))  sebesar  13,86%  (Mahmoodani et  al . 2012)  relatif  sama  dengan  rendemen  gelatin hasil  penelitian.  Jiang  (2013)  melaporkan bahwa  hidrolisis  optimum  sisik  ikan  pada kondisi  suhu  50°C,  pH  9,  menggunakan  enzim alkaline  proteinase  3%  (b/b)  selama  6  jam menghasilkan rendemen gelatin sebesar 48,1% (b/b).    Pada  kondisi  hidrolisis  optimum  dengan menggunakan  NaOH  sebagaimana  dilakukan Jakhar et al . (2012) pada kulit ikan blackspotted croaker ( Protonibea  diacanthus )  menghasilkan nilai kekuatan gel gelatin 422,69 g.
Kekuatan  gel  dan  viskositas  merupakan atribut  fisik  utama  gelatin.    Secara  komersial, gelatin  yang  mempunyai  kekuatan  gel  dan viskositas  tinggi  yang  disukai  dan  luas  aplikasi penggunaannya  (Jones  1977;  Mahmoodani et al .  2012).  Kekuatan  gel  selalu  berhubungan dengan  karakteristik  alami  matriks  protein bahan baku (Jamilah et al . 2011).
Pengkomposisian  mampu  meningkatkan nilai  kekuatan  gel  dan  viskositas  gelatin  yang dihasilkan.  Meningkatnya  kekuatan  gel  dan viskositas  larutan  gelatin  hasil  pengkomposi- sian  menunjukkan  bahwa  interaksi  yang  terjadi antara  protein  dari  kulit  ikan  cucut  dengan protein  dari  kulit  ikan  pari  memberikan  efek sinergis  terhadap  karakteristik  kekuatan  gel gelatin.  Polimerisasi  protein  melalui  ikatan kovalen  nondisulfida  diduga  sebagai  penyebab meningkatnya  nilai  kekuatan  gel,  sebagaimana fenomena  yang  terjadi  pada  pembentukan  gel ikan  (Chanarat  dan  Benjakul  2013).    Agregasi protein  dapat  terjadi  melalui  proses  pemana- san,  diawali  dengan  terjadinya  denaturasi  yaitu terbukanya  struktur  protein  dari  struktur  alami- nya  dan  kemudian  memungkinan  terjadinya agregasi antar molekul (Fitzsimons et al. 2007).
Viskositas  gelatin  dipengaruhi  oleh  berat molekul dan polidipersitas peptida.  Berat mole- kul  yang  tinggi  akan  meningkatkan  viskositas, tetapi  polidipersitas  nilainya  tergantung  dari distribusi molekulnya (Gudmundsson dan Hafsteinsson  1997).  Menurut  Stainsby  (1977), viskositas  gelatin  dipengaruhi  oleh  berat molekul  dan  panjang  rantai  asam  aminonya. Makin  tinggi  berat  molekul  dan  makin  panjang rantai  asam  amino  gelatin,  maka  viskositasnya akan  semakin  tinggi.  Selain  itu  viskositas gelatin  juga  dipengaruhi  oleh  suhu,  perlakuan yang diberikan, serta konsentrasinya. Schrieber dan  Gareis  (2007)  menyatakan  bahwa  visko- sitas gelatin memainkan peranan penting dalam sistem  pangan  dimana  gelatin  dengan  visko- sitas  tinggi  dapat  digunakan  sebagai  penstabil dan pengemulsi.
Titik  leleh  gelatin  hasil  pengkomposisian jauh  lebih  tinggi  dibandingkan  dengan  gelatin
kulit  ikan cod (8-10°C)  (Gudmundsson  dan Hafsteinsson 1997), hake (14°C), sole (19,4°C), megrim (18,8  °C)  (Gómez-Guillén et  al .  2002) dan grass  carp (19,5°C)  (Kasankala et  al . 2007). Titik leleh gelatin hasil pengkomposisian juga  lebih  tinggi  dibandingkan  dengan  gelatin dari  sapi  dan  babi  dengan  nilai  berturut-turut 23,8°C  dan  25,6°C  (Cho et  al .  2005).  Gelatin dengan  titik  leleh  tinggi  mempunyai  aplikasi yang lebih luas.
