*) Peneliti  pada Balai  Besar  Riset Pengolahan  Produk  dan  Bioteknologi  Kelautan dan  Perikanan

## PROSPEK PEMANFAATAN LIMBAH PERIKANAN SEBAGAI SUMBER KOLAGEN
Nurhayati dan Rosmawaty Peranginangin *)

## ABSTRAK
Pengolahan  hasil  perikanan  seperti  pengalengan  dan  filet  ikan  biasanya  memiliki  produk samping  berupa  kepala,  sirip,  tulang,  sisik  maupun  kulit  ikan  dalam  jumlah  yang  melimpah. Limbah  perikanan  tersebut  dapat  diproses  lebih  lanjut  menjadi  kolagen  yang  bernilai  ekonomis tinggi.  Kolagen  terdapat  pada  jaringan  ikat  dalam  kulit,  tendon,  tulang  keras,  dan  tulang  rawan. Pelarutan  protein  non  kolagen,  mineral  maupun  lemak  diperlukan  untuk  memudahkan  proses ekstraksi  kolagen.  Umumnya  proses  ekstraksi  kolagen  dilakukan  dalam  suasana  asam.  Namun, penggunaan  pepsin  pada  proses  ekstraksi  ternyata  diketahui  dapat  meningkatkan  rendemen kolagen  yang  diperoleh.  Karakteristik  kolagen  dapat  dilihat  dari  kelarutan,  viskositas,  suhu denaturasi,  dan  kandungan  asam  amino  yang  diperoleh.  Saat  ini,  penggunaan  kolagen  pada industri telah meluas, khususnya pada bidang medis, pangan, dan kosmetik. Menurut data statistik, diperkirakan  bahwa  limbah  perikanan  sebesar  1,81  juta  ton  pertahun  dihasilkan  oleh  perikanan tangkap.  Jika  rendemen  kolagen  berkisar  antara  11–63%  maka  diperkirakan  dapat  dihasilkan kolagen  dalam  jumlah  yang  besar,  yaitu  sekitar  0,20–1,14  juta  ton.  Hal  ini  menunjukkan  bahwa limbah  perikanan  dapat  menjadi  sumber  kolagen  yang  potensial.
ABSTRACT:
The  prospect  of  fishery  waste  as  collagen  source.  By:  Nurhayati  and

## Rosmawaty  Peranginangin
Fisheries  product  processing  like  fish  canning  and  filleting  produces  a  large  amount of by products such as fish heads, fins, bones, scales and skins. Fishery waste is a valuable source of  collagen  presenting  a  high  economic  value.  Collagen  could  be  found in  connective  tissues  in skin,   tendon,  skeleton and  cartilage. Dissolving non  collagen protein, mineral and fat is  neces- sary  to  simplify  the  process  of  collagen  extraction.  Generally,  the  extraction  of  collagen  is  con- ducted in acidic condition. However, the use of pepsin in extraction process may increase the yield of  collagen. Characteristics  of collagen  are determined  based  on its  solubility, viscosity,  denatur- ation    temperature    and    amino  acid’s  content.  Nowadays,  collagen  is  widely  used  in  industry, especially  for medical, food, and cosmetic purposes. Based on the statistical data, the estimated waste  from  captured  fishery  in  Indonesia  is  about  1.81  million  tons  per  years.  If  the  yield  of collagen  is  11–63%,  then  collagen  in  a  large  amount,  about  0.20–1.14  million  tons,  could  be produced. This fact shows that fishery waste is a potential source of collagen.
KEYWORDS: fishery waste, collagen, extraction, characteristic