Karakteristik  warna  gelatin  hasil  pene- litian  yaitu  nilai  derajat  putihnya  hampir  sama (57,80-66,65%).  Nilai derajat putih gelatin hasil penelitian  lebih  rendah  dibandingkan  dengan gelatin kulit ikan nila (78,6%), dan hampir sama dengan  gelatin  kulit  ikan  lele  (66,31%)  dan patin  (67,6%)  sebagaimana  dilaporkan  Jamilah et al .  (2011).    Perbedaan  tersebut  dikarenakan perbedaan  pigmen  yang  secara  alami  terdapat dalam bahan baku (kulit ikan).
Karakteristik fisik gelatin hasil pengkomposisian  dan  gelatin  sapi  komersial disajikan pada Gambar 1. Secara umum, peng-
komposisian  kulit  ikan  cucut  dan  ikan  pari memberikan  pengaruh  nyata  (p<  0,05)  terha- dap  sifat  fisik  gelatin  yang  dihasilkan,  yaitu: rendemen,  kekuatan  gel,  titik  leleh  dan viskositas;  sedangkan  nilai  derajat  putih  tidak berpengaruh nyata (p> 0,05).
Pengkomposisian  ikan  cucut  dan  pari dengan  proporsi  25:75  menghasilkan  nilai rendeman  dan  kekuatan  gel  tertinggi  berturut- turut  sebesar  15,32%  dan  238,47  Bloom; sedangkan  titik  leleh  dan  viskositas  tertinggi dihasilkan dari pengkomposisian cucut dan pari (50:50)  dengan  nilai  masing-masing  31,90  °C dan  11,77  cps.  Nilai-nilai  kesemua  parameter tersebut  jika  dibandingkan  dengan  gelatin  sapi komersial lebih tinggi dan berbeda nyata.  Nilai derajat  putih  gelatin  tidak  dipengaruhi  secara nyata  oleh  pengkomposisian.  Kisaran  nilai derajat putih adalah 57,80 - 66,65%.

## Karakteristik Kimia Gelatin
Kadar  air  gelatin  dipengaruhi  oleh  meto- de pengeringan yang digunakan. Perbedaan ini
a cd bc d b 0 5 10 15 20 25 R e n d e m e n ( % ) (A) Rendemen a b cd de e c 0 50 100 150 200 250 300 K e k u a ta n g e l (B lo o m ) (B) Kekuatan  gel a ab bc c bc b 0 5 10 15 20 25 V is k o s it a s (c p s ) (C) Viskositas a b a b a a 0 10 20 30 40 50 T it ik l e le h ( o C) (D)  Titik leleh a a a a a a 0 20 40 60 80 100 D e ra ja t p u ti h ( % ) (E)  Derajat  putih
Gambar  1  Karakteristik  fisik  gelatin  hasil  pengkomposisian  dan  gelatin  sapi  komersial;  histogram yang diikuti huruf berbeda menunjukkan berbeda nyata (p<0,05), sedangkan yang diikuti huruf sama menunjukkan tidak berbeda nyata (p>0,05)
menunjukkan bahwa metode pengeringan yang digunakan  dalam  pembuatan  gelatin  sapi komersial  berbeda  dengan  metode  pengeri- ngan  yang  digunakan  pada  penelitian,  dimana kelima  gelatin  kulit  ikan  tersebut  dikeringkan dengan cabinet  dryer .  Kadar  air  gelatin  kulit ikan  hasil  penelitian  Jamilah et  al .  (2011) adalah  7,28-8,51%,  sedikit  lebih  tinggi  diban- dingkan  dengan  gelatin  hasil  penelitian;  se- dangkan  Mahmoodani et  al .  (2012)  mendapat- kan kandungan air gelatin  tulang  patin sebesar 9,2%.  Standar  Nasional  Indonesia  (SNI  06- 3735-1995) mensyaratkan kadar air maksimum 16%.