## PENDAHULUAN
Indonesia  merupakan  negara  kepulauan  yang memiliki potensi sumber daya perikanan yang sangat besar.  Hasil  perikanan  tersebut  tidak  hanya dipasarkan dalam bentuk segar, tetapi diolah menjadi produk yang memiliki nilai tambah yang lebih tinggi. Pada  proses  produksinya,  industri  pengolahan perikanan  seringkali  menghasilkan  limbah  dalam jumlah yang melimpah. Limbah perikanan terdiri dari limbah cair  dan limbah padat. Limbah cair berupa darah, lendir, dan lemak, sedangkan limbah padat berupa kepala, sirip, kulit, tulang, dan sisik. Limbah dari ikan tuna utuh mempunyai rendemen sebagai berikut: bagian daging 57,15%;  kulit  4,9%; kepala 9,8%;  tulang  23,90%;  dan  isi  perut  14,25% (Peranginangin et  al .,  2005).  Saat  ini,  limbah
perikanan tersebut baru dimanfaatkan menjadi tepung ikan yang digunakan sebagai bahan baku utama pada pembuatan pakan ternak. Padahal limbah perikanan memiliki  nilai  tambah  yang  tinggi  karena  dapat digunakan  sebagai  bahan  baku  untuk  pembuatan kolagen.
Kolagen merupakan protein yang terdapat pada hewan vertebrata dan invertebrata. Keberadaannya kurang lebih mencapai 30% dari seluruh protein yang terdapat di tubuh. Kolagen merupakan struktur organik pembangun tulang, gigi, sendi, otot, dan kulit. Serat kolagen  memiliki  daya  tahan  yang  kuat  terhadap tekanan. Kata kolagen sendiri berasal dari bahasa Yunani yang artinya bersifat lekat atau menghasilkan pelekat. Hingga kini terdapat sekitar 28 tipe kolagen yang telah diidentifikasi, yaitu tipe I sampai XXVIII
(Anon., 2009a). Tipe-tipe kolagen tesebut terdapat pada berbagai macam  jaringan, antara  lain: tipe  I terdapat pada kebanyakan jaringan ikat, seperti tulang, kulit, tendon, dan pembuluh darah; tipe II terdapat pada kartilago dan bagian virous mata; tipe III terdapat pada pembuluh darah; tipe IV terdapat pada membran basalis semua organ; tipe V terdapat pada tendon, mata, dan jaringan interstisial; tipe VI terdapat pada hati, ginjal, dan perikondrium; tipe VII terdapat pada pertemuan epidermis dengan dermis; tipe VIII terdapat pada sel endotelial; tipe IX terdapat pada kartilago; tipe X terdapat pada kartilago hipertrofik dan kartilago yang dimineralkan; tipe XI terdapat pada kartilago; tipe XII terdapat pada tendon dan kolagen fibril terasosiasi; tipe XIII terdapat pada epidermis, folikel rambut, sel- sel pada akar kuku; tipe XIV sama seperti tipe I; tipe XV terdapat pada banyak jaringan, homolog dengan tipe XVIII; tipe XVI masih dalam penelitian; tipe XVII terdapat pada hemidesmosome dan kulit; tipe XVIII terdapat pada hati dan ginjal; tipe XIX terdapat pada mata, otak, testis, dan jaringan embrionik; tipe XX – XVIII terdapat pada transmembran (Anon., 2009a).
Berdasarkan bentuknya, kolagen terbagi menjadi enam  kelompok  yaitu  kolagen fibrillar, jaringan, fibrillar terasosiasi  (FACIT),  rangkaian  mutiara, Verankerungsfibrillen, dan transmembran. Kolagen fibrillar terdiri  dari  kolagen  tipe  I,  II,  III,  V,  dan  XI. Sedangkan kolagen yang membentuk jaringan yaitu kolagen tipe IV (lamina densa dari dasar membran Hemidesmosom),  VIII,  dan  X.  Kolagen  fibrillar terasosiasi (FACIT) terdiri dari kolagen tipe IX, XII, XIV, dan XXII. Kolagen berbentuk rangkaian mutiara, yaitu kolagen tipe VI. Kolagen v erankerungsfibrillen yaitu kolagen  tipe  VII,  dan  kolagen  dengan  domain
transmembran yaitu kolagen tipe XIII, XVII, XXIII, dan XXV (Anon., 2009a).
Kolagen  yang  banyak  digunakan  oleh  industri umumnya berasal dari sapi dan babi. Penggunaan produk yang berasal dari babi diharamkan bagi umat Islam,  sementara  penggunaan  sapi  menimbulkan kekhawatiran  akan  terjangkitnya  beberapa  penyakit seperti   sapi   gila ( mad  cow ),   penyakit    kuku  dan mulut ( foot and mouth ),   dan Bovine  Spongiform Encephalopathy (BSE).  Oleh  karena  itu  limbah perikanan dapat dijadikan alternatif sumber kolagen, sehingga  diharapkan  dapat  memenuhi  kebutuhan kolagen yang halal dan meningkatkan nilai tambah limbah perikanan. Bahan baku perikanan yang dapat digunakan untuk memproduksi kolagen  yaitu kulit, sisik, dan tulang ikan. Berbagai industri di Amerika, China, dan Jepang kini telah memproduksi kolagen.

## KANDUNGAN  KOL AGEN  DALAM  LIM BAH PERIKANAN
Pada industri pengolahan perikanan seperti industri filet dan pengalengan ikan tuna, bagian tubuh ikan berupa kepala, sirip, tulang, maupun kulit merupakan produk  sam pi ng  yang  ti dak  digunakan  dan dikategorikan sebagai limbah. Limbah perikanan ini dapat  dimanfaatkan  karena  banyak mengandung protein  kolagen.  Kolagen  merupakan  komponen struktural  utama  dari  jaringan  ikat  putih  ( white connetive tissue ) yang meliputi hampir 30% dari total protein pada tubuh. Kolagen terdapat di kulit, tendon, tulang keras, tulang rawan dan jaringan ikat (DeMan, 1989). Limbah pengolahan perikanan berupa kulit, tulang, dan sisik ikan dilaporkan mengandung kolagen
Sumber: Kittiphattanabawon et al ., 2005 1) ; Muyonga et al ., 2004 2) ;Nagai et al ., 2002 3) ; Nagai & Suzuki, 2000 4) ;
Tabel 1. Rendemen kolagen dari beberapa jenis ikan
Lim bah ikan Je nis ikan Kolagen (%) Kulit Japanese sea bass ( Lateolab rax japonicus ) 4) 51.40 Chub mackerel ( Scomber japonicus ) 4) 49.80 Bullhead shark ( Heterodontus japonicus ) 4) 50.10 Big eye snapper ( Priacanthus tayenus ) 1) 10.94 Ocellate puffer fish ( Tak ifugu rubripes ) 3) 44.70 Nile perch muda ( Lates nilotik us ) 2) 63.10 Tulang Skipjack tuna ( Katsuwonus pelamis ) 4) 42.30 Japanese sea bass ( Lateolab rax japonicus ) 4) 40.70 Ayu ( Plecogosus altivelis ) 4) 53.60 Sirip Japanese sea bass ( Lateolab rax japonicus ) 4) 36.40
dengan nilai rendemen yang bervariasi antara 11– 63% tergantung dari jenis ikan, bagian tubuh ikan, bahan pengekstrak, dan teknik ekstraksi kolagen (Tabel 1).
Ekstraksi  kolagen dari kulit ikan kerapu lumpur ( Epinephelus  tauvina )  yang  berasal  dari  limbah perusahaan pengolahan filet ikan dilakukan dengan cara  m enghilangkan  lem ak  dan  protein  non- kolagennya melalui perendaman dalam NaOH 0,1 N. Kolagen diekstraksi menggunakan asam asetat 0,5 N, dilanjutkan dengan purifikasi dan presipitasi dengan NaCl dan buffer tris-HCl. Endapan kolagen kemudian dipisahkan dengan sentrifugasi. Rendemen kolagen hasil  purifikasi  adalah  25,15 – 47,14%  (Apriantoro, 2007).  Kulit  ikan  kerapu  yang  digunakan  seperti Gambar  1,  kolagen  basah  pada  Gambar  2,  dan kolagen yang sudah dikeringbekukan pada Gambar 3.  Ekstraksi  kolagen  dari  tulang  ikan  tuna  hanya diperoleh rendemen 0,10% (Lestari, 2007).

## EKSTRAKSI KOLAGEN IKAN
Ekstraksi kolagen diawali dengan pembersihan limbah perikanan seperti tulang, sirip, dan kulit dari
sisa-sisa  daging  maupun  lem ak  yang  m asih menempel.  Untuk  memudahkan  proses  ekstraksi kolagen, perlu dilakukan perendaman tulang maupun kulit  dalam  larutan  NaOH,  sehingga  protein  non kolagen  yang  larut  dalam  pelarut  basa  dapat dihilangkan.  Untuk  mengurangi  kadar  lemak, dil akukan  perendam an  dalam   butil   alkohol. Selanjutnya dilakukan proses demineralisasi dengan menggunakan ethylendiaminetetraacetic acid (EDTA). EDTA dapat mengikat mineral yang  terdapat pada tulang  maupun  sirip  dengan  cara  membentuk kompleks yang larut.
Umumnya kolagen larut dalam pelarut asam tetapi pada pH yang sangat asam kelarutan menjadi sedikit menurun  (Kittiphattanabawon et  al .,  2005).  Oleh karena  itu,  ekstraksi  kolagen  dilakukan  dengan menggunakan  asam  lemah  dengan  konsentrasi rendah seperti asam asetat. Asam asetat memiliki gugus karboksil (-COOH) yang dapat berikatan dengan gugus amina (-NH 2 ) dari protein kolagen sehingga memudahkan  proses  ekstraksi  kolagen.  Kolagen yang  diperoleh  melalui  ekstraksi  dengan  asam dinamakan Acid Soluble Collagen (ASC).
Gambar 1. Kulit ikan kerapu sebagai bahan baku kolagen.
Gambar 2. Kolagen basah dari kulit ikan kerapu.
Gambar 3. Kolagen kering secara freeze dryer dari kulit ikan kerapu.
Ekstraksi  kolagen  menggunakan  asam  lemah dilaporkan  menghasilkan  rendemen  kolagen  yang rendah. Oleh karena itu digunakan bantuan enzim protease untuk membantu memecah ikatan peptida pada protein sehingga memudahkan proses ekstraksi. Enzim dapat mengkatalisis suatu reaksi kimia dengan cara  menurunkan  energi  aktivasi  reaksi  sehingga proses ekstraksi menjadi lebih cepat. Ogawa et al . (2004) dan Nagai & Suzuki (2000) menambahkan 0,1% enzim pepsin ke dalam larutan asam asetat untuk mengekstraksi kolagen. Penambahan enzim pepsin dalam asam asetat dilakukan untuk meningkatkan kelarutan kolagen yang terkandung dalam tulang, sirip maupun  kulit  ikan  sehingga  diperoleh  rendemen kolagen yang lebih tinggi. Kolagen yang dihasilkan dari proses ekstraksi ini dinamakan Pepsin Soluble Collagen (PSC).
Pengaruh penggunaan enzim pepsin dipelajari lebih lanjut oleh Nagai et al . (2002) pada kulit ikan ocellate puffer , di mana ekstraksi kolagen menggunakan asam asetat  menghasilkan  rendemen  kolagen  sebesar 10,7%. Sementara itu, ekstraksi dengan penambahan pepsin dalam asam asetat menghasilkan rendemen sebesar  44,7%. Penambahan  enzim  pepsin dapat meningkatkan kelarutan kolagen karena enzim  ini merupakan enzim pemecah protein. Pepsin memecah telopeptida  yang  m engandung  ikatan  silang intermolekular tanpa merusak integritas triple helix kolagen (Jongjareonrak et al ., 2005).
Pada  proses  ekstraksi  kolagen,  suhu  ekstraksi juga berpengaruh terhadap rendemen kolagen yang dihasilkan.  Serabut  kolagen  dapat  mengalami penyusutan jika dipanaskan di atas suhu 60 – 70 o C. Proses penyusutan kolagen menyebabkan struktur kolagen pecah menjadi gelatin yang larut dalam air. Oleh karena itu, proses ekstraksi kolagen dilakukan di bawah suhu penyusutannya. Beberapa penelitian mengenai ekstraksi kolagen dengan menggunakan suhu 4 o C dilaporkan oleh Nagai et al . (2001), Nagai &
Suzuki  (2000);  Noitup et al . (2005); dan Senaratne et al . (2005). Namun, Ogawa et al . (2004) melakukan ekstraksi kolagen pada suhu 22 – 23 o C. Rendahnya suhu  yang  digunakan  pada  proses  ekstraksi  ini didasarkan oleh rendahnya suhu denaturasi kolagen.