Kandungan  abu  gelatin  hasil  peng- komposisian  (0,45-0,68%)  lebih  tinggi  disban- dingkan  dengan  gelatin  yang  diperoleh  dari penelitian  Jamilah et  al .  (2011)  yaitu  0,08- 0,26%.  Hal  ini  terkait  adanya  proses  ionisasi dalam pembuatan gelatin yang mampu menghi- langkan sebagian mineral.  Gelatin  yang dibuat dari  kulit  ikan skate ( Raja  kenojei )  dengan proses  yang  sama  tetapi  tanpa  ionisasi,  me- ngandung  kadar  abu  lebih  tinggi  1,4%  (Cho et al .  2006).  Kadar  abu  dari  kelima  jenis  gelatin hasil pengkomposisian masih memenuhi stadar mutu  gelatin  menurut  SNI  06-3735-1995  yaitu maksimum  3,25%.  Kadar  abu  yang  rendah menunjukkan  kualitas  gelatin  yang  tinggi,  dan menurut  Jones  (1977)  batas  maksimal  kadar abu  adalah  2,6%  yang  secara  normal  dapat diaplikasikan  pada  pangan.  Kadar  abu  pada gelatin yang berasal dari kulit ikan sangat dipe- ngaruhi  oleh  proses  pencucian  dan  pember- sihan.  Makin  baik  dan  sempurna  proses  pem- bersihan  akan  menyebabkan  penurunan  kadar abu dari gelatin yang dihasilkan.
Makin  rendah  kadar  lemak  gelatin, menunjukkan  gelatin  yang  dihasilkan  semakin murni.  Masih  terdapatnya  kandungan  lemak dalam  gelatin,  menunjukkan  bahwa  proses penghilangan  lemak  melalui  proses  pember- sihan  dan  pencucian  dengan  perendaman  air panas  belum  sempurna.    Kadar  lemak  gelatin hasil  penelitian  nilainya  hampir  sama  dengan gelatin  dari  tulang  ikan  patin  0,96%  (Mahmoo- dani et al . 2012).
Kadar  protein  gelatin  juga  merupakan salah  satu  faktor  penentu  kemurnian  gelatin yang  dihasilkan.  Makin  tinggi  kadar  proteinnya, maka  gelatin  yang  dihasilkan  akan  semakin murni,  karena  pada  hakekatnya  gelatin  meru- pakan protein.  Kandungan protein gelatin hasil pengkomposisian  (82,47-85,09%)  lebih  tinggi dibandingan  dengan  gelatin  dari  kulit  ikan  lele (77,88%)  dan  ikan  patin  (80,02%);  tetapi  lebih rendah  dibandingan  dengan  gelatin  kulit  ikan nila  (93,25%)  (Jamilah et  al .  2011)  dan  gelatin tulang  ikan  patin  87,3%  (Mahmoodani et  al .
2012). Al-Saidi et al. (2011) melaporkan kisaran kandungan  protein  gelatin  dari  kulit  ikan shaari dengan  perlakuan  suhu  dan  konsentrasi  asam asetat  dalam  proses  hidrolisis  adalah  64,67- 87,67%.
Gambar  2  menyajikan  karakteristik  kimia gelatin  hasil  pengkomposisian  dan  gelatin  sapi komersial.  Pengkomposisian  memberikan  pe- ngaruh  nyata  terhadap  parameter  protein  ge- latin  (p<0,05),  sedangkan  terhadap  parameter kadar air, abu dan lemak tidak dipengaruhi oleh metode pengkomposisian (p>0,05).
Meskipun  pengkomposisian  memberikan pengaruh  nyata terhadap  kadar  protein  gelatin, tetapi nilainya masih lebih rendah dibandingkan dengan  gelatin  sapi  komersial.    Kisaran  kadar protein  gelatin  hasil  pengkomposisian  adalah 82,47-85,09%;  dan  kadar  protein  gelatin  sapi komersial  adalah  87,98%.    Kadar  air  dan  abu gelatin  sapi  komersial  lebih  tinggi  dan  berbeda nyata  dibandingkan  dengan  gelatin  hasil  peng- komposisian, dengan nilai berturut-turut 11,90% dan  1,13%.  Kisaran  kadar  lemak  gelatin  hasil pengkomposisian  dan  gelatin  sapi  komersial adalah 0,50-0,72%.