## KARAKTERISTIK KOLAGEN IKAN
Kolagen memiliki tiga rantai polipeptida yang sama panjang dan dihubungkan satu sama lain oleh berbagai ikatan  silang  membentuk triple  helix (Gambar  4). Kolagen  ikan  mempunyai  karakteristik  sebagai berikut:

## Kelarutan
Umumnya kolagen larut dalam suasana larutan yang  asam.  Kittiphattanabawon et  al .  (2005) melaporkan bahwa pH maksimum untuk melarutkan kolagen dari kulit adalah pH 2, sementara kolagen tulang larut pada  pH maksimum 5. Perbedaan pH maksimum pada kelarutan kolagen kulit dan tulang kemungkinan karena perbedaan sifat molekular dan konformasi  pada masing-masing  kolagen.  Jumlah ikatan silang pada kolagen yang berasal dari kulit lebih sedikit dibandingkan dengan kolagen yang berasal dari tulang, sehingga memiliki kelarutan yang lebih tinggi. Selain pH, suhu juga mempengaruhi kelarutan kolagen. Noitup et al . (2005) melaporkan bahwa pada suhu kamar kolagen mempunyai kelarutan yang lebih tinggi dibandingkan pada suhu 4 o C. Pada suhu kamar, energi kinetik molekul lebih tinggi daripada suhu 4 o C. Tingginya energi kinetik menyebabkan tumbukan antar molekul menjadi lebih sering terjadi sehingga proses pelarutan  terjadi  lebih  mudah.  Perbedaan  larutan pengekstrak juga mempengaruhi kelarutan kolagen hasil  ek straksi.  Kelar utan  PSC  lebih  tinggi dibandingkan  ASC.  Tingginya  kelarutan  PSC disebabkan karena PSC mempunyai berat molekul yang rendah, kurangnya ikatan silang yang terjalin,
Gambar 4. Struktur kolagen (Anon., 2000).
dan kurangnya komponen gamma yang diperoleh dari hasil hidrolisis pepsin.

## Viskositas
Salah  satu  sifat  fisikokimia  kolagen  adalah tingginya viskositas. Tingginya viskositas tergantung dari tingginya proporsi rantai β dan γ pada kolagen sehingga menghasilkan berat molekul rata-rata yang tinggi.  Viskositas  PSC  tulang  serupa  dengan viskositas kolagen dari bagian lain ikan, seperti kulit. Ogawa et al. (2004) dan  Kittiphattanabawon et  al . (2005) melaporkan bahwa viskositas kolagen mulai mengalami penurunan pada suhu 30 o C, dan di atas suhu  tersebut  viskositas  kolagen  menjadi  sangat rendah. Perlakuan pemanasan pada temperatur tinggi dapat memutuskan ikatan hidrogen sehingga struktur kolagen  menjadi  tidak  stabil  dan  m engalami denatur asi.  Terj adiny a  denatur asi  t ersebut menyebabkan  terjadinya  penurunan  viskositas kolagen.

## Suhu Denaturasi
Salah satu sifat penting kolagen adalah stabilitas termal kolagen yang berkaitan langsung dengan suhu denaturasi kolagen. Suhu denaturasi menunjukkan ketahanan kolagen terhadap perlakuan suhu tertentu. Kolagen ikan mempunyai suhu denaturasi yang lebih rendah  dibandingkan  dengan  kolagen  mamalia. Kolagen babi misalnya, mempunyai suhu denaturasi sebesar 37 o C. Sedangkan sebagian besar kolagen ikan mempunyai suhu denaturasi di bawah 30 o C, dan dilaporkan bahwa jenis ikan yang mempunyai suhu denaturasi di atas 30 o C sangat terbatas, seperti skip- jack dan carp (Ogawa et al ., 2004).

## Kandungan Asam Amino dari Kolagen
Kolagen  tersusun  atas  beberapa  asam  amino terutama  glisin,  prolin,  dan  hidroksiprolin.  Glisin merupakan asam amino terbesar penyusun kolagen. Kolagen tidak mengandung triptofan dan sistein, dan sangat rendah tirosin dan histidin (Muyonga et al .,
2004). Kolagen ikan mempunyai jumlah hidroksiprolin dan  stabilitas  yang  rendah  dibandingkan  dengan kolagen hewan vertebrata darat (Bailey & Light, 1989). Kandungan hidroksiprolin tergantung pada jenis ikan, suhu tubuh, dan suhu lingkungan di mana ikan hidup (Rigby, 1968). Kolagen yang dihasilkan dari spesies ikan  yang  hidup  di  lingkungan  dingin  mempunyai kandungan  hidroksiprolin  yang  lebih  rendah  dan menunjukkan stabilitas termal yang lebih rendah dari pada ikan yang hidup di lingkungan perairan panas. Hal ini dikarenakan hidroksiprolin mengandung ikatan hidrogen  yang  menstabilkan  struktur triple  helix molekul kolagen.
Berdasarkan penelitian Kittiphattanabawon et al . (2005) pada ikan bigeye snapper , asam amino dalam kolagen  yang  diperoleh  dari  kulit  mempunyai kandungan yang sama dengan kolagen dari tulang, hanya  saja  kom posi siny a  sedikit  berbeda. Dibandingkan  dengan  kolagen  yang  berasal  dari tulang, kolagen kulit mempunyai jumlah hidroksiprolin, prolin, dan arginin yang lebih tinggi, tetapi jumlah glisin dan hidroksisilin yang lebih rendah (Tabel 2).

## Mutu Kolagen
Mutu kolagen ditentukan oleh beberapa hal seperti yang tercantum dalam Tabel 3.

## PEMANFAATAN KOLAGEN IKAN PADA INDUSTRI
Saat ini, penggunaan kolagen pada industri telah meluas  khususnya  pada  bidang  medis,  pangan, farmasi, dan kosmetik. Dalam bidang medis, kolagen dapat dikombinasikan dengan silikon, fibroblast, dan substansi lainnya, sehingga dapat digunakan sebagai kulit tiruan untuk mengatasi masalah kulit terbakar. Kolagen merupakan agen hemostatis yang sangat baik dan dapat mempercepat proses penyembuhan luka. Selain itu, kolagen juga digunakan dalam bedah cardiovascular ,  bedah  plastik,  ortopedik,  urologi, neurologi, dan ophthalmology (Meena et al ., 2009).
Tabel 2. Komposisi asam amino dari kulit dan tulang bigeye snapper (residu/1000 residu)
No Asa m  a m ino Kulit Tula ng 1 Asam aspartat 51 47 2 Hidroksiprolin 77 68 3 Treonin 29 25 4 Serin 36 34 5 Asam glutamat 78 74 6 Prolin 116 95 7 Glisin 286 361 8 Alanin 136 129 9 Valin 22 17 10 Metionin 12 8 11 Isoleusin 5 5 12 Leusin 24 25 13 Tirosin 4 2 14 Fenilalanin 15 12 15 Hidroksisilin 10 20 16 Lisin 31 25 17 Histidin 10 6 18 Arginin 60 46 1000 1000 Tota l
Sumber:  Kittiphattanabawon et al ., 2005.