## Komposisi asam amino
Kandungan  asam  amino  terbesar  pada gelatin adalah asam amino glisin (Poppe, 1992; Mahmoodani et  al .  2012).  Rantai  polipeptida gelatin  tersusun  atas  perulangan  dari  asam amino  glisin-prolin-prolin  atau  glisin-hidroksi- prolin-prolin  (Gilsenan  dan  Ross-Murphy  2000) sehingga  sangat  berpengaruh  terhadap  karak- teristik  fisikokimia.  Oleh  karena  itu,  kandungan asam  amino  lain  yang  jumlahnya  cukup  besar adalah  asam  amino  prolin.  Pada  penelitian  ini kandungan  hidroksiprolin  tidak  dapat  dideteksi dengan  metode  analisis  yang  digunakan.    Hal yang  sama  juga  dilaporkan  oleh  Jamilah et  al . (2011).
Kandungan  asam  amino  yang  penting dalam  mempengaruhi karakteristik gelatin adalah  asam  amino  prolin.  Penelitian  yang dilakukan Mahmoodani et  al . (2012) menunjuk- kan bahwa kandungan asam amino prolin pada gelatin  kulit  ikan  patin  sebesar  114  mg/g  pro- tein.  Jamilah et  al .  (2011)  melaporkan  kandu- ngan  asam  amino  prolin  gelatin  kulit  ikan  nila, lele dan patin berturut-turut 127,71; 122,65 dan 136,14  mg/g  protein.  Kesemua  nilai  tersebut lebih  tinggi  dibandingkan  dengan  kandungan prolin  pada  gelatin  hasil  pengkomposisian. Gelatin dengan kandungan asam amino glisin dan  prolin  tinggi  akan  mempunyai  nilai  keku- atan  gel  yang  tinggi  pula.  Gelatin  hasil  peng- komposisian  ikan  kulit  ikan  cucut  dan  ikan  pari 50:50  mempunyai  kandungan  asam  amino
glisin  dan  prolin  253,96  mg/g  protein  mempu- nyai nilai kekuatan gel 230,33 Bloom.
Stabilitas gelatin sangat dipengaruhi oleh kandungan  asam  amino  prolin,  karena  asam amino tersebut akan membentuk struktur heliks yang  kuat  dan  mempertahankan  stabilitas struktur triple heliks.  Oleh  karena  itu,  makin tinggi  kandungan  asam  amino  prolin, maka  gel yang  terbentuk  akan  semakin  stabil  terhadap pemanasan  sehingga  titik  lelehnya  semakin tinggi (Poppe 1992). Hal ini sesuai dengan hasil analisis  titik  leleh  gelatin,  yaitu  bahwa  gelatin ikan  cucut  yang  memiliki  kandungan  prolin terbanyak memiliki titik leleh yang paling tinggi.
Gelatin  dari  kulit  ikan  cucut  mempunyai jumlah total asam amino tertinggi (799,61 mg/g protein), sedangkan gelatin dari hasil pengkom- posisian  cucut:pari  (75:25)  mempunyai  jumlah asam  amino  terendah  (729,80  mg/g  protein) (Tabel 1). Gelatin sapi komersial sebagai pem- banding  mengandung  total  asam  amino  sebe- sar 761,68 mg/g protein.