## Tabel 3. Standar mutu kolagen
No Kriteria Spesifikasi 1 Kenampakan Bubuk putih 2 Bau Tidak berbau 3 Total protein (%) >95 4 pH 5.5-6.5 5 Kadar air (%) <6.0 6 Lemak (%) <0.5 7 Abu (%) <2.0 8 Logam berat (ppm) <20 9 Berat molekul (Da) 1000 10 Hydroxyproline >9.5 11 Jumlah mikroba (koloni/ g) <1000 12 Coliform Negatif 13 Bakteri patogen Negatif
Sumber:  Anon., 2008.
Dalam bidang pangan, kolagen dapat digunakan sebagai pembungkus makanan yang dapat dimakan ( edible coating ). Kolagen ikan dapat menggantikan penggunaan plastik sebagai bahan kemasan pada produk  pangan.  Proses  pemanasan  pada  plastik dapat menghasilkan residu berbahaya yang dapat mengganggu kesehatan. Hal itu dikarenakan polimer plastik dapat terdegradasi menjadi monomer yang dapat  menyebabkan  penyakit  kanker.  Salah  satu penggunaan edible kolagen  yaitu  sebagai pembungkus sosis, sehingga pembungkusnya dapat langsung dimakan. Sedangkan dalam bidang farmasi, kolagen  dapat  dikonversi  menjadi  gelatin  yang merupakan bahan baku pembuatan kapsul.
Sementara itu, dalam bidang kosmetik, kolagen dapat  diaplikasikan  dalam  bentuk  masker  wajah. Serat  kolagen  penting  untuk  menjaga  elastisitas, kelembaban,  dan  kekencangan  kulit.  Walaupun jaringan kulit manusia mengandung 75% kolagen, namun  kandungannya  berkurang  seiring  dengan bertambahnya  usia  di  m ana  kulit  m engalami perubahan struktur, fungsi serta metabolik sehingga kulit menjadi kering dan tipis serta munculnya kerutan halus. Selain itu, paparan sinar UV yang berlebihan dapat menyebabkan terbentuknya radikal bebas dan munculnya  enzim  proteolitik.  Enzim  ini  dapat memecah kolagen dan jaringan penghubung di bawah kulit  dermis  sehingga  menyebabkan  terjadinya kerusakan kulit. Selain sebagai masker, kolagen juga dapat  digunakan  sebagai  bahan  tambahan  pada pembuatan  produk perawatan  rambut, wajah,  dan tubuh seperti sampo, kondisioner, sabun, body lotion, dan kosmetik lainnya (Junianto et al ., 2006).
Fungsi  kolagen  lainnya  adalah  sebagai  bahan untuk melindungi tulang dan cairan sinovial supaya tidak terdeteriorasi dan  juga sebagai bahan untuk pembentukan dan pemeliharaan tulang. Kolagen juga dapat berfungsi untuk mengurangi kerusakan akibat oksidasi, pelunakan, dan pengembangan terhadap kulit. Kolagen tidak toksik dan tidak mempunyai efek
samping  sehingga  sangat  baik  digunakan  dalam farmasi sebagai bahan non-steroid dan anti-inflamasi. Dengan  demikian  kolagen  dapat  meningkatkan ketahanan tubuh dari berbagai penyakit pusing, mual, sesak nafas, dan lupus (Nagai et al ., 2004).

## PROSPEK  LIMBAH  P ERIKANAN  MENJADI KOLAGEN
Indonesia memiliki potensi perikanan yang besar baik perikanan tangkap maupun budidaya. Produksi perikanan  tangkap  Indonesia  pada  tahun  2006 menduduki peringkat empat di dunia setelah Cina, Peru,  dan  Amerika,  yaitu  sebesar  4,77  juta  ton. Produksi  perikanan  ini  mengalami  peningkatan sebesar 5,12% setiap tahunnya seperti yang terlihat pada Tabel 4 (Wahyuni & Poernomo, 2008).
Meningkatnya produksi perikanan ini diikuti dengan berkembangnya industri pengolahan perikanan yang tersebar  di  Indonesia.  Misalnya  saja  industri pengalengan  ikan.  Pada  tahun  2005,  terdapat  76 industri pengalengan ikan di Indonesia dalam skala sedang maupun besar (Tabel 5). Selain itu, dengan berlimbahnya bahan baku ikan pada beberapa daerah di  Indonesia,  maka  industri  pengalengan  ikan diperkirakan akan semakin berkembang.
Dilaporkan bahwa terdapat 11 wilayah di Indone- sia yang mempunyai potensi untuk mendirikan industri pengalengan ikan karena tersedianya bahan baku ikan seperti yang tercantum pada Tabel 6.
Industri  pengolahan  ikan  diketahui  selalu menyisakan limbah dalam jumlah yang besar. Limbah tersebut diperkirakan memiliki proporsi 37,9% dari total bahan baku yang terdiri dari bagian kepala sekitar 12,0%; tulang 11,7%; sirip 3,4%; kulit 4,0%; duri 2,0%; bagian isi perut sekitar 4,8% turut serta di dalamnya gelembung renang, hati, dan gonad. Besarnya jumlah limbah padat perikanan tergantung pada jenis ikan dan  metode  preparasinya.  Tuna  dan  cakalang merupakan jenis ikan pelagis besar yang menyisakan limbah padat dalam jumlah yang cukup besar.
Tabel 4. Jumlah produksi perikanan tangkap Indonesia dari tahun 2002–2006
Tahun Produksi perikanan (ton) 2002 4 379 055 2003 4 691 814 2004 4 652 684 2005 4 703 927 2006 4 769 150
Sumber: (Fishstat FAO, 2008 dalam Wahyuni & Poernomo, 2008).

## Tabel 5. Jumlah industri pengalengan ikan
Gambar 5. Potensi industri pengalengan ikan di Indonesia (Anon., 2009b).
2001 2002 2003 2004 2005 2001-2005 2004-2005 Skala sedang 42 40 36 35 42 0.62 20.00 Skala besar 25 26 31 32 34 8.18 6.25 Tota l 67 66 67 67 76 3.36 13.43 Pe nga le nga n Ika n Ke na ika n ra ta -ra ta  (%)
Ta hun
Sumber: (Statistik  Industri Besar dan Sedang  2004 – 2006, BPS dalam  Wahyuni  & Poernomo, 2008).
Tabel 6. Potensi industri pengalengan ikan di Indonesia
Sumber:  Anon. (2009b).
No Wilayah
1 Irian Jaya Barat 84 459 2 Sulawesi Utara 192 152 3 Jambi 8 296 4 Jawa Tengah 236 235 5 Nusa Tenggara Timur 377 390 6 Papua 182 789 7 Sulawesi Barat 45 211 8 Sulawesi Tengah 44 545 9 Sulawesi Tenggara 166 861 10 Sumatra Barat 211 821 11 Sumatera Selatan 119 853 Ketersediaan bahan baku ikan (ton)
Mengacu pada Tabel 4, jika dilihat jumlah produksi perikanan  tangkap  Indonesia  tahun  2006,  yaitu sebesar  4,77  juta  ton,  dapat  diperkirakan  bahwa limbah padat perikanan yang dihasilkan per tahunnya yaitu sekitar 1,81  juta ton dari total  produksi ikan. Jika rendemen kolagen berkisar antara 11–63 %, maka limbah padat perikanan sebesar 1,81 juta ton dapat menghasilkan kolagen dalam jumlah yang besar, yaitu sekitar  0,2–1,14  juta  ton.  Dengan  berlimpahnya produksi kolagen yang berasal dari limbah perikanan di Indonesia, maka dapat diasumsikan bahwa limbah perikanan  dapat  menjadi  sumber  kolagen  yang potensial untuk memenuhi kebutuhan kolagen dalam negeri maupun untuk ekspor. Industri kolagen dapat meningkatkan nilai tambah perikanan sehingga limbah perikanan tidak lagi menjadi hasil samping yang tidak berharga  melainkan  menjadi produk yang  bernilai ekonomis tinggi.

## PENUTUP
Limbah  perikanan  mengandung  kolagen  yang memiliki nilai ekonomis tinggi. Limbah perikanan ini menghasilkan  kolagen  dengan  rendemen  yang bervariasi antara 10,94–63,10%. Nilai rendemen ini dipengaruhi oleh beberapa faktor, salah satunya adalah teknik ekstraksi kolagen. Ekstraksi kolagen dengan adanya  penambahan  pepsin  dalam  larutan  asam memberikan  nilai  rendemen  yang  lebih  tinggi  bila dibandingkan dengan ekstraksi menggunakan larutan asam tanpa pepsin. Selain itu, kolagen yang diperoleh mempunyai karakteristik yang berbeda, salah satunya adalah  kelarutan.  PSC  ( Pepsin  Soluble  Collagen ) mempunyai kelarutan yang lebih tinggi dibandingkan ASC ( Acid Soluble Collagen ). Dengan diperolehnya nilai  rendemen  kolagen  ikan  yang  tinggi  dengan karakteristik  yang  baik,  maka  diharapkan  bahwa limbah  perikanan  dapat  menjadi  sumber  kolagen untuk memenuhi kebutuhan industri medis, pangan, farmasi,  dan  kosmetik.  Di  Indonesia,  diperkirakan terdapat limbah perikanan sebesar 1,77 juta ton per tahun dari total produksi perikanan tangkap Indone- sia  tahun  2006  sebesar  4,77  juta  ton,  sehingga diperoleh kolagen sebesar 0,2–1,14 juta ton. Dengan demikian,  limbah  perikanan  berpotensi  menjadi sumber kolagen yang potensial.