Glisin,  asam  glutamat  dan  prolin  meru- pakan  asam  amino  utama  penyusun  gelatin. Gelatin yang berasal dari ikan pari, mempunyai
kandungan  asam  amino  glisin  dan  asam glutamat  tertinggi  masing-masing  sebesar 156,50  mg/g  protein  dan  141,56  mg/g  protein, sedangkan  kandungan  glisin  terendah  (136,85 mg/g  protein)  dan  asam  glutamat  terendah (131,72  mg/g  protein)  berturut-turut  terdapat pada  gelatin  hasil  pengkomposisian  ikan  cucut dan  pari  dengan  rasio  pengkomposisian  75:25 dan  25:75.  Gelatin  yang  dibuat  dari  ikan  cucut mempunyai  kandungan  asam  amino  prolin tertinggi  (101,04  mg/g  protein)  dan  kandungan prolin  terendah  terdapat  pada  gelatin  hasil pengkomposisian  ikan  cucut  dan  pari  dengan rasio  75:25  dengan  nilai  84,41  mg/g  protein. Kandungan  asam  amino  gelatin  sapi  komersial terhadap  ketiga  asam  amino  penyusun  utama nilainya  berada  pada  kisaran  gelatin  hasil pengkomposisian.

## KESIMPULAN
Pengkomposisian  kulit  ikan  cucut  dan ikan  pari  dapat  meningkatkan  karakteristik  fisik gelatin  dibandingkan  dengan  penggunaan  kulit ikan  tersebut  secara  tunggal,  pada  parameter
Gambar 2 Karakteristik kimia gelatin hasil pengkomposisian dan gelatin sapi komersial; histogram yang  diikuti  huruf  berbeda  menunjukkan  berbeda  nyata  (p<0,05),  sedangkan  yang diikuti huruf sama menunjukkan tidak berbeda nyata (p>0,05)
b a a a a a 0 4 8 12 16 20 K a d a r a ir ( % ) (A) Kadar  air b a a a a a 0.00 0.40 0.80 1.20 1.60 2.00 K a d a r a b u ( % ) (B)  Kadar abu a a a a a a 0.00 0.40 0.80 1.20 1.60 2.00 K a d a r le m a k (% ) (C) Kadar lemak c b ab ab a ab 0 20 40 60 80 100 K a d a r p ro te in ( % ) (D) Kadar  protein

## Tabel 1 Profil asam amino gelatin hasil pengkomposisian dan gelatin sapi komersial
Asam amino (mg/g protein) Rasio pengkomposisian kulit ikan cucut dan ikan pari Gelatin sapi komersial 100 : 0 75 : 25 50 : 50 25 : 75 0 : 100 Asam aspartat 56,84 57,85 56,42 52,39 53,90 57,26 Asam glutamat 134,42 135,34 139,39 131,72 141,56 132,37 Serin 23,44 22,42 22,39 22,89 26,73 24,93 Glisin 151,35 136,85 155,45 142,89 156,50 147,56 Histidin 22,09 17,35 21,13 18,91 20,40 18,56 Arginin 29,87 24,20 32,40 28,63 30,14 32,49 Treonin 19,38 17,12 23,54 22,39 23,49 20,16 Alanin 9,14 10,25 7,09 8,52 6,54 6,66 Prolin 101,04 84,41 98,51 96,64 92,25 85,13 Tirosin 32,16 32,72 33,34 42,34 45,45 37,26 Valin 43,69 44,05 30,17 36,38 26,91 31,64 Metionin 15,31 12,26 28,01 15,09 12,66 13,21 Sistin 9,39 8,10 8,51 7,77 7,90 6,77 Isoleusin 31,44 19,73 18,35 25,62 15,94 20,68 Leusin 30,60 29,99 41,40 33,31 31,74 41,78 Fenilalanin 42,69 39,07 32,79 53,43 32,53 42,85 Lisin 46,76 38.09 48,83 4,75 45,00 42,37 Total asam amino 799,61 729,80 797,72 743,67 769,64 761,68
viskositas,  kekuatan  gel  dan  titik  leleh.  Peng- komposisian kulit ikan cucut dan ikan pari pada rasio  50:50,  dapat  meningkatkan  nilai  viskosi- tas, kekuatan gel, dan titik leleh gel gelatin yang dihasilkan.