## DAFTAR PUSTAKA
Anonim.  2009a.  Kolagen. http://www.wikipedia.org/wiki/ kolagen .  Diakses  pada  tanggal  20  Juli  2009.
Anonim.  2009b.  Industri  pengalengan  ik an. http:// regionalinvestment.com/sipid/id/commodity.php. Diakses  pada  tanggal  22  November  2009.
Anonymous.  2000.  Collagen. http://www.pdb.org/pdb/ static . Accessed  on  November  22,  2009.
Anonymous.  2008.    Hydrolyzed  fish  collagen. http:// www.ecvv.com/product/1212198.html. Accessed   on November  26,  2009. Apriantoro, E.W. 2007. Isolasi dan Karakterisasi Kolagen dari Kulit Ikan Kerapu Lumpur ( Epinephelus tauvina ) Sebagai  Bahan  Baku  Farmasi. Skripsi.  Fakultas MIPA,  Univeritas  Indonesia,  115  pp. Baily, A.J. and Light, N.D. 1989. Genes, Biosynthesis and Degradation of Collagenin Connetive Tissue in Meat and Meat  Products . London: Elsevier. 355 pp. DeMan,  J.M.  1989. Kimia  Mak anan .  Edisi  Kedua. Penerjemah  Padmawinata  K.  ITB  Press,  Bandung. 550  pp.
Jongjareonrak,  A.,  Benjakul,  S.,  Visessanguan,  W.,  and Tanaka,  M.  2005.  Isolation  and  characterization  of c ollagen  from  bigeye  snapper  ( Priac anthus macracanthus ) skin. Journal  of the  Science of  Food and  Agriculture .  85:  1203–1210.
Junianto,  Haetami,  K.,  dan  Maulina,  I.  2006. Produksi Gelatin  dari  Tulang  Ik an  dan  Pemanfaatanny a s ebagai  Bahan  Das ar  Pembuatan  Cangkang Kapsul .    Laporan    penelitian    hibah    bersaing    IV Tahun  I.  Fakultas    Perikanan    dan    Ilmu  Kelautan Universitas  Padjadjaran.
Kittiphattanabawon,  P.,  Benjakul,  S.,  Visessaguan,  W.,
Nagai,  T.,  and  Tanaka,  M.  2005.  Characterization  of acid-soluble  collagen  from  skin  and  bone  of  bigeye snapper ( Priacanthus tayenus ). Food Chem . 89: 363 –372.
Lestari, T.  2007. Isolasi  dan  Karakterisasi  Kolagen  dari Tulang    Ikan    Tuna  ( Thunnus  albacares )  Sebagai Bahan Baku Industri Farmasi. Skripsi. Fakultas MIPA,
Universitas  Indonesia,  83  pp.
Meena,  C.,    Mengi,    S.A., and    Deshpande,  S.G. 2009.
Biomedical  and  industrial  applications  of  collagen.
Chemical  Sciences .  111:  319–329.
Muyonga,  J.H.,  Cole,  C.G.B., and Duodu,  K.G.  2004.
Characterization  of  acid  soluble  collagen  from  skins of young and adult Nile Perch ( Lates niloticus ). Food Chem .  85:  81–89.
Nagai, T. and Suzuki, N.  2000. Isolation of collagen from fish waste material-skin, bone, and fins. Food  Chem . 68:  277–281.
Nagai,  T.,  Yamashita,  E.,  Taniguchi,  K.,  Kanamori,  N., and  Suzuki,  N.  2001.  Isolation  and  characterization of collagen from the outer skin waste material of cuttle fish  ( Sepia  lycidas ). Food  Chem .  72:  524–429.
Nagai, T., Araki, Y., and Suzuki, N. 2002. Collagen of the skin  of  occellate puffer fish  (Takifugu rubripes) . Food Chem .  78:  173–177.
Nagai,    T.,    Izumi,    M.,  and    Ishii,M.  2004.  Fish  scale collagen.  Preparation    and  partial  characterization. International  Journal  of  Food  Science  and  Technol- ogy. 39 (3):  239–244.
Noitup,  P.,  Garnjanagoonchorn, W.,  and  Morrissey,  M.T.
2005.    Fish    skin    type    I  collagen:    characteristic comparison of albacore tuna ( Thunnus alalunga ) and silver-line  grunt  ( Pomadasys  kaakan ). Journal  of Aquatic Food Product Technology . 14: 17–27.
Ogawa,  M.,  Portier,  R.J .,  Moody,  M.W .,  Bell,  J ., Schexnayder,    M.A.,    and    Losso,  J.N.    2004.  Bio- chemical  properties    of    bone   and    scales    collagen isolated  from  the  subtropic al    fish  blac k   drum ( Pogonia  c romis )  and  sheepshead  seabream ( Archosargus  probatocephalus ) . Food  Chem .  88: 495–501.
Peranginangin, R., Ma’ruf, W.F., Tazwir, Hak, N., Suryanti, Ayudiarti,  D.L.,   Maraskuranto, E., dan Haryanto. 2005. Riset  optimasi pemanfaatan limbah perikanan tulang dan  k ulit  ik an. Laporan  Te k nis   Penelitian Pengolahan  Produk. Balai  Besar  Riset  Pengolahan
Produk  dan  Bioteknologi  Kelautan  dan  Perikanan. Jakarta.
Rigby,  B.J.  1968. Amino  acid  composition  and  thermal stability  of  the  skin  collagen  of  the  Antartic  ice  fish .
Nature .  219:  166–167.
Senaratne, L.S., Park, P.J., and Kim, S.K. 2005. Isolation and  characterization  of  collagen  from  brown  backed toadfish  ( Lagocephalus  gloveri )  skin. Bioresource Technology . 97: 191–197.
Wahyuni,  M.  dan  Poernomo,  S.H.  2008. Kelautan  dan Perikanan  Dalam  Angka . Departemen  Kelautan  dan Perikanan.  Jakarta,  93  pp.