Gelatin  hasil  penelitian  lebih  baik  dari gelatin  sapi  komersial  dalam  hal  viskositas, kekuatan  gel,  titik  leleh,  kadar  air  dan  kadar abu.    Pengkomposisian  kulit  ikan  cucut  dan ikan  pari  memberikan  efek  sinergis  terhadap karakteristik fisiko-kimia gelatin yang dihasilkan, sehingga  dapat  dimanfaatkan  sebagai  sumber gelatin baru yang halal dan aman .

## DAFTAR PUSTAKA
Al-Saidi G, Rahman MS, Al-Alawi A, Guizani N.
2011.  Thermal  characteristics  of  gelatin extracted  from  shaari  fish  skin  effects  of extraction  conditions .  J.  Therm.  Anal. Calorim. 104:593 –603.
[AOAC]  Association  of  Official  Analytical Chemists.  1999. Official  Method  of Analysis  the  Association  of  Official Analytical  Chemists .  Washington  DC: Association of Official Analytical Chemist.
Balmaceda EA, Kim MK, Franzen P, Mandones an B, Lugay JC. 1962. Protein functionality  methodology  standard  test. Dalam:  Regenstein  JM,  Regenstein  CE. Food  Protein  Chemistry  an  Introduction for  Food  Scientists .  New  York:  Academic Press.
Chanarat  S,  Benjakul  S.    2013.    Impact  of microbial  transglutaminase  on  gelling
properties  of  Indian  mackerel  fish  protein isolates. Food Chem . 136:  929 –937.
Cho  SM,  Kwak  KS,  Park  DC,  Gu  YS,  Ji  CI, Jang  DH.    2004.  Processing  optimization and  functional  properties  of  gelatin  from shark  ( Isurus  oxyrinchus )  cartilage. Food Hydrocoll . 18: 573 –579.
Cho  SM,  Gu  YS,  Kim  SB.  2005.  Extracting optimization  and  physical  properties  of yellowfin  tuna  ( Thunnus  albacares )  skin gelatin compared to mammalian gelatins. Food Hydrocoll . 19: 221 –229.
Cho SH, Jahncke M L, Chin K B, Eun JB. 2006. The effect of processing conditions on the properties  of  gelatin  from  skate  ( Raja kenojei )  skins. Food  Hydrocoll. 20:  810- 816.
Fitzsimons SM, Mulvihill DM, Morris ER.  2007.
Denaturation  and  aggregation  processes in  thermal  gelation  of  whey  proteins resolved  by  differential  scanning  calori- metry. Food Hydrocoll. 21: 638 –644.
Gilsenan PM, Ross-Murphy SB. 2000.
Rheological  characterization  of  gelatins from  mammalian  and  marine  sources. Food Hydrocoll . 14: 191 –195.
[GMIA]  Gelatin  Manufactures  Institute  of America.    2007.    Raw  Material  and  Pro- ductions  [Internet].  [Diunduh  pada  2007 November  21].  Tersedia  pada:  http:/ /www.gelatin/gmia.com/html/rawmaterials _app.
Gómez-Guillén  MC,  Turnay  J,  Fernández-Díaz MD,  Olmo  N,  Lizarbe  MA,  Montero  P. 2002.  Structural  and  physical  properties
of  gelatin  extracted  from  different  marine species:  a  comparative  study. Food Hydrocoll . 16:25 –34.
Gudmundsson  M,  Hafsteinsson  H.  1997. Gelatin  from  cod  skins  as  affected  by chemical treatments. J. Food Sci . 62: 37- 47.
Jakhar  JK,    Basu  S,  Sasidharan  S,  Chouksey MK,  Gud  V.  2012.  Optimization  of process  parameters  for  gelatin  extraction from  the  skin  of  blackspotted  croaker using  response  surface  methodology. Food  Sci.  Technol .  DOI  10.1007/s13197- 012-0883-9.
Jamilah  B,  Tan  KW,  Hartina  MRU,  Azizah  A.
2011.  Gelatins  from  three  cultured freshwater  fish  skins  obtained  by  liming process. Food Hydrocoll . 25:1256-1260.
Jiang L. 2013. Preparation of fish-scale gelatins by  mild  hydrolysis  and  their  charac- terization. J. Polym. Environ . 21:564 –567.
Jones  NR.  1977.    Uses  of  gelatin  in  edible products.  Dalam:    Ward  AG,  Courts  A (eds.). The  Science  and  Technology  of Gelatin . New York: Academic Press.
Kasankala LM, Xue Y, Yao W, Hong SD, He Q. 2007.  Optimization of gelatine extraction from  grass  carp  ( Catenopharyngodon idella )  fish  skin  by  response  surface methodology. Bioresour.  Technol .  98: 3338 –3343
Khiari  Z,  Rico  D,  Martin-Diana  AB,  Barry-Ryan C.    2013.    Comparison  between  gelatins extracted from mackerel and blue whiting bones after different pre-treatments. Food Chem .
[KKP]  Kementerian  Kelautan  dan  Perikanan. 2012.  Statistik Perikanan Tangkap 2011. Jakarta:  Direktorat  Jenderal  Perikanan Tangkap,  Kementerian  Kelautan  dan Perikanan.
Liu  HY,  Li  D,  Guo  SD.  2008.  Extraction  and properties  of  gelatin  from  channel  catfish ( Ietalurus punetaus ) skin. LWT Food Sci. Technol .  41:414 –419.
Liu  HY,  Han  J,  Guo  SD.  2009.  Characteristics of  the  gelatin  extracted  from  channel catfish  ( Ictalurus  punctatus )  head  bones. LWT Food Sci. Tec hnol . 42:540 –544.
Mahmoodani  F,  Ardekani  VS,  See  SF,  Yusop SM, Babji AS.  2012.  Optimization and
physical  properties  of  gelatin  extracted from pangasius catfish ( Pangasius sutchi ) bone. J. Food Sci. Technol . DOI 10.1007 /s13197-012-0816-7.
Marine  Colloid  KMC  Corps.  1984. The Carrageenan People Introductory Bulletin A-1. New Jersey: Springfield.
Mulyani  A. 2001.  Analisis sifat rheologi gelatin dari kulit ikan cucut dan ikan pari [skripsi]. Bogor:  Fakultas  Teknologi  Pertanian, Institut Pertanian Bogor.
Muyonga  JH,  Cole  CGB,  Duodu  KG.  2004. Extraction  and  physico-chemical  charac- terisation  of  Nile  perch  ( Lates  niloticus ) skin  and  bone  gelatin. Food  Hydrocoll . 18: 581 –592.
Poppe J. 1992. Gelatin.  Dalam:  Imeson A(ed). Thickening  and  Gelling  Agents  for  Food , 2 nd .  London:  Blackie  Academic  and Professional.
Schrieber  R,  Gareis  H.  2007. Gelatine
Handbook: Theory and Industrial Practice . Germany: Wiley-VCH.
Sikorski  ZE,  Borderias  JA.  1994.  Collagen. Dalam:  Sikorski  ZE,  Sun  Pan  B,  Shahidi F ( eds .). The Muscles and Skin of Marine Animals  in  Seafood  Proteins .  London: Chapman and Hall.
[SNI]  Standar  Nasional  Indonesa.  1995. Mutu dan  Cara  Uji  Gelatin    SNI  06-3735-1995 . Jakarta: Badan Standardisasi Nasional.
Stainsby G.  1977. The gelatin gel and the sol- gel  transformation.    Dalam:    Ward,  AG, Courts  A  (eds.). The  Science  and Technology of  Gelatin .  New York:
Academic Press.
Wang  Y,  Yang  H,  Regenstein  JM.  2008. Characterization of fish gelatin at nanoscale  using  atomic  force  micros- copy. Food Biophy. 3:269 –272.
Yoshimura  K, Terashima M, Hozan D, Ebato T, Nomura  Y,  Ishii  Y,  Shirai  K.    2000. Physical  properties  of  shark  gelatin  com- pared  with  pig  gelatin. J.  Agric.  Food Chem. 48: 2023-2027.
Zhang  F,  Xu  S,  Wang  Z.    2011.  Pre-treatment optimization  and  properties  of  gelatin from freshwater fish scales . Food Bioprod. Process. 89: 185 –193